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Bachelorstudiengang Molecular Life Science / Universität zu Lübeck / Modulhandbuch 05/2010

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Bachelorstudiengang Molecular Life Science

Modulhandbuch

Universität zu Lübeck


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Inhaltsverzeichnis

Modul SeiteVorbemerkungen 3

Biologie 4 Biologie I 4 Biologie II 5 Physiologie I 9 Physiologie II 11 Mikrobiologie 13

Chemie 16 Allgemeine Chemie 16 Organische Chemie 20 Biophysikalische Chemie 25

Physik 29 Physik I 29 Physik II 30 Praktikum Physik 31 Einführung in die Biophysik 32

Molekulare Biowissenschaften 34 Biochemie I 34 Biochemie II 38 Zellbiologie 41 Tissue Engineering 42 Molekularbiologie 44 Praktikum Molekularbiologie 46 Biometrie / Bioinformatik 47 Einführung in die Strukturanalytik 50

Mathematik und Informatik 53 Analysis I 53 Analysis II 54 Informatik A 55 Informatik B 57

Wahlpflichtmodule 58 Ausgewählte Methoden der NukleinsäureMolekularbiologie 58 Einführung in die makroskopische Anatomie 59 Biologie von Modellorganismen in der molekularbiologischen Forschung 60 Experimentelle Physiologie 61 Wirtschaftslehre 62 Leben: natürlich künstlich 63

Wahlmodule 64 Englisch 64 Freie Laborpraktika 65 Übung Physik I 66 Übung Physik II 67 Bachelorarbeit 68


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Vorbemerkungen

Lehrform:

Die angegebene Lehrform beschreibt die jeweils in der Veranstaltung vorherrschende Lehrform.

Zahl der Semesterwochenstunden und Arbeitsaufwand:

Grundlage der Berechnung der Stunden ist die Annahme einer durchschnittlichen Semesterdauer von 15 Wochen. Gemäß KMK entspricht ein Kreditpunkt einem Arbeitsaufwand (Präsenz oder Selbststudium) von 30 Stunden. Der angegeben Arbeitsaufwand ist der für einen durchschnittlichen Studierenden für das bestehen des Moduls zu erbringende Arbeitsaufwand.

Literatur:

Die Angaben in den Modulen sind nicht vollständig, da die zu verwendende Literatur am Beginn jeder Veranstaltung aktuell vom jeweiligen Dozenten empfohlen wird.

Wahlmodule

Neben den Pflichtmodulen werden weitere Wahlmodule angeboten, die die Studierenden besuchen kön-nen. Der Besuch und das Bestehen der dazugehörigen Modulprüfung wird im Diploma Supplement ver-merkt sofern diese Module in einem Modulhandbuch eines der Studiengänge der Universität zu Lübeck fixiert sind.


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Biologie Modul: Biologie I

Lehrveranstaltung: Allgemeine Biologie

Semester: Bachelor 1. Semester, nur im WS

Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. E. Hartmann

Dozent(in): Prof. Dr. R. Duden, Prof. Dr. E. Hartmann, PD Dr. K.-U. Kalies,

PD Dr. B. Kunze, Prof. Dr. K. Winking

Sprache: Deutsch

Zuordnung zum Curriculum: MLS / Bachelor / Pflicht

Lehrform / SWS: Vorlesung / 4 SWS

Praktikum / 2 SWS

Arbeitsaufwand: 90 h Präsenz und 150 h Selbststudium

Kreditpunkte: 8

Voraussetzungen: Keine

Lernziele / Kompetenzen: 1. Erwerb von Basiswissen für die biowissenschaftliche Ausbildung

2. Biologie als Wissenschaft, allgemeine Grundlagen

3. Bau und Funktion von Zellen (Einführung in die Zellbiologie) und Viren

4. Grundlagen der formalen Genetik und der molekularen Genetik

5. Beherrschen grundlegender mikroskopischer Techniken

Inhalt: Vorlesung:

Einführung

2. Bau und Funktion der Prozyte

3. Bau der Euzyte

4. Aspekte der mehrzelligen Organisation

5. Speicherung Duplikation und Realisierung der Erbinformation

6. Zellzyklus

7. Befruchtung und Entwicklung

8. Genetik, Mutation, Evolution

Praktikum: Einzelversuche

1. Grundlagen des Mikroskopierens mit Lichtmikroskopen

2. Bau der Prokaryontenzelle

3. Bau von Zellen der Metazoa

4. Menschliche Chromosomen

5. Zellzyklus und Mitose

6. Genetik

7. Bakterienwachstum

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme am Praktikum, Klausur

Literatur: Cambell Biology


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Modul:

Modul: Biologie II

Semester: Bachelor 2. Semester, nur im SS

Modulverantwortliche/r: Dr. rer. nat. K. Kalies

Lehrveranstaltung A: Genetik

Dozent(in) A: Dr. rer. nat. U. Mamat, Prof. Dr. rer. nat. C. Zühlke,

Dr. rer. nat. A. Dalski, Dr. rer. nat. F. Kaiser

Lehrveranstaltung B: Histologie

Dozent(in) B: Dr. rer. nat. K. Kalies

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: Teil A Genetik:

Vorlesung / 2 SWS

Teil B Histologie:

Vorlesung / 1 SWS

Praktikum (Mikroskopieren) / 2 SWS


Kreditpunkte: 6

Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Biologie I werden vorausgesetzt. Zugangsvoraussetzung für das Praktikum Histologie: keine

Lernziele / Kompetenzen: Teil A Genetik:

1. Erweiterte Kenntnisse über Bakteriengenetik und Humangenetik inklusive ihrer Bedeutung in der Medizin

2. Kenntnis über Methoden der Humangenetik

2. Bewusstsein für ethische Aspekte in der Humagenetik

Teil B Histologie: eine Gruppe

1. Grundlagen über den Aufbau von Geweben aus ortspezi-fischen Zellen und extrazellulärer Grundsubstanz

2. Kenntnisse über morphologische Merkmale zur Identifizierung verschiedener Gewebe und Organe anhand mikroskopischer Präparate

3. Erwerb von Basiswissen über den Zusammenhang von Struk-tur und Funktion von Geweben am Beispiel des Immunsystems

4. Anwendung grundlegender mikroskopischer Techniken

Inhalt: Vorlesung:

Teil A Genetik:

a) Bakteriengenetik (Dr. U. Mamat)

1. Die Bakterienzelle

1.1 Struktur des bakteriellen Chromosoms

1.2 Zellteilung und Replikation des bakteriellen Chromosoms - Teil 1

2. Zellteilung und Replikation des bakteriellen Chromosoms - Teil 2


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2.1 Genorganisation und Genexpression - Teil 1

2.2 Transkription

3. Genorganisation und Genexpression - Teil 2

3.1 Translation

3.2 Regulation der Genexpression

3.3 Globale regulatorische Mechanismen

4. Bakterielle Pathogenitätsfaktoren

4.1 Exotoxine

4.2 Endotoxine

4.3 Regulation der Expression von Virulenzfaktoren

4.4 Pathogenitätsinseln

4.5 Genetik und Biosynthese der Lipopolysaccharide

5. Mutationen in Bakterien

5.1 Mechanismen der DNA-Reparatur

5.2 Rekombination

6. Akzessorische genetische Elemente und Mechanismen des Gentranfers - Teil 1

6.1 Bakteriophagen

6.2 Der lytische Entwicklungsweg

6.3 Die Entscheidung zwischen Lyse und Lysogenie

6.4 Restriktion-Modifikation

6.5 Lysogene Konversion

6.6 Transduktion

7. Akzessorische genetische Elemente und Mechanismen des Gentranfers - Teil 2

7.1 Plasmide

7.2 Transponible genetische Elemente

7.3 Konjugation

7.4 Transformation

b) Humangenetik (Prof. Dr. C. Zühlke, Dr. A. Dalski, Dr. F. Kaiser)

1. Erbgänge und Definitionen

1.1 Erbgänge

1.2 Definitionen in der Genetik (monogen, polygen, heterozygot, homozygot ... )

2. Zytogenetik

2.1 Chromosomen und Chromosomenstörungen

2.2 Prä- und postnatale Diagnostik

3. Trinukleotid-Repeat-Expansionen (TRE)

3.1 Repetitive Sequenzen im humanen Genom

3.2 Expansionen repetitiver Trinukleotide

3.3 Humane Erkrankungen durch TRE

- Chorea Huntington


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- fragiles X-Syndrom

- myotone Dystrophie

- Friedreich-Ataxie

4. Epigenetik

4.1 Methylierung von DNA

4.2 Imprinting

4.3 Modifikation von Histonen

5. Molekulare Pathologie

5.1 Haploinsuffizienz

5.2 Dominant negative Wirkung

5.3 Funktionelle Mutationen in nicht-kodierenden Regionen

6. Mutationen und RNA „surveillance“

6.1 Nomenklatur von Mutationen

6.2 RNA „surveillance“

6.3 siRNA, miRNA

7. Moderne molekulargenetische Methoden

7.1 Sequenzierung

7.2 quantitative Analysen

7.3 Array-Technologie

Teil B Histologie:

1. Präparateherstellung

2. Mikroskopie

3. Epithelgewebe, Drüsen,

4. Bindegewebe

5. Knorpel- und Knochengewebe

6. Muskelgewebe

7. Nervengewebe

8. Haut

9. Blut und Knochenmark,

10. Lymphatische Organe

11. Einführung in die Immunologie

Praktikum: Mikroskopierkurs, Histologie:

Zellformen, Größenverhältnisse, kritisches Beobachten am Mikroskop und Anfertigung von Zeichnungen der entsprechenden Gewebe (siehe oben)

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum, gemeinsame Abschluss-klausur

Die in der Abschlussklausur erreichbare Gesamtpunktzahl setzt sich zu gleichen Teilen (arithmetisches Mittel) aus Antworten auf Fragen der beiden Veranstaltungen Genetik und Histologie zu-sammen.


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Literatur: Lüllmann-Rauch; Histologie, Thieme Verlag, Stuttgart


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Modul: Physiologie I

Lehrveranstaltung: Physiologie I


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. C. de Wit

Dozent(in): Prof. Dr. C. de Wit, Prof. Dr. W. Jelkmann, Prof. Dr. H. Pagel

Sprache: Deutsch




Kreditpunkte: 4


Lernziele / Kompetenzen: 1. Verständnis der Lebensvorgänge im gesunden menschlichen Organismus

2. Interpretation von Befunden an isolierten Zellen und Organen sowie an Versuchstieren

3. Naturwissenschaftliche Interpretation pathophysiologischer Funktionsabläufe

Inhalt: 1. Aufbau und Kommunikation von Zellverbänden

1.1 Aufbau der Zelle und subzelluläre Komponenten

1.2 Transportwege und Stoffaustausch

1.3 Membranpotentiale

1.4 Transmitter und Synapsen

2. Muskulatur

2.1 Molekulare Mechanismen der Kontraktion

2.2 Muskelmechanik und -energetik

2.3 Glatte Muskulatur

2.4 Somatomotorische Systeme

3. Sinnesphysiologie

3.1 Allgemeine Sinnesphysiologie

3.2 Somatoviscerale sensorische Systeme

3.3 Gleichgewichts-, Lage- und Bewegungssinn

3.4 Auditorisches System

3.5 Sehsystem

3.6 Chemische Sinne

4. Neurovegetative Regulationen

4.1 Peripherer Aufbau und Transmitter

4.2 Organeffekte

5. Gastrointestinales System

5.1 Sekretion und Resorption

5.2 Hormonale und nervale Steuerung


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Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme, Abschlussklausur

Literatur: Silverthorn: Human Physiology;

Detjen, Speckmann: Physiologie;

Klinke: Physiologie;

Schmidt, Lang: Physiologie des Menschen


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Modul: Physiologie II

Lehrveranstaltung: Physiologie II


Modulverantwortliche/r: PD Dr. C. de Wit

Dozent(in): PD Dr. C. de Wit, Prof. Dr. W. Jelkmann, Prof. Dr. H. Pagel

Sprache: Deutsch




Kreditpunkte: 6


Lernziele / Kompetenzen: 1. Verständnis der Lebensvorgänge im gesunden menschlichen Organismus

2. Interpretation von Befunden an isolierten Zellen und Organen sowie an Versuchstieren

3. Naturwissenschaftliche Interpretation pathophysiologischer Funktionsabläufe

Inhalt: 1. Blut

1.1 Blutplasma

1.2 Erythrozyten

1.3 Leukozyten

1.4 Thrombozyten

1.5 Blutstillung

1.6 Abwehrfunktionen

1.7 Blutgruppen

2. Atmung und Säure-Basen-Haushalt

2.1 Lungenatmung

2.2 Gastransport im Blut

2.3 Rhythmogenese und Regulation der Atmung

2.4 Säure-Basen-Status des Blutes

3. Blutkreislauf

3.1 Mechanik der Herzaktion

3.2 Elektrophysiologie des Herzens

3.3 Arterielle Hämodynamik

3.4 Lokale Durchblutungsregulation

3.5 Mikrozirkulation

3.6 Niederdrucksystem

3.7 Lungenkreislauf

3.8 Anpassung des Kreislaufs an wechselnde Belastungen

4. Nierenfunktionen


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4.1 Aufbau der Nephrone

4.2 Glomeruläre Filtration

4.3 Tubuläre Transportmechanismen

4.4 Konzentrierung und Verdünnung des Urins

4.5 Regulation des Wasser- und Elektrolythaushaltes

4.6 Endokrine Funktionen der Niere

5. Endokrinologie

5.1 Allgemeine Eigenschaften von Hormonen

5.2 Hypophysen-Hinterlappensystem

5.3 Hypophysen-Vorderlappensystem

5.4 Sexualfunktionen, Schwangerschaft und Geburt

5.5 Schilddrüsensystem

5.6 Nebennierenrindensystem

5.7 Wachstumshormon

5.8 Prolaktin

5.9 Homöostase des Kalzium- und Phosphathaushaltes

5.10 Gewebehormone

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme, Abschlussklausur

Literatur: Silverthorn: Human Physiology

Detjen, Speckmann: Physiologie

Klinke: Physiologie

Schmidt, Lang: Physiologie des Menschen


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Modul: Mikrobiologie

Lehrveranstaltung: Mikrobiologie


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. T. Laskay

Dozent(in): Prof. Dr. T. Laskay, Prof. Dr. O. Holst, Prof. Dr. J. Knobloch,

PD Dr. S. Niemann

Sprache: Deutsch



Praktikum / 2 SWS


Kreditpunkte: 6

Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Biologie I werden vorausgesetzt. Zugangsvo-raussetzung für das Praktikum: keine

Lernziele / Kompetenzen: 1. Verständnis der Grundlagen der Mikrobiologie

2. Verschiedene Gruppen von Mikroorganismen (Viren, Bakte-rien, Protozoen und Pilze), ihre Systematik, Morphologie, Struktur und spezielle Stoffwechselwege

3. Vermittlung der Bedeutung der Mikroorganismen als Krank-heitserreger (Medizinische Mikrobiologie)

4. Verständnis der Abwehr von Mikroorganismen durch angebo-rene und erworbene Mechanismen des Immunsystems

5. Grundkenntnisse des Arbeitsschutzes beim Umgang mit Mikroorganismen

6. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekten Dokumentation und Präsentation von Daten und zur Arbeit im Team

Inhalt: Vorlesung:

1. Klassifizierung von Mikroorganismen

1.1 Historischen Grundlagen der Mikrobiologie

1.2 Aufbau und Systematik der Viren, Bakterien, Protozoen und Pilze, Evolution

2. Bakterielle Zellwand

2.1 Bedeutung der Zellwand

2.2 Aufbau der Zellwände Gram-positiver und -negativer Bakterien, der Archaebakterien und der Mykobakterien,

2.3 Wichtige Zellwandmoleküle (Lipoglycane, Lipopolysaccharide, Lipoteichonsäuren und Lipoarabinomannan, Lipoproteine, Glycoproteine), Zellwandmodelle

2.4 Transport durch die Zellwand, Kapseln und S-Layer

3. Spezielle Stoffwechselmechanismen

3.1 Atmungskette und Phosphorylierung über Elektronentransport

3.2 Elektronentransport unter anaeroben Bedingungen


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3.3 Anorganische H2-Donatoren, Ethanol- und Milchsäuregärungen, Bildung von Essigsäure und anderen organischen Säuren

4. Extremophile

4.1 Thermophile und psychrophile Bakterien, Beispiel von Lebensräumen

4.2 Mechanismen der Adaptation

5. Bakterielles Wachstum

5.1 Wachstumskinetik

5.2 Hemmung der mikrobiellen Vermehrung (Sterilisation, Desinfektion, Konservierung),

5.3 Wirkmechanismen der Antibiotika

6. Bakterielle Toxine

6.1 Definition Exo-, Entero-, Endotoxine

6.2 Wirksmechanismen (z.B. Clostridium botulinum Typ A Neurotoxin, Shiga Toxine, Toxine der Cyanobakterien, Superantigen-Toxine), toxinbedingte Erkrankungen

7. Medizinische Mikrobiologie

7.1 Mikrobielle Krankheitserreger: Bakterien/Protozoen/Pilze;

7.2 Bakterielle und virale Infektionen, Infektionsepidemiologie

8. Immunologie

8.1 Angeborene Immunität: Phagozyten, Komplement, Interferon, Entzündungsreaktion

8.2 Adaptive Immunantwort, T- und B-Lymphozyten, Immunglobuline, Regulation der Immunantwort

9. Abbau von Naturstoffen

9.1 Abbau von Cellulose und anderen Glycanen, von Lignin, Kohlenwasserstoffen und Proteinen, Humusbildung

10. Mikrobiologie in der biotechnologischen Industrie

10.1 Nutzung von Mikroorganismen bzw. mikrobiellen Produkten in der pharmazeutischen und Lebensmittelindustrie

Praktikum: in 2er- Gruppen

1. Allgemeine Bakteriologie, Untersuchungstechnik

1.1 Bakteriumanzucht in Flüssigkultur und auf festen Nährböden: Koloniemorphologie, Pigmentbildung;

1.2 Mikroskopische Untersuchung: Beweglichkeit

1.3 Färbetechniken: Gram-Färbung, Färbung von Mykobakterien

2. Bakterien-Differenzierung

2.1 Umweltkeime und normale Besiedlung des Menschen;

2.2 Spezies-Differenzierung der Bakterien auf Grund biochemischer Eigenschaften

3. Bakterielles Wachstum und Methoden der Wachstumsinhibition

3.1 Wachstumskurve, Desinfektion, Sterilisation, Antibiotika-


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Testung

4. Virologie

4.1 Serologische Tests: ELISA, Virusnachweis: Antigennachweis

5. Biochemie

5.1 Darstellung von Lipiden und Kohlenhydraten aus der Zellwand

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme am Praktikum, benotete Gruppenarbeit mit Referat, praktisches Abschlusstestat, Abschlussklausur

Literatur: Brock Mikrobiologie. Mit medizinischer Mikrobiologie und Immu-nologie von Michael T. Madigan, u. a.

Pearson Studium (April 2006)


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Chemie Modul: Allgemeine Chemie

Lehrveranstaltung: Allgemeine und Anorganische Chemie


Modulverantwortliche/r: PD Dr. Th. Weimar

Dozent(in): PD Dr. Th. Weimar, Dr. R. Pulz

Sprache: Deutsch



Übung / 1 SWS

Praktikum / 4 SWS


Kreditpunkte: 10


Lernziele / Kompetenzen: 1. Grundlagen der Allgemeinen und Anorganischen Chemie

2. Verständnis grundlegender Konzepte der Chemie

3. Vermittlung fundamentaler praktischer Fähigkeiten im Labor. Arbeitsschutz in chemischen Laboren

4. Korrekte Dokumentation und Präsentation von Daten (Laborjournal, testierte Protokolle; Kolloquien in der Nachbesprechung des Praktikums)

5. Anleitung zur Teamarbeit (2er-Gruppen im Praktikum, gemeinsame Protokolle)

Inhalt: Vorlesung:

1. Atombau und Aufbau des Periodensystems

2. Bindungen, Moleküle und Ionen

3. Reaktionsgleichungen und Stöchiometrie

4. Die dreidimensionale Struktur von Molekülen: Vom VSEPR-Modell zu Molekülorbitalen

5. Besondere Eigenschaften des Wassers

5.1 Wasserstoffbrücken

5.2 Eigendissoziation des Wassers

5.3 Massenwirkungsgesetz

5.4 pH und pKS

6. Chemisches Gleichgewicht

6.1 Chemische Reaktionen im Gleichgewicht - Die Gleichge-wichtskonstante

6.2 Verwendung von Gleichgewichtskonstanten

6.3 Abhängigkeit chemischer Gleichgewichte von Zustandsvariablen

6.4 Löslichkeitsprodukt

6.5 Heterogene Gleichgewichte, Absorption und


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Chromatographie

7. Säuren und Basen

7.1 Eigenschaften von Säuren und Basen

7.2 Berechnung von pH-Werten

7.3 Pufferlösungen

7.4 Titrationen

8. Redoxreaktionen und Elektrochemie

8.1 Oxidationszahlen

8.2 Oxidations- und Reduktionsteilgleichungen

8.3 Galvanische Elemente und Elektrolyse

8.4 Nernstsche Gleichung und Elektromotorische Kraft

8.5 Redoxpotentiale

9. Komplexe und koordinative Bindungen

10. Wechselwirkungen von Materie und Strahlung – Spektroskopie

11.1 Boltzmannverteilung

11.2 Energiequanten

11.3 Spektroskopische Methoden

11. Thermodynamik

12.1 Zustandsgrößen

12.2 Ideales Gasgesetz

12.3 Innere Energie, Enthalpie, freie Enthalpie, Entropie

12.4 Hauptsätze der Thermodynamik

12.5 Thermodynamik und Gleichgewicht

12. Kinetik

13.1 Geschwindigkeitsgesetze

13.2 Reaktionsgeschwindigkeit und Temperatur

13.3 Theorie des Übergangszustandes und Katalysatoren

Übung:

Die Studierenden erklären Übungsaufgaben an der Tafel:

1. Stöchometrische Grundlagen, Reaktionsgleichungen

2. Berechnungen zu Lösungen und Löslichkeitsprodukt

3. Berechnungen zum pH- und pKs-Wert

4. Aufstellen von Redoxgleichungen

5. Aufstellen und Benennen von Komplexen

Praktikum: in 2er-Gruppen mit gemeinsamen Protokoll

1: Grundlagen und Techniken

V1.2 – V1.3 Umgang mit Geräten und Chemikalien

V1.4 Volumenänderungen beim Mischen von Flüssigkeiten


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V1.5 Gasbrenner, Bunsenbrenner

V1.6 Aufnahme einer Temperatur-Zeit-Kurve für ein Einstoff¬system unter Wärmezufuhr

V1.7 Nachweis von Kationen durch Flammenfärbung

V1.8 Trennung von Natriumchlorid und Iod durch Sublimation

V1.9 Trennen durch Filtration und Zentrifugation

V1.10 Fotometrische Analyse von Hydrogencarbonat in natür¬lichen Wässern

2: Salze und Lösungen

V2.1 Einfluss der Kristallisationsgeschwindigkeit auf die Kristallgröße

V2.2 Volumenänderungen beim Lösen

V2.3 Temperaturänderungen beim Lösen (Lösungsenthalpien)

V2.4 Konzentrationsabhängigkeit der Temperaturänderungen

V2.5 Temperaturabhängigkeit der Löslichkeit

V2.6 Bildung einer übersättigten Lösung

V2.7 Elektrische Leitfähigkeit von Flüssigkeiten und Lösungen

V2.8 Löslichkeit verschiedener Sulfate

V2.9 Kristallisation durch Löslichkeitsbeeinflussung

V2.10 Nachweisreaktionen für einige Kationen

V2.11 Nachweisreaktionen für einige Anionen

V2.12 Analyse einer unbekannten Substanz

3: Säuren, Basen, Puffer

V3.1 pH-Werte von Salzlösungen

V3.2 Neutralisationswärme

V3.3 pKS-Wert-Bestimmung von Essigsäure

V3.4 Titrationskurven verschiedener Säuren und Basen

V3.5 pH-Indikatoren

V3.6 Quantitative Bestimmungen von Säuren und Basen

V3.7 Wirkungsweise des Essigsäure-Acetat-Puffers:

V3.8 Herstellung einer Pufferlösung mit definiertem pH-Wert (Essigsäure-Acetat-Puffer)

V3.9 Pufferkapazität

V3.10 Pufferwirkung von Leitungswasser

4: Reduktions-Oxidations-Reaktionen

V4.1 Auflösen von Metallen in Säuren

V4.2 Aufstellen der Spannungsreihe der Metalle

V4.3 Redoxreaktionen der Halogene

V4.4 Redox-Verhalten von H2O2

V4.5 Konzentrationsabhängigkeit der Spannung

V4.6 Bestimmung der Elektromotorischen Kraft einer Messkette


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V4.7 Korrosion

V4.8 Aufhebung der Passivierung von Aluminium

V4.9 Redoxindikator

V4.10 Redoxtitration: Quantitative Bestimmung von H2O2

5: Katalysen, Metallkomplexe, Chemisches Gleichgewicht

V5.1Heterogene Katalyse von Wasserstoffperoxid

V5.2 Homogene Katalyse

V5.3 Enzymatische Katalyse

V5.4 Autokatalyse

V5.5 Farbigkeit von Kupferkomplexen

V5.6 Löslichkeit von Cobaltkomplexen

V5.7 Komplexbildungsreaktionen (Aquo- und Aminokomplexe)

V5.8 Einfluss der Liganden auf das Redoxpotential des Zentralatoms

V5.9 Zur Stabilität von Komplexen, Beispiel Silberkomplexe

V5.10 Darstellung des Kupfer-Glycin-Komplexes (Chelat-Komplex)

V5.11 Quantitative Bestimmung von Metallionen / Komplexometrie

V5.12 Chemisches Gleichgewicht (Fotometrie, Fehlerrechnung)

6: Praxistest (selbständige Anfertigung der Versuchsbeschrei-bungen und Durchführung)

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum (inklusive korrekter Proto-kolle) mit Kolloquium und Praxistest sind Vorraussetzung für die Teilnahme an der Abschlussklausur

Literatur: Binnewies et al.: Allgemeine und Anorganische Chemie; Spekt-rum - Verlag

Atkins, P.W., J.A. Beran: Chemie – einfach alles; VCH-Verlag


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Modul:

Modul: Organische Chemie

Lehrveranstaltung: Organische Chemie für MLS


Modulverantwortliche/r: PD Dr. Th. Weimar

Dozent(in): PD Dr. T. Weimar, Dr. R. Pulz, Prof. Dr. K. Seeger, Dr. H. Peters

Sprache: Deutsch



Übung / 1 SWS

Praktikum / 4 SWS


Kreditpunkte: 10

Voraussetzungen: Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Allgemeine Chemie

Lernziele / Kompetenzen: 1. Verständnis grundlegender Konzepte der Organischen Chemie

2. Vertiefung praktischer Fertigkeiten im Labor und Einführung in spektroskopische Techniken für die Bearbeitung von Fragestellungen der Life Science (NMR, UV/VIS, IR)

3. Bearbeitung komplexer Fragestellungen: Organische Synthesen mit Aufreinigung und anschließender Analytik

4. Korrekte Dokumentation und Präsentation von Daten (Laborjournal, testierte Einzelprotokolle, Vortrag zu einem gestellten Thema mit qualifiziertem Feedback)

Inhalt: Vorlesung:

1. Einführung

1.1 Gebiete der Organischen Chemie

1.2 Wiederholung grundlegender bindungstheoretischer Konzepte

2. Alkane, Cycloalkane

2.1 Alkane, Nomenklatur, Struktur, Isomerie

2.2 Alkyl- und Halogensubstituenten

2.3 Konformation

2.4 Cycloalkane

3. Alkene und Alkine

3.1 Definition und Nomenklatur

3.2 π-Bindungen

3.3 E/Z-Isomerie

3.4 Additions- und Substitutionsreaktionen

3.5 Elektrophile Addition an Doppelbindungen

3.6 Oxidationen von Alkenen

3.7 Reaktionen der Alkine

4. Aromatische Verbindungen

4.1 Benzol und Aromatizität


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4.2 Nomenklatur

4.3 Elektrophile aromatische Substitution

4.4 Polycyclische aromatische Kohlenwasserstoffe

4.5 Toxizität aromatischer Verbindungen

5. Stereoisomerie

5.1 Chiralität, Enantiomere, biologische Bedeutung

5.2 Polarisiertes Licht und optische Aktivität

5.3 Absolute Konfiguration und R/S-Nomenklatur

5.4 Eigenschaften enantiomerer Verbindungen

5.5 Fischerprojektionsformeln

5.6 Verbindungen mit mehreren chiralen Zentren

6. Substitutions- und Eliminierungsreaktionen

6.1 Nucleophile Substitution

6.2 SN1 und SN2 Mechanismus

6.3 Eliminierungsreaktionen

6.4 E1 und E2 Mechanismus

7. Alkohole, Phenole und Thiole

7.1 Nomenklatur und Klassifizierung

7.2 Wasserstoffbrückenbindungen in Alkoholen und Phenolen

7.3 Grundlegende Reaktionen

7.4 Biologische Bedeutung

8. Ether und Epoxide

8.1 Nomenklatur und Klassifizierung

8.2 Physikalische und chemische Eigenschaften

8.3 Herstellung von Ethern

8.4 Etherspaltung

8.5 Cyclische Ether, Kronenether

9. Aldehyde und Ketone

9.1 Nomenklatur

9.2 Die Carbonylfunktion

9.3 Nucleophile Additionen an Carbonylverbindungen

9.4 Halbacetale und Acetale, Halbketale und Ketale

9.5 Reduktion und Oxidation von Carbonylverbindungen

9.6 Keto-Enol-Tautomerie

9.7 Acidität des Wasserstoffs

9.8 Aldolkondensation

10. Carbonsäuren und ihre Derivate

10.1 Nomenklatur

10.2 Physikochemische Eigenschaften

10.3 Zusammenhang zwischen Struktur und Acidität

10.4 Ester und Lactone


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10.5 Aktivierung von Acylverbindungen

10.6 Thioester und deren Bedeutung in Stoffwechselvorgängen

11. Amine und Derivate

11.1 Klassifizierung und Nomenklatur

11.2 Herstellung und Reaktionen der Amine

11.3 Chirale Amine

11.4 Quartäre Ammoniumverbindungen

12. Spektroskopie und Strukturanalyse

12.1 Grundlagen spektroskopischer Verfahren

12.2 IR, UV/VIS

12.3 Massenspektrometrie

12.4 Das NMR-Experiment

12.5 NMR-Spektroskopie, chemische Verschiebung, Kopp-lungskonstanten, ein- und zweidimensionale Spektren

13. Heterocyclische Verbindungen

13.1 Pyridin und Derivate

13.2 Furan, Pyrrol und Thiophen

13.3 Purin- und Pyrimidin-Derivate

13.4 Porphyrine

14. Lipide


14.2 Fette und Verseifung

14.3 Phospholipide

14.4 Biologische Membranen

15. Kohlenhydrate


15.2 Chiralität, D/L-Nomenklatur

15.3 Konformation von Pyranosen und Furanosen

15.4 Glycosidische Bindung

15.5 Oligo- und Polysaccharide

15.6 Oligosaccharide als Informationsträger

16. Aminosäuren und Peptide


16.2 Aminosäuren, Zwitterion

16.3 Peptidbindung

16.4 Disulfidbrücken

16.5 Struktur von Peptiden

17. Nucleotide und Nucleinsäuren


17.2 Bausteine der DNA und RNA

17.3 Struktur von RNA und DANN


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Übung:

Übungen zu Themen der Vorlesung und des Praktikums

Einführung in die Präsentationstechniken; Halten eines Einzelvortrags mit qualifiziertem Feedback

Praktikum: Einzelarbeit; teilweise Gruppenarbeit (4er Grup-pen)

7: Trennmethoden der Chemie

V7.1: Chromatographische Methoden Dünnschichtchromatographie (DC); Säulenchromatographie (LC)

V7.2: Destillation

V7.3: Nernstscher Verteilungssatz

V7.4: Ionenaustauscher, Acidimetrische Kationenbestimmung

8: Räumliche Struktur organischer Moleküle; Reaktionsmechanismen

V8.1: Synthese von Acetylsalicylsäure mit umfangreicher Analytik (DC, Schmelzpunktbestimmung, HPLC, NMR, IR)

V8.2: Oxidation von Hydrochinon

V8.3: Unterschiedliche Reaktivität von Cyclohexen und Cyclo-hexan gegenüber Brom

V8.4: Keto-Enol-Tautomerie

V8.5: Übungen mit Molekülmodellen zur räumlichen Struktur (Alkane, Cycloalkane, Alkene (cis-trans-Isomerie), Nucleo-phile Substitution

9: Synthesen und Analysenmethoden

V9.1: Synthese einer komplexen organischen Verbindung mit umfangreicher Analytik

V9.2: HPLC und IR-Spektroskopie verschiedener Syntheseprodukten

V9.3: NMR-Spektroskopie: Messung eines 1-D-Spektrums, Auswertung von COSY- und HSQC-Spektren verschiedener Syntheseprodukte

10: Kohlenhydrate

V 10.1 Unterschiedliches Reduktionsvermögen von Glucose, Fructose, Saccharose und Stärke

V 10.2 Hydrolyse von Di- und Polysacchariden

V 10.3: Redox-Titration von Vitamin C (Ascorbinsäure)

V 10.4: Übungen mit Molekülmodellen und mit dem Computer-programm Sybyl: Monosaccharide (C3-C6), Disaccaride, D-, L-Form, alpha und beta-Bindung

11: Aminosäuren, Peptide; Fette

V 11.1: Amidsynthese und NMR spektroskopische Identifizierung

V 11.2: Chemisches Verhalten der Aminosäuren

(Acidität und Basizität, Löslichkeitsminimums am isoelektrischen Punkt )


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V 11.3: Potentiometrische Titration von Aminosäuren (Glycin)

V 11.4: Alkalische Esterhydrolyse

V 11.5: Übungen zur Struktur von Aminosäuren und Peptiden mit Molekülmodellen und mit dem Computerprogramm Sybyl (D-, L-, R-, S-Form; Faltblatt-, Helix-Struktur)

12. Spektroskopische Methoden zur quantitativen Proteinbestimmung

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum (inklusive korrekter Proto-kolle) mit mündlichem Vortrag ist Vorraussetzung für die Teil-nahme an der Abschlussklausur

Literatur: Hart, H., L.E. Craine, D.J. Hart : Organische Chemie ; Wiley-VCH

Buddrus, J. : Organische Chemie; De Gruyter Verlag


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Modul: Biophysikalische Chemie

Lehrveranstaltung: Biophysikalische Chemie


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. Th. Peters

Dozent(in): Prof. Dr. Th. Peters, PD Dr. Th. Weimar

Sprache: Deutsch



Übung / 1 SWS

Praktikum / 2 SWS


Kreditpunkte: 10

Voraussetzungen: Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Organische Chemie und Physik I und II

Lernziele / Kompetenzen: 1. Aufbauprinzipien biologischer Makromoleküle unter besonderer Berücksichtigung der Eigenschaften chemischer Bindungen

2. Grundlagen der Molekularen Mechanik

3. NMR-spektroskopische Techniken zur Strukturaufklärung biologisch relevanter Moleküle

4. Grundlagen der Thermodynamik und Kinetik einschließlich der Enzymkinetik im Hinblick auf biologische Systeme und unter besonderer Berücksichtigung der Wechselwirkung biologischer Makromoleküle miteinander und mit niedermolekularen Liganden.

5. Korrekte Dokumentation und Präsentation von Daten, zum Umgang mit englischen Fachtexten und Arbeit im Team.

Inhalt: Vorlesung:

1. Strukturprinzipien biologischer Makromoleküle

1.1 Was ist Biophysikalische Chemie?

1.2 Darstellung von Molekülen

1.2. Darstellung von Funktionen mehrer Variabler

1.2.2 Koordinatensysteme

1.2.3 „Bilder“ von Molekülen

1.3 Grundlagen der dreidimensionalen Darstellung von Molekülen

1.4 Die chemische Bindung

1.4.1 Klassische Mechanik und Quantenmechanik

1.4.2 Teilchen im eindimensionalen Potentialtopf ("Particle in the box")

1.4.3 Elektronenübergänge in β-Carotin

1.4.4 Harmonischer Oszillator

1.4.5 VB- und MO-Theorie


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1.5 Proteine: Peptidbindung

1.6 Oligosaccharide: Glycosidische Bindung

1.6.1 Sterische Effekte

1.6.2 Stereoelektronische Effekte - der exo-anomere Effekt

1.7 Nukleinsäuren: Phosphatrückgrat, N-glycosidische Bindung und Konformation der Furanoseringe

1.8 Symmetrie von Molekülen

2. Molekulare Mechanik

2.1 Verfahren zur Berechnung von Molekülen

2.1.1 Quantenmechanische Verfahren

2.1.2 Molekulare Mechanik Verfahren

2.2 Experimentelle Verfahren zur Konformationsanalyse von Molekülen

2.2.1 NMR

2.2.2 Röntgenstrukturanalyse

2.3 Molekulare Potentiale - Was ist ein Kraftfeld?

2.4 Methoden der Energieminimierung

2.5 Anwendung: Kraftfeldrechnungen mit dem Programmpaket Sybyl

2.6 Lösungsmittelmodelle

2.7 Methoden zur Simulation der Dynamik von Molekülen

2.7.1 Molekulardynamik Verfahren (MD)

2.7.2 Monte Carlo Verfahren (MC)

3. NMR-Spektroskopie

3.1 Physikalische Grundlagen

3.1.1 Kernspin

3.1.2 Resonanzbedingung

3.1.3 Aufbau eines NMR-Spektrometers

3.1.4 Chemische Verschiebung und skalare Kopplung

3.1.5 Energieniveauschemata und Spinsysteme

3.1.6 Population von Kernspin-Energieniveaus - Boltzmannverteilung

3.2 Das Puls-FT NMR-Experiment

3.2.1 Anregung durch Hochfrequenzpulse

3.2.2 Aufnahme des Signals - Akkumulation von FIDs

3.2.3 Pulslänge und Pulsphase

3.2.4 Fouriertransformation und Spektrenprozessierung

3.3 Mehrdimensionale Techniken

3.3.1 COSY und TOCSY

3.3.2 HSQC

3.4 Konformationsanalyse mit NMR

3.4.1 Die Karplus-Beziehung


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3.4.2 Der Nuclear Overhauser-Effekt (NOE)

3.5 Chemischer Austausch

4. Thermodynamik

4.1 Mathematische Grundlagen

4.1.1 Kurvenintegrale

4.1.2 Partielle Ableitungen, der Satz von Schwarz und das totale Differential

4.2 Zustandsfunktionen

4.3 Erster Hauptsatz der Thermodynamik

4.3.1 Wärme, Arbeit und innere Energie

4.3.2 Enthalpie

4.4 Zweiter Hauptsatz der Thermodynamik

4.4.1 Die Entropie als Zustandsfunktion

4.4.2 Die Richtung spontaner Prozesse

4.5 Einführung der Gibbschen freien Energie

4.5.1 Chemisches Potential

4.5.2 Chemisches Gleichgewicht

4.6 Grundlagen der statistischen Thermodynamik

4.6.1 Molekulare Interpretation thermodynamischer Größen

4.6.2 Die Boltzmannverteilung

4.7 Experimentelle Bestimmung thermodynamischer Größen - Kalorimetrie

5. Thermodynamik der Ligandenbindung

5.1 Makroskopische und mikroskopische Dissoziationskonstanten

5.2 Identische unabhängige Bindungsstellen

5.3 Wechselwirkungen zwischen Bindungsstellen, allosterische Effekte (positive und negative Kooperativität)

5.4 Der Hill-Koeffizient als Maßzahl für Kooperativität am Beispiel des Hämoglobins

6. Kinetik der Ligandenbindung

6.1 Reaktionsraten, Reaktionsordnung und Molekularität von Reaktionen

6.2 Reaktionen erster und zweiter Ordnung, Halbwertszeit

6.3 Reversible Reaktionen, konsekutive Reaktionen und Parallelreaktionen

6.4 Theorie des Übergangszustands

6.5 Enzymkinetik: Michaelis-Menten Kinektik, Haldane-Gleichung

6.5.1 Komplexe Mechanismen: ordered, random, ping-pong etc.

6.5.2 Enzyminhibierung

6.5.3 Evolution von Enzymen

6.6 Bestimmung der Bindungskinetik mit Hilfe der


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Oberflächenplasmonenresonanz

Übungen:

Begleitend zur Vorlesung. Übungszettel müssen bearbeitet und abgegeben werden. Die Lösungen der Übungen werden von den Studierenden vorgetragen.

Praktikum: in 2er-Gruppenarbeit; Skripte sind teilweise in Englisch

1. Fluoreszenzspektroskopische Bestimmung einer Dissoziations-konstanten

2. Polarimetrische Bestimmung der Reaktionskinetik der Hydrolyse von Saccharose

3. Die Oberflächen-Plasmonen-Resonanz als Methode zur Bestimmung von Gleichgewichtskonstanten und thermodyna-mischen Parametern

4. Strukturelle Charakterisierung von Biomolekülen durch Molecular Modeling

5. Strukturaufklärung von Molekülen mit Hilfe von ein- und zweidi-mensionalen NMR-Experimenten

Studien- Prüfungsleistungen: Als Voraussetzung für die Teilnahme an der Abschlussklausur müssen 1. alle Praktikumsprotokolle vom jeweiligen Assistenten testiert sein und 2. alle Übungsaufgaben bearbeitet worden sein. Die Bearbeitung der Übungsaufgaben wird auf geeignete Art und Weise überprüft.

Literatur: Physical Chemistry for the Life Sciences, Peter Atkins and Julio de Paula, Oxford, University Press, Freeman and Company, 2006, ISBN 0-1992-8095-9

Physikalische Chemie, Thomas Engel und Philip Reid, Pearson Studium, 2006, ISBN 13: 978-3-8273-7200-0

Principles of Physical Biochemistry, van Holde, Johnson & Ho

Prentice Hall, New Jersey, 1998, 2006, ISBN 0-13-720459-0

Physical Chemistry, Atkins, Oxford University Press, Oxford Mel-bourne Tokyo, 1998, ISBN 0-19-850101-3 Paperback, Deutsche Ausgabe (dritte Auflage) bei Wiley VCH, 2002: ISBN 3-527-30236-0 Wiley-VCH, Weinheim

Structure and Mechanism in Protein Science, Fersht, W. H. Freeman and Company, New York, 1999, ISBN 0-7167-3268-8

Biophysical Chemistry, Parts I-III, Cantor & Schimmel, W. H. Freeman and Company, New York, 1980, ISBN 0-71671188-5 Paperback

Ein- und zweidimensionale NMR-Spektroskopie, H. Friebolin, Wi-ley-VCH


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Physik Modul: Physik I

Lehrveranstaltung: Physik I

Semester: Bachelor 1. Semester; nur im WS

Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. C. Hübner

Dozent(in): Prof. Dr. C. Hübner, PD Dr. H. Paulsen, Prof. Dr. T. Buzug u.a.

Sprache: Deutsch




Kreditpunkte: 6


Lernziele / Kompetenzen: 1. Strukturieren komplexer Probleme

2. Vertiefung analytischer Fähigkeiten

3. Schulung der Kritikfähigkeit

Inhalt: Vorlesung:

1. Größenarten, Maßsysteme, Einheiten, Messgenauigkeit und -abweichungen

2. Kinematik des Massepunktes, Newtonsche Axiome, Kontaktkräfte, Module, Scheinkräfte, Newtonsche Bewegungsgleichung

3. Erhaltungssätze und Symmetrien

4. Gase und Flüssigkeiten in Ruhe und strömend, Grenzflächen-phänomene

5. Van-der-Waals-Gleichung, Wärmekapazität, Wärmeübertra-gung, 1. HS und Volumenarbeit im p-V-Diamgramm

6. Entropie, Unordnung und Wahrscheinlichkeit, 3. HS

7. Mathematische Methoden und Schreibweisen

8. Arbeit und Energie, Leistung und Wirkungsgrad, Impuls, Trägheitsmomente, Phys. Pendel, Drehimpuls

9. Gravitation, Schwingungen, Wellen, Akustik, Doppler-Effekt, Relativitätstheorie

10. Temperatur, Thermometer, therm. Ausdehnung, Zustands-gleichung, kinet. Gastheorie

11. adiabatische Zustandsänderungen, 2. HS, Wärmekraft-maschinen und Carnotprozess, Wirkungsgrad, Wärmepumpe

Studien- Prüfungsleistungen: Klausur oder mündliche Prüfung nach Maßgabe des Dozenten

Literatur: Douglas C. Giancoli: Physik


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Modul: Physik II

Lehrveranstaltung: Physik II



Dozent(in): Prof. Dr. C. Hübner, PD Dr. H. Paulsen, Prof. Dr. T. Buzug u.a.

Sprache: Deutsch




Kreditpunkte: 6

Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Physik I werden vorausgesetzt

Lernziele / Kompetenzen: 1. Tiefgehendes Verständnis physikalischer Zusammenhänge

2. Quantitative Beschreibung von Experimenten

Inhalt: Vorlesung:

1. Elektrische Ladung, Kraftwirkung, Feldbegriff, Potential, Kapazität

2. Magnetfeld, magnetischer Dipol, elektrischer Strom und Magnetfeld

3. Zeitlich veränderliche elektrische und magnetische Felder, Verschiebestrom, Maxwell-Gleichungen

4. Geometrische Optik, Abbildung, Linsen, Abbildungsfehler, optische Instrumente

5. Polarisation, Doppelbrechung, Brewster-Winkel

6. Moleküle und Festkörper

7. Stationärer elektrischer Strom, elektrischer Widerstand, Kirchoff-Gesetze

8. Elektromagnetische Induktion, Schwingkreis

9. Brechung, Reflexion

10. Interferenz, Beugung, Auflösungsvermögen

11. Bohrsches Atommodell, Spektrallinien, quantenmechanisches Atommodell

Studien- Prüfungsleistungen: Klausur oder mündliche Prüfung nach Maßgabe des Dozenten



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Modul:

Modul: Praktikum Physik

Lehrveranstaltung: Praktikum Physik



Dozent(in): PD Dr. H. Paulsen, Prof. Dr. C. Hübner, MitarbeiterInnen des Instituts

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: Praktikum 3 SWS


Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: Physik I und II

Lernziele / Kompetenzen: 1. Praktische Erarbeitung physikalischer Zusammenhänge

2. Graphische Darstellung von Messresultaten

3. Fähigkeit, aus Messdaten sinnvolle Schlussfolgerungen zu ziehen

4. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekten Dokumentation und zur Arbeit im Team

5. Grundkenntnisse des Arbeitsschutzes in physikalischen Laboren

Inhalt: Praktikum: 2er-Gruppen

Versuch 1: Strömungsmechanik

Versuch 2: Wärme

Versuch 3: Zeitabhängiger Strom

Versuch 4: Stationärer Strom

Versuch 5: Schall und Ultraschall

Versuch 6: Wellenoptik

Versuch 7: Geometrische Optik

Versuch 8: Spektralphotometer

Versuch 9: Radioaktivität

Versuch 10: Diffusion

Studien- Prüfungsleistungen: Testate und Protokolle

Literatur: Versuchsanleitungen; Lehrbücher der Physik


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Modul: Einführung in die Biophysik

Lehrveranstaltung: Einführung in die Biophysik

Semester: Bachelor 4. Semester, Vorlesung, Übungen, Praktikum


Dozent(in): PD Dr. H. Paulsen, Prof. H. Notbohm

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: 2 SWS Vorlesung

1 SWS Praktikum


Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Physik

Lernziele / Kompetenzen: 1. Grundkenntnisse physikalischer Aspekte lebender Materie

2. Quantitativ-experimentelle Beschreibung von Lebensprozessen

3. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekte Dokumentation, zum Umgang mit englische Fachliteratur und zur Arbeit im interdisziplinären Team

Inhalt: Vorlesung:

1. Biomakromoleküle, Aufbau, Kräfte

2. Biomembranen, Aufbau, Eigenschaften

3.Thermodynamik biologischer Prozesse

4. Proteine, Struktur, Eigenschaften

5. Mechanische Eigenschaften von Zellen

Übung:

Aufgaben zur Vorlesung werden gestellt und vorgerechnet, Fra-gen zum Vorlesungsstoff werden diskutiert.

Praktikum: teilweise als 2er-Gruppenarbeit; Verwendung englischer Literatur

Experimentell-inhaltliche Gestaltung: Während des Praktikums werden 4 aus den folgenden 10 Versuchen bearbeitet:

1. Kristallographie

1.1 Bragg-Gesetz, Laue- und Debye-Scherer-Aufnahmen

2. Elektronen-Spin-Resonanz

2.1 Bestimmung des g-Faktors von DPPH-Radikalen

2.2 Bestimmung von g-Faktoren von Cytochrom P450cam

3. Mössbauerspektroskopie

3.1 Aufbau eines Mössbauer-Spektrometers


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3.2 Messung eines Eisenmangelmedikaments

3.3 Auswertung eines Mössbauerspektrums von Myoglobin

4. Rastertunnelmikroskopie

4.1 Abbildung einer Graphitoberfläche mit einem Praktikums-gerät der Firma Leybold –Didactic

4.2 Vergleich von Tunnel- und Kraftmikroskopie

5. Computersimulation des dynamischen Verhaltens von Biomolekülen

5.1 Modellierung eines Häms und Vergleich mit dem aktiven Zentrum von Myoglobin

5.2 Durchführung einer MD-Simulation mit Softwarepacket Chemoffice

6. Circulardichroismus

6.1 Bestimmung der Sekundärstruktur von Proteinen

7. Analytische Ultrazentrifuge

7.1 Bestimmung von Sedimentationskoeffizienten und Mole-kulargewicht von Biomolekülen

8. Fluoreszensspektroskopie

8.1 Fluoreszensresonanzenergietransfer (FRET): Fusion von Vesikeln

9.Elektronenmikroskopie

9.1 Einzelmoleküldarstellung durch rotationsbedampfte Proben im Transmissionselektronenmikroskop

10. Elektrophorese

Beobachtung der Wanderung der Latexkugeln im elektrischen Feld mittels eines Mikroskops. Bestimmung des Zeta- Potenzials und der elektrophoretischen Beweglichkeit von Latexkugeln in Abhängigkeit von der Ionenstärke

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum, Versuchsprotokolle, Ab-schlussklausur

Literatur: Rodney Cotterill: Biophysik


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Molekulare Biowissenschaften Modul: Biochemie I

Lehrveranstaltung: Biochemie I


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. R. Hilgenfeld

Dozent(in): Prof. Dr. R. Hilgenfeld, Prof. Dr. S. Anemüller, Dr. G. Hansen

Sprache: Englisch



Praktikum / 4 SWS


Kreditpunkte: 10

Voraussetzungen: Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Organische Chemie

Lernziele / Kompetenzen: 1. Strukturen und Funktionen grundlegender Biomoleküle verstehen

2. Biochemische Zusammenhänge und ihre Bedeutung für den zellulären Stoffwechsel verstehen

3. Das biotechnologische Potential von Biomolekülen abschätzen

4. Biochemische Trenn- und Analysenverfahren verstehen und anwenden

5. Im Labor "gutes" biochemisches Arbeiten praktizieren

6. Ergebnisse aus biochemischen Experimenten interpretieren, quantitativ auswerten und protokollieren

7. Grundkenntnisse medizinischer Aspekte der Biochemie

8. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekte Dokumentation

Inhalt: Vorlesung:

1. Grundeigenschaften von Biosystemen

1.1 Wesentliche Merkmale lebender Systeme

1.2 Lebende Strukturen als thermodynamisch offene Systeme

1.3 Biologische Systeme als Energiewandler

1.4 Stoffwechselvorgänge und Regulation durch Katalysatoren

2. Biomoleküle

2.1 Bio-Elemente

2.2 Wasser als Biomolekül

2.3 Kohlenhydrate als Energielieferant und Baustoff

2.4 Lipide und Membranbausteine

2.5 Aminosäuren

3. Proteine: Struktur und Dynamik

3.1 Proteine als Substanzklasse: einfache und komplexe Proteine

3.2 Bauprinzipien: Peptidbindung, Strukturebenen


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3.3 Myoglobin und Hämoglobin, Funktionen und Struktur

3.4 Sauerstofftransport im Blut. Bindungsfunktionen, Regula-tion, Kooperativität und Allosterie

4. Enzyme: Struktur, Funktion, Regulation

4.1 Enzyme: Begriff, Einteilung, Nomenklatur

4.2 Energetik von Reaktionen, Aktivierungsenergie, Reaktionsgleichgewichte

4.3 Grundlagen der Kinetik: Michaelis-Menten Beziehung

4.4 Reaktionsmechanismen von Enzymen

4.5 Regulationsmechanismen

5. Stoffwechsel der Kohlenhydrate, Eigenschaften und Funktion von Kohlenhydraten, Stoffwechselwege

5.1 Glykolyse

5.2 Glykogensynthese und Abbau

5.3 Regulation von Glykolyse und Glykogenstoffwechsel

5.4 Glukoneogenese

5.5 Stoffwechsel von Galactose und Fruktose

5.6 Der Pentosephosphatweg (PPW)

6. Stoffwechsel der Endoxidation

6.1 Acetyl-CoA-Bildung aus Kohlenhydrat- und Fettsäure-stoffwechsel

6.2 Die Pyruvat-Dehydrogenase

6.3 Bedeutung von Pyruvat und Kompartimentierung seiner Reaktionen

6.4 Der Citratcyclus (Tricarbonsäure-Cyclus)

6.5 Der Citratcyclus als Drehscheibe des Intermediärstoffwechsels

7. Die Zellatmung

7.1 Kompartimentierung der Sauerstoffreduktion

7.2 Prinzip der Energiekonservierung; "chemiosmotische" Systeme

7.3 Kopplung von Elektronentransport und H+-Ionentransport

7.4 Kopplung von Atmung und ADP-Phosphorylierung

7.5 Substrat-Transportsysteme der Mitochondrien

8. Fettstoffwechsel - I

8.1 Lipide als Stoffgruppe

8.2 Funktionelle und strukturelle Aspekte

8.3 Prinzip der Lipolyse und der beta-Oxidation von Fettsäuren

8.4 System der Mitochondrien

8.5 Prinzip und Enzyme der Fettsäure-Synthese

9. Fettstoffwechsel - II

9.1 Triglyceride und verwandte FS-Ester

9.2 Phospholipide

9.3 Glycerolipide und Sphingolipide


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9.4 Biosynthese von Membranlipiden

9.5 Glykolipide

9.6 Biosynthese von Cholesterin / Isoprenoide

9.7 Isoprenoide: Vorkommen, Funktion

10. Stickstoff- und Aminosäure Stoffwechsel

10.1 Allgemeines Prinzip des Aminosäure-Abbaus

10.2 Der Harnstoffcyclus

10.3 Vitamin B6 als vielseitiger Cofaktor

Praktikum: 2er-Gruppen

1. Biologische Puffersysteme

1.1 Titration von Aminosäuren und Proteinen

1.2 Pufferkapazitäten biologischer Puffersysteme

1.3 Ermittlung von Säurekonstanten und isoelektrischen Punkten von Aminosäuren

2. Photometrische Arbeitsmethoden

2.1 Spektrometrische Bestimmung von Hämoglobin-Konzentrationen und Extinktionskoeffizienten

2.2 Absorptionsspektrophotometrie zur Ermittlung von Absorptionsmaxima chromophorer Gruppen

2.3 Bestimmung der Plasmaproteinkonzentration

2.4 Serum-Elektrophorese

2.5 Albumin als Transportprotein

3. Proteintrennung I

3.1 Elektrophoretische Trennung von Proteinen

3.2 SDS-Gelelektrophorese

3.3 Isoelektrische Fokussierung in Polyacrylamid-Gelen

3.4 Proteinfärbungsmethoden

3.5 Aufreinigung von Carboanhydrase: Zellfraktionierung, Affinitätschromatographie und Charakterisierung

4. Enzymatische Katalyse

4.1 Bestimmung der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit vmax und des Michaelis-Menten-Wertes Km der Lactat-dehydrogenase

4.2 Substrat- und Cosubstratspezifität der Glutamat-Dehydro-genase

4.3 Bestimmung der Inhibitionskonstanten Ki der Lactat-Dehydrogenase

4.4. Isolierung der Phosphorylase aus Kartoffeln

4.5. Enzymatische Synthese von Amylose

5. Charakteriserung von Kohlenhydraten

5.1 Kohlenhydrate in Lipopolysacchariden

5.2 Isolierung und Nachweis freier Zucker in Naturprodukten


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5.3 Glukose- und Laktatbestimmung

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum: mindestens 2 Testate während des Praktikums und testierte Protokolle sind Vorraussetzung für die Teilnahme an der Abschlussklausur

Literatur: Voet/Voet: Principles of Biochemistry, 3rd edition, 2008, Wiley

Lehninger: Principles of Biochemistry, 5th edition, 2008, Freeman

Stryer: Biochemistry, 6th edition, 2006, Freeman

Lodish et al.: Molecular Cell Biology, 5th edition, 2004, Freeman

Alberts et al. Molecular Biology of the Cell, 5th edition, 2008, Gar-land Science


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Modul: Biochemie II

Lehrveranstaltung: Biochemie II


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. R. Hilgenfeld

Dozent(in): Prof. Dr. R. Hilgenfeld, Prof. Dr. S. Anemüller, Dr. J. Mesters

Sprache: Deutsch



Praktikum / 4 SWS


Kreditpunkte: 10

Voraussetzungen: Kenntnisse in Biochemie I werden vorausgesetzt. Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Organische Chemie

Lernziele / Kompetenzen: 1. Biochemische Zusammenhänge und ihre Bedeutung für den zellulären Stoffwechsel verstehen

2. Das biotechnologische Potential von Biomolekülen abschätzen

3. Biochemische Trenn- und Analyseverfahren verstehen und anwenden

4. Komplexe zellbiologische Zusammenhänge verstehen

5. Ergebnisse aus biochemischen Experimenten protokollieren, auswerten und interpretieren

7. Grundkenntnis medizinischer Aspekte der Biochemie

8. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekte Dokumentation und im Umgang mir englischer Fachliteratur

Inhalt: Vorlesung:

1. Struktur und Funktion von DNA und RNA

1.1 Struktur von DNA und RNA

1.2 Interkalatoren, Topoisomerasen

1.3 Histone, Chromatin, Replikation, Telomerase

1.4 DNA-Polymerasen, DNA-Reparatur, Transposons, DNA-Rekombination,

1.5 Genomstruktur (repetitive Sequenzen)

1.6 Restriktionsenzyme, PCR, RNA als Enzym, RNA-Polyme-rasen, Genexpression

1.7 Transkription, Spleißung, posttranskriptionale Modifika-tionen, genetischer Code

1.8 Proteinbiosynthese, Antibiotika

2. Photosynthese und Photophosphorylierung

2.1 Lokalisation in den Chloroplasten

2.2 Lichtabsorption durch Chlorophyll

2.3 Funktion von Photosystem I und II

2.4 ATP-Synthese an Thylakoidmembranen


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2.5 Funktion der zusätzlichen Pigmente

2.6 Der Calvin-Cyclus

2.7 Regulation des Calvin-Cyclus

2.8 Pentosephosphatcyclus in Pflanzen

3. Aminosäurestoffwechsel

3.1 Grundprinzipien des Aminosäureabbaus

3.2 Glukogene und ketogene Aminosäuren

3.3 Grundprinzipien der Aminosäurebiosynthese

4. Signaltransduktion und Hormone

4.1 Mechanismen der Signaltransduktion

4.2 Klassen von Membranrezeptoren

4.3 Struktur und Funktion von G - Proteinen

4.4 Hormone

5. Molekulare Motoren

5.1 Aktin/Myosin

5.2 Kinesin/Dynein

5.3 Flagellenmotor

5.4 ATP-Synthase

6. Biochemische Methoden

6.1 Proteinanalysik

6.2 Molekularbiologische Methoden


6. Zellatmung und biologische Oxidation

6.1 Aktivitätsbestimmung von Atmungskettenkomplexen I–IV und der ATP-Synthase (Komplex V) in submitochondrialen Partikeln

6.2 Kopplung von Elektronentransport und ATP-Synthese; Inhibitoren der Atmungskette; Protonophore; Bestimmung der ATPase-Aktivität (Phosphat-Bestimmung)

6.3 Bestimmung der isosbestischen Punkte und des Extinktionskoeffizienten von Cytochrom c

6.4 Bestimmung des Bindungstyps von Häm an das Apoprotein mittels Hemestain

6.5 Bestimmung der Substratspezifität von NADH-Dehydrogenase ( Komplex I)

7. Proteinbiosynthese und Genregulation

7.1 Induktion des lac-Operons in E. coli

7.2 Einfluss unterschiedlicher Induktoren

7.3 Bestimmung der beta-Galactosidase-Aktivität

7.4 Messung der Katabolitrepression und der Diauxie

7.5 Einfluss von Antibiotika (Hemmstoffe der Zellwand-Synthese, der Replikation, Transkription und Translation) auf die Induktion des lac-Operons


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7.6 Unterscheidung von bakteriziden und bakteriostatischen Wirkstoffen

7.7 Quantitative Charakterisierung von Transkriptions- und Translationsinhibitoren: Dose-response Kurven und IC50-Werte

8. Polymerasekettenreaktion (PCR) und DNA

8.1 PCR des Amelogenin - Gen zur Geschlechtbestimmung

8.2 Agaroseelektrophorese

8.3 DNA - Isolierung, DNA - Restriktion, Plasmid - DNA, DNA - Schäden und Mutationen

8.4. Ligation, Clonierung, Transformation und Selektion

9. Immunologische Arbeitsmethoden

9.1 Radiale Immunodiffusion in Antikörper-dotierten Agarose-Gelen

9.2 ELISA (enzyme-linked immunosorbent assay) zur Ferritin-Bestimmung

9.3 Westernblot

9.4 Immunpräzipitation

9.5 Reinigung rekombinanter Proteine

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum: mindestens 2 Testate während des Praktikums und testierte Protokolle sind Vorraussetzung für die Teilnahme an der Abschlussklausur

Literatur: Voet/Voet: Principles of Biochemistry, 3rd edition, 2008, Wiley

Lehninger: Principles of Biochemistry, 5th edition, 2008, Freeman

Stryer: Biochemistry, 6th edition, 2006, Freeman

Lodish et al.: Molecular Cell Biology, 5th edition, 2004, Freeman

Alberts et al. Molecular Biology of the Cell, 5th edition, 2008, Gar-land Science


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Modul: Zellbiologie

Lehrveranstaltung: Zellbiologie



Dozent(in): Prof. Dr. E. Hartmann, PD Dr. K.-U. Kalies, PD Dr. C. Kruse,

Prof. Dr. J. Rohwedel, Dr. H. Diddens

Sprache: Deutsch



4 SWS Praktikum


Kreditpunkte: 9

Voraussetzungen: Kenntnisse in Biologie I und II und Biochemie I werden vorausgesetzt. Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Biologie I und Biochemie I

Lernziele / Kompetenzen: 1. Grundprinzipien der Funktion eukaryontischer Zellen

2. Detaillierte Kenntnis in ausgewählten Gebieten der Zellbiologie

3. Beherrschen grundlegender zellbiologischer Techniken

4. Verbesserung der Fähigkeit zur korrekte Dokumentation und zur Arbeit im Team

Inhalt: Vorlesung:

1. Bau, Genese und Dynamik subzellulärer Strukturen (Zyto-plasma, Membrankompartimente, Zytoskeleton) unter beson-derer Berücksichtigung der intrazellulären Proteintopogenese und des Proteinabbaus

2. Zellzyklus und Apoptose

3. Einführung in die Entwicklungsbiologie

Praktikum: 2er Gruppen

1. Grundlagen für das Anlegen einer Zellkultur (unsteril, zum Üben)

2. Anfärbung zellulärer Strukturen

3. Präparation der Zellorganellen unter mikroskopischer Kontrolle

4. Verhalten von Zellen unter Stress

5. Untersuchung von Proteinmustern apoptotischer Zellen

6. Zelldifferenzierung

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme am Praktikum, Abschlussklausur

Literatur: Lodish - Molecular Cell Biology

Pollard - Cell Biology

Wolpert - Principles of Development

Alberts - Molecular Biology of the Cell


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Modul: Tissue Engineering

Lehrveranstaltung: Tissue Engineering / Biotechnologie


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. H. Notbohm

Dozent(in): Prof. Dr. J. Brinckmann, Prof. Dr. U. Englisch,

Prof. Dr. H. Notbohm, Dr. J. Kramer, Dr. H. Diddens,

Dr. S. Erdmann, Dr. N. Karim, Dr. C. Probst

Sprache: Deutsch



Praktikum / 2 SWS


Kreditpunkte: 5

Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Zellbiologie werden vorausgesetzt. Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Biochemie I oder II

Lernziele / Kompetenzen: 1. Prinzipien der Gewebe- und Zellkultur zur Generierung von Biokompositen aus differenzierten und pluripotenten Zellen

2. Expressionssysteme

3. Verwendung von Bioreaktoren und Fermentern

4. Matrix-Biologie

5. Ethische Aspekte des Tissue Engineerings


7. Einblick in die industrielle Praxis (Firmenbesuch)

Inhalt: Vorlesung:

Säugetierzellen in ihrer natürlichen Umgebung und unter in vitro Kulturbedingungen incl. eines Firmenbesuchs als Beispiel der großtechnischen Anwendung

1. Altern von Zellen in vitro

1.1 Zellteilung

1.2 Telomerase

2. Etablierte Zell-Linien

2.1 Oncogene-Transformation

3.In vitro Wachstumskulturen

3.1 Adhärentes Wachstum

3.2 Suspension und Bioreaktoren

4. Proliferation und Differenzierung unter in vitro Bedingungen

5. Stammzellbiologie

6. Materialen für die Medizin

6.1 Natürliche und artifizielle Matrices

7. Tissue Engineering


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8. Fermentertechnologie und Proteinreinigung


1. Prinzipien des sterilen Arbeitens, Verwendung einer sterilen Werkbank, Bedeutung von Objekt- und Personalschutz, Um-gang mit den wesentlichen Gerätschaften, Sterilität

2. Herstellen von sterilen Medien, Abwiegen und Filtration von Zusätzen, Bedeutung der Begasung im Kulturschrank

3. Ablösung von Zellen aus Kulturschalen, Bestimmung von Zellzahlen, Ausplattieren von Zellen mit definierter Zellzahl

4. Adhärenz von Zellen an festem Träger bzw. extrazellulärer Matrix: Bedeutung der Beschichtung von Oberflächen für die Adhärenz von Zellen über Rezeptorproteine

5. Isolierung und Kultivierung von Primärkulturen aus Haut-Biopsien mit unterschiedlichen Methoden

6. Mikroskopieren und Dokumentation der ausplattierten Zellen, Sterilitätskontrolle, Erkennung von mikrobiellen Kontamina-tionen und Zellvitalität

7. Aminosäureanalyse

8. In-vitro Modell der Wundheilung

9. Immunhistochemie zur intra- und extrazellularen Anfärbung zellulärer Strukturen adhärent wachsender Zellen

10. Kryokonservierung von Zellkulturen für die Langzeitlagerung

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum, testierte Protokolle, Ab-schlussklausur

Literatur: Lanza, Langer, Vacanti: Principles of Tissue Engineering


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Modul: Molekularbiologie

Lehrveranstaltung: Molekularbiologie


Modulverantwortliche/r: Prof. J. Rohwedel

Dozent(in): Prof. Dr. J. Rohwedel, Prof. Dr. N. Tautz, PD Dr. C. Zechel,

Dr. J. Kramer, Dr. S. Laufer, Dr. O. Isken

Sprache: Deutsch



Übung / 2 SWS

Arbeitsaufwand: 60h Präsenz und 120h Selbststudium

Kreditpunkte: 6

Voraussetzungen: Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Bi-ochemie I und II

Lernziele / Kompetenzen: 1. Problemorientiertes Lernen molekulargenetischer Prinzipien als Grundlage für das Verstehen pathophysiologischer Prozesse und als Basis gentechnischer Arbeiten

2. Verbesserung der Fähigkeit im Umgang mit englischer Fachli-teratur und in der Präsentation von Daten

3. Grundfähigkeiten zur wissenschaftlichen Kommunikation in englischer Sprache

4. Kenntnis ethische Aspekte der Molekulargenetik und Fähigkeit zum Diskurs darüber

Inhalt: Vorlesung:

Der Unterricht wird sich u.a. an Fällen („Case“) und realen sozio-wissenschaftlichen Problemen orientieren. Der Unterricht wird den Studierenden in fünf Blöcken präsentiert:

1. Grundlagen: Gentechnische Methoden und Genregulation

2. Wachstum und Altern: Diskussion molekularer Prozesse, die für den ontogenetischen Erwerb von Funktion und deren Erhalt von Bedeutung sind

3. Nukleinsäuren: Molekulare Basis, Neukombination und Poly-morphismen. Diagnostische und mögliche therapeutische Aspekte

4. Molekularbiologie der Pflanzen: Transgene Pflanzen und Herbizid-Resistenz in seiner molekularen Basis bis hin zu dessen ökonomischer und ökologischer Bedeutung

5. Gentherapeutische Ansätze und rekombinante Impfstoffe

Übung:

1. Lesen wissenschaftlicher Artikel und deren orale Präsentation

2. Verstehen wissenschaftlicher Zusammenhänge

3. Übung im Lesen und Sprechen von Wissenschaftsenglisch


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Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Seminar, Abschlussklausur

Literatur: Alberts et al.: Molecular Biology of Cells, Garland Science

Lodish et al.: Molecular Cell Biology, Freeman

Buchanan et al.: Biochemistry and Molecular Biology of Plants, Wiley Verlag


46 von 60

Modul: Praktikum Molekularbiologie

Lehrveranstaltung: Praktikum Molekularbiologie


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. N. Tautz

Dozent(in): Prof. Dr. N. Tautz, Dr. O. Isken

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: Praktikum / 4 SWS

Arbeitsaufwand: 60h Präsenz und 60h Selbststudium

Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: Die Kenntnisse von Vorlesung und Übung Molekularbiologie wer-den vorausgesetzt. Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Biochemie I und II.

Lernziele / Kompetenzen: 1. Beherrschen grundlegender molekularbiologischer Techniken

2. Grundkenntnis des Arbeitschutzes in molekularbiologischen Laboren


Inhalt: Praktikum: 2er-Gruppen

1. Umgang mit DNA und RNA; Isolierung, Reinigung, enzymati-sche Spaltung und gelelektrophoretische Darstellung von DNA-/RNA-Fragmenten

2. Nachweise von Genexpression auf mRNA-Ebene (Northern Blot) Ligation, Transformation und Selektion von Klonen auf-grund von Antibiotika-Resistenzen

3. Prokaryontische Expression eines Proteinfragments, und seine analytische Identifizierung und präparative Isolierung (Ultra-filtration, Salzfällung)

4. Design von PCR-Primern, spezialisierte PCR-Durchführung (RT-PCR, Real-Time PCR), Identifizierung der PCR-Produkte, Restriktionslängenpolymorphismus, Southern-Blot

5. Umgang mit Datenbanken, Benutzung molekularbiologischer Computerprogramme (GCG), Erstellen von Restriktionskarten

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme am Praktikum, testierte Protokolle

Literatur: Versuchsanleitungen


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Modul: Biometrie / Bioinformatik


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. A. Ziegler

Lehrveranstaltung A: Biometrie I

Dozent(in) A: Prof. Dr. A. Ziegler, Dr. C. Hemmelmann

Lehrveranstaltung B: Bioinformatik

Dozent(in) B: Prof. Dr. T. Martinetz, Dr. S. Möller

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: Teil A Biometrie I:

Vorlesung / 1 SWS

Übung / 1 SWS

Teil B Bioinformatik:

Vorlesung / 2 SWS

Übung / 2 SWS


Kreditpunkte: 7


Lernziele / Kompetenzen: Teil A Biometrie:

1. Vermittlung grundlegender Prinzipien der Medizinischen Biometrie

2. Durchführen einfacher statistischer Auswertungen

3. Verständnis für das Prinzip der Empirie in den substanzwissen-schaftlichen Fächern schaffen


1. Das Verständnis probabilistischer Modellierung

2. Darauf basierend die Umsetzung in gängige Algorithmen und Verfahren

3. Die Vermittlung des Umgangs mit bioinformatischen Daten-banken

4. Verbesserung der Fähigkeit im Umgang mit englischer Fachliteratur, in der Präsentation von Daten und in der Arbeit im interdisziplinären Team

Inhalt: Teil A Biometrie:

Vorlesung:

1. Deskriptive Statistik, Grundprinzipien klinisch-therapeutischer Studien

2. Wahrscheinlichkeitsräume und stetige Zufallsvariablen

2.1 Wahrscheinlichkeitsfunktion

2.2 Dichtefunktion

2.3 Verteilungsfunktion

3. Spezielle stetige Verteilungen im Überblick und abgeleitete Prüfverteilungen


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4. Diagnostische Tests

5. Statistisches Testen

5.1 Grundprinzip

5.2 Fehlerarten

5.3 Interpretation

5.4 p-Werte

5.5 Ausgewählte Tests

6. Punkt- und Intervallschätzung

6.1 Grundprinzip

6.2 Interpretation

7. Fallzahlplanung, Grundprinzip und Bedeutung

8. Varianzanalyse: Einwegsklassifikation/ Multiples Testen: Bonferroni, Bonferroni-Holm

9. Einführung in Korrelation und Regression

Übung:

In den Übungen werden die in der Vorlesung vorgestellten Konzepte praktisch vertieft anhand von Fallbeispielen


Vorlesung:

1. Grundzüge probabilistischer Modellbildung

2. Modellierung von Sequenzen

3. Markov-Ketten und Hidden-Markov-Modelle

4. Sequence Assembly

5. Pairwise Alignment

6. Multiple Alignment

7. Blast Algorithmus

8. Phylogenetische Bäume

9. Motif Finding

10. Modellierung regulatorischer Netzwerke

Übung:

teilweise Gruppenarbeit zusammen mit Informatikstudenten

Verwendung englischsprachiger Literatur und Programme

1. Umgang mit biologischen Datenbanken (EMBL, Genbank, SwissProt, PDB,

2. Umgang mit Bioinformatik-Software (EMBOSS, PHYLIB,…)

2.1 Erstellung von multiple alignments und Stammbaum-rekonstruktionen

2.2 Grundprinzipien wissenschaftlicher Datenverarbeitung

2.3 Erstellung von Bioinformatik-Software (BioPhython)


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Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme am Kurs, Vorträge, je 1 Abschlussklau-sur in Biometrie und Bioinformatik die zu 33 bzw. 67% in die Ab-schlussnote einfließen; das Modul gilt als bestanden, wenn das Gesamtergebnis aus beiden Klausuren mindestens die Note aus-reichend ergibt

Literatur: Teil A Biometrie:

Köhler/Schachtel/Voleske: Biostatistik – Eine Einführung für Biologen und Agrarwissenschaftler. Springer: Heidelberg

Trampisch/Windeler/Ehle: Medizinische Statistik. Springer: Heidelberg

Schumacher/Schulgen: Methodik klinischer Studien. Springer: Heidelberg

Weiß: Basiswissen Medizinische Statistik. Springer: Heidelberg


R. Rauhut, Bioinformatik, Sequenz-Struktur-Funktion, Wiley-VCH, Weinheim, 2001.

H.J. Böckenhauer, D. Bongartz, Algorithmische Grundlagen der Bioinformatik, Teubner, Stuttgart, 2003.


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Modul: Einführung in die Strukturanalytik


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. T. Peters

Lehrveranstaltung A: Analyse von Proteinstrukturen mit Hilfe der Kristallographie

Dozent(in) A: Prof. Dr. R. Hilgenfeld, Dr. J. Mesters

Lehrveranstaltung B: Grundlagen der NMR-Spektroskopie zur Untersuchung bio-logischer Makromoleküle

Dozent(in) B: Prof. Dr. T. Peters, Prof. Dr. K. Seeger

Lehrveranstaltung C: Grundlagen der Massenspektroskopie

Dozent(in) C: PD Dr. B. Lindner

Sprache: Deutsch



2 SWS Seminar / Übungen


Kreditpunkte: 6

Voraussetzungen: Zugangsvoraussetzung für das Praktikum: Leistungszertifikat Biophysikalische Chemie und Biophysik

Lernziele / Kompetenzen: 1. Die Studierenden werden mit den ausgewählten biophysikalischen Techniken zur Aufklärung der Struktur und Dynamik biologischer Makromoleküle vertraut gemacht. Dabei steht die Vermittlung der zugrunde liegenden Konzepte im Vordergrund.

2. Die Studierenden sollen in die Lage versetzt werden, eigenständig Lösungswege für die Aufklärung der Struktur eines Biomoleküls zu konzipieren.

2. Verbesserung der Fähigkeit in der Präsentation und Analyse komplexer Daten.

Inhalt: Teil A: Analyse von Proteinstrukturen mit Hilfe der Kristallog-raphie

Vorlesung / Seminar / Übungen

1. Kristallisieren: Fällungsmitteln und Phasendiagramm

2. Kristallmorphologie: Symmetrie und Raumgruppen

3. Röntgenbeugung: Braggsche Gesetz, Reziprokes Gitter und Ewald-Kugel Konstruktion

4. Phasenbestimmung: Patterson Karte und Molekularer Ersatz

Teil B: Grundlagen der NMR-Spektroskopie zur Untersu-chung biologischer Makromoleküle

Für den erfolgreichen Besuch des NMR-Teils der Vorlesung wird das Studium der Kapitel 1 bis 3, Seite 1 bis 109 im Friebolin vo-rausgesetzt

Vorlesung / Seminar / Übungen


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1. Grundlagen der NMR-Spektroskopie (1. Doppelstunde)

1.1 Grundlegendes zur Durchführung von NMR Experimenten (Wiederholung)

Resonanzbedingung, Puls FT-Experiment, Empfang eines Signals, Anregung durch B1-Felder, Fouriertransformation

1.2. Spin-Systeme (Wiederholung)

Klassifizierung von Spin-Systemen, Energieeigenwerte, chemische und magnetische Äquivalenz, skalare Kopplung und Karplus-Beziehung, Zuordnung von Spektren

1.3. Klassisches Vektormodel

Rotierendes Koordinatensystem, Pulslänge, Pulsphase, Flippwinkel, Spin-Echo-Experiment, Bestimmung der transversalen Relaxationszeit T2

2. Der Nuclear Overhauser Effect (NOE) (2. Doppelstunde)

2.1. Experimente zur Bestimmung von 1H-1H NOEs

Steady State NOE Differenzexperiment, transientes NOE Experiment, Inversion-Recovery-Experiment zur Bestimmung der longitudinalen Relaxationszeit T1, Prinzipien der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie, 2D-NOESY-Experiment, 1D-NOESY-Experiment

2.2. Ursache des NOE

Dipolare Wechselwirkungen durch den Raum und Relaxation als Ursache des NOE, Das Solomon-Schema

2.3. Bestimmung der Konfiguration und Konformation von Molekülen mit Hilfe des NOE Beispiele: Naturstoffe, Kohlenhydrate, Peptide

2.4. Heteronukleare NOE-Experimente 1H-13C-NOE, Breitbandentkoppelte 13C-NMR-Spektren

3. Identifizierung und Charakterisierung von Ligandenbindung I (3. Doppelstunde)

3.1 Der transfer-NOE

Chemischer Austausch und „Zeitskala“ der chemischen Verschiebung, das Phänomen des transfer-NOE, Bestimmung bioaktiver Konformationen anhand von Beispielen, Identifizierung der Bindung kleiner Moleküle an Rezeptorproteine

3.2. Das STD NMR-Experiment

Prinzip des Sättigungstransferdifferenz NMR-Experimentes, Identifizierung von Ligandenbindung, Bestimmung von Bindungsepitopen mit atomarer Auflösung

4. Identifizierung und Charakterisierung von Ligandenbindung II (4. Doppelstunde)

4.1. Das HSQC-Experiment

Varianten des HSQC Experimentes, Isotopenanreicherung, Zuordnung der Signale, TROSY zur Analyse sehr großer Proteine

4.2. Das Cross-Saturation Experiment

Anwendung des STD-Prinzips auf Protein-Protein-Wechselwir-kungen mit Hilfe spezieller


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Isotopenanreicherungsschemata

5. Universelle Bausteine für NMR-Experimente (5. Doppelstunde)

5.1. Verwendung gepulster Feldgradienten

Gradientenecho und Bestimmung von Diffusionszeiten, DOSY, Bestimmung der Austauschraten von NH-Protonen im Proteinrückgrat, Gradienten zur Beseitigung unerwünschter transversaler Magnetisierung, Gradienten-COSY

5.2. Verfahren zur Wasserunterdrückung

Presaturation, Jump-and-return Prinzip, Watergate, Excitation Sculpting

Teil C: Grundlagen der Massenspektroskopie

Vorlesung/Seminar/Übungen

1. Allgemeine Grundlagen:

Was ist Massenspektrometrie, Physikalische Grundlagen, Massenauflösung, Massengenauigkeit, Isotopenpeakvertei¬lung, Einheiten und Nomenklatur, Darstellung von Massenspektren

2. Ionenquellen und deren Einsatzgebiete:

Electron Impact (EI) und Chemical Ionization (CI), Kopplung mit GC, Matrix Assisted Laser Desorption und Ionization (MALDI), Electrospray Ionization (ESI), Kopplung mit LC

3. Massenanalysatoren

3.1 Time Of Flight (TOF) und Quadrupol-Filter (Q-Filter)

3.2 Iontrap und Fourier Transform Mass Spectrometry

3.3 Hybrid-Analysatoren, MS/MS

4. Analyse von Biomolekülen

4.1 Probenpräparation, Fragmentierung und Auswertung

4.2 Interpretation von Massenspektren

4.3 Proteomics, Glycocomics, Lipidomics

Studien- Prüfungsleistungen: Erfolgreiche Teilnahme an den Übungen (Präsentation) und Se-minaren, Abschlussklausur; das Bestehen der Abschlussklausur setzt voraus, dass in jedem der drei Themengebiete A bis C min-destens 40% der möglichen Punktzahl erreicht worden ist. Insge-samt müssen für das Bestehen 50% aller Punkte erreicht werden.

Literatur: Wird den aktuellen Gegebenheiten angepasst und in der Vorle-sung angegeben. Siehe auch in den entsprechenden Skripten.

Teil B: Horst Friebolin: Ein- und zweidimensionale NMR-Spektroskopie. Eine Einführung, Wiley-VCH


53 von 60

Mathematik und Informatik Modul: Analysis I

Lehrveranstaltung: Analysis I


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. J. Prestin

Dozent(in): Prof. Dr. J. Prestin, Dr. P. Dencker

Sprache: Deutsch



Übung / 3 SWS

Arbeitsaufwand: 105 Präsenz und 165 h Selbststudium

Kreditpunkte: 9


Lernziele / Kompetenzen: 1. Sicheres Umgehen mit Zahlen, Termen, Funktionen, Funk-tionsdarstellungen

2. Verständnis für mathematische Algorithmen

3. Grundlagen für Anwendung der Mathematik in den Natur-wissenschaften

Inhalt: Vorlesung und Übungen:

1. Grundlagen (Mengen, Zahlen, Abbildungen, Ungleichungen, binomische Summe, komplexe Zahlen)

2. Folgen und Reihen (Konvergenz, Beschränktheit, Monotonie, Euler-Zahl, Quotienten- und Wurzel-Kriterium, absolute und bedingte Konvergenz, Leibniz-Kriterium)

3. Stetigkeit und Differenzierbarkeit für Funktionen einer reellen Veränderlichen (Grenzwerte, Monotonie, Konvexität, Ablei- tungen, Mittelwertsatz, Regel von L'Hospital, Taylor-Polynome, relative Extrema, Wachstumsprozesse)

4. Differentialrechnung für Funktionen mehrerer Veränderlicher

Studien- Prüfungsleistungen: Übungszettel müssen bestanden und testiert werden als Vorraussetzung für die Teilnahme an der Abschlussklausur

Literatur: K. Meyberg, P. Vachenauer: "Höhere Mathematik 1"

H.G. Zachmann: Mathematik für Chemiker

K. Fritzsche: Grundkurs Analysis 1

Heuser: "Lehrbuch der Analysis 1"

Papula: "Mathematik für Ingenieure und Naturwissenschaftler"


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Modul: Analysis II

Lehrveranstaltung: Analysis II


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. J. Prestin

Dozent(in): Prof. Dr. J. Prestin, Dr. P. Dencker

Sprache: Deutsch



Übung / 2 SWS

Arbeitsaufwand: 60 h Präsenz und 90h Selbststudium

Kreditpunkte: 5

Voraussetzungen: Kenntnisse der Veranstaltung Analysis I

Lernziele / Kompetenzen: 1. Beherrschen der grundlegenden mathematischen Fertigkeiten und Methoden der Analysis

2. Grundlagen für Anwendung der Mathematik in den Natur-wissenschaften


1. Integralrechnung für Funktionen einer reellen Veränderlichen (unbestimmtes Integral, Stammfunktion, Substitutionsregeln, partielle Integration, bestimmte Integrale, Hauptsatz der Differential-Integralrechnung)

2. Funktionenfolgen und -reihen

3. Fourier-Reihen

Studien- Prüfungsleistungen: Übungszettel müssen bestanden und testiert werden als Voraus-setzung für die Teilnahme an der Abschlussklausur

Literatur: K. Meyberg, P. Vachenauer: "Höhere Mathematik 2"

H.G. Zachmann: “Mathematik für Chemiker”

K. Fritzsche: “Grundkurs Analysis 1 + 2”

Heuser: "Lehrbuch der Analysis 2"

Papula: "Mathematik für Ingenieure und Naturwissenschaftler"


55 von 60

Modul: Informatik A

Lehrveranstaltung: Informatik A


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. T. Tantau

Dozent(in): Prof. Dr. T. Tantau

Sprache: Deutsch



Übung / 3 SWS


Kreditpunkte: 9


Lernziele / Kompetenzen: Ziele von Informatik A und B sind insgesamt:

1. Konzeption, Realisierung und Arbeitsweise informationsverar-beitender Systeme zu verstehen

2. diese in Forschungs- und Entwicklungsprojekten optimal ein-zusetzen

3. Algorithmen und Datenstrukturen verschiedenen Anwendungs-bedürfnissen anpassen zu können

4. auf vertiefende Informatikveranstaltungen, insbesondere Ver-anstaltungen der Bioinformatik, vorbereitet zu sein

Dazu werden in Informatik A folgende Inhalte vermittelt:

1. Einführung zu Computern und Algorithmen

2. Einführung in die Programmierung mittels Java

3. Grundlegende Datenstrukturen und Algorithmen


1. Information und Daten

2. Computer-Hardware

3. Computer-Software

4. Der Algorithmusbegriff

5. Imperative Programmierung

6. Die Java-Programmiersprache

7. Elementare Datenstrukturen

8. Strings

9. Arrays

10. Modularisierung im Kleinen und Großen

11. Rekursion

12. Suchen und Sortieren

13. Listen

14. Bäume und Suchbäume


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15. Hashing

16. Seitenbeschreibungssprachen

Studien- Prüfungsleistungen: Abgegebenen und testierte Übungen, Projektaufgabe, Klausur oder mündliche Prüfung

Literatur: Gumm und Sommer, Einführung in die Informatik, Oldenbourg Verlag, 6. Auflage, 2006


57 von 60

Modul: Informatik B

Lehrveranstaltung: Informatik B

Semester: Bachelor 6. Semester

Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. T. Tantau

Dozent(in): Prof. Dr. T. Tantau

Sprache: Deutsch



Übung / 1 SWS


Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: Die Kenntnisse in Informatik A werden vorausgesetzt

Lernziele / Kompetenzen: Ziele von Informatik A und B sind insgesamt:

1. Konzeption, Realisierung und Arbeitsweise informationsverar-beitender Systeme zu verstehen

2. diese in Forschungs- und Entwicklungsprojekten optimal einzusetzen

3. Algorithmen und Datenstrukturen verschiedenen Anwendungs-bedürfnissen anpassen zu können

4. Auf vertiefende Informatikveranstaltungen, insbesondere Ver-anstaltungen der Bioinformatik, vorbereitet zu sein

Dazu werden in Informatik B folgende Inhalte vermittelt:

1. Theorie der Zeichenketten

2. Theorie der schwierigen Probleme

3. Große Daten- und Rechnernetze


1. Formale Grammatiken

2. Endliche Automaten

3. Pattern-Matching

4. Komplexität von Problemen und Algorithmen

5. Optimierungsprobleme

6. Approximationen und Heuristiken

7. Datenbanken

8. Große Informations- und Datenmengen

Studien- Prüfungsleistungen: Abgegebenen und testierte Übungen, Projektaufgabe, Klausur oder mündliche Prüfung

Literatur: Gumm und Sommer, Einführung in die Informatik, Oldenbourg Verlag, 6. Auflage, 2006


58 von 60

Wahlpflichtmodule Modul: Ausgewählte Methoden der Nukleinsäure-Molekularbiologie

Lehrveranstaltung: Ausgewählte Methoden der Nukleinsäure-Molekularbiologie

Semester: Bachelor ab 3. Semester

Modulverantwortliche/r: Dr. A. Mescalchin, Dr. S. Laufer

Dozent(in): Dr. A. Mescalchin, Dr. S. Laufer, Prof. Dr. T. Restle,

Prof. Dr. G. Sczakiel

Sprache: Deutsch / Englisch

Zuordnung zum Curriculum: MLS / Bachelor / Wahlpflicht

Lehrform / SWS: Praktikum / 3 SWS

Arbeitsaufwand: 45 h Präsenz und 90h Selbststudium

Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: keine

Lernziele / Kompetenzen: Erlernen grundlegender Methoden der Molekularbiologie zum Umgang mit Nukleinsäuren

Inhalt: Nukleinsäureanalytik

Nukleinsäure-Protein-Wechselwirkungen

Studien- Prüfungsleistungen: regelmäßige aktive Teilnahme, testiertes Protokoll, abschließen-de Diskussion

Literatur: Arbeitsvorschriften, Originalliteratur


59 von 60

Modul: Einführung in die makroskopische Anatomie

Lehrveranstaltung: Einführung in die makroskopische Anatomie

Semester: Bachelor 3./4. Semester

Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. J. Westermann

Dozent(in): Prof. Dr. J. Westermann

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: Seminar und Praktikum / 3 SWS


Kreditpunkte: 4


Lernziele / Kompetenzen: 1. Kenntnisse: Aufbau von Lunge und Herz sind bekannt

2. Fertigkeiten: Lehrbuchstrukturen können im Präparat erkannt werden

3. Fähigkeiten: Transfer von Lehrbuchwissen möglich

Inhalt: 1. Aufbau und Funktion des Brustkorbs

2. Aufbau und Funktion der Lunge

3. Aufbau und Funktion des Herzen

Studien- Prüfungsleistungen: Mündliches Abschlusstestat

Literatur: Lehrbücher der Anatomie


60 von 60

Modul: Biologie von Modellorganismen in der molekularbiologi-schen Forschung

Lehrveranstaltung: Biologie von Modellorganismen in der molekularbiologi-schen Forschung


Modulverantwortliche/r: Prof. E. Hartmann

Dozent(in): Dr. A. Dalski, Prof. Dr. R. Duden, Prof. Dr. E. Hartmann,

Prof. Dr. C. Schmidt, Prof. Dr. W. Traut

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: 3 SWS


Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: Modulschein „Allgemeine Biologie“

Lernziele / Kompetenzen: 1. Erwerb grundlegender Kenntnisse zur Biologie der vorgestell-ten Organismen

2. Erwerb grundlegender Kenntnisse zu Vor- und Nachteilen der Anwendung der Organismen in der Forschung

3. Erweiterung und Vertiefung praktischer Fähigkeiten im Bereich der Biologie

Inhalt: 1. Mikroorganismen – Saccharomyces cerevisiae

2. Grüne Pflanzen - Arabidopsis thaliana

3. Invertebraten I - Caenorhabditis elegans

4. Invertebraten II – Drosophila melanogaster

5. Vertebraten – Mus musculus

6. Phylogenetik der Modellorganismen

Studien- Prüfungsleistungen: regelmäßige, aktive Teilnahme

Literatur: zur Einführung: Campbell „Allgemeine Biologie“ die entsprechen-den Kapitel


61 von 60

Modul: Experimentelle Physiologie

Lehrveranstaltung: Experimentelle Physiologie


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. C. de Wit

Dozent(in): Prof. Dr. C. de Wit, Prof. Dr. A. Dendorfer

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: Blockpraktikum (7,5 Termine a 6 h) = 45 h / 3 SWS


Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: Physiologie I

Lernziele / Kompetenzen: Kenntnisse zur Durchführung von Experimenten in Physiologie / Pharmakologie

Inhalt: Praktische Versuche an isolierten Organen und Demonstration von Tierversuchen

Studien- Prüfungsleistungen: Aktive Teilnahme (Referat u. Versuchsdurchführung)

Literatur: Lehrbücher der Physiologie


62 von 60

Modul: Wirtschaftslehre

Lehrveranstaltung: Wirtschaftslehre


Modulverantwortliche/r: Prof. Dr. U. Timm

Dozent(in): Prof. Dr. U. Timm

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: Seminar / 3 SWS


Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: keine

Lernziele / Kompetenzen: Die Studierenden sollen:

1. Die Grundlagen der Betriebs- und Volkswirtschaftslehre erlernen

2. Vertieftes Verständnis der Abläufe und Zusammenhänge in der Wirtschaft erlangen

3. Aktiv an Diskussionen zur Wirtschaftsberichterstattung teilnehmen können

Inhalt: 1. Einführung in die Betriebs- und Volkswirtschaftslehre

2. Organisation von Unternehmen

3. Zusammenschlüsse von Unternehmen

4. Lebenszyklus von Unternehmen

5. Absatzprozesse/Markt und Preisbildung

6. Rechnungswesen (Buchführung und Jahresabschluss sowie Kostenrechnung)

7. Informationsprozesse

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige, aktive Teilnahme

Literatur: Hutzschenreuter, T., Allgemeine Betriebswirtschaftslehre, Wies-baden, 2007 Olfert, K., Rahn, H.-J., Einführung in die Betriebswirtschaftslehre, Ludwigshafen, 2005, 8. Auflage Wöhe, G., Einführung in die Allgemeine Betriebswirtschaftslehre, München, 2008, 23. Auflage daneben: Wirtschaftswoche, The Economist, Die Zeit, Frankfurter Allge-meine Zeitung, Der Spiegel, ...


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Modul: Leben: natürlich künstlich

Lehrveranstaltung: Leben: natürlich künstlich. Aktuelles aus der Philosophie, Geschichte und Ethik der Biologie


Modulverantwortliche/r: Prof. C. Rehmann-Sutter

Dozent(in): Prof. C. Borck, Dr. K. T. Kanz,

Prof. C. Rehmann-Sutter

Sprache: Deutsch


Lehrform / SWS: 3 SWS, in drei Blöcken à zwei Tagen: 23./24. Februar, 2./3. März, 16./17. März 2010

Ort: im IMGWF, Königsstrasse 42


Kreditpunkte: 4

Voraussetzungen: Interesse an philosophisch-ethischen Fragen der Life Science

Lernziele / Kompetenzen: Grundlegende Kenntnisse über die Problematik des Begriff „Leben“ aus der Philosophie und Ethik der Biologie im Kontext der Wissenschaftsgeschichte

Inhalt: I: Visionen des künstlichen Menschen und des künstlichen Lebens. Filmanalyse: The Blade Runner (1982) und Frankenstein (1931). Inwiefern ist „Lebendigkeit“ daran gebunden, dass das Lebewesen „natürlich“ ist? Gibt es eine Subjektivität von Maschinen? Was würde es bedeuten, wenn wir Lebewesen künstlich herstellen könnten? Was meinen wir eigentlich, wenn wir sagen: „es lebt!“

II: Wissenschaftsphilosophische Zugänge zum Lebendigen, zum Organismus, zur Natürlichkeit und zur Technik. Was können Experimente zeigen? Interpretation und Konstruktion von Wissen, Fabrikation von Erkenntnis in der experimentellen Praxis. Texte, Beobachtungen und Experimente aus verschiedenen Epochen.

III: Ethische Implikationen von Lebenskonzepten in Bezug auf die Debatten zur Gentechnik, zu ‚artificial life’, ‚neuro-enhancement’ und ‚transhumanism’. Recherchen in den aktuellen internationalen Diskussionen, Aufarbeitung von gesellschaftlichen und politischen Aspekten.

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme, eigenes Referat und Essay

Literatur: Kristian Köchy: Biophilosophie zur Einführung. Hamburg 2008


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Wahlmodule Modul: Englisch

Lehrveranstaltung: Englisch für Bachelor- und MasterstudentInnen MLS


Modulverantwortliche/r: B.Sc. S. Meitner

Dozent(in): B.Sc. S. Meitner

Sprache: Englisch

Zuordnung zum Curriculum: MLS / Bachelor / Wahl

Lehrform / SWS: Übung / 4 SWS


Kreditpunkte: 6


Lernziele / Kompetenzen: 1. Erwerb von Basiswissen der englischen Sprache in Wort und Schrift

2. Verbesserung der Kommunikation in englischer Sprache

3. Verbesserung des Lesens und Schreibens von englischen Texten, auch Fachliteratur

Inhalt: Übung:

Der Inhalt folgt einem Curriculum, dass sich jeweils nach dem Vorwissen und thematisch nach den Vorlieben der TeilnehmerIn-nen richtet

Studien- Prüfungsleistungen: Regelmäßige Teilnahme, Übungen, Klausur

Literatur: Lehrbücher


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Modul: Freie Laborpraktika

Lehrveranstaltung: Freie Laborpraktika für MLS



Dozent(in): Alle DozentInnen im Hause,



Lehrform / SWS: Praktikum / 8 Wochen verteilt auf drei Semester

Arbeitsaufwand: 240 h Präsenz

Kreditpunkte: 8


Lernziele / Kompetenzen: 1. Erwerb und Verbesserung von praktischen Fähigkeiten

2. Einblick in die Forschungspraxis an Universitäten, Forschungseinrichtungen oder in Industrieunternehmen

3. Verbesserung der Fähigkeiten zur Teamarbeit

Inhalt: Je nach Labor

Studien- Prüfungsleistungen: Beurteilung durch den Betreuer

Literatur: Arbeitsvorschriften, Originalliteratur


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Modul: Übung Physik I

Lehrveranstaltung: Übungen zu Physik I



Dozent(in): Prof. Dr. C. Hübner u.a.

Sprache: Deutsch




Kreditpunkte: 3


Lernziele / Kompetenzen: 1. Tiefgehendes Verständnis physikalischer Probleme

2. Problemlösungsstrategien

3. Präsentation

Inhalt: 1. Größenarten, Maßsysteme, Einheiten, Messgenauigkeit und -abweichungen

2. Kinematik des Massepunktes, Newtonsche Axiome, Kontaktkräfte, Module, Scheinkräfte, Newtonsche Bewegungsgleichung

3. Erhaltungssätze und Symmetrien

4. Gase und Flüssigkeiten in Ruhe und strömend, Grenzflächen-phänomene

5. Van-der-Waals-Gleichung, Wärmekapazität, Wärmeüber-tragung, 1. HS und Volumenarbeit im p-V-Diamgramm

6. Entropie, Unordnung und Wahrscheinlichkeit, 3. HS

7. Mathematische Methoden und Schreibweisen

8. Arbeit und Energie, Leistung und Wirkungsgrad, Impuls, Trägheitsmomente, Phys. Pendel, Drehimpuls

9. Gravitation, Schwingungen, Wellen, Akustik, Doppler-Effekt, Relativitätstheorie

10. Temperatur, Thermometer, therm. Ausdehnung, Zustands-gleichung, kinet. Gastheorie

11. adiabatische Zustandsänderungen, 2. HS, Wärmekraft-maschinen und Carnotprozess, Wirkungsgrad, Wärmepumpe

Studien- Prüfungsleistungen: Präsentation von Problemlösungen



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Modul: Übung Physik II

Lehrveranstaltung: Übungen zu Physik II



Dozent(in): Prof. Dr. C. Hübner u.a.

Sprache: Deutsch




Kreditpunkte: 3


Lernziele / Kompetenzen: 1. Tiefgehendes Verständnis physikalischer Probleme

2. Problemlösungsstrategien

3. Präsentation

Inhalt: 1. Elektrische Ladung, Kraftwirkung, Feldbegriff, Potential, Kapazität

2. Magnetfeld, magnetischer Dipol, elektrischer Strom und Magnetfeld

3. Zeitlich veränderliche elektrische und magnetische Felder, Verschiebestrom, Maxwell-Gleichungen

4. Geometrische Optik, Abbildung, Linsen, Abbildungsfehler, optische Instrumente

5. Polarisation, Doppelbrechung, Brewster-Winkel

6. Moleküle und Festkörper

7. Stationärer elektrischer Strom, elektrischer Widerstand, Kirchoff-Gesetze

8. Elektromagnetische Induktion, Schwingkreis

9. Brechung, Reflexion

10. Interferenz, Beugung, Auflösungsvermögen

11. Bohrsches Atommodell, Spektrallinien, quantenmechanisches Atommodell

Studien- Prüfungsleistungen: Präsentation von Problemlösungen



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Modul: Bachelorarbeit

Lehrveranstaltung: Bachelorarbeit


Modulverantwortliche/r: Prüfungsausschussvorsitzender

Dozent(in): alle prüfungsberechtigten Dozenten (Hochschullehrer, Privatdo-zenten und Personen mit Lehrauftrag) des Studienganges

Bei Absolvierung der Bachelorarbeit außerhalb der Universität ist ein prüfungsberechtigter Dozent des Studienganges (Hochschul-lehrer, Privatdozent oder Person mit Lehrauftrag) als Zweitbe-treuer zu benennen, der auch als Erstprüfer fungiert.



Lehrform / SWS: Selbstständige praktische Tätigkeit / 12 Wochen innerhalb einer 6 Monatsfrist

Arbeitsaufwand: 360h Präsenz

Kreditpunkte: 12

Voraussetzungen: Leistungsnachweise im Umfang von 120 ECTS

Lernziele / Kompetenzen: 1. Weitgehend selbstständige Lösung einer Aufgabe aus dem weiteren Bereich biomedizinischer Forschung und Entwicklung als Bestandteil eines Teams von Wissenschaftlern

2. Dokumentation der Daten in einer publikationsfähigen Schrift

3. Präsentation und Verteidigung der Ergebnisse

Inhalt: Forschungsthemen aus dem Bereich der molekularen Biowissenschaften

Studien- Prüfungsleistungen: Schriftliche Arbeit, mündliche Präsentation und Verteidigung

Literatur: wird durch Dozenten bekanntgegeben

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