Das Experiment/ kurz und aktuell

die hier einbezogenen 50 Merkmale mit Si- cherheit nicht aus.

Die hier vorgestellte Merkmalsanalyse zur Aufstellung eines Ilendrogramms zeigt ein typisches Problem, das auch von einem PC bewaltigt werden kmn. Fur die Erstellung und schrittweise Umformung der verschiede- nen Ahnlichkeitsniatrices auf der Grundlage von bis X,LI 300 F<inzelmerkmalen steht ein Progr'imni (BASIC-Version) zur Verfugung, d'is Interessentcn gerne in Kopie uberlassen wird (Ruckporto).

Bruno P. Kremer

Literatur

[I] P. Ax (1984) Das phylogenetische System. Gustav Fischer Verlag, Stuttgart.

[2] R. S. K. Barnes (1984) A Synoptic Classi- fication of Living Organisms. Blackwell, Oxford.

[3] D. Frohne, U. Jensen (1985) Systematik des Pflanzenreichs, 3. Aufl. Gustav Fischer Verlag, Stuttgart.

[4] V. H. Heywood (1971) Taxonomie der Pflanzen. Gustav Fischer Verlag, Stuttgart.

[5] L. Margulis, K. V. Schwartz (1989) Die funf Reiche der Organismen. Ein Leitfaden. Spektrun-Verlag, Heidelberg.

[h] D. Leuschner (1974) Einfuhrung in die numerische Ihxonomie. Gustav Fischer Ver- lag, Jena.

[7] R. R. Sokal, P. H . Sneath (1963) Princi- pals of Numerical Taxonomy. Freeman, San Francisco.

Herrri I'rofi.ssov Uv. Huns Esser zum 60. Ge- burtstug gewidmet.

Anschrift:

Dr. Bruno P. Kremer, Institut fur Naturwis- senschaften und ihre Didaktik, Universitat Koln, Gronewaldstrage 2, D-5000 Koln 41.

Die Motoren der Zellbewegung

Wie fast alle Leistungen unseres Korpers la& sich auch seine Beweglichkeit auf Funktionen bestimmter Zellen zuruckfuhren, in diesem Fall der Muskelzellen. Langst weii3 man aber, dai3 Beweglichkeit nicht auf Muskelzellen be- schrankt ist; sie kann auch an vielen anderen Zellen beobachtet werden, z. B. bei Chromo- somenbewegungen, bei der Plasmastromung in Pflanzenzellen, beim axonalen Transport in Nervenzellen sowie den Ruder- oder Schraubenbewegungen von Geigeln, die u. a. Spermien das Schwimmen zur Eizelle ermog- lichen. In allen diesen Fallen werden die er- forderlichen Krafte von ATPasen erzeugt, die chemische Energie, wie sie bei der Spaltung von Adenosintriphosphat frei wird, in Bewe- gungsenergie umsetzen. Diese ATPasen sind also chemomechanische Energiewandler. In der lebenden Zelle kooperieren sie mit dem Cytoskelett (analog dem Zusammenwir- ken von Skelett und Skelettmuskulatur). Das Cytoskelett dient als Widerlager und be- stimmt die Bewegungsrichtung. Dabei kom- men zwei verschiedene Cytoskelett-Systeme in Betracht: die Mikrofilamente, aus Aktin aufgebaut, und die Mikrotubuli, aus Tubulin bestehend. Mit dem Aktin der Mikrofila- mente wirkt als ATPase das Myosin zusam- men. Das Aktomyosin-System besorgt die Bewegung z. B. bei Muskelzellen, aber auch die Plasmastromung in vielen Pflanzenzellen. Dieses Bewegungssystem ist in biochemi- scher und molekularer Hinsicht schon sehr gut erforscht (vgl. BIUZ 11/1, 7-14). Auch die mit den Mikrotubuli in Flagellen und Ci- lien kooperierende ATPase, das Dynein, ist schon langere Zeit bekannt. Es ist hinsicht- lich seines Molekulbaus allerdings sehr kom- plex, und im Gegensatz zum Myosin sind viele Details noch offen.

In den letzten Jahren ist der axonale Trans- port in den Brennpunkt der Erforschung zel- lularer Bewegungsvorgange geruckt. In den Achsenfortsatzen groi3er Nervenzellen findet ein standiger Partikel- und Organellenstrom vom Zellzentrum zu den augersten Enden

der Zellfortsatze statt (anterograder Trans- port). Zugleich wandern aber andere Partikel auch wiedcr zum Zellzentrum hin (retrogra- der Transport). Der schnelle axonale Trans- port erreicht Gcschwindigkeiten bis knapp 20 p m pro Sekunde (entsprechend gut 1 m m pro Minute oder 7 ern pro Stunde). Solche Spitzengeschwindigkeiten werden jedoch nur bei retrogradem Transport erreicht, der anterograde ist langsamer. Axonaler Trans- port ist ATP-abhangig. Es handelt sich bei ihm nicht um konvektive Massenstrome, denn bei Schnurungsversuchen oder lokaler Abkuhlung bleibt dieser Transport nur an den unmittelbar betroffenen Stellen stecken. Au- Rerdem ist axonaler Transport durch Colchi- cin blockierbar, unter dessen EinfluR Mikro- tubuli zerfallen. Der schnelle axonale Trans- port setzt also intakte Mikrotubuli voraus, und tatsachlich sind solche in allen Achsen- fortsatzen von Neuronen in groi3er Zahl vor- handen. (Nicht umsonst geht m m bei der Massengewinnung von Tubulin meistens von Hirngewebe aus.)

Von Mikrotubuli weii3 man, dai3 sie eine cha- rakteristische Polaritat besitzen: jeder Mikro- tubulus hat ein Plus- und ein Minus-Ende. Das Plus-Ende ist der bevorzugte Wachs- tumspol; hier lagern sich weitere Tubulinein- heiten leichter an als am Minus-Ende. Man konnte nun denken, dail fur retrograden und antcrograden Transport Mikrotubuli gegen- laufiger Polaritat bcnutzt werden. Dem ist aber nicht so, alle Mikrotubuli von Nerven- fortsatmn sind einheitlich so orientiert, dai3 ihre Minus-Enden im Zellzentrum (oder die- sem zugewandt, jedenfalls zcntral/proximal) liegen, ihre Plus-Enden dagegen peripher/ distal. Dieser Befund lieR vermuten, dall es zwei verschiedene, Tubulin-abhangige ATPa- sen gibt, eine fur den antero- und eine andere fur den retrograden Transport. Diese Vermu- tung hat sich inzwischen bestatigt und zur Entdeckung und Charakterisierung eines neuen Zellmotors gefuhrt, des Kinesins [I].

Schon vor vier Jahren konnte uberzeugend demonstriert werden, daB an einem ein7.elnen Mikrotubulus tatsachlich Partikel oder Orga- nellen in beiden Richtungen transportiert werden konnen, dai3 es also auf die Orientie- rung des Mikrotubulus nicht ankommt, wenn nur die geeigneten ATPasen verfugbar sind. Die Riesenamobe Reticulomyxu bildet ein Netzwerk sehr dunner Plasmafortsatze. Durch Hochstspannungs-Elektronenmikro- skopie liei3 sich zeigen, daR die feinsten Strange nur einen einzigen Mikrotubulus ent-

Biologic. in unserer Zeit / 19. Jahrg. 1989 / Nu. 4 141

kurz und aktuelllBucher

halten, aber doch - nach lichtmikroskopi- scher Lebendbeobachtung - Kornchen in bei- den Richtungen bewegen [2]. Entsprechende Befunde wurden an einem zellfreien System erhalten: LaRt man in einem in witro-Ansatz Mikrotubuli von isolierten Centrosomen aus- wachsen (ihre Plus-Enden weisen dann ein- heitlich vom Centrosom weg), dann konnen Latexkugeln an diesen Mikrotubuli eben- falls in beiden Richtungen verschoben wer- den, wenn ein Rohextrakt aus Nervenzellen zugesetzt wird. Mit gereinigtem Kinesin wer- den die I'artikel allerdings nur vom Centro- som wegbewegt, was der anterograden Rich- tung entspricht [3]. Wenn Kinesin Partikel an Mikrotubuli von deren Minus- zum Plus- Ende hin verschiebt, konnte Dynein fur Be- wegungen in der umgekehrten Richtung zu- standig sein. Das ist nun tatsachlich der Fall 14, 51. Durch diese Befunde wird auch ver- standlich, warum sich Mikrotubuli in ausge- quetschtem Axoplasma von Tintenfischen in beiden Richtungen bewegen konnen [6].

Inzwischen konnten Wirkungsweise und molekulare Struktur des Kinesins weitgehend geklart werden. Kinesin laBt sich aus Zellho- mogenaten dadurch gut isolieren, daB es in Gegenwart nicht hydrolisierbarer ATP-Ana- loga (z.B. AMP-PNP) fest an Mikrotubuli bindet und durch ATP wieder von ihnen ab- geliist werden kann. Vom Dynein unterschei- det es sich funktionell durch geringe Emp- findlichkeit gegenuber Vanadat und UV [7]. Heute sind bereits spezifische Antikorper ge- gen Kinesin verfugbar, mit denen die allge-

meine Verbreitung dieses Mikrotubuli-ge- stutzten Antriebssystems in unterschiedlichen Zelltypen ganz verschiedenartiger Organis- men nachgewiesen werden konnte. Beson- ders interessant ist der Nachweis von Kinesin auch in Mitose-Spindeln; vermutlich zieht es hier die Chromosomen in die Aquatorebene der Spindel und spannt damit die elastische ,,Matrix" an den Kinetochor-Mikrotubuli, deren Entspannung dann die Energie fur die Anaphasebewegung liefert [8]. Kinesin ist ein Multiproteinkomplex aus zwei schweren (H) und zwei leichten (L) Ketten (ca. I20 kDa und 70 kDa) [9]. Inzwischen ist das Gen fur die schwere Kinesin-Kette bei Drosophila isoliert und sequenziert worden, aus der Nukleotid- sequenz wurden die Aminosauresequenz und die Domanenstruktur der H-Kette erschlos- sen und mit gentechnologischen Tricks besta- tigt [lo]. Fast gleichzeitig konnte von einer ja- panischen Arbeitsgruppe rnit Hilfe von Im- mun-Elektronenmikroskopie das Kinesin- Molekul direkt sichtbar gemacht werden [I I]. Aus diesen Befunden ergibt sich folgendes Strukturmodell fur das Kinesin:

Am Aminoende der H-Ketten sind globulare Domanen ausgebildet, die sowohl die Tubu- lin- wie die ATP-Bindungsstellen enthalten.

Es folgt eine a-helikale Zwischenzone von etwa 60 nm Lange rnit einer Knickstelle nahe der Mitte. Am Carboxylende weichen die H-Ketten auseinander, und dort sitzen die L-Ketten. Hier erfolgt auch, nach EM- Bildern zu schlieflen, die Interaktion mit Par- tikeln und Organellen oder - bei ,,kriechen- den" Mikrotubuli - mit dem Substrat. Diese Molekulstruktur ahnelt jener des Myosins, nur dafl dort die L-Ketten mit der aminoter- minalen Kopf-Region verbunden sind, die aber ihrerseits wieder die ATPase-Aktivitat und die Aktin-Bindungsstelle enthalt, also den eigentlichen ,,Motor"-Teil des Myosins. Interessanterweise sind aber Sequenzver- wandtschaften zwischen Myosin (das an Ak- tinfilamenten Bewegungen zu ihrem Plus- Ende hin bewirkt) und Kinesin nicht feststell- bar.

Peter Sitte, Freiburg i. Br.

[[l] R. D. Vale u. Mitarb., Cell. 42, 39-50 (1985), [2] M. P. Koonce, M. Schliwa, J. Cell Biol. 100, 322-326 (1985), [3] R. D. Vale u. Mitarb., Cell 43, 623-632 (1985), [4] B. M. Paschal, R. B. Vallee, Nature 330, 181-183 (1987), [5] B. J. Schnapp, T. S. Reese, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86, 1548-1552 (1989), [6] R. D. Allen, D. G. Weiss, Spektrum d. Wiss. 87/4, 76-85 (1987), [7] R. D. Vale u. Mitarb., TIBS 11,464-468 (1986), [8] P. Sitte, BIUZ 17/5,157-159 (1987), [9] S. A. Kuznet- sov u. Mitarb., EMBO J. 7, 353-356 (1988), [lo] J. T. Yang u. Mitarb., Cell 56, 879-889 (1989), [ I l l N. Hirokawa u. Mitarb., Cell 56, 867-878 (1989).]

Die fiinf Reiche der Organismen. Ein Leit- faden. Von Lynn Margulis und Karlene V. Schwarv. 332 Seiten mit zahlreichen Abbil- dungen. Spektrum der Wissenschaft Verlags- gesellschaft, Heidelberg 1989. Broschiert, D M 78,-. ISBN 3-89330-694-3.

Ein ungewohnliches, ein interessantes und beachtenswertes Buch, das in seiner Art kei- nen Vorlaufer hat. Basierend auf dem ,,Five Kingdoms" Konzept von R. H. Whittaker

prasentieren die beiden amerikanischen Au- torinnen einen wahrhaft ,,globalen" Uber- blick uber die Diversitat der biologischen Or- ganismen. 92 Stamme (17 davon dem Reich Prokaryotae zugeordnet, 27 Stamme bei den Protoctista, 5 im Reich der Fungi, 33 im Reich der Animalia und I0 Stamme oder Ab- teilungen im Reich der Plantae) werden rnit je ein bis zwei Doppelseiten Text, der photogra- phischen Abbildung eines typischen Vertre- ters und einer ausfuhrlich beschrifteten Zeichnung des ausgewahlten Organismus vorgestellt. Daneben befindet sich in der Kopfleiste der Seite die Zeichnung einer von funf immer wiederkehrenden Landschafts- szenerien, in der durch Pfeile angedeutet wird, in welchem Lebensraum sich die Mehrzahl der Vertreter des behandelten Stammes auf- halt. (Uber den Informationsgehalt dieser sehr allgemein gehaltenen ,,Okostrips" kann man sicher geteilter Meinung sein.) Im Text

werden Morphologie und Physiologie, die oft komplexen Entwicklungszyklen, fortpflan- zungsbiologische und allgemein interessie- rende Aspekte des jeweiligen Stammes aufge- fuhrt. Es liegt im Konzept des Buches, wel- ches jedem Stamm - mag es der nur einen einzigen Vertreter aufweisende Stamm der Placozoa oder der hunderttausende von Ar- ten zahlende Stamm der Arthropoda sein - gleichen Textumfang einraumt, daR man un- terschiedlich tief in die jeweilige Gruppe ein- gefuhrt wird.

Zur Groflgliederung der Lebewelt in funf Reiche ist zu sagen, dafl molekulare Daten heute eher fur eine Dreiteilung der Organis- men in die Archaebakterien, Eubakterien und Eukaryoten sprechen. Innerhalb der Euka- ryoten stellt das Reich der ,,Protoctista" mit seiner im deutschen Sprachraum wenig ge- laufigen (und allemal wenig euphonen) Be-

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