Grundlagen der Biochemie

Modulverantwortlicher: Prof. Mario Mörl

Biochemie 01/1

Grundlagen der Biochemie: Organisatorisches

BSc Biochemie

BSc Biologie

Pharmazie

BSc Chemie

(Pflichtmodul)

BSc Chemie

(Wahlpflichtmodul)

Biochemie

Biochemie 01/2

Modulaufbau

BSc Biochemie/ BSc Biologie

PharmazieBSc Chemie

11-BCH-0312

11-BIO-0310

11-PHA-0305

18.10.18 – 08.02.19

Vorlesung

Praktikum

Seminar

Klausur

11-111-1151-N

Pflicht

18.10.18 - 30.11.18

Vorlesung

Seminar

Klausur

11-111-1152-N

Wahlpflicht

06.12.18 – 08.02.19

Vorlesung

Praktikum

Klausur

10 E

CT

S

5 E

CT

S5 E

CT

S

Tutorium: Di, Mi, Do, FrBiochemie 01/3

Wer?

• Vorlesung: 4h/Woche

• Prof. Mario Mörl

• Dr. Thorsten Oeser

• Dr. Christina Weinberg

• Dr. Irene Coin

• Praktikum (inkl. Seminar)

• Dr. Christina Weinberg (BSc Biologie)

• Dr. Jan Stichel (BSc Biochemie)

• Dr. Irene Coin, Dr. John Heiker (Pharmazie)

• Tutorium

Biochemie 01/4

Vorlesung

Biochemie 01/5

Do/Fr Woche VL-Woche Inhalt Tutorium Di-Fr, KW

18./19. 10.18 42 1 Einführung, Aminosäuren 43

25./26.10.18 43 2 Peptide, Proteine 44

01./02.11.18 44 3 Kohlenhydrate 45

08./09. 11.18 45 4 Lipide 46

15./16.11.18 46 5 Nukleotide, Nukleinsäuren 47

22./23.11.18 47 6 Nukleinsäure-Synthese: Replikation, Transkription 48

28./29.11.18 48 7 Translation, Grundlagen der Gentechnik 49

06./07.12.18 49 8 Grundprinzipien Stoffwechsel, Enzyme I 50

13./14.12.18 50 9 Enzyme II, Glykolyse & Gärung 51

20./21.12.18 51 10 Citratzyklus, Atmungskette 2

10./11.01.19 2 11 Pentosephosphatweg, Gluconeogenese, Glykogen-SW 3

17./18.01.19 3 12 SW von Triacylglyceriden, Steroiden & Membranlipiden 4

24./25.01.19 4 13 Aminosäure-SW, Harnstoffzyklus, Nukleotid-SW 5

31.01./01.02.19 5 14 Einführung in die Cytologie 6

07./08.02.19 6 15 Wiederholung & Zusammenfassung 7

Mörl Oeser Coin Weinberg

Praktikum/Seminar

BSc BiologieDr. Weinberg

Gruppe A:

22.10.20186 - 02.11.2018

Mo 11:00-18:30 Saal3Br

Di 09:30-17:00 Saal3Br

Do 10:15-17:45 Saal3Br

Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Gruppe B:

05.11.2018 – 16.11.2018

Mo 11:00-18:30 Saal3Br

Di 09:30-17:00 Saal3Br

Do 10:15-17:45 Saal3Br

Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Gruppe C:

19.11.2018 – 30.11.2018

Mo 11:00-18:30 Saal3Br

Di 09:30-17:00 Saal3Br

Do 10:15-17:45 Saal3Br

Fr 12:30-20:00 Saal3Br

Praktikum (4 SWS) + begleitendes Seminar (1 SWS)

BSc BiochemieDr. Stichel

Gruppe A:

22.10. 2018 - 02.11.2018:

Mo 11:15-18:45 Saal6Br

Di 12:00-19:30 Saal6Br

Mi 13:00-20:30 Saal6Br

Do 13:00-20:30 Saal6Br

Fr 10:30-18:00 Saal6Br

Gruppe B:

05.11. 2018 - 16.11.2018:

Mo 11:15-18:45 Saal6Br

Di 12:00-19:30 Saal6Br

Mi 13:00-20:30 Saal6Br

Do 13:00-20:30 Saal6Br

Fr 10:30-18:00 Saal6Br

Gruppe C:

19.11. 2018 - 30.11.2018:

Mo 11:15-18:45 Saal6Br

Di 12:00-19:30 Saal6Br

Mi 13:00-20:30 Saal6Br

Do 13:00-20:30 Saal6Br

Fr 10:30-18:00 Saal6Br

BSc ChemieDr. Stichel

Gruppe A: Saal3Br

11.02. - 22.02.2019:

Mo – Fr, ganztägig

Gruppe B: Saal3Br

04.03. - 15.03.2019:

Mo – Fr, ganztägig

PharmazieDr. Coin

Gruppe A: Saal7Br

18.02. - 01.03.2019:

Mo – Fr, ganztägig

Gruppe B: Saal7Br

11.03. - 22.03.2019:

Mo – Fr, ganztägig

Saal3Br:

Brüderstr.34, EG

Saal6Br/Saal7Br:

Brüderstr.34, OG2

TutoriumGruppe 1:

Di 08:15-09:15 KHBr

Gruppe 2:

Di 08:15-09:15 GHTa

Gruppe 3:

Mi 08:00-09:00 KHTa

Mi 10:00-11:00 (ab 05.12.)

Gruppe 4:

Mi 08:30-09:30 GHTa

Gruppe 5:

Mi 09:45-10:45 GHTa

Gruppe 6:

Do 13:00-14:00 KHBr

Gruppe 7:

Fr 13:00-14:00 KHTa

Biochemie 01/6

Praktikum Grundlagen der Biochemie für Biologen

Biochemie 01/7

• Praktikum: 22.10.2018 – 28.11.2018

betreut durch Tobias Friedrich & Mitarbeiter der AG Mörl

• Ansprechpartner für Organisatorisches:

Dr. Christina Weinberg

(christina.weinberg@uni-leipzig.de)

• Einschreibung HEUTE ab 12.00 Uhr bis morgen 12.00

Uhr, neben kleinem HS Brü34 (Pinnwand mit Listen),

Achtung: nur in die Liste für Biologen eintragen!

Praktikum Grundlagen der Biochemie für Biochemiker

Biochemie 01/8

• Praktikum: betreut durch Mitarbeiter der AG Beck-Sickinger

• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Jan Stichel (jan.stichel@uni-leipzig.de)

• Einschreibung läuft bereits seit letzter Woche, neben kleinem HS Brü34, Achtung: nur in die Liste für Biochemiker eintragen!

Praktikum Grundlagen der Biochemie für Chemiker

Biochemie 01/9

• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Jan Stichel (jan.stichel@uni-leipzig.de)

• Einschreibung nach Weihnachten.

Praktikum Grundlagen der Biochemie

Biochemie 01/10

• Einführungsseminar zum Praktikum (am 1. Tag)– WICHTIG: Teilnahme ist Voraussetzung für

Praktikumsteilnahme

• Skripte zum Praktikum sind auf Campus Online verfügbar

zur Vorbereitung auf die Versuchstage lesen!

Mitzubringen sind:

Schutzbrille, Kittel, Taschenrechner

Edding (fine tip), Laborbuch

Schloss für Spind

Sonstiges:

Tutorium

Biochemie 01/11

Feiertage:

Mi: 31.10.18 und 21.11.18

Tutoren:

1 – Lukas Buchholz

2 – Isabel Voigt

3 – Katharina Arnold

4 – Tilman Jacob

5 – Florian Seufert

6 – Chris Günzel

7 – Anna Ender

8 – Dr. Thorsten Oeser

Gruppe 1: Di 08.15 - 09.15; Kl HS Brüderstr.

B. Sc. Biochemie

Biochemie 01/12

Arnold Josi

Doktor Claudius

Drobyshevskaya Tatyana

Elz Jessica

Fritsche Marlene

Gebhardt Clara

Gehl Jannes

Giesche Jasmin

Goldhardt Carolin

Grabow Carolin

Großmann Merle Sibylle

Hötger Melina

Itting Emma

Itzenhäuser Marvin

Juli Cara

Kintz Jurij

Knaudt Hannah

Kupsch Lisa

Möhrlin Lyn

Morweiser Clara

Müller Saphira

Pavlasek Lisa

Pham Huy Viet Cuong

Riedel Luisa

B. Sc. Chemie

Biochemie 01/13

Gruppe 2: Di 08.15 - 09.15; Gr HS Talstr.

B. Sc. BiochemieRiemer Marina

Rothmund Marie

Schleicher Malin

Schlüter Susan

Tonollo Tara Lisa Aliena

Villmann Johanna-Nora

Wiermann Maren

Zielke Lina

Zorc Oskar

Zschieschang Simon

Abu Assad Leila

Deitermann Julia

Ebenhög Christian

Erdmann Dustin

Estelmann Arne Magnus

Gabler Tom

Geue Niklas

Gleiser Leonie

Häger Michael

Heft Tabea

Hoang Duc Anh

Junger Niklas

1151NAkopyan Diana

Beckmann Lorenz

Cepko Lisa-Maria

Chen Hongli

Cui Shuai

Fischer Georg

Grothe Helene

1152N

B. Sc. Biologie

Biochemie 01/14

ab 05.12.:

Mi 10.00 – 11.00

Gruppe 3: Mi 08.00 - 09.00; Kl HS Talstr.

Aurich Samantha

Austen Jan

Baumann Barbara

Bludau Sebastian

Bonin Hanna

Brückner Martin

Buchmann Antonia

Eberlein Carlo Ben

Feige Natalie-Danielle

Franz Fiona

Gabriel Tabea

Garbe Klara

Garlichs Kathrin

Glatz Florian

Godbersen Sönke Andrés Maria

Guthke Sophia

Hauptmann Yannick

Hübner Juliane

Jacob Linda

Jennert Pauline

Koch Michelle

Körner Lukas

Krebs Marvin

Kroll Carlo

Lenk Valentin

B. Sc. Chemie 1151N

Biochemie 01/15

Gruppe 4: Mi 08.30 - 09.30; Gr HS Talstr.

Staatsex. PharmazieKalischer Christoph

Kaufhold Jonathan

Kokoscha Marc

Kühn Johannes

Kuschel Oliver

Lehmicke Laura

Lehnert Maik

Linke Stefan

Michak Marvin

Neumann Fabian

Ochocki Elias

Piel Sandra

Reßnik Florian

Rieger Tim

Schaaf Marcus

Schneider Emmi

Ahlborn Hendrik

Bader Franziska

Borella Julia

Bormann Katharina

Brandt Anne

Dedek Annika Laura

Elz Johannes

Fischer Paula

Grünberg Lena

Jannasch Henriette

Kolbe Melissa

Krausch Thomas

Kurth Susan

Lämmerhirt Victoria

Leubert Julia

B. Sc. Biologie

Biochemie 01/16

Gruppe 5: Mi 09.45 - 10.45; Gr HS Talstr.

Linke Tilman

Lolies Maike

Lorenz Sarah

Neubauer Liam

Ohme Michaela

Pannicke Birgit

Panteli Sofia

Rudolph Stefanie

Ruwe Jonathan

Schadt Ella

Schaller Heidrun

Schildt Nele

Schmitt Lara

Schneiderheinze Cindy

Schönfelder Laura

Stopp Sarah

Straube Christian

Sun Xinyu

Tjandraputri Paulina Inggrid Natanael

Uhde Lia

Uhlig Tina

Westphal Hendrikje

Wiegand Jule

Zhang Xiyan

Ziegler Therese

Staatsexamen Pharmazie

Biochemie 01/17

Gruppe 6: Do 13.00 - 14.00; Kl HS Brüderstr.

Liesch Johanna

Mulack Lisa

Müller Christina

Nobis Anna

Pöse Jonas

Prietz Josephine

Reuther Julia

Schädlich Julia

Schmidt Christian

Baumgertel Rebekka

Schöne Lisa

Schreiter Richard

Schröder Fabienne

Schwabe Marie Luise

Voigt Celine

Wagner Roderich

Wendler Nathalie

Zhang Yue

Zosel Carolin

Laux Johanna

B. Sc. Chemie

Biochemie 01/18

Gruppe 7: Fr 13.00 – 14.00; Kl HS Talstr.

Schöngart Jann

Schroeter Paul Vincent

Schulze Erik

Schwarz Christiana Sophie

Schweigert Ann-Christin

Schwieger Julius

Storm Sara

Strauß Philipp

Stricker Alexandra

Szesny Güde

Vorwerk Anna Mae

Wagner Willy

Weiske Hendrik

Winkler Leonore

1151N 1152NHaßebrock Nina

Henke Eric

Holzhausen Ferdinand

Holzknecht Sieglinde

Mehlhorn Nina

Mollayev Davud

Nguyen Le Thu van

Schiffmann Marie

Schlesinger Marlene

Suaza Medina Santiago

Tosa Petru Razvan

Tympel Stefanie

von Lienen Remo Ole

Wang Yaran

Wassermann Christin

Wolf Nora

Zörner Lisa

Klausurplan

Biochemie 01/19

14.01.2019: Gr. HS, Talstr. 33

BSc Chemie (11-111-1151-N): 14.00 -15.00

20.02.2019: Gr. HS, Talstr. 33

BSc Biochemie (11-BCH-0312), BSc Biologie (11-BIO-0310): 10.00 - 12.00

BSc Chemie (11-111-1151-N) 1.Wdh: 10.00 - 11.00

20.03.2019: Gr. HS, Talstr. 33

Pharmazie (11-PHA-0305): 10.00 - 12.00

BSc Chemie (11-111-1152-N): 10.00 - 11.00

BSc Biochemie (11-BCH-0312), BSc Biologie (11-BIO-0310) 1.Wdh: 10.00 - 12.00

26.04.2019: Gr. HS, Talstr. 33

Pharmazie (11-PHA-0305): 1.Wdh: 10.00 - 12.00

BSc Chemie (11-111-1152-N): 1.Wdh: 10.00 - 11.00

Grundlagen der Biochemie: Organisatorisches

VorlesungDo 08:30-10:00

Fr 08:30-10:00

(Gr. HS, Talstr. 33)

Tutorium

Nacharbeitzu Hause

Modulprüfung

Biochemie 01/20

Organisatorisches…

Lehrbücher:Voet/Voet/Pratt: Biochemistry, 4th EditionAlberts et al.: Molecular Biology of the Cell, 5th Edition

Skript:

Campus online:

Login: students

Passwort: BCh18COnLine!!

Biochemie 01/21

Grundlagen der Biochemie

Modulinhalte:

• Grundlagen biochemischer Reaktionen

• Einführung in die Molekularbiologie und die

Stoffwechselbiochemie

Biochemie 01/22

Aufbau der Vorlesung

• Aminosäuren, Peptide, Proteine (Aufbau, Funktion)

• Kohlenhydrate

• Lipide

• Nukleotide, Nukleinsäuren

• Einführung in die Molekularbiologie: Chromosomen, DNA-Replikation, DNA-Reparatur

• Transkription, Translation

• Grundlagen der Gentechnik

• Vitamine, Cofaktoren

• Grundlagen des Stoffwechsels

• Mitochondrien, Atmungskette

• Stoffwechsel von Lipiden, Aminosäuren, Nukleotiden

• Zellkommunikation, Stofftransport

• Signalkaskaden, Zellzyklus

Biochemie 01/23

Biochemie – was ist das?

24 Seiten

Schüßler Salze, etc.

nicht nur der Umfang war homöopathisch…

1520 Seiten

keine Schüßler Salze mehr…

1926 (Leipzig): 2016:

1900 2016

Biochemie 01/24

Biochemie – was ist das?

1900 2016

Auch die Professoren haben sich verändert…

Emil Fischer Paul Ehrlich

Kary Mullis

Howie Jacobs

Biochemie 01/25

Biochemie – was ist das?

Chemische Reaktionen und Verbindungen:

• in der Zelle

• zwischen Zellen

• in komplexen Organismen

Biochemie 01/26

Stoffwechselwege

Biochemie 01/27

Molekulare Zusammensetzung E. coli

Proteine 15 %

Nukleinsäuren 7 %

Polysaccharide 3 %

Lipide 2 %

andere kleine org. Moleküle 2 %

anorganische Ionen 1 %

Wasser 70 %

Biochemie 01/28

Molekulare Zusammensetzung H. sapiens

Proteine 17 %

Nukleinsäuren 1 %

Kohlenhydrate 1 %

Fette 17 %

Mineralsalze 4 %

Wasser 60 %

Biochemie 01/29

Wasser – H2O

+ +

_

• keine lineare Anordnung

• Sauerstoff zieht

Bindungselektronen an

Biochemie 01/30

Wasserstoffbrücken

Wasserstoffbrückenbindung

H-Brücken-Akzeptor

H-Brücken-Donor

Biochemie 01/31

Voraussetzung für H-Brücken: Elektronegativität

• Tendenz, zusätzliche Elektronen aufzunehmen

• Skala von 2 bis 4

• abhängig von der Position im Periodensystem

pos. Kernladung steigt an

Abschirmung der

Kernladung durch

innere Elektronen ist

bei höherwertigen

Elementen größer

Biochemie 01/32

Polarisierte Bindungen

Bindung zwischen Atomen unterschiedlicher Elektronegativität

Bindungselektronen werden verschoben

Bindung ist polarisiert: Bindungs-Dipolmoment

Biochemie 01/33

partielle Ladungsverteilung

d-

d+ O N

H

H

C

O H

C

O H

O

N

NS O

O

O P

Keto-Gruppe Amino-Gruppe Hydroxyl-Gruppe Carboxyl-Gruppe

N-N-Doppelbindung Sulfon-Gruppe Phosphat-Gruppe

Biochemie 01/34

Dipole in Biomolekülen?

Biochemie 01/35

Wechselwirkungen mit Wasser

Wasserstoffbrücken

O

H

H

N

H

H

O

H

H

OWasserstoff-Donor

Wasserstoff-Akzeptor

Biochemie 01/36

Wasserstoffbrücken

mit Hydroxylgruppen mit Ketogruppen

mit Carboxylgruppen mit Aminogruppen

Biochemie 01/37

Wasserstoffbrücken-Bindung

H O

C

Akzeptor

freies Elektronenpaar:

O, N, S

Donor

O-H

N-H

Stärke: Abstand und Richtung

Biochemie 01/38

Stärke der H-Brücken

• 2-63 kJ/mol

• gerichtete Kraft:

O

H OO H O >

linear > gewinkelt

• Länge: O—H---O 2,70 Å

O—H---O-

2,63 Å

O—H---N 2,88 Å

N—H---O 3,04 Å

N+—H---O 2,93 Å

N—H---N 3,10 Å

stark

Biochemie 01/39

Wasserstoffbrücken-Bindung

Mage: H-bond/kin1

DNA mit -Repressor

Biochemie 01/40

Intramolekulare Wasserstoffbrücken

Basenpaare

in RNA hairpin

L-Dopa

Biochemie 01/41

Biotin - Streptavidin

Biotin - Streptavidin:

Biotin (Vitamin H)

Streptavidin-Tetramer

Biochemie 01/42

Biotin - Streptavidin

Biotin - Streptavidin:

• 7 Wasserstoffbrücken

• optimale Geometrie

• Ki= =

2,5 x 10-13 M

= 250 femtomol/l

= 60 pg/l

= -76 kJ/mol

[Ligand] x [Protein]

[Ligand x Protein]

Biochemie 01/43

Wechselwirkungen

• Wasserstoffbrücken-Bindungen

• Elektrostatische Wechselwirkungen

• Van der Waals Wechselwirkungen

E > H > V

• Metall-Komplexierung

• Kationen-p-Wechselwirkung

Biochemie 01/44

Wechselwirkungen

Biochemie 01/45

Elektrostatische Wechselwirkungen

Ionische Wechselwirkungen

• ungerichtet

Coulomb‘sches Gesetz:

• Abstand im Quadrat

• Ladungsstärke

• Medium: (DVakuum= 1, DH O= 80)2

NC

O

O

-

+

Dr

qqF

2

21=

q = Ladung

r = Abstand

D = Dielektrizitätskonstante

Biochemie 01/46

Van der Waals Wechselwirkungen

Biochemie 01/47

Wechselwirkungen

Biochemie 01/48

Metall-Komplexierung

Metallkomplex-Bindung:

freie Elektronenpaare

Metall-Kationen: Zn2+, Fe2+, Mn2+ ...

Thermolysin (Zn-Endopeptidase):

Biochemie 01/49

Metall-Komplexierung

Thermolysin-Inhibitor 5.1

O N

O

PX

R

O

O O

O

Zn2+

Ala 113

-H

Phosphonamid (-PO2NH-)

Phosphonat (X= -O-)

Phosphinat (X=CH2-)

Biochemie 01/50

Metall-Komplexierung

Mage: c1Basics/kin5:

Doppeleisenzentrum

Ribonukleotid Reduktase

NH

N

N

NH

Zn2+

OO

His 196

His 69

Glu 72Glu 270

O OO

H

H

Carboxypeptidase A:

Biochemie 01/51

Wechselwirkungen

Biochemie 01/52

Hydrophobe Wechselwirkungen

• beruhen nicht auf van-der Waals-Anziehungen

zwischen hydrophoben Resten, sondern auf

Verdrängung von Wassermolekülen aus dem

Bereich zwischen lipophilen Seitengruppen

• aliphatische und aromatische Kohlenwasserstoffe,

Halogensubstituenten, Heterocyclen

Cl

O

Furan

S

ThiophenBiochemie 01/53

Wechselwirkungen

Biochemie 01/54

Kationen--Wechselwirkungen

Elektronen

senkrecht zur

Ringebene

zusätzlich zur einfachen

kovalenten Bindung Austausch

weiterer Elektronen (z. B.

Doppelbindung):

„Wolke“ negativer Ladung um

Primärbindung, kann mit

positiven Ladungen interagieren.

Biochemie 01/55

Kationen-p-Wechselwirkungen

Kationen (NRH3+)

Biochemie 01/56

Interaktionen

Interaktionen:

• Wasserstoffbrücken

• Ionische Wechselwirkungen

• Metall-Komplexe

• Dipolwechselwirkungen

• Hydrophobe Wechselwirkungen• Kationen- -Wechselwirkungen

Wasser

Biochemie 01/57

Biomoleküle

Proteine

Peptide

Aminosäuren

Nuklein-

Säuren

Fette, Lipide

Terpene

Steroide

Alkaloide

Vitamine

Co-Faktoren

Farbstoffe

Pigmente

Gerbstoffe

Wasser

Kohlenhydrate

Zucker

Biochemie 01/58

Bausteine: Aminosäuren

Adrenalin (aus Tyrosin)

Penicillin (aus Cystein und Valin)

Biochemie 01/59

Aminosäuren

a-Aminosäure

Biochemie 01/60

Aminosäuren

Zwitterion

In wässriger Lösung:

Säure- und Base-Eigenschaften: amphoteres Molekül

Biochemie 01/61

Aminosäuren

H3N CH C

CH3

O

O

H2N CH C

CH3

O

O

H3N CH C

CH3

OH

O

H3N CH C

CH3

O

O

H2N CH C

CH3

O

O

H3N CH C

CH3

OH

O

H3N CH C

CH3

O

O

H2N CH C

CH3

O

O

H3N CH C

CH3

OH

O

+OH-

+OH-

+H3O+

+H3O+

Biochemie 01/62

Titrationskurve einer Aminosäure

Glycin, R=H

pK1 (Carboxylgruppe): 2,3

pK2 (Aminogruppe): 9,6

Biochemie 01/63

Aminosäuren: pH und PKa

Biochemie 01/64

Puffersysteme

pH 2,2-3,6 pH 8,8-10,6

pH

pK1 pI pK2

% B-

Glycin

Biochemie 01/65

Proteinogene Aminosäuren

aliphatisch

aromatisch

polar, neutralpositiv geladen

negativ geladen

Biochemie 01/66

Proteinogene Aminosäuren

schwefelhaltig

zyklisch

sauerbasisch

groß

klein

Biochemie 01/67

Proteinogene Aminosäuren

essentielle

Aminosäuren

Isoleucin

Leucin

Lysin

Methionin

Phenylalanin

Threonin

Tryptophan

Valin

nicht essentielle

Aminosäuren

Alanin

Asparagin

Aspartat

Glutamin

Glutamat

Glycin

Prolin

Serin

20 Aminosäuren:

semi-essentielle

Aminosäuren

Arginin

Histidin

Cystein

Tyrosin

Biochemie 01/68

Aminosäuren: Codierung

Biochemie 01/69

Aminosäuren: Namen

Glycin: griech. glykeros (süß); aus Gelatine-Hydrolysat

Alanin: abgeleitet von Aldehyd; aus Acetaldehyd dargestellt

Serin: lat. sericum (Seide); aus Seiden-Hydrolysat

Tyrosin: griech. tyros (Käse); aus Käse isoliert

Arginin: lat. argentum (Silber); charakteristisches Silbersalz

Lysin: griech. lysis (Lösung); aus Casein-Hydrolysat

Asparagin: griech. asparagos (Spargel); aus Spargel isoliert

Glutamin: lat. glutinum (Leim); aus Weizenkleber isoliert

Biochemie 01/70

Aliphatische Aminosäuren

Raumerfüllung, hydrophobBiochemie 01/71

Aliphatische Aminosäuren

Biochemie 01/72

Zyklische Aminosäuren

Hydrophob, -Kationen-Wechselwirkungen, großBiochemie 01/73

Zyklische Aminosäuren

10.46 (phenol)

Biochemie 01/74

Aminosäuren mit polaren, neutralen Seitenketten

Hydroxylgruppe Amidgruppe

HydrophilBiochemie 01/75

Aminosäuren mit polaren, neutralen Seitenketten

5.6

Biochemie 01/76

Aminosäuren mit geladenen Seitenketten

positiv oder negativ geladenBiochemie 01/77

Aminosäuren mit geladenen Seitenketten

5.2

5.2

6.0

Biochemie 01/78

Aminosäuren mit Schwefel-haltigen Seitenketten

Cystein Methionin

Sulfhydrylgruppe Thioetherbindung

Biochemie 01/79

Cystein: Sulflhydrylgruppe

Mage: c1Basics/kin2

(Disulfidbindung)

Biochemie 01/80

Dissoziationskurve von Histidin

Biochemie 01/81

Nicht-proteinogene Aminosäuren

>250!

Biochemie 01/82

Nicht-proteinogene Aminosäuren

Canavanin

Arginin

Gelber Blasenstrauch

(Colutea arborescens) • Stickstoffspeicher

• Abwehrstoff

Caryedes brasiliensis

Samenkäfer (Bruchidae):

• Diskriminatorische aa-tRNA-Synthetase

• Abbau von CanavaninBiochemie 01/83

Aminosäureabkömmlinge

(Glutamat) (Histidin) (Tyrosin)(Tyrosin)

(Harnstoffsynthese) (Co-Faktor)(Aminosäure-Antagonist)

(Met- Stoffwechsel)(Blausäure-Entgiftungs-

produkt in Pflanzen)

Biochemie 01/84

Aminosäuren: Chiralität und Analytik

Chiralität

Biochemie 01/85

Aminosäuren: Chiralität

Biochemie 01/86

Aminosäuren: Chiralität

Es gibt Moleküle, bei welchen sich Bild und Spiegelbild

nicht zur Deckung bringen lassen:

CHIRAL (cheir: griech. Hand)

• physikalische Eigenschaften sind identisch: Siedepunkt,

Schmelzpunkt, Löslichkeit, spektroskopisches Verhalten

Ausnahme: Drehung des linear polarisierten Lichtes

• chemischen Eigenschaften sind häufig identisch: Reaktivität

Ausnahme: Wechselwirkungen mit optisch aktiven

Verbindungen

• biologische/pharmazeutische Eigenschaften sind häufig

nicht identisch

Bild und Spiegelbild: EntaniomereBiochemie 01/87

Nachweis der Chiralität

Optisch aktive Moleküle mit Drehwert

Biochemie 01/88

Die Fischer-Projektion

Asymmetrisch substituiertes C-Atom!

Emil Fischer

1852 – 1919

Professor für Chemie

Universität Erlangen

C*Biochemie 01/89

Die Fischer-Projektion

1. Längste C-Kette senkrecht

2. Höchste Oxidationsstufe oben

3. Horizontale Bindungen vor, vertikale hinter der Papierebene

4. L= funktionelle Gruppe levo=links, D=funktionelle Gruppe dextro=rechts

Biochemie 01/90

Die Fischer-Projektion

D-Asparagin

D-Asn

n

L-Asparagin

L-Asn

N

Biochemie 01/91

Diastereoisomere

Stereoisomere

Diastereoisomere

Biochemie 01/92

Stereoisomere

Stereoisomere

Moleküle mit der gleichen Konstitution, aber

unterschiedlichen Geometrien oder Topologien

Enantiomere

Stereoisomere, die sich

zueinander spiegelbildlich

verhalten und identische

Strukturen haben

Diastereomere

Stereoisomere, die sich nicht

wie Bild und Spiegelbild

zueinander verhalten, die

unterschiedliche Strukturen

und unterschiedliche

physikalisch-chemische

Eigenschaften haben

L-, D- Threonin

L-allo-, D-allo-Threonin

L-Threonin, L-allo-Threonin

D-Threonin, D-allo-ThreoninBiochemie 01/93

Sonderfall Cystin

Biochemie 01/94

CIP-Nomenklatur (Cahn-Ingold-Prelog)

1. Bestimmung des chiralen Zentrums

2. Bestimmung der Drehrichtung (Ordnung der Substituenten):

3. Substituent mit niedrigster Priorität (4) unter die Bildebene

4. Kreisbewegung von Substituent 1 bis 3:

rechtsgängig: R-Konfiguration (lat.: rectus)

linksgängig: S-Konfiguration (lat.: sinister)

Ordnungszahlen:

Br > O > C > H

S

Biochemie 01/95

CIP-Nomenklatur (Cahn-Ingold-Prelog)

Fischer-Projektion CIP-Projektion

Biochemie 01/96

CIP-Nomenklatur: Regeln

1. Identifizierung von 4 Substituenten am chiralen C-Atom

2. Zuordnung der Priorität

Substituent direkt am Chiralitätszentrum:

höchste Ordnungszahl=höchste Priorität

I>Br>Cl>F>O>N>C>H>freies Elektronenpaar

3. Bei identischen Substituenten

Zweitatom mit höchster Ordnungszahl,

Dreifachbindung zählt dreifach, Doppelbindung doppelt

SH>OH>NH2>COOH>CHO>CH2OH>C6H5>CH3>H

4. Rangniedrigster Substituent liegt hinter der Papierebene

5. Sinkt die Priorität im Uhrzeigersinn, dann R-Konfiguration,

Sinkt die Priorität gegen den Uhrzeigersinn, dann S-Konfiguration

Biochemie 01/97

CIP-Nomenklatur

Fischer

Keilstrich

CIP

Biochemie 01/98

CIP-Nomenklatur

HSCH2 CH2SH

Fischer

Keilstrich

CIP

S hat höhere Ordnungszahl als O! Biochemie 01/99

CIP-Nomenklatur

Biochemie 01/100

Aminosäuren: Nachweismethoden

Dünnschicht-

Chromatographie

(2-dimensional),

TLC

Detektion mit

Ninhydrin-

Sprühreagenz

Hitze, Wasser

Aminosäuregemisch

Laufmittel 1

La

ufm

itte

l 2

Biochemie 01/101

Dünnschichtchromatographie

(reagiert mit Aminogruppen)

Biochemie 01/102

Dünnschichtchromatographie

Biochemie 01/103

Aminosäuren: Nachweismethoden

Dünnschicht-

Chromatographie

(2-dimensional),

TLC

Detektion mit

Ninhydrin-

Sprühreagenz

Hitze, Wasser

Aminosäuregemisch

Laufmittel 1

La

ufm

itte

l 2

Ionenaustausch-

Chromatographie

Derivatisierung

mit Ninhydrin-

Sprühreagenz

Absorption =570nm

A

t [h]

Biochemie 01/104

Ionenaustausch-Chromatographie

Biochemie 01/105

Ionenaustausch-Chromatographie

Nach-Säulen Derivatisierung:

Ninhydrin

Biochemie 01/106

Aminosäuren: Nachweismethoden

Dünnschicht-

Chromatographie

(2-dimensional),

TLC

Detektion mit

Ninhydrin-

Sprühreagenz

Hitze, Wasser

Aminosäuregemisch

Laufmittel 1

La

ufm

itte

l 2

Ionenaustausch-

Chromatographie

Derivatisierung

mit Ninhydrin-

Sprühreagenz

Absorption =570nm

A

t [h]

Derivatisierung

RP-HPLC

Detektion im UV,

Fluoreszenz

A

t [min]

Biochemie 01/107

Reverse Phase-HPLC

Biochemie 01/108

Chromatogramm von Dansyl-Aminosäuren

Zeit

Absorp

tion

sehr genau: Trennung von Leucin und Isoleucin möglich!

Detektion im femto-mol-BereichBiochemie 01/109

Aminosäuren: Nachweismethoden

Dünnschicht-

Chromatographie

(2-dimensional),

TLC

Detektion mit

Ninhydrin-

Sprühreagenz

Hitze, Wasser

Aminosäuregemisch

Laufmittel 1

La

ufm

itte

l 2

Ionenaustausch-

Chromatographie

Derivatisierung

mit Ninhydrin-

Sprühreagenz

Absorption =570nm

A

t [h]

Derivatisierung

RP-HPLC

Detektion im UV,

Fluoreszenz

A

t [min]

Qualitativ, schnell,

ohne apparativen

Aufwand

Quantitativ, Apparat

unempfindlich, langsam

Quantitativ, Apparat

empfindlich, schnell

Biochemie 01/110

UV Spektren

257 nm274 nm 280 nm

Biochemie 01/111

UV Spektren

Absorptionsspektrum

cytoplasmatische Invertase

(31x Tyr, 16x Trp)

nativ

denaturiert

Biochemie 01/112

Tryptophan-Fluoreszenz

Emission: 300 - 350 nm

Biochemie 01/113

Aminosäuren

-Aminosäure:

Säure/BaseD/L-Enantiomere

Seitenketten, Eigenschaften

Biochemie 01/114