Grundlagen der Biochemie

Modulverantwortlicher: Prof. Andrea Robitzki

Biochemie 01/1

Grundlagen der Biochemie: Organisatorisches

BSc Biochemie

BSc Biologie

Pharmazie

BSc Chemie(Pflichtmodul)

BSc Chemie(Wahlpflichtmodul)

Biochemie

Biochemie 01/2

Modulaufbau

BSc Biochemie/ BSc BiologiePharmazie

BSc Chemie

11-BCH-031211-BIO-031011-PHA-0305

17.10.19 – 07.02.20VorlesungPraktikumTutoriumKlausur

11-111-1151-NPflicht

17.10.19 - 20.12.19Vorlesung (2/3)

Tutorium Klausur

11-111-1152-NWahlpflicht

09.1.20 – 07.02.20Vorlesung (1/3)

Praktikum, TutoriumKlausur

10 E

CTS

5 EC

TS5

ECTS

Tutorium: Di, Mi, Do, FrTutorium: Di, Mi, Do, FrBiochemie 01/3

Grundlagen der Biochemie: Organisatorisches

VorlesungDo 08:30-10:00Fr 08:30-10:00

(Gr. HS, Talstr. 33)Nacharbeitzu Hause

VorbereitungTutorium

Tutorium Modulprüfung

Biochemie 01/4

Biochemie 01/5

Organisatorisches

Skript:(https://biochemie.lw.uni-leipzig.de/start/)Studium ---Studium online

https://biochemie.lw.uni-leipzig.de/de/studium/studium-online/

login: studentsPasswd: ColBchWS2019!

Lehrbücher:Voet/Voet/Pratt: Biochemistry, 4th EditionAlberts et al.: Molecular Biology of the Cell, 5th Edition

Wer?

• Vorlesung: 4h/Woche• Prof. Mario Mörl• Prof. Dr. Annette Beck-Sickinger• Prof. Dr. Andrea Robitzki• Dr. Heinz-Georg Jahnke

• Skripte (Vorlesung, Tutorium, Praktikum)(https://biochemie.lw.uni-leipzig.de/start/)Studium ---Campus onlinelogin: students Passwd: ColBchWS2019!

• Praktikum (inkl. Seminar)• Dr. Christina Weinberg (BSc Biologie)• Dr. Jan Stichel (BSc Biochemie, WPfl. BSc. Chemie)• Dr. Dana Krinke (Pharmazie)

• Tutorium• Mareike Schenk (AG Beck-Sickinger)

Biochemie 01/6

Vorlesung

Biochemie 01/7

Do/Fr Woche VL‐Woche Do Fr Tutorium Di‐Fr, KW

17./18.10 42 1 Einführung, Aminosäuren Peptide 43/Tut124./25.10. 43 2 Proteine Proteine 44/Tut2

31.10./1.11. 44 Feiertag Keine VL 45/Tut37./8.11. 45 3 Enzyme Enzymkinetik 46/Tut414./15.11. 46 4 Kohlenhydrate Kohlenhydrate 47/Tut521./22.11. 47 5 Kohlenhydrate Lipide 48/Tut628./29.11. 48 6 Lipide/Cofaktoren Nucleinsäuren,  49/Tut75./6.12. 49 7 Chromosomen, Histone Einf. ZellBC,  Organellen 5012./13.12. 50 8 Replikation Transkription  51/Tut8

19./20.12. 51 9 TranslationProteinexpression/Gen‐technik 2/Tut9

9./10.1. 2 10 Einf Stoffwechsel/Enyzm Glykolyse 3/Tut10

16./17.1. 3 11Pyruvat‐DH, Citratcycl. Atmungskette 4/Tut11

23./24.1. 4 12Pentosephosphat, Glykogen, Gluconeogenese 5/Tut12

30./31.1. 5 13 Lipidstoffwechsel 6/Tut13

6./7.2. 6 14Signalübertragung, Regulation 7/Tut14

Praktikum/Seminar

BSc BiologieDr. WeinbergGruppe A:15.10. – 25.10.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Gruppe B:28.10.2019 – 8.11.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Gruppe C:11.11.2019 – 22.11.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Gruppe D:25.11.2019 – 6.12.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br

BSc BiologieDr. WeinbergGruppe A:15.10. – 25.10.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Gruppe B:28.10.2019 – 8.11.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Gruppe C:11.11.2019 – 22.11.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Gruppe D:25.11.2019 – 6.12.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Praktikum (4 SWS) + begleitendes Seminar (1 SWS)BSc BiochemieDr. StichelGruppe A:21.10. - 01.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br

Gruppe B:04.11. - 15.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br

Gruppe C:18.11. - 29.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br

BSc BiochemieDr. StichelGruppe A:21.10. - 01.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br

Gruppe B:04.11. - 15.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br

Gruppe C:18.11. - 29.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br

BSc ChemieDr. StichelGruppe A: Saal6Br 17.02. - 28.02.2020:Mo – Fr, ganztägig

Gruppe B: Saal6Br 02.03. - 13.03.2020:Mo – Fr, ganztägig

BSc ChemieDr. StichelGruppe A: Saal6Br 17.02. - 28.02.2020:Mo – Fr, ganztägig

Gruppe B: Saal6Br 02.03. - 13.03.2020:Mo – Fr, ganztägig

PharmazieDr. KrinkeGruppe A: Saal7Br 17.02. – 28.02.2020:Mo – Fr, ganztägig

Gruppe B: Saal7Br 2.03. - 6.03.2020:Mo – Fr, ganztägig

PharmazieDr. KrinkeGruppe A: Saal7Br 17.02. – 28.02.2020:Mo – Fr, ganztägig

Gruppe B: Saal7Br 2.03. - 6.03.2020:Mo – Fr, ganztägig

Saal3Br:Brüderstr.34, EGSaal6Br/Saal7Br:Brüderstr.34, OG2

TutoriumGruppe 1:Di 08:00-09:00 KHBrGruppe 2:Mi 09:00-10:00 R410, BrGruppe 3:Mi 09:00-10:00 R457, BrGruppe 4: Di 08:00-09:00 KHTaGruppe 5: Mi 08:00-09:00 R410, BrGruppe 6:Mi 08:00-09:00 R457, BrGruppe7:Mi 10:00-11:00 KHTaGruppe 8:Do 13:00-14:00 KHTaGruppe 9:Do 13:00-14:00 KHBrGruppe 10:Di 08:00-09:00 R410, BrGruppe 11:Di 08:00-09:00 R457, BrGruppe 12:Fr 13:00-14:00 KHTa

TutoriumGruppe 1:Di 08:00-09:00 KHBrGruppe 2:Mi 09:00-10:00 R410, BrGruppe 3:Mi 09:00-10:00 R457, BrGruppe 4: Di 08:00-09:00 KHTaGruppe 5: Mi 08:00-09:00 R410, BrGruppe 6:Mi 08:00-09:00 R457, BrGruppe7:Mi 10:00-11:00 KHTaGruppe 8:Do 13:00-14:00 KHTaGruppe 9:Do 13:00-14:00 KHBrGruppe 10:Di 08:00-09:00 R410, BrGruppe 11:Di 08:00-09:00 R457, BrGruppe 12:Fr 13:00-14:00 KHTa

Biochemie 01/8

Praktikum Grundlagen der Biochemie für Biologen

Biochemie 01/9

• Praktikum: 15.10.2019 – 6.12.2019betreut durch Tobias Friedrich & Mitarbeiter der AG Mörl

• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Christina Weinberg(christina.weinberg@uni-leipzig.de)

• Einschreibung hat bereits stattgefunden.

Praktikum Grundlagen der Biochemie für Biochemiker

Biochemie 01/10

• Praktikum: betreut durch Mitarbeiter der AG Beck-Sickinger

• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Jan Stichel (jan.stichel@uni-leipzig.de)

• Einschreibung ab sofort, neben kleinem HS Brü34, Achtung: nur in die Liste für Biochemiker eintragen!

Praktikum Grundlagen der Biochemie für Chemiker

Biochemie 01/11

• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Jan Stichel (jan.stichel@uni-leipzig.de)

• Einschreibung nach Weihnachten, neben kleinem HS Brü34.

Praktikum Grundlagen der Biochemie für Pharmazeuten

Biochemie 01/12

• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Dana Krinke (dana.krinke@bbz.uni-leipzig.de)

• Weitere Infos nach Weihnachten

• Seminar und zwei Praktikumsblöcke

Praktikum Grundlagen der Biochemie

Biochemie 01/13

• Einführungsseminar zum Praktikum (am 1. Tag)– WICHTIG: Teilnahme ist Voraussetzung für

Praktikumsteilnahme

• Skripte zum Praktikum sind auf Campus Online verfügbar zur Vorbereitung auf die Versuchstage lesen!

Mitzubringen sind: Schutzbrille, Kittel, Taschenrechner Edding (fine tip), Laborbuch Schloss für Spind

Sonstiges:

Tutorium

Biochemie 01/14

Feiertage/Ausfall:Do: 31.10.19 und Mi: 20.11.19Fr. 1.11. , Di 17.12.

Tutoren:1 – Hannah Knaudt2 – Oskar Zorc3 – Maren Wiermann/

Lisa Zielke4 – Lisa Kupsch5 – Jonathan Ruwe6 – Merle Großmann

Susan Schlüter7 – Jurij Kintz

Clara Morweiser8 – Merle Großmann

Susan Schlüter9 – Jurij Kintz

Clara Morweiser10 – Christin Wassermann11 – Emma Itting12 – Maren Wiermann/

Lina Zielke

1 2 3 4 5 6BC1 BC2 BC3 Bio1 Bio2 Bio3Di Mi Mi Di Mi Mi

8.00 ‐ 9.00 9.00 ‐ 10.00 9.00 ‐ 10.00 8.00 ‐ 9.00 8.00 ‐ 9.00 8.00 ‐ 9.00KHTa R410, Br R457, Br KHBr R410, Br R457, Br

7 8 9 10 11 12Bio4 Pharm1 Pharm2 Chem1 Chem2 Chem3Mi Do Do Di Di Fr

10.00 ‐ 11.00 13.00 ‐ 14.00 13.00 ‐ 14.00 8.00 ‐ 9.00 8.00 ‐ 9.00 13.00 ‐ 14.00KHTa KHTa KHBr R410, Br R457, Br KHTa

Tutoriumsgruppe

Tutoriumsgruppe

KHBr KHTa

Pharm3/Chem1

Tutorium

Biochemie 01/15

Do/Fr Woche VL‐Woche Do Fr Tutorium Di‐Fr, KW

17./18.10 42 1 Einführung, Aminosäuren Peptide 43/Tut124./25.10. 43 2 Proteine Proteine 44/Tut2

31.10./1.11. 44 Feiertag Keine VL 45/Tut37./8.11. 45 3 Enzyme Enzymkinetik 46/Tut414./15.11. 46 4 Kohlenhydrate Kohlenhydrate 47/Tut521./22.11. 47 5 Kohlenhydrate Lipide 48/Tut628./29.11. 48 6 Lipide/Cofaktoren Nucleinsäuren,  49/Tut75./6.12. 49 7 Chromosomen, Histone Einf. ZellBC,  Organellen 5012./13.12. 50 8 Replikation Transkription  51/Tut8

19./20.12. 51 9 TranslationProteinexpression/Gen‐technik 2/Tut9

9./10.1. 2 10 Einf Stoffwechsel/Enyzm Glykolyse 3/Tut10

16./17.1. 3 11Pyruvat‐DH, Citratcycl. Atmungskette 4/Tut11

23./24.1. 4 12Pentosephosphat, Glykogen, Gluconeogenese 5/Tut12

30./31.1. 5 13 Lipidstoffwechsel 6/Tut13

6./7.2. 6 14Signalübertragung, Regulation 7/Tut14

Tutorium 15 in der 1 Semesterwoche (KW7) für Wdh Klausurfragen

Biochemie 01/16

Tutorium Ablauf – was ist neu?

14 Fragenblätter online zum Download

Bitte zu Hause vorbereiten und Fragen überlegen, die nicht verstanden wurden.

Ausgearbeitete Fragen (mit Name und Matrikel) ins Tutorium mitbringen, ggf. mit Lücken bei offenen Fragen, Diskussion mit den Tutoren und Klärung.

Ende des Tutoriums: Abgabe der beantworteten Fragen an den Tutor. Sind alle Fragen korrekt beantwortet: 1 Punkt für die MAK, maximal 14 Punkte können so erworben werden(Chemiker 2 x 7 Punkte). (15%, Klausur 96 hat Punkte für Chemiker 2 x 48 Pkte).

Gruppe 1: Di 08.00 - 09.00; Kl HS Brü

B. Sc. Biochemie,BC1 Tutor: Hannah Knaudt

Biochemie 01/17

Ackermann AntonBecklas LeonBobrowski LeaBraunschweig JohannaButting MarliesDorabouth PanyavanhFleischmann JeninFranke SaskiaGehring RosaGerbsch AnnaGeufke MichaelaGroße FabianHeiser LaraHentschel MarieHolzleitner NoahJukiel JannikBioinformatik 1Bioinformatik2

Gruppe 2: Mi 09.00 - 10.00; Raum 410 Brüderstr.

B. Sc. BiochemieBC2Tutor: Oskar Zorc

Biochemie 01/18

Käbe SarahKauschinger AnnaKerpen PhilippKirchhof KarolinKoch SabrinaKrebs PaulKümpfel RichyLinden KiraMüller LenaNadolny AlmutNestler MabelPelczyk TimReichardt SebastianRöhlig AnnalenaSailer ArturSchkommodau Lea-MarieBioinformatik 3Bioinformatik 4

Gruppe 3: Mi 09.00 - 10.00; Raum 457 Brüderstr.

B. Sc. BiochemieBC3Tutoren:Maren WiermannLisa Zielke

Biochemie 01/19

Schmidbauer LouisaSchneekönig MichaelSchricker MariaSchubert AnsgarSchwarz LenaSchwerin KajaSeifert HendrikSest MoritzStahmer LeaTran Quynh AnhUlbrich YasminVogt ClaraWenedy AngieWerner LucyWislicenus KatharinaZiegler HannaBioinformatik 5Bioinformatik 6

Gruppe 4: Di 08.00 - 09.00; Kl HS Brüderstr.

B. Sc. BiologieBio1Tutor: Lisa Kupsch

Biochemie 01/20

Agamemnonos Ifigeneia

Ahmadi Foroushani Delaram

Behrends Daniel

Bömer Brit

Braune Laurin

Brüggemann Maren

Bück Moritz

Conrad Leonie

Dahlke Jessica

Demmler Theresa

Dreilich Vanessa

Fiedler Liesbeth

Fleck Joris

Fochler Johannes

Friedrich Emily

Fuchs Paul

Gruppe 5: Mi 08.00 - 09.00; R410 Brüderstr.

B. Sc. BiologieBio2Tutor: Jonathan Ruwe

Biochemie 01/21

Fuhrmann Celina

Geuter Joschua

Gihlein Lea

Göpfert Maximilian

Haase Matthäus

Habighorst Myriam Marieke

Hahn Franziska

Helm Robert

Junghardt Nadja

Kallmeyer Sarah

Karl Sophie

Klemm Finja

Koch Jule

Kromp Jessica

Krüger Antonia

Lorenz Paul

Gruppe 6: Mi 08.00 - 09.00; R457 Brüderstr.

B. Sc. BiologieBio3Tutoren:Merle GroßmannSusann Schlüter

Biochemie 01/22

Mank Henriette

Meister Johannes

Nelz Marleen

Nemetschek Adrian

Nolte Matthias

Pindur Jana

Prokopchuk Mykola

Raabgrund Anika

Rittmeier Lara

Roderer Michelle

Schiewek Lilofee

Schirmer Lisann

Schmidt Joanna Susanna

Schmittinger Franziska

Schulz Sebastian

Schuster Cornelius

Gruppe 7: Mi 10.00 - 11.00; Kl HS Talstr.

B. Sc. BiologieBio4Tutoren:Jurij KintzClara Morweiser

Biochemie 01/23

Schwanke Frances

Schwarz Mara-Tabea

Sehrt Johanna

Seiter Marius

Sowoidnich Leonie

Stärke Pia

Tarasinski Ricarda

Türoff Jacqueline

Tutone Zoe

Wagner Lisa-Maria

Walker Frieder

Walther Nadine

Wittstock Jasmin

Wolf Lukas

Zheng Tianyang

Zschiesche Mina

Gruppe 8: Do 13.00 - 14.00; Kl HS Talstr.

PharmaziePharm1Tutoren:Merle GroßmannSusann Schlüter

Biochemie 01/24

Al Saadi AminaBenndorf JuliaBiermann Melina KatjaBraunreuther JohannaBuchholz JuliaDietzmeyer FranzDoan Ngoc AnhFreyberg LucasGrosch LarsHedrich RaphaelHeizmann MathildeHeller JohannesHorn MichelleJamo SeyranKampik VincentKappel LeonaKatzmarek LottaKibria NicoKijek Kurt Guido Wolf

Gruppe 9: Do 13.00 - 14.00; Kl HS Brüderstr.

PharmaziePharm2Tutoren:Jurij KintzClara Morweiser

Biochemie 01/25

Kiphuth David FoxKrainz JohannaKubat JonasKühl PaulaLiebezeit AntonLingner Chango Max A.Naimi MazullahNeuhaus Emma CarolinePatschinsky FlorianPenzold AlexandraPfeiffer LuisaPfüller JenniferRoß SarahSchneider ElsaSchubert DoreenSchulze SarahSultan MohammadnoorTraichel WiebkeWegner Josefine

Gruppe 10: Di 08.00 - 09.00; R410 Brüderstr.

B. Sc. Chemie/PharmaziePharm3/Chem1Tutor:Christin Wassermann

Biochemie 01/26

Weißenborn JudithWergin AdrianWilke Laura-SophieZiehnert Saskia MonaZschau OliviaHilburger GeorgAdam MartinBauer LeoniBleich JudithBrokemper JanBuhlmann MartinButenschön ErikButter ErikEibenstein LucBalzer Jan bis WeihBradaczek Laetitia Xenia bis WeihBusching André bis WeihButtkus Hannah bis WeihDietrich John bis WeihGötze Tom bis WeihGünther Tobias bis WeihHeft Tabea bis Weih

Gruppe 11: Di 08.00 - 09.00; R457 Brüderstr.

B. Sc. ChemieChem2TutorEmma Itting

Biochemie 01/27

Fritzsche NicoGötze TomGraefe NorbertGunkel JonasHanisch MarcHemmerling AntonHergett AlexanderHolzknecht SieglindeHümbert ArminKapplinghaus SvenjaLorenz JonasMonossova MariaMüller MarleneOfori KevinPlatzek PaulHildebrandt Johanna bis WeihKahle Laura bis WeihKorell Alexander bis WeihMückschel Jan bis WeihNerlich Dominik bis WeihNoack Tom Jonathan bis WeihOelsch Anne Maria bis WeihPelz Maren bis Weih

Gruppe 12: Fr 13.00 - 14.00; Kl HS Talstr.

B. Sc. ChemieChem3TutorenMaren WiermannLisa Zielke

Biochemie 01/28

Pohl RichardSchlegel PhillipSeidenstücker Karl ChristianSeiß MaximilianSternberg Hannes JakobStock Otto LloydStolzenburg Lauravan Riesen MaximilianVogel JakobWadsack Myriam SiriWeihmann AntoniaWeiß AntonWohlfahrt LisaWolniewicz Mara AnnaReimann Timm bis WeihReuther Philipp bis WeihSchebek Paul bis WeihSenff Paula bis WeihSimoneit Martin bis WeihStremmel Linus bis WeihUeltzen Katharina bis WeihWinkler Sara bis WeihZwanck Izabella bis Weih

Klausurplan kommt noch….

Biochemie 01/29

Mitte Januar 2020BSc Chemie (11-111-1151-N): 14.00 -15.00

Um den 20.2.BSc Biochemie (11-BCH-0312), BSc Biologie (11-BIO-0310): 10.00 - 12.00BSc Chemie (11-111-1151-N) 1.Wdh: 10.00 - 11.00

Um den 20.3.BSc Chemie (11-111-1152-N): 10.00 - 11.00BSc Biochemie (11-BCH-0312), BSc Biologie (11-BIO-0310) 1.Wdh: 10.00 - 12.00

Ende AprilPharmazie (11-PHA-0305): 10.00 - 12.00BSc Chemie (11-111-1152-N): 1.Wdh: 10.00 - 11.00

Grundlagen der Biochemie

Modulinhalte:

• Grundlagen biochemischer Reaktionen

• Einführung in die Molekularbiologie und die Stoffwechselbiochemie

Biochemie 01/30

Aufbau der Vorlesung

• Aminosäuren, Peptide, Proteine (Aufbau, Funktion)• Kohlenhydrate• Lipide• Nukleotide, Nukleinsäuren• Einführung in die Molekularbiologie: Chromosomen,

DNA-Replikation, DNA-Reparatur• Transkription, Translation• Grundlagen der Gentechnik• Vitamine, Cofaktoren• Grundlagen des Stoffwechsels• Mitochondrien, Atmungskette• Stoffwechsel von Lipiden, Aminosäuren, Nukleotiden• Zellkommunikation, Stofftransport• Signalkaskaden, Zellzyklus

Biochemie 01/31

Biochemie – was ist das?

24 SeitenSchüßler Salze, etc.

nicht nur der Umfang war homöopathisch…

1520 Seitenkeine Schüßler Salze mehr…

1926 (Leipzig): 2016:

1900 2016

Biochemie 01/32

Biochemie – was ist das?

1900 2016

Auch die Professoren haben sich verändert…

Emil Fischer Paul Ehrlich

Kary Mullis

Howie Jacobs

Biochemie 01/33

Biochemie – was ist das?

Chemische Reaktionen und Verbindungen:

• in der Zelle

• zwischen Zellen

• in komplexen Organismen

Biochemie 01/34

Stoffwechselwege

Biochemie 01/35

Molekulare Zusammensetzung E. coli

Proteine 15 %Nukleinsäuren 7 %Polysaccharide 3 %Lipide 2 %andere kleine org. Moleküle 2 %anorganische Ionen 1 %

Wasser 70 %

Biochemie 01/36

Molekulare Zusammensetzung H. sapiens

Proteine 17 %Nukleinsäuren 1 %Kohlenhydrate 1 %Fette 17 %Mineralsalze 4 %

Wasser 60 %

Biochemie 01/37

Wasser – H2O

+ +

_

• keine lineare Anordnung

• Sauerstoff zieht Bindungselektronen an

Biochemie 01/38

Wasserstoffbrücken

Wasserstoffbrückenbindung

H-Brücken-Akzeptor

H-Brücken-Donor

Biochemie 01/39

Voraussetzung für H-Brücken: Elektronegativität

• Tendenz, zusätzliche Elektronen aufzunehmen• Skala von 2 bis 4• abhängig von der Position im Periodensystem

pos. Kernladung steigt an

Abschirmung der Kernladung durch innere Elektronen ist bei höherwertigen Elementen größer

Biochemie 01/40

Polarisierte Bindungen

Bindung zwischen Atomen unterschiedlicher Elektronegativität

Bindungselektronen werden verschobenBindung ist polarisiert: Bindungs-Dipolmoment

Biochemie 01/41

partielle Ladungsverteilung

d-d+ O N

H

HC

O HC

O H

O

NN

S OO

O P

Keto-Gruppe Amino-Gruppe Hydroxyl-Gruppe Carboxyl-Gruppe

N-N-Doppelbindung Sulfon-Gruppe Phosphat-Gruppe

Biochemie 01/42

Dipole in Biomolekülen?

Biochemie 01/43

Wechselwirkungen mit Wasser

Wasserstoffbrücken

OH

H

NH

H

OH

H

O Wasserstoff-Donor

Wasserstoff-Akzeptor

Biochemie 01/44

Wasserstoffbrücken

mit Hydroxylgruppen mit Ketogruppen

mit Carboxylgruppen mit Aminogruppen

Biochemie 01/45

Wasserstoffbrücken-Bindung

H O

CAkzeptorfreies Elektronenpaar:O, N, S

DonorO-HN-H

Stärke: Abstand und Richtung

Biochemie 01/46

Stärke der H-Brücken

• 2-63 kJ/mol• gerichtete Kraft:

O

H OO H O >

linear > gewinkelt

• Länge: O—H---O 2,70 ÅO—H---O- 2,63 ÅO—H---N 2,88 ÅN—H---O 3,04 ÅN+—H---O 2,93 ÅN—H---N 3,10 Å

stark

Biochemie 01/47

Wasserstoffbrücken-Bindung

Mage: H-bond/kin1DNA mit -Repressor

Biochemie 01/48

Intramolekulare Wasserstoffbrücken

Basenpaare in RNA hairpin

L-Dopa

Biochemie 01/49

Biotin - Streptavidin

Biotin - Streptavidin:

Biotin (Vitamin H)

Streptavidin-TetramerBiochemie 01/50

Biotin - Streptavidin

Biotin - Streptavidin:

• 7 Wasserstoffbrücken• optimale Geometrie

• Ki= =

2,5 x 10-13 M= 250 femtomol/l= 60 pg/l= -76 kJ/mol

[Ligand] x [Protein][Ligand x Protein]

Biochemie 01/51

Wechselwirkungen

• Wasserstoffbrücken-Bindungen• Elektrostatische Wechselwirkungen• Van der Waals Wechselwirkungen

E > H > V• Metall-Komplexierung• Kationen-p-Wechselwirkung

Biochemie 01/52

Wechselwirkungen

Biochemie 01/53

Elektrostatische Wechselwirkungen

Ionische Wechselwirkungen• ungerichtetCoulomb‘sches Gesetz:• Abstand im Quadrat• Ladungsstärke• Medium: (DVakuum= 1, DH O= 80)

2

NCO

O

-

+

DrqqF 2

21=

q = Ladungr = AbstandD = Dielektrizitätskonstante

Biochemie 01/54

Van der Waals Wechselwirkungen

Biochemie 01/55

Wechselwirkungen

Biochemie 01/56

Metall-Komplexierung

Metallkomplex-Bindung:freie ElektronenpaareMetall-Kationen: Zn2+, Fe2+, Mn2+ ...

Thermolysin (Zn-Endopeptidase):

Biochemie 01/57

Metall-Komplexierung

Thermolysin-Inhibitor 5.1

O N

O

PX

R

O

O O

O

Zn2+

Ala 113

-H

Phosphonamid (-PO2NH-)Phosphonat (X= -O-)Phosphinat (X=CH2-)

Biochemie 01/58

Metall-Komplexierung

Mage: c1Basics/kin5:Doppeleisenzentrum

Ribonukleotid Reduktase

NH

N

N

NH

Zn2+

OO

His 196

His 69

Glu 72Glu 270

O OO

H

H

Carboxypeptidase A:

Biochemie 01/59

Wechselwirkungen

Biochemie 01/60

Hydrophobe Wechselwirkungen

• beruhen nicht auf van-der Waals-Anziehungenzwischen hydrophoben Resten, sondern aufVerdrängung von Wassermolekülen aus demBereich zwischen lipophilen Seitengruppen

• aliphatische und aromatische Kohlenwasserstoffe, Halogensubstituenten, Heterocyclen

Cl

OFuran

SThiophen

Biochemie 01/61

Wechselwirkungen

Biochemie 01/62

Kationen--Wechselwirkungen

Elektronensenkrecht zurRingebene

zusätzlich zur einfachen kovalenten Bindung Austausch weiterer Elektronen (z. B. Doppelbindung):„Wolke“ negativer Ladung um Primärbindung, kann mit positiven Ladungen interagieren.

Biochemie 01/63

Kationen-p-Wechselwirkungen

Kationen (NRH3+)

Biochemie 01/64

Interaktionen

Interaktionen:• Wasserstoffbrücken• Ionische Wechselwirkungen• Metall-Komplexe• Dipolwechselwirkungen• Hydrophobe Wechselwirkungen• Kationen- -Wechselwirkungen

Wasser

Biochemie 01/65

Biomoleküle

ProteinePeptideAminosäuren

ProteinePeptideAminosäuren

Nuklein-Säuren Nuklein-Säuren

Fette, Lipide TerpeneSteroide

Fette, Lipide TerpeneSteroide

Alkaloide

VitamineCo-Faktoren VitamineCo-Faktoren

Farbstoffe PigmenteGerbstoffe

Wasser

KohlenhydrateZucker KohlenhydrateZucker

Biochemie 01/66

Bausteine: Aminosäuren

Adrenalin (aus Tyrosin)

Penicillin (aus Cystein und Valin)

Biochemie 01/67

Aminosäuren

a-Aminosäure

Biochemie 01/68

Aminosäuren

Zwitterion

In wässriger Lösung:

Säure- und Base-Eigenschaften: amphoteres Molekül

Biochemie 01/69

Aminosäuren

H3N CH CCH3

OO

H3N CH CCH3

OHO

H2N CH CCH3

OO

+OH-

+OH-

+H3O+

+H3O+

Biochemie 01/70

Titrationskurve einer Aminosäure

Glycin, R=H

pK1 (Carboxylgruppe): 2,3pK2 (Aminogruppe): 9,6

Biochemie 01/71

Aminosäuren: pH und PKa

Biochemie 01/72

Puffersysteme

pH 2,2-3,6 pH 8,8-10,6pH

pK1 pI pK2

% B-

Glycin

Biochemie 01/73

Proteinogene Aminosäuren

aliphatisch

aromatisch

polar, neutral positiv geladen

negativ geladen

Biochemie 01/74

Proteinogene Aminosäuren

schwefelhaltig

zyklisch

sauer basisch

groß

klein

Biochemie 01/75

Proteinogene Aminosäuren

essentielle Aminosäuren

IsoleucinLeucinLysin

MethioninPhenylalanin

ThreoninTryptophan

Valin

nicht essentielleAminosäuren

AlaninAsparaginAspartatGlutaminGlutamat

GlycinProlinSerin

20 Aminosäuren:

semi-essentielle Aminosäuren

ArgininHistidinCysteinTyrosin

Biochemie 01/76

Aminosäuren: Codierung

Biochemie 01/77

Aminosäuren: Namen

Glycin: griech. glykeros (süß); aus Gelatine-HydrolysatAlanin: abgeleitet von Aldehyd; aus Acetaldehyd dargestelltSerin: lat. sericum (Seide); aus Seiden-HydrolysatTyrosin: griech. tyros (Käse); aus Käse isoliertArginin: lat. argentum (Silber); charakteristisches SilbersalzLysin: griech. lysis (Lösung); aus Casein-HydrolysatAsparagin: griech. asparagos (Spargel); aus Spargel isoliertGlutamin: lat. glutinum (Leim); aus Weizenkleber isoliert

Biochemie 01/78

Aliphatische Aminosäuren

Raumerfüllung, hydrophobBiochemie 01/79

Aliphatische Aminosäuren

Biochemie 01/80

Zyklische Aminosäuren

Hydrophob, -Kationen-Wechselwirkungen, großBiochemie 01/81

Zyklische Aminosäuren

10.46 (phenol)

Biochemie 01/82

Aminosäuren mit polaren, neutralen Seitenketten

Hydroxylgruppe Amidgruppe

HydrophilBiochemie 01/83

Aminosäuren mit polaren, neutralen Seitenketten

5.6

Biochemie 01/84

Aminosäuren mit geladenen Seitenketten

positiv oder negativ geladenBiochemie 01/85

Aminosäuren mit geladenen Seitenketten

5.2

5.2

6.0

Biochemie 01/86

Aminosäuren mit Schwefel-haltigen Seitenketten

Cystein Methionin

Sulfhydrylgruppe Thioetherbindung

Biochemie 01/87

Cystein: Sulflhydrylgruppe

Mage: c1Basics/kin2(Disulfidbindung)

Biochemie 01/88

Dissoziationskurve von Histidin

Biochemie 01/89

Nicht-proteinogene Aminosäuren

>250!

Biochemie 01/90

Nicht-proteinogene Aminosäuren

Canavanin

Arginin

Gelber Blasenstrauch (Colutea arborescens) • Stickstoffspeicher

• Abwehrstoff

Caryedes brasiliensis

Samenkäfer (Bruchidae):• Diskriminatorische aa-tRNA-Synthetase• Abbau von Canavanin

Biochemie 01/91

Aminosäureabkömmlinge

(Glutamat) (Histidin) (Tyrosin)(Tyrosin)

(Harnstoffsynthese) (Co-Faktor)(Aminosäure-Antagonist)

(Met- Stoffwechsel)(Blausäure-Entgiftungs-produkt in Pflanzen)

Biochemie 01/92

Aminosäuren: Chiralität und Analytik

Chiralität

Biochemie 01/93

Aminosäuren: Chiralität

Biochemie 01/94

Aminosäuren: Chiralität

Es gibt Moleküle, bei welchen sich Bild und Spiegelbildnicht zur Deckung bringen lassen:

CHIRAL (cheir: griech. Hand)

• physikalische Eigenschaften sind identisch: Siedepunkt,Schmelzpunkt, Löslichkeit, spektroskopisches VerhaltenAusnahme: Drehung des linear polarisierten Lichtes

• chemischen Eigenschaften sind häufig identisch: ReaktivitätAusnahme: Wechselwirkungen mit optisch aktiven Verbindungen

• biologische/pharmazeutische Eigenschaften sind häufignicht identisch

Bild und Spiegelbild: EntaniomereBiochemie 01/95

Nachweis der Chiralität

Optisch aktive Moleküle mit Drehwert

Biochemie 01/96

Die Fischer-Projektion

Asymmetrisch substituiertes C-Atom!

Emil Fischer1852 – 1919Professor für ChemieUniversität Erlangen

C*Biochemie 01/97

Die Fischer-Projektion

1. Längste C-Kette senkrecht2. Höchste Oxidationsstufe oben3. Horizontale Bindungen vor, vertikale hinter der Papierebene4. L= funktionelle Gruppe levo=links, D=funktionelle Gruppe dextro=rechts

Biochemie 01/98

Die Fischer-Projektion

D-AsparaginD-Asn

n

D-AsparaginD-Asn

n

L-AsparaginL-Asn

N

L-AsparaginL-Asn

N

Biochemie 01/99

Diastereoisomere

Stereoisomere

Diastereoisomere

Biochemie 01/100

Stereoisomere

StereoisomereMoleküle mit der gleichen Konstitution, aber

unterschiedlichen Geometrien oder Topologien

StereoisomereMoleküle mit der gleichen Konstitution, aber

unterschiedlichen Geometrien oder Topologien

EnantiomereStereoisomere, die sich

zueinander spiegelbildlich verhalten und identische

Strukturen haben

EnantiomereStereoisomere, die sich

zueinander spiegelbildlich verhalten und identische

Strukturen haben

DiastereomereStereoisomere, die sich nicht

wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten, die

unterschiedliche Strukturen und unterschiedliche

physikalisch-chemische Eigenschaften haben

DiastereomereStereoisomere, die sich nicht

wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten, die

unterschiedliche Strukturen und unterschiedliche

physikalisch-chemische Eigenschaften haben

L-, D- Threonin

L-allo-, D-allo-ThreoninL-Threonin, L-allo-Threonin

D-Threonin, D-allo-ThreoninBiochemie 01/101

Sonderfall Cystin

Biochemie 01/102

CIP-Nomenklatur (Cahn-Ingold-Prelog)

1. Bestimmung des chiralen Zentrums2. Bestimmung der Drehrichtung (Ordnung der Substituenten):3. Substituent mit niedrigster Priorität (4) unter die Bildebene4. Kreisbewegung von Substituent 1 bis 3:

rechtsgängig: R-Konfiguration (lat.: rectus)linksgängig: S-Konfiguration (lat.: sinister)

Ordnungszahlen:Br > O > C > H

S

Biochemie 01/103

CIP-Nomenklatur (Cahn-Ingold-Prelog)

Fischer-Projektion CIP-Projektion

Biochemie 01/104

CIP-Nomenklatur: Regeln

1. Identifizierung von 4 Substituenten am chiralen C-Atom

2. Zuordnung der PrioritätSubstituent direkt am Chiralitätszentrum:höchste Ordnungszahl=höchste PrioritätI>Br>Cl>F>O>N>C>H>freies Elektronenpaar

3. Bei identischen SubstituentenZweitatom mit höchster Ordnungszahl,Dreifachbindung zählt dreifach, Doppelbindung doppeltSH>OH>NH2>COOH>CHO>CH2OH>C6H5>CH3>H

4. Rangniedrigster Substituent liegt hinter der Papierebene

5. Sinkt die Priorität im Uhrzeigersinn, dann R-Konfiguration,Sinkt die Priorität gegen den Uhrzeigersinn, dann S-Konfiguration

Biochemie 01/105

CIP-Nomenklatur

Fischer

Keilstrich

CIP

Biochemie 01/106

CIP-Nomenklatur

HSCH2 CH2SH

Fischer

Keilstrich

CIP

S hat höhere Ordnungszahl als O! Biochemie 01/107

CIP-Nomenklatur

Biochemie 01/108

Aminosäuren: Nachweismethoden

Dünnschicht-Chromatographie(2-dimensional),TLC

Detektion mit Ninhydrin-SprühreagenzHitze, Wasser

Aminosäuregemisch

Laufmittel 1

Lauf

mitt

el 2

Biochemie 01/109

Dünnschichtchromatographie

(reagiert mit Aminogruppen)

Biochemie 01/110

Dünnschichtchromatographie

Biochemie 01/111

Aminosäuren: Nachweismethoden

Dünnschicht-Chromatographie(2-dimensional),TLC

Detektion mit Ninhydrin-SprühreagenzHitze, Wasser

Aminosäuregemisch

Laufmittel 1

Lauf

mitt

el 2

Ionenaustausch-Chromatographie

Derivatisierung mit Ninhydrin-Sprühreagenz

Absorption =570nm

A

t [h]

Biochemie 01/112

Ionenaustausch-Chromatographie

Biochemie 01/113

Ionenaustausch-Chromatographie

Nach-Säulen Derivatisierung:

Ninhydrin

Biochemie 01/114

Aminosäuren: Nachweismethoden

Dünnschicht-Chromatographie(2-dimensional),TLC

Detektion mit Ninhydrin-SprühreagenzHitze, Wasser

Aminosäuregemisch

Laufmittel 1

Lauf

mitt

el 2

Ionenaustausch-Chromatographie

Derivatisierung mit Ninhydrin-Sprühreagenz

Absorption =570nm

A

t [h]

Derivatisierung

RP-HPLC

Detektion im UV,Fluoreszenz

A

t [min]

Biochemie 01/115

Reverse Phase-HPLC

Biochemie 01/116

Chromatogramm von Dansyl-Aminosäuren

Zeit

Abso

rptio

n

sehr genau: Trennung von Leucin und Isoleucin möglich!Detektion im femto-mol-Bereich

Biochemie 01/117

Aminosäuren: Nachweismethoden

Dünnschicht-Chromatographie(2-dimensional),TLC

Detektion mit Ninhydrin-SprühreagenzHitze, Wasser

Aminosäuregemisch

Laufmittel 1

Lauf

mitt

el 2

Ionenaustausch-Chromatographie

Derivatisierung mit Ninhydrin-Sprühreagenz

Absorption =570nm

A

t [h]

Derivatisierung

RP-HPLC

Detektion im UV,Fluoreszenz

A

t [min]

Qualitativ, schnell, ohne apparativen Aufwand

Quantitativ, Apparat unempfindlich, langsam

Quantitativ, Apparat empfindlich, schnell

Biochemie 01/118

UV Spektren

257 nm274 nm 280 nm

Biochemie 01/119

UV Spektren

Absorptionsspektrum cytoplasmatische Invertase(31x Tyr, 16x Trp)

nativdenaturiert

Biochemie 01/120

Tryptophan-Fluoreszenz

Emission: 300 - 350 nm

Biochemie 01/121

Aminosäuren

-Aminosäure:

Säure/BaseD/L-Enantiomere

Seitenketten, Eigenschaften

Biochemie 01/122