Optima der Enzymaktivität

Enzyme sind hoch komplexe, dreidimensionale Strukturen.

Wie es bei komplexen Gebilden oft der Fall ist, reagieren auch Enzyme empfindlich auf ihre Umgebung.

Es existieren für jedes Enzym Bedingungen, unter denen es denaturiert, sehr ineffizient arbeiten, aber auch optimal arbeiten kann, indem es seine aktivste Konformation einnimmt.

Am einfachsten experimentell zu beobachten sind der pH-Wert und die Temperatur

pH-Optimum

Versuch

In drei Schnappdeckelgläser werden jeweils 5mL einer Wasser / Eiweißflockensuspension gegeben.

Einem Gläschen werden ein paar Tropfen Natronlauge zugegeben (der pH wird auf 8-9 eingestellt).

Das zweite Glas bleibt unbehandelt bei neutralem pH-Wert.

In das dritte wird Salzsäure geträufelt (pH-Wert auf 1-2 einstellen).

Anschließend wird in alle Gefäße jeweils 2mL Trypsinlösung (1%ig) gegeben und das ganze 30 Minuten bei ca. 40°C gerührt.

Start des Versuchs Ende des Versuchs

Beobachtung:

Nach gut 30 Minuten kann man bei dem Glas mit einem pH-Wert von 9 eine deutliche Klärung der Lösung feststellen.

In beiden anderen Gefäße ist die Lösung immer noch trüb.

Bei genauer Betrachtung kann man feststellen, dass die Eiweißflocken verschwunden sind. Das Trypsin hat sie umgesetzt.

Erklärung:

Trypsin nimmt bei pH=9 seine aktivste Konformation ein. Im Magen, bei einem pH von 1 würde es keine Nahrung verdauen. Im Darm hingegen herrscht ein pH-Gefälle und somit auch ein Bereich, indem Trypsin wirken kann.

Temperatur-Optimum

Misst man die Aktivität von Enzymen, die im Körper vorkommen, bei unterschiedlichen Temperaturen, wird man ein Temperaturoptimum um die Körpertemperatur herausfinden.

Teilweise nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit bis zu einem gewissen Temperaturbereich noch zu, was darauf zurück zu führen ist, dass Moleküle mit höherer Beweglichkeit öfter mit dem aktiven Zentrum zusammen treffen.

Ab einer gewissen Temperatur jedoch fällt die Reaktivität bei steigender Temperatur steil ab, da die zugeführte Wärmeenergie Wasserstoffbrücken-bindungen und andere nichtkovalente Wechselwirkungen stört und das die stablile Konformation des Enzym somit vernichtet wird und das Enzym denaturiert.

Dies ist der Effekt, der bei zu hohem Fieber auftritt.