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4 Enzyme 60 4 Die Michaeliskonstante ist für jedes Enzym un- terschiedlich. Ein Enzym kann aber auch ge- genüber unterschiedlichen Substraten ver- schiedene Michaeliskonstanten besitzen. Um zu verdeutlichen, warum die Michaeliskon- stante ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu einem Substrat darstellt, hier ein Beispiel: Wenn im Physikum Werte für K M angegeben sind, so lassen sie sich ganz einfach mitein- ander vergleichen: Wenn der Läufer aus un- serem Beispiel die 100 m statt in 15 jetzt in 30 Sekunden läuft, so ist er halb so schnell. Glei- ches gilt auch für Enzyme: Wird die Substratkonzentration z. B. von 0,1 K M auf 0,05 K M halbiert, so sinkt auch der Subst- ratumsatz auf etwa die Hälfte. In unserem Beispiel wurden zwei Enzyme be- trachtet, die das gleiche Substrat A (100-m- Lauf) umsetzten. Enzym B gelingt dies schneller als Enzym A, weil seine Affinität/Bindungsstär- ke höher ist. Ein anderer Fall ergibt sich, wenn z. B. Enzym A mehrere Substrate A und B um- setzen kann. Das Beispiel müsste man dann um eine Disziplin erweitern, z. B. den 100-m- Hürdenlauf (Substrat B). Beispiel Wenn einem Läufer A (Enzym A) gesagt wird, er solle die 100 m (Substrat A) mit 50 % seiner maximalen Geschwindigkeit laufen (KM), schafft er sie in vielleicht 30 Sekunden (Substratkonzentration). Läu- fer B (Enzym B) gelingt dies aber vielleicht schon nach 20 Sekunden, er ist also schnel- ler (höhere Affinität). Fazit: Je weniger Zeit ein Läufer bei halbmaxi- maler Geschwindigkeit für 100 m benötigt, desto schneller ist er. Auf die Enzyme über- tragen heißt das: Je niedriger die Substrat- konzentration ist, bei der ein Enzym mit halbmaximaler Geschwindigkeit arbeitet, desto höher ist seine Affinität (Bindungs- bestreben) zum Substrat. Die Geschwindigkeitskonstante K entspricht hier der Substratkonzentration ([S]) mit der Einheit mol/l. Oder umgekehrt: Michaelis-Menten-Konstante/ Michaeliskonstante Die eben angesprochene Substratkonzentrati- on, bei der eine enzymatische Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft, nennt man auch Michaeliskonstante (K M ). Nach dieser Konstante wur- de bislang in fast jedem Physi- kum gefragt und das Wesentliche zu diesem Thema lässt sich in zwei Sätzen zusammenfassen. Hier lauert im Physikum mal wieder eine Fal- le: K M ist zwar die Substratkonzentration, an der die Geschwindigkeit halbmaximal abläuft, durch Verdopplung von K M gelangt man je- doch NICHT zur Maximalgeschwindigkeit, da der Graph aus Abb. 73, S. 58 sich asympto- tisch, also erst im Unendlichen, an die Maxi- malgeschwindigkeit annähert. Bei einer bestimmten Substratkonzentration lie- gen genauso viele Enzyme in freier Form wie als Enzym-Substrat-Komplex vor. Hier verläuft die Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit (V = ½ V max ) und es gilt: Geschwindigkeitskonstan- te K = Substratkonzentration S (Einheit = mol/l). Merke! Die Michaeliskonstante K M entspricht der Substratkonzentration, bei der eine enzyma- tische Reaktion mit halbmaximaler Geschwin- digkeit abläuft. Sie hat die Einheit mol/l. Die Michaeliskonstante K M ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zum Substrat und unab- hängig von der Enzymkonzentration. Merke!

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Die Michaeliskonstante ist für jedes Enzym un-terschiedlich. Ein Enzym kann aber auch ge-genüber unterschiedlichen Substraten ver-schiedene Michaeliskonstanten besitzen.Um zu verdeutlichen, warum die Michaeliskon-stante ein Maß für die Af� nität eines Enzyms zu einem Substrat darstellt, hier ein Beispiel:

Wenn im Physikum Werte für KM angegeben sind, so lassen sie sich ganz einfach mitein-ander vergleichen: Wenn der Läufer aus un-serem Beispiel die 100 m statt in 15 jetzt in 30 Sekunden läuft, so ist er halb so schnell. Glei-ches gilt auch für Enzyme: Wird die Substratkonzentration z. B. von 0,1 KM auf 0,05 KM halbiert, so sinkt auch der Subst-ratumsatz auf etwa die Hälfte.In unserem Beispiel wurden zwei Enzyme be-trachtet, die das gleiche Substrat A (100-m-Lauf) umsetzten. Enzym B gelingt dies schneller als Enzym A, weil seine Af� nität/Bindungsstär-ke höher ist. Ein anderer Fall ergibt sich, wenn z. B. Enzym A mehrere Substrate A und B um-setzen kann. Das Beispiel müsste man dann um eine Disziplin erweitern, z. B. den 100-m-Hürdenlauf (Substrat B).

BeispielWenn einem Läufer A (Enzym A) gesagt wird, er solle die 100 m (Substrat A) mit 50 % seiner maximalen Geschwindigkeit laufen (KM), schafft er sie in vielleicht 30 Sekunden (Substratkonzentration). Läu-fer B (Enzym B) gelingt dies aber vielleicht schon nach 20 Sekunden, er ist also schnel-ler (höhere Af� nität).

Fazit:Je weniger Zeit ein Läufer bei halbmaxi-maler Geschwindigkeit für 100 m benötigt, desto schneller ist er. Auf die Enzyme über-tragen heißt das: Je niedriger die Substrat-konzentration ist, bei der ein Enzym mit halbmaximaler Geschwindigkeit arbeitet, desto höher ist seine Af� nität ( Bindungs-bestreben) zum Substrat.

Die Geschwindigkeitskonstante K entspricht hier der Substratkonzentration ([S]) mit der Einheit mol/l. Oder umgekehrt:

Michaelis-Menten-Konstante/ Michaeliskonstante

Die eben angesprochene Substratkonzentrati-on, bei der eine enzymatische Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft, nennt man auch Michaeliskonstante ( KM). Nach dieser Konstante wur-de bislang in fast jedem Physi-kum gefragt und das Wesentliche zu diesem Thema lässt sich in zwei Sätzen zusammenfassen.

Hier lauert im Physikum mal wieder eine Fal-le: KM ist zwar die Substratkonzentration, an der die Geschwindigkeit halbmaximal abläuft, durch Verdopplung von KM gelangt man je-doch NICHT zur Maximalgeschwindigkeit, da der Graph aus Abb. 73, S. 58 sich asympto-tisch, also erst im Unendlichen, an die Maxi-malgeschwindigkeit annähert.

Bei einer bestimmten Substratkonzentration lie-gen genauso viele Enzyme in freier Form wie als Enzym-Substrat-Komplex vor. Hier verläuft die Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit (V = ½ Vmax) und es gilt: Geschwindigkeitskonstan-te K = Substratkonzentration S (Einheit = mol/l).

Merke!

– Die Michaeliskonstante KM entspricht der Substratkonzentration, bei der eine enzyma-tische Reaktion mit halbmaximaler Geschwin-digkeit abläuft. Sie hat die Einheit mol/l.

– Die Michaeliskonstante KM ist ein Maß für die Af� nität eines Enzyms zum Substrat und unab-hängig von der Enzymkonzentration.

Merke!