Hendrik Küpper, Vorlesungsreihe “Einführung in Bau und ... · Geschichte der Photosynthese F....
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Hendrik Küpper, Vorlesungsreihe “Einführung in Bau und Funktion der Pflanzen”, Sommersemester 2012
Geschichte der Photosynthese
F. F. Blackman (1905) Trennung einer schnellen lichtabhängigen und einer langsamen
temperaturabhängigen Reaktion der Photosynthese
Lokalisation der Dunkelreaktion der Photosynthese
C3-Weg der Photosynthese-Dunkelreaktion: Calvin-Zyklus(1961 Nobelpreis an Melvin Calvin)
James Bassham Andrew Benson Melvin Calvin
Original-Autoradiogramme von Bassham/Benson/CalvinAus: link-bergstrassse.de
C3-Weg der CO2-Fixierung (Photosynthese-Dunkelreaktion) Calvin-Zyklus = reduktiver Pentosephosphat-ZyklusCalvin Zyklus reduktiver Pentosephosphat Zyklus
Aus: de.wikipedia.org
Calvin-Zyklus: Carboxylierungsphase
Ribulose 1 5 bisphosphatRibulose-1,5-bisphosphat3-Phosphoglycerat
(2x)( )
Von: commons.wikimedia.org
Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase (RuBisCo)
Von: biologie-uni-hamburg.de
Struktur-Charakteristika 2 Untereinheiten: große UE mit 475 Aminosäuren kleine UE mit 123 Aminosäuren 2 Untereinheiten: große UE mit 475 Aminosäuren, kleine UE mit 123 Aminosäuren,
Holoenzym besteht aus 8 großen UE (im Bild rot+dunkelgrün) und 8 kleinen UE (im Bild orange+hellgrün). Carboxyterminale Domäne der großen UE ist der katalytisch wirksame Teil in Carboxyterminale Domäne der großen UE ist der katalytisch wirksame Teil, in
Enzymkomplex in der Grenzfläche zwischen zwei großen UE
Carboxylierungsreaktion in Ribulosebisphosphat-Carboxylase (RuBisCo)p p y ( )
oberes 3-Phospho-
glyceratglyceratCarboxyl-Intermediat
unteres 3-Phospho-
glycerat
R kti bl f
Aus: Gutteridge S , Pierce J PNAS 2006;103:7203-7204,Reaktionsablauf gut beschrieben bei biologie.uni-hamburg.de
Reaktionsablauf Aktivierung über RuBisCo-Aktivase (+ATP): CO2-Bindung an Lysin K201 Carbamat, das von Magnesiumion stabilisiert wird
Bindung des Ribulose-P2 an RuBisCo Anlagerung des zu fixierenden CO2, wird durch Mg2+ polarisiert, dadurch Spaltung
des Ribulose-P2 erleichtert Spaltprodukte (2x 3-Phosphoglycerat) verlassen die RuBisCo
Calvin-Zyklus: Reduktionsphase
Calvin-Zyklus: Regenerationsphase
C3-Körper5 Moleküle
C5-Körper3 Moleküle
C3-Weg der Photosynthese: Calvin-Zyklus Gesamtübersicht(1961 Nobelpreis an Melvin Calvin)(1961 Nobelpreis an Melvin Calvin)
ReduktionCarboxy-lierung
Regenerierung
= Glycerinaldehyd-3-
Aus: de.wikipedia.org (modifiziert)
Glycerinaldehyd 3phosphat
Regulation des Calvin-Zyklus
enzy
m -SH
doxi
n -SHThioredoxin-Reduktase+NADPH
Ziel
e -SH
Thio
red
-SH+NADPH
aktivinaktiv
Von: commons wikimedia org
-S
-Selen
zym
iore
doxi
n -S
-SThioredoxin-Reduktase
Regulation über RuBisCo-Aktivase (+ATP): Aktivierung der RuBisCo durch CO2-
Von: commons.wikimedia.org S
Zie
Th +NADP
2Bindung an Lysin K201 bildet Carbamat. Lichtabhängig:- Mg2+ fließt bei Licht aus dem Lumen ins Stroma des Chloroplasten - Carbamat-Bildung bei alkalischem pH effizienter, also wenn PhotosyntheseCarbamat Bildung bei alkalischem pH effizienter, also wenn Photosynthese Protonen ins Lumen pumpt und so das Stroma alkalisch macht
Regulation von Ribulose-5-Phosphat-Kinase, Fructose-1,6-bisphosphatase & Seduheptulose 1 7 bisphosphatase über Reduktion/Oxidation von Cystein ThiolSeduheptulose-1,7-bisphosphatase über Reduktion/Oxidation von Cystein-Thiol. Aktivierung (=Reduktion) durch Protein Thioredoxin (wird wiederum von Thioredoxin-Reduktase aktiviert=reduziert)
C l i Z kl lä ft t h i l i h B di i Li ht b! Calvin-Zyklus läuft unter physiologischen Bedingungen im Licht ab!
Regulation der CO2-Aufnahme durch Stomata
S i h llSpeicherzelle
StomiumS o u
SEM-Bild: Epidermis von Thlaspi goesingense, aufgenommen von H. Küpper, 2000, unpubliziert
Regulation der CO2-Aufnahme durch StomataBif i l L bbl tt H ll b i (Ch i t )Bifaciales Laubblatt von Helleborus niger (Christrose)
Details (QS):Details (QS): Spaltöffnungsapparat (Stoma)
LM-Bild: V. Hellmann, unpubliziert , Zeichnung: H. Küpper, 1995, unpubliziert
Die Oxygenase-Funktion der Rubisco Photorespiration
Carboxylase3-Phosphoglycerat (2x)
Oxygenase2-Phosphyglyceratosp yg yce at
3-Phosphoglycerat
Photorespiration (Lichtatmung)Photorespiration (Lichtatmung) Regeneration zu 3-Phosphoglycerat über „Glycolatweg“
Modifiziert aus: de.wikipedia.org
Die Oxygenase-Funktion der Rubisco der Glycolat-Weg der Photorespiration der Glycolat Weg der Photorespiration
ATP-Verlust!direkt bei Glyceratkinase, zusätzlich indirekt da α-Ketoglutarat und NH4 wieder zu Glutamat zusammengefügt werden müssen
Modifiziert aus: de.wikipedia.org
g g g
Möglichkeit der Unterdrückung der Oxygenase-Reaktion: Vergleich der CO2-Abhängigkeit von C3- und C4-PhotosyntheseVergleich der CO2 Abhängigkeit von C3 und C4 Photosynthese
Aus: de.wikipedia.org
Räumliche Aufteilung bei C4-Photosynthese:(Kranz-Anatomie): Zea Mays (Mais)( ) y ( )
L itbü d l S h idM h ll llC3-Blatt C4-Blatt
Chloroplast EpidermisLeitbündel-Scheide: Calvin-Zyklus
Mesophyllzellen: CO2-Vorfixierung
Leitbündel Leitbündel
Leitbündel-Scheide: meist
offene Spaltöffnung
Mesophyllzellen:
ChloroplastEpidermiswenig
geöffnete Scheide: meist photosynthetisch nicht aktiv
Mesophyllzellen: CO2-Fixierung (im Calvin-Zyklus)
Spaltöffnung
CO2-Vorfixierung über Phosphoenolpyruvat-Carboxylase (PEPC), von der RuBisCo räumlich getrennt, verhindert Oxygenase-Reaktion
Typisches Blatt eines Grases mit C4-Photosynthese (Kranz-Anatomie): Zea Mays (Mais)(Kranz Anatomie): Zea Mays (Mais)
LM-Bilder: V. Hellmann, unpubliziert Zeichnungen: H. Küpper, 1995, unpubliziert
C4-Photosynthese: Mechanismus (einfachste Variante mit Malat/Pyruvat-Transport, z.B. bei Mais)( y p , )
Mesophyllzelle Leitbündelscheidezelle
MalatOxalacetatMDH
MalatOxal-acetat
MalatenzymChloroplast
PyruvatPyruvatChloroplast
CCytosolCytosol
ME = NADP-abhängiges MalatenzymMDH = NADP-abhängige MalatdehydrogenasePEP = PhosphoenolpyruvatPEPC = Phosphoenolpyruvat-CarboxylasePPDK = Pyruvat-Phosphat-DikinaseCA = Carboanhydrase
Schema von : http://wikipedia.org, modifiziert
C4-Photosynthese: Mechanismus
Aspartat
(Varianten mit Aspartat-Transport)
hond
rion
Mito
ch Chloro-plast
Chloro-Ala = AlaninAlaAT = Alaninaminotransferase (Alanin-
Aminotransferase)Asp = Aspartat
Cytosol Cytosolplast
AspAT = Aspartataminotransferase (Aspartat-Aminotransferase)
Glu = GlutamatKG = KetoglutaratM = Malat
Aspartat
Mesophyllzelle Leitbündelscheidezelle
M MalatME = NAD-abhängiges MalatenzymMDH = NADP- bzw. NAD-abhängige
MalatdehydrogenaseOA = OxalacetatPEP Ph h l t nPEP = PhosphoenolpyruvatPEPC = Phosphoenolpyruvat-CarboxylasePPDK = Pyruvat-Phosphat-DikinasePyr = PyruvatCA = Carboanhydrase to
chon
drio
nChloro-plast
CA Carboanhydrase
Mit
Chloro-plast
Cytosol Cytosol
Schema von : http://wikipedia.org, modifiziert
plast
Verbreitung von C4-Pflanzen auf der Welt
Von: webmap.ornl.gov/wcsdown/wcsdown.jsp?dg_id=932_1
Anteil von C4-Pflanzen an der Gesamtvegetation
C4-Photosynthese im Vorteil, wenn CO2-Mangel zu starker Oxygenase-
C3-Photosynthese im Vorteil, wenn CO2nicht limitierend ist, da Kosten für CO2-CO2 Mangel zu starker Oxygenase
Reaktion führte: Hohe Lichtintensitäten Hohe Temperaturen
nicht limitierend ist, da Kosten für CO2Vorfixierung (12 ATP) entfallen: Niedrige Lichtintensitäten Niedrige Temperaturenp
Trockenheit ( Stomata geschlossen)
g p ausreichend Wasser
Crassulacean Acid Metabolism==
Circadian Acid Metabolism
Schema von: Yikrazuul auf http://de.wikipedia.org/
Vergleich C4- und CAM-Photosynthese
räumliche Trennung zeitliche Trennungräumliche Trennung zeitliche Trennung
Mesophyllzelle nachts
Mesophyllzelle
Leitbündel-scheidezelle tagsüber
Schema von: http://www.guidobauersachs.de
Unifaziales Speicher-Blatt einer amphibischen CAM-Pflanze: Crassula helmsii (Australisches Nadelkraut):( )
Anpassungen an die Lebensweise und CAM-Physiologie:
1) Große Speicherzellen im Mesophyll) p p y
2) großer Blattquerschnitt ( „Blattsukkulente“)
3) Speicherzellen haben eine besonders große Vakuole für Malat-Speicherung3) Speicherzellen haben eine besonders große Vakuole für Malat Speicherung
Alle Dias meiner Vorlesungen können von meiner gArbeitsgruppen-Homepage heruntergeladen werden:
www.uni-konstanz.de FB Biologie Arbeitsgruppen Küpper
oder direktoder direkt
http://www.uni-konstanz.de/FuF/Bio/kuepper/Homepage/AG_Kuepper_Homepage.html