Wild Florian

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Herstellung und Charakterisierung von Proteinprodukten aus Palerbsen und deren Potential zur Bildung von Proteinmatrices mit hohen Lipidanteilen in Futtermitteln für Salmoniden vorgelegt von Dipl.-Ing. Florian Wild aus Biberach an der Riß von der Fakultät III - Prozesswissenschaften der Technischen Universität Berlin zur Erlangung des akademischen Grades Doktor der Ingenieurwissenschaften - Dr.-Ing. - genehmigte Dissertation Promotionsausschuss: Vorsitzender: Prof. Dr. sc. techn. Bernhard Senge Berichter: Prof. Dr. Dipl.-Ing. Dietrich Knorr Berichter: Prof. Dr.-Ing. Dr. e.h. Friedrich Meuser Berichter: Prof. Dr. rer. nat. Horst-Christian Langowski Tag der wissenschaftlichen Aussprache: 24. September 2012 Berlin 2012 D 83

Transcript of Wild Florian

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Herstellung und Charakterisierung von Proteinprodukten aus Palerbsen

und deren Potential zur Bildung von Proteinmatrices mit hohen

Lipidanteilen in Futtermitteln für Salmoniden

vorgelegt von

Dipl.-Ing. Florian Wild

aus Biberach an der Riß

von der Fakultät III - Prozesswissenschaften

der Technischen Universität Berlin

zur Erlangung des akademischen Grades

Doktor der Ingenieurwissenschaften

- Dr.-Ing. -

genehmigte Dissertation

Promotionsausschuss:

Vorsitzender: Prof. Dr. sc. techn. Bernhard Senge

Berichter: Prof. Dr. Dipl.-Ing. Dietrich Knorr

Berichter: Prof. Dr.-Ing. Dr. e.h. Friedrich Meuser

Berichter: Prof. Dr. rer. nat. Horst-Christian Langowski

Tag der wissenschaftlichen Aussprache: 24. September 2012

Berlin 2012

D 83

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Page 3: Wild Florian

Danksagung

An dieser Stelle möchte ich mich bei allen bedanken, die zum Gelingen dieser Arbeit beigetragen

haben.

Mein ganz besonderer Dank gilt Herrn Prof. Dr. Dr. e.h. Friedrich Meuser für die Betreuung und

Förderung dieser Arbeit. Herr Professor Meuser hat durch seine Anmerkungen und Empfehlungen

sowie durch sein Vertrauen und seinen Rückhalt während der Forschungsarbeiten entscheidend zum

Gelingen dieser Arbeit beigetragen. Durch seine konstruktive Begleitung der Arbeit, die Art und

Weise, wie er neue Ansatzpunkte für die Bearbeitung herleitete und seine Anmerkungen zur

schriftlichen Ausarbeitung durfte ich vieles über wissenschaftliches Arbeiten von ihm lernen.

Herrn Professor Dr. sc. techn. Bernhard Senge danke ich für die Übernahme des Vorsitzes und Herrn

Professor Dr. Dipl.-Ing. Dietrich Knorr für die Bereitschaft, als Gutachter im Promotionsausschuss

mitzuwirken sowie für das entgegengebrachte Interesse. Der Dank für die Mitwirkung als Gutachter

gilt auch Herrn Professor Dr. rer. nat. Horst-Christian Langowski. Ihm danke ich zusätzlich für die

Möglichkeit, die Forschungsarbeiten am Fraunhofer-Institut für Verfahrenstechnik und Verpackung in

Freising durchführen zu dürfen.

Für die Unterstützung am Fraunhofer IVV habe ich vielen weiteren Personen zu danken. Herrn Dr.-Ing.

Udo Knauf und Herrn Dr. rer. nat. Michael Menner danke ich für das mir entgegengebrachte Ver-

trauen und Herrn Dr.-Ing. Andreas Wäsche für die Vorbereitung des Forschungsprojekts. Besonderer

Dank gebührt allen Kolleginnen und Kollegen des Instituts, die mich direkt oder indirekt bei der

Durchführung der Versuche und Analysen sowie im Berufsalltag unterstützt haben. Stellvertretend für

alle studentischen Mitarbeiter danke ich den ehemaligen Diplomandinnen Frau Dipl.-Ing. Christine

Graßl und Frau Dipl.-Ing. Katharina Thümmel, die das Projekt mit vielen und umfassenden

Experimenten voranbrachten und so zum erfolgreichen Abschluss beitrugen. Die sehr

freundschaftliche und konstruktive Atmosphäre wird mir in sehr guter Erinnerung bleiben. Es hat Spaß

gemacht, mit Euch zusammenzuarbeiten.

Für die stets freundliche Zusammenarbeit und oftmals pragmatische Unterstützung im EU-

Forschungsprojekt „Grain Legumes Integrated Project“ danke ich stellvertretend für alle Projektpartner

Herrn Prof. Hilmer Sørensen (KVL Kopenhagen), Herrn Dr. Wolfgang Koppe, Herrn Dr. Ramon

Fontanillas (Skretting ARC, Stavanger) und Herrn Hubert van Hees (Nutreco SRC, Boxmeer). Herrn

Alexander Lange und der Firma Hosokawa Alpine AG, Augsburg danke ich für die kooperative und

freundliche Unterstützung bei den Versuchen zur Feinvermahlung und trockentechnischen

Fraktionierung der Leguminosen.

Page 4: Wild Florian

Der liebste Dank gilt meiner kleinen Familie.

Katrin, ich danke dir für all das Verständnis, die Geduld und die Unterstützung nicht nur während der

Anfertigung dieser Arbeit. Jette, du bist das unglaublich süßeste Wesen und unser kleiner

Sonnenschein.

Page 5: Wild Florian

Abstract V

Abstract

Manufacture and characterization of protein products from smooth peas and their potential

to form protein matrices with a high lipid content in fish feed for salmonids

The increased use of alternative protein raw materials in fish feed is a prerequisite for further growth

of the aquaculture industry. The farming of salmon is the most important sector of this industry. Due

to the carnivorous diet of salmon, their digestion system is adapted to the intake of very protein-rich

and fat-rich food from their natural environment. Fish feed for salmon must therefore contain as high

as possible amounts of these components. An alternative source of protein for salmon fish feed could

be protein from leguminous plants. However, the total amount of such protein-rich seeds or press-

cake that could be digested by fish would be much less than the respective part of fishmeal.

The aim of this work was to evaluate fractionation processes for round peas and use the protein-rich

fraction to manufacture fish feed for salmon. Both dry and wet fractionation processes were

considered. The processing of round peas also produced co-products, in addition to the protein-rich

fraction. The composition and key techno-functional properties of all fractions were measured in order

to determine their potential uses both in food and feed applications. Some of the protein isolates and

the pea protein flour manufactured using dry methods were shown to have excellent specific techno-

functional properties, like desired also for food applications.

Adjustment of the composition by dry means via single-step fine milling and ultrafine sizing meant

that it was possible to manufacture pea protein flour (PPF) having a protein content of up to 60

percent in the dry mass. This is particularly suitable for salmon fish feed from an economical and

environmental point of view. The effect of using PPF in the manufacturing process for fish feed pellets

was then studied, along with the properties of the resulting pellets. A 50 percent substitution of

fishmeal by PPF resulted in lower expansion and lower pellet hardness, and resulted in an increase in

the nozzle pressure for the same product properties.

Due to the very good emulsifying properties of the PPF it was possible to use a cold extrusion process

to manufacture stable salmon fish feed pellets with a high fat content, without subsequent coating

with oil being necessary. On a laboratory scale, fish feed pellets with a fat content of up to 35 percent

were produced. This process hence opens up new opportunities for simplifying the existing

manufacturing process by obviating the need for vacuum-coating, for reducing oxidation processes in

the feed pellets during storage, and for new products and applications.

Page 6: Wild Florian

Inhaltsverzeichnis VI

Inhaltsverzeichnis

1 EINLEITUNG UND ZIELSETZUNG 1

2 STAND DES WISSENS 6

2.1 FUTTERMITTEL FÜR SALMONIDEN 6

2.1.1 Zusammensetzung der Futtermittel und ernährungsphysiologische Eigenschaften

ausgewählter Inhaltsstoffe 6

2.1.2 Alternative Rohstoffe zur Substitution von Fischmehl und -öl in Futtermitteln für Salmoniden 8

2.1.3 Herstellungsverfahren und Eigenschaften der Futtermittel 11

2.2 BEDEUTUNG VON KÖRNERLEGUMINOSEN ALS FUTTERMITTEL IN EUROPA 13

2.2.1 Herkunft und Bedeutung ausgewählter proteinreicher, pflanzlicher Rohstoffe in Europa 14

2.2.2 Taxonomie, Anbau und Verwendung von Erbsen in Europa 15

2.3 PALERBSEN ALS ALTERNATIVER ROHSTOFF MIT HOHEM POTENTIAL FÜR DIE LEBENS- UND FUTTERMITTELHERSTELLUNG 16

2.3.1 Morphologie und Zusammensetzung des Palerbsenkorns 16

2.3.2 Struktur, Zusammensetzung und Techno-Funktionalität der Hauptinhaltsstoffe der Palerbse 17

2.3.2.1 Palerbsenstärke 17

2.3.2.2 Palerbsenprotein 19

2.3.2.3 Äußere Erbsenfaser 27

2.3.2.4 Innere Erbsenfaser 28

2.3.2.5 Erbsenlipide 29

2.3.3 Ernährungsphysiologische Eigenschaften der Erbseninhaltsstoffe 29

2.4 VERFAHREN ZUR HERSTELLUNG VON PROTEINPRODUKTEN AUS PALERBSEN 30

2.4.1 Trockentechnische Fraktionierung 30

2.4.2 Nasstechnische Fraktionierung 32

2.5 VERFAHREN ZUM EINBRINGEN EINES HOHEN LIPIDANTEILS IN EXTRUDATE WÄHREND DES EXTRUSIONSPROZESSES 34

3 MATERIAL UND METHODEN 38

3.1 ROHSTOFFE 38

3.2 SCHÄLEN UND FEINVERMAHLEN DER SAATEN 39

3.3 HERSTELLUNG PROTEINREICHER LEGUMINOSENMEHLE DURCH WINDSICHTVERFAHREN 40

3.3.1 Versuche im kleintechnischen Maßstab 40

3.3.2 Versuche im technischen Maßstab 40

3.4 HERSTELLUNG VON ERBSENPROTEINISOLATEN DURCH NASSTECHNISCHE FRAKTIONIERUNGSVERFAHREN 40

3.4.1 Herstellung von Erbsenproteinisolat durch Fällung im isoelektrischen Bereich (EPI pI) 41

Page 7: Wild Florian

Inhaltsverzeichnis VII

3.4.2 Herstellung von Erbsenproteinisolat durch Ultrafiltration (EPI UF) 41

3.4.3 Herstellung von Erbsenproteinisolat durch thermische Fällung (EPI TF) 42

3.5 EXTRUSIONS- UND COATINGVERSUCHE 43

3.5.1 Extrusionsversuche im kleintechnischen Maßstab 43

3.5.2 Extrusionsversuche im technischen Maßstab 45

3.5.3 Versuche zum Vakuum-Coaten 47

3.5.4 Herstellung von O/W-Emulsionen 47

3.5.5 Statistische Versuchspläne und Signifikanztests 48

3.6 ANALYSEMETHODEN 49

3.6.1 Bestimmung des Gehalts ausgewählter Inhaltsstoffe sowie der physiko-chemischen

Eigenschaften einzelner Proben 49

3.6.1.1 Wassergehalt 49

3.6.1.2 Proteingehalt 49

3.6.1.3 Protein-Zusammensetzung (Gelelektrophorese) 49

3.6.1.4 Stärkegehalt 50

3.6.1.5 Lipidgehalt 50

3.6.1.6 Mineralstoffgehalt 50

3.6.1.7 α-Galactosidgehalt 50

3.6.1.8 Phytinsäuregehalt 51

3.6.1.9 Trypsininhibierende Aktivität 51

3.6.1.10 In vitro-Stärkeverdaubarkeit 51

3.6.1.11 Proteinlöslichkeit 51

3.6.1.12 Aminosäurenzusammensetzung 52

3.6.1.13 Proteindenaturierung (Differential Scanning Calorimetry) 52

3.6.2 Optische Analysen 52

3.6.2.1 Photographie 52

3.6.2.2 Lichtmikroskopie 52

3.6.2.3 Rasterelektronenmikroskopie 53

3.6.3 Bestimmung der Partikel- und Öltröpfchengrößenverteilung 53

3.6.4 Bestimmung techno-funktioneller Eigenschaften 53

3.6.4.1 Wasserbindekapazität 54

3.6.4.2 Fettbindekapazität 54

3.6.4.3 Gelierende Eigenschaften 54

3.6.4.4 Emulgierende Eigenschaften 55

3.6.4.5 Schäumende Eigenschaften 56

3.6.4.6 Viskose Eigenschaften 57

3.6.5 Bestimmung der Extrudateigenschaften 58

Page 8: Wild Florian

Inhaltsverzeichnis VIII

3.6.5.1 Durchmesser und Flächenexpansion der Pellets 58

3.6.5.2 Dichte und freies Porenvolumen 58

3.6.5.3 Sinkgeschwindigkeit 59

3.6.5.4 Abrieb 59

3.6.5.5 Spezifische Pellethärte 59

3.6.5.6 Fettabgabe 60

3.6.5.7 Wasserstabilität 60

4 ERGEBNISSE UND DISKUSSION 61

4.1 FRAKTIONIERUNG VON PALERBSEN SOWIE CHARAKTERISIERUNG AUSGEWÄHLTER PRODUKTE 61

4.1.1 Schälen und Feinvermahlen der Saaten 62

4.1.2 Herstellung proteinreicher Palerbsenmehle durch trockentechnische

Inhaltsstoffverschiebung 63

4.1.2.1 Inhaltsstoffverschiebung von Palerbsenmehl im Labormaßstab 64

4.1.2.2 Inhaltsstoffverschiebung von Palerbsenmehl im Pilotmaßstab 67

4.1.2.3 Inhaltsstoffverschiebung von Ackerbohnen- und Lupinenmehlen 69

4.1.3 Herstellung von Palerbsenproteinisolaten durch nasstechnische Fraktionierung 72

4.1.3.1 Herstellung von Proteinisolaten durch Fällung am isoelektrischen Punkt 73

4.1.3.2 Herstellung von Proteinisolaten durch Ultra-Diafiltration 78

4.1.3.3 Herstellung von Proteinisolaten durch thermische Fällung 80

4.1.4 Charakterisierung physiko-chemischer und techno-funktioneller Eigenschaften ausgewählter

Palerbsenprodukte und kommerzieller Referenzprodukte 82

4.1.4.1 Proteinreiche Produkte 82

4.1.4.2 Stärke- und faserreiche Produkte 92

4.1.5 Abschätzung der nutritiven und ökonomischen Eignung der Palerbsenproteinprodukte für

den Einsatz in Fischfuttermitteln 94

4.2 SUBSTITUTION VON FISCHMEHL DURCH PROTEINREICHES PALERBSENMEHL IN LACHSFUTTERMITTELN 98

4.2.1 Auswirkung des Kochextrusionsprozesses auf nutritive Eigenschaften von Palerbsenmehl

und Palerbsenproteinmehl 98

4.2.2 Einfluss ausgewählter Parameter des Lachsfutter-Herstellungsprozesses auf die

Pelletqualität 102

4.2.2.1 Kochextrusionsversuche 103

4.2.2.2 Vakuum-Coatingversuche 112

4.2.3 Auswirkung hoher Erbsenproteinmehlanteile in Futtermittelrezepturen auf die Pelletqualität

bei unterschiedlichen Stärke- und Ölgehalten 116

4.3 HERSTELLUNG FETTREICHER FISCHFUTTERPELLETS IN EINEM KALTEXTRUSIONSPROZESS DURCH STABILISIEREN DER ÖLTRÖPFCHEN IN PROTEINMEMBRANEN 124

4.3.1 Vorüberlegungen zum Prozess 124

4.3.2 Herstellung von Emulsionen 129

Page 9: Wild Florian

Inhaltsverzeichnis IX

4.3.2.1 Natriumkaseinat-Emulsionen 129

4.3.2.2 Erbsenproteinmehl-Emulsionen 132

4.3.3 Herstellung von Fischfutterpellets im Kaltextrusionsverfahren 140

4.3.3.1 Einfluss verschiedener gelbildender Matrixkomponenten auf die Pelleteigenschaften 140

4.3.3.2 Vergleichende Untersuchung zur Verwendung von Kasein- und EPM-Emulsionen als

Rezepturkomponente 146

4.3.3.3 Optimierung der Pelletmatrix durch Kombination von Quellstärke und Weizenvitalgluten

sowie Variation des Emulsionsanteils 149

4.3.3.4 Auswirkungen des Einbringens der Ölphase in emulgierter oder freier Form 155

5 ZUSAMMENFASSUNG 161

6 LITERATURVERZEICHNIS 171

7 ANHANG 186

Page 10: Wild Florian

Einheiten und Abkürzungen X

Verzeichnis der verwendeten Symbole und Abkürzungen

Symbole

Symbol Bezeichnung Einheit

dTG Partikeldurchmesser der Trenngrenze µm

d3/2 Sauterdurchmesser µm

d97 Oberkorngröße, 97 Prozent der Partikel sind

kleiner als der angegebene Wert µm

dv 0,1/ 0,5/ 0,9 10%-/ 50%-/ 90%-Quantil des Partikeldurchmessers,

volumenbezogen µm

D Länge-Durchmesserverhältnis,

spezifische Länge der Extruderschnecke mm/mm

FW Widerstandskraft N

FZ Zentrifugalkraft N

g Erdbeschleunigung g/m²

G’ Elastizitätsmodul Pa

G’’ Verlustmodul Pa

m Masse mg, g, kg, t

p Druck mbar, bar

t Stunde, Minute, Sekunde h, min, s

vr Geschwindigkeit der radialen Anströmung m/s

vU Umfangsgeschwindigkeit m/s

V Volumen mL, L, m³

Viskosität Pa*s

q3 / Q3 relatives / summiertes Quantil, volumenbezogen 1/100

Abkürzungen

AACC American Association of Cereal Chemists

ANF Antinutritive Faktoren

AOAC Association of Official Analytical Chemists

AS Aminosäure

DDGS Trockenschlempe, engl. distiller’s dried grains with solubles

DGF Deutsche Gesellschaft für Fettforschung

DHA Docosahexaensäure

Page 11: Wild Florian

Einheiten und Abkürzungen XI

DIN Deutsches Institut für Normung

DSC Dynamische Differenzkalorimetrie, engl. differential scanning calorimetry

EC Emulgierkapazität, engl. emulsifying capacity

EN europäische Norm

EPA Eicosapentaensäure

EPI pI Erbsenproteinisolat, hergestellt durch Fällung am isoelektrischen Punkt

EPI TF Erbsenproteinisolat, hergestellt durch thermische Fällung

EPI UF Erbsenproteinisolat, hergestellt durch Ultra-Diafiltration

EPM Erbsenproteinmehl

ES Emulgierstabilität, engl. emulsifying stability

ESM Erbsenstärkemehl

et al. und andere, lat. et alii

EU 25 Die Europäische Union mit 25 Mitgliedsstaaten (Mai 2004 - Januar 2007)

FAO Food and Agriculture Organisation of the United Nations

FBC Fettbindekapazität, engl. fat binding capacity

FEI Flächenexpansionsindex

FF Feinfraktion

FM Fischmehl

HDH Hochdruckhomogenisierung

ISO International Organization for Standardization

LCPUFA langkettige, mehrfach ungesättigte Fettsäuren, engl. long chain

polyunsaturated fatty acid

NaKas Natriumkaseinat

n.a. nicht analysiert

O/W-Emulsion Öl-in-Wasser-Emulsion

OSA-Stärke Octenyl-Succinicanhydrid-Stärke

PA 1 / PA 2 Erbsenalbuminfraktion 1 / 2, engl. pea albumin

s:l-Verhältnis fest:flüssig-Verhältnis, engl. solid:liquid

SDS-PAGE Sodium-Dodecylsulfate-Polyacrylamid-Gel-Elektrophorese

SME Spezifische mechanische Energieeinleitung

SSA spezifische Partikel- und Öltröpfchenoberfläche, engl. specific surface area

TS Trockensubstanz

WBC Wasserbindekapazität, engl. water binding capacity

z.T. zum Teil

Page 12: Wild Florian

Einleitung und Zielsetzung 1

1 Einleitung und Zielsetzung

Die Produktion von Fischen, Krebsen und Weichtieren in Aquakulturen gehört in den letzten 20 Jahren

mit jährlichen Steigerungsraten von 8-10 Prozent zu den weltweit am schnellsten wachsenden

Sektoren der Agrarwirtschaft [1]. Im Jahr 2009 wurden fast 40 Prozent der gesamten Fischerei-

produkte (56 Mio. t) unter kontrollierten Aufzuchtbedingungen produziert, während der weltweite

Fischfang mit etwa 90 Mio. t/a offenbar eine Obergrenze der nachhaltigen Befischung erreicht hat

(Abb. 1) [2]. Aquakulturen ermöglichen somit die Sicherstellung der Versorgung der stetig

wachsenden Weltbevölkerung mit Fischereiprodukten. Der durchschnittliche Konsum beträgt heute

nach Angaben der FAO 17 kg / Person, Tendenz steigend [3].

[Mio. t]

[Mio. t]

* exkl. Wasserpflanzen

0

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Aquakultur Welt*

Aquakultur Europa*

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[Mio. t]

* exkl. Wasserpflanzen

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Fangmenge Welt

Aquakultur Welt*

Aquakultur Europa*

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Jahr

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Abb. 1: Entwicklung der Fangmengen sowie der Produktion in Aquakulturen seit 1950 [2].

In Europa wird die Aquakultur durch wenige Tierarten geprägt (Abb. 2). Die Lachsproduktion in den

Fjorden Norwegens und Schottlands stellt dabei mit 1.064.000 t/a (Jahr 2009) den weitaus größten

Anteil. Hinzu kommen die Zucht von Regenbogenforellen, Karpfen und Barben sowie die Produktion

von Muscheln, Brassen und Wolfsbarschen in Mittel- und Südeuropa. Futtermittel für Salmoniden wie

Lachse oder Forellen sind somit die bei weitem wichtigsten Fischfuttermittel in Europa. Die Muschel-

produktion geschieht ohne direkte Zufütterung [2].

Salmoniden ernähren sich karnivor von Fischen und anderen Wassertieren. Die Verdauungssysteme

dieser Fischarten sind der Aufnahme und dem Abbau protein- und lipidreicher Stoffe aus den

natürlichen Nahrungsquellen angepasst, Kohlenhydrate können deshalb nur sehr eingeschränkt

verdaut werden. Die intensive Haltung der Fische in Aquakulturen erfordert aus hygienischen,

ökologischen und ökonomischen Gründen, dass möglichst geringe Mengen organischer Stoffwechsel-

und ungenutzter Futtermittelprodukte in die Gewässer gelangen. Daraus ergeben sich besondere

Page 13: Wild Florian

Einleitung und Zielsetzung 2

nutritive und physikalische Anforderungen an die Futtermittelherstellung. In Europa haben sich für die

Salmonidenzucht sogenannte Hochenergiefuttermittel in Form von Pellets mit Proteingehalten von

40-50 Prozent und Fettgehalten von 20-35 Prozent durchgesetzt. Diese Futtermittel ermöglichen sehr

hohe Umsetzungsraten von etwa 0,8-1,4 kg Futtermittel je Kilogramm Fisch-Lebendgewicht. Dadurch

wird die Ausscheidung organischer Stoffe stark reduziert [4-6]. Zur Minimierung des Verlusts an

ungenutztem Futtermittel, müssen die Futtermittelpellets eine hohe Abriebfestigkeit bei Lagerung und

Transport, eine ausreichende Stabilität im Wasser sowie eine definierte Größe und Sink-

geschwindigkeit besitzen. Zur Herstellung entsprechender Futtermittelpellets haben sich vor allem

Kochextrusionsverfahren mit anschließendem Überziehen (Coaten) der Pellets mit Fett bewährt [7, 8].

Europäische Aquakulturwirtschaft [2009]

Regenbogenforelle

11,5%

Muscheln und sonstige

Mollusken 26,1%

Atlantischer Lachs

42,8%

Karpfen/Barben

8,6%

Wolfsbarsch 2,4%Goldbrasse 3,9%

sonstige 4,7%

Europäische Aquakulturwirtschaft [2009]

Regenbogenforelle

11,5%

Muscheln und sonstige

Mollusken 26,1%

Atlantischer Lachs

42,8%

Karpfen/Barben

8,6%

Wolfsbarsch 2,4%Goldbrasse 3,9%

sonstige 4,7%

Abb. 2: Anteil von Mollusken und ausgewählter Fischarten an der europäischen Aquakulturwirtschaft (2009) [2].

Fischmehle und –öle sind aufgrund der großen Ähnlichkeit zur natürlichen Nahrungsquelle der

Salmoniden herausragende Rezepturbestandteile entsprechender Futtermittel. Fischmehle zeichnet ein

hoher Proteingehalt von über 65 Prozent bei nahezu optimaler Aminosäurenzusammensetzung, ein

hoher Fettgehalt mit großen Anteilen essentieller langkettiger, mehrfach ungesättigter Fettsäuren

(LCPUFAs), eine geeignete Mineralstoffzusammensetzung sowie eine hohe Verdaubarkeit aus [9]. Die

jährliche Produktion von Fischmehl und –öl aus dafür gefangenen Schwarmfischen, Beifang sowie

Abfällen der Fischverarbeitung hat mit 5,5-6,5 Mio. t respektive 0,9-1,1 Mio. t (Zeitraum 2003-2008)

bei stagnierenden weltweiten Fangmengen eine zumindest vorläufige Obergrenze erreicht [2].

Fischmehl und –öl sind durch die ständig zunehmende Nachfrage der Futtermittelindustrie nach diesen

Rohstoffen zur Herstellung von Fischfutter sowie in geringem Anteil Geflügel- und Ferkelaufzucht-

futter zu einer teuren und begrenzt verfügbaren Rezepturkomponente geworden (Abb. 3) [2, 10]. Die

Page 14: Wild Florian

Einleitung und Zielsetzung 3

gezielte Befischung der Meere zur Herstellung von Fischmehl und –öl führt zudem dazu, dass weitere

Fischarten dem Ökosystem entzogen werden und damit die Überfischung der Weltmeere voran-

getrieben wird. Somit ergibt sich aus ökologischen und ökonomischen Gründen die Notwendigkeit,

diese Futtermittelkomponenten durch geeignete pflanzliche Produkte zumindest teilweise zu ersetzen,

um die Aquakultur, insbesondere die karnivorer Fischarten, nachhaltig zu gestalten [3, 11-14].

Jahr

[Mio.t] [EUR/t]

*)Börse Hamburg

0,0

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un

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Produktion Fischöl

Produktion Fischmehl

Börsennotierung Fischmehl*)

Jahr

[Mio.t] [EUR/t]

*)Börse Hamburg

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1975 1980 1985 1990 1995 2000 2005 2010

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Produktion Fischöl

Produktion Fischmehl

Börsennotierung Fischmehl*)

Produktion Fischöl

Produktion Fischmehl

Börsennotierung Fischmehl*)

Abb. 3: Entwicklung der Fischmehl- und Fischölproduktion sowie des Marktpreises für Fischmehl.

Pflanzliche Rohstoffe als Substitute für Fischmehl sollten einen hohen Proteingehalt mit einer für die

Fischfütterung günstigen Aminosäurenzusammensetzung, einen möglichst geringen Gehalt

antinutritiv wirkender Inhaltsstoffe, geeignete techno-funktionelle Eigenschaften im Verarbeitungs-

prozess, einen günstigen Preis sowie eine gute Verfügbarkeit aufweisen. Die größte Verbreitung als

Fischmehlsubstitut in Futtermitteln für Salmoniden hat momentan Sojaextraktionsschrot, weil es die

vorgenannten Anforderungen am ehesten erfüllt. Darüber hinaus werden auch beispielsweise

vollfettes Sojamehl, Sonnenblumen- und Rapsexpeller, Weizen- und Maisgluten sowie Lupinenmehl

verwendet. Allerdings ist der Einsatz der einzelnen Rohstoffe aufgrund ihrer nutritiven Eigenschaften

oder ihrer Marktpreise meist auf Rezepturanteile von 10-25 Prozent beschränkt [9, 15-17].

Soja und Sojaprodukte zeichnen sich durch einen für Körnerleguminosen charakteristischen, hohen

Gehalt an hochwertigem, lysinreichem Protein aus. Während Soja und Sojaextraktionsschrote in

großen Mengen nach Europa importiert werden, um als Futtermittel oder zur Futter- und

Lebensmittelherstellung zu dienen, werden die in Europa vorwiegend als Körnerleguminosen

angebauten Palerbsen, Ackerbohnen und Lupinen für die Herstellung hochwertiger Futtermittel oder

auch Lebensmittel verhältnismäßig wenig eingesetzt, obgleich sie dazu wegen ihrer spezifischen

Zusammensetzung ebenso geeignet sein können [18].

Page 15: Wild Florian

Einleitung und Zielsetzung 4

Gegenstand der vorliegenden Dissertation waren deshalb Untersuchungen zur Eignung dieser

Körnerleguminosen als proteinreiche Rezepturkomponente in Futtermitteln für Salmoniden mit dem

Ziel, die Marktposition der in Europa produzierten Körnerleguminosen zu stärken. Auszüge diese

Promotionsvorhabens bildeten wesentliche Aspekte des von der europäischen Union geförderten

Forschungsprojekts „Grain Legumes Integrated Project - New strategies to improve grain legumes for

food and feed“ (FP6-2002-FOOD-1-506223) [19]. Im Hinblick auf die spezielle Aufgabenstellung der

Dissertation ergaben sich zusätzliche Untersuchungen zu spezifischen techno-funktionellen

Eigenschaften einzelner Leguminosenfraktionen. Anhand dieser Untersuchungen sollte aufgezeigt

werden, ob durch Ausnutzung spezifischer Eigenschaften Futtermittel für Salmoniden in einem

neuartigen Herstellungsverfahren aus solchen Rohstoffen hergestellt werden können. Aus der

Aufgabenstellung ergaben sich drei Aufgabenbereiche, die aufeinanderfolgend abgearbeitet wurden.

Im ersten Aufgabenbereich wurden die Herstellung proteinreicher Produkte aus Palerbsen und deren

nutritiver und techno-funktioneller Eigenschaften für den Einsatz in Lachs-Futtermitteln mittels

trocken- und nasstechnischer Verfahren untersucht. Erbsen enthalten im Vergleich zu Fischmehl oder

anderen proteinreichen pflanzlichen Rohstoffen, wie Ölschroten oder Weizengluten, einen geringeren

Proteingehalt von etwa 23 Prozent. Damit dieser Rohstoff als alternative, pflanzliche Proteinquelle in

Fischfuttermittel verwendet werden kann, war es daher erforderlich, aus dem Rohstoff proteinreiche

Fraktionen mit Hilfe geeigneter trocken- oder nasstechnischer Verfahren herzustellen. Diese Verfahren

mussten mit Blick auf eine wirtschaftliche Umsetzbarkeit vergleichend bewertet werden. Die

Bewertung musste eine Charakterisierung der Proteinprodukte und ausgewählter Koppelprodukte

(stärkereiches Mehl, Stärke und Faserprodukte) hinsichtlich ihrer nutritiven und techno-funktionellen

Eigenschaften einschließen, um so zu einer groben Abschätzung der Produktkosten für das

Futtermittel zu gelangen. Dazu ist anzumerken, dass der erzielbare Marktpreis für die Koppelprodukte,

sei es als Rohstoff für die Lebensmittel- oder Futtermittelherstellung, ebenso wie der für das

Proteinprodukt, hier für ein Salmonidenfuttermittel, von seinen jeweils dafür geeigneten Eigenschaften

abhängt. Ergänzend wurden Untersuchungen zur trockentechnischen Fraktionierung von Ackerbohne

und blauer Süßlupine (Lupinus angustifolius L.) zur Herstellung proteinreicher Mehle sowie zu deren

nutritiven Eigenschaften durchgeführt.

Im zweiten Aufgabenbereich wurde der Einfluss des partiellen Austausches von Fischmehl mit

proteinreichem Erbsenmehl auf den Herstellungsprozess und die Eigenschaften von Lachs-

futtermittelextrudaten untersucht. An Fischfutterpellets werden besonders hohe Ansprüche an

Stabilität, gleichmäßige Größe sowie definiertes Sinkverhalten gestellt. Hinzu kommen Anforderungen

an besonders hohe Protein- und Fettgehalte, wobei der Einbettung des Öls in die Matrix der Pellets

eine besondere Rolle zukommt. Zur Herstellung solcher Pellets haben sich Kochextruder bewährt.

Zweiwellen-Kochextruder ermöglichen ein homogenes Vermischen der Komponenten zu einer

Page 16: Wild Florian

Einleitung und Zielsetzung 5

kompaktierten Masse, die durch Düsen ausgeformt und zu definiert expandierten Strukturen verfestigt

werden können. Eine gleichmäßig feinstrukturierte Extrudatstruktur ist die Voraussetzung für das

anschließende Einbringen hoher Ölmengen in die Pellets im Vakuum-Coatingprozess. In Hinblick auf

die Applikation proteinreichen Erbsenmehls beim Austausch von Fischmehl in Lachsfuttermitteln

wurde daher sowohl der Einfluss der veränderten Rezepturzusammensetzung als auch der Einfluss

ausgewählter Prozessparameter auf die Extrudateigenschaften untersucht. Dadurch wurde geprüft, in

wie weit durch Wahl veränderter Prozessparameter beim Extrusions- und Vakuum-Coatingprozess die

gewünschten Qualitätsmerkmale der Endprodukte erhalten werden können. Zusätzlich wurden

Auswirkungen eines niedrigen Stärkeanteils sowie hohen Ölanteils in der Rezeptur während der

Extrusion untersucht.

Im dritten Aufgabenbereich wurden grundlegende Untersuchungen zu einem neuartigen

Herstellungsverfahren für Fischfutterpellets durch Kaltextrusion unter Ausnutzung spezifischer, techno-

funktioneller Eigenschaften (Emulgiervermögen) der Erbsenproteinprodukte durchgeführt. In Koch-

extrusionsverfahren führen Fettgehalte von mehr als 5-8 Prozent zu einer deutlichen Beeinträchtigung

der Expansion und Stabilität von stärkebasierten, direkt expandierten Extrudaten [8, 20]. So gibt Rokey

[8] den maximalen Fettgehalt für die Herstellung von stabilen Extrudaten mit 22 Prozent an. Van

Lengerich et al. [21] und Walther [22] zeigten, dass die weitgehend zerstörungsfreie Einarbeitung

emulgierter, membranstabilisierter Fetttröpfchen in plastifizierte Matrizes durch Kaltextrusions-

verfahren möglich ist und somit sehr fettreiche Pellets hergestellt werden können. Durch die

Einkapselung des Fettes innerhalb einer Membran verringern sich die Wechselwirkungen des Fettes

mit der Matrix, wodurch die destabilisierende Wirkung auf das Extrudat stark verringert wird. Native

Erbsenproteine besitzen gute emulgierende Eigenschaften und sind daher prinzipiell zur Stabilisierung

der Fetttröpfchen geeignet. Es wurde deshalb untersucht, ob und unter welchen Bedingungen ein

Kaltextrusionsverfahren auch zur Herstellung von Fischfutter für Salmoniden anwendbar ist.

Page 17: Wild Florian

Stand des Wissens 6

2 Stand des Wissens

2.1 Futtermittel für Salmoniden

Im Folgenden werden nutritive und physikalische Anforderungen an Futtermittel für Salmoniden

erläutert, die Eignung und Bedeutung ausgewählter Rohstoffe diskutiert sowie das gängige

Herstellungsverfahren dargestellt.

2.1.1 Zusammensetzung der Futtermittel und ernährungsphysiologische Eigenschaften

ausgewählter Inhaltsstoffe

Für die Salmonidenproduktion in Aquakulturen haben sich besonders fett- und proteinreiche

Hochenergiefuttermittel durchgesetzt. Diese führen aufgrund ihres hohen umsetzbaren Energie-

gehaltes zu geringem Futteraufwand bei hohen Zuwachsraten sowie geringen Ausscheidungsmengen

organischer und anorganischer Stoffe und damit zu verhältnismäßig moderater Gewässerbelastung. In

Tabelle 1 sind typische Anteile der wichtigsten Inhaltsstoffe von Mastfuttermitteln für Lachse und

Forellen zusammengestellt [4, 6, 23].

Tab. 1: Typische Zusammensetzung von Lachs- und Forellenmastfutter [4, 6, 23]

Inhaltsstoff / Nahrungsenergie Atlantischer Lachs (Salmo salar L.)

Regenbogenforelle (Oncorhynchus mykiss)

Protein [% TS] 46-47 39-48

Fett [% TS] 26-30 17-24

Stärke [% TS] 13 19-25

Phosphor [% TS] 0,9 0,9

Astaxanthin / Canthaxanthin [mg/kg] 70 50

Umsetzbare Energie [MJ/kg] 23 20-23

Der hohe Proteinanteil im Fischfutter beruht auf der guten Verdaubarkeit und damit effizienten

Ausnutzung der Proteine zur Energiegewinnung sowie dem Bedarf an Aminosäuren zum Aufbau der

Körpermasse. Limitierende essentielle Aminosäuren im Futtermittel sind vor allem Lysin und Methionin.

Der Proteinanteil wird nach oben begrenzt durch die relativ hohen Kosten für proteinreiche Rohstoffe

sowie durch die mit dem Proteinstoffwechsel verbundene Gewässerbelastung mit Stickstoff-

verbindungen. Stickstoff wird dabei überwiegend als Ammoniumverbindung (NH4+) und zu einem

kleineren Anteil als Harnstoff ausgeschieden [5, 24-26].

Zur Energieanreicherung der Fischfuttermittel werden Rezepturen mit sehr hohen Lipidgehalten

gewählt. Während bei Umgebungstemperatur fest vorliegende Fette nur begrenzt von Salmoniden

verwertet werden können, besitzen flüssige Öle mit hohen Anteilen einfach und mehrfach

Page 18: Wild Florian

Stand des Wissens 7

ungesättigter Fettsäuren eine sehr hohe Verdaubarkeit. Mit steigendem Ölanteil im Futtermittel

werden dabei die absolut verfütterten Protein- und Kohlenhydratmengen deutlich reduziert. Dies führt

gleichzeitig zur verbesserten Verdaubarkeit dieser Inhaltsstoffe, damit insgesamt geringerem Futter-

aufwand und somit reduzierter Gewässerbelastung [6, 23]. Aus ernährungsphysiologischer Sicht ist ein

Mindestgehalt essentieller Fettsäuren von etwa 1-3 Prozent bezogen auf die Futterration erforderlich.

Dies sind insbesondere Linolensäure (18:3 -3) bei Forellen sowie Eicosapentaensäure (EPA) (20:5 -3)

und Docosahexaensäure (DHA) (22:6 -3) bei Lachsen [5, 27, 28]. Über die Zusammensetzung der

Fettsäuren im Futtermittel lässt sich die Fettqualität im Fisch gezielt beeinflussen und damit der für die

menschliche Ernährung besonders wertvolle Anteil an LCPUFAs. Um einen möglichst hohen LCPUFA-

Gehalt im Fischfleisch zu gewährleisten, muss besonders in der letzten Mastperiode ein Futtermittel

mit hohem Fischölgehalt gewählt werden [29, 30]. Die hohen Anteile mehrfach ungesättigter

Fettsäuren machen Fischfuttermittel besonders anfällig für Fettoxidationsvorgänge, was zu

abnehmender Futtermittelakzeptanz und sinkender Wachstumsrate führt [31].

Kohlenhydrate dienen als Bindemittel bei der Futterpelletierung und werden darüber hinaus aufgrund

ihrer vergleichsweise niedrigen Rohstoffkosten auch als Energiekomponente in Futtermittel für

Salmoniden eingesetzt. Durch den sehr geringen Gehalt an Kohlenhydraten in den natürlichen

Nahrungsquellen der sich karnivor ernährenden Salmoniden sind die Verdauungsorgane allerdings nur

zur eingeschränkten Nutzung dieses Energieträgers fähig [5, 32, 33]. Die Verdaubarkeit der Kohlen-

hydrate nimmt mit zunehmendem Anteil im Futtermittel sowie zunehmender Größe und Komplexität

der Moleküle ab. Native Stärken weisen bei Forellen je nach Herkunft eine Verdaubarkeit von 5-

50 Prozent und Hemizellulosen, Chitin und Rohfaser eine Verdaubarkeit von nur wenigen

Prozentpunkten auf. Die Verdaubarkeit nativer Stärke kann durch hydrothermisches Aufschließen

deutlich erhöht werden, so dass sich in kochextrudierten Futterpellets Stärkegehalte von etwa

13 Prozent für Lachse und etwa 20-25 Prozent für Forellen bewährt haben. Unverdauliche

Kohlenhydrate nehmen sowohl Einfluss auf die Verweildauer als auch die Viskosität der Nahrung im

Verdauungstrakt und führen etwa ab Anteilen größer 8 Prozent zu einer deutlich reduzierten Verdau-

barkeit des Futtermittels. Daneben tragen sie direkt zur Belastung der Gewässer mit organischem

Material bei [5, 6, 23, 32-35]. Einzelne, beim Abbau pflanzlicher Kohlenhydrate entstehende Mono-

saccharide wie Galaktose und Xylose, werden von Salmoniden nicht toleriert. Deren Anwesenheit im

Futtermittel verringert die Wachstumsrate und verschlechtert den Gesundheitsstand [32].

Bei Lachsfleisch stellt die charakteristische Rotfärbung eines der wichtigsten visuellen

Qualitätsmerkmale dar. Diese Färbung beruht auf der während des gesamten Wachstums

stattfindenden Einlagerung von Astaxanthin und Canthaxanthin sowie geringer Mengen weiterer

Carotinoide in das Muskelgewebe. Astaxanthin und Canthaxanthin stammen aus den Schalen von

Page 19: Wild Florian

Stand des Wissens 8

Krustazeen und können von Salmoniden nicht selbst synthetisiert werden. Ihre Verdaubarkeit liegt bei

etwa 30-50 Prozent, beziehungsweise bei einer Einlagerungsrate im Muskelfleisch von etwa

10 Prozent [36-39]. Sie ist damit wesentlich höher als bei anderen Carotenoiden. Lachsfutter-

rezepturen werden üblicherweise 50-100 mg/kg synthetisch hergestelltes Astaxanthin und

Canthaxanthin zugesetzt. Die Zugabe macht aufgrund des hohen Preises dieser Substanzen bis zu

etwa 20 Prozent der gesamten Rohstoffkosten des Futtermittels aus [40]. Carotinoide sind empfindlich

gegenüber Hitze- und Lichteinwirkung und werden daher beim Herstellungsprozess und mit

zunehmender Lagerdauer teilweise abgebaut [36-40].

Als weitere Bestandteile werden Futtermittelrezepturen in sehr geringen Mengen Vitamin- und

Mineralstoffmischungen sowie, falls erforderlich, einzelne Aminosäuren zugesetzt, um die

Gesunderhaltung und damit ein rasches Wachstum der Fische zu gewährleisten. Antioxidantien, wie

Tocopherole, Ascorbinsäure oder synthetische Stoffe, verlängern die Haltbarkeit der Futtermittel,

indem sie den Verderb der oxidationsempfindlichen LCPUFAs verzögern. Aus technologischen

Gründen werden insbesondere bei niedrigen Stärkegehalten verschiedene Bindemittel wie Bentonite,

Lignosulfonate, Hemizellulose, Methylzellulose, Alginate oder Futtermittel wie Molke, Weizengluten

oder Melassen zur Pelletstabilisierung eingesetzt [4, 9, 41].

2.1.2 Alternative Rohstoffe zur Substitution von Fischmehl und -öl in Futtermitteln für

Salmoniden

Die Produktion von Fischmehl bietet nur noch ein begrenztes Wachstumspotential. Aus den einleitend

dargestellten ökologischen und ökonomischen Gründen rückten daher in den letzten Jahren

Untersuchungen zur Eignung alternativer Rohstoffquellen zur Substitution von Fischmehl und –öl für

Fischfuttermittel in den Fokus wissenschaftlicher Untersuchungen. Aus nutritiven Gründen kommen

dabei für karnivore Fischarten besonders proteinreiche pflanzliche und tierische Produkte sowie

pflanzliche Öle in Betracht [9, 42].

Fischmehl zeichnet sich sowohl durch einen hohen Proteingehalt, eine nahezu optimale

Aminosäurenzusammensetzung, eine sehr gute Futterakzeptanz als auch eine hohe Protein-

verdaubarkeit bei der Fütterung aus. Ähnlich hohe Anforderungen an die Proteinqualität erfüllen

Krustazeen, arktischer und antarktischer Krill und sonstiger Makrozooplankton. Diese Rohstoffe

zeichnen sich zusätzlich durch einen hohen Astaxanthin- und LCPUFA-Gehalt aus [43, 44]. Als weitere

tierische Rohstoffquellen hochwertiger Proteinprodukte könnten Tier-, Blut- und Federmehle dienen,

deren Nutzung jedoch auf Grund gesetzlicher Bestimmungen (Verordnung (EG) Nr. 999/2001) und

sehr geringer Konsumentenakzeptanz stark eingeschränkt, beziehungsweise in Europa nicht möglich

ist. Eine weitere zukünftige Futterkomponente könnten proteinreiche Mehle aus Einzellern (bspw.

Page 20: Wild Florian

Stand des Wissens 9

Methylococcus capsulatus, Alcaligenes acidovorans, Bacillus brevis) darstellen. Die Einzellermasse kann

durch aerobe Fermentation hergestellt werden, wobei Methan als Substrat dient [45, 46].

Pflanzliche, proteinreiche Produkte erfüllen im Allgemeinen die nutritiven Anforderungen an

Fischfuttermittelkomponenten im Vergleich zu tierischen Rohstoffen deutlich schlechter. Sie besitzen

oftmals einen niedrigeren Proteingehalt, eine unausgewogene Aminosäurenzusammensetzung, einen

hohen Gehalt an komplexen, für Fische meist nur schwer nutzbaren Kohlenhydraten (Stärke, Hemi-

zellulose, Zellulose, Lignin) sowie antinutritiv wirkende Stoffe. Dem gegenüber stehen die meist gute

Verfügbarkeit, niedrige Rohstoffkosten und eine Ressourcen schonende Produktion [9, 16, 47, 48].

Entölter Sojaschrot und Sojamehl sind aufgrund ihrer Nährstoffzusammensetzung und hohen

Verfügbarkeit die bedeutendsten pflanzlichen Rezepturkomponenten. Als alternativer Rohstoff zu Soja

mit entsprechend ausgezeichneten Eigenschaften haben sich die ebenfalls zu den Körnerleguminosen

zählenden Lupinen erwiesen. Dabei begünstigen ein ähnlich hoher Protein- und Fettgehalt sowie die

gegenüber Soja niedrigeren Gehalte antinutritiv wirkender Substanzen (ANF) die Nutzung. Palerbsen

als wichtigster Vertreter stärkereicher Leguminosen tragen sowohl zum Protein- als auch zum

Stärkeanteil in Fischfutterrezepturen bei. In Rezepturen mit niedrigen Stärkeanteilen kann dadurch der

maximale Rezepturanteil begrenzt sein. Palerbsen enthalten vergleichsweise geringe ANF-Gehalte und

die Aminosäurenzusammensetzung weist einen für Leguminosen typischen hohen Lysin- und

Arginingehalt auf (vgl. Kap. 2.3) [15, 49, 50].

Entölte Schrote aus Raps-, Sonnenblumen- und Baumwollsaat enthalten mit rund 40 Prozent einen

noch ausreichend hohen Proteingehalt für die Anwendung in Futtermitteln, allerdings limitieren

relative hohe ANF- und Fasergehalte die einsetzbaren Anteile. In Folge der momentan rasch

ansteigenden Biodieselproduktion dürften deren proteinreichen Koppelprodukte ebenso wie Weizen-

und Maisgluten sowie das Distiller’s Dried Grains with Solubles (DDGS) als Koppelprodukte der

Bioethanolproduktion infolge der höheren Verfügbarkeit in den nächsten Jahren weiter stark an

Bedeutung als Futtermittelkomponente gewinnen [47, 51, 52]. In Tabelle 2 sind die wichtigsten

proteinreichen Rohstoffe aufgeführt.

In verschiedenen Fütterungsversuchen an Salmoniden zeigten pflanzliche Öle eine sehr hohe

Verdaubarkeit. Diese, und damit der mögliche Anteil am Gesamtlipidgehalt, steigt mit zunehmenden

Anteilen mehrfach ungesättigter Fettsäuren. So konnten Öle aus Lein, Sonnenblume und Raps in

Anteilen von 50-80 Prozent des Gesamtlipids in Lachsfutter eingesetzt werden, ohne dass sich ein ver-

mindertes Wachstum zeigte. Dabei ist allerdings zu beachten, dass eine Mindestmenge der im

Page 21: Wild Florian

Stand des Wissens 10

Tab. 2: Begünstigende und beschränkende Faktoren zum Einsatz bedeutender proteinreicher Rohstoffe für

Fischfuttermittel

Rohstoff begünstigende Faktoren beschränkende Faktoren

Fischmehl

[9, 42]

- optimale AS-Zusammensetzung und

Proteinverdaubarkeit

- hoher LCPUFA-Anteil

- hohe Futterakzeptanz

- etablierter Rohstoff

- abnehmende Verfügbarkeit

- zunehmend höhere Kosten

- bei Überfischung negative Auswirkungen

auf das maritime Ökosystem

- z.T. Dioxin- und Schwermetallbelastung

Arktischer &

antarktischer

Makrozooplankton

[43, 44]

- optimale AS-Zusammensetzung und

Proteinverdaubarkeit

- hoher Astaxanthingehalt

- hoher LCPUFA-Anteil

- hohe Futterakzeptanz

- hoher Mineralstoff- und Chitingehalt

- hohe Kosten

- unklare Auswirkungen auf das

Ökosystem

- z.T. hohe Belastung mit Schwermetallen

Tier-, Blut- und

Federmehle

[42]

- günstige AS-Zusammensetzung

- z.T. hohe Proteinverdaubarkeit

- stark schwankende Qualitäten

- sehr geringe Konsumentenakzeptanz

- Einsatz z.T. gesetzlich verboten

- Gefahr der Übertragung von

Krankheitserregern

- ethische Zweifel

Einzellerprotein

[45, 46]

- günstige AS-Zusammensetzung und

Proteinverdaubarkeit

- begrenzte Verfügbarkeit

- hohe Kosten

Sojaschrot / -mehl

[15, 16, 53-56]

- hohe Verfügbarkeit

- Proteingehalt bis ca. 48%.

- z.T. hohe Proteinverdaubarkeit

- hoher Anteil Lysin

- hohe ANF-Gehalte: Protease-Inhibitoren,

Phytinsäure, -Galactoside, Saponine,

antigene Proteine

Sojaproteinkonzentrat

[49, 57]

- Proteingehalt bis ca. 65%

- hohe Proteinverdaubarkeit

- hohe Kosten

Lupinenmehl

[15, 16, 49, 58, 59]

- Proteingehalt bis ca. 50%

- z.T. hohe Proteinverdaubarkeit

- hoher Anteil Lysin und Arginin

- Fettgehalt bis 15%

- geringe ANF-Gehalte

- regional begrenzte Verfügbarkeit

- höherer Fasergehalt als Soja

- ANF: Alkaloide, Saponine, Phytinsäure,

-Galactoside

Erbsen / Ackerbohne

[15, 50, 52]

- hoher Anteil Lysin und Arginin

- hoher Stärkeanteil

- geringerer Faseranteil als Soja

- geringe ANF-Gehalte

- regional begrenzte Verfügbarkeit

- ANF: Saponine, Phytinsäure,

-Galactoside, Protease-Inhibitoren,

Vicin/Convicin (Ackerbohne)

Rapsschrot

[9, 16, 50, 60]

- günstige AS-Zusammensetzung

- hohe Verfügbarkeit

- moderate Kosten

- hoher Fasergehalt

- ANF: Tannine, Saponine, Phytinsäure,

Glucosinolate, Protease-Inhibitoren

Sonnenblumenschrot

[9, 15]

- gute Verfügbarkeit

- moderate Kosten

- hoher Methioningehalt

- geringe ANF-Gehalte

- hoher Fasergehalt

- ANF: Polyphenole, Protease-Inhibitoren

Baumwollsaatschrot

[9, 47]

- regional gute Verfügbarkeit

- moderate Kosten

- relativ hoher Proteingehalt

- hoher Fasergehalt

- ANF: Polyphenole, Protease-Inhibitoren,

Gossypol, Phytinsäure

Weizen- und

Maisgluten

[16, 42, 51]

- regional gute Verfügbarkeit

- hoher Proteingehalt

- komplementäre AS-Zusammensetzung

zu Leguminosen

- schwankende Qualitäten

- geringer Lysingehalt

- relativ hohe Kosten

DDGS / Treber

[52, 61]

- komplementäre AS-Zusammensetzung

zu Leguminosen

- regional gute Verfügbarkeit

- sehr stark schwankende Qualitäten

- geringer Protein- und Lysingehalt

Page 22: Wild Florian

Stand des Wissens 11

Fischöl und Fischmehl enthaltenen essentiellen LCPUFAs EPA und DHA im Lachsfutter aus nutritiven

Gründen nicht unterschritten werden kann [28, 30, 62-65]. Als mögliche alternative Rohstoffe für

diese essentiellen LCPUFAs könnten bei entsprechender Konsumentenakzeptanz bereits in wenigen

Jahren Öle aus genetisch modifizierten Ölpflanzen zur Verfügung stehen [66]. Futtermittel mit sehr

stark reduzierten Anteilen an Fischmehl und insbesondere Fischöl können allerdings Auswirkungen auf

die sensorische Qualität des Fischs haben [67].

2.1.3 Herstellungsverfahren und Eigenschaften der Futtermittel

Für die Produktion von energiereichen Futtermitteln für Salmoniden haben sich Kochextrusions-

verfahren bewährt. Diese Verfahren ermöglichen im Gegensatz zu Pelletierpressen auch die

Herstellung leicht expandierter und damit schwimmender beziehungsweise langsam sinkender Pellets

wie sie von Forellen bevorzugt werden. Außerdem können durch dieses Verfahren Rezepturen mit

hohen Fett- sowie niedrigen Stärkeanteilen zu stabilen Pellets verarbeitet werden [7, 8, 17, 68, 69].

Bei der Kochextrusion im Extruder wird in die kontinuierlich zugeführte Rohstoffmasse über ein oder

zwei Schnecken mechanische Energie sowie, durch Dampfzufuhr und beheizte Oberflächen,

thermische Energie eingeleitet. Die Rezepturbestandteile werden dadurch innerhalb kurzer Zeit (30-

60 Sekunden) intensiv unter Druck geschert, erhitzt und verdichtet, wobei der Stärkeanteil größtenteils

verkleistert. Nach Austritt durch die Düse kann durch den plötzlichen Druckabfall die Masse durch

Verdampfen von überhitztem Wasser aufschäumen, wobei sich die gebildete Struktur beim Abkühlen

und Trocknen verfestigt. Aufgrund des hohen Verkleisterungsgrads genügen bereits vergleichsweise

geringe Stärkeanteile von etwa 15 Prozent der Matrixtrockenmasse zur stabilen Ausformung dieser

Struktur zu meist zylinderförmigen Pellets. Durch feinstufige Regelungen des Drucks und der

Massentemperatur vor der Düse kann das Aufschäumen und damit die Dichte der Pellets exakt

eingestellt werden [8, 70, 71]. Allerdings unterliegen die Rezepturen auch Einschränkungen. Bei

hohen Wasser- und Fettanteilen und somit einer geringen Viskosität der Masse kann nur wenig

mechanische Energie eingebracht werden. Zusätzlich kann die Ausbildung des Stärkenetzwerks

gestört oder verhindert, die Expansion stark reduziert sowie die Schneidbarkeit der Matrix

beeinträchtigt werden [7, 8].

Als besonders vorteilhaft für die Verarbeitung von Rezepturen mit hohen Wasser- oder Ölgehalten

haben sich Zweiwellen-Extruder erwiesen. Sollen besonders hohe Ölmengen von bis zu 20 Prozent des

Futtermittels im Extrusionsprozess eingebracht werden, wird, um die Stärkeverkleisterung nicht zu

behindern, rund die Hälfte des Fettanteils erst nach einer ersten Beanspruchungszone im Extruder

zugegeben [68]. Fischfutter wird meist mit moderatem Wassergehalt von etwa 20-25 Prozent

extrudiert. Um eine ausreichende Lagerstabilität der Pellets zu erreichen, ist eine anschließende

Page 23: Wild Florian

Stand des Wissens 12

Trocknung auf eine Endfeuchte von 8-10 Prozent notwendig. Futterpellets mit hohem Wassergehalt

von bis zu 50 Prozent finden aufgrund der geringen Haltbarkeit nur beschränkt Anwendung für

Aufzuchtfutter oder, bei dezentraler Produktion, für die direkte Verfütterung [72-77].

Noch höhere Fettgehalte lassen sich durch nachträgliches Vakuum-Coaten der Pellets mit Öl erreichen.

Dieser Prozess wird in speziell ausgelegten Batchmischern durchgeführt und startet, wie in

Abbildung 4 schematisch dargestellt, mit der Evakuierung des Behälters und damit auch der

Hohlräume innerhalb der Pellets. Es folgt das gleichmäßige Aufsprühen des Öls auf die

Pelletoberfläche sowie das abschließende Belüften, wobei das Öl vom umgebenden Luftdruck tief in

die Kapillaren und Hohlräume der leicht expandierten Pellets gepresst wird. Durch die

Vakuumanwendung wird die zuführbare Ölmenge deutlich erhöht, die Dauer des Coatingprozesses

sehr stark verkürzt und bei einer auf das freie Porenvolumen der Pellets abgestimmten Ölmenge eine

sehr hohe Ölbindung erreicht [78-81].

Abb. 4: Schematische Darstellung der Vorgänge in einem Pellet beim Vakuum-Coating [78].

Werden im Kochextrusionsprozess Bedingungen gewählt, die auf eine gute Expansion der Pellets

abzielen, lässt sich der Gesamtfettgehalt durch nachträgliches Vakuum-Coaten auf bis zu etwa

35 Prozent der Trockenmasse steigern. Neben der Steigerung des Fettgehalts im Pellet liegt ein

weiterer Vorteil dieses Coatingverfahrens in der Möglichkeit, hitzelabile Zusatzstoffe wie Vitamine,

Farbstoffe oder Arzneimittel zusammen mit dem Öl auf schonende Weise fest an das Pellet zu binden.

Weiterhin wirkt sich der dünne Ölfilm an der Oberfläche durch seine versiegelnde Wirkung günstig auf

die Pelletstabilität beim Transport und im Wasser aus [78-81].

Page 24: Wild Florian

Stand des Wissens 13

Die Futtermittelpellets müssen unterschiedlichsten physikalischen Ansprüchen genügen. Aus öko-

nomischen und ökologischen Gründen wird eine hohe Abrieb- und Bruchfestigkeit der Pellets verlangt,

um dadurch Verluste durch entstehendes feines Produkt bei Transport, Lagerung und Verfütterung zu

minimieren. Die Pellets sollen auch im Wasser noch für eine längere Zeitdauer stabil bleiben und nur

begrenzt quellen oder auslaugen. Außerdem sollen sie von gleichmäßiger Größe und trotz hohen

Fettgehalts frei fließfähig sein. Hinzu kommen je nach Fischart und Wachstumsphase der Fische spezi-

fische Anforderungen an die Größe und Dichte und damit an das Sinkverhalten der Pellets [82-85].

In einer Vergleichsstudie wurden von Evans [86] Futtermittel für atlantischen Lachs von sieben

weltweit bedeutenden Herstellern untersucht. Ausgewählte Ergebnisse sind in Tabelle 3 zusammen-

gefasst. Allen Proben gemein sind ein hoher Verkleisterungsgrad der Stärke sowie ein ähnliches

Schüttgewicht. Zwei der insgesamt drei Pelletproben mit einem Durchmesser von ca. 10 mm konnten

die geforderte Abriebfestigkeit von mindestens 96 Prozent nicht erreichen. Die Sinkrate nahm mit der

Pelletgröße tendenziell zu. An Forellenfutter werden prinzipiell ähnliche Anforderungen gestellt, wobei

die Sinkgeschwindigkeit meist niedriger sowie die Pelletgrößen kleiner sein sollten [5, 86].

Tab. 3: Ausgewählte Eigenschaften kommerzieller Lachsfuttermittel nach Evans [86]

Kenngröße der Lachsfutterpellets Ermittelte Werte

Durchmesser/Länge [mm/mm]

Größenklasse 4 mm

Größenklasse 6 mm

Größenklasse 10 mm

3,9-4,7 / 4,4-6,8

6,3-7,3 / 6,8-7,9

9,2-11,0 / 9,2-12,6

Schüttgewicht [g/L] 650-717

Abriebfestigkeit [%] 82-100

Sinkrate [mm/s] 26-126

Verkleisterungsgrad der Stärke [%] 79-100

2.2 Bedeutung von Körnerleguminosen als Futtermittel in Europa

Sojabohnen dominieren mit einer Erntemenge von 262 Mio. t im Jahr 2010 [87] und damit einem

Anteil von fast 70 Prozent die weltweite Produktion von Körnerleguminosen. Die Hauptanbaugebiete

der Sojabohnen liegen in den USA sowie in Brasilien, Argentinien und China. Etwa 85 Prozent der

Sojamenge wird als entölter Schrot oder direkt als Futtermittel verwendet und stellt damit eine der

wichtigsten Proteinquellen für die Tierproduktion dar. Erdnüsse (37,7 Mio. t inkl. Hülse), trockene

Bohnen (23,2 Mio. t) und trockene Erbsen (10,2 Mio. t) folgen in abnehmender Reihenfolge. In

verschiedenen Regionen der Welt, insbesondere in Entwicklungs- und Schwellenländern, stellen

Page 25: Wild Florian

Stand des Wissens 14

Körnerleguminosen einen wichtigen Rohstoff zur Herstellung ernährungsphysiologisch hochwertiger

Lebensmittel dar. In Abbildung 5 sind die Welterntemengen von Weizen sowie Soja und sonstigen

Körnerleguminosen gegenübergestellt [18, 87].

0

100

200

300

400

500

600

700

Weizen Soja sonstige Körnerleguminosen

inkl. Erdnuss

Ern

tem

eng

e [M

io.t

]

[Mio.t]

0

100

200

300

400

500

600

700

Weizen Soja sonstige Körnerleguminosen

inkl. Erdnuss

Ern

tem

eng

e [M

io.t

]

[Mio.t]

Abb. 5: Welt-Erntemengen von Weizen, Soja und sonstigen Körnerleguminosen im Jahr 2010 [87].

Im Folgenden werden die Versorgung der europäischen Lebens- und Futtermittelindustrie mit

proteinreichen Rohstoffen sowie die Körnerleguminosenproduktion in Europa dargestellt. Weiterhin

wird die spezifische Situation der Erbsenproduktion sowie deren Verwertung betrachtet.

2.2.1 Herkunft und Bedeutung ausgewählter proteinreicher, pflanzlicher Rohstoffe in

Europa

Die Versorgung der europäischen Futtermittelindustrie mit proteinreichen Rohstoffen ist seit

Jahrzehnten durch einen sehr hohen Importanteil gekennzeichnet. So betrug das Produktionsdefizit im

Jahr 2003 innerhalb der Europäischen Union (EU 25) etwa 76 Prozent, das hauptsächlich durch den

Import von Sojaschrot und -saat ausgeglichen wurde (vgl. Abb. 6). Sojaprodukte stellen somit

mengenmäßig den größten Anteil der proteinreichen Futtermittelkomponenten, gefolgt von

Pressrückständen der Raps- und Sonnenblumenverarbeitung [88, 89].

Seit wenigen Jahren erfährt die in Europa momentan vorwiegend auf Getreide basierende

Bioethanolproduktion einen starken Anstieg. Damit einhergehend gewinnen die proteinreichen

Koppelprodukte, wie Weizen- und Maisgluten, und die Vergärungsrückstände, das sogenannte DDGS

(Distiller’s Dried Grains with Solubles), als Futtermittelrohstoff an Bedeutung. Aus den statistischen

Angaben der European Bioethanol Fuel Association ließ sich für das Jahr 2008 eine bei der

Bioethanolproduktion anfallende Proteinmenge von etwa 1,7 Mio. t in Europa ableiten [90, 91]. Diese

übertrifft bereits deutlich die aus dem europäischen Körnerleguminosenanbau stammende Protein-

menge von etwa 1,1 Mio. t [88, 89]. Der europäischen Körnerleguminosenproduktion kommt

dennoch trotz der relativ kleinen Anbaufläche regional sowie im ökologischen Landbau Bedeutung zu.

Page 26: Wild Florian

Stand des Wissens 15

Innerhalb der EU 27 entfiel mit einer Erntemenge von 2,0 Mio. t (2010) [87] rund 40 Prozent der

Leguminosenproduktion (Abb. 7) auf Trockenerbsen [92].

sonstige oder nicht spezifizierte Körnerleguminosen

16%

Kichererbsen1%

getrocknete Bohnen3%

Lupinen2%

Wicken1%

Linsen 1%

Ackerbohne16%

Trockenerbsen39%

Sojabohnen 21%

sonstige oder nicht spezifizierte Körnerleguminosen

16%

Kichererbsen1%

getrocknete Bohnen3%

Lupinen2%

Wicken1%

Linsen 1%

Ackerbohne16%

Trockenerbsen39%

Sojabohnen 21%

Abb. 6: Proteinmasse und -verteilung aus

proteinreichen Rohstoffen in der EU 25 [88, 89].

Abb. 7: Verteilung der Körnerleguminosen-Produktion in der

EU 27 (2010) [87].

2.2.2 Taxonomie, Anbau und Verwendung von Erbsen in Europa

Die in großer genetischer Vielfalt, mit sehr unterschiedlichen morphologischen und vegetativen

Eigenschaften vorkommenden Erbsen werden taxonomisch der Familie der Fabaceae zugeordnet.

Dabei unterteilen Brouwer und Stählin [93] die bei weitem bedeutendste Subspezies Pisum sativum

ssp. Sativum L. in fünf Varietätengruppen, wovon aber nur Pal- oder Schälerbsen (convar. sativum) mit

einem Anteil von über 90 Prozent sowie Markerbsen (convar. medullare) als Trockenerbsen

wirtschaftliche Bedeutung haben [94, 95].

Der Anbau von Körnerleguminosen erfolgt auf rund 2 Prozent der Ackerfläche innerhalb der EU.

Körnerleguminosen erzielen trotz ihres hohen Proteingehalts und des damit verbundenen hohen

Futterwerts oftmals nur relativ niedrige Erzeugerpreise, besitzen jedoch durch die Stickstofffixierung

während der Vegetationsphase im Boden einen hohen Vorfruchtwert. In Studien zur Wirtschaftlichkeit

ausgewählter Anbausysteme zeigte sich, dass insbesondere in Fruchtfolgen mit häufigem

Getreideanbau der Einsatz von Erbsen ökonomisch und ökologisch vorteilhaft ist und einen wichtigen

Bestandteil in einer nachhaltig gestalteten landwirtschaftlichen Produktion darstellen kann. Der

erzielbare Erzeugerpreis für heimische Leguminosen und damit die Wirtschaftlichkeit des Anbaus ist

Page 27: Wild Florian

Stand des Wissens 16

eng verknüpft mit den Marktpreisen für proteinreiche Rohstoffe wie Soja, Ölsaatenschrote und

Maisklebermehl, die zu einem beträchtlichen Anteil aus Importen stammen [92, 96-98].

Zusätzlich zur Trockenerbsenproduktion wurden im Jahr 2010 weitere 1,5 Mio. t frischer

Gemüseerbsen geerntet, die statistisch separat erfasst werden [87]. Davon wurden innerhalb der

EU 25 als Lebensmittel 0,95 Mio. t Erbsen (2003) [18] konsumiert. Das entspricht einem pro Kopf

Verbrauch von 1,3 kg. Der bei weitem überwiegende Anteil der Erbsenernte ging in die Futtermittel-

produktion [18, 87]. Aufgrund der überragenden Bedeutung der Palerbse im Trockenerbsenanbau

beschränkt sich die weitere Betrachtung auf diese Convarietät.

2.3 Palerbsen als alternativer Rohstoff mit hohem Potential für die Lebens- und

Futtermittelherstellung

2.3.1 Morphologie und Zusammensetzung des Palerbsenkorns

Das Erbsenkorn lässt sich grob in die Bestandteile Samenschale (Testa), Keimling (Embryo) und die

beiden Kotyledonen gliedern (Abb. 8). Kosson et al. [99, 100] geben die Massenanteile bei Palerbsen

für die Schale mit 8,6-13,1 Prozent und für den Embryo mit 0,9 Prozent an. Die Samenschale setzt sich

dabei vorwiegend aus Zellulose und weiteren unlöslichen Kohlenhydraten zusammen und enthält nur

sehr geringe Mengen an Protein und Lipiden. Aus der Schale erzeugte Produkte werden oftmals als

äußere Erbsenfaser bezeichnet [101-105]. Hauptspeicherorgan des Erbsenkorns sind die beiden Koty-

ledonen. Diese enthalten nach Sosulski und Sosulski [106] sowie nach Reichert [107] circa 55 Prozent

Stärke, 22 Prozent Protein und 7 Prozent Zellwandbestandteile. Die Zellwandbestandteile setzen sich

im Gegensatz zur Samenschale überwiegend aus Pektinverbindungen sowie Hemicellulosen

zusammen und werden oftmals als innere Faser bezeichnet [99, 103, 106-110]. Der Keimling zeichnet

sich durch besonders hohe Gehalte an Protein (ca. 42 %) sowie Lipiden (ca. 6 %) aus [100]. Die

rasterelektronenmikroskopische Aufnahme in Abbildung 9 zeigt eine Palerbsenzelle des Kotyledons

mit freiliegenden Stärkekörnern, die in eine Matrix globulärer Proteine eingebettet liegen.

Die Zusammensetzung der Erbsenkörner schwankt aufgrund der großen Artenvielfalt und

unterschiedlichster Anbaubedingungen relativ stark. Tabelle 4 gibt einen Überblick über die möglichen

Gehalte ausgewählter Inhaltsstoffe.

Tab. 4: Gehalte ausgewählter Inhaltsstoffe in Palerbsen [99, 100, 107, 113, 114]

Inhaltsstoff Stärke Protein Lipide Mineralstoffe Fasern

Gehalt [%TS] 39,8-54,1 19,0-30,4 0,6-1,5 2,6-3,5 15,0-18,7

Page 28: Wild Florian

Stand des Wissens 17

Abb. 8: Schematischer Aufbau des Erbsenkorns [111].

Abb. 9: REM-Aufnahme des Palerbsenkotyledons mit

freiliegenden Zellbestandteilen

(s=starch granules, pb=protein bodies, cw=cell wall,

ics=intracellular space) [112].

2.3.2 Struktur, Zusammensetzung und Techno-Funktionalität der Hauptinhaltsstoffe der

Palerbse

Aus den nachfolgend beschriebenen physikalischen und chemischen Eigenschaften der

Hauptinhaltsstoffe der Palerbse leiten sich geeignete Verfahrensbedingungen der trocken- und

nasstechnischen Fraktionierung ab. Die Eigenschaften der dadurch erzeugten Produkte bei deren

Verarbeitung zu Lebens- und Futtermitteln basieren auf den dargestellten grundsätzlichen

Funktionalitäten der Inhaltsstoffe.

2.3.2.1 Palerbsenstärke

1. Morphologie und Zusammensetzung

Die Stärkekörner der Palerbse liegen meist als Gemisch von ovalen, teilweise etwas unregelmäßig

geformten Körnern mit einer Längenausdehnung zwischen 15-30 m und einem geringen Anteil von

rundlichen Körnern mit einem Durchmesser von 2-8 m vor [115, 116, 117, 118]. Dabei zeigen die

Stärkekörner unter polarisiertem Licht eine charakteristische Doppelbrechung. Die kristalline Struktur

lässt sich dem für Leguminosen typischen C-Typ zuordnen. Dieser entspricht bei Palerbsen einer

Mischung aus zwei Drittel des bei Getreidestärken üblichen A-Typs und einem Drittel des bei

Knollenstärken weit verbreiteten B-Typs. Die Struktur des A-Typs ist im Vergleich zum B-Typ durch die

wesentlich dichtere Anordnung der Stärke-Doppelhelices gekennzeichnet. Durch den für Leguminosen

vergleichsweise geringen Anteil des B-Typs weist Palerbsenstärke nur eine leicht reduzierte Kristallinität

im Vergleich zu Weizen- oder Maisstärke auf [116, 119, 120]. Die Stärke setzt sich aus 55-70 Prozent

Amylopektin mit einem Molekulargewicht von 107-109 Da und 22-40 Prozent Amylose mit einem

mittleren Molekulargewicht von circa 170.000 Da zusammen. Damit weist Palerbsenstärke gegenüber

gewöhnlicher Mais- oder Weizenstärke einen höheren Amylosegehalt auf [115, 116, 121-124].

Aufgrund der Struktur des Stärkekorns sowie des relativ hohen Anteils an Amylose zeigt native

Page 29: Wild Florian

Stand des Wissens 18

Palerbsenstärke einen höheren Widerstand gegenüber enzymatischer, saurer und alkalischer

Hydrolyse. Bei Verkleisterungsvorgängen wird die Stärkestruktur oftmals unvollständig aufgelöst und

die Stärke zeigt eine ausgeprägte Neigung zur Bildung von Amylose-Lipid-Komplexen sowie zur

Retrogradation mit Bildung resistenter Stärke [117, 124-127].

2. Strukturausbildung in wässrigen Systemen unter thermischer und mechanischer Beanspruchung

Palerbsenstärke und -mehle zeigen bei Messung der Verkleisterungstemperatur in wässrigen

Suspensionen mittels Differential Scanning Calorimetry (DSC) Analyse einen Beginn der Verkleisterung

im Temperaturbereich von 55-62°C, ein Enthalpiemaximum bei 60-68°C und einen Abschluss bei 75-

81°C [118, 128]. Der Enthalpieunterschied beträgt dabei nach Ratnayake et al. 9-23 J/gTS [118].

Barron et al. [129] haben gezeigt, dass die Temperatur des Enthalpiemaximums für Palerbsenstärke ab

einem Wassergehalt von 40 Prozent mit abnehmendem relativen Wasseranteil stark ansteigt. Während

das Enthalpiemaximum bei 40 Prozent Wassergehalt noch bei 65°C liegt, steigt dieses bei 35 Prozent

Wassergehalt bereits auf 110°C an und beträgt bei einem Wassergehalt von 25 Prozent 130°C. Unter

konstanten Scherbedingungen ergeben sich bei 9 bis 16 prozentigen Erbsenstärke-Suspensionen

Verkleisterungstemperaturen von 68-79°C [118, 130, 131]. Palerbsenstärke zeigt dabei im Vergleich

zu Mais- oder Weizenstärken eine etwas niedrigere Viskosität, zeichnet sich jedoch durch eine hohe

Scherstabilität aus. Als nachteilig erweist sich bei der Anwendung als Gelbildner die Neigung zur

Retrogradation verbunden mit Synärese [118, 126, 127].

Barron et al. [129, 132] untersuchten mittels eines den Kochextrusionsvorgang simulierenden

Rheometers die Auswirkungen von thermischer, mechanischer sowie kombinierter thermisch-

mechanischen Beanspruchung auf die Struktur von Palerbsenstärke mit einem Wassergehalt von

30 Prozent. Dabei zeigten Versuche bei Raumtemperatur unter hoher spezifischer mechanischer

Energieeinleitung (SME) Stärkekörner in Fragmenten, die jedoch in ihrer inneren Struktur unverändert

erschienen. Eine rein thermische Beanspruchung oberhalb der Verkleisterungstemperatur induzierte

dagegen ein teilweises Schmelzen der Substanz sowie eine Auflösung der Kornstruktur. Durch

gleichzeitige Einwirkung von mechanischer und thermischer Beanspruchung stieg der

Verkleisterungsgrad, und damit die Desintegration der Stärke weiter an. Die Wirkung von

mechanischer und thermischer Energieeinleitung auf die Stärkekornstruktur ist in Abbildung 10

schematisch dargestellt [132].

Brümmer et al. [133] und van der Einde [134] hatten in Kochextrusionsversuchen mit Maisstärke

anhand des mittleren Molekulargewichts im Produkt gezeigt, dass es durch die Wirkung der

mechanischen Energieeinleitung zu einem Abbau des Amylopektins kommt. Dieser molekulare Abbau

korreliert mit der Höhe der spezifischen mechanischen Energieeinleitung (SME) und ist bei

Page 30: Wild Florian

Stand des Wissens 19

Produkttemperatur von unterhalb 160-180°C unabhängig von der Temperatur. Amylose bleibt im

Temperaturbereich bis 180°C bei gleicher SME stabil [133-135].

Abb. 10: Schematisch dargestellter Strukturabbau des Stärkekorns unter Einwirkung von Scherkräften und Hitze

nach Barron et al. [132].

Weiterhin kann auch die rein mechanische Beanspruchung in Vermahlungsanlagen zur Stärke-

beschädigung führen. Niemann und Meuser [136] sowie Tester [137] zeigten in Untersuchungen zum

Einfluss der Feinvermahlung in Stift- und Kugelschwingmühlen auf die Struktur nativer Palerbsen-

stärke, dass erst eine sehr hohe mechanische Beanspruchung zu einem teilweisen Aufbruch der

Stärkekörner führt. Dieser resultierte zunächst in einer erhöhten Viskositätsausbildung bei Verkleister-

ungsvorgängen und konnte bei sehr starker Zerkleinerung der Stärkekörner, bspw. nach mehr-

stündiger Vermahlung in Kugelschwingmühlen, zur Ausbildung von Gelen in kaltem Wasser führen.

3. Anwendung von Palerbsenstärke

Aus den dargestellten spezifischen Eigenschaften haben Stute [126, 127] und Blenford [138]

Einsatzmöglichkeiten für isolierte, native Palerbsenstärke in Lebensmitteln abgeleitet. Danach lässt

unter anderem die Anwendung von Palerbsenstärke an Stelle von Getreidestärken, chemisch

modifizierten Stärken oder anderen Gelbildnern in Pudding und Dessertcremes, in extrudierten

Produkten, in Frucht- und Gemüseflocken sowie als vorverkleisterte Quellstärke in verschiedensten

Lebensmitteln eine verbesserte Produktqualität beziehungsweise geringere Fertigungskosten erwarten.

2.3.2.2 Palerbsenprotein

1. Morphologie und Zusammensetzung

Die Proteine der Erbse lassen sich in vier Hauptfraktionen unterteilen: Die wasserlösliche

Albuminfraktion, aufgrund ihres Sedimentationsverhaltens nach Svedberg als 2S-Fraktion bezeichnet,

Page 31: Wild Florian

Stand des Wissens 20

die salzwasserlöslichen Globulinfraktionen Vicilin (7S) und Legumin (11S) sowie eine vergleichsweise

kleine Fraktion salzwasserunlöslicher Proteine [139-142].

Die Globuline stellen mit einem Anteil von circa 65 Prozent am Gesamtprotein die größte

Proteinfraktion dar. Dabei handelt es sich um globuläre Speicherproteine von relativ kompakter,

hauptsächlich in β-Faltblattkonformation vorliegender Molekülstruktur mit einem Durchmesser von

rund 2 m. Das Verhältnis von Legumin zu Vicilin kann dabei im Bereich von 0,2 bis 1,5 schwanken,

wobei in den meisten Sorten Vicilin überwiegt. Das Legumin liegt nativ als Hexamer mit einem

Molekulargewicht von 380-410 kDa vor, dissoziiert allerdings bereits im leicht sauren Milieu in

Einheiten zu etwa 60 kDa. Diese bestehen aus einem sauren (38-40 kDa) und einem durch eine

Disulfidbrücke kovalent gebundenen basischen Teil (19-22 kDa). Legumin enthält im Gegensatz zu

Vicilin nennenswerte Anteile der schwefelhaltigen Aminosäuren Methionin und Cystein. Bei Vicilin

handelt es sich um eine als Trimer (150-190 kDa) vorliegende Molekülstruktur, deren Monomere circa

50 kDa groß sind. Diese Monomere können unter stark dissoziierenden Bedingungen in

Untereinheiten von 12,5-33 kDa zerfallen. Convicilin (71 kDa) wurde in der Literatur oftmals als drittes

globuläres Protein angesehen, stellt aber nach O’Kane [143] eine Variante des Vicilins dar. Dabei ist die

Kernstruktur des Vicilin um eine circa 20 kDa große, sehr stark polare Molekülkette erweitert. Der

Anteil von Convicilin an den globulären Proteinen beträgt 11-20 Prozent [139, 143]. Ähnliche

Globulinstrukturen finden sich auch in anderen Leguminosen. So entspricht das Legumin weitgehend

dem Glycinin der Sojapflanze sowie Vicilin / Convicilin der β-Untereinheit, respektive der α- und α’-

Untereinheiten des β-Conglycinins [142, 143].

Zur Fraktion der Albumine zählen rund 20-35 Prozent des Gesamtproteins. Der Anteil der Albumine

am Gesamtprotein von Palerbse ist damit wesentlich größer als der Albuminanteil am Gesamtprotein

von Soja. Albumine sind zwar überwiegend Speicherproteine, sie enthalten darüber hinaus jedoch

zusätzlich eine Vielzahl besonders bioaktiver Proteine. Dazu zählen insbesondere Lipoxygenasen und

sonstige Enzyme, Lectine sowie Trypsininhibitoren. Albumine unterteilen sich in die Fraktionen „Pea

Albumin“ 1 und 2 (PA 1 & PA 2). PA 1 (11 kDa) besteht aus zwei Untereinheiten (6 und 4 kDa), die

sich durch einen besonders hohen Gehalt schwefelhaltiger Aminosäuren auszeichnen. Diese Fraktion

dient zur Versorgung des Embryos während der ersten Phase der Keimung. Die Fraktion PA 2 weist

mit einem Molekulargewicht von 26 kDa eine deutlich größere molekulare Struktur als PA 1 auf. Die

bio-funktionelle Bedeutung des PA 2 in der Erbsenpflanze ist bisher noch ungeklärt [139, 144, 145].

2. Denaturierung

Oberhalb der sogenannten Denaturierungstemperatur einer oder mehrerer Proteinfraktionen findet

eine zumeist irreversible Umfaltung der betreffenden Proteine statt, die als Denaturierung bezeichnet

wird. Der Grad der Denaturierung hängt von der Höhe der Temperatur und der Dauer der Einwirkung

Page 32: Wild Florian

Stand des Wissens 21

(Temperatur-Zeit-Funktion), dem Wassergehalt des Mediums und den Milieubedingungen ab. Mit

DSC-Messungen von 20-30 prozentigen wässrigen Erbsenproteinlösungen wurden Denaturierungs-

temperaturen im Bereich von 82-91 °C ermittelt. Die Enthalpieänderung für natives Protein betrug

dabei etwa 12 J/g Protein [143, 146, 147].

Proteinumfaltungen können in wässrigen Systemen auch durch Einwirkung von Säuren und Laugen

sowie durch hohe Ionenstärke induziert werden. Dadurch kann es bei ausreichend hoher Protein-

konzentration zur Koagulation von Proteinen kommen, die ausfallen können. Die Koagulation kann

zur Fällung von Proteinkoagulaten genutzt werden. Durch schlagartige Änderung der Ionenstärke und

der Temperatur können die Koagulate micellenförmige Strukturen ausbilden, die eine geringe

Löslichkeit in wässrigen und öligen Lösungen aufweisen [147, 148].

Van der Poel [149] und Wang [150] stellten bei der Kochextrusion von Erbsenmehl und

proteinangereichertem Erbsenmehl fest, dass es bei Prozesstemperaturen von 105 °C beziehungsweise

130 °C zur Proteindenaturierung kommt, die zu einer stark verminderten Proteinlöslichkeit führt.

Dieser Effekt hängt vom Wassergehalt der zu extrudierenden Masse ab. Er wird bei abnehmendem

Wassergehalt und der damit verbundenen ansteigenden SME in die Masse verstärkt [149-150]. Sehr

hohe Drücke (> 1000bar) unterstützen ebenfalls Proteinumfaltungen. Dies kann bei der Lebensmittel-

herstellung zur schonenden Pasteurisierung sowie zur Enzyminaktivierung bei reduzierten

Temperaturen genutzt werden. Moderate Drücke bis zu circa 300 bar können allerdings auch zu einer

Stabilisierung der Molekülstruktur führen, so dass es dadurch zu einem leichten Anstieg der

Denaturierungstemperatur kommen kann [151, 152].

Eine weitreichende Proteindenaturierung führt meist zu einer stark verminderten Löslichkeit und

Quellfähigkeit. Da diese Charakteristika bedeutende funktionelle Eigenschaften eines Proteins sind, die

für viele seiner technischen Anwendungen einen herausragenden Stellenwert besitzen, führt die

Denaturierung häufig zu einer starken Einschränkung des möglichen Anwendungsspektrums des

Proteins. Dagegen wirkt sich eine schwache, partielle Denaturierung oftmals unspezifisch auf die

funktionellen Eigenschaften von Proteinen aus.

3. Techno-funktionelle Eigenschaften der Proteine

Proteinlöslichkeit

Die Proteinlöslichkeit wird gewöhnlich als der unter definierten Bedingungen lösliche Stickstoffanteil

bestimmt. Sie hängt insbesondere von der Verteilung und Zugänglichkeit der an den Proteinmolekülen

oberflächlich vorhandenen polaren und unpolaren Gruppen ab. Eine gute Löslichkeit wird als

Voraussetzung für weitere techno-funktionelle Eigenschaften wie Gel-, Emulsions- oder

Schaumbildung betrachtet [153-155]. In wässrigen Lösungen hängt die Proteinlöslichkeit im hohen

Page 33: Wild Florian

Stand des Wissens 22

Maße vom pH-Wert ab. Dabei zeigen Proteine am isoelektrischen Punkt die geringste Löslichkeit. Über

und unterhalb des isoelektrischen Punktes besitzen Proteine eine Nettoladung, die durch

elektrostatische Abstoßung und ionische Hydratation die Agglomeration der Proteine verhindern und

somit den gelösten Zustand begünstigen. Niedrige Salzkonzentrationen (< 1,0 mol/L) können die

Löslichkeit durch Stabilisierung der oberflächlichen Ladungen erhöhen (Einsalzeffekt), während höhere

Salzkonzentrationen die Agglomerationsneigung begünstigen (Aussalzeffekt). Weiterhin lässt sich die

Proteinlöslichkeit oftmals durch Erhöhung der Temperatur bis zu einem Bereich von 50-70°C steigern.

Das Löslichkeitsverhalten ist darüber hinaus abhängig vom Protein/Wasser-Verhältnis [155]. Natives

Erbsenprotein besitzt einen für Leguminosenproteine typischen Löslichkeitsverlauf in Abhängigkeit

vom pH-Wert mit einer minimalen Löslichkeit von 15-20 Prozent im pH-Bereich 4,0-5,0 sowie einer

Löslichkeit von bis zu 80 Prozent im neutralen bis schwach alkalischen pH-Bereich. Der isoelektrische

Punkt liegt für Legumin bei pH 4,8 und für Vicilin bei pH 5,5 [142, 143, 155, 156].

Wasser- und Fettbindung

Wasser wird physikalisch in die Hohlräume und Kapillaren von Proteinpartikeln sowie durch Protein-

Wasser-Wechselwirkungen an deren Oberfläche gebunden. Die maximal mögliche gebundene

Wassermenge nimmt dabei von unpolaren, über polare zu geladenen Seitenketten stark zu. Während

die räumliche Partikelstruktur sowie die spezifische Partikeloberfläche vom Herstellungs- sowie,

insbesondere bei Proteinisolaten, vom Trocknungsverfahren beeinflusst werden, hängen die Protein-

Wasser-Wechselwirkungen von der Proteinzusammensetzung, der Proteinkonformation und den

vorherrschenden Milieubedingungen, wie beispielsweise pH-Wert und Ionenstärke, ab. Die wasser-

bindenden Eigenschaften der Erbsenproteinprodukte haben in Anwendungen mit moderatem bis

hohem Wassergehalt insbesondere Auswirkung auf Textur und Viskosität. In trockenen Produkten

wirkt sich die Wasserbindung auf die Haltbarkeit und, besonders bei pulvrigen Produkten, auf das

Fließverhalten und die Benetzbarkeit aus. Die in der Literatur angegebenen Wasserbindekapazitäten

für Erbsenprodukte weisen zum Teil hohe Unterschiede auf (Tab. 5). Diese sind in unterschiedlichen

Rohstoffen, Produkten und Bestimmungsmethoden begründet. Bei vergleichenden Untersuchungen

mit Sojaproteinisolaten wiesen Erbsenproteinisolate eine ähnliche bis geringfügig niedrigere

Wasserbindekapazität auf [140, 156-162].

Für die Fett- oder Ölbindung gelten die bereits für die Wasserbindung dargestellten Zusammenhänge,

wobei die Anlagerung an die Proteinoberfläche hauptsächlich durch Wechselwirkungen mit unpolaren

Seitenketten bestimmt wird. Die physikalische Einlagerung von Ölen und Fetten in Hohlräume und

Kapillaren hängt stark von der Viskosität des Öls und somit von der Temperatur ab. Die fettbindenden

Eigenschaften beeinflussen oftmals die Textur sowie die Oberflächenbeschaffenheit der Endprodukte.

Unvollständig gebundenes Fett bewirkt je nach Schmelzpunkt ölige bis klebrige Oberflächen. Die

Page 34: Wild Florian

Stand des Wissens 23

oberflächlich gebundenen Lipide sind darüber hinaus in besonderer Weise für Oxidationsreaktionen

zugänglich, die zu unerwünschten sensorischen Veränderungen führen können [140, 156, 158-163].

Tab. 5: Wasser- und Fettbindekapazität von Erbsenmehl und Erbsenproteinprodukten [140]

Erbsenprodukt Wasserbindung [g H2O/g Mehl]

Fettbindung [g Öl/g Mehl]

Erbsenmehl 0,8-1,2 0,4-1,0

Erbsenproteinmehl 0,7-1,1 0,6-0,9

Erbsenproteinisolat 1,1-3,3 0,9-2,3

Gelbildung / Vernetzung

Palerbsenproteine können, wie die meisten Leguminosenproteine, unter geeigneten Bedingungen in

wässrigen Lösungen (Sole) dreidimensionale Netzwerkstrukturen ausbilden. Dabei entstehen in einem

zweiphasigen Mechanismus meist aggregierte, opake Gele. Der Mechanismus beginnt mit einer

hitzeinduzierten Auffaltung der globulären Proteine, wobei reaktive Gruppen wie Sulfhydrylgruppen

oder hydrophobe Reste zugänglich werden. Diese können dann bei weiterer Wärmezufuhr in

Wechselwirkung mit anderen Proteinmolekülen treten [164, 165]. Einen Überblick über typische

Wechselwirkungen, deren Charakteristik sowie Bedeutung für Proteinvernetzungen gibt Tabelle 6

[166]. Zur Ausbildung einer Gelstruktur ist je nach Art des Proteins sowie der Milieubedingungen eine

minimale Proteinkonzentration von etwa 7-15 Prozent [167] im Sol nötig. Die Gelstärke nimmt dabei

meist mit höheren Proteingehalten und stärkerer Erhitzung zu [164-167].

Tab. 6: Charakteristika intermolekularer Wechselwirkungen von Proteinmolekülen in wässrigen Lösungen [166]

Bindungstyp Art Einfluss auf die Wechselwirkung von Proteinmolekülen in wässriger Lösung

Temperatur-abhängigkeit

Hydrophobe WW anziehend hoch ansteigend

Elektrostatische WW abstoßend abhängig von pH-Wert und Ionenstärke ansteigend

Wasserstoffbrücken anziehend schwach*) fallend

Hydratationsinteraktionen abstoßend hoch fallend

Van der Waals anziehend schwach -

Sterische Abstoßung abstoßend hoch -

Disulfidbrücken anziehend sehr hoch keine

*) nach Aggregation der Proteinmoleküle starker Einfluss auf die Stabilität der Netzstruktur

Oakenfull et al. [164] haben die möglichen Gelstrukturen für globuläre Proteine aufgrund ihres

Entstehens in statistisch zufälliges Aggregieren sowie in gerichtete Zusammenlagerung von Molekülen

zu feinsträngigen Netzwerken unterteilt. Welche Netzwerkstruktur ausgebildet wird, hängt von den

jeweiligen Milieubedingungen und den dabei gegebenen Möglichkeiten zur Wechselwirkung zwischen

den Proteinmolekülen ab. Die für Leguminosenproteine typischen aggregierten Gelstrukturen werden

bei einem hohen Anteil hydrophober Reste im Proteinmolekül ausgebildet. Daneben begünstigen pH-

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Stand des Wissens 24

Werte im isoelektrischen Bereich, eine hohe Salzkonzentration sowie die Anwesenheit mehrwertiger

Salze die Ausbildung dieses Typs. Eine zu starke Aggregation bedingt jedoch meist eine erhöhte

Synäreseneigung [164, 143, 168, 169]. O’Kane et al. [143, 168] und Bacon et al. [170] hatten jedoch

für Erbsenprotein auch gezeigt, dass bei starker Anreicherung des besonders polaren Convicilin,

welches ein vermindertes Aggregieren durch hydrophobe Wechselwirkungen bewirkt, Erbsenproteine

auch in der Lage sind transparente, feinsträngige Gele auszubilden. In Abbildung 11 sind die

Mechanismen zur Ausbildung aggregierter Gelnetzwerke schematisch dargestellt.

Abb. 11: Schematische Darstellung der Bildung aggregierter Proteingele [164].

Die Bildung von Proteingelen ist, mit Ausnahme von Gelatinegelen, aufgrund der nach Umfaltung der

Moleküle stattfindenden Reaktionen thermisch irreversibel. Allerdings konnten verschiedene Autoren

zeigen, dass sich Sojaproteingele nach einem durchlaufenen Erhitzungs- und Abkühlzyklus durch

erneutes Erhitzen wieder sehr stark erweichen oder gar verflüssigen lassen [164, 167, 171, 172].

Catsimpoolas und Meyer [171] schlugen zur Erklärung dieses Vorgangs das in Abbildung 12

dargestellte zweistufige Schema zur Gelbildung vor. Danach ist der Sol–Progel Übergang irreversibel,

während sich der Progel–Gel-Übergang reversibel gestaltet. Der reversible Anteil resultiert aus nicht-

kovalenten Bindungen. Aufgrund des geringen Gehaltes an den schwefelhaltigen Aminosäuren

Cystein und Methionin haben kovalente Disulfidbindungen nur einen geringen Anteil am

Strukturaufbau in Gelen aus Leguminosenprotein. Deshalb ist der reversible Anteil der Gelstärke bei

diesen Proteinen hoch [143, 146, 164, 167, 169, 171-173].

Abb. 12: Schematische Darstellung der Gelbildung globulärer Sojaproteine nach Catsimpoolas und Meyer [171].

Page 36: Wild Florian

Stand des Wissens 25

In der Literatur beschriebene Untersuchungen zum Gelierverhalten von Erbsenproteinisolaten zeigten,

dass dieses demjenigen von Sojaproteinisolat ähnlich ist [143, 146, 159, 165, 168, 170]. O’Kane et al.

[143, 168] haben gezeigt, dass neben den Milieubedingungen auch die jeweiligen Anteile sowie

Zusammensetzung der Legumin- und Vicilinfraktionen einzelner Erbsenvarietäten bedeutenden

Einfluss auf das Gelierverhalten haben.

Grenzflächeneigenschaften / Emulsion- und Schaumbildung

Proteine besitzen aufgrund ihres amphiphilen Charakters die Möglichkeit, Grenzflächen zwischen Öl-

und Wasserphasen zu stabilisieren. Die Stabilisierung der Grenzfläche setzt sich dabei aus drei

Teilprozessen zusammen: Diffusion der Proteinmoleküle an die Grenzfläche, Adsorption der Proteine

an die Grenzfläche sowie Änderung der Molekülkonformation zur Ausbildung einer stabilen

Grenzschicht [174, 175]. In Abbildung 13 sind die Vorgänge beim mechanischen Emulgieren

schematisch dargestellt. Dabei wird die disperse Phase zu Tröpfchen zerteilt und somit eine stark

vergrößerte, zu stabilisierende Grenzfläche erzeugt.

Abb. 13: Schematische Darstellung der Vorgänge beim mechanischen Emulgieren [176].

Globuläre Leguminosenproteine, die eine ausreichende Wasserlöslichkeit aufweisen, eignen sich im

Allgemeinen gut für den Einsatz als Emulgator in Öl-in-Wasser-Emulsionen (O/W-Emulsionen). Zwar

diffundieren die Proteinmoleküle aufgrund ihres vergleichsweise hohen Molekulargewichts relativ

langsam aus der Wasserphase an die zu stabilisierende Grenzfläche, dort werden die Moleküle,

aufgrund der nach außen überwiegend hydrophob wirkenden Gruppen, dann aber sehr schnell an die

Öl-Wasser-Grenzfläche adsorbiert. Das führt zur starken Absenkung der Oberflächenspannung am

Öltröpfchen. Durch Umfaltungen (partielle Denaturierung) und Neuausrichtung der Moleküle wird die

Grenzschicht möglichst dicht besetzt und die Moleküle bilden über intermolekulare Wechselwirkungen

eine film- oder membranähnliche, stabile Grenzschicht um das Öltröpfchen. Die Stabilität und Dicke

dieses Films ist in hohem Maß abhängig von der Konzentration, Struktur und Flexibilität der

Proteinmoleküle sowie der durch die Milieubedingungen beeinflussten Intensität der

Wechselwirkungen. Zunehmend starke, anziehende Wechselwirkungen (bei Annäherung des

Page 37: Wild Florian

Stand des Wissens 26

pH-Wertes der kontinuierlichen Phase an den pI-Wert des Proteins oder bei erhöhter Ionenstärke)

können einerseits die Grenzschicht durch Verdichtung weiter stabilisieren oder bei ausgeprägt

anziehenden Wechselwirkungen zwischen bereits emulgierten Tröpfchen zur Koaleszenz führen. Ein

weiterer stabilisierender Effekt tritt durch die Viskositätserhöhung der kontinuierlichen Phase aufgrund

der relativ hohen Wasserbindung der Proteine ein [154, 174-177].

Erbsenproteinisolate zeigten in vergleichenden Emulsionsversuchen mit Sojaproteinisolaten ähnliche

oder bessere, und damit sehr gute emulgierende Eigenschaften (Tab. 7) [140, 156, 178, 179]. Franko

et al. [180] haben besonders kleine Öltröpfchengrößen in schwach sauren Emulsionen (pH 6,6)

gefunden und Koyoro und Powers [181] haben für isoliertes Legumin im sauren Milieu höhere

Emulgierkapazitäten als für die Vicilinfraktion ermittelten. Sosulski und Mc Curdy [156] haben bei

vergleichenden Untersuchungen für ein trockentechnisch proteinangereichertes Erbsenmehl,

sogenanntes Erbsenproteinmehl (EPM), und isoelektrisch gefälltes Proteinisolat nur moderat

verbesserte und durchschnittliche Emulgierkapazitäten im Vergleich zu Erbsenmehl festgestellt.

Analog zur Emulsionsbildung können Proteine durch Absenken der Oberflächenspannung und

Ausbildung viskoelastischer Filme um dispergierte Gasblasen Luft-Wasser-Grenzflächen stabilisieren.

Schaumstrukturen sind besonders durch einen hohen Dichteunterschied zwischen der kontinuierlichen

Phase (flüssig oder fest) und der dispersen Phase (gasförmig) gekennzeichnet. Der Volumenanteil der

dispersen Phase kann dabei sehr groß sein. Die Eignung von Proteinen zur Stabilisierung von

Schäumen hängt entscheidend von ihrer Fähigkeit ab, rasch viskoelastische Filme an der Grenzfläche

zu bilden. Solche Proteinfilme sollten sich durch eine möglichst hohe Resistenz gegenüber

Flüssigkeitsverlust und mechanische Krafteinwirkung auszeichnen. Die Eigenschaften der gebildeten

Proteinfilme werden dabei, vergleichbar den Prozessen bei der Emulsionsbildung, von den Milieu-

bedingungen beeinflusst. Als besonders gute Schaumbildner haben sich oftmals kleinere, besonders

flexible und mit mehreren zugänglichen hydrophoben Gruppen ausgestattete Protein-moleküle

erwiesen. Hydrophobe Gruppen werden oftmals erst durch partielle oder vollständige Denaturierung

der Proteine zugänglich. Entsprechende molekulare Umfaltungsprozesse können an der Phasengrenze

induziert werden. Aufgrund des besonders hohen Dichteunterschieds der Phasen erhöht sich die

Schaumstabilität mit zunehmender Viskosität der kontinuierlichen Phase stark. Bei flüssiger

kontinuierlicher Phase trägt eine in dieser Phase geringe Löslichkeit des Gases zu stabilen Schäumen

bei [153, 175, 182, 183].

Das Schaumbildevermögen von Erbsen- und anderen Leguminosenproteinisolaten wird meist als

durchschnittlich bis schwach beschrieben (Tab. 7) [140, 156, 158, 184]. Allerdings lässt es sich oftmals

durch moderate Hitzebehandlung (70-80°C) der Proteine, chemische Modifizierung [185] und

insbesondere durch partielle Hydrolyse der Proteine verbessern [186]. Besonders gute schaumbildende

Page 38: Wild Florian

Stand des Wissens 27

Eigenschaften fanden D’Agostina et al. [187] für die im sauren Milieu nicht-fällbaren Proteinfraktionen

bei der ebenfalls zu den Körnerleguminosen zählenden weißen Süßlupine (Lupinus albus L.).

Tab. 7: Typische Emulgierkapazitäten sowie Schaumaktivitäten für Erbsenprodukte [140, 156, 158]

Erbsenprodukt

Emulgierkapazität [mL Öl/g Probe]

Schaumaktivität 1)

[mL/100mL]

Erbsenmehl 346 150 (3%-ige Lsg.)

Erbsenproteinmehl 372 283 (3%-ige Lsg.)

Erbsenproteinisolat 366 433 (6%-ige Lsg.)

1) Gesamtvolumen (Schaum + Lösung) nach Aufschlag / 100mL Ausgangslösung

4. Anwendung von Erbsenproteinprodukten

Seit einigen Jahren finden Erbsenproteinisolate zunehmenden Einsatz in Lebensmitteln. Dabei

ermöglichen die dargestellten techno-funktionellen Eigenschaften die teilweise oder vollständige

Substitution von Milcheiweiß, Eibestandteilen oder sonstigen pflanzlichen Eiweißen [140]. Der Einsatz

von Erbsenmehlen, proteinangereicherten Mehlen und Proteinisolaten in Teig- und Backwaren erfolgt

meist zur Steigerung des Proteingehalts. Gleichzeitig wird durch die gegenüber Weizenmehl höhere

Wasserbindung die Frischhaltung von Gebäckstücken verbessert. Die prinzipielle Eignung zur

Substitution von Ei in feinen Backwaren zeigte Günther [188] anhand von Rührkuchen. Ein weiterer

Einsatz für Erbsenproteinisolate zur Verbesserung von Textur und Steigerung des Wassergehalts ergibt

sich bei Wurstwaren. Dabei sind besonders die Emulgiereigenschaften sowie die Wasser- und

Fettbindung von großer Bedeutung [189, 190]. Die Texturierung proteinreicher Matrices auf Erbsen-

proteinbasis, meist in Kombination mit weiteren pflanzlichen Proteinen, ermöglicht die Herstellung von

Hackfleisch-ähnlichem Trockengranulat, grobstückigen, leicht fasrigen Produkten sowie sehr

feinfasrigen, nassextrudierten Fleischsurrogaten [140, 150, 191, 192]. Weiterhin wurden Erbsen-

proteinisolate zur Herstellung von Milch- und Tofu-ähnlichen Produkten, pflanzlicher Eiscreme oder als

partieller Milchersatz in Käseprodukten getestet [140, 193, 194]. Erbsenproteinisolate und Erbsen-

proteinmehle finden darüber hinaus interessante Anwendungsmöglichkeiten in hochwertigen

Futtermitteln für Haustiere, Aquakulturen und Geflügel [19, 50, 140, 195, 196].

2.3.2.3 Äußere Erbsenfaser

1. Zusammensetzung

Die oftmals als äußere Faser bezeichnete Samenschale enthält nach Reichert [107] sowie Weightman

et al. [101] 60-70 Prozent Cellulose, etwa 15-17 Prozent pektinartige Substanzen, rund 8 Prozent

Hemicellulosen und 1 Prozent Lignin sowie geringe Mengen an Proteinen, Mineralstoffen und Lipiden.

Page 39: Wild Florian

Stand des Wissens 28

2. Techno-funktionelle Eigenschaften

Die Samenschale lässt sich verhältnismäßig einfach und als reine Fraktion vom Erbsenkotyledon

abtrennen. Durch Vermahlen erhält man ein leicht cremefarbenes Pulver, das in wässrigen Systemen

keine Netzstrukturen ausbilden kann und keine besonderen Grenzflächeneigenschaften besitzt.

Weiterhin besitzt die äußere Faser nur eine geringe Wasserbindung von rund 3,2 mL/g TS und ein

geringes Quellvermögen [102]. Ralet et al. [104, 105] konnten unter Extrusionsbedingungen mit hoher

bis sehr hoher spezifischer mechanischer Energieeinleitung die Wasserlöslichkeit des Faserproduktes

von 1,5 Prozent auf 15 Prozent steigern. Durch die Verarbeitung treten pektinartige Substanzen aus

der Zellwandmatrix aus [104, 105].

3. Anwendungen von äußerer Erbsenfaser

Als Anwendung für Faserprodukte aus der Samenschale werden in der Literatur hauptsächlich

Anwendungen in Back- und Teigwaren beschrieben. Dabei tragen die Erbsenfaserpräparate zur

Frischhaltung, zur Gefrierstabilität sowie zur Ballaststoffanreicherung bei [197-199].

2.3.2.4 Innere Erbsenfaser

1. Zusammensetzung

Die als innere Erbsenfaser bezeichneten Zellwände des Kotyledons zeichnen sich im Vergleich zur

Samenschale durch wesentlich höhere Anteile pektinartiger Substanzen von bis zu 55 Prozent und von

Hemicellulosen von bis zu 22 Prozent aus. Der Celluloseanteil ist dagegen mit circa 10 Prozent deutlich

geringer [107-109].

2. Techno-funktionelle Eigenschaften

Aufgrund des hohen Anteils löslicher Bestandteile im Zellwandmaterial sowie von Wechselwirkungen

der Zellwandbestandteile mit Zellinhaltsstoffen während der nasstechnischen Herstellung von

Faserprodukten, weicht die Zusammensetzung von Faserprodukten unterschiedlicher Herstellungs-

verfahren zum Teil erheblich voneinander ab [200]. So enthalten Faserprodukte aus dem Erbsen-

kotyledon oftmals noch größere Anteile Stärke. Herausragende Eigenschaft dieser Faserprodukte ist

die Fähigkeit, hohe Wassermengen von bis zu 20 mL/g TS [106, 200] zu binden. Verbunden mit der

hohen Wasserbindung ist die viskositätserhöhende Eigenschaft, die ab einer Trockensubstanz-

konzentration von etwa 20 Prozent zur Ausbildung partikulärer Gele führen kann. Dabei muss

allerdings beachtet werden, dass sowohl der Faser- als auch der Stärkeanteil nach erfolgter

Verkleisterung zur Strukturausbildung beiträgt [106, 200].

Page 40: Wild Florian

Stand des Wissens 29

3. Anwendungen von innerer Erbsenfaser

Faserprodukte aus dem Erbsenkotyledon werden vorwiegend zur Wasser- und Fettbindung sowie zur

Ballaststoffanreicherung in Hackfleisch und Wurstprodukten eingesetzt. Weitere Anwendungsmöglich-

keiten finden sich beispielsweise in Back- und Teigwaren, Füllungen und Instantsuppen [200-204].

2.3.2.5 Erbsenlipide

Die Lipide haben nur einen kleinen Anteil von etwa 3 Prozent an der Erbsenmasse. Hoover et al. [205]

ermittelten eine Lipid-Zusammensetzung von 54 Prozent Phospholipiden, 43 Prozent Triglyceriden und

3 Prozent Glycolipiden. Der enthaltene hohe Anteil an zum Teil mehrfach ungesättigten Fettsäuren,

insbesondere an Linolsäure (56 %), Ölsäure (17 %) sowie Linolensäure (11 %), begünstigen die

Fettoxidation und damit die Ausbildung unerwünschter ranziger Aromakomponenten in

Erbsenprodukten. Aufgrund des relativ hohen Anteils an Phospholipiden ist es wahrscheinlich, dass sie

zur Stabilisierung von Grenzflächen beitragen können [205-207].

2.3.3 Ernährungsphysiologische Eigenschaften der Erbseninhaltsstoffe

Durch den erheblichen Gehalt an Stärke und Protein besitzen Erbsen ein hohes Nährwertpotential für

monogastrische Lebewesen [114]. Allerdings weist native Erbsenstärke eine vergleichsweise hohe

Resistenz gegenüber dem enzymatischen Abbau auf und neigt bei der Verarbeitung, bedingt durch

einen vergleichsweise hohen Amylosegehalt, zur Bildung retrogradierter Stärke. Beides kann zu einer

reduzierten Bioverfügbarkeit führen und kann durch unzureichenden Abbau im Ileum die

Wasserresorption im Dickdarm beeinträchtigen. Dies begünstigt das Auftreten von Diarrhö, anderseits

ist mit der verzögerten Verdaubarkeit der Stärke ein niedriger glykämischer Index verbunden. Der

Passage einer moderaten Menge unverdauter Stärke in den Dickdarm wird ein präbiotischer Effekt

zugeschrieben [208-210]. Der präbiotische Effekt wird durch -Galactoside sowie fermentierbare

Bestandteile der inneren Faser verstärkt. Die innere Faser kann durch die starke Wasserbindung

außerdem zu einer erhöhten Viskosität im Verdauungstrakt beitragen, die gegebenenfalls zu einer

verminderten Aufnahme von Nährstoffen führt [208, 211, 212].

Erbsenproteine weisen eine günstige, Getreideproteine nahezu ideal ergänzende

Aminosäurenzusammensetzung auf, wobei besonders die hohen Lysin- und Arginingehalte

hervorzuheben sind. Gleichzeitig sind Erbsenproteine arm an den schwefelhaltigen Aminosäuren

Methionin und Cystein und weisen einen nur mäßigen Gehalt an Tryptophan auf [114, 213-216].

Untersuchungen mit verschiedenen Leguminosenproteinen zeigten bei ausreichendem Verzehr einen

blutdruck- und cholesterinsenkenden Effekt [214]. Für verschiedene, relativ niedermolekulare Proteine

sind jedoch auch antinutritive, und damit nährwertsenkende Wirkungen nachgewiesen worden. Diese

sind allerdings bei Erbsen im Vergleich zu vielen anderen Leguminosen, wie beispielsweise Soja, in

Page 41: Wild Florian

Stand des Wissens 30

wesentlich geringerem Maße ausgeprägt. Enthaltene Protease- (Trypsin / Chymotrypsin) und

Amylaseinhibitoren können Verdauungsenzyme blockieren und somit die Verdauung der Nährstoffe

erschweren [214-218]. Antigen wirkende Leguminosenproteine können zu Entzündungen und

krankhaften Veränderungen der Darmschleimhaut führen und Lektine (Phytohämagglutinine) das

Agglomerieren von Blutkörperchen bewirken. Erbsenproteine gelten allerdings nicht als allergie-

auslösend und die in Erbsen enthaltenen Lektine haben keine toxische Wirkung [114, 213-218].

Saponinen wird aufgrund ihrer hämolytischen Eigenschaften ein toxisches Potential zugeschrieben. So

stehen seit kurzem Sojasaponine im Verdacht, ursächlich für das Auftreten von Entzündungen und

krankhaften Veränderungen im Darmtrakt bei Lachsen zu sein [53]. Hohe Saponingehalte bewirken

außerdem einen bitteren Geschmack, der in einer reduzierten Futteraufnahme resultieren kann [212,

219]. Ein bitterer, oftmals astringierender Geschmackseindruck wird Polyphenolen zugeschrieben.

Tannine, hochmolekulare Polyphenole, können darüber hinaus im Verdauungstrakt mit Enzymen oder

anderen Proteinen schwerverdauliche Komplexe bilden. Sie inhibieren dadurch Verdauungsenzyme

und senken damit die Bioverfügbarkeit der Proteine [217, 220, 221]. Phytinsäure beeinträchtigt durch

Wechselwirkungen mit Proteinen ebenfalls deren Verdaubarkeit. Die hauptsächliche antinutritive

Wirkung besteht jedoch in der Bildung von unverdaubaren Chelaten mit Mineralien und

Spurenelementen wie Calcium, Eisen und Zink. Damit stehen diese Stoffe dem Körper oftmals nicht

mehr in ausreichender Menge zur Verfügung. Der menschliche und tierische Organismus bildet selbst

keine Phytase, um durch enzymatischen Abbau der Phytinsäure deren Phosphorgehalt für den

Stoffwechsel nützen zu können [114, 221-223]. Ergänzend sei erwähnt, dass neben den

beschriebenen antinutritiven Wirkungen der erwähnten Begleitstoffe im Falle einer geringen

Konzentration auch verschiedene gesundheitsfördernde Wirkungen beschrieben wurden [214].

2.4 Verfahren zur Herstellung von Proteinprodukten aus Palerbsen

Einzelne Erbseninhaltsstoffe können mit Hilfe trocken- und nasstechnischer Verfahren angereichert

oder isoliert werden. Die auf diese Weise gewonnenen Fraktionen besitzen spezifische techno-

funktionelle und nutritive Eigenschaften, die erweiterte oder neue Einsatzmöglichkeiten von

Erbsenprodukten in Lebens- und Futtermittel ermöglichen [140-142].

2.4.1 Trockentechnische Fraktionierung

Die trockentechnische Fraktionierung von Palerbseninhaltsstoffen basiert auf einem mechanischen

Aufschluss der Erbsenzellen mit dem Ziel, die einzelnen Inhaltsstoffe Stärke, Protein und Zellwand-

fasern voneinander zu lösen, um sie dann in Luft zu Dispergieren und anschließend durch Windsicht-

ung in Fraktionen trennen zu können. Durch einen geeigneten Windsichtungsprozess können die

Page 42: Wild Florian

Stand des Wissens 31

größeren und spezifisch dichteren Stärkekörner von den kleineren Faser- und Proteinpartikeln

getrennt, beziehungsweise in den Fraktionen des Trennvorgangs angereichert werden [224-226].

Der dazu erforderliche Zerkleinerungsgrad setzt bei Palerbsen eine hohe Beanspruchungsintensität

durch das Zerkleinerungswerkzeug voraus. In der industriellen Anwendung haben sich dazu

Prallmühlen, insbesondere Stiftmühlen bewährt. Die Zerkleinerung darf Stärkekörner nur wenig

beschädigen, um beim nachfolgenden Trennen in der Feinfraktion den Stärkegehalt möglichst niedrig

einstellen zu können [226].

Fliehkraft-Gegenstrom-Windsichter trennen den in einem Gas dispergierten Gutstrom nach Größe,

Dichte und aerodynamischen Eigenschaften in mindestens zwei Fraktionen. Mit rotierenden

Sichterrädern können dabei Partikel-Trenngrenzen von kleiner einem Mikrometer erreicht werden. Als

Trenngrenze wird jene Partikelgröße definiert, die zu gleichen Teilen in die Fein- und Grobfraktion des

Sichters verteilt wird [224]. In der Abbildung 14 [227] ist das Trennprinzip eines Sichterrades

dargestellt. Die im Luftstrom dispergierten Partikel werden mit der Geschwindigkeit vr dem Sichterrad

radial zugeführt und auf die Umfangsgeschwindigkeit vu beschleunigt. Dabei wirken auf jeden

einzelnen Partikel die in Abhängigkeit von der Umfangsgeschwindigkeit erzeugte Zentrifugalkraft (FZ)

sowie eine durch die Luftströmung erzeugte Widerstandskraft (FW). Da diese Widerstandskraft

weitgehend unabhängig von der Umfangsgeschwindigkeit ist, lässt sich über die Wahl der

Umfangsgeschwindigkeit des Sichterrades die Trenngrenze des Sichters verändern [224, 227].

Abb. 14: Schematische Darstellung des Trennprinzips im Sichterrad [227].

Seit Ende der siebziger Jahre haben mehrere Autoren beschrieben, dass durch Feinvermahlen von

Palerbsen und anschließendem Windsichten des Mahlguts Feinfraktionen mit Proteingehalten

(N x 6,25) von 50 bis 62 Prozent hergestellt werden können. Dazu wurden Palerbsen mit

Proteingehalten von 21,4 – 25,7 Prozent TS geschält und anschließend in zwei oder mehr Zyklen

vermahlen, wobei jeweils die Feinfraktion abgesichtet wurde. Die relativen Massenanteile dieser

Page 43: Wild Florian

Stand des Wissens 32

proteinreichen Feinfraktionen lagen zwischen 16 und 31 Prozent bezogen auf die geschälte Saat [228-

233]. Noch deutlich höhere Feinfraktionsanteile von 40-50 Prozent hatten Reichert [234] sowie

Colonna et al. [235] bei Verwendung besonders proteinreicher Erbsensaat (28-30 % TS Protein)

erzielt. Neben der Anreicherung von Protein in der Feinfraktion wurde auch der Anstieg von Oligo-

sacchariden auf 6,8-9,9 Prozent TS [228, 236, 237], von Lipiden auf 2,2-5,8 Prozent TS [228, 231,

236], von Mineralstoffen auf 5,7-9,1 Prozent TS [231, 236], eine Zunahme des Phytinsäuregehalts auf

1,9 Prozent TS [228] und eine Abnahme von Stärke auf 8,3-7,6 Prozent TS [228, 231] beschrieben.

Meuser et al. [225] untersuchten am Beispiel von Weizenmehl die trockentechnische Trennung von

Kleberprotein und Stärkekorn während der Vermahlung in Stift- und Kugelmühlen. Diese Trennung ist

die Voraussetzung für eine anschließende stoffliche Klassierung. Degant [238, 239] schilderte Ende der

neunziger Jahre den Einsatz von Sichtermühlen in Windsichtungsanlagen zur Inhaltsstoffverschiebung

bei Weizenmehlen. Mit Hilfe dieses Mühlentyps ist die nahezu vollständige Auflösung der Kornstruktur

in einer Vermahlungspassage durch Begrenzung der Oberkorngröße auf Werte kleiner 40 m möglich.

Versuche zur Inhaltsstoffverschiebung im Labormaßstab unter Verwendung einer solchen

Sichtermühle zur Feinvermahlung bei Palerbsen mit anschließender Windsichtung in einer Passage

beschrieben Al-Abbas et al. [240]. Der Proteingehalt in den Feinfraktionen lag bei etwa 53 Prozent,

wobei keine Angaben zum Massenanteil der Feinfraktion gemacht wurden. Für die Vermahlung

mittels ein- oder zweistufiger Vorvermahlung in Weitkammerprallmühlen, Feinvermahlung in einer

Sichtermühle und anschließende Windsichtung wurde ein Gesamtenergiebedarf von 146 bis

226 kWh/t Erbsen ermittelt.

2.4.2 Nasstechnische Fraktionierung

Nasstechnische Fraktionierungsverfahren bieten die Möglichkeit, zur Trennung einzelner

Erbseninhaltsstoffe neben Größen- und Dichteunterschieden auch deren unterschiedliches

Lösungsverhalten zu nutzen. Native Stärkekörner und Erbsenfasern bleiben in wässrigen

Lösungsmitteln weitgehend unlöslich, während Erbsenproteine in Abhängigkeit von pH-Wert und

Salzkonzentration teilweise eine sehr hohe Löslichkeit besitzen.

Die Verfahren zur Herstellung von Proteinisolaten aus geschälten und gemahlenen Erbsen basieren in

einem ersten Prozessschritt auf dem Lösen der Proteine aus Erbsenmehl unter neutralen bis leicht

alkalischen Bedingungen und dem Abtrennen der unlöslichen Bestandteile. Da neben Proteinen auch

diverse mit den Proteinen assoziierte Substanzen, wie beispielsweise lösliche Kohlenhydrate, Lipide

und Mineralstoffe in Lösung gehen, sind weitere Prozessschritte zur Reinigung der Proteinfraktion

nötig. Als häufigstes Verfahren wird das Ausfällen des Proteins durch Absenkung des pH-Wertes in

den isoelektrischen Bereich der Erbsenproteine (pH 3,5-4,5) beschrieben [106, 235, 241-247]. Der

Page 44: Wild Florian

Stand des Wissens 33

gefällte Proteinquark kann unter Beibehaltung der Milieubedingungen mit weiterem wässrigem

Lösungsmittel gewaschen werden. Gueguen [141] führt für den gefällten Proteinquark typische

Proteinausbeuten von 58-65 Prozent und Proteingehalte von 90-95 Prozent TS (N x 6,25) an. Etwa

weitere 25 Prozent der Proteine bleiben in der Molkefraktion gelöst. Diese nicht fällbare

Proteinfraktion kann durch einen Ultra-Diafiltrationsprozess mit Hilfe von Polysulfonmembranen

(10.000-100.000 Da) gewonnen werden. Dabei werden die Proteine konzentriert und

niedermolekulare Stoffe, insbesondere Kohlenhydrate und Mineralstoffe, ausgewaschen [243, 248].

Durch eine der Proteinextraktion vorgeschaltete, im isoelektrischen Bereich der Proteine durchgeführte

Vorextraktion besteht die Möglichkeit den nicht fällbaren Proteinanteil bereits am Anfang des

Verfahrens abzutrennen und durch Ultra-Diafiltration zu konzentrieren und zu isolieren [184, 187]. Die

durch Ultrafiltration gewonnene Proteinfraktion unterscheidet sich hinsichtlich ihrer Zusammensetzung

und funktionellen Eigenschaften vom gefällten Protein. Als schonendes industrielles Trocknungs-

verfahren für Erbsenproteinisolate hat sich die Sprühtrocknung bewährt.

Als Alternative zur Proteinisolatherstellung durch saure Fällung wurden in den vergangenen Jahren

Ultra-Diafiltrationsprozesse entwickelt [249, 250]. Durch mehrmaliges Diafiltrieren werden die

niedermolekularen Begleitsubstanzen, hauptsächlich Kohlenhydrate und Mineralstoffe, aus dem

Proteinextrakt gewaschen. Membranverfahren ermöglichen nach Gueguen [141] geringfügig höhere

Proteingehalte, allerdings sind auch der prozesstechnische Aufwand und somit die Kosten dieses

Verfahrens höher.

Die durch Hitze induzierte Fällung stellt eine weitere Möglichkeit zum Abscheiden von Proteinen aus

wässrigen Lösungen dar. Dieses Verfahren wird oftmals im Zuge der Herstellung von Nebenprodukten

und der Prozesswasseraufbereitung durch Eindampfen verwendet, zum Beispiel in der Stärke- und

Ethanolindustrie, und erlaubt hohe Proteinausbeuten bei moderaten Kosten [251-253]. Fuhrmeister

[245] ermittelte für Proteinextrakte aus Markerbsen besonders geeignete Fällungstemperaturen von

größer 90 °C. Eine weitere Steigerung der Proteinausbeute im Präzipitat wurde durch Absenken des

pH-Werts erreicht. Aufgrund der starken Proteindenaturierung waren die funktionellen Eigenschaften

auf diese Weise hergestellter Proteinprodukte allerdings nur sehr schwach ausgeprägt [245].

In den Versuchen von Fuhrmeister et al. [244, 245] stiegen mit zunehmendem Proteingehalt der Isolat-

fraktion auch der relative Anteil der Phytinsäure auf bis zu 2,8 Prozent TS und der Trypsininhibitoren

auf bis zu 21 TIU/mg. -Galactoside können je nach Prozessführung nahezu vollständig aus dem Isolat

ausgewaschen werden oder sich auf einen Gehalt von bis zu 8,4 Prozent TS (Stachyose, Verbascose,

Raffinose) anreichern [250]. Die Proteinisolatfraktion kann Lipidanteile von 2,4-8,5 Prozent TS

enthalten [141, 142, 243]. Aus den z.T. mehrfach ungesättigten Lipiden können sich durch

Page 45: Wild Florian

Stand des Wissens 34

Oxidationsreaktionen unerwünschte Aromastoffe bilden und dadurch die Haltbarkeit der

Proteinprodukte einschränken [206, 254].

Der hauptsächlich aus innerer Faser und granulärer Stärke bestehende Rückstand der Proteinfraktion

kann durch Nasssiebverfahren weiter fraktioniert werden [106, 241, 252]. Die als Unterlauf anfallende,

nahezu reine Stärkefraktion enthält rund 94 Prozent TS Stärke [106, 241]. Colonna et al. [235, 241]

ermittelten in der als Siebrückstand anfallenden Faserfraktion Stärkegehalte von 20-61 Prozent TS

sowie Proteingehalte von 3-8 Prozent TS. Sosulski und Sosulski [106] gelang es durch intensive

Wäsche des Siebrückstands sowie enzymatischen Abbau der Stärkereste eine nahezu reine

Faserfraktion zu gewinnen.

2.5 Verfahren zum Einbringen eines hohen Lipidanteils in Extrudate während des

Extrusionsprozesses

Die Herstellung mechanisch stabiler, stärkebasierter Extrudate durch Kochextrusion erlaubt

gewöhnlicherweise eine Beladung mit Fett bis höchstens 22 Prozent der Trockenmasse. Für die

Herstellung besonders fett- und proteinreicher Fischfuttermittel ist der in Kapitel 2.1.3 beschriebene

zweistufige Prozess, bestehend aus Kochextrusion zur Formung poröser Pellets und anschließendem

Vakuum-Coaten mit Öl, zum Stand der angewandten Technik geworden. Damit können stabile Pellets

mit Fettgehalten bis zu etwa 35 Prozent der Trockensubstanz erzeugt werden [7, 8, 71].

Im Kochextrusionsprozess reduzieren Fettgehalte der zu extrudierenden Masse ab etwa 5 bis 8 Prozent

die Stabilität der Pellets. Dabei kann bei stärkebasierten Matrices sowohl die Stärkeverkleisterung

beeinträchtigt werden als auch die Ausbildung eines Gelnetzwerkes. Der Stärkeaufschluss bei Matrices

mit sehr hohen Fettgehalten kann durch hydrothermisches Vorkonditionieren der stärkereichen

Rohstoffe oder durch die Zugabe der fettreichen Komponenten nach einer ersten Kochzone im

Extruder sichergestellt werden. Im Vergleich zu Ölen führen die in nativen Zellstrukturen

eingebundenen Fette und Phospholipide zu einer geringeren Schwächung der Gel- beziehungsweise

Extrudatstruktur. Im Hinblick auf die Einarbeitung hoher Fettanteile können sich die Verwendung von

Fetten mit hohen Schmelzpunkten, der Einsatz von Emulgatoren und Weichmachern sowie ein

höherer Wassergehalt günstig auswirken [8, 20, 73, 255].

Am Beispiel von Fischfutter haben Wenger et al. [256] einen Kochextrusionsprozess, der einen

besonders hohen Fettgehalt in der Extrusionsmatrix ermöglicht, beschrieben. Dabei wird im Extrusions-

prozess die vollständig gekochte und mit Öl vermischte Masse zunächst in einer Vakuumzone

verdichtet und gekühlt, um anschließend als nicht oder nur wenig expandiertes Pellet ausgeformt zu

werden. In einem solchen Prozess hergestellte Pellets mit einem Fettgehalt von 30 Prozent ergaben

Page 46: Wild Florian

Stand des Wissens 35

allerdings in einem Abriebtest einen relativ hohen Feinanteil von 19 Prozent [256]. Damit dürften diese

Pellets den allgemeinen Anforderungen an Fischfuttermittel nur eingeschränkt genügen.

Höhere Fettgehalte von bis zu 40 Prozent TS sind für nichtexpandierte Matrices vorwiegend in Anwen-

dungen zur Mikroverkapselung beschrieben. Dazu wurden in der Matrix stark gelbildende Rohstoffe

wie Gummi arabicum, Gelatine und Alginate sowie modifizierte Stärken mit emulgierenden

Eigenschaften in teilweise sehr hohen Konzentrationen eingesetzt und diese bei moderaten

Temperaturen und vergleichsweise hohem Wassergehalt zu nicht expandierten Extrudaten

ausgeformt. Obwohl solche Matrices sowohl aus nutritiven als auch ökonomischen Gründen keine

Verwendung für Fischfuttermitteln finden, zeigen diese Beschreibungen deutlich die dispergierende

und emulgierende Wirkung des Extrusionsprozesses bei geeigneter Matrixzusammensetzung und

geeigneten Prozessbedingungen [257-262].

Van Lengerich et al. [21, 263, 264] und Walther [22] zeigten anhand eines aus Hochdruck-

Homogenisieren und Kaltextrusion bestehenden Prozesses, dass die weitgehend zerstörungsfreie

Einarbeitung bereits emulgierter, membranstabilisierter Fetttröpfchen in plastische Matrizes mit

moderatem Wassergehalt durch Kaltextrusionsverfahren möglich ist. Dadurch können die

Wechselwirkungen zwischen Fett und strukturgebenden Matrixkomponenten sowie dem damit

verknüpften destabilisierenden Effekt auf die Extrudatstruktur reduziert werden [21, 22, 263, 264]. Da

der Fokus der genannten Arbeiten auf der Verkapselung sensitiver Inhaltsstoffe lag, entsprechen

weder Matrixzusammensetzung noch die verwendeten geringen Durchsatzraten dieser Versuche den

Anforderungen der Fischfuttermittelproduktion.

Anhand eines systemanalytischen Modells (Abb. 15) hat Walther [22] die wichtigsten funktionalen

Beziehungen der an diesem Kaltextrusionsverfahren beteiligten Prozess-, System- und Produktgrößen

erläutert. In Hinblick auf die Herstellung einer sehr fettreichen, schneidbaren Matrix im

Extrusionsprozess ist zunächst die Herstellung einer feindispersen, stabilen O/W-Emulsion mit

möglichst hohem Öl- und Trockensubstanzgehalt erforderlich. Die Stabilität der emulgierten

Öltröpfchen steigt im allgemeinen mit abnehmender Tröpfchengröße und wird darüber hinaus von

den verwendeten Rohstoffen und Emulgatoren sowie der Viskosität der kontinuierlichen Phase

beeinflusst [176, 177]. Ein steigender Trockensubstanzgehalt der Emulsion ermöglicht einen

niedrigeren Wassergehalt der zu extrudierenden Masse oder die weitere Zugabe von Wasser im

Extrusionsprozess. Die damit verbundene Viskositätszunahme wirkt sich allerdings unter Umständen

negativ auf die Handhabung der Emulsion aus. In den Versuchen von Walther [22] erwiesen sich

Emulsionen mit etwa 50 Prozent Öl und 10 Prozent Natriumkaseinat als besonders geeignet.

Page 47: Wild Florian

Stand des Wissens 36

Mit dem Einbringen der Emulsion in den Prozessraum des Extruders nimmt diese an der Teig-

beziehungsweise Gelbildung der Matrix teil. Diese läuft in drei sich überlappenden Abschnitten ab.

Das in der äußeren Phase vorliegende Wasser wird zunächst mit den als Mehlpartikel eingebrachten,

trockenen Komponenten möglichst gleichmäßig vermischt. Mit der dabei stattfindenden Benetzung

der Partikel beginnen die physiko-chemischen Reaktionen des Quellens und Lösens von

Mehlbestandteilen. Damit verbunden sind eine fortschreitende Immobilisierung des Wassers und eine

Zunahme der Viskosität. Durch den Mischprozess induziert können nun reaktive Molekülgruppen in

zwischenmolekulare Wechselwirkungen treten und eine Teigstruktur ausbilden. Oftmals wird ein

Großteil dieser reaktiven Molekülgruppen erst durch die im Extrusions- oder Knetprozess eingebrachte

mechanische und gegebenenfalls thermische Energieeinleitung freigelegt. Somit ergeben sich in

diesem Prozessschritt hochkomplexe Zusammenhänge zwischen Prozessparametern und Matrix-

zusammensetzung auf die Teigausbildung [189, 265-268]. Die Quellungs- und Lösungsvorgänge der

Feststoffpartikel führen zu einer Konkurrenzsituation zwischen Teigbildung und Stabilität der Emulsion

[22]. Gleichzeitig ist die Teigbildung jedoch Voraussetzung zur Einbettung der möglichst gleichmäßig

dispergierten Öltröpfchen sowie zur Verhinderung der Koaleszenz derselben in der entstehenden

stabilen Pelletstruktur [269, 270].

Die Verteilung der Öltröpfchen wird maßgeblich durch die im Schneckenraum erzeugten

Scherströmungen bestimmt. Damit verbunden ist das Auftreten von Scherkräften an Schnecken,

Gehäuse- und Düsenwandungen sowie zwischen einzelnen Matrixkomponenten, die zur Deformation

der Öltröpfchen sowie zur Zerstörung der Hüllmembran der Öltröpfchen führen können. Dies ermög-

licht dann sowohl die Koaleszenz der Ölphase als auch Wechselwirkungen zwischen der Ölphase und

den strukturgebenden Matrixkomponenten [271, 272]. Durch eine möglichst niedrige Viskosität, die

jedoch noch eine Schnittfähigkeit der Matrix gewährleistet, können die auftretenden Scherkräfte

reduziert sowie die gleichmäßige Verteilung der Öltröpfchen begünstigt werden [273-275].

Page 48: Wild Florian

Stand des Wissens 37

Abb. 15: Systemanalytisches Modell zur Mikroverkapselung von Lipiden mittels eines Emulgier- und

Kaltextrusionsverfahrens nach Walther [22].

Page 49: Wild Florian

Material und Methoden 38

3 Material und Methoden

3.1 Rohstoffe

Als Rohstoff zur Herstellung proteinreicher Erbsenfraktionen wurden gereinigte, handelsübliche

Palerbsen (Pisum sativum ssp. Sativum L.) der Sorte „Attika“ verwendet. Für die ergänzenden Versuche

zur Herstellung proteinreicher Mehle aus Ackerbohnen (Vicia faba L.) und blauen Süßlupinen (Lupinus

angustifolius L.) wurden entsprechende Saaten der Sorten „Divine“ und „Borlu“ eingesetzt. Neben

diesen Saaten wurden verschiedene kommerzielle Protein-, Stärke- und Faserprodukte sowie Öle,

Fischmehl und Fischfuttermittel in den Extrusionsversuchen verwendet oder dienten als

Referenzprodukte. In den Tabellen 8 und 9 sind die wichtigsten Saaten, Rohstoffe und kommerziellen

Referenzprodukte sowie ihre jeweiligen Gehalte an ausgewählten Inhaltsstoffen aufgeführt.

Tab. 8: Übersicht über die eingesetzten Saaten und Rohstoffe

Saaten Wasser [%]

Protein Nx6,25 [%TS]

Stärke [%TS]

Fett [%TS]

Mineralstoffe [%TS]

Hersteller

Saaten

Palerbse

var. „Attika“ 13,0 22,6 41,9 2,5 2,7

Limagrain Nickerson

GmbH, Edemissen, Ernte

2004

Ackerbohne

var. „Divine“ 12,8 30,1 34,5 1,9 3,4

PZO Pflanzenzucht

Oberlimburg, Schwäbisch

Hall, Ernte 2004

blaue Süßlupine

var. „Borlu“ 11,8 37,6 <1,0 5,8 3,7

Saatzucht Steinach GmbH,

Bocksee,

Ernte 2004

Rohstoffe

Fischmehl „LT Supreme“ 5,3 72,1 <1,0 13,4 13,5

Fiskernes Fiskeindustri (FF)

Skagen,

Skagen, Dänemark

Natriumkaseinat „FN 5 S“ <6,0 *) >91,1 *) n.a. <1,5 *) <4,5 *) Rovita GmbH,

Engelsberg

Erbsenproteinmehl

„V 52072, A5fein / A7fein“ 7,5 / 8,4 54,7 / 56,3 4,3 / 1,6 5,0 / 5,1 5,3 / 5,4

Fraunhofer IVV,

Freising

Rapsöl, raffiniert „Bellasan“ n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. Aldi Süd GmbH,

Ebersberg

Weizenstärke, nativ

„Foodstar“ 10,6 0,4 98,5 0,1 0,3

Hermann Kröner GmbH,

Ibbenbüren

Weizenquellstärke

„Foodgel“ 7,0 *) 0,5 98,9 *) 0,1 *) 0,2 *)

Weizenquellmehl „HV” 5,0 *) 10,5 *) 78,9 *) n.a. 0,6 *)

Weizenvitalgluten „Gluby“ 8,0 *) 84,8 *) 10,4 1,5 *) 0,9 *)

Tapiokaquellstärke,

chemisch modifiziert+)

„Stir’n’Set FG“ 4,9 *) <0,5 *) >96,0 *) <0,2 *) n.a.

National Starch & Chemical

Ltd., Manchester,

Großbritannien

n.a. = nicht analysiert, *) Angabe Datenblatt des Herstellers, +) Distärkephosphat

Page 50: Wild Florian

Material und Methoden 39

Tab. 9: Übersicht über die eingesetzten kommerziellen Referenzprodukte

Kommerzielle Produkte

Wasser [%]

Protein Nx6,25 [%TS]

Stärke [%TS]

Fett [%TS]

Mineralstoffe [%TS]

Hersteller

Palerbsenproteinisolat

„Pisane HD“ 10,6 90,5 <1,0 8,4 4,8

Cosucra S.A.,

Warcoing, Belgien

Palerbsenstärke, nativ

„Nastar“ 9,2 0,3 99,5 0,2 0,1

Palerbsenquellstärke

„Nastar Instant“ 8,4 1,1 97,6 0,1 0,3

Innere Palerbsenfaser

„Swelite“ 9,1 4,6 46,8 0,8 1,4

Äußere Palerbsenfaser

„Exafine 250“ 5,9 5,6 2,5 0,7 2,2

Sojaproteinisolat

„Supro EX33 IP“ 7,8 92,4 <1,0 3,1 3,1

The Solae Company LLC,

St. Louis, USA

Fischöl

„Golden Oil“ n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Fiskernes Fiskeindustri (FF)

Skagen,

Skagen, Dänemark

Lachsfuttermittel,

ungecoatet, 4 mm 8,7 57,5 15,9 7,8 11,1

Skretting ARC AS,

Stavanger, Norwegen

Lachsfuttermittel,

gecoatet, 4 mm 9,2 50,5 12,7 20,7 8,2

Forellenfuttermittel,

gecoatet, 4 mm „B-40“ 7,0 46,0 13,1 13,8 6,2

Trouw Nutrition Deutschland

GmbH,

Burgheim

n.a. = nicht analysiert

3.2 Schälen und Feinvermahlen der Saaten

Die vorgereinigte Erbsensaat wurde zunächst in einem Unterläuferschälgang (Streckel & Schrader KG,

Hamburg) geschält und die Schalen mittels eines Zick-Zack-Sichters (Multiplex, Hosokawa Alpine AG,

Augsburg) abgetrennt. Versuche zur Steigerung des Massenanteils an reinen Kotyledonen wurden im

kleintechnischen Maßstab durchgeführt. Hierfür wurde die Schalenfraktion des Sichtprozesses auf

einem Schwingsieb (DMS 200x600, Haver & Boecker OHG, Oelde), Maschenweite 2 mm, gesiebt und

der Siebübergang in einem Zick-Zack-Sichter (1-40 MZM Hosokawa Alpine AG, Augsburg) weiter

fraktioniert.

Die geschälten Erbsenkotyledonen wurden in einer Sichtermühle (Zirkoplex 200 ZPS, Hosokawa Alpine

AG, Augsburg) auf Oberkorngrößen d97 von 41-67 µm vermahlen. Für die ergänzenden Versuche zur

Herstellung proteinreicher Mehle aus Ackerbohnen und blauen Süßlupinen wurden diese analog zu

den Erbsen geschält und vermahlen. In Tabelle 10 sind charakteristische Anlageneinstellungen für die

verschiedenen Saaten aufgeführt.

Page 51: Wild Florian

Material und Methoden 40

Tab. 10: Charakteristische Anlagenparameter zum Schälen und Feinvermahlen der Saaten

Rohstoff Schälgang Zick-Zack-Sichter Sichtermühle

Mahlspalt

[mm]

Durchsatz

[kg/h]

Luftvolumen-

strom

[m3/h]

Durchsatz

[kg/h]

Oberkorn-

größe d97*)

[µm]

Durchsatz*)

[kg/h]

Drehzahl

Sichterrad*)

[min-1]

elektr. Antriebs-

leistung*)

[kW]

Palerbse

var.„Attika“ 4,4 240-300 450 105 39-67 100-220 2400 16-20

Ackerbohne

var. „Divine“ 7,3 350-470 500-540 105 41 260 2400 20

blaue Süßlupine

var. „Borlu“ 4,4 155 525 85 100-126 150-250 1800 17-19

*) Daten Hosokawa Alpine AG, Augsburg

3.3 Herstellung proteinreicher Leguminosenmehle durch Windsichtverfahren

Die Versuche zur Herstellung proteinreicher Erbsenmehle durch trockentechnische Inhaltsstoff-

verschiebung wurden entsprechend dem von Degant [239] beschriebenen Verfahren zur Herstellung

proteinangereicherter Weizenmehle durch einstufige Feinvermahlung und anschließende

Fraktionierung konzipiert.

3.3.1 Versuche im kleintechnischen Maßstab

Die Fraktionierung der feinvermahlenen Mehle erfolgte im kleintechnischen Maßstab mit Hilfe eines

Feinstsichters (Turboplex 50 ATP, Hosokawa Alpine AG, Augsburg) bei einem Durchsatz von 2,5 kg/h.

Die Drehzahl des Sichterrads wurde im Bereich von 4000 bis 16000 min-1 variiert, was Umfangs-

geschwindigkeiten von 10,5 bis 41,9 m/s entsprach. Der Luftvolumenstrom betrug etwa 60 m3/h.

3.3.2 Versuche im technischen Maßstab

Im technischen Maßstab wurden Fraktionierungsversuche mit Hilfe eines Schaufelradsichters

(Stratoplex 315 ASP, Hosokawa Alpine AG, Augsburg) bei Durchsätzen von 620 bis 1410 kg/h

durchgeführt. Dazu wurden Sichterraddrehzahlen von 2800 bis 3500 min-1 gewählt, welche Umfangs-

geschwindigkeiten von 46 bis 57 m/s entsprachen. Der Luftvolumenstrom wurde auf 2840 m3/h

eingestellt.

3.4 Herstellung von Erbsenproteinisolaten durch nasstechnische

Fraktionierungsverfahren

Für die nasstechnischen Fraktionierungsversuche wurde geschälte Palerbsensaat analog zu den

trockentechnischen Fraktionierungsversuchen vermahlen. Die Versuche zur Gewinnung von

Proteinisolaten basierten auf einer im alkalischen Milieu durchgeführten Extraktion und anschließen-

dem Konzentrieren der Proteine durch säure- oder hitzeinduzierter Fällung sowie durch Ultrafiltration.

Page 52: Wild Florian

Material und Methoden 41

Die Einstellung der pH-Werte erfolgte jeweils mit 1 M Salzsäure oder Natronlauge (Merck KGaA,

Darmstadt). Der pH-Wert der Suspensionen wurde fortlaufend kontrolliert und bei Bedarf nachjustiert.

Die Prozesse wurden über die Protein- und Trockenmassen der einzelnen Fraktionen bilanziert.

3.4.1 Herstellung von Erbsenproteinisolat durch Fällung im isoelektrischen Bereich (EPI pI)

Im kleintechnischen Maßstab wurden zur Vorextraktion der sauerlöslichen Erbsenmehlbestandteile drei

Ansätze zu jeweils 1316 g Erbsenmehl mit der siebenfachen Masse Leitungswasser suspendiert. In

einem Doppelwandreaktor, ausgestattet mit einem Ankerrührer (350 min-1), wurde die Suspension auf

10 °C temperiert, ein pH-Wert von 4,0 eingestellt und für eine Stunde gerührt. Die nachfolgende

Trennung des Vorextrakts von der Sedimentphase erfolgte durch 20 minütiges Zentrifugieren bei

3500 g in einer Becherzentrifuge (Suprafuge 22, Heraeus Kendro GmbH, Osterode). Die anschließende

Proteinextraktion aus der Sedimentphase wurde entsprechend der Vorextraktion durchgeführt, wobei

ein pH-Wert von 8,5 und eine Suspensionstemperatur von 30 °C gewählt wurden. Der Proteinextrakt

wurde in einem Labordekanter (Lemitec GmbH, Hahnstätten) bei 4250 g, einer Differenzdrehzahl von

22 min-1 und einem Durchsatz von 10 L/h vom Extraktionsrückstand getrennt. Anschließend wurde der

Proteinextrakt im Doppelwandreaktor unter Rühren auf 10 °C abgekühlt und durch Absenken des

pH-Werts auf pH 4,0 die Proteinpräzipitation induziert. Nach einstündigem Rühren wurde die saure

Proteinsuspension für 12 h bei 5 °C gelagert. Der gefällte Proteinquark wurde durch 20 minütiges

Zentrifugieren bei 3500 g (Suprafuge 22, Heraeus Kendro GmbH, Osterode) vom Überstand getrennt

und zum Waschen erneut für 20 min in Leitungswasser bei 10 °C resuspendiert. Dabei wurde ein

fest:flüssig-Verhältnis (s:l-Verh.) von 1:10 sowie ein pH-Wert von 4,0 eingestellt. Das anschließende

Zentrifugieren erfolgte analog zur Fällung. Der Proteinquark wurde vor der Sprühtrocknung durch

Zugabe von Natronlauge neutralisiert (pH 7,0) und mit demineralisiertem Wasser auf einen

Trockensubstanzgehalt von 10 Prozent eingestellt. Die Sprühtrocknung (A/S Niro Atomizer,

Kopenhagen, Dänemark) erfolgte bei einer Verdampfungsleistung von 2 L/h und einer

Lufteingangstemperatur von 175 °C, wodurch sich eine Luftaustrittstemperatur von 72 °C und eine

Produkttemperatur von < 65 °C ergaben.

Weitere Versuche zur Herstellung von EPI pI aus Erbsenmehl und Erbsenproteinmehl wurden im

4-Liter-Ansatz durchgeführt. Dabei wurde abweichend von den im kleintechnischen Maßstab

durchgeführten Versuchen ausschließlich eine Becherzentrifuge (Suprafuge 22, Heraeus Kendro

GmbH, Osterode) als Trennaggregat eingesetzt sowie eine Extraktionsdauer von 2 h gewählt.

3.4.2 Herstellung von Erbsenproteinisolat durch Ultrafiltration (EPI UF)

Die Herstellung des Proteinextrakts erfolgte entsprechend der EPI pI-Gewinnung durch jeweils

einstündiges Extrahieren einer Erbsenmehlsuspension in vier Ansätzen bei pH 8,5 und 30 °C sowie

Page 53: Wild Florian

Material und Methoden 42

einem s:l-Verhältnis von 1:7. Zum Abtrennen von Stärke und unlöslicher Faser wurde bei einem Ansatz

ein Labordekanter (Lemitec GmbH, Hahnstätten) bei 4250 g und einem Durchsatz von 10 L/h

eingesetzt. Bei den weiteren drei Ansätzen kam eine Becherzentrifuge (3500 g, 20 min) zum Einsatz.

Die Extrakte wurden vereinigt und im Kreislauf über eine 10.000 Da Polysulfonmembran (0,6 m2, Pall

Corp., New York, USA) bei einem Transmembrandruck von 1,0 bar und einer Extrakttemperatur von

15 °C auf ein Drittel des ursprünglichen Lösungsvolumens reduziert. Das Retentat wurde anschließend

zur weiteren Isolation der Proteine dreimal im Verhältnis 1:1 mit demineralisiertem Wasser verdünnt

und diafiltriert. Die gereinigte Proteinlösung wurde abschließend neutralisiert (pH 7,0) und analog zum

EPI pI sprühgetrocknet. Das Permeat der Ultra- und Diafiltration wurde zu jeweils 5 L beziehungsweise

10 L gesammelt. In diesen Proben wurde die Leitfähigkeit des Permeats bestimmt sowie aus der

benötigten Zeitspanne zum Abscheiden von 5 L oder 10 L Permeat der mittlere Flux berechnet.

3.4.3 Herstellung von Erbsenproteinisolat durch thermische Fällung (EPI TF)

Zunächst wurde analog zum EPI UF-Verfahren durch alkalische Extraktion und Trennen der flüssigen

Phase in einem Labordekanter ein Proteinextrakt hergestellt und durch Ultrafiltration konzentriert. Der

Proteinextrakt wurde anschließend durch Rückverdünnen mit Permeat auf einen Proteingehalt von

13,4 Prozent sowie durch Zugabe einmolarer Salzsäure auf einen pH-Wert von 6,25 eingestellt.

Daraufhin wurde der Extrakt in drei Chargen zu 2 L in einem auf 105 °C temperierten Doppelwand-

reaktor unter moderatem Rühren (Ankerrührer, 150 min-1) innerhalb von 30 min auf 95 °C erhitzt und

bei dieser Temperatur für weitere 30 min gehalten. Nach etwa einstündigem Abkühlen auf

Raumtemperatur wurde der gefällte Extrakt bei 3500 g (Suprafuge 22, Heraeus Kendro GmbH,

Osterode) zentrifugiert. Das Präzipitat wurde zunächst im Rotationsvakuumverdampfer (R 220, Büchi

Labortechnik AG, Flawil, Schweiz) bei 10 mbar und 60 °C Ölbadtemperatur für zwei Stunden und

anschließend, ausgebreitet in dünnen Schichten, in einer Vakuumkammer (Beta 1-8, Martin Christ

GmbH, Osterode) bei 1 mbar und 40 °C, für zehn Stunden getrocknet. Das getrocknete Proteinisolat

wurde abschließend auf einer Laborzahnkranzmühle (ZM 100, Retsch GmbH, Haan, 500 m

Siebeinsatz) vermahlen und über ein Laborsieb mit einer Maschenweite von 90 m (Laborsiebmaschine

Vibro, Retsch GmbH, Haan) von gröberen Partikeln getrennt.

Dem Fällungsversuch vorausgegangen waren Untersuchungen zum Fällungsverhalten des

Proteinextrakts bei Variation von Fällungstemperatur und pH-Wert. Dazu wurden jeweils 350 mL des

Proteinextraktes nach Ultrafiltration und Einstellen des pH-Werts in 600 mL Bechergläser (niedere

Form) überführt, um in einem Wasserbad während einer Stunde unter moderatem Rühren (Vierblatt-

Rührer, 150 min-1) die Proteinfällung zu induzieren. Nach einstündigem Abkühlen des gefällten

Extrakts bei Raumtemperatur wurde der Überstand durch 20 minütiges Zentrifugieren bei 3500 g vom

Präzipitat getrennt.

Page 54: Wild Florian

Material und Methoden 43

Zur Gewinnung einer möglichst reinen Erbsenstärkefraktion wurde aus dem anfänglichen

Proteinextraktionsschritt die Sedimentphase weiter fraktioniert. Beim Zentrifugieren des Protein-

extraktes bildete diese im Zentrifugenbecher drei Schichten aus. Von der untersten, weißen Schicht

wurden die zwei oberen, vergleichsweise dünnen, beigefarbenen Schichten entfernt. Die verbliebene

Schicht wurde anschließend in demineralisiertem Wasser suspendiert (s:l-Verh. von 1:5) und auf einen

neutralen pH-Wert eingestellt. Nach erneutem Zentrifugieren bei 3500 g und Entfernen einer

neugebildeten, dünnen beigefarbenen Deckschicht, wurde das Stärkeprodukt an der Luft getrocknet.

3.5 Extrusions- und Coatingversuche

Die unterschiedlichen Extrusions- und Coatingversuche zur Herstellung von Fischfutterpellets sowie die

Herstellung von Emulsionen als Rezepturkomponente wurden im kleintechnischen und technischen

Maßstab durchgeführt. Je nach Fragestellung kamen bei der Konzeption der benötigten

Untersuchungen statistische Versuchspläne zum Einsatz.

3.5.1 Extrusionsversuche im kleintechnischen Maßstab

Kleintechnische Extrusionsversuche mit einem Durchsatz von etwa 1 kg/h wurden mit einem

gleichsinnig laufenden Doppelschneckenextruder (Rheomex PTW 16 mit Grundgerät Rheocord, Gebr.

Haake GmbH, Karlsruhe) durchgeführt. In Abbildung 16 sind die jeweiligen Versuchsanordnungen der

Koch- und Kaltextrusionsversuche schematisch dargestellt.

Der Laborextruder ist aus einem horizontal klappbaren Gehäuseteil und einer vorgesetzten, die Düse

fixierenden Kopfplatte aufgebaut. Der Gehäuseteil im Bereich des Trockenstoffeinzugs konnte auf

einer Länge von etwa 4 D über ein Wasserbad gekühlt oder geheizt, der folgende Gehäuseabschnitt in

vier Zonen elektrisch beheizt werden. Im ebenfalls beheizbaren Düsenbereich wurde eine

Rundlochdüse mit einem Durchmesser von 2,5 mm und einer Düsenkanallänge von 10 mm eingesetzt.

Die modular konfigurierbaren Schnecken hatten einen Durchmesser von 16 mm bei einer Länge von

400 mm, beziehungsweise ein Längen-/Durchmesserverhältnis von 25 D. Sie bestanden aus zwei-

gängigen Förderelementen mit einer Steigung von 1 D, neutralen, 30° und 45° vorwärts gerichteten

Knetelementen von jeweils 0,25 D, einem fünfteiligen 45° vorwärts gerichteten Knetblock mit einer

Länge von 1 D, Abstandhülsen von 0,125 D sowie einem eingängigen Förderelement von 1,5 D mit

einer Steigung von 0,5 D. Als Messwerte wurden fünf Gehäuse- (TSE1-TSE4, TSD1) und drei

Massetemperaturen (TME1-TME3) über Widerstandsthermoelemente, der Druck vor der Düse (pE6) sowie

die Schneckendrehzahl und das anliegende Drehmoment automatisch erfasst und aufgezeichnet

(Polylab Monitor V4.17, Thermo Elektron GmbH, Karlsruhe).

Page 55: Wild Florian

Material und Methoden 44

Die Trockenstoffe wurden vorgemischt und über einen gravimetrischen Doppelschneckendosierer

(K-ML-24-KT20, K-Tron AG, Niederlenz, Schweiz) dem Extruder zugeführt. Nach einer Schneckenlänge

von 10,5 D wurde demineralisiertes Wasser mittels zweier HPLC-Pumpen (M 300 CS, Gynkothek

GmbH, Germering) zudosiert. Für die Kaltextrusionsversuche wurden zusätzlich nach 21,1 D

Emulsionen oder anteilig Pflanzenöl und Wasser zugeführt. Die Emulsionen oder das Öl wurden dazu

in einem druckfesten 5 L Rührbehälter (Atmosphaer, Heindl Maschinen- und Anlagenbau GmbH,

Mainburg) bei 2 bar vorgelegt und über eine frequenzgesteuerte Exzenterschneckenpumpe (NM 008,

Netzsch Monopumpen GmbH, Waldkraiburg mit Frequenzkonverter VLT 6000 HVAC, Danfoss GmbH,

Offenbach/Main) volumetrisch dosiert.

Kochextrusionsversuche

Trockenstoff-

dosierung

Wasser-

dosierung

TSE1 TSE2 TSE3 TSE4 TSD1

TME1TME2 TME3

Kaltextrusionsversuche

TSE1 TSE2 TSE3 TSE4

TME1

TSD1

TME2 TME3

Trockenstoff-

dosierung

Wasser-

dosierung

Emulsions- oder

Öl-/Wasserdosierung

pE6

Kochextrusionsversuche

Trockenstoff-

dosierung

Wasser-

dosierung

TSE1 TSE2 TSE3 TSE4 TSD1

TME1TME2 TME3

Kaltextrusionsversuche

TSE1 TSE2 TSE3 TSE4

TME1

TSD1

TME2 TME3

Trockenstoff-

dosierung

Wasser-

dosierung

Emulsions- oder

Öl-/Wasserdosierung

pE6

Abb. 16: Gehäuse- und Schneckenkonfigurationen des Laborextruders.

Für die Kochextrusionsversuche wurde das Gehäuse im Einzugsbereich mit einer auf 4 °C temperierten

Glykollösung auf etwa 40 °C gekühlt und für die folgenden zweiten und dritten Gehäuseabschnitte

auf Temperaturen von 70 °C und 95 °C eingestellt. In der vierten Temperierzone und im Düsenbereich

wurden je nach Versuchseinstellung Temperaturen von 95 bis 170 °C gewählt. Die Drehzahl wurde

von 200 bis 350 min-1 und der Wassergehalt in der zu extrudierenden Masse von 15 bis 25 Prozent

variiert. Der Massendurchsatz lag je nach Wassergehalt bei 1,05 bis 1,20 kg/h. Da der Extruder über

keine Granuliervorrichtung verfügte, wurden etwa 30 cm lange Extrudatstränge geschnitten.

Für die Kaltextrusionsversuche wurde die Schneckengeometrie modifiziert. Im Bereich der Emulsions-

bzw. der kombinierten Öl- und Wasserzugabe bis zur Düse wurden nur fördernd wirkende

Page 56: Wild Florian

Material und Methoden 45

Schneckenelemente eingesetzt, um eine möglichst schonende Einarbeitung der Ölphase zu

ermöglichen. Die Schneckendrehzahl betrug bei allen Versuchen 100 min-1 und das Gehäuse wurde

auf 35 °C temperiert. Da die Emulsions- und Ölzugabe nur in Stufen eingestellt werden konnte,

ergaben sich leichte Schwankungen im Fettgehalt und im Gesamtdurchsatz. Letzterer betrug in etwa

1 kg/h. Das Zerkleinern der Extrudatstränge erfolgte beim Verteilen der Proben im Proben-

auffangbehälter und der damit verbundenen Beanspruchung. Das Trocknen der Extrudate erfolgte bei

60 °C in einem Trockenschrank (Typ T 5042 E, Heraeus, Hanau).

Für die Koch- und Kaltextrusionsversuche erfolgte die Berechung der SME nach Gleichung 1 [276].

[Wh/kg]m

n 2 MM ]

kg/h

Nm/s[

m

MMSME leerdLastdleerdLastd

πω (Gl. 1)

3.5.2 Extrusionsversuche im technischen Maßstab

Ein gleichsinnig drehender Doppelschneckenextruder (BC 45, Clextral S.A.S., Firminy, Frankreich) mit

einem Schneckendurchmesser von 55,5 mm und einer Schneckenlänge von 18 D diente zur

Durchführung der Extrusionsversuche im technischen Maßstab bei Durchsätzen von etwa 90 kg/h. Das

segmentierte Gehäuse bestand aus fünf, jeweils über Flansche verbundene Gehäuseabschnitte. Diese

konnten individuell mit Kühlwasser (Segmente 1-5) oder durch Widerstandsheizelemente (Segmente 2-

5) temperiert werden. In Verlängerung des Schneckengehäuses wurden ein Zwischenelement mit

1,8 D und ein kühlbares Düsengehäuse von 1,1 D montiert. Die Düse konnte mit maximal acht Düsen-

einsätzen bestückt werden. Für die Versuche wurden vier Düsen mit einem Innendurchmesser von

4 mm verwendet. Mit einem drehzahlgesteuerten Schneidmesser wurden die Produktstränge direkt an

der Düse granuliert, sodass die Pelletlänge deren Durchmesser entsprach. Zur Prozesskontrolle verfügte

der Extruder über sechs Widerstandsthermometer zur Erfassung von Gehäusetemperaturen (TS1–TS6),

ein Thermoelement zur Messung der Massentemperatur (TM1) und jeweils ein Drucksensor vor der

Düse (p Düse) und an der Schneckenaufnahme (p Schnecke). Weiterhin wurden die Schneckendrehzahl und

die Stromaufnahme des Antriebs messtechnisch erfasst (elektron. Regler Typ 94 C, Eurotherm controls,

Leesburg, USA und Datenerfassung Test Point V3.3, Measurement Computing Corp., Norton, USA).

Der Versuchsaufbau und die Schneckenkonfiguration der Kochextrusionsversuche sind in

Abbildung 17 schematisch abgebildet.

Md, Last = Schneckendrehmoment unter Last

Md, leer = Schneckendrehmoment im Leerlauf

= Winkelgeschwindigkeit

n = Schneckendrehzahl

m = Massendurchsatz

Page 57: Wild Florian

Material und Methoden 46

Die jeweiligen Trockenstoffe wurden in einem Pflugscharmischer (SM 145 S, Lescha Maschinenfabrik

GmbH, Gersthofen) vorgemischt und über einen volumetrischen Doppelschneckendosierer (Typ VF,

Clextral S.A.S., Firminy, Frankreich) dosiert. Nach einer Schneckenlänge von 4,2 D wurde über zwei

Kolbenpumpen (N-P31 und N-K31, Bran & Luebbe GmbH, Norderstedt) Leitungswasser und Pflanzenöl

zugegeben. Nach einer Schneckenlänge von 7,8 D wurden 9 kg/h Sattdampf (Dampferzeuger Wada-

Mat, Krapf Bügeltechnik GmbH, Ismaning) zugeführt.

Übergangselement Länge 0,2 D

Trockenstoff-

dosierung

Wasser-

dosierung

TS2

Dampf-

dosierung

Öl-

dosierung

TS3TS4 TS5TS1 TS6 pDüse

TM1pSchnecke

zweigängige Förderelementeeingängige Förderelemente

Steigung 1,2 D; Länge 1,8 D

Steigung 0,9 D;

Länge 1,8 D / 0,9 D / 0,45 D

Steigung 0,6 D; Länge 1,8 D

Steigung 0,6 D; Länge 1,8 D

Steigung 0,45 D;

Länge 1,8 D / 0,9 D

Misch- & Übergangselemente

eingängiges Rückförderelement

Steigung -0,45 D; Länge 0,9 D

Übergangselement Länge 0,2 D

Trockenstoff-

dosierung

Wasser-

dosierung

TS2

Dampf-

dosierung

Öl-

dosierung

TS3TS4 TS5TS1 TS6 pDüse

TM1pSchnecke

zweigängige Förderelementeeingängige Förderelemente

Steigung 1,2 D; Länge 1,8 D

Steigung 0,9 D;

Länge 1,8 D / 0,9 D / 0,45 D

Steigung 0,6 D; Länge 1,8 D

Steigung 0,6 D; Länge 1,8 D

Steigung 0,45 D;

Länge 1,8 D / 0,9 D

Misch- & Übergangselemente

eingängiges Rückförderelement

Steigung -0,45 D; Länge 0,9 D

Abb. 17: Gehäuse- und Schneckenkonfiguration des Extruders zur Fischfutterherstellung durch Kochextrusion im

technischen Maßstab.

Für die Herstellung von Fischfutterpellets wurden die jeweiligen Rezepturen bei Schneckendrehzahlen

von 200-300 min-1 und Gehäusetemperaturen (Zone 3/4) von 105-115 °C extrudiert. Für die weiteren

Extrudersegmente wurden konstante Gehäusetemperaturen eingestellt: Am Einzug (Zone 1): 40 °C,

Zone 2: 90 °C, Zone 5: 90 °C und für das Düsensegment: 80 °C. Die Massendurchsätze der Versuche

lagen je nach Wasserdosierung (6-10 L/h) bei 88 bis 92 kg/h. Für die Versuche mit zusätzlich

zudosiertem Öl oder vermindertem Stärkegehalt wurden konstante Durchsätze von 90 kg/h gewählt.

Die spezifische mechanische Energieeinleitung wurde für die Extrusionsversuche im technischen

Maßstab nach Gleichung 2 [276] berechnet.

Wh/kg][ m

PPSME leer elekt r.Last elekt r.

(Gl. 2)

Die Trocknung der Fischfutterpellets erfolgte jeweils bei 60 °C in einem Hordentrockner (QKT 10,

Heindl Maschinen- und Anlagenbau GmbH, Mainburg) für circa zehn Stunden.

Pelektr. Last= Elektr. Leistung unter Last

Pelektr. leer = Elektr. Leistung im Leerlauf

m = Massendurchsatz

Page 58: Wild Florian

Material und Methoden 47

3.5.3 Versuche zum Vakuum-Coaten

Fischfutterpellets wurden in einem Vakuum-Rotationsverdampfer (R-220, Büchi Labortechnik AG,

Flawil, Schweiz) mit Rapsöl gecoatet. Jeweils 1 kg (TS-bezogen) erwärmter Pellets wurden in einem

10 L Pulverkolben vorgelegt, über ein Ölbad temperiert und der gewünschte Unterdruck im Kolben

eingestellt. Anschließend wurden die Pellets bei einer Drehzahl von 30 min-1 für etwa zwei Minuten

mit Rapsöl über eine Einstoff-Flachstrahldüse (Unijet TPU650017, Spraying Systems Deutschland

GmbH, Hamburg) besprüht und weitere fünf Minuten gemischt. Die Düse war derart im Kolbenhals

angebracht, dass der Sprühwinkel in den rotierenden Kolben annähernd gleichbleibend war, während

sich die Pellets im Kolben durchmischten. Somit konnte eine gleichmäßige Benetzung aller Pellets

erreicht werden. Zur Öldosierung wurde auf 50 °C temperiertes Rapsöl in einem Gefäß vorgelegt und

über eine Laborzahnradpumpe bei einem Volumenstrom von etwa 120 mL/min zudosiert. Die dosierte

Ölmenge wurde gravimetrisch über eine Laborwaage (Typ E 12000, Satorius GmbH, Göttingen)

kontrolliert. Nach der definierten Sprüh- und Mischdauer wurden die Verschlüsse der Destillierkolben

geöffnet und damit das Vakuum im System definiert, in moderater Geschwindigkeit entspannt. Im

Anschluss wurde die Rotation gestoppt und die Pellets wurden aus dem Kolben entnommen. Bei den

Coatingversuchen wurden der absolute Luftdruck von 150 bis 350 mbar, die zudosierte Ölmenge von

110 bis 300 mL/kg TS und die Pellettemperatur von 40 bis 80 °C variiert.

3.5.4 Herstellung von O/W-Emulsionen

Zur Herstellung von O/W-Feinemulsionen in 5 L-Ansätzen wurden zunächst die Trockenstoffe in

Wasser suspendiert und gelöst. Dazu wurde die Suspension in drei Intervallen für insgesamt fünf

Minuten mit einem Zahnkranzdispergierwerkzeug (Ultra-Turrax Hopfenextraktor HE 45, Janke &

Kunkel, IKA Werke GmbH, Staufen) bearbeitet. Nach einstündiger Lagerung bei Raumtemperatur

erfolgte die Zugabe des Pflanzenöls. Dieses wurde zunächst langsam zur wässrigen Phase zugegeben,

manuell verrührt und im Anschluss in zwei Intervallen im Ultra-Turrax gleichmäßig für fünf Minuten

voremulgiert. Die Voremulsion wurde im Anschluss in einem Hochdruckhomogenisator zur gebrauchs-

fertigen Emulsion verarbeitet. Zum Homogenisieren wurde ein Laborhomogenisator (APV-2000,

Invensys APV Products, Albertslund, Dänemark) zunächst mit warmem Wasser vorgespült und die

gewünschten Drücke in den zwei Beanspruchungsstufen über die Druckregelventile eingestellt. Für die

erste Homogenisierstufe wurden Drücke von 600 bis 1200 bar gewählt, die zweite Stufe wurde auf

konstant 50 bar eingestellt. Nach dem Einfüllen der Voremulsion wurden die Drücke nochmals

nachgeregelt. Nach Einpegeln konstanter Prozessbedingungen wurde die Temperatur der Emulsion an

der Austrittsöffnung gemessen und das Produkt entnommen. Für Versuche mit zweimaligem

Homogenisieren wurde die Emulsion nach einer kurzen Abstehzeit erneut im Homogenisator

beansprucht. Die Bestimmungen zur Viskosität, Stabilität und Öltröpfchengrößenverteilung der

Emulsionen erfolgte im Anschluss an die Herstellung. Die meisten Versuche zur Herstellung von

Page 59: Wild Florian

Material und Methoden 48

Erbsenproteinmehl-Emulsionen wurden zudem als Faktorenversuchsplan gestaltet, in dem jeweils auf

drei äquidistanten Niveaus der Homogenisierdruck von 600 bis 1200 bar, der Ölanteil von 30 bis

50 Prozent und der Emulgatorgehalt in der wässrigen Phase von 20 bis 30 Prozent variiert wurde.

3.5.5 Statistische Versuchspläne und Signifikanztests

Extrusions-, Coating- und Emulgierversuche wurden teilweise nach statistischen Versuchsplänen

durchgeführt. Die Auswertung der Messergebnisse erfolgte mittels ANOVA (Analysis of Variance) mit

der Software „Design Expert“ (Version 6.0, Stat-Ease Inc., Minneapolis, USA). Die fraktionierten

Faktorenversuchspläne wurden nach Central Composite Design durchgeführt.

Für die Faktorenversuchspläne wurden je nach Aufgabenstellung unabhängige Arbeitsvariablen wie

Prozessparameter oder Rezepturanteile, jeweils auf drei äquidistanten Niveaus zur Festlegung des

Versuchsraums eingestellt. Die Zusammenhänge zwischen einstellbaren Arbeitsvariablen und den sich

dabei ergebenden Zielgrößen wurde durch eine statistische Auswertung auf Basis der polynomischen

Regressionsrechnung für den Versuchsraum quantifiziert. Dabei wurde ein Polynom 2. Ordnung (Gl. 3)

zu Grunde gelegt, das lineare, quadratische und interaktive Wirkungen der unabhängigen Faktoren

(x1-xn) berücksichtigt. Die Größe der dabei berechneten Regressionskoeffizienten (a1-an) ist ein Maß für

den Einfluss der Variablen auf die funktionale Beziehung zwischen den Arbeitsvariablen und der

untersuchten Zielgröße. Um die Variablen trotz unterschiedlicher Skalierungen in ihrer Wirkung

vergleichen zu können, wurden ihre Größen auf die Werte von -1 bis +1 kodiert. Das jeweilige

Vorzeichen der Koeffizienten gibt die Wirkungsrichtung wieder.

In der statistischen Auswertung wurde für jeden Term der Regressionsgleichung ein F-Test

durchgeführt. Der dabei ermittelte Testwert diente als Maß für die Wirkungssignifikanz des jeweiligen

Terms auf die Zielgröße. Terme wurden für Testwerte < 0,05, die einer Wirkungssignifikanz

p > 95 Prozent entsprichen, als signifikant und damit statistisch gesichert angesehen. Zur Diskussion

der ermittelten Zusammenhänge zwischen Arbeitsvariablen und Zielgrößen wurden nur signifikante

Terme der Regressionsgleichungen berücksichtigt. Die Genauigkeit, mit der die Regressionsgleichung

den Zusammenhang zwischen den Arbeitsvariablen und der Zielgröße beschreibt, wird durch das

errechnete Bestimmtheitsmaß R² angegeben [277, 278].

Allgemeine Form der polynomischen Regressionsgleichung für drei Faktoren:

Wirkungen einteraktiv

Wirkungen hequadratisc ²²²

Wirkungen lineare

Konstante ,,

139328217

362514

332211

0321

xxaxxaxxa

xaxaxa

xaxaxa

a)xxf (x

(Gl. 3)

Page 60: Wild Florian

Material und Methoden 49

Paarweise Signifikanztests wurden als Zweistichproben-t-Tests durchgeführt. Die Abhängigkeit der

jeweiligen Stichproben wurde mittels eines F-Tests geprüft.

3.6 Analysemethoden

3.6.1 Bestimmung des Gehalts ausgewählter Inhaltsstoffe sowie der physiko-chemischen

Eigenschaften einzelner Proben

Rohstoffe, einzelne Fraktionen sowie Zwischenprodukte und Endprodukte wurden hinsichtlich ihrer

Zusammensetzung und ausgewählter physiko-chemischen Eigenschaften untersucht. Die eingesetzten

Methoden orientierten sich, wenn möglich, an Standardanalyseverfahren: die Untersuchungen wurden

mindestens als Doppelbestimmung durchgeführt.

3.6.1.1 Wassergehalt

Der Wassergehalt wurde in Anlehnung an die AOAC Methode 925.10 in einem thermo-

gravimetrischen Messsystem (TGA 601, Leco Corp., St. Joseph, USA) bei 105 °C und einer

Verweildauer bis zur Gewichtskonstanz bestimmt [279].

3.6.1.2 Proteingehalt

Der Proteingehalt wurde nach Dumas, AOAC Methode 968.06, in einem Stickstoffanalysator (FP 528,

Leco Corp., St. Joseph, USA) bestimmt. Die Berechnung des Proteingehaltes aus dem ermittelten

Stickstoffgehalt erfolgte mit einem Umrechnungsfaktor von 6,25 [279].

3.6.1.3 Protein-Zusammensetzung (Gelelektrophorese)

Die 1D-Gelelektrophorese (Hoefer SE 600 Ruby, Amersham Biosciences, Buckinghamshire,

Großbritannien) wurde als SDS-PAGE (sodium dodecylsulfate - polyacrylamid gel elektrophorese) unter

nicht-reduzierenden Bedingungen durchgeführt, um eine Auftrennung der Proteine ausschließlich

nach Molekülmasse zu erreichen. Der Vernetzungsgrad des Acrylamidgels lag bei 12,5 Prozent. 0,05 g

der Probe wurden zunächst in einem Puffersystem suspendiert und teilweise gelöst, die Proteine darin

hitzedenaturiert und die Probe zentrifugiert. Der Niederschlag wurde in der Pufferlösung erneut

suspendiert, auf eine Konzentration von circa 5 µg/µL eingestellt und auf das Gel gegeben. Die

Trennung der Proteine auf dem Gel erfolgte bei 10 °C in einem Puffersystem nach Laemmli [280]. Als

Molekularmassenstandard wurde der Proteinstandard Kaleidoscope (BioRad Laboratories Inc.,

Hercules, USA) eingesetzt und die Proteinbanden anschließend mit Coomassie Blue eingefärbt [281].

Page 61: Wild Florian

Material und Methoden 50

3.6.1.4 Stärkegehalt

Der Stärkegehalt wurde durch enzymatische Totalhydrolyse von Stärke zu D-Glucose mittels

Amyloglucosidase und anschließender photometrischer Bestimmung (Lambda 25, PerkinElmer

Instruments Inc., Shelton, USA) eines Reaktionsprodukts der Glucose bestimmt. Die enzymatisch

induzierten Reaktionen wurden mit Hilfe eines Testkits (Stärke, Cat. No. 10207748035, R-Biopharm

AG, Darmstadt) in Anlehnung an die AOAC Methode 979.10 durchgeführt [279].

3.6.1.5 Lipidgehalt

Die Bestimmung des Lipidgehalts erfolgte standardmäßig in einem gaschromatographischen

Analysesystem (B-815/B-820, Büchi Labortechnik AG, Flavil, Schweiz) nach Caviezel in Anlehnung an

die Methode DGF K-I 2c (00). Diese Untersuchungsmethode beinhaltet bei der Probenvorbereitung die

Extraktion der Lipidphase in heißem n-Butanol. Durch Zugabe von Kaliumhydroxid werden stark

alkalische Bedingungen eingestellt, wodurch die enthaltenen Fettsäuren verseifen. Der Gehalt an

Fettsäuren wird anschließend gaschromatographisch ermittelt. Aufgrund der Aufbereitung der Probe

wird ein Gesamtfettgehalt ermittelt, der auch die in Phospholipiden enthaltenen Fettsäuren miterfasst.

Im Vergleich zu Analysenmethoden mit einfacher Hexan- oder Petroletherextraktion ergeben sich

daher bei der Analyse phospholipidreicher Substrate zum Teil deutlich höhere Werte [282-284].

Für ausgewählte Proben wurde zusätzlich der Lipidgehalt durch Extraktion mit n-Hexan in einer

automatisierten Soxhlet-Apparatur (Soxtherm 2000, C. Gerhardt GmbH, Bonn) ohne vorherigen

Probenaufschluss in Anlehnung an EN ISO 3947 durchgeführt. Der Lipidgehalt der Probe wurde durch

anschließende gravimetrische Bestimmung des Extraktanteils berechnet [285].

3.6.1.6 Mineralstoffgehalt

Der Mineralstoffgehalt wurde durch Veraschung bei 950 °C bis zum Erreichen der Gewichtskonstanz

in Anlehnung an die AOAC Methode 923.03 in einem thermo-gravimetrischen Messsystem (TGA 601,

Leco Corp., St. Joseph, USA) bestimmt [279].

3.6.1.7 -Galactosidgehalt

Die Bestimmung des -Galactosidgehalts erfolgte nach wässrig-methanolischer Extraktion in einer

3D-Kapillarelektrophorese mit UV-Detektion (Gerätetyp DE01602039, Agilent Technologies, Santa

Clara, USA und HP Chem Station, Hewlett Packard, Palo Alto, USA) nach der Beschreibung von

Andersen et al. [286]. Der Gesamtgehalt an -Galactosiden wurde dabei als Summe der Gehalte an

Raffinose, Stachyose und Verbascose berechnet. Referenzsubstrate in Analysenqualität wurden von

Fluka Chemie GmbH, Buchs, Schweiz, und Sigma-Aldrich Inc., St. Louis, USA, bezogen.

Page 62: Wild Florian

Material und Methoden 51

3.6.1.8 Phytinsäuregehalt

Die Bestimmung des Phytinsäuregehalts erfolgte nach den Beschreibungen von Vaintraub und Lapteva

[287] sowie Steadman et al. [288] nach einer sauren Extraktion der Proben. Die Extrakte wurden mit

Fe-III und Sulfosalicylsäure (Wade-Reagenz) versetzt, die einen Komplex mit einem photometrisch zu

erfassenden Absorptionsmaximum bei 500 nm ausbilden (Lambda 25, PerkinElmer Instruments Inc.,

Shelton, USA). In Gegenwart von Phytinsäure nimmt die Intensität der Absorption ab, da Phytinsäure

starke Komplexe mit Fe-III bildet und dabei der Sulfosalicylsäure das Fe-III entzieht. Über diese Absorp-

tionsabnahme im Vergleich zur Phytinsäure-freien Kontrolle konnte der Phytinsäuregehalt bestimmt

werden. Phytinsäuresalz als Referenzsubstrat wurde von Sigma-Aldrich Inc., St. Louis, USA, bezogen.

3.6.1.9 Trypsininhibierende Aktivität

Die Bestimmung der trypsininhibierenden Aktivität (TIA) einer Probe wurde in Anlehnung an die von

Kakade et al. [289] beschriebenen Methode durchgeführt. Die Extraktion der Trypsininhibitoren aus

der Probe wurde entsprechend der Beschreibung von Bacon et al. [290] vorgenommen. Zur

Bestimmung der TIA wurde zunächst die Geschwindigkeit der Hydrolysereaktion eines Standard-

trypsins (Trypsin des Schweinepankreas, Sigma-Aldrich Inc., St. Louis, USA) eines definierten Substrates

(DL-BAPNA, Sigma-Aldrich Inc., St. Louis, USA) photometrisch (Lambda 25, PerkinElmer Instruments

Inc., Shelton, USA) ermittelt. Wurde extrahiertes Probenmaterial mit trypsininhibierender Aktivität vor

der Hydrolyse zugegeben, reduzierte sich die ermittelte Hydrolysegeschwindigkeit. Aus der Differenz

der gemessenen Extinktionen, bzw. der damit korrelierenden Reaktionsgeschwindigkeiten, ließ sich die

TIA berechnen.

3.6.1.10 In vitro-Stärkeverdaubarkeit

Als Methode zur Abschätzung der Stärkeverdaubarkeit wurde ein in vitro-Verdau der untersuchten

Proben mittels -Amylase ( -Amylase des Schweinepankreas, Fluka, Buchs, Schweiz) nach Singh et al.

[291] durchgeführt. Der Anteil verdaubarer Stärke wurde als Maltoseäquivalent berechnet. Da

verkleisterte Stärke in wesentlich kürzerer Zeit enzymatisch abgebaut wird, ließen die Ergebnisse auch

Rückschlüsse über den Verkleisterungsgrad der untersuchten Extrudate zu.

3.6.1.11 Proteinlöslichkeit

Die Proteinlöslichkeit wurde in Anlehnung an die von Morr et al. [292] beschriebene Methode

durchgeführt. Dabei wird unter löslichem Protein der Anteil des Proteins verstanden, der sich nach

Einrühren in 0,1 M Natriumchloridlösung und jeweiligem eingestellten pH-Wert unter Rühren löst. Der

nicht gelöste Probenanteil wird durch Zentrifugation abgetrennt und der Proteingehalt im Überstand

bestimmt. Die prozentuale Löslichkeit wird aus dem Verhältnis von gelöstem Protein zu Gesamtprotein

der Probe berechnet.

Page 63: Wild Florian

Material und Methoden 52

3.6.1.12 Aminosäurenzusammensetzung

Die Aminosäurenzusammensetzung der Erbsenproteine wurde nach Totalhydrolyse der Proteine mittels

Ionenchromatographie (ICS 3000, Dionex Corp., Sunnyvale, USA) bestimmt. Die Totalhydrolyse

erfolgte mit 6 N Salzsäure bei 110 °C für 24 h im Vakuum. Hierbei werden die Proteine unter

Verbrauch von Wasser in ihre Aminosäuren gespalten. Der Gehalt der Aminosäure Tryptophan kann

mittels saurer Hydrolyse nicht bestimmt werden, da diese Aminosäure unter den genannten

Hydrolysebedingungen komplett zerstört wird. Allerdings nimmt Tryptophan in Leguminosen mit etwa

1 Prozent am Gesamtaminosäuregehalt eine untergeordnete Rolle ein und wurde deshalb bei der

Berechnung der Aminosäurengehalte nicht berücksichtigt. Zur Quantifizierung des jeweiligen Gehalts

an Aminosäuren wurde Norleucin als interner Standard verwendet [293, 294].

3.6.1.13 Proteindenaturierung (Differential Scanning Calorimetry)

Zur Analyse der hitzeinduzierten Proteindenaturierung wurde Probenmaterial als 20 prozentige

wässrige Lösung in einem Differential Scanning Calorimetry (DSC)-Analysesystem (DSC Q2000,

TA Instruments, New Castle, USA) vermessen. Die jeweiligen Proben wurden dabei von 40 °C auf

120 °C in druckdichten 50 µL Tiegeln mit einer konstanten Aufheizrate von 5 K/min erhitzt. Zur

Auswertung der Denaturierung wurden Onset- und Peak-Temperaturen sowie der Enthalpiegehalt der

Peaks herangezogen. Im Falle des Erbsenproteinmehls waren noch geringe Stärkeanteile in der Probe

vorhanden, die jedoch zu einem klar abgegrenzten Peak für die Stärkeverkleisterung führten und den

Peak der Proteindenaturierung nicht überlagerten [295, 296].

3.6.2 Optische Analysen

Zur Visualisierung der Mikrostrukturen von Mehlen, Proteinsuspensionen und Extrudaten wurden

photographische sowie licht- und rasterelektronenmikroskopische Aufnahmen gemacht.

3.6.2.1 Photographie

Photographien von Fischfutterpellets wurden mit einer Digitalkamera (Canon Powershot A630, Canon,

Krefeld) bei einer Auflösung von bis zu 8,0 Megapixeln gemacht.

3.6.2.2 Lichtmikroskopie

Erbsenmehle, Proteinprodukte und Emulsionen wurden in Glycol oder demineralisiertem Wasser

suspendiert, auf einen Objektträger aufgebracht und mit einem Deckglas geschützt. Die Proben

wurden mit einer Durchlicht-Halogenlampe beleuchtet, teilweise unter Verwendung eines

Polarisationsfilters, bei 100 bis 200-facher Vergrößerung mikroskopiert (Lichtmikroskop Leitz Diaplan,

Ernst Leitz GmbH, Wetzlar) und mit einer Digitalkamera (Leica DC 500, Leica Camera AG, Solms) bei

Page 64: Wild Florian

Material und Methoden 53

einer Auflösung von 12 Megapixeln photographiert. Die Datenerfassung erfolgte mit der integrierten

Software Qwin Standard (Leica Camera AG, Solms).

3.6.2.3 Rasterelektronenmikroskopie

Rasterelektronenmikroskopische Aufnahmen wurden zur Untersuchung der Pelletstruktur eingesetzt.

Zur Durchführung wurden die Extrudate zunächst bei -50 °C gefroren, im Mörser vorsichtig zerkleinert

und mit Hexan bei Raumtemperatur entölt. Die entfetteten und getrockneten Proben wurden im

Anschluss für 5 min mit Gold gesputtert. Am Sputter (Hummer JR, Anatech/Technics, Alexandra, USA)

wurden dazu eine Spannung von 1100 V und eine Stromstärke von 18-20 mA für eine

Beschichtungsrate von etwa 100 Å/min gewählt. Als Ionisationsgas wurde Argon verwendet. Die

gesputterten Proben wurden dann im Rasterelektronenmikroskop (REM) (S-4000, Hitachi High-

Technologies Europe GmbH, Krefeld) gescannt. Dazu wurden eine Spannung von 20 kV, ein

Emissionsstrom von 7-10 µA sowie ein Arbeitsabstand von 20 mm eingestellt. Die digitale

Bildumwandlung erfolgte online bei 300 bis 3000-facher Vergrößerung.

3.6.3 Bestimmung der Partikel- und Öltröpfchengrößenverteilung

Partikel- und Öltröpfchengrößenverteilungen wurden mit einem Laser Particle Sizer (Mastersizer S,

Malvern Instruments Inc., Malvern, UK) bestimmt. Mehle und Proteinisolate wurden zur Messung in 1-

Butanol und die Emulsionen in demineralisiertem Wasser dispergiert. Die Feststoffkonzentration wurde

so eingestellt, dass sich in der Messzelle eine Abschattung von 10-15 Prozent ergab. Zur Vermessung

eines Größenbereichs zwischen 0,05 und 900 µm wurde die Optikeinheit 300 RF und das Modul

MS 14 eingesetzt. Die Bestimmung der Partikelgröße erfolgte mit der Gerätesoftware, Version 2.15

(Malvern) über die Mie-Theorie. Es wurden keine Formfaktoren vorgegeben. Für Mehle und

Proteinprodukte wurde das Streumodell „Standard wet“, für Emulsionen das Streumodell „30HD“

gewählt. Die ermittelten Partikel- und Öltröpfchengrößenverteilungen wurden graphisch und

tabellarisch als volumenbezogene Verteilungssummen und -dichten dargestellt. Dazu wurden die

jeweiligen spezifischen Oberflächen (SSA), Sauterdurchmesser (d3/2), Medianwerte (dv 0,5) und 10-

beziehungsweise 90-Prozent Quantile (dv 0,1 und dv 0,9) sowie im Falle der Natriumkaseinat-

Emulsionen die Verteilungsbreite dv 0,9-dv 0,1 berechnet. Als weitere charakteristische Größen wurden

aufgrund der bimodalen Häufigkeitsverteilung der EPM-Emulsionen die Maxima des ersten Peaks der

Häufigkeitsverteilung und der Volumenanteil der Partikel kleiner 4,88 µm ausgewertet.

3.6.4 Bestimmung techno-funktioneller Eigenschaften

Ausgewählte Produkte wurden hinsichtlich ihrer techno-funktionellen Eigenschaften mit den

nachfolgend beschriebenen Methoden charakterisiert.

Page 65: Wild Florian

Material und Methoden 54

3.6.4.1 Wasserbindekapazität

Die Wasserbindekapazität (WBC) der Produkte erfolgte nach der AACC-Standardmethode 56-30.

Dabei wurde die maximale Wassermenge ermittelt, bei der das zu testende Produkt nach dem

Anrühren zu einer gelartigen Masse und fünfzehnminütigem Zentrifugieren bei 1000 g und 20 °C

keinen wässrigen Überstand zeigte [297].

3.6.4.2 Fettbindekapazität

Zur Bestimmung der Fettbindekapazität (FBC) wurden 3,0 g der trockenen Probe in 20 mL Maiskeimöl

(Mazola, Unilever Deutschland GmbH, Hamburg) in einem graduierten 25 mL Zentrifugenglas während

einer Minute bei Raumtemperatur dispergiert. Anschließend wurde die Suspension für 15 min bei

700 g und 20 °C zentrifugiert und das Volumen des nicht gebundenen Öls (Überstand) ermittelt. Die

Berechnung der FBC in mL Öl/g Probe erfolgte nach Gleichung 4.

mL/g][ m

VVFBC

1

21 (Gl. 4)

3.6.4.3 Gelierende Eigenschaften

Die thermisch induzierte Gelbildung ausgewählter Proteinprodukte wurde durch eine in situ-Messung

im Oszillationsrheometer sowie durch die Penetration eines Stempels in das jeweilige Gel

messtechnisch erfasst.

3.6.4.3.1 In situ-Messung der Gelbildung

Zur in situ-Messung der Proteinisolate wurde eine Suspension mit 13,0 Prozent Protein angesetzt, im

Falle des Erbsenproteinmehls wurde für die entsprechende Suspension ein TS-Gehalt von 13,0 Prozent

eingestellt. Das Proteinprodukt wurde zunächst in einem Teil der benötigten Wassermenge

(demineralisiert) eingerührt. Es wurde ein Massenprozent Natriumchlorid bezogen auf die Trocken-

substanz hinzugegeben. Der pH-Wert wurde mit kleinen Mengen 0,1 M Natronlauge oder Salzsäure

auf pH 7,0 eingestellt und anschließend die noch fehlende Menge Wasser aufgefüllt. Mit etwa 20 mL

dieser Suspension wurde der koaxiale Messzylinder (C25 nach DIN 53019) des Oszillationsrheometers

(Bohlin CVO 100, Malvern Instruments Ltd., Worcestershire, UK) befüllt, bis der Messzylinder in der

Messposition vollständig bedeckt war. Um Wasserverdunstung während der gesamten Messdauer zu

vermeiden, wurde anschließend die Oberfläche der Proteinlösung mit einer dünnen Schicht Maiskeimöl

(Mazola, Unilever Deutschland GmbH, Hamburg) bedeckt und das Zylindersystem zusätzlich mit

Kunststoffkappen abgedeckt. Die zerstörungsfreie Oszillationsmessung wurde bei einer konstanten

Deformationsamplitude von 0,01 und einer konstanten Winkelfrequenz von 0,1 Hz bei kontinuierlicher

Oszillation durchgeführt. Zur Induktion der Gelbildung sowie zur Bestimmung des reversiblen Anteils

V1= Gesamtvolumen des Öls

V2= Volumen des ungebundenen Öls

m1= eingewogene Probenmasse

Page 66: Wild Florian

Material und Methoden 55

wurde ein Temperaturprofil vorgegeben, wobei konstante Aufheiz- und Abkühlraten von 1 K/min

gewählt wurden. Die Proteinsuspension wurde zunächst von 20 °C auf 90 °C aufgeheizt, gefolgt von

einer 60 minütigen Heißhaltedauer. Anschließend wurde auf 20 °C abgekühlt, für weitere 30 min bei

20 °C gehalten und dann nochmals auf 90 °C erhitzt. Von einer gerätespezifischen Software wurden

die auftretenden, für jeweils 20 sekündige Intervalle gemittelten, Elastizitäts- (G’) und Verlustmoduln

(G’’) fortlaufend berechnet. Ausgewertet wurden die Temperatur der beginnenden Gelbildung, das G’-

Modul nach der Heißhaltephase sowie die maximal auftretenden G’- und G’’-Moduln nach der

Kalthaltephase. Außerdem wurde die Differenz der G’-Moduln nach der Heiß- und Kalthaltephase

gebildet. Das Verhältnis aus dem berechneten Differenzwert zum G’-Wert nach der Kalthaltephase

wurde als Größe für den reversiblen Gelanteil verwendet.

3.6.4.3.2 Penetrative Messung der Gelfestigkeit

Zunächst wurden ähnlich der in situ-Messung 100 mL einer Proteinsuspension in einem zylindrischen

Kunststoffbecher (dinnen = 54 mm) angerührt. Diese enthielt 15 Massenprozent des Proteinprodukts

bezogen auf die Trockensubstanz sowie ein Massenprozent Natriumchlorid. Die Suspension wurde mit

1 M NaOH oder HCl auf pH 7,0 eingestellt und in einem Wasserbad unter Rühren während 30 min auf

35 °C temperiert. Anschließend wurde das Probengefäß mit Aluminiumfolie abgedeckt und in ein

zweites, auf 95 °C temperiertes Wasserbad übergeführt und während 60 Minuten auf etwa 90 °C

erhitzt. Die Proben kühlten danach bei Raumtemperatur für etwa 2 h ab und wurden im Anschluss für

etwa 12 h, beziehungsweise für den Synäresetest für fünf Wochen, bei 1 °C Umgebungstemperatur

gelagert. Vor dem Messen wurden eventuell beim Abkühlen und Lagern an der Probenoberfläche

gebildete, dünne Hautschichten oder entstandener Schaum entfernt. Als Messgeometrie im Texture

Analyser (TA.XT plus, Stable Micro Systems Ltd., Goldaming, UK) diente ein Zylinder mit einem

Durchmesser von 25 mm, der mit einer Geschwindigkeit von 0,50 mm/s in die Probe penetrierte. Die

Auslösekraft für die Kraftaufzeichnung wurde auf 5,0 g eingestellt und eine Messdistanz von 10 mm

gewählt. Aus dem resultierenden Kraft-Weg-Diagramm wurde der maximal aufgetretene

Stempeldruck ermittelt. Die für fünf Wochen gelagerte Probe wurde auf Synärese geprüft. Dazu wurde

gegebenenfalls vorhandener Überstand von der Probe dekantiert. Danach wurde die Probe wie

beschrieben im Texture Analyser auf ihre Gelfestigkeit geprüft.

3.6.4.4 Emulgierende Eigenschaften

Zur Bestimmung der Emulgierkapazität (EC) der Proteinprodukte wurden zunächst 1,0 g

Trockensubstanz der Probe in 99 mL Leitungswasser für 15 min suspendiert. Die Suspension wurde

dann in das mit Rührwerk, Ultra-Turrax (Drehzahl 11.000 min-1, T25 mit Dispergierwerkzeug S25KV-

25F, IKA-Werke GmbH & Co. KG, Staufen) und einem Leitfähigkeitsmesssystem (LF 521 mit Elektrode

KLE 1/T, WTW GmbH, Weilheim) ausgestatteten, auf 18 °C temperierte Reaktorsystem (LR-A 1000,

Page 67: Wild Florian

Material und Methoden 56

IKA-Werke GmbH & Co. KG, Staufen) gegeben und bei 100 min-1 gerührt. Nach Zugabe von 125 mL

Maiskeimöl (Mazola, Unilever Deutschland GmbH, Hamburg) wurde der Ultra-Turrax gestartet und die

Bildung der O/W-Emulsion überprüft. Über die automatische Titriereinheit Titrino 702M (Metrohm

GmbH, Herisau, Schweiz) wurde weiteres Öl kontinuierlich zudosiert, bis die Phaseninversion durch

einen abrupten Zusammenbruch der elektrischen Leitfähigkeit auf einen Wert kleiner 10 µS detektiert

wurde. Die verbrauchte Ölmenge bis zum Bruch der Emulsion wurde erfasst und die EC mit

Gleichung 5 berechnet [298, 299].

ml/g][ m

VEC

1

1 (Gl. 5)

Zur Bestimmung der Emulgierstabilität (ES) einer definierten Probensuspension wurde zunächst aus

10,0 g des Proteinprodukts sowie jeweils 100 mL demineralisiertem Wasser und Maiskeimöl eine

Emulsion hergestellt. Die Herstellung der Emulsion orientierte sich an der Methode zur Emulgier-

kapazitätsbestimmung, wobei die Probensuspension für 5 min im Reaktorsystem mit dem Ultra-Turrax

emulgiert wurde. Anschließend wurden vier graduierte 35 mL Zentrifugengläser (Nunc GmbH,

Wiesbaden) bis zur 30 mL Marke mit der Emulsion befüllt. Zwei der Gläser wurden in einem 80 °C

Wasserbad für 30 min thermisch belastet und anschließend im Eisbad auf 5 °C abgekühlt. Alle Proben

wurden für weitere 12 Stunden bei 5 °C gelagert. Im Anschluss wurden die Proben bei 20 °C und

4500 g für 10 min zentrifugiert (Tischkühlzentrifuge Modell 6K 15, Sigma Laborzentrifugen GmbH,

Osterode am Harz) und das Volumen der noch emulgierten Schicht abgelesen. Die Emulgierstabilität

berechnet sich aus Gleichung 6.

][% V

100*VES

2

1 (Gl. 6)

Die Emulgierstabilität anderweitig hergestellter Emulsionen wurde entsprechend bestimmt.

3.6.4.5 Schäumende Eigenschaften

Zur Bestimmung der Schäumungseigenschaften der Proteinprodukte wurden jeweils 250 mL einer

5 prozentigen, bei Erbsenproteinmehl 10 prozentigen, Suspension mit demineralisiertem Wasser

hergestellt und für 30 min bei Raumtemperatur auf einem Magnetrührer gerührt. Der pH-Wert wurde

mittels 0,1 M NaOH oder HCl auf pH 7 eingestellt. Im Anschluss wurden 200 mL der Proteinsuspension

für 15 min in der Küchenmaschine (50-N, Hobart GmbH, Offenburg) mit einem Schneebesen aufge-

schlagen und anschließend das Gesamtvolumen der aufgeschlagenen Proteinsuspension in der Rühr-

schüssel bestimmt. 200 mL des Schaums wurden vorsichtig entnommen, um über dessen Masse die

Dichte des Schaums zu bestimmen. Weitere 250 mL des Schaums wurden in einen Messzylinder über-

V1= Volumen des zugegebenen Öls

m1= eingewogene Probenmasse

V1= Volumen der emulgierten Schicht

V2= Gesamtvolumen

Page 68: Wild Florian

Material und Methoden 57

führt und nach 60 min das verbliebene Schaumvolumen abgelesen. Aus den ermittelten Messwerten

wurden die Schaumaktivität (Gl. 7), Schaumstabilität (Gl. 8) und Schaumdichte (Gl. 9) berechnet.

][% V

100*VvitätSchaumakti

2

1 (Gl. 7)

][% V

100*VilitätSchaumstab

2

1 (Gl. 8)

g/L][ V

mteSchaumdich

1

1 (Gl. 9)

3.6.4.6 Viskose Eigenschaften

Die Viskosität und Viskositätsprofile von Stärkesuspensionen, Ölen und Emulsionen wurden in einem

Rotationsviskosimeter (Bohlin CVO 100, Malvern Instruments Ltd., Worcestershire, UK) gemessen.

Zum Messen der Viskositätsprofile von stärkereichen, wässrigen Suspensionen beim Erwärmen wurde

ein dreifach profilierter Spiralzylinder (Messzylinder C25 Spiral, Malvern Instruments GmbH,

Herrenberg) eingesetzt. Dieses von Remmler [300] beschriebene Messsystem unterscheidet sich vom

Messzylinder C25 (DIN 53019) durch drei durchgängige spiralförmige Rillen im Messzylinder und durch

einen auf 150 µm reduzierten Bodenabstand. Die Änderungen dienen dem Vermeiden von

Sedimentationsvorgängen in der Suspension. Mit der gewählten Messgeometrie können somit auch

Scherviskositäten von zur Sedimentation neigenden Suspensionen gemessen werden. Zur Messung

wurden 8 prozentige Suspensionen (TS bezogen) mit demineralisiertem Wasser hergestellt, wobei ein

pH-Wert von 7,0 mit 0,1 M NaOH oder HCl eingestellt wurde. Die Suspension wurde zunächst für

15 min bei Raumtemperatur dispergiert. Davon wurden dann etwa 20 mL in das Messsystem gegeben.

Dieses wurde mit Kunststoffkappen abgedeckt und die Probe für 60 s bei einer Scherrate von

200 min-1 und 30 °C vorgeschert. Bei gleicher Scherrate wurde im Anschluss die Probe mit einer

Aufheizrate von 3 K/min auf 95 °C erhitzt, dort für 15 min gehalten und mit einer Kühlrate von

3 K/min wieder auf 30 °C gekühlt. Die auftretenden Scherviskositäten wurden fortlaufend als

Mittelwert 5 sekündiger Intervalle von der gerätespezifischen Software berechnet. Ausgewertet

wurden die Viskositäten nach dem Aufheizen, nach der Heißhaltephase sowie nach dem Abkühlen.

Zusätzlich wurde, falls erkennbar, die Temperatur des Verkleisterungsbeginns festgehalten.

Scherviskositäten von Ölen und Emulsionen wurden mit einem Kegel-Platte-System gemessen. Dazu

wurde der Messkegel (CP 4°/40 mm, Malvern Instruments GmbH, Herrenberg) auf einen Scherspalt

von 150 µm eingestellt. Für die Öle wurde eine Scherrate von 300 s-1 gewählt und eine

V1= Schaumvolumen nach 60 min

V2= Ausgangsvolumen des Schaums

m1= Schaummasse

V1 = Schaumvolumen

V1= Gesamtvolumen nach Aufschlag

V2= Ausgangsvolumen

Page 69: Wild Florian

Material und Methoden 58

Temperaturrampe von 30 bis 80 °C mit einer Aufheizrate von 3 K/min gefahren. Die Emulsionsproben

wurden zunächst für 3 min bei einer Scherrate von 100 s-1 und einer Temperatur von 25 °C

vorgeschert. Im direkten Anschluss unter fortlaufender Scherung erfolgte eine Erwärmung auf 40 °C,

bei einer Heizrate von 5 K/min. Diese Temperatur wurde für weitere 6 min gehalten. Ausgewertet

wurde die Scherviskosität bei 40 °C als Mittelwert der letzten 120 s. Zusätzlich wurden mit jeweils

einer EPM- und Natriumkaseinat-Emulsion Temperaturrampen gefahren. Dabei wurden die Emulsionen

zunächst wie vorausgehend beschrieben vorgeschert und anschließend bei gleicher Scherrate mit einer

konstanten Aufheizrate von 5 K/min bis 90 °C vermessen.

3.6.5 Bestimmung der Extrudateigenschaften

Die Prüfung physikalischer Eigenschaften zur Bewertung der Gebrauchseigenschaften der hergestellten

Fischfutterpellets und Referenzprodukte wurde mit den nachstehend beschriebenen Methoden

durchgeführt.

3.6.5.1 Durchmesser und Flächenexpansion der Pellets

Pro Probe wurden nach der Trocknung an zehn zufällig ausgewählten Pellets oder Strangabschnitten

der Durchmesser mit einem Messschieber ermittelt und der arithmetische Mittelwert berechnet. Zur

Berechnung der mittleren Querschnittsfläche der Pellets wurde von ideal zylindrischen Extrudaten

ausgegangen. Der Flächenxpansionsindex (FEI) wurde als Verhältnis der Querschnittsflächen von

Extrudat und der verwendeten Runddüse nach Gleichung 10 berechnet. Für FEI-Werte < 1 waren die

Pellets gegenüber dem Düsenquerschnitt auf eine kleinere Querschnittsfläche geschrumpft.

Entsprechend wurde der FEI in diesen Fällen als Schrumpfungsindex bezeichnet.

[%] 100*d

d exansionsindFlächenexp

2

Düse i,

2

Pellet (Gl. 10)

3.6.5.2 Dichte und freies Porenvolumen

Zur Dichtebestimmung der Extrudate wurden die Masse und das Volumen von etwa 20 g Pellets

ermittelt. Dazu wurde eine abgewogene Pelletmenge in ein mit 200 mL kaltem Leitungswasser

gefüllten Messzylinder (250 mL, breite Form) gegeben und das Probenvolumen über den Anstieg der

Wassersäule abgelesen. Die Dichte wurde als Quotient der Masse und des Volumens berechnet.

Als weitere Maßzahl zur Charakterisierung der Extrudate wurde ein freies Porenvolumen nach einem

Industriestandard berechnet [301]. Als freies Porenvolumen wird der Anteil an Poren am

Gesamtvolumen der Pellets bezeichnet. Zur Berechnung wurden vom Gesamtvolumen von etwa 20 g

Pellets die berechneten Volumina der enthaltenen Feststoffe und Flüssigkeiten subtrahiert. Dabei

wurden die unterschiedliche Dichte der Inhaltsstoffe und deren jeweilige Massenanteile berücksichtigt.

dPellet = mittlerer Pelletdurchmesser

di, Düse= innerer Düsendurchmesser

Page 70: Wild Florian

Material und Methoden 59

Als spezifische Dichten wurden für Feststoffe 1,5 g/mL, für Wasser 1,0 g/mL und für Öl 0,91 g/mL

angenommen. Die Berechnung des freien Porenvolumens erfolgte nach Gleichung 11.

ÖlWasserFest stoffPelletPoren

Pellet

Poren

V-V-V-V Vmit

[%] 100*V

VenPorenvolum freies

(Gl. 11)

3.6.5.3 Sinkgeschwindigkeit

Zur Ermittlung der Sinkgeschwindigkeit wurde pro Probe mit zehn zufällig ausgewählten

Fischfutterpellets in einem wassergefüllten Plexiglaszylinder von 1,20 m Höhe und einen Durchmesser

von 0,20 m Sinkversuche durchgeführt. Dabei wurde die Zeit ermittelt, die ein Pellet nach dem

Eintauchen in Wasser zum Absinken um 1 m benötigt. Die Sinkgeschwindigkeit wurde dann als

Quotient aus der zurückgelegten Strecke und dem arithmetischen Mittelwert der benötigten Zeitdauer

berechnet.

3.6.5.4 Abrieb

Mit der Bestimmung des Abriebs von Extrudaten wurden Beanspruchungen simuliert, die beim

Transport und der Lagerung von Pellets auftreten. Von den zu untersuchenden Proben wurden 500 g

Pellets (Probe A) abgewogen, nachdem diese vorsichtig über einem Laborsieb (Maschenweite 2 mm

für 4 mm Pellets und 1,2 mm für 2,5 mm Pellets) abgesiebt worden war, um enthaltene Bruchstücke

und anhaftende Staubpartikel zu entfernen. Im Anschluss wurden die Pellets in einem schnell-

laufenden Pflugscharmischer (Stufe 3, M 5 R, Gebrüder Lödige Maschinenbau GmbH, Paderborn)

während fünf Minuten beansprucht. Danach wurden die Pellets durch erneutes Sieben von

abgeriebenen Partikeln befreit und zurückgewogen (Probe B). Der prozentuale Abriebanteil wurde als

der mit 100 multiplizierten Quotienten aus Probe B/Probe A berechnet.

3.6.5.5 Spezifische Pellethärte

Als Maß für die Pellethärte wurde die maximale Kraft bestimmt, die beim Durchtrennen eines Pellets

mit einer Klinge auftritt. Zur Durchführung dieser Analyse unter standardisierten Bedingungen wurde

ein Texture Analyser (TA.XT plus, Stable Micro Systems Ltd., Goldaming, UK) mit einer Plexiglasklinge

(Light Knife Blade) für die 2,5 mm Pellets und eine Metallklinge mit einer seitlichen Führungsschiene

(Eigenbau Fraunhofer IVV, Freising) für die 4 mm Pellets verwendet. Die Klingen durchtrennten mit

einer konstanten Geschwindigkeit von 1 mm/s die Pellets in radialer Richtung, wobei der Kraftverlauf

aufgezeichnet wurde. Ausgewertet wurde jeweils die maximal auftretende Kraft [N]. Pro Probe wurden

30 Pellets vermessen. Zur Bildung des arithmetischen Mittelwertes wurden zum Ausschluss von

Ausreißern jeweils die drei niedrigsten und drei höchsten Messwerte gestrichen und die verbliebenen

VPellet = Pelletvolumen

VPoren = Porenvolumen im Pellet

VFestoff = Feststoffvolumen im Pellet

VWasser = Wasservolumen im Pellet

VÖl = Ölvolumen im Pellet

Page 71: Wild Florian

Material und Methoden 60

24 Werte berücksichtigt. Um die Proben untereinander besser vergleichen zu können, wurde im

Anschluss die spezifische Härte [N/mm²] als Quotient der mittleren Maximalkraft und der mittleren

Pelletquerschnittsfläche berechnet.

3.6.5.6 Fettabgabe

Zur Beurteilung der Wirksamkeit des Vakuum-Coatingprozesses auf die Ölbindung sowie der maximal

zufügbaren Ölmenge wurde die Menge des unzureichend gebundenen Öls bestimmt. Die Bestimmung

wurde eine Woche nach dem Coating vorgenommen.

Zur Analyse wurde ein Filterpapier (Typ 5895, Ø = 110 mm, Schleicher & Schuell GmbH, Dassel)

abgewogen und in ein Glasschälchen eingelegt. Etwa 10 g der gecoateten Pellets wurde in diese

Glasschälchen eingewogen. Die Probe wurde dann zunächst in der Glasschale für 30 min bei 50 °C im

Trockenschrank erwärmt und direkt anschließend in die Halterung eines Labor-Rütteltisches (KS 500,

Janke & Kunkel, IKA-Labortechnik GmbH, Staufen) eingespannt. Dort erfolgte eine Beanspruchung für

5 min bei einer konstanten Rüttelgeschwindigkeit von 300 min-1. Nach dem Rütteln wurden die Pellets

aus der Glasschale genommen und das Filterpapier wurde rückgewogen. Die aufgenommene

Fettmenge auf dem Filterpapier im Verhältnis zur eingewogenen Pelletmenge multipliziert mit 100

entspricht der prozentualen Fettabgabe.

3.6.5.7 Wasserstabilität

Die Wasserstabilität wurde in Anlehnung an die Methode von Obaldo et al. [85] bestimmt. Circa 6 g

Pellets der zu untersuchenden Probe wurden in eine Teezange eingewogen und diese an einem Stativ

fixiert. Die Teezange wurde anschließend für 10 min in ein mit kaltem Leitungswasser (12 bis 14 °C)

gefülltes Becherglas getaucht. Um die Wasserströmung zu simulieren wurde das Wasser mit Hilfe eines

Magnetrührers in moderater Geschwindigkeit gerührt. Die Pellets verblieben jeweils für zehn Minuten

im kalten Wasser. Im Anschluss wurden die beanspruchten Pellets aus der Teezange entnommen und

bei 105 °C im Trockenschrank getrocknet. Die getrockneten Pellets wurden zurückgewogen. Die

Wasserstabilität ist der mit 100 multiplizierte Quotient aus der zurückgewogenen Masse und der

Ausgangstrockenmasse der Pellets.

Page 72: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 61

4 Ergebnisse und Diskussion

Die Darstellung dieses Kapitels gliedert sich entsprechend der Zielstellung in die drei Teile

- Fraktionierung von Palerbsen und Charakterisierung ausgewählter Produkte,

- Einsatz proteinreichen Erbsenmehls im konventionellen Herstellungsverfahren für Fischfutter-

mittel und

- Herstellung von Fischfuttermittel mittels eines Kaltextrusionsverfahrens unter Ausnutzung der

emulgierenden Wirkung des Erbsenproteins.

4.1 Fraktionierung von Palerbsen sowie Charakterisierung ausgewählter Produkte

Die Aufgabenstellung des ersten Teils der Arbeit war es, Verfahren zur Herstellung von Proteinprodukten

aus Palerbsen zum Einsatz in Futtermitteln für Salmoniden zu evaluieren. Dazu wurden sowohl ein

Verfahren zur trockentechnischen Inhaltsstoffverschiebung mittels Feinvermahlung und Windsichtung als

auch nasstechnische Fraktionierungsverfahren untersucht (Abb. 18). Die nasstechnischen Verfahren

basierten auf einer alkalischen Extraktion des Proteins und anschließendem Konzentrieren und Reinigen

der Proteine durch Ultra- und Diafiltration (Membran), Fällung im isoelektrischen Bereich (pH) sowie

thermisch induzierter Fällung (Temp.). Ausgewählte Fraktionen wurden anschließend hinsichtlich ihrer

techno-funktionellen und nutritiven Eigenschaften charakterisiert und im Vergleich zu kommerziellen

Produkten bewertet. Ergänzt wurden die Untersuchungen durch die Abschätzung möglicher Marktpreise

der Erbsenproteinprodukte und der daraus resultierenden Wirtschaftlichkeit bei Einsatz im Fischfutter.

Kommerzielle Produkte

Palerbsenmehl

Protein-extraktion

Membran Temp. pH

Trockentechnische Inhaltsstoffverschiebung

proteinreiche

Fraktion

Charakterisierung

Inhaltsstoffe, Techno-Funktionalität, Herstellungskosten

Auswahl geeigneter Proteinprodukte zum Einsatz in Fischfuttermitteln

Kommerzielle Produkte

Palerbsenmehl

Protein-extraktion

Membran Temp. pH

Trockentechnische Inhaltsstoffverschiebung

proteinreiche

Fraktion

Charakterisierung

Inhaltsstoffe, Techno-Funktionalität, Herstellungskosten

Auswahl geeigneter Proteinprodukte zum Einsatz in Fischfuttermitteln

Abb. 18: Schematische Übersicht zur Evaluierung der Fraktionierungsverfahren.

Page 73: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 62

4.1.1 Schälen und Feinvermahlen der Saaten

Zur Vorbereitung der Fraktionierungsversuche wurde die Palerbsensaat im technischen Maßstab in einem

Unterläuferschälgang geschält, die Kotyledonen wurden anschließend in einem Zick-Zack-Sichter von

den Schalen getrennt. Die geschälten Kotyledonen machten einen Massenanteil von 79 Prozent der

Ausgangssaat aus. Dabei waren noch erkennbare Anteile an kleinen Bruchstücken (Grits) und

mehlförmiger Partikel der Kotyledonen in der Schalenfraktion enthalten. Als weitere Fraktionen ergaben

sich die Schalenfraktion sowie eine Mehlfraktion aus der Aspiration des Schälgangs. Die geschälten

Kotyledonen wurden anschließend in einer Sichtermühle feinvermahlen. Zusätzliche Versuche im

kleintechnischen Maßstab zeigten, dass durch einfaches Sieben der Schalen- und Mehlfraktion und

anschließendes Sichten des Siebübergangs reine Kotyledonbruchstücke erhalten werden, wodurch der

Massenanteil der Kotyledonfraktion auf 85 Prozent gesteigert werden konnte.

Für die ergänzenden Windsichtungsversuche mit Mahlgut aus Ackerbohnen und Lupinen wurden diese

Saaten entsprechend der Versuchsdurchführung mit den Erbsen geschält und vermahlen. In Tabelle 11

sind die relativen Massenanteile und Inhaltsstoffgehalte ausgewählter Schälfraktionen dargestellt.

Tab. 11: Relative Massenanteile und Inhaltsstoffgehalte von ausgewählten Schälfraktionen

Rohstoff Fraktion Wasser [%]

Protein [%TS]

Stärke [%TS]

Fett [%TS]

Mineralstoffe [%TS]

rel. Massenanteil [%]

Palerbse

var. „Attika“

Saat 13,0 22,6 41,9 2,5 2,7 100

geschälte

Kotyledonen 8,9 23,9 45,1 2,4 2,8 79

Schalen 11,6 6,0 2,2 0,7 2,0 18

Aspiration 10,5 28,8 28,0 4,0 3,5 3

Ackerbohne

var. „Divine“

Saat 12,8 30,1 34,5 1,9 3,4 100

geschälte

Kotyledonen 9,1 33,6 41,3 2,3 3,4 81

blaue

Süßlupine

var. „Borlu“

Saat 11,8 37,6 <1,0 5,8 3,7 100

geschälte

Kotyledonen 9,5 46,0 <1,0 6,8 4,0 76

In den Versuchen zeigte sich, dass mit einem einfachen Schäldiagramm ein hoher Massenanteil an

geschälten Kotyledonen erreicht werden kann. Das möglichst vollständige Abtrennen der Schalen ist in

Hinblick auf einen moderaten Energieverbrauch, einen geringen Verschleiß des Mahlwerkzeugs, einen

hohen Durchsatz und der erreichbaren Oberkorngröße bei der Feinvermahlung von Bedeutung.

Die Vermahlung in der Sichtermühle (Zirkoplex 200 ZPS, Hosokawa Alpine AG, Augsburg) erwies sich als

sehr effizient. In einem Vermahlungsschritt konnte eine nahezu vollständige Auflösung der Kotyledon-

struktur erreicht werden. Die Oberkorngrößen d97 lagen bei 39-126 µm, wodurch sichergestellt wurde,

dass Stärkekörner und Speicherproteine weitestgehend frei im Mehl vorlagen. Der Gesamtenergiebedarf

für die Feinvermahlung der Palerbse, Ackerbohne und Süßlupine lag zwischen 49 und 89 kWh/t

Page 74: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 63

(V51011, V51687, V52072) mit Ausnahme eines Erbsenvermahlungsversuchs (V51313) in dem der

Energieverbrauch auf 193 kWh/t anstieg. Die benötigte Vermahlungsenergie im Pilotmaßstab lag somit

bis auf eine Ausnahme deutlich unter den von Al-Abbas et al. [240] ermittelten Werten für den

Labormaßstab. Der Erbsenvermahlungsversuch V51313 wies auf den Einfluss ungünstiger Saat-

eigenschaften hin, die zu hohem Energieverbrauch bei der Vermahlung führen können. Solche Saat-

eigenschaften können unter anderem hohe oder niedrige Feuchtegehalte oder eine lange Lagerdauer

mit entsprechenden Nachreifeeinflüssen sein.

4.1.2 Herstellung von Erbsenproteinmehlen aus Palerbsen durch trockentechnische

Inhaltsstoffverschiebung

Die Versuche zur trockentechnischen Inhaltsstoffverschiebung von Palerbsenmehlen wurden im

kleintechnischen Maßstab auf einem Feinstsichter (Turboplex 50 ATP, Hosokawa Alpine AG, Augsburg)

sowie im technischen Maßstab auf einem Schaufelradsichter (Stratoplex 315 ASP, Hosokawa Alpine AG,

Augsburg) durchgeführt (Abb. 19). Dazu wurde das feinvermahlene Erbsenmehl jeweils in eine feine,

proteinreiche sowie eine grobe, stärkereiche Mehlfraktion klassiert. Entsprechend ihres kennzeichnenden

Inhaltsstoffes werden nachfolgend die Feinfraktion als Erbsenproteinmehl (EPM) und die Grobfraktion als

Erbsenstärkemehl (ESM) bezeichnet.

Sichtermühle

Schälgang

Palerbsen

Schalen

SchaufelradsichterStratoplex 315 ASP

FeinstsichterTurboplex 50 ATP

Erbsenstärke-mehl

Erbsen-proteinmehl

Erbsenstärke-mehl

Erbsen-proteinmehl

Sichtermühle

Schälgang

Palerbsen

Schalen

SchaufelradsichterStratoplex 315 ASP

FeinstsichterTurboplex 50 ATP

Erbsenstärke-mehl

Erbsen-proteinmehl

Erbsenstärke-mehl

Erbsen-proteinmehl

Abb. 19: Fließdiagramm zur trockentechnischen Inhaltsstoffverschiebung von Palerbsen.

Die Nutzung des Feinstsichters verspricht im Vergleich zum Schaufelradsichter eine deutlich höhere

Trennschärfe sowie eine niedrigere Trenngrenze und damit die Möglichkeit, in der Feinfraktion hohe

Proteingehalte oder hohe relative Auszugsanteile an Feinfraktion zu erhalten. Allerdings sind mit der

Nutzung des Feinstsichters höhere Investitions- und Energiekosten als im Falle des Schaufelradsichters

verbunden. Im Folgenden sind die Untersuchungen zur Klassierung von Palerbsenmehl in den beiden

Sichtertypen dargestellt.

Page 75: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 64

4.1.2.1 Inhaltsstoffverschiebung von Palerbsenmehl im Labormaßstab

Aufgrund des Trennprinzips der Windsichtung, das neben Größe der Partikel auch deren Dichte und

Form berücksichtigt, ist keine scharfe Trennung der einzelnen Erbsenmehlbestandteile nach ihrer Größe

zu erwarten. Während Proteinglobuli und granuläre Stärke nach der Vermahlung annähernd homogene

Größen und Dichten aufweisen, werden Zellwandbestandteile in unterschiedlich große Fragmente

zerteilt. Hinzu kommen verbliebene, unvollständig aufgelöste oder dispergierte Agglomerate. Durch

Fraktionierung des feinvermahlenen Erbsenmehls im Feinstsichter wurden Fein- und Grobfraktionen

erhalten, deren typische Partikelgrößenverteilungen in Abbildung 20 aufgezeichnet sind. Dabei wird

deutlich, dass in der Feinstsichtung Partikel kleiner 10 µm nahezu vollständig aus der Grobfraktion

abgetrennt wurden und sich Partikel größer 17 µm in der Grobfraktion stark anreicherten. In der

Feinfraktion wiesen etwa 45 Prozent des Volumenanteils Partikelgrößen von kleiner 10 µm auf, über

70 Prozent des Volumenanteils lagen unterhalb der Trenngrenze. Dies ließ eine deutliche Anreicherung

dieser Fraktion mit den besonders kleinen Proteinglobuli erwarten.

5

10

15

20

25

0,1 1 10 100Partikelgröße [μm]

Ver

teilu

ng

dic

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(q3)

[%

]

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Ver

teilu

ng

ssu

mm

e (Q

3) [

%]

0

Palerbsenmehl

Feinfraktion (23,6 m/s)

Grobfraktion (23,6 m/s)

d TG

5

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0,1 1 10 100Partikelgröße [μm]

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dic

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(q3)

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Ver

teilu

ng

ssu

mm

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3) [

%]

0

Palerbsenmehl

Feinfraktion (23,6 m/s)

Grobfraktion (23,6 m/s)

d TG

5

10

15

20

25

0,1 1 10 100Partikelgröße [μm]

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dic

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(q3)

[%

]

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Ver

teilu

ng

ssu

mm

e (Q

3) [

%]

0

Palerbsenmehl

Feinfraktion (23,6 m/s)

Grobfraktion (23,6 m/s)

Palerbsenmehl

Feinfraktion (23,6 m/s)

Grobfraktion (23,6 m/s)

d TG

Abb. 20: Partikelgrößenverteilung von feinvermahlenem Palerbsenmehl und den resultierenden Fein- und

Grobfraktionen nach der Windsichtung bei einer Sichterradgeschwindigkeit vU von 23,6m/s. Die gefüllten Symbole

zeigen die relative, die leeren Symbole die summierte Häufigkeitsverteilung.

Bei gleichbleibendem Aufgabegut sowie konstantem Gut- und Luftmassendurchsatz ist die Trenngrenze

(dTG) maßgeblich von der Umfangsgeschwindigkeit (vU) des Sichterrads abhängig und wird mit steigender

Sichterradgeschwindigkeit in Richtung feiner Partikelgrößen verschoben [302]. Infolge dessen nahm, wie

in Abbildung 21 dargestellt, sowohl die Partikelgröße als auch der relative Massenanteil in der

Feinfraktion mit zunehmender Geschwindigkeit kontinuierlich ab. In der Grobfraktion dagegen stieg

zunächst die Partikelgröße des 10-Prozent Quantils (dV 0,1) und des Medianwertes (dV 0,5) mit

zunehmender Sichterradgeschwindigkeit aufgrund des Feingutauszugs an. Bei weiter steigender

Page 76: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 65

Sichterradgeschwindigkeit nahm die Partikelgröße der Grobfraktion durch den sinkenden Massenanteil

des Feingutauszugs wieder ab.

0

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Palerbsenmehl 10 20 30 40

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Part

ikel

grö

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[μm

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Rel

. Mas

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Feinfraktionen

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Part

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grö

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Palerbsenmehl 10 20 30 40

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Grobfraktionen

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DV 0,1DV 0,5 Rel. MassenanteilDV 0,9

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Palerbsenmehl 10 20 30 40

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Part

ikel

grö

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[μm

]

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. Mas

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25

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Feinfraktionen

0

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15

20

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Part

ikel

grö

ße

[μm

]

Palerbsenmehl 10 20 30 40

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Grobfraktionen

Rel

. Mas

sen

ante

il [%

]

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75

100

DV 0,1DV 0,5 Rel. MassenanteilDV 0,9 DV 0,1DV 0,5 Rel. MassenanteilDV 0,9

Abb. 21: Partikelgrößen und relative Massenanteile vom Ausgangsmehl der Sichtfraktionen von Palerbsenmehl in

Abhängigkeit von der Sichterradgeschwindigkeit.

Werden die Auswirkungen des Sichtprozesses auf die stoffliche Zusammensetzung der jeweiligen

Fraktionen betrachtet, wird deutlich, dass unter den gewählten Versuchsbedingungen ab einer

Sichterradgeschwindigkeit von etwa 15 m/s eine stoffliche Klassierung stattfand. Wie in Abbildung 22

dargestellt, wurde in der Feinfraktion die Proteinfraktion angereichert, während die Stärkefraktion

überwiegend in der Grobfraktion verblieb. Mit steigender Sichterradgeschwindigkeit und der damit

einhergehenden abnehmenden Trenngrenze, nahm der verbliebene Stärkegehalt in der Feinfraktion

rasch ab und lag bei einer Umfangsgeschwindigkeit von 20,9 m/s bereits bei nur noch 6 Prozent TS. Mit

dem abnehmenden Stärkegehalt stieg der Proteingehalt an und erreichte bei einer

Umfangsgeschwindigkeit von 20,9 m/s bereits fast 52 Prozent TS. Damit war der Proteingehalt in der

Feinfraktion nahezu doppelt so groß wie im Ausgangsmehl. Die Feinfraktion enthielt bei dieser

Versuchseinstellung 85 Prozent der gesamten im Ausgangsmehl enthaltenen Proteine. Der Proteingehalt

konnte bei höheren Sichterradgeschwindigkeiten bis auf etwa 60 Prozent TS gesteigert werden, der in

der Feinfraktion enthaltene relative Proteinanteil vom Ausgangsmehl sank dabei aufgrund des

abnehmenden Anteils an Feingutauszug kontinuierlich ab. In der Grobfraktion nahm mit zunehmender

Sichterradgeschwindigkeit der Stärkegehalt zunächst auf Gehalte von etwa 77 Prozent TS zu und der

Proteingehalt sank auf etwa 5 Prozent TS ab. Der in der Grobfraktion enthaltene relative Stärkeanteil aus

dem Ausgangsmehl nahm, bedingt durch den abnehmenden Feingutauszug, bei weiter zunehmender

Sichterradgeschwindigkeit kontinuierlich zu. Gleichzeitig näherte sich die Zusammensetzung der

Grobfraktion der des Ausgangsmehls an.

Page 77: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 66

0

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10,5 15,7 20,9 26,2 31,4 36,7 41,9

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Rel. ProteinanteilProtein Stärke Rel. Stärkeanteil

Palerbsen-

mehl Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

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-/

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Feinfraktionen

Palerbsen-

mehl Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

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Rel. ProteinanteilProtein Stärke Rel. StärkeanteilRel. ProteinanteilProtein Stärke Rel. Stärkeanteil

Palerbsen-

mehl Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

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Feinfraktionen

Palerbsen-

mehl Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Grobfraktionen

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. Stä

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Pro

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Stär

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t [%

TS]

Abb. 22: Einfluss der Sichterradgeschwindigkeit auf Protein- und Stärkegehalt in den Sichtfraktionen bei Pal-

erbsenmehl sowie auf die relativen Anteile vom Ausgangsmehl an Protein in den Feinfraktionen und an Stärke in

den Grobfraktionen.

Bei den Versuchen zeigte sich auch, dass in vergleichbarem Maß zum Protein auch die Gehalte an Fett,

Mineralstoffen, -Galactosiden, Phytinsäure und Trypsininhibitoren in den Feinfraktionen mit

abnehmender Trenngrenze kontinuierlich zunahmen (Abb. 23 und 24). So stiegen der Fett- und

Mineralstoffgehalt auf Werte von 5,5 bis 6,0 Prozent TS an, -Galactoside auf etwa 6,5 Prozent TS und

die antinutritiv wirkende Phytinsäure auf etwa 12 mg/g. Nahezu auf den dreifachen Wert stieg die

trypsininhibierende Wirkung im Feingutauszug bei einer Umfangsgeschwindigkeit von 41,9 m/s.

Die Versuche im kleintechnischen Maßstab zeigten, dass die Windsichtung im Feinstsichter eine effektive

Inhaltsstoffverschiebung von Palerbsenmehlen bewirken kann. Neben dem Sichtprozess selbst ist ein

hoher Aufmahlungsgrad der Kotyledonstruktur in der Sichtermühle ein entscheidender Faktor. Der

untersuchte Prozess ermöglichte im Vergleich zu Literaturangaben [229] einen deutlich höheren

Proteingehalt bei gleichem Feingutauszug oder bei vergleichbarem Proteingehalt einen deutlich höheren

Feingutanteil. Zusätzlich bietet die Verfahrensgestaltung mit jeweils einstufiger Vermahlung und

Sichtung den Vorteil niedriger Energie- und Investitionskosten gegenüber mehrstufigen Verfahren. Die

durchgeführten Untersuchungen zum Verhalten der Minorkomponenten im Erbsenmehl ergänzen die

von Reichert [107], Fleming und Reichert [236] sowie Sosulski et al. [237] ermittelten Ergebnisse für -

Galactoside, Fette und Mineralstoffe um die antinutritiven Komponenten Phytinsäure und

Trypsininhibitoren. Weiterhin zeigten die Ergebnisse, dass bei Erbsen die untersuchten

Minorkomponenten über den gesamten Versuchsbereich konstant mit zunehmender

Sichterradgeschwindigkeit in der proteinreichen Fraktion angereichert werden. Ursächlich für dieses

Verhalten ist, bedingt durch das Abtrennen der granulären Stärke, das Konzentrieren von

Page 78: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 67

Zellwandfragmenten in der Feinfraktion. Phytinsäure (als Phosphorspeicher) und Trypsininhibitoren sind

dazu Begleitstoffe der Speicherproteine.

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Palerbsenmehl

Feinfraktionen

Abb. 23: Fett-, Mineralstoff- und Proteingehalte der Palerbsenmehl-Feinfraktionen in Abhängigkeit von der

Sichterradgeschwindigkeit.

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alte

an

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den

[%TS

],Ph

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-Galaktoside

Phytinsäure

Protein

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]

10,5 15,7 20,9 26,2 31,4 36,7 41,9

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Palerbsenmehl

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Feinfraktionen

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α-G

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[%TS

],Ph

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S]

TIA

-Galaktoside

Phytinsäure

Protein

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10,5 15,7 20,9 26,2 31,4 36,7 41,9

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Palerbsenmehl

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Feinfraktionen

Abb. 24: Trypsininhibierende Aktivität sowie Gehalte an -Galactosiden, Phytinsäure und Protein in den

Palerbsenmehl-Feinfraktionen in Abhängigkeit von der Sichterradgeschwindigkeit.

4.1.2.2 Inhaltsstoffverschiebung von Palerbsenmehl im Pilotmaßstab

Die Klassierung von Palerbsenmehl im Schaufelradwindsichter zeigte eine, verglichen zu den Versuchen

im Feinstsichter, ähnliche Anreicherungscharakteristik der Proteine, Fette, Mineralstoffe, Zucker und ANF

in der Feinfraktion, während die Stärke überwiegend in der Grobfraktion verblieb (Tab. 12, Anhang

Page 79: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 68

Tab. 50). Die starke Anreicherung der granulären Stärke in der Grobfraktion wird auch in den mit

polarisiertem Licht durchgeführten mikroskopischen Aufnahmen in Abbildung 25 deutlich. In diesen

Aufnahmen zeigt sich weiterhin, dass vor allem kleinere Stärkekörner in der Feinfraktion verblieben und

dass die Vermahlung und Sichtung keinen Einfluss auf die Doppelbrechung polarisierten Lichts an den

nativen Stärkekörnern ausübt. Die Stärke scheint daher nur schwach geschädigt zu werden.

Palerbsenproteinmehl Palerbsenstärkemehl

Feinfraktion A3, V51011 Grobfraktion A3, V51011

Palerbsenproteinmehl Palerbsenstärkemehl

Feinfraktion A3, V51011 Grobfraktion A3, V51011

Abb. 25: Lichtmikroskopische Aufnahmen der Fein- und Grobfraktion windgesichteten Palerbsenmehls in Glykol.

Tab. 12: Inhaltsstoffgehalte von Palerbsenmehl und der daraus durch Windsichtung erhaltener Fein- und

Grobfraktion sowie ihres relativen Anteils an der Masse, des Proteins und der Stärke

Fraktion TS-Gehalt

[%]

Protein

[%TS]

Stärke

[%TS]

Fett

[%TS]

Mineral-stoffe [%TS]

rel. Massenanteil

[%]

rel. Proteinanteil

[%]

rel. Stärkeanteil

[%]

Palerbsen-

mehl A5, V51313

91,5 27,4 45,0 3,1 2,9 100,0 100,0 100,0

EPM A6fein, V51313

93,4 52,0 6,2 4,8 5,3 36,5 76,1 4,4

ESM A6grob, V51313

91,9 9,4 77,5 1,3 1,3 63,5 23,9 95,6

Im direkten Vergleich zu den Versuchen im Feinstsichter mit demselben Ausgangsmehl ergaben die

Versuche im Schaufelradwindsichter erwartungsgemäß eine etwas geringere Trennschärfe. Dies zeigte

sich am kleineren Feingutauszug bei gleichem Proteingehalt sowie den etwas höheren Median- und

90 %-Quantilwerten der Partikelgrößenverteilung in der Feinfraktion (Anhang Tab. 50). Dennoch

wurden auch mit dem Schaufelradwindsichter ähnlich hohe Proteingehalte und Proteinanteile vom

Gesamtprotein des Erbsenmehls in den Feinfraktionen wie in beschriebenen Klassierungsversuchen [229,

231, 235] erreicht. Somit ergibt sich beim Einsatz der Sichtermühle zur Feinvermahlung und einem nur

einstufigen Klassieren im Schaufelradwindsichter ebenfalls ein effektives und kurzes Vermahlungs- und

Page 80: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 69

Sichtungsdiagramm. In Tabelle 13 sind zusammenfassend ausgewählte Versuche mit den Feinst- und

Schaufelradwindsichtern sowie ein von Tyler et al. [229] beschriebener Versuch vergleichend dargestellt.

Tab. 13: Proteingehalt sowie relativer Masse- und Proteinanteil in der Feinfraktion ausgewählter

Windsichtungsprozesse von Palerbsenmehl im Vergleich zur Literatur

Prozess Protein [%TS]

rel. Masseanteil [%]

rel. Proteinanteil [%]

Palerbsenmehl

Fraktion A5 V51313 Ausgangsmaterial für Prozess a) und b)

27,4 100,0 100,0

a) Sichtermühle + Feinstwindsichter

Feinfraktion 20,9 m/s 51,8 46,9 85,3

a) Sichtermühle + Feinstwindsichter

Feinfraktion 34,0 m/s 60,4 24,0 51,0

b) Sichtermühle + Schaufelradwindsichter

Fraktion A6fein V51313 52,0 36,5 76,1

Palerbsenmehl

Ausgangsmaterial für Prozess c) [229] 23,0 100,0 100,0

c) Zweizykliges Verfahren nach Taylor et al. [229]:

Vermahlen mittels gegenläufige Stiftmühle +

Windsichten

56,6 34,1 83,9

4.1.2.3 Inhaltsstoffverschiebung von Ackerbohnen- und Lupinenmehlen

In Hinblick auf den Einsatz von Körnerleguminosen in Fischfuttermitteln in Europa stellen Ackerbohne

(Vicia faba L.) und blaue Süßlupine (Lupinus angustifolius L.) ebenfalls interessante, proteinreiche

Rohstoffquellen dar und können somit die Nutzung von Erbsen ergänzen. Die nutritive Wertigkeit der

Ackerbohne konnte durch besonders tannin- und vicin/convicinarme Neuzüchtungen in den letzten

Jahren erhöht werden, so dass damit ihre Bedeutung für den Einsatz in Futtermittel gesteigert worden ist

[303]. Blaue Süßlupine besitzt einen ähnlich hohen Proteingehalt wie Soja, enthält allerdings nur 5 bis

8 Prozent Fett. Die Süßlupine ist als geschälte Saat aufgrund niedriger Gehalte an antinutritiven

Komponenten eine besonders gute Rohstoffkomponente für Fischfuttermittel, insbesondere als

Alternative zu Sojaextraktionsschroten [59].

Die Windsichtungsversuche mit Ackerbohnenmehl zeigten analog zu den in Kapitel 4.1.1 beschriebenen

Versuchen mit Palerbsenmehl eine vergleichbare Charakteristik. Auffällig war der in der Feinfraktion

erreichte hohe Proteingehalt von über 70 Prozent TS (Abb. 26). Begünstigt wurde der hohe

Proteingehalt durch den gegenüber von Erbsenmehl höheren Proteinanteil des Ausgangsmehls von

35 Prozent TS. Ähnliches gilt für den Stärkegehalt und seine zum Proteingehalt umgekehrte

anteilsmäßige Verteilung in die relativen Anteile der Feinfraktion.

Page 81: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 70

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15,7 20,9 26,2 31,4 36,7 41,9

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Protein

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Rel. Massenanteil

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Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Ackerbohnen-

mehl

Feinfraktionen

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15,7 20,9 26,2 31,4 36,7 41,9

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Protein

Stärke

Rel. Massenanteil

Protein

Stärke

Rel. Massenanteil

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Pro

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Stär

keg

ehal

t [%

TS]

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Ackerbohnen-

mehl

Feinfraktionen

Abb. 26: Einfluss der Sichterradgeschwindigkeit auf den Protein- und Stärkegehalt der aus dem Ackerbohnenmehl

erhaltenen Feinfraktionen sowie auf deren relativen Massenanteil vom Ausgangsmehl.

Aus der Bestimmung der antinutritiven Inhaltsstoffe ging hervor, dass der Phytinsäuregehalt in den

Feinfraktionen mit bis zu 22 mg/g höher als in den EPMs war. Dagegen lag der -Galactosidgehalt mit

weniger als 3 Prozent TS deutlich darunter. Dadurch können sich Vorteile für den Einsatz von Acker-

bohnenproteinmehlen gegenüber solchen aus Erbsen in Futtermitteln ergeben (Abb. 27).

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Ackerbohnen-

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Fett

Mineralstoffe

TIA

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alak

tosi

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] so

wie

TIA

[TI

U/m

g]

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Ackerbohnen-

mehl

Feinfraktionen

Abb. 27: Trypsininhibierende Aktivität sowie Gehalte an Fett, Mineralstoffen, -Galactosiden und Phytinsäure in

den aus dem Ackerbohnenmehl in Abhängigkeit von der Sichterradgeschwindigkeit erhaltenen Feinfraktionen.

Im Gegensatz zu Erbsen und Ackerbohnen enthält blaue Süßlupine keine Stärke. Eine Protein-

anreicherung im Mahlgut ist daher nur dann möglich, wenn größere, proteinarme Zellwandfragmente

im Sichtprozess abgetrennt werden können. Problematisch kann sich dabei allerdings der hohe

Page 82: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 71

Fettgehalt auswirken, der Ablagerungen innerhalb der Windsichteinheit begünstigt und damit die

Trennung behindern kann.

Wie die Ergebnisse der Windsichtversuche in Abbildung 28 zeigen, war es mit dem gewählten Prozess

möglich, den Proteingehalt von etwa 46 Prozent TS im Lupinenmehl auf bis zu 65 ProzentTS in den Fein-

fraktionen zu steigern. Abweichend von den Versuchen mit stärkehaltigen Saaten zeigte sich bei blauer

Süßlupine ein Optimum der Proteinanreicherung bei einer Sichterradgeschwindigkeit von 26,2 m/s. Bei

einer weiteren Erhöhung der Sichterradgeschwindigkeiten nahm der Proteingehalt in den Feinfraktionen

wieder ab.

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Lupinenmehl 15,7 20,9 26,2 31,4 36,7

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Feinfraktionen

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Lupinenmehl 15,7 20,9 26,2 31,4 36,7

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Protein

Rel. Massenanteil

Protein

Rel. Massenanteil

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]

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Feinfraktionen

Abb. 28: Einfluss der Sichterradgeschwindigkeit auf den Proteingehalt der aus dem Lupinenmehl in Abhängigkeit

von der Sichterradgeschwindigkeit erhaltenen Feinfraktionen sowie auf deren relativen Massenanteil am

Ausgangsmehl.

Eine dem Protein ähnliche Anreicherungscharakteristik mit einem deutlichen Optimum zeigte sich in den

Versuchen auch für Phytinsäure und Mineralstoffe (Abb. 29). Im Gegensatz dazu erhöhte sich der Fett-

und -Galactosidgehalt in der Feinfraktion mit zunehmender Sichterradgeschwindigkeit kontinuierlich

bis zur höchsten Einstellung. Aufgrund des niedrigen -Galactosidgehalts im Ausgangsmehl blieb dieser

auch nach Anreicherung in der Feinfraktion für alle Versuchseinstellungen auf einem moderaten Niveau.

Die relativ starke Anreicherung der -Galactoside im Feingut bei der höchsten Einstellung der

Sichterradgeschwindigkeit dürfte aufgrund des kleinen Feingutauszugs (11,4 %) nur eine geringe

Bedeutung für die praktische Anwendung haben.

Page 83: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 72

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Lupinenmehl 15,7 20,9 26,2 31,4 36,7

Fett

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Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Feinfraktionen

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Lupinenmehl 15,7 20,9 26,2 31,4 36,7

Fett

Mineralstoffe

-Galaktoside

PhytinsäureFett

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dg

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TS]

Sow

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ehal

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Ph

ytin

säu

re [m

g/g

]

Sichterradgeschwindigkeit vU [m/s]

Feinfraktionen

Abb. 29: Gehalte an Fett, Mineralstoffen, -Galactosiden und Phytinsäure in den aus dem Lupinenmehl in

Abhängigkeit von der Sichterradgeschwindigkeit erhaltenen Feinfraktionen.

Die ergänzend durchgeführten Untersuchungen mit Ackerbohnen und blauer Süßlupine zeigten, dass

auch diese Saaten geeignet sind, um, dem Palerbsenmehl entsprechende, proteinreiche Fraktionen

herzustellen. Dabei kann der Anteil dieser Fraktionen am Gesamtmehl ähnlich groß oder sogar größer

sein als der von Erbsenmehl. Damit ist für die Anwendung proteinangereicherter Leguminosenmehle

eine breite Rohstoffbasis und Produktpalette vorhanden.

4.1.3 Herstellung von Palerbsenproteinisolaten durch nasstechnische Fraktionierung

Erbsenproteinisolate wurden mittels dreier unterschiedlicher, praxisrelevanter Verfahren im

kleintechnischen Maßstab hergestellt. Ultrafiltrationsverfahren sowie Verfahren, die auf der Fällung der

Proteine an ihrem isoelektrischen Punkt basieren, ermöglichen bei Einsatz schonender Trocknungs-

verfahren die Herstellung von Proteinisolaten mit guten techno-funktionellen Eigenschaften [141, 184,

250]. Dem gegenüber stehen thermische Fällungsverfahren, die sich durch günstige Investitions- und

Prozesskosten auszeichnen, aber das Protein stark denaturieren [245, 251-253]. Die gewählten

Verfahren sind in Abbildung 30 schematisch dargestellt.

Alle betrachteten Verfahren zur Herstellung von Proteinisolaten basierten zunächst auf der wässrigen

Extraktion des Proteins im schwach alkalischen Milieu. Aus Abbildung 31 wird die Abhängigkeit der

Proteinlöslichkeit in Erbsenmehl und windgesichtetem Erbsenproteinmehl vom pH-Wert deutlich. Mit

steigendem pH-Wert nahm die Proteinlöslichkeit, ausgehend von einem relativ breiten Bereich mit

niedriger Löslichkeit von pH 3,5 bis pH 5,0, stetig zu und erreichte bei pH 8,0 annähernd 80 Prozent. Die

Wahl des pH-Wertes im Extraktionsschritt beeinflusste damit entscheidend die maximale Proteinausbeute

mit dem Verfahren. Für die Versuche wurde jeweils ein pH-Wert von 8,5 gewählt, der sowohl hohe

Page 84: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 73

Proteinausbeuten versprach als auch die unter stärker alkalischen Bedingungen vorkommende Bildung

unerwünschten Lysinoalanins vermied [304, 305].

alkal. Extraktion(pH 8,5)

saure Fällung(pH 4)

Waschung(pH4)

Neutralisation

Sprühtrocknung

Vorextraktion(pH 4,0)

Erbsenprotein-isolat

Isolektrische Fällung

alkal. Extraktion(pH 8,5)

Ultrafiltration(10000 Da)

Diafiltration

Neutralisation

Sprühtrocknung

Ultra-Diafiltration

Erbsenmehl *)

alkal. Extraktion(pH 8,5)

Ultrafiltration(10000 Da)

Thermische Fällung

(pH 6,25, 95°C, 60min)

Thermische Fällung

Vakuumtrocknung

Erbsenmehl*) Erbsenmehl *)

Erbsenprotein-isolat

Erbsenprotein-isolat

*) Erbsenmehl aus geschälter Erbse

alkal. Extraktion(pH 8,5)

saure Fällung(pH 4)

Waschung(pH4)

Neutralisation

Sprühtrocknung

Vorextraktion(pH 4,0)

Erbsenprotein-isolat

Erbsenprotein-isolat

Isolektrische Fällung

alkal. Extraktion(pH 8,5)

Ultrafiltration(10000 Da)

Diafiltration

Neutralisation

Sprühtrocknung

Ultra-Diafiltration

Erbsenmehl *)

alkal. Extraktion(pH 8,5)

Ultrafiltration(10000 Da)

Thermische Fällung

(pH 6,25, 95°C, 60min)

Thermische Fällung

Vakuumtrocknung

Erbsenmehl*) Erbsenmehl *)

Erbsenprotein-isolat

Erbsenprotein-isolat

Erbsenprotein-isolat

Erbsenprotein-isolat

*) Erbsenmehl aus geschälter Erbse

Abb. 30: Schematische Übersicht der gewählten Verfahren zur Herstellung von Proteinisolaten aus Palerbsenmehl.

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pH-Wert

Pro

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[%]

Palerbsenmehl aus geschälten

Erbsen (Fraktion A1, V51011)

Erbsenproteinmehl

(Fraktion A3fein V51011)

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2 3 4 5 6 7 8 9 10

pH-Wert

Pro

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lösl

ich

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[%]

Palerbsenmehl aus geschälten

Erbsen (Fraktion A1, V51011)

Erbsenproteinmehl

(Fraktion A3fein V51011)

Abb. 31: Abhängigkeit der Proteinlöslichkeit vom pH-Wert bei der Extraktion von Palerbsenmehl.

4.1.3.1 Herstellung von Proteinisolaten durch Fällung am isoelektrischen Punkt

Die meisten Erbsenproteine erreichen im pH-Bereich 3,5 bis 5,0 ihren isoelektrischen Punkt und damit

die niedrigste Löslichkeit. In diesem pH-Bereich sind nur noch 20-30 Prozent der Proteine, respektive der

N-haltigen Substanzen löslich (Abb. 31). Deshalb kann die Herstellung von Erbsenproteinisolaten (EPI pI)

Page 85: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 74

auf dem Weg der Fällung in diesem pH-Bereich erfolgen. Nach der Proteinextraktion im neutralen bis

schwach alkalischen Milieu lässt sich aus dem Extrakt der überwiegende Anteil der sich in Lösung

befindenden Proteine ausfällen, konzentrieren und reinigen. Im Fällungsüberstand verbleiben die nicht

fällbaren N-haltigen Substanzen, überwiegend Albumine, wasserlösliche Zucker, Oligosaccharide,

lösliche Ballaststoffe, Mineralstoffe und verschiedene sekundäre Pflanzenstoffe in Lösung. Die etwas

kleinere, minimale Löslichkeit des Proteinanteils in der Feinfraktion des windgesichteten

Erbsenproteinmehls deutete auf einen etwas höheren Anteil fällbaren Proteins im Vergleich zum

Ausgangserbsenmehl hin.

Als Prozessvariante können die sauer-löslichen Bestandteile des Erbsenmehls auch durch eine saure

Vorextraktion von der Hauptproteinfraktion separiert werden. Im Anschluss daran muss der pH-Wert der

Suspension auf einen neutralen bis schwach alkalischen Wert eingestellt werden, um den

hauptsächlichen Proteinanteil zu extrahieren.

4.1.3.1.1 Einfluss der Vorextraktion und der Verwendung von Erbsenproteinmehl auf die

Herstellung von Proteinisolaten

Im Labormaßstab (4-Liter-Ansatz) wurden zunächst die Auswirkungen der sauren Vorextraktion sowie

der Verwendung von Erbsenproteinmehl (EPM) anstelle von Erbsenmehl auf das Herstellungsverfahren

sowie auf die Massen- und Proteinausbeuten untersucht. Aus den in Tabelle 14 aufgeführten

Proteingehalten wird ersichtlich, dass die Vorextraktion zu wesentlich reineren Proteinextrakten bei der

Proteinextraktion führte als bei der Direktextraktion. Wurde auf die Vorextraktion verzichtet, erfolgt die

Abtrennung der sauer-löslichen Erbsenmehlbestandteile im Wesentlichen beim Fällen und Waschen des

Proteinquarks. Im Laborverfahren führte die zusätzliche Vorextraktion gegenüber der Extraktion ohne

diesen Schritt, zu einer höheren Masse- und Proteinausbeute in der Proteinisolatfraktion bei etwas

niedrigerem Proteingehalt in dieser. Im Hinblick auf eine großtechnische Umsetzung wäre abzuwägen,

inwieweit die gesteigerte Ausbeute an Masse und Protein die Kosten eines zusätzlichen Trennschrittes

aufwiegen.

Die Herstellung von Proteinisolaten aus EPM unterschied sich zu der aus Erbsenmehl hauptsächlich durch

ein verändertes Verhalten der Suspensionen in den Trennprozessen. Der höhere Fasergehalt in der

unlöslichen Fraktion des EPM führte zu deutlich höheren Zwickelwasseranteilen in den Sedimentphasen

der Vorextraktion und Proteinextraktion und entsprechend zu niedrigeren Trockensubstanzgehalten des

Sediments als bei Verwendung von Erbsenmehl. Gleichzeitig enthielt das EPM gegenüber Erbsenmehl

höhere Anteile sauer-löslicher Bestandteile. Daraus ergab sich im Vergleich zu Erbsenmehl für die

Sedimentfraktion der Vorextraktion zunächst eine niedrigere Massenausbeute. Bei der Proteinfällung

und besonders bei der anschließenden Waschung blieb die Proteinausbeute unterhalb der

Page 86: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 75

Tab. 14: Proteingehalte sowie Massen- und Proteinanteile in den einzelnen Fraktionen der untersuchten

Laborverfahren zur Herstellung von Erbsenproteinisolat durch Fällung am isoelektrischen Punkt

Ohne Vorextraktion, Erbsenmehl (Fraktion A1, V51011)

rel. Anteil im

Prozessschritt1,*) rel. Anteil an der

Anfangstrockenmasse2,*)

Prozessschritt Fraktion TS-Gehalt

[%] Protein [%TS]

Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%]

Protein [%]

Proteinextraktion Suspension 12,4 23,9 100,0 100,0 100,0 100,0

(pH 8,5) Protein-

extrakt 5,5 59,9 37,7 87,9 37,7 94,4

Fällung (pH 4,0) Präzipitat 23,2 90,4 41,2 70,1 15,5 58,7

Waschung (pH 4,0) Präzipitat, EPI 34,5 93,6 94,0 97,7 14,6 57,1

Mit Vorextraktion, Erbsenmehl (Fraktion A1, V51011)

rel. Anteil im

Prozessschritt1,*) rel. Anteil an der

Anfangstrockenmasse2,*)

Prozessschritt Fraktion TS-Gehalt [%]

Protein [%TS]

Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%]

Protein [%]

Vorextraktion Suspension 12,2 23,9 100,0 100,0 100,0 100,0

(pH 4,0) Rückstand 42,6 22,7 83,5 81,1 83,5 79,2

Proteinextraktion

(pH 8,5)

Protein-

extrakt 2,7 81,5 25,3 89,6 21,1 72,0

Fällung (pH 4,0) Präzipitat 22,5 89,1 96,6 89,5 16,2 60,2

Waschung (pH 4,0) Präzipitat, EPI 25,4 90,9 96,6 98,3 15,6 59,4

Mit Vorextraktion, Erbsenproteinmehl (Fraktion A3fein, V51011)

rel. Anteil im

Prozessschritt1,*) rel. Anteil an der

Anfangstrockenmasse2,*)

Prozessschritt Fraktion TS-Gehalt [%]

Protein [%TS]

Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%]

Protein [%]

Vorextraktion Suspension 12,3 50,9 100,0 100,0 100,0 100,0

(pH 4,0) Rückstand 27,5 52,5 75,9 84,1 75,9 78,4

Proteinextraktion

(pH 8,5)

Protein-

extrakt 6,0 87,4 55,6 82,8 42,2 72,5

Fällung (pH 4,0) Präzipitat 21,0 91,9 78,3 90,1 33,1 59,7

Waschung (pH 4,0) Präzipitat, EPI 23,8 94,4 79,0 86,9 26,1 48,5

1) Auf die Trockenmasse und den Proteingehalt des jeweils vorausgegangenen Prozessschritts bezogener Anteil 2) Anteil in Prozent von der eingesetzten Trockenmasse und deren Proteingehalt *) Trockensubstanzeintrag aus Säuren, Laugen und Leitungswasser nicht berücksichtigt,

Einfluss der Probennahme bilanziell berücksichtigt, von 100 % abweichende Wiederfindung der Masse gewichtet bilanziell

berücksichtigt

entsprechenden Ausbeute bei Erbsenmehl. Aufgrund des hohen Proteinanteils in der Sedimentphase der

Vorextraktion wäre an sich bei dem zweiten Extraktionsschritt und der anschließenden Fällung eine

deutliche Steigerung der Proteinausbeute zu erwarten gewesen. Die aus dem höheren Zwickel-

wassergehalt resultierende unscharfe Trennung beim EPM während der Extraktions- und Fällungsschritte

führte dazu, dass mehr lösliche Proteinanteile im Sediment verblieben. Dies führte zu deutlich höheren

Page 87: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 76

Ausbeuteverlusten während des Waschschrittes. Das Erbsenproteinisolat aus EPM wies mit

94,4 Protein TS den höchsten Proteingehalt und aufgrund des hohen Anfangsproteingehalts des EPM

die höchste Massenausbeute unter den untersuchten Prozessen auf. Aufgrund des verbliebenen hohen

Proteinanteils von 22,7 Prozent TS in der Sedimentphase beim Proteinextraktionsschritt (Anhang Tab. 51)

würde sich bei Einsatz von EPM ein zweiter Extraktionsschritt anbieten, der dann eine deutliche

Steigerung der Proteinausbeute zur Folge hätte. EPM ist somit ein interessanter Rohstoff zur Herstellung

von Proteinisolaten.

4.1.3.1.2 Herstellung von Erbsenproteinisolat durch Fällung am isoelektrischen Punkt im

kleintechnischen Maßstab

Abgeleitet aus den Laborversuchen wurde Proteinisolat durch Fällung am isoelektrischen Punkt im

kleintechnischen Maßstab hergestellt. Der in Abbildung 32 dargestellte Prozess ergab für die einzelnen

Fraktionen vergleichbare Ausbeuten und Proteingehalte zum entsprechenden Laborversuch mit

Erbsenmehl bei Durchführung einer Vorextraktion. Dem im Vergleich zum Laborversuch etwas

niedrigeren Proteingehalt von 86,1 Prozent TS der Proteinisolatfraktion standen etwas höhere Protein-

und Massenausbeuten gegenüber (Tab. 15, Anhang Tab. 52). Mit diesem einfach gestalteten Verfahren

wurde somit der für Isolate geforderte Proteingehalt von 90 Prozent TS annähernd erreicht. Außerdem

wurde eine gute Proteinausbeute von fast 60 Prozent erzielt.

Tab. 15: Zusammensetzung und Anteile einzelner Fraktionen bei der EPI-Herstellung durch isoelektrische Fällung

EPI pI – Herstellung1)

rel. Anteil im

Prozessschritt2,*) rel. Anteil an der

Anfangstrockenmasse3,*)

Prozessschritt

Fraktion

TS-Gehalt [%]

Protein [%TS]

Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%]

Protein [%]

Vorextraktion

(pH 4,0)

Suspension 12,5 23,9 100,0 100,0 100,0 100,0

Rückstand 36,8 23,6 85,9 84,7 85,9 84,7

Proteinextraktion

(pH 8,5)

Protein-

extrakt 3,9 79,3 25,4 85,5 21,8 72,2

Fällung (pH 4,0) Präzipitat 21,5 86,6 77,6 90,1 16,9 61,2

Waschung Präzipitat 21,3 87,6 97,6 98,7 16,5 60,4

1) Herstellung aus Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen (Fraktion A1, V51011) 2) Auf die Trockenmasse und den Proteingehalt des jeweils vorausgegangenen Prozessschritts bezogener Anteil 3) Anteil in Prozent von der eingesetzten Trockenmasse und deren Proteingehalt *) Trockensubstanzeintrag aus Säuren, Laugen und Leitungswasser nicht berücksichtigt

Einfluss der Probennahme bilanziell berücksichtigt, von 100 % abweichende Wiederfindung der Masse gewichtet bilanziell

berücksichtigt

Page 88: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 77

alkal. Extraktion(pH 8,5)

saure Fällung(pH 4)

Waschung(pH4)

Neutralisation

Sprühtrocknung

Vorextraktion(pH 4,0)

Erbsenmehl

EPI pI

Rückstand

Vorextrakt1M HCl,Wasser

Proteinextrakt

Extraktions-rückstand

1M NaOH, Wasser

Fällungs-überstand1M HCl

Präzipitat

Präzipitat

Überstand

1M NaOHH20, demin.

H20, demin.

H20

P: 25,9 %TSPA: 15,3 %

P: 86,1 %TSPA: nicht ermittelt

P: 23,9 %TSPA: 100,0 %

P: 87,6 %TSPA: 60,4 %

P: 86,6 %TSPA: 61,2 %

P: 79,3 %TSPA: 72,2 %

P: 46,1 %TSPA: 0,8 %

P: 33,0 %TSPA: 6,7 %

P: 4,6 %TSPA: 12,3 %

P: 23,6 %TSPA: 84,7 %

P: Proteingehalt der jeweiligen Fraktion[%TS]

PA: Anteil vom Gesamtprotein in der Trockensubstanz des Erbsenmehls [%]

alkal. Extraktion(pH 8,5)

saure Fällung(pH 4)

Waschung(pH4)

Neutralisation

Sprühtrocknung

Vorextraktion(pH 4,0)

Erbsenmehl

EPI pIEPI pI

Rückstand

Vorextrakt1M HCl,Wasser

Proteinextrakt

Extraktions-rückstand

1M NaOH, Wasser

Fällungs-überstand1M HCl

Präzipitat

Präzipitat

Überstand

1M NaOHH20, demin.

H20, demin.

H20

P: 25,9 %TSPA: 15,3 %

P: 86,1 %TSPA: nicht ermittelt

P: 23,9 %TSPA: 100,0 %

P: 87,6 %TSPA: 60,4 %

P: 86,6 %TSPA: 61,2 %

P: 79,3 %TSPA: 72,2 %

P: 46,1 %TSPA: 0,8 %

P: 33,0 %TSPA: 6,7 %

P: 4,6 %TSPA: 12,3 %

P: 23,6 %TSPA: 84,7 %

P: Proteingehalt der jeweiligen Fraktion[%TS]

PA: Anteil vom Gesamtprotein in der Trockensubstanz des Erbsenmehls [%]

Abb. 32: Fließdiagramm für die EPI-Herstellung durch isoelektrische Fällung mit den Proteingehalten und -anteilen

der einzelnen Fraktionen.

Für eine großtechnische Umsetzung sollte die Proteinausbeute deutlich gesteigert werden. Hierzu bietet

sich insbesondere die Gewinnung der Proteinfraktionen aus dem Vorextrakt sowie aus dem

Fällungsüberstand an. Bei den darin enthaltenen Proteinen handelt es sich vorwiegend um Albumine, die

sich nach Wäsche et al. [184] beispielsweise durch Ultra- und Diafiltrationsverfahren konzentrieren

lassen. Weiteres Potential zum Steigern der Proteinausbeute bietet der alkalische Proteinextrationsschritt.

Durch wiederholtes Extrahieren könnte die Proteinausbeute im Proteinextrakt erhöht werden. Allerdings

stehen den gesteigerten Proteinausbeuten höhere Kosten durch weitere Prozessschritte gegenüber.

Weiterhin kommt in einer großtechnischen Umsetzung der Gewinnung von wertgebenden Stärke- und

Faserfraktionen große Bedeutung zu, die möglicherweise weitere Anpassungen der Proteingewinnung

erforderlich machen. Das skizzierte Herstellungsverfahren mittels isoelektrischer Fällung, jedoch wohl

ergänzt um weitere Prozessschritte, wurde bereits großtechnisch umgesetzt. Das im späteren Verlauf

dieser Arbeit eingesetzte, kommerziell verfügbare Erbsenproteinisolat Pisane HD wurde mittels eines

derartigen Verfahrens hergestellt [113].

Page 89: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 78

4.1.3.2 Herstellung von Proteinisolaten durch Ultra-Diafiltration

Als alternatives Verfahren zum Konzentrieren und Reinigen von Proteinextrakten eignen sich Ultra-

Diafiltrationsverfahren. Diese Verfahren schließen Proteindenaturierungen während der sauren Fällung

aus. Gleichzeitig werden Proteinverluste durch im Fällungsüberstand verbleibendes Protein zum Teil

vermieden. Dem gegenüber stehen in der Regel höhere Prozesskosten im Vergleich zu Fällungsverfahren.

Im gewählten Herstellungsverfahren (Abb. 33) wurden zunächst unter leicht alkalischen Bedingungen

die Proteine extrahiert. Der Extrakt wurde im folgenden Ultrafiltrationsprozess konzentriert, wobei

gleichzeitig mit dem abfließenden Permeat niedermolekulare Stoffe ausgeschleust wurden. Dadurch

erhöhte sich bereits der Proteingehalt in der Trockenmasse des Retentats von 65 auf 78 Prozent.

Während des anschließenden Diafiltrierens wurde der Proteinextrakt durch Waschen mit

entmineralisiertem Wasser weiter gereinigt und wies am Ende einen Proteingehalt von 92 Prozent TS

auf. Die Leitfähigkeit des Permeats nahm durch das Ausschwemmen löslicher Kohlenhydrate, Minerale

sowie niedermolekularer Proteine von anfänglich 4,00 mS auf 0,75 mS am Ende der Diafiltration ab

(Tab. 16, Tab. 17, Anhang Tab. 53).

alkal. Extraktion(pH 8,5)

Ultrafiltration(10000Da)

Diafiltration(10000Da)

Neutralisation

Sprühtrocknung

Erbsenmehl

EPI UF

Proteinextrakt

Extraktions-rückstand

1M NaOH, Wasser

Permeat

Retentat

Retentat

Permeat

1M HCl

H20, demin.

H20

P: 89,9 %TSPA: nicht ermittelt

P: 27,4 %TSPA: 100,0 %

P: 92,0 %TSPA: 81,3 %

P: 77,6 %TSPA: 83,7 %

P: 64,9 %TSPA: 97,1 %

P: 8,0 %TSPA: 1,5 %

P: 11,7 %TSPA: 4,4 %

P: 8,9 %TSPA: 19,5 %

P: Proteingehalt der jeweiligen Fraktion[%TS]

PA: Anteil vom Gesamtprotein in der Trockensubstanz des Erbsenmehls [%]

alkal. Extraktion(pH 8,5)

Ultrafiltration(10000Da)

Diafiltration(10000Da)

Neutralisation

Sprühtrocknung

Erbsenmehl

EPI UFEPI UF

Proteinextrakt

Extraktions-rückstand

1M NaOH, Wasser

Permeat

Retentat

Retentat

Permeat

1M HCl

H20, demin.

H20

P: 89,9 %TSPA: nicht ermittelt

P: 27,4 %TSPA: 100,0 %

P: 92,0 %TSPA: 81,3 %

P: 77,6 %TSPA: 83,7 %

P: 64,9 %TSPA: 97,1 %

P: 8,0 %TSPA: 1,5 %

P: 11,7 %TSPA: 4,4 %

P: 8,9 %TSPA: 19,5 %

P: Proteingehalt der jeweiligen Fraktion[%TS]

PA: Anteil vom Gesamtprotein in der Trockensubstanz des Erbsenmehls [%]

Abb. 33: Fließdiagramm der EPI-Herstellung durch Ultra-Diafiltration mit den Proteingehalten und -anteilen der

einzelnen Fraktionen.

Page 90: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 79

Tab. 16: Zusammensetzung und Anteile einzelner Fraktionen bei der EPI-Herstellung durch Ultra-Diafiltration

EPI UF - Herstellung1)

rel. Anteil im

Prozessschritt2,*) rel. Anteil an der

Anfangstrockenmasse3,*)

Prozessschritt

Fraktion

TS-Gehalt [%]

Protein [%TS]

Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%]

Protein [%]

Proteinextraktion

(pH 8,5)

Suspension 11,4 27,4 100,0 100,0 100,0 100,0

Proteinextrakt 6,0 64,9 42,1 83,5 42,1 97,1

Ultrafiltration Retentat 12,7 77,6 74,4 95,1 29,5 83,7

Diafiltration Retentat 10,5 92,0 82,8 98,2 24,2 81,3

1) Herstellung aus Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen (Fraktion A5, V51013) 2) Auf die Trockenmasse und den Proteingehalt des jeweils vorausgegangenen Prozessschritts bezogener Anteil 3) Anteil in Prozent von der eingesetzten Trockenmasse und deren Proteingehalt *) Trockensubstanzeintrag aus Säuren, Laugen und Leitungswasser nicht berücksichtigt

Einfluss der Probennahme bilanziell berücksichtigt, von 100 % abweichende Wiederfindung der Masse gewichtet bilanziell

berücksichtigt

Eine entscheidende Größe für die Wirtschaftlichkeit eines Ultrafiltrationsverfahrens stellt der erzielbare

Flux dar. Mit der gewählten Polysulfonmembran mit einer Größe von 10.000 Da konnte während der

Ultrafiltration ein anfänglicher Flux von 25 L/(h*m2) Retentat erreicht werden. Mit zunehmender

Prozessdauer und dem damit verbundenen Belegen der Membranen (Fouling) sowie dem von 5 Prozent

auf 13 Prozent ansteigenden TS-Gehalt im Retentat fiel dieser um etwa 30 Prozent ab (Tab. 17).

Tab. 17: Flux und Leitfähigkeit des Proteinextrakts in Abhängigkeit des TS- und Proteingehalts während der Ultra-

und Diafiltration

Masse Retentat Anfang / Ende

[kg]

Permeat

[kg]

TS-Gehalt Retentat Anfang / Ende

[%]

Proteingehalt Retentat

Anfang / Ende [%TS]

Flux

[kg/(h*m2)]

Leitfähigkeit Filtrat

[mS/cm]

Ultrafiltration

29,8 / 24,8 5 5,9 / 6,6*) 64,9 / 67,4*) 25 4,00

24,8 / 19,8 5 6,6 / 7,6*) 67,4 / 69,9*) 20

19,8 / 14,8 5 7,6 / 9,2*) 69,9 / 73,2*) 20

14,8 / 9,8 5 9,2 / 12,5 73,2 / 77,6 14

Diafiltration

9,7+10,0 H2O+) / 9,7 10 6,2 / 10,7 77,6 / 85,8 17 2,48

9,7+10,0 H2O+) / 9,7 10 5,3 / 10,1 85,8 / 90,3 17 1,30

9,7+10,0 H2O+) / 9,7 10 5,0 / 10,5 90,3 / 92,0 13 0,75

*) berechnet für gleichbleibende Filtratzusammensetzung +) demineralisiertes Wasser

Das Herstellungsverfahren zeichnete sich durch eine sehr hohe Proteinausbeute aus. Eine Möglichkeit zur

weiteren Ausbeutesteigerung könnte eine weiter optimierte Proteinextraktion darstellen, um einen

höheren Anteil der im Extraktionsrückstand verbliebenen Proteine zu lösen. Demgegenüber dürften die

rund 5 Prozent des Proteinanteils in den Permeaten nur mit großem Aufwand zu gewinnen sein. Die

Wahl einer Membran mit einer kleineren Trenngröße könnte den Proteinverlust möglicherweise

reduzieren, der gleichzeitig abnehmende Flux würde dann jedoch höhere Prozesskosten bewirken.

Gleichzeitig muss die Membran das Ausschleusen der niedermolekularen Bestandteile gewährleisten.

Page 91: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 80

Außerdem besteht ein Teil des im Permeat bestimmten Stickstoffs aus relativ niedermolekularen N-

haltigen Verbindungen, deren Verbleib im Proteinisolat sowohl aus sensorischen als auch ernährungs-

physiologischen Gründen unerwünscht ist.

4.1.3.3 Herstellung von Proteinisolaten durch thermische Fällung

Thermische Fällungsverfahren werden als kostengünstiger Prozessschritt zum Herstellen von

Proteinkonzentraten angewandt. Durch die Einwirkung hoher Temperaturen werden die Proteine

weitgehend denaturiert und bilden ein Präzipitat [245, 251-253]. Ein im Zusammenhang zur Erbsen-

proteinherstellung zu betrachtendes Verfahren ist die Herstellung von Kartoffelprotein aus dem Frucht-

wasser von Kartoffeln, die zur Stärkegewinnung eingesetzt werden [306, 307]. Durch mechanische

Entwässerung der Präzipitate können die Trocknungskosten für die Endprodukte, beispielsweise im

Vergleich zur Sprühtrocknung von Proteinlösungen, niedrig gehalten werden.

In Laborversuchen wurde zunächst der Einfluss des pH-Werts und der Temperatur auf den

Trockensubstanz- und Proteingehalt im Präzipitat sowie die Proteinausbeute untersucht. Unter neutralen

Milieubedingungen und einer Temperatur von 20 °C trat keine Koagulatbildung auf. Die gebildete

hochviskose Lösung ließ sich durch Zentrifugieren nicht fraktionieren, weshalb das gesamte Protein im

Überstand verblieb. Dagegen erwiesen sich ein leicht saures Milieu sowie möglichst hohe Temperaturen

als günstig für die Bildung eines Proteinkoagulates (Abb. 34, Anhang Tab. 54).

2075

8595

5,56,25

7,0

0

5

10

15

20

25

30

Temperatur

[°C]pH-Wert

TS-Gehalt

2075

8595

70

75

80

85

90

95

100

Temperatur

[°C]

Proteingehalt

2075

8595

70

75

80

85

90

95

100

Temperatur

[°C]

Proteinausbeute

5,56,25

7,0pH-Wert

TS-G

eh

alt

[%

]

Pro

tein

au

sbeu

te [

%]

Pro

tein

geh

alt

[%

]

5,56,25

7,0pH-Wert

Thermisch gefälltes Präzipitat

Ausgangsextrakt: 13,4% Protein, 16,3% Trockensubstanz

2075

8595

5,56,25

7,0

0

5

10

15

20

25

30

Temperatur

[°C]pH-Wert

TS-Gehalt

2075

8595

70

75

80

85

90

95

100

Temperatur

[°C]

Proteingehalt

2075

8595

70

75

80

85

90

95

100

Temperatur

[°C]

Proteinausbeute

5,56,25

7,0pH-Wert

TS-G

eh

alt

[%

]

Pro

tein

au

sbeu

te [

%]

Pro

tein

geh

alt

[%

]

5,56,25

7,0pH-Wert

Thermisch gefälltes Präzipitat

Ausgangsextrakt: 13,4% Protein, 16,3% Trockensubstanz

Abb. 34: Einfluss von pH-Wert und Temperatur auf die Erbsenproteinfällung.

Unterstützt wurde die Koagulatbildung im Laborversuch durch das Einwirken moderater Scherkräfte, die

das Ausbilden von Gelstrukturen weitgehend verhinderten. Die Bildung von feinstrukturierten Gelen

wurde weiterhin durch einen moderaten Proteingehalt von 13,4 Prozent in der Ausgangssuspension

weitgehend unterdrückt. Feinstrukturierte Gele führten beim Zentrifugieren, im Gegensatz zu groben

Page 92: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 81

Koagulaten, durch den hohen Zwickelwasseranteil zu Sedimentphasen mit niedrigem

Trockensubstanzgehalt sowie zu einem entsprechend niedrigen Proteingehalt.

Für den folgenden Versuch zur Herstellung größerer Mengen des Erbsenproteinisolats EPI TF wurden, um

einen hohen Proteingehalt und eine hohe Trockensubstanzkonzentration im Präzipitat zu erreichen, eine

Fällungstemperatur von 95 °C sowie ein pH-Wert von 6,25 gewählt. Das Verfahrensschema sowie die

Proteingehalte und -ausbeuten sind in Abbildung 35 dargestellt. Dabei orientierten sich die Protein-

extraktion und das anschließende Konzentrieren der Proteinlösung am Ultra-Diafiltrationsverfahren. Das

Retentat wurde auf einen pH-Wert von 6,25 eingestellt und unter langsamem Rühren auf 95 °C erhitzt.

Da das Präzipitat aufgrund der Koagulatstruktur im vorhandenen Sprühtrockner nicht getrocknet

werden konnte, wurde es unter Vakuum bei 40 bis 60 °C getrocknet.

alkal. Extraktion(pH 8,5)

Ultrafiltration(10000Da)

Thermische Fällung(95°C, pH 6,25)

Vakuumtrocknung

Erbsenmehl

EPI TF

Proteinextrakt

Extraktions-rückstand

1M NaOH, Wasser

Permeat

Retentat*)

Präzipitat

Fällungs-überstand1M HCl

H20

P: 84,5 %TSPA: nicht ermittelt

P: 27,4 %TSPA: 100,0 %

P: 84,5 %TSPA: 74,1 %

P: 86,3 %TSPA: 87,2 %

P: 64,7 %TSPA: 92,2 %

P: 53,6 %TSPA: 7,1 %

P: 12,1 %TSPA: 5,4 %

P: 4,2 %TSPA: 9,4 %

P: Proteingehalt der jeweiligen Fraktion[%TS]

PA: Proteinanteil der jeweiligen Fraktionvom Gesamtprotein in der Trockensubstanz des Erbsenmehls [%]

*) Zur Fällung eingestellt auf einen Proteingehalt von 13,4 %TS durch verdünnen mit Permeat und auf einen pH-Wert von 6,25

alkal. Extraktion(pH 8,5)

Ultrafiltration(10000Da)

Thermische Fällung(95°C, pH 6,25)

Vakuumtrocknung

Erbsenmehl

EPI TFEPI TF

Proteinextrakt

Extraktions-rückstand

1M NaOH, Wasser

Permeat

Retentat*)

Präzipitat

Fällungs-überstand1M HCl

H20

P: 84,5 %TSPA: nicht ermittelt

P: 27,4 %TSPA: 100,0 %

P: 84,5 %TSPA: 74,1 %

P: 86,3 %TSPA: 87,2 %

P: 64,7 %TSPA: 92,2 %

P: 53,6 %TSPA: 7,1 %

P: 12,1 %TSPA: 5,4 %

P: 4,2 %TSPA: 9,4 %

P: Proteingehalt der jeweiligen Fraktion[%TS]

PA: Proteinanteil der jeweiligen Fraktionvom Gesamtprotein in der Trockensubstanz des Erbsenmehls [%]

*) Zur Fällung eingestellt auf einen Proteingehalt von 13,4 %TS durch verdünnen mit Permeat und auf einen pH-Wert von 6,25

Abb. 35: Fließdiagramm für die EPI-Herstellung durch thermische Fällung mit den Proteingehalten und -anteilen der

einzelnen Fraktionen.

Im Vergleich zum Ultra-Diafiltrationsverfahren konnte zunächst im Ultrafiltrationsschritt ein etwas

höherer relativer Proteinanteil von 87,2 Prozent im Retentat (Tab. 18, Anhang Tab. 55) erzielt werden.

Der relative Proteinanteil nach der thermischen Fällung lag mit 74,1 Prozent dagegen unterhalb des

Wertes des Ultra-Diafiltrationsverfahrens, stellte aber dennoch eine hohe Ausbeute dar.

Page 93: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 82

Tab. 18: Zusammensetzung und Ausbeuten einzelner Fraktionen der EPI- Herstellung durch thermische Fällung

EPI TF - Herstellung1)

rel. Anteile im

Prozessschritt2,*) rel. Anteile an der

Anfangstrockenmasse3,*)

Prozessschritt Fraktion TS-Gehalt

[%] Protein [%TS]

Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%]

Protein [%]

Proteinextraktion

(pH 8,5)

Suspension 12,3 27,4 100,0 100,0 100,0 100,0

Protein-

extrakt4) 6,1 64,7 39,0 90,7 39,0 92,2

Ultrafiltration

Retentat /

Protein-

extrakt5)

15,2 86,3 70,9 94,6 27,6 87,2

Thermische

Fällung Präzipitat 21,2 84,5 86,9 90,7 24,0 74,1

1) Herstellung aus Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen (Fraktion A5, V51013) 2) Auf die Trockenmasse und den Proteingehalt des jeweils vorausgegangenen Prozessschritts bezogener Anteil 3) Anteil in Prozent von der eingesetzten Trockenmasse und deren Proteingehalt 4) Trockensubstanz- und Proteingehalt rechnerisch ermittelt aus dem Permeat und Retentat des Filtrationsschrittes 5) Zur Fällung eingestellt auf einen Proteingehalt von 13,4 % und auf einen pH-Wert von 6,25 *) Trockensubstanzeintrag aus Säuren, Laugen und Leitungswasser nicht berücksichtigt

Einfluss der Probennahme bilanziell berücksichtigt, von 100 % abweichende Wiederfindung der Masse gewichtet bilanziell

berücksichtigt

4.1.4 Charakterisierung physiko-chemischer und techno-funktioneller Eigenschaften

ausgewählter Palerbsenprodukte und kommerziellen Referenzprodukten

Die vorausgehend hergestellten Palerbsenprodukte werden im Folgenden hinsichtlich ihrer stofflichen

Zusammensetzung und ihrer techno-funktionellen Eigenschaften beschrieben. Der Vergleich mit

kommerziellen Referenzprodukten soll eine Einschätzung zur Wertigkeit der Produkte zulassen.

4.1.4.1 Proteinreiche Produkte

Durch trockentechnische Inhaltsstoffverschiebung mittels Windsichtung konnten Erbsenproteinmehle mit

Proteingehalten bis zu etwa 60 Prozent TS hergestellt werden; nasstechnische Fraktionierungsverfahren

ermöglichten die Herstellung von Erbsenproteinisolaten mit Proteingehalten von etwa 90 Prozent TS

(Kap. 4.1.2 und 4.1.3). Dabei waren die trockentechnische Aufarbeitung der Erbsenmehle mit einer

weitgehenden und die nasstechnische mit einer vollständigen Abtrennung der Stärke in den

Endprodukten verbunden. Die hergestellten Proteinprodukte wurden mit dem kommerziellen

Palerbsenproteinisolat Pisane HD und dem kommerziellen Sojaproteinisolat Supro EX 33 IP verglichen.

4.1.4.1.1 Physiko-chemische Eigenschaften

In Tabelle 19 ist die stoffliche Zusammensetzung der Proteinprodukte dargestellt, die für alle

Proteinisolate sehr ähnlich war. Das EPM kennzeichnete gegenüber den Proteinisolaten neben dem

niedrigeren Proteingehalt die höheren Stärke- und -Galactosidgehalte sowie eine höhere TIA.

Trypsininhibitoren wurden in den nasstechnischen Verfahren, insbesondere in den Fällungsverfahren, als

Page 94: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 83

Bestandteil der löslichen Proteinfraktion teilweise abgetrennt und thermisch inaktiviert. Damit wurde die

TIA reduziert. Das Verhältnis Phytinsäure- zu Proteingehalt wurde durch die nasstechnische

Fraktionierung zu Gunsten des Proteins verschoben. Dennoch enthielten die Proteinisolate eine ähnliche

oder sogar höhere Menge an Phytinsäure als das EPM. Der nasstechnische Prozess ermöglicht allerdings

durch den Einsatz von Phytasen eine enzymatische Abreicherung [250].

Gegenüber den Erbsenproteinisolaten zeichnete sich das Sojaprodukt durch einen niedrigeren Fettgehalt

und einen etwas niedrigeren Mineralstoffgehalt aus. Der niedrige Fettgehalt des Sojaproteinisolats ließ

sich durch die Proteinherstellung aus mit Hexan entfetteten Sojaflakes erklären. Der Vorteil des niedrigen

Fettgehalts besteht in einer verlängerten Haltbarkeit des Proteinisolats, da das Potential für Fett-

oxidationsreaktionen entsprechend klein ist. Überraschend deutlich höhere Fettgehalte im Vergleich zur

Soxhlet-Methode konnten in allen Proben mit der Analysenmethode nach Caviezel ermittelt werden.

Diese Analyse erfasst neben den Triglyceriden zusätzlich auch die Fettsäuren der Phospholipide.

Tab. 19: Inhaltsstoffgehalte verschiedener Erbsenproteinprodukte im Vergleich zu kommerziellen

Referenzprodukten

Inhaltsstoff Erbsenproteinmehl Erbsenproteinisolate kommerzielle Proteinisolate

[%TS]

A3 fein V51011

EPI pI

EPI UF

EPI TF

Erbse Pisane HD

Soja Supro EX33 IP

Protein (Nx6,25) 50,9 86,1 89,9 84,3 90,5 92,4

Lysin 3,5 5,5 6,1 6,7 6,7 5,5

Methionin 0,3 0,6 1,2 1,5 1,3 1,5

Stärke 7,9 <1,0 <1,0 <1,0 <1,0 <1,0

-Galactoside 6,1 0,5 1,0 1,5 0,6 0,6

Fett (Caviezel) 4,8 10,2 7,8 8,8 8,4 3,1

Fett (Soxtherm) 1,1 3,7 2,2 3,9 1,0 0,3

Mineralstoffe 5,1 5,7 4,6 4,9 4,8 3,1

Phytinsäure [mg/g TS]

9,1 15,6 11,8 8,6 8,9 7,3

TIA [TIU/mg TS]

6,2 1,2 4,8 0,2 2,3 5,7

Abbildung 36 zeigt eine Auftrennung der Proteinprodukte nach Molekülgrößen auf einer SDS-PAGE. Die

Proteine der Erbsenmehle und der daraus hergestellten Proteinisolate sowie der kommerziellen Produkte,

Pisane HD und Supro EX33 zeigten bei einer klaren Bandentrennung gleiche Proteinmuster. Alle Proben

enthielten Proteine sehr ähnlicher Molekülgrößen. Das gefällte EPI pI und die vermutlich ebenfalls durch

Fällungsverfahren hergestellten kommerziellen Proteinisolate ergaben keine Banden bei 10 kDa. Diese

kleinen Proteine, vorwiegend Albumine, sind überwiegend sauer löslich. Im Falle des EPI pI konnten sie

unter den gewählten Bedingungen nicht gefällt werden und wurden in den Waschschritten weitgehend

aus dem gefällten Proteinquark entfernt.

Page 95: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 84

Abb. 36: SDS-PAGE von Erbsenmehl, Erbsenproteinmehl und verschiedenen Proteinisolaten.

Untersuchungen zur Nativität der jeweiligen Proteine mittels dynamischer Differenzkalorimetrie

(differential scanning calorimetry, DSC) zeigten für das EPM (Fraktion A3 fein, V51011) und die beiden

EPIs pI und UF deutliche Denaturierungspeaks im Bereich von etwa 74 bis 102 °C mit ähnlichen Onset-

und Peak-Temperaturen (Abb. 37). Die benötigten Denaturierungsenthalpien waren dabei für EPI pI und

EPI UF in etwa doppelt so hoch wie in dem zum Vergleich herangezogenen EPM. Das EPM zeigte

zusätzlich zum Proteindenaturierungspeak einen weiteren, kleineren Peak bei 53 bis 73 °C, was dem

Temperaturbereich der Erbsenstärkeverkleisterung entsprach. Die Messungen mit EPI TF und den

kommerziellen Proteinisolaten Pisane HD und Supro EX33 zeigten keine Peaks.

Die DSC-Messungen ließen somit auf native Proteinstrukturen im EPM und den EPIs pI und UF schließen,

während die Proteine des EPI TF und der kommerziellen Proteinisolate im Herstellungsprozess vollständig

denaturiert wurden. Bezog man die gemessenen Denaturierungsenthalpien der erst genannten Proben

auf deren Proteingehalt, ergaben sich für das EPM 6,5 J/g Protein, für EPI pI 7,2 J/g Protein und für

EPI UF 7,7 J/g Protein. Da der trockentechnische Herstellungsprozess des EPM nur eine geringe

Proteindenaturierung verursachte, konnte davon ausgegangen werden, dass die EPIs pI und UF

weitgehend native Proteinstrukturen aufwiesen.

Page 96: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 85

Abb. 37: DSC-Kurvenverlauf ausgewählter Proteinprodukte in 20 prozentiger, wässriger Suspension.

In wässriger Suspension zeigten die Proteinprodukte unterschiedliche Strukturen. Die

lichtmikroskopischen Aufnahmen des EPM ließen Proteinglobuli, gequollene Fasern und verbliebene

Stärkekörner erkennen. Globuläre Strukturen wiesen teilweise auch die Proteine des EPI UF auf, was auf

sehr schonende Prozessbedingungen hindeutet. Demgegenüber zeigten die gefällten Proteinisolate

EPI pI sowie Pisane HD und Supro EX33 gallertartige Strukturen, wobei bei den kommerziellen Proben

gröbere Strukturen zu erkennen waren. Dies deutete auf Proteinumfaltungen im Fällungsprozess und

auf höhere thermische Belastungen im Herstellungsprozess kommerzieller EPIs hin, die sich in der

Bildung größerer Agglomerate zeigte. Das EPI TF zeigte kaum gelöste oder gequollene, scharfkantige

Partikel. Die starke thermische Beanspruchung bei der Fällung und die vergleichsweise langsam

verlaufende Vakuumtrocknung führten offensichtlich zu sehr kompakten Proteinstrukturen. Alle Protein-

suspensionen sind als Durchlichtaufnahmen bei 200-facher Vergrößerung in Abbildung 38 dargestellt.

Page 97: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 86

Abb. 38: Durchlichtaufnahmen ausgewählter Proteinprodukte in wässriger Suspension bei 200-facher

Vergrößerung.

4.1.4.1.2 Techno-funktionelle Eigenschaften

Die Bestimmung techno-funktioneller Eigenschaften diente der Abschätzung von Applikations-

möglichkeiten und des Prozessverhaltens der Proteinprodukte. In Abbildung 39 sind die Wasser- und

Ölbindekapazitäten sowie die Löslichkeiten der Proteinprodukte vergleichend dargestellt. Die

Wasserbindekapazität des EPI pI war mit 4,0 mL/gTS deutlich höher als bei EPI UF und EPI TF. Aus den

lichtmikroskopischen Aufnahmen in Abbildung 38 wurde die eher partikuläre Struktur der letzt-

Page 98: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 87

genannten EPIs deutlich, wohingegen das isoelektrisch gefällte Proteinisolat EPI pI eine gallertartige

Textur mit Wasser ausbildete und dadurch größere Wassermengen binden konnte. Ein dem EPI pI

ähnliches Verhalten zeigten beide kommerziellen Referenzproteinisolate Pisane HD und Supro EX 33.

Das Erbsenproteinmehl besaß trotz des hohen Anteils innerer Faser nur eine geringe Wasserbindung.

Das Ölbindevermögen aller Proben war mit Werten von 0,7 bis 1,4 mL/gTS gering. Eine hohe

Proteinlöslichkeit bei neutralem pH-Wert wiesen das EPM und die EPIs pI und UF auf. Die

Proteinlöslichkeit dieser Proben lag mit Werten zwischen 54 und 72 Prozent deutlich höher als die der

entsprechenden Löslichkeit des EPI TF und der kommerziellen Proben. Die Proteinlöslichkeit der Produkte

korrelierte somit mit deren Proteinnativität.

0

1

2

3

4

5

6

EPM(A3 fein, V51011)

EPI pI EPI UF EPI TF Pisane HD Supro EX 33

Proteinprodukte

Was

ser-

un

d Ö

lbin

dek

apaz

ität

[m

L/g

TS]

0

10

20

30

40

50

60

70

80

Pro

tein

lösl

ich

keit

, pH

7 [%

]

Wasserbindekapazität

Ölbindekapazität

Proteinlöslichkeit

0

1

2

3

4

5

6

EPM(A3 fein, V51011)

EPI pI EPI UF EPI TF Pisane HD Supro EX 33

Proteinprodukte

Was

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L/g

TS]

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20

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Pro

tein

lösl

ich

keit

, pH

7 [%

]

Wasserbindekapazität

Ölbindekapazität

Proteinlöslichkeit

Wasserbindekapazität

Ölbindekapazität

Proteinlöslichkeit

Abb. 39: Wasser- und Ölbindekapazität sowie Proteinlöslichkeit ausgewählter Proteinprodukte.

Die untersuchten Proteinprodukte zeigten unterschiedliche grenzflächenaktive Eigenschaften. Die EPIs pI

und UF waren in der Lage sehr hohe Ölmengen zu emulgieren. Die Stabilität dieser Emulsionen war

größer als bei den Emulsionen aus den kommerziellen Proteinisolaten. Eine überraschend hohe Emulgier-

kapazität und eine hohe Emulsionsstabilität wurden für das Erbsenproteinmehl ermittelt, obwohl die

jeweils tatsächlich eingesetzte Proteinmenge aufgrund des kleineren Proteingehalts gegenüber dem der

Isolate um rund 40 Prozent niedriger lag. Das EPI TF besaß für die Stabilisierung von Öl-Wasser-

Grenzflächen nur ein geringes Potential (Abb. 40). Die EPIs pI und UF sowie das untersuchte EPM

enthielten im Gegensatz zu den anderen Proteinisolaten native und gut wasserlösliche Proteine, die

offenbar in der Lage waren, Grenzflächen schnell und belastbar zu stabilisieren.

Page 99: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 88

0

100

200

300

400

500

600

700

800

900

1000

EPM(A3 fein, V51011)

EPI pI EPI UF EPI TF Pisane HD Supro EX33

Emu

lgie

rkap

azit

ät [

ml/

gTS

]

0

10

20

30

40

50

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90

100

Emu

lsio

nss

tab

ilitä

t [%

]

Emulgierkapazität

Emulsionsstabilität

Proteinprodukte

0

100

200

300

400

500

600

700

800

900

1000

EPM(A3 fein, V51011)

EPI pI EPI UF EPI TF Pisane HD Supro EX33

Emu

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90

100

Emu

lsio

nss

tab

ilitä

t [%

]

Emulgierkapazität

Emulsionsstabilität

Emulgierkapazität

Emulsionsstabilität

Proteinprodukte

Abb. 40: Emulgierkapazität und Emulsionsstabilität ausgewählter Proteinprodukte.

Die schäumenden Eigenschaften aller Proteinprodukte waren moderat bis schwach ausgeprägt

(Abb. 41). Zur Analyse wurden die Proteinisolate als 5 prozentige Suspension mit einem Schneebesen

aufgeschlagen, das EPM aufgrund seines niedrigen Proteingehalts zusätzlich auch als 10 prozentige

Sch

aum

akti

vitä

t [%

]Sc

hau

md

ich

te [

g/L

]

0

100

200

300

400

500

600

700

EPM1)

(A3 fein, V51011)

EPI pI2) EPI UF2) EPI TF2) Pisane HD2) Supro EX332)

Proteinprodukte

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

Sch

aum

stab

ilitä

t [%

]

Schaumaktivität

Schaumdichte

Schaumstabilität

keine Schaumbildung

1) 10%-ige Proteinsuspension2) 5%-ige Proteinsuspension

Sch

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akti

vitä

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0

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200

300

400

500

600

700

EPM1)

(A3 fein, V51011)

EPI pI2) EPI UF2) EPI TF2) Pisane HD2) Supro EX332)

Proteinprodukte

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t [%

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Schaumaktivität

Schaumdichte

Schaumstabilität

keine Schaumbildung

1) 10%-ige Proteinsuspension2) 5%-ige Proteinsuspension

Abb. 41: Schaumaktivität, -dichte und -stabilität ausgewählter Proteinprodukte.

Page 100: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 89

Suspension. Supro EX33 bildete unter den Versuchsbedingungen keinen Schaum, die EPI pI- und EPM-

Suspensionen konnten unter den Versuchsbedingungen nicht vollständig verschäumt werden. Unter den

Proteinprodukten hatten die EPIs UF und TF sowie Pisane HD die höchste Schaumaktivität. Stabile

Schäume wurden von Pisane HD, EPM und EPI pI gebildet. Entscheidend für die Stabilität bei diesen

Proteinprodukten dürfte die hohe Viskosität der kontinuierlichen, flüssigen Phase gewesen sein. Der mit

EPI UF aufgeschlagene Schaum wies eine geringe Stabilität auf. Möglicherweise erlangten die

überwiegend noch globulär vorliegenden Proteinstrukturen (Abb. 38) erst nach einer thermisch oder

durch Änderung des pH-Werts induzierten Umfaltung der Moleküle ihre stabilisierende Wirkung.

Die vernetzenden, gelbildenden Eigenschaften der Proteinprodukte wurden mit zwei Messverfahren

charakterisiert. Das erste Messverfahren, die in situ-Bestimmung der Elastizitäts- und Verlustmoduln der

Proteinprodukte wurde durch zerstörungsfreie, oszillierende Messung mit einem koaxialen

Zylindersystem während der thermisch induzierten Gelbildung durchgeführt. Dies ermöglicht Aussagen

über die Produkttemperatur bei beginnender Vernetzung, die maximale Gelhärte und den elastischen

Anteil am viskoelastischen Gel nach der Kühlhaltephase sowie den reversiblen Anteil am

Elastizitätsmodul. Abbildung 42 zeigt den Verlauf des Elastizitäts (G’)- und Verlustmoduls (G’’) während

der Messung. In Tabelle 20 sind die einzelnen Messwerte der untersuchten Proben gegenüber gestellt.

Der Elastizitätsmodul (G’) charakterisiert die Vernetzung innerhalb der Probe und somit die Gelhärte oder

-festigkeit. Beim Erwärmen der Proteinsuspensionen kam es, mit Ausnahme der von Pisane HD, zum

erkennbaren Anstieg der jeweiligen Elastizitätsmoduln. Die Proben EPI TF und Supro EX33 zeigten ab

einer Temperatur von 37 °C den Beginn einer Vernetzung der Moleküle, die EPI-Proben pI und UF sowie

die EPM-Probe ab einem Temperaturbereich von 46 bis 79 °C. Bis zum Ende der Heißhaltephase

erreichten die Proben ein Plateau oder G’ stieg nur noch wenig an. Abweichend davon nahm G’ bei der

Probe Pisane HD geringfügig ab. Mit Beginn der Abkühlung stieg G’ bei allen Proben rasch bis zum

Erreichen der Ausgangstemperatur an. Während der folgenden Kalthaltephase blieb die jeweilige

Gelhärte nahezu unverändert oder nahm nur noch geringfügig zu. Das anschließende erneute Aufheizen

führte wieder zum Erweichen der Gelstruktur. Dabei stellten sich mit Erreichen der Endtemperatur Werte

für G’ ein, die im Bereich der in der Heißhaltephase gemessenen oder leicht darüber lagen. Dieses

Gelbildeverhalten entsprach dem von Catsimpoolas und Meyer vorgeschlagenen Modell des irreversiblen

Sol-Progel-Übergangs und der reversiblen Gelbildung aus dem Progel (Kap. 2.3.2.2) [171]. Einen

ähnlichen Kurvenverlauf zeigte auch der jeweilige Verlustmodul (G’’), jedoch auf deutlich niedrigerem

Niveau. Der Verlustmodul (G’’) spiegelt die viskosen Gelanteile wider.

Page 101: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 90

In situ-Bestimmung der Gelbildung

Messdauer [min]

Elas

tizi

täts

mo

du

l (G

') u

nd

Ver

lust

mo

du

l (G

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Pa]

0

1000

2000

3000

4000

5000

0 20 40 60 80 100 120 140 160 180 200 220 240 260 280 300

0

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40

60

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Tem

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atu

r [°

C]

Supro EX33

EPM A3 fein, V51011

EPI UF

EPI pI

EPI TF

Pisane HD

Supro EX33

EPM A3 fein, V51011

EPI UF

EPI pI

EPI TF

Pisane HD

Produkttemperatur

Verlustmodul (G'')

Elastizitätsmodul (G')

In situ-Bestimmung der Gelbildung

Messdauer [min]

Elas

tizi

täts

mo

du

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2000

3000

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0

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0 20 40 60 80 100 120 140 160 180 200 220 240 260 280 300

0

20

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Tem

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Supro EX33

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EPI UF

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Pisane HD

Supro EX33

EPM A3 fein, V51011

EPI UF

EPI pI

EPI TF

Pisane HD

Produkttemperatur

Verlustmodul (G'')

Elastizitätsmodul (G')

Supro EX33

EPM A3 fein, V51011

EPI UF

EPI pI

EPI TF

Pisane HD

Supro EX33

EPM A3 fein, V51011

EPI UF

EPI pI

EPI TF

Pisane HD

Produkttemperatur

Verlustmodul (G'')

Elastizitätsmodul (G')

Abb. 42: In situ-Bestimmung des Elastizitäts- und Verlustmoduls bei thermisch induzierter Gelbildung ausgewählter

Proteinprodukte.

Tab. 20: Charakteristische Messwerte der in situ-Bestimmung der Gelbildung verschiedener Erbsenproteinprodukte

und kommerzieller Referenzprodukte

Messgröße Erbsenproteinmehl Erbsenproteinisolate kommerzielle Proteinisolate

A3 fein V51011

EPI pI

EPI UF

EPI TF

Erbse Pisane HD

Soja Supro EX33 IP

Produkttemperatur bei

beginnender Vernetzung [°C] 58 46 56 37 n.e. 37

G’ nach Heißhaltephase [Pa] 516 309 963 842 202 1266

G’ nach Kalthaltephase [Pa] 1760 1802 5260 2671 793 4004

G’’ nach Kalthaltephase [Pa] 238 329 925 475 137 571

Verlustfaktor tan = G’’/G’

nach Kalthaltephase 0,14 0,18 0,18 0,18 0,17 0,14

reversibler Gelanteil 1) 0,71 0,83 0,82 0,68 0,75 0,68

n.e. = nicht erkennbar, 1) berechnet aus G’Kalthaltephase - Heißhaltephase / G’Kalthaltephase

Die einzelnen Proteinprodukte aus den unterschiedlichen Herstellungsverfahren und die

Referenzprodukte verhielten sich während der Gelbildung unterschiedlich. Die Referenzprodukte

bildeten bereits bei Raumtemperatur eine viskoelastische Struktur aus. Die EPIs pI und UF sowie das EPM

waren dazu offensichtlich erst bei höheren Temperaturen nach beginnender Auffaltung der Proteine in

der Lage. Die kompakten Strukturen des EPI TF wurden möglicherweise erst beim Erwärmen gelockert,

wodurch eine Vernetzung ermöglicht wurde. Der starke Anstieg von G’ des Sojaproteinisolats

Supro EX33 sowie der relativ kleine reversible Gelanteil deuteten auf einen höheren Anteil kovalenter

Page 102: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 91

Bindungen, insbesondere von Disulfidbrücken, hin. Aus dem EPI UF wurde im Vergleich zu den anderen

Produkten das Gel mit der höchsten Härte gebildet. Die Gele aus den beiden anderen selbst

hergestellten EPIs TF und pI waren dagegen deutlich weicher. Bei der Gelbildung des EPM-Produkts

dürfte neben dem Proteinanteil auch der verbundene Stärkeanteil von etwa 8 Prozent der

Trockensubstanz zur Netzwerkausbildung beigetragen haben.

Im zweiten Bestimmungsverfahren zur Gelbildung wurde eine Proteinlösung unter Rühren zunächst stark

erhitzt und anschließend ohne weitere mechanische Krafteinwirkung in zylindrischen Bechern abgekühlt.

Dabei konnten sich die Gele verfestigen. Die Festigkeit wurde im Anschluss durch Penetration eines

Messkörpers in das Gel bestimmt. Der Test wurde mit weiteren Proben nach 35-tägiger Lagerung bei

1 °C wiederholt. Um zumindest teilweise sturzfeste Gele zu erhalten, wurde ein Trockensubstanzgehalt

von 15 Prozent für alle Gele gewählt. Die jeweils maximal auftretenden Druckkräfte beim Einfahren des

Messstempels sowie die benötigte Gesamtenergie wurden gemessen und sind in Abbildung 43

dargestellt.

0

0,5

1

1,5

2

2,5

3

EPM (A3 fein, V51011)

EPI pI EPI UF EPI TF*) Pisane HD Supro EX33

Proteinprodukte

max

. Gel

wid

erst

and

[N

/mm

²]

0

10

20

30

40

50

60

Pen

etra

tio

nsa

rbei

t [m

J]

*) Synärese während der Lagerung

max. Gelwiderstand

max. Gelwiderstand, gelagert

Penetrationsarbeit

Penetrationsarbeit, gelagert

0

0,5

1

1,5

2

2,5

3

EPM (A3 fein, V51011)

EPI pI EPI UF EPI TF*) Pisane HD Supro EX33

Proteinprodukte

max

. Gel

wid

erst

and

[N

/mm

²]

0

10

20

30

40

50

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Pen

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tio

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t [m

J]

*) Synärese während der Lagerung

max. Gelwiderstand

max. Gelwiderstand, gelagert

Penetrationsarbeit

Penetrationsarbeit, gelagert

max. Gelwiderstand

max. Gelwiderstand, gelagert

Penetrationsarbeit

Penetrationsarbeit, gelagert

Abb. 43: Maximale Druckkraft und Gesamtenergie beim Einfahren eines Messstempels in ausgewählte Proteingele.

Der gewählte Versuchsaufbau führte zu einer starken Deformation und Zerstörung der Gelstruktur.

Dadurch konnten Aussagen über die räumliche Vernetzung der Moleküle innerhalb der Gele getroffen

werden. Die Messwerte für den Gelwiderstand und die Penetrationsenergie ergaben somit praxis-

relevante Informationen über die Stabilität der Gele. In guter Übereinstimmung zur in situ-Messung

bildeten EPI UF und Supro EX33 feste Gele, mit dem höheren Gelwiderstand beim Sojaproteinisolat.

Ebenfalls stabile Gele bildete EPM, wobei angenommen werden kann, dass die Stärkekomponente

deutlich zur Struktur beitrug. Schwache Gelstrukturen bildeten die EPIs pI und TF sowie Pisane HD aus.

Im Gegensatz zur in situ-Messung zeigten die beiden EPIs pI und TF bei der auftretenden höheren

Page 103: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 92

Deformation eine geringere Festigkeit im Vergleich zu Pisane HD und bildeten bei der gewählten

Feststoffkonzentration keine standfesten Gele (Abb. 44).

Alle Gele waren über eine Lagerdauer von 35 Tagen, mit Ausnahme von EPI TF, stabil und änderten sich

nur geringfügig in ihrer Festigkeit. Das EPI TF-Gel zeigte starke Synärese, was zur Konzentrations-

erhöhung im Gel und dadurch zu einem Anstieg der Festigkeit führte. Die Synäreseneigung ließ auf eine

gröbere Netzwerkstruktur innerhalb des Gels schließen, die wahrscheinlich durch die kompakten und

großen Proteinpartikel des EPI TF gebildet wurde.

EPM(A3 fein, V51011)

EPI pI EPI UFEPI TF Pisane HD Supro EX33EPM(A3 fein, V51011)

EPI pI EPI UFEPI TF Pisane HD Supro EX33

Abb. 44: Proteingele, gestürzt nach 35-tägiger Lagerung.

Ergänzend zu den in der Literatur beschriebenen und in Kapitel 2.3.2 zusammengefassten Eigenschaften

von Erbsenproteinprodukten konnte mit den durchgeführten Untersuchungen der Einfluss der

verschiedenen Fraktionierungsverfahren auf techno-funktionelle Eigenschaften der Proteinprodukte

gezeigt werden. Daraus geht hervor, dass Erbsenproteinprodukte mit einer großen Bandbreite an

Techno-Funktionalitäten hergestellt werden können. Die Ausprägung dieser Eigenschaften übertraf die

in der Literatur beschriebenen sowie die kommerzieller Referenzprodukte zum Teil deutlich. Diese

grundlegende Erkenntnis ermöglicht somit eine gezielte Prozessgestaltung zur Herstellung von

Erbsenproteinprodukten mit applikationsspezifischen Funktionalitäten, wie sie für die Herstellung von

Lebens- und Futtermitteln erforderlich sind.

4.1.4.2 Stärke- und faserreiche Produkte

Bei der nasstechnischen Herstellung von Palerbsenproteinisolaten können in Abhängigkeit von der

Prozessgestaltung reine Stärke sowie innere und äußere Faserprodukte gewonnen werden. Die

trockentechnische Fraktionierung liefert neben der äußeren Faser ein stärkereiches Palerbsenmehl. Aus

nutritiver Sicht ist Stärke als Energielieferant bedeutsam. Faserprodukte und resistente Stärke werden im

Kontext einer gesunden, energiereduzierten Ernährung diskutiert. Da die antinutritiven Inhaltsstoffe der

Erbse an die Proteinfraktion geknüpft sind, ergeben sich auch durch die trockentechnische

Fraktionierung ANF-arme Stärke- und Faserprodukte. Die Funktionalität von Erbsenstärke und -fasern in

Lebens- oder Futtermittelrezepturen beruht vorwiegend auf der Wasserbindung und der gelierenden

Eigenschaft der Stärke beim Erhitzen wasserhaltiger Rezepturen.

Page 104: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 93

Zur Ermittlung der Wasserbindekapazität (WBC) stärke- und faserreicher Erbsenprodukte wurden ausge-

wählte, z.T. kommerzielle Erbsenprodukte untersucht (Tab. 21). Die Wasserbindung nativer Erbsenstärke

war erwartungsgemäß niedrig. So lag die WBC nativer Palerbsenstärke Nastar mit 1 mL/gTS deutlich

unter derer von vorverkleisterter, kaltquellender Nastar Instant mit 5,5 mL/gTS. Die innere Erbsenfaser

(Swelite) wies mit 7,8 mL/g TS die höchste WBC unter den getesteten Produkten auf.

Tab. 21: Wasserbindekapazität ausgewählter stärke- und faserreicher Palerbsenprodukte

Produkt

Wasserbindekapazität [mL/gTS]

Erbsenstärkemehl A3 grob, V51011 1,0

Native Palerbsenstärke „Nastar“ 1,0

Palerbsenquellstärke „Nastar Instant“ 5,5

Äußere Erbsenfaser „Exafine“ 2,5

Innere Erbsenfaser „Swelite“ 7,8

In Abhängigkeit von der Wasserbindung der Produkte vor und während der Verkleisterung der Stärke

sowie der Ausbildung von Netzwerkstrukturen kommt es im Verarbeitungsprozess zur Ausbildung

spezifischer Viskositätsprofile. Die Palerbsenstärkeprodukte wurden mit Hilfe viskosimetrischer

Messungen auf diese Eigenschaft hin untersucht und mit einer kommerziellen Weizenstärke als

Referenzprodukt verglichen. Die Viskositätsprofile sind in Abbildung 45 aufgezeichnet, Verkleisterungs-

temperaturen und Endviskositäten sind in Tabelle 22 dargestellt.

Tab. 22: Verkleisterungstemperatur und Endviskosität ausgewählter Palerbsenstärke- und Faserprodukte sowie

Weizenstärke

Produkt

Verkleisterungstemperatur [°C]

Endviskosität [Pa*s]

Erbsenstärkemehl „A3 grob, V51011“ 68,5 1,27

Erbsenstärke „EPI UF“ 64,0 2,72

native Erbsenstärke „Nastar“ 69,2 2,42

native Weizenstärke „Foodstar“ 83,6 1,44

Erbsenquellstärke „Nastar Instant“ kaltquellend 1,56

innere Erbsenfaser „Swelite“ 70,6 2,11

Die Palerbsenstärken und das Palerbsenstärkemehl (ESM, A3 grob, V51011) begannen bei etwa 64 bis

71 °C zu verkleistern. Die dabei bis 95 °C rasch ansteigende Viskosität blieb während der Heißhaltephase

konstant oder nahm noch geringfügig zu und stieg beim Abkühlen weiter an. Im Vergleich zu Weizen-

stärke begann die Stärke der Erbsenprodukte bei deutlich niedrigeren Temperaturen zu verkleistern und

die Heiß- und Endviskosität lag bei allen Produkten wesentlich höher. Das ESM besaß eine der Weizen-

stärke ähnliche Heiß- und Endviskosität. Das Produkt Swelite bewirkte bereits in kalter Suspension auf-

grund des starken Wasserbindevermögens der enthaltenen Fasern und teilweise kaltquellender Stärken

Page 105: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 94

eine deutliche Viskositätsausbildung. Der Viskositätsanstieg ab 74 °C deutete auf noch unvollständig

verkleisterte Stärke hin. Die kaltquellende Stärke Nastar Instant besaß bereits in kalter Suspension eine

hohe Viskosität. Die erreichte Endviskosität lag auf dem Niveau des ESM und der Weizenstärke.

Abb. 45: Viskositätsprofile ausgewählter Palerbsenstärke- und Faserprodukte sowie Weizenstärke.

Die Verkleisterungstemperatur der nativen Erbsenstärken und des Erbsenstärkemehls lag in einem

ähnlichen Temperaturbereich. Daraus konnte geschlossen werden, dass die Stärke in den Produkten in

nativem Zustand vorlag. Die im Vergleich zu Weizenstärke höhere Heiß- und Endviskosität der

Erbsenstärken lassen Vorteile entsprechend den in Kapitel 2.3.2 beschriebenen Anwendungen in Lebens-

und Futtermitteln erwarten.

4.1.5 Abschätzung der nutritiven und ökonomischen Eignung der Palerbsenproteinprodukte

für den Einsatz in Fischfuttermitteln

Die untersuchten Erbsenproteinmehle und -isolate zeichneten sich durch hohe bis sehr hohe

Proteingehalte bei moderaten Gehalten antinutritiver Bestandteile aus. Durch die Fraktionierungs-

verfahren wurden zum Teil die limitierenden Aminosäuren Lysin und Methionin zusätzlich im Protein

angereichert (Anhang Tab. 56). Der Gehalt an Lysin übertraf dabei den des Fischproteins, der vergleichs-

weise niedrige Gehalt an Methionin muss in Fischfuttermitteln durch weitere Rezepturkomponenten, wie

beispielsweise Getreideproteine, ausgeglichen werden.

Page 106: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 95

Erbsenproteinisolate enthalten nur sehr kleine Anteile an unverdaubaren Inhaltsstoffen (Tab. 19). Die

potentiell antinutritiv wirkenden Bestandteile, wie Trypsininhibitoren und Phytinsäure, können bereits im

Herstellungsverfahren nahezu vollständig inaktiviert oder abgebaut werden [250]. Somit besitzen

Erbsenproteinisolate äußerst günstige nutritive Eigenschaften. Um diese Eigenschaften im getrockneten

Produkt zu erhalten, sind schonende Trocknungsverfahren nötig. Kompakte, schwer lösliche Strukturen,

wie beispielsweise im EPI TF, lassen eine reduzierte Verdaubarkeit erwarten.

Erbsenproteinmehle enthalten bezogen auf ihre Trockenmasse bis zu etwa 22 Prozent unverdaubare

Fasern und bis zu 7 Prozent -Galactoside (Kap. 4.1.2). Diese Bestandteile können die Verdaubarkeit von

Nährstoffen reduzieren. Demgegenüber sind EPIs praktisch frei von diesen Stoffen. Der im EPM

verbliebene Stärkerest trägt zur Struktur und Festigkeit von Fischfutterpellets bei. Aufgrund des

niedrigen Stärkegehalts in den EPM sind diesbezüglich selbst für die stärkearmen Rezepturen für

karnivore Fischarten keine Einschränkungen bezüglich der Rezepturgestaltung zu erwarten. Zur

Erhöhung der Verfügbarkeit von Phosphor sollte den Fischfuttermitteln bei höheren Anteilen EPM

Phytase zum Abbau der Phytinsäure zugesetzt werden.

Der tatsächliche Futterwert des trockentechnisch erzeugten proteinreichen Erbsenmehls wurde am

Skretting Aquaculture Research Center (ARC), Stavanger Norwegen, in an jungen Lachsen durch-

geführten Fütterungsversuchen ermittelt. Dazu wurden für eine Fütterungsperiode von 21 Tagen Rezep-

turen mit 30 prozentigen Anteilen an EPM und feinvermahlenem Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen

sowie zusätzlich entsprechende Rezepturen mit Lupinen- und Ackerbohnenmehlen verfüttert. Die

Leguminosenmehle ersetzten dabei anteilig Fischmehl und Weizenstärke. Die Rezepturen wurden auf

gleiche Protein- und Energiegehalte formuliert. Die von den Futtermitteln ausgehenden Wirkungen auf

Wachstum und Gesundheitsstatus der Fische wurden im Anschluss untersucht.

Die Futtermittel mit Proteinmehlen oder Lupinenmehl besaßen mit 84 bis 92 Prozent eine sehr hohe,

dem Fischmehl entsprechende Proteinverdaulichkeit (Abb. 46). Insbesondere das EPM enthaltende

Futtermittel besaß gegenüber dem Erbsenmehl enthaltenden eine deutlich gesteigerte Protein-

verdaulichkeit. Tendenziell gleiche Ergebnisse wurden mit proteinreichen Ackerbohnenmehlen in Fisch-

futtermitteln erzielt. Keines der so formulierten Fischfuttermittel wirkte sich nachteilig auf den Gesund-

heitsstatus der Fische aus. Das Erbsenmehl enthaltende Fischfuttermittel führte jedoch gegenüber den

anderen zu einer geringeren Gewichtszunahme der Fische. Die Proteinanreicherung in den aus den

Leguminosenmehlen hergestellten Proteinmehlen führte in allen Fällen zu einer erhöhten Protein-

verdaulichkeit und zugleich zu einer bei gleicher Proteinzufuhr größeren Wachstumsrate. Der Vorteil der

dadurch möglichen relativen Erhöhung des Proteinanteils in den Fischfuttermitteln aus Proteinmehlen

gegenüber den Leguminosenmehlen beruht auf diesen beiden wesentlichen Kriterien [308, 309].

Page 107: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 96

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Blaue Süßlupinevar. Borlu

Mehl*)

Ackerbohnevar. Disco

Proteinmehl

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Palerbsevar. Attika

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Mehl*)

p < 0,01*) Mehl aus gesschälter Saat

Skretting ARC, 2005

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Proteinmehl

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Skretting ARC, 2005

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ProteinmehlMehl*) ProteinmehlMehl*)

Abb. 46: Proteinverdaubarkeit von Fischfuttermitteln mit 30 prozentigen Rezepturanteilen an Mehlen aus

geschälten Erbsen, Ackerbohnen und Lupinen sowie aus diesen hergestellten Proteinmehlen bei der Verfütterung

an atlantischen Lachs.

Die nutritive Wertigkeit von EPM konnte auf circa 60 bis 70 Prozent von der von Proteinisolaten

abgeschätzt werden. Der niedrigere nutritive Wert resultierte aus dem rund 30 prozentigen Anteil

unverdaubarer Bestandteile des EPM und der anzunehmenden kleinen Differenz in der

Proteinverdaulichkeit, die durch die unverdaubaren Bestandteile bewirkt werden dürfte. Die nutritive

Wertigkeit von EPM wird außerdem durch die Kosten belastet, die mit der Ausscheidung unverdauten

organischen Materials verbunden sind. Auf Grundlage dieser nutritiven Wertigkeit würde eine

wirtschaftliche Produktion von EPM bei einem Rohstoffpreis für Erbsen von 130 EUR/t möglich sein,

wenn dafür in Deutschland ein Marktpreis von 350-500 EUR/t erzielt werden könnte. Der benötigte Erlös

aus der EPM-Fraktion hängt dabei in besonderem Maß von der Wertschöpfung aus der Vermarktung der

stärkereichen Fraktion ab [310].

Für Erbsenproteinisolate errechnete sich auf Grundlage des abgeschätzten Marktpreises für EPM

aufgrund ihrer höheren nutritiven Wertigkeit gegenüber EPM ein kalkulatorischer Rohstoffpreis von 500

bis 830 EUR/t, bei dem der Bezug konkurrenzfähig zum EPM wäre. Der tatsächliche Preis für

Erbsenproteinisolate in Lebensmittelqualität lag zum Zeitpunkt der Kalkulation im Frühjahr 2007 jedoch

bei 2500 bis 3500 EUR/t [311, 312]. Selbst unter Annahme deutlich reduzierter Produktionskosten für

EPI in Futtermittelqualität erschien daher der Einsatz von Proteinisolaten gegenüber EPM zur Herstellung

von Fischfuttermitteln wirtschaftlich nicht realisierbar. Auch der Verzicht auf den Trocknungsschritt bei

der Proteinisolatherstellung [312-314] würde an dieser Aussage kaum etwas ändern, zumal wenn dazu

Page 108: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 97

berücksichtigt wird, dass dazu der gesamte Prozess zur Herstellung des Fischfuttermittels angepasst

werden müsste.

Aus der nutritiven und ökonomischen Bewertung erschien für die Anwendung in Fischfuttermitteln der

Einsatz trockentechnisch hergestellten EPM vorteilhaft. Darüber hinaus konnte vermutet werden, dass

sich auch die festgestellten sehr guten emulgierenden sowie die gelbildenden Eigenschaften des EPM

positiv auf die Eigenschaften der Fischfutterpellets und deren Herstellungsprozess auswirken. Die

weiteren Untersuchungen zu Auswirkungen von pflanzlichen Proteinprodukten in Rezepturen für

Fischfuttermittel auf den Herstellungsprozess und die Pelletqualität wurden deshalb mit EPM

durchgeführt. EPIs werden aufgrund ihrer sehr hochwertigen nutritiven Eigenschaften und teilweise

ausgezeichneten techno-funktionellen Eigenschaften ihre Anwendung bevorzugt in Lebensmitteln

finden.

Page 109: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 98

4.2 Substitution von Fischmehl durch proteinreiches Palerbsenmehl in

Lachsfuttermitteln

Die Herstellung von Futtermitteln für Salmoniden erfolgt aufgrund des erforderlichen hohen Fettgehaltes

üblicherweise in einem zweistufigen Verfahren. In einem Kochextrusionsprozess werden zunächst poröse

Pellets geformt, die getrocknet und anschließend mit Öl unter Vakuum gecoatet werden (Kap. 2.1.3). Im

Folgenden werden die Auswirkungen des Extrusionsprozesses auf nutritive Eigenschaften des

Erbsenproteinmehls (EPM) sowie hoher Rezepturanteile von EPM in Lachsfutterrezepturen auf den

Herstellungsprozess und die Pelleteigenschaften dargestellt und diskutiert.

4.2.1 Auswirkung des Kochextrusionsprozesses auf nutritive Eigenschaften von

Palerbsenmehl und Palerbsenproteinmehl

Im kleintechnischen Maßstab wurden zunächst Versuche mit reinem Erbsenmehl (EM) und EPM

durchgeführt, um die im Kochextrusionsprozess herbeigeführten Veränderungen der nutritiven

Eigenschaften zu untersuchen. Für die Verwendung als Lachsfutter soll die Stärke nach dem

Extrusionsprozess möglichst vollständig verkleistert und damit leicht verdaubar vorliegen. Gleichzeitig

sollen Proteine, insbesondere essentielle Aminosäuren wie Lysin, nur in geringem Maß chemische

Reaktionen eingehen, um eine hohe Bioverfügbarkeit zu gewährleisten. Es soll dabei aber auch eine

möglichst vollständige Inaktivierung von Trypsininhibitoren erfolgen.

Extrusionsversuche zur Stärkeverdaubarkeit wurden mit feinvermahlenem Mehl aus geschälten Palerbsen

durchgeführt, weil dieses gegenüber EPM einen höheren Stärkegehalt aufweist. Die Versuche wurden

dabei nach einem fraktionierten Faktorenversuchsplan gestaltet, wobei die Gehäusetemperatur des

Extruders (95-125 °C), dessen Schneckendrehzahl (200-350 min-1) und der Wassergehalt der Masse (15-

25 %) variiert wurden. Im betrachteten Versuchsraum zeigten sich signifikante Einflüsse der

Gehäusetemperatur und des Wassergehaltes auf die in vitro gemessene Stärkeverdaubarkeit der direkt

expandierten Extrudate (Anhang Tab. 57 + Tab. 58). In Abbildung 47 ist dieser Einfluss dargestellt. Die

Stärkeverdaubarkeit war im gesamten Versuchsraum gegenüber dem Ausgangsmehl, das eine

Verdaubarkeit von 26 Prozent aufwies, stark erhöht. Ein steigender Wassergehalt und zunehmende

Gehäusetemperaturen im Bereich von 95 bis etwa 120 °C führten zu einem Anstieg der

Stärkeverdaubarkeit auf bis zu einem Maximalwert von 97 Prozent. Der Anstieg der Verdaubarkeit ließ

auf eine Zunahme der Zugänglichkeit beziehungsweise des Aufschlusses der Stärke schließen. Der

Stärkeaufschluss ist zudem Voraussetzung für die technologische Wirkung auf die Pelletbindung und die

expandierte Pelletstruktur.

Page 110: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 99

In dieser Versuchsreihe zeigte die Schneckendrehzahl nur einen untergeordneten Einfluss. Dies ergab

sich aus dem Verhältnis von Gehäusefläche zu Massendurchsatz, das bei der Laborextrusionsanlage

relativ groß war und somit eine hohe Wärmezufuhr über das Gehäuse zuließ, so dass die mechanische

Energieeinleitung über die Schnecken zum Erhitzen und Schmelzen der Masse einen entsprechend relativ

kleinen Beitrag leistete.

Erbsenmehl

Schneckendrehzahl 275 min -1

R² = 0,94

In v

itro

Stä

rkev

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Gehäusetemperatur

[°C]

Wassergehalt

[%]

Erbsenmehl

Schneckendrehzahl 275 min -1

R² = 0,94

In v

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[%]

Gehäusetemperatur

[°C]

Wassergehalt

[%]

Abb. 47: In vitro-Stärkeverdaubarkeit von Palerbsenmehlextrudaten in Abhängigkeit von der Gehäusetemperatur

und vom Wassergehalt.

In weiteren Extrusionsversuchen mit EPM wurde getestet, inwieweit die Verfügbarkeit von Lysin, die

Proteindenaturierung und die Inaktivierung von Trypsininhibitoren vom Wassergehalt der Masse, der

Schneckendrehzahl und der Gehäusetemperatur beeinflusst werden. Das EPM enthält im Gegensatz zu

Fischmehl mehrere Prozentanteile an -Galactosiden sowie verschiedenen Mono- und Disacchariden. Als

Extrusionseinstellungen wurden zunächst die Eckpunkte des Versuchsraums der vorangegangenen

Versuche mit EM gewählt.

Köhler [315] hatte am Beispiel extrudierter Maisgrits gezeigt, dass in Anwesenheit von Zuckern, darunter

insbesondere reduzierende Zucker, die Bioverfügbarkeit von Lysin im Kochextrusionsprozess bis zu etwa

70 Prozent herabgesetzt werden kann. In verschiedenen weiteren Untersuchungen anderer Verfasser

[316-321] mit unterschiedlichen Rezepturen betrug der Rückgang der Bioverfügbarkeit etwa 20 bis

50 Prozent. Der Rückgang wurde durch die Bildung von Maillardprodukten mit Lysin erklärt. Das Aus-

maß der Bildung dieser Produkte hing von den Prozesstemperaturen und der Scherbeanspruchung ab.

Das EPM ließ sich analog zum EM zu Extrudaten verarbeiten. Die EPM-Extrudate wiesen aber nur eine

geringe Expansion auf, wobei die jeweilige SME dabei in einem ähnlichen Größenbereich wie beim EM

Page 111: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 100

lag. Die Versuche zeigten, dass bereits bei relativ milden Prozessbedingungen, wie einer Gehäuse-

temperatur von 95 °C, einer Schneckendrehzahl von 200 min-1 und einem Wassergehalt der Masse von

25 Prozent, im Extrudat keine trypsininhibierende Wirkung mehr nachgewiesen werden konnte (Anhang

Tab. 59). Diese, sowie die weiteren getesteten Versuchseinstellungen, führten außerdem zu einer

deutlichen Abnahme der Proteinlöslichkeit (Abb. 48). So sank die Proteinlöslichkeit unter den genannten

Bedingungen von 72 Prozent auf 41 Prozent, für die weiteren Versuchseinstellungen auf Werte von 25

bis 20 Prozent. Gleichzeitig ging der Lysingehalt bezogen auf den Ausgangswert um bis zu 24 Prozent

zurück.

EPM

Rohstoff

200 min-1

0 0

Rel. Lysingehalt Proteinlöslichkeit SME

Rel

. Lys

ing

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vom

Aus

gan

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SME

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Gehäusetemperatur 95°C

Wassergehalt 15% Wassergehalt 25%

350 min-1 200 min-1 350 min-1 200 min-1

Gehäusetemperatur 125°C

Wassergehalt 15% Wassergehalt 25%

350 min-1 200 min-1 350 min-1

Massendurchsatz:

- bei Wassergehalt 15%: 1,05kg/h

- bei Wassergehalt 25%: 1,20kg/h

EPM-Extrudate

EPM

Rohstoff

200 min-1

0 0

Rel. Lysingehalt ProteinlöslichkeitProteinlöslichkeit SMESME

Rel

. Lys

ing

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SME

[Wh

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Gehäusetemperatur 95°C

Wassergehalt 15% Wassergehalt 25%

350 min-1 200 min-1 350 min-1 200 min-1

Gehäusetemperatur 125°C

Wassergehalt 15% Wassergehalt 25%

350 min-1 200 min-1 350 min-1

Massendurchsatz:

- bei Wassergehalt 15%: 1,05kg/h

- bei Wassergehalt 25%: 1,20kg/h

EPM-Extrudate

Abb. 48: Lysingehalt und Proteinlöslichkeit von EPM-Extrudaten in Abhängigkeit vom Wassergehalt der Matrix, der

Gehäusetemperatur und der Schneckendrehzahl bei der Kochextrusion.

Diese Ergebnisse zeigen insoweit eine gute Übereinstimmung mit den Literaturangaben [315-321], als

der stärkste Rückgang der Proteinlöslichkeit und des Lysingehaltes bei den Einstellungen mit dem

niedrigen Wassergehalt oder der hohen Drehzahl ermittelt wurde. Es überraschte, dass dieser Effekt bei

einer Gehäusetemperatur von 95 °C gegenüber 125 °C ähnlich ausgeprägt war, denn Maillard-

reaktionen werden vor allem durch eine hohe Temperatur sowie in geringerem Maß durch einen hohen

Wassergehalt gefördert [316, 318]. Eine Ursache für den Lysinverlust bei 95 °C lag in der niedrigen

Schmelzetemperatur der Masse und der daraus resultierenden hohen Schmelzeviskosität, die eine

höhere SME zur Folge hatte als bei der hohen Schmelzetemperatur. Eine hohe SME kann durch Friktion

zu lokal hohen Temperaturen an den Schneckenoberflächen führen. Für die Diskussion der SME muss

beachtet werden, dass sich in der Laborextrusionsanlage gegenüber größerer Extrusionsanlagen bauart-

Page 112: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 101

bedingt sehr hohe SME-Werte einstellten. Die jeweilige Verweildauer der Schmelze in der Extrusions-

anlage war in einem ähnlichen Größenbereich.

Ergänzend wurden weitere Versuche mit höheren Gehäusetemperaturen von bis zu 170 °C durchgeführt

(Abb. 49). Für die Versuche wurden ein Wassergehalt von 25 Prozent und eine Schneckendrehzahl von

350 min-1 gewählt. Erwartungsgemäß ging, bedingt durch den Viskositätsabfall in der Schmelze, mit der

Temperaturerhöhung ein kontinuierlicher Rückgang der SME einher. Die Werte für den Lysinverlust mit

12-18 Prozent und für die Proteinlöslichkeit mit 19-24 Prozent blieben mit dem Anstieg der Temperatur

relativ stabil. Der kritische Temperaturbereich für ein schnelles Fortschreiten der Maillardreaktion war mit

der Gehäusetemperatur von 170 °C beziehungsweise mit der korrespondierenden Schmelzetemperatur

im Düsenbereich von 187 °C unter den gewählten Laborbedingungen noch nicht erreicht. Für die

industrielle Futtermittelextrusion hatten Tran et al. [318] generell empfohlen, eine maximale

Produkttemperatur von kleiner 180 °C zu wählen, um hohe Lysinverluste zu vermeiden.

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EPM

Rohstoff

95°C 110°C 125°C 140°C 155°C 170°C

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SME

[Wh

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]

EPM-Extrudate

Lysingehalt [%] Proteinlöslichkeit SME

GehäusetemperaturWassergehalt 25%

Schneckendrehzahl 350 min-1

Massendurchsatz 1,20 kg/h

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EPM

Rohstoff

95°C 110°C 125°C 140°C 155°C 170°C

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SME

[Wh

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]

EPM-Extrudate

Lysingehalt [%]Lysingehalt [%] ProteinlöslichkeitProteinlöslichkeit SMESME

GehäusetemperaturWassergehalt 25%

Schneckendrehzahl 350 min-1

Massendurchsatz 1,20 kg/h

Abb. 49: Lysingehalt und Proteinlöslichkeit von EPM-Extrudaten in Abhängigkeit von der Gehäusetemperatur bei

der Kochextrusion mit konstantem Wassergehalt von 25 % und konstanter Schneckendrehzahl.

Für die Herstellung von Fischfutterpellets ließ sich somit folgern, dass die Extrusionsbedingungen bei den

getesteten Wassergehalten und Gehäusetemperaturen in Bezug auf die Zielstellung, die TIA zu

inaktivieren und den Lysinverlust möglichst moderat zu halten, geeignet waren. In den voraus-

gegangenen Extrusionsversuchen mit EM führten diese Versuchsparameter auch zu einer bei der Fisch-

futtermittelherstellung gewünschten hohen Stärkeverkleisterung (Abb. 47), wobei sich dafür eine

Page 113: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 102

Gehäusetemperatur von 95 °C und ein Wassergehalt von 15 Prozent als Minimalwerte herausstellten.

Die als günstig ermittelten Prozessparameter wurden bei der Auslegung der nachfolgenden Extrusions-

versuche im technischen Maßstab berücksichtigt.

4.2.2 Einfluss ausgewählter Parameter des Lachsfutter-Herstellungsprozesses auf die

Pelletqualität

In den im technischen Maßstab durchgeführten Kochextrusionsversuchen mit anschließendem Vakuum-

Coating mit Öl wurden Fischfutterpellets mit teilweise hohen Anteilen an EPM hergestellt. Diese Pellets

waren in ihren physikalischen Eigenschaften und ihrer stofflichen Zusammensetzung einem zum

Vergleich herangezogenen kommerziellen Produkt sehr ähnlich. Anhand zweier Vergleichsrezepturen

wurden die Einflüsse wichtiger Prozessparameter des Kochextrusions- und Vakuum-Coatingprozesses

auf die Pelleteigenschaften analysiert.

Dazu wurde eine stark vereinfachte Referenzrezeptur bestehend aus Fischmehl (FM) und Weizenstärke

(FM-Referenzrezeptur) und eine Modellrezeptur, in der 50 Prozent des Fischmehls mit EPM ersetzt

wurden (EPM-Modellrezeptur), extrudiert. Der Modellrezeptur wurde zum Ausgleich des Ölanteils im

ersetzten Fischmehl 3,8 Prozent Rapsöl zugesetzt. Das verwendete raffinierte Rapsöl wies ein ähnliches

Viskositätsprofil wie Fischöle oder Mischungen aus Fischölen und pflanzlichen Ölen auf. Die Viskosität

bei einer Temperatur von 40 °C betrug 0,031 Pa*s für das Fischöl und 0,036 Pa*s für das Rapsöl und bei

einer Temperatur von 80 °C 0,013 Pa*s respektive 0,014 Pa*s. In Tabelle 23 sind die verwendeten

Rezepturen und ihre Inhaltsstoffzusammensetzung aufgeführt.

Tab. 23: Zusammensetzung und Inhaltsstoffgehalte der extrudierten Fischfutter-Modellrezepturen im Vergleich zu

einem kommerziellen Lachsfutter

Rezeptur Inhaltsstoffgehalte

Rezeptur-bezeichnung

Fischmehl [%TS]

EPM°)

[%TS] Weizenstärke, nativ

[%TS] Rapsöl+)

[%TS] Protein

[%TS] Stärke [%TS]

Fett [%TS]

FM-

Referenzrezeptur 84,1 --- 15,9 --- 60,7*) 15,8*) 11,3*)

EPM-

Modellrezeptur 40,8 40,8 14,6 3,8 52,0*) 15,9*) 11,3*)

kommerzielles

Lachsfuttermittel,

ungecoatet

--- --- --- --- 57,5 15,9 7,8

*) rechnerisch ermittelt +) zudosierter Ölanteil der EPM-Modellrezeptur °) EPM-FraktionenV52072 A5fein und A7fein

Ein kommerzielles ungecoatetes und gecoatetes Lachsfuttermittel diente nachfolgend bei der Bewertung

der Eigenschaften der Pellets aus den Modellrezepturen als Referenzmuster. Die analysierten

physikalischen Eigenschaften der kommerziellen Lachsfutterpellets sind in Tabelle 24 aufgeführt.

Page 114: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 103

Tab. 24: Physikalische Eigenschaften der Pellets eines gecoateten und eines ungecoateten kommerziellen

Lachsfuttermittels

kommerzielle Lachsfutterpellets

Durchmesser

[mm]

Dichte

[g/mL]

freies Porenvolumen

[%]

Sinkge-schwindigkeit

[m/s]

spezifische Härte

[N/mm²]

Abrieb

[%]

ungecoatet 4,5 1,07 20,2 0,06 3,0 2,0

gecoatet 4,5 1,16 --- 0,12 1,6 0,0

4.2.2.1 Kochextrusionsversuche

Die Extrusionsversuche zur Herstellung von Fischfutterpellets wurden sowohl mit der FM-

Referenzrezeptur als auch mit der modifizierten EPM-Modellrezeptur im technischen Maßstab bei

Durchsätzen von 88-92 kg/h in Abhängigkeit von der zudosierten Wassermasse durchgeführt. Die

Versuche wurden jeweils nach einem fraktionierten Faktorenversuchsplan gestaltet. Dazu wurden die

drei Prozessparameter Wassergehalt der Masse (22,4-25,8 Prozent), Schneckendrehzahl (200–300 min-1)

und Gehäusetemperatur (Zone 3/4, 105–115 °C) auf jeweils drei äquidistante Niveaus eingestellt. Durch

statistische Auswertung auf Grundlage einer polynomischen Regressionsgleichung wurden für den

definierten Versuchsraum die Zusammenhänge zwischen den eingestellten Arbeitsvariablen und den

dadurch beeinflussten System- und Zielgrößen quantifiziert. Als Systemgrößen wurden der Düsendruck

und die SME und als Zielgrößen der Flächenexpansionsindex, die Pelletdichte, das freie Pelletvolumen

und die spezifische Pellethärte betrachtet (Anhang Tab. 60, 61).

Die Ergebnisse für die mathematische Beschreibung der Versuche mit der FM-Referenzrezeptur sind in

der Tabelle 25 aufgeführt, welche die Regressionskoeffizienten und die zugehörigen Bestimmtheitsmaße

beinhaltet. Die signifikanten Einflüsse sind fettgedruckt dargestellt. Die Zusammenhänge zwischen

Prozessparametern und System- und Zielgrößen für die FM-Referenzrezeptur werden zunächst diskutiert,

die für die Versuche mit der EPM-Modellrezeptur folgen im zweiten Teil des Unterkapitels.

Die Versuchsergebnisse zeigen, dass die vermuteten funktionalen Beziehungen zwischen den variierten

Faktoren und den System- und Zielgrößen innerhalb des Versuchsraums tatsächlich bestanden und mit

einem Bestimmtheitsmaß R² > 0,95 für die FM-Referenzrezeptur sehr genau beschrieben werden

konnten. Die Variation der Schneckendrehzahl und des Wassergehalts zeigte für alle System- und

Zielgrößen einen signifikanten Zusammenhang. Die Variation der Gehäusetemperatur wirkte sich im

betrachteten Versuchsraum auf die SME und die Pelletdichte in signifikanter Weise aus. Nachfolgend

werden die Einflüsse auf die einzelnen System- und Zielgrößen diskutiert.

Page 115: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 104

Tab. 25: Regressionskoeffizienten und Bestimmtheitsmaße für die Versuche zur Extrusion der FM-Referenzrezeptur:

Abhängigkeit ausgewählter Prozessparameter und Extrudateigenschaften von den variierten Faktoren

FM-Referenzrezeptur Regressionskoeffizienten*

Wirkung Faktor Druck (Düse)

[bar]

SME

[Wh/kg]

FEI

[mm²/mm²]

Dichte

[g/cm3]

freies Porenvolumen

[%]

spez. Härte

[N/mm2]

Konstante 63,71 45,66 1,70 1,06 20,70 2,09

Linear A -4,802) -2,973) 0,123) -0,123) 9,173) -0,873)

B -9,803) -5,163) -0,153) 0,062) -4,702) 0,322)

C -070 -0,831) 0,02 -0,02 1,79 -0,05

Quadratisch A² 2,11 -1,17 0,06 -0,01 0,87 0,29

B² -1,89 -3,122) -0,04 -0,01 0,87 0,08

C² -1,39 0,93 -0,01 -0,05 3,48 -0,18

Interaktiv AB -1,13 1,113) 0,02 0,02 -1,30 -0,22

AC -0,63 -0,01 -0,03 -0,051) 3,361) 0,04

BC -0,62 -1,041) 0,02 0,041) -2,611) -0,09

Bestimmtheitsmaß

(R²) 0,949 0,990 0,964 0,973 0,973 0,957

Signifikanztest des

Modells: F-Wert 8,453) 53,013) 14,932) 20,192) 20,202) 12,492)

A = Schneckendrehzahl [min-1], B = Wassergehalt [%], C = gewählte Gehäusetemperatur [°C]

* signifikante Terme sind fettgedruckt, 1)p > 95,0 %, 2)p > 99,0 %, 3)p > 99,9 %; kodierte Faktoren

Die SME im Extrusionsprozess hing signifikant von der Temperatur und dem Wassergehalt und somit von

der Viskosität der Masse sowie der Schneckendrehzahl ab (Tab. 25, Anhang Tab 60, Abb. 50, 51). Mit

zunehmendem Wassergehalt nahm erwartungsgemäß die SME aufgrund des abnehmenden

Fließwiderstands der Masse stark ab. Die Erhöhung des Wassergehaltes führte bei gleicher Mehl-

dosierung auch zu einer leichten Zunahme des Gesamtmassendurchsatzes um maximal 4,5 Prozent. In

der SME fand diese Schwankung ihre direkte Berücksichtigung, für die weiteren betrachteten Prozess-

parameter und Produkteigenschaften wurde diese Schwankung nicht weiter berücksichtigt. Einen

kleineren Einfluss als der Wassergehalt der Masse, abgeleitet aus dem kleineren Zahlenwert des

Regressionskoeffizienten, hatte im betrachteten Versuchsraum die Gehäusetemperatur, die zudem eine

gegengerichtete interaktive Wechselwirkung mit dem Wassergehalt der Masse zeigte. Während bei

hohem Wassergehalt mit zunehmender Gehäusetemperatur die SME weiter zurück ging, stieg sie bei

niedrigem Wassergehalt mit zunehmender Gehäusetemperatur an. Diese Umkehrung der Wirkung lässt

sich mit der Substanzumwandlung der Feststoffbestandteile der Masse erklären. So führen die

Verkleisterung der Stärke und die Denaturierung der Proteine zu einer Erhöhung der Viskosität. Wurde

die Schneckendrehzahl erhöht nahm die SME leicht ab, wobei die Abnahme bei gleichzeitig hohem

Wassergehalt verstärkt wurde. Durch das Erhöhen der Schneckendrehzahl nahm die Verweildauer der

Masse und der Füllgrad im Extruder leicht ab.

Page 116: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 105

FM-Referenzrezeptur

Schneckendrehzahl 250 min -1

R² = 0,99

Wassergehalt

[%]

Gehäusetemperatur

[°C]

SM

E

[Wh

/kg

]

FM-Referenzrezeptur

Schneckendrehzahl 250 min -1

R² = 0,99

Wassergehalt

[%]

Gehäusetemperatur

[°C]

SM

E

[Wh

/kg

]

Abb. 50: Abhängigkeit der SME bei der Extrusion der Fischmehl-Referenzrezeptur vom Wassergehalt der Masse

und der Gehäusetemperatur.

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,99

SM

E

[Wh

/kg

]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,99

SM

E

[Wh

/kg

]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

Abb. 51: Abhängigkeit der SME bei der Extrusion der Fischmehl-Referenzrezeptur vom Wassergehalt der Masse

und der Schneckendrehzahl.

Die Faktoren Wassergehalt und Schneckendrehzahl zeigten ebenfalls einen signifikanten Einfluss auf den

Druck im Düsenbereich (Tab. 25, Anhang Tab. 60, Abb. 52). Durch Erhöhung des Wassergehalts und der

Schneckendrehzahl sank die Viskosität der Masse und damit der Düsendruck. Für die Gehäuse-

temperatur wurde hingegen kein signifikanter Einfluss auf den Düsendruck ermittelt. Durch den

gewählten Versuchsaufbau, der ein konstant temperiertes letztes Extrudersegment (Zone 5 90 °C,

Page 117: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 106

Düsensegment 80 °C) vorsah, wurde die sich ergebende Massentemperatur im Düsenbereich nivelliert,

was auch durch die kleine Schwankungsbreite der Massentemperatur (TM1) zum Ausdruck kommt.

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,95

Dru

ck

(D

üs

e)

[ba

r]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,95

Dru

ck

(D

üs

e)

[ba

r]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

Abb. 52: Abhängigkeit des Düsendrucks bei der Extrusion der Fischmehl-Referenzrezeptur vom Wassergehalt der

Masse und der Schneckendrehzahl.

Die Pelleteigenschaften als Zielgrößen der Extrusionsversuche wurden anhand der Pelletdichte, des

daraus berechneten freien Porenvolumens der Pellets, des Flächenexpansionsindex sowie der

querschnittsbezogenen spezifischen Härte beurteilt. Durch eine leichte Expansion der Pellets sollen im

Pelletinneren kleine Hohlräume zur Aufnahme weiteren Öls im nachfolgenden Coatingprozess

geschaffen werden. Der Pellethärte kommt insofern Bedeutung zu, als die Pellets über eine gewisse

mechanische Stabilität verfügen müssen, um die durch Abrieb während des Transports, der Lagerung

und der Verfütterung entstehenden Verluste zu minimieren und um eine ausreichend lange Festigkeit im

Wasser zu gewährleisten.

Der Wassergehalt und die Schneckendrehzahl übten einen signifikanten Einfluss auf die Pelletdichte aus

(Tab. 25, Anhang Tab. 60, Abb. 53). Dabei führten eine Erhöhung des Wassergehalts zu einer Zunahme

und eine Erhöhung der Schneckendrehzahl zur Abnahme der Dichte. Die Steigerung der

Gehäusetemperatur hatte eine moderate Reduzierung zur Folge, wobei allerdings das Signifikanzniveau

von p > 0,95 nicht ganz erreicht wurde. Die Steigerung der Gehäusetemperatur begünstigte jedoch in

interaktiver Wirkung mit einem niedrigen Wassergehalt oder einer hohen Schneckendrehzahl die

Ausbildung einer niedrigen Pelletdichte. Die durch eine Erhöhung der Schneckendrehzahl und

Gehäusetemperatur bewirkte moderate Viskositätserniedrigung der Masse führte zu einem Anstieg der

Flächenexpansion und zu einem Rückgang der Dichte der Pellets. Eine Erhöhung des Wassergehalts in

Page 118: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 107

der Masse führte zwar ebenfalls zu einer Viskositätsabnahme, war aber auch mit einem stärkeren

Schrumpfen des Pellets beim Abkühlen verbunden. Bei den direkt expandierten Pellets fand nach dem

Düsenaustritt zunächst eine Volumenvergrößerung statt, die dann durch den Schrumpfungsprozess

wieder reduziert wurde. Dieses Schrumpfen fand mit dem Unterschreiten der Glasübergangstemperatur

ihren Endpunkt. Daraus konnte geschlossen werden, dass im betrachteten Versuchsraum eine Erhöhung

des Wassergehalts und die damit verbundene Abnahme der Glasübergangstemperatur den Schrump-

fungsprozess verlängerte.

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,97

Dic

hte

[g/c

m³]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,97

Dic

hte

[g/c

m³]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

Abb. 53: Abhängigkeit der Pelletdichte vom Wassergehalt der Masse und der Schneckendrehzahl bei der Extrusion

der Fischmehl-Referenzrezeptur.

Das freie Porenvolumen ergab sich bei konstanter Rezepturzusammensetzung durch direkte

Umrechnung aus der Dichte. Daher galten die diskutierten Zusammenhänge in gleicher Weise für diese

Zielgröße (Tab. 25, Anhang Tab. 60, Abb. 54). Dabei bedeuteten niedrige Dichten gleichzeitig große

freie Porenvolumen.

Als weitere Zielgröße zur Bestimmung der Volumenzunahme des Extrudates wurde der Flächen-

expansionsindex als Verhältnis von Pellet- zu Düsenquerschnitt betrachtet (Tab. 25, Anhang Tab. 60). In

dieser Zielgröße bleibt die axiale Expansion im Gegensatz zur Pelletdichte, die das Produkt aus radialer

und axialer Expansion ist, unberücksichtigt. In der Tendenz zeigten sich ähnliche Wirkungen der

Schneckendrehzahl und des Wassergehalts auf die Flächenexpansion, wie sie vorausgehend bereits für

die Pelletdichte beziehungsweise das freie Porenvolumen diskutiert wurden. Allerdings besaß der

Wassergehalt der Masse für die Flächenexpansion einen größeren Einfluss als die Schneckendrehzahl.

Page 119: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 108

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,97

fre

ies

Po

ren

vo

lum

en

[%]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,97

fre

ies

Po

ren

vo

lum

en

[%]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

Abb. 54: Abhängigkeit des freien Porenvolumens der Fischfutterpellets vom Wassergehalt der Masse und der

Schneckendrehzahl bei der Extrusion der Fischmehl-Referenzrezeptur.

Die Pellethärte ist ein wesentliches Qualitätskriterium für Fischfutterpellets. Sie ist abhängig von der

stofflichen Zusammensetzung, den physiko-chemischen Eigenschaften der Rezepturbestandteile sowie

der inneren Struktur des Pellets. Die Härte der Fischfutterpellets wurde auf den Querschnitt des Pellets

bezogen, um den durch die Expansion gegebenen Einfluss auf die Härte gering zu halten und um so

einen Vergleich zu industriellen Produkten mit abweichenden Pelletdurchmessern vornehmen zu

können.

Die Auswertung der Extrusionsversuche mit der FM-Referenzrezeptur ließ signifikante Einflüsse der

Schneckendrehzahl und des Wassergehalts auf die Pellethärte erkennen (Tab. 25, Anhang Tab. 60,

Abb. 55). Dabei führten eine Erhöhung des Wassergehalts und eine Absenkung der Schneckendrehzahl

zu einem Anstieg der Pellethärte. Ein vergleichbarer Zusammenhang war bereits für die Pelletdichte

ermittelt worden. Die unter den gegebenen Versuchsbedingungen erfolgte Einstellung der Pellethärte

beruhte insbesondere auf der entstandenen Dichte der inneren Pelletstruktur.

Die bei jeweils mittleren Versuchseinstellungen extrudierten Pellets brachten im Abriebtest einen Fein-

gutanteil von 1,4 Prozent ihrer Masse. Dieser Wert war damit niedriger als der des kommerziellen,

ungecoateten Vergleichsprodukts, das einen Abriebanteil von 2,0 Prozent aufwies (Anhang Tab. 60).

Page 120: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 109

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,96

sp

ezif

isch

e P

elle

thärt

e

[N/m

m²]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

FM-Referenzrezeptur

Gehäusetemperatur 110 °C

R² = 0,96

sp

ezif

isch

e P

elle

thärt

e

[N/m

m²]

Wassergehalt

[%]

Schneckendrehzahl

[min-1]

Abb. 55: Abhängigkeit der spezifischen Pellethärte der Fischfutterpellets vom Wassergehalt der Masse und der

Schneckendrehzahl bei der Extrusion der Fischmehl-Referenzrezeptur.

Die Extrusionsversuche mit der EPM-Modellrezeptur zeigten ähnliche Einflüsse der variierten Faktoren auf

die betrachteten System- und Zielgrößen wie vorausgehend für die FM-Referenzrezeptur beschrieben. In

Tabelle 26 sind dazu die errechneten Regressionskoeffizienten und die zugehörigen Bestimmtheitsmaße

aufgeführt.

Die mit der EPM-Modellrezeptur hergestellten Extrudate expandierten nur schwach. Die Unterschiede

zwischen den anhand des Versuchsplans hergestellten Extrudaten waren folglich gering. Daher wurden

im betrachteten Versuchsraum nur wenige statistisch signifikante Einflüsse festgestellt. Da das Prozess-

verhalten der EPM-Modellrezeptur dem der FM-Referenzrezeptur ähnelte, ist die nachfolgende

Beschreibung und Diskussion nur auf größere Unterschiede zwischen den beiden Rezepturen bezogen.

Der Vergleich der Systemgrößen, die sich in beiden Versuchsplänen (Tab. 25, 26, Anhang Tab. 60, 61)

ergaben, zeigte eine kleinere SME bei der EPM-Modellrezeptur gegenüber der FM-Referenzrezeptur. Die

Größe der SME wurde dabei hauptsächlich vom Wassergehalt der Masse bestimmt. Gleichzeitig kamen

bei der EPM-Modellrezeptur gegenüber der Referenzrezeptur höhere Drücke in der Düse vor, die im

Gegensatz zu denen der Referenzrezeptur auch signifikant von der Gehäusetemperatur abhängig waren.

Wie in Abbildung 56 dargestellt, führte sowohl ein abnehmender Wassergehalt der Masse als auch eine

zunehmende Gehäusetemperatur zu einem Anstieg des Düsendrucks. Diese Ergebnisse deuteten auf

eine gegenüber der FM-Referenzrezeptur zunächst niedrigere Viskosität der Masse in der

Beanspruchungszone hin, was einer niederen SME entsprach. Im Düsenbereich schien die Viskosität

Page 121: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 110

jedoch über der bei der FM-Referenzrezeptur erreichten gelegen zu haben, was den höheren

Düsendruck verursachte. Dieser Viskositätsanstieg kann in Verbindung mit einer Zunahme der

Wasserbindung des EPM, insbesondere der darin enthaltenen Erbsenfaser gestanden haben. Zwar besitzt

EPM bei Raumtemperatur nur eine moderate Wasserbindung, allerdings können durch die Hitze- und

mechanische Energieeinwirkung bei der Kochextrusion Quellungsvorgänge begünstigt worden sein, so

dass es zu einem deutlichen Anstieg des Wasserbindevermögens gekommen war. Die vergleichsweise

niedrige SME wurde zumindest teilweise durch die Zugabe reinen Öls in der EPM-Rezeptur und der

damit verbundenen Viskositätsabnahme verursacht.

Tab. 26: Regressionskoeffizienten und Bestimmtheitsmaße für die Versuche bei der Extrusion der modifizierten

EPM-Fischfutterrezeptur im technischen Maßstab über die Abhängigkeit ausgewählter Prozessparameter und

Extrudateigenschaften von den variierten Faktoren

EPM-Modellrezeptur Regressionskoeffizienten*

Wirkung Faktor Druck (Düse) [bar]

SME

[Wh/kg]

FEI

[mm²/mm²]

Dichte

[g/cm3]

freies Porenvolumen

[%]

spez. Härte

[N/mm2]

Konstante 72,28 31,83 1,37 1,22 8,75 3,38

Linear A -0,37 0,69 0,03 -0,042) 2,682) -0,10

B -14,933) -5,293) -0,082) 0,01 -0,82 0,261)

C 2,471) -0,16 0,02 <0,01 -0,30 -0,553)

Quadratisch A² 1,41 0,74 0,03 -0,031) 2,571) -0,26

B² 1,31 1,24 -0,03 <0,01 -0,04 -0,28

C² 1,31 0,29 -0,03 0,02 -1,16 0,691)

Interaktiv AB -1,39 -0,06 -0,02 0,021) -1,581) <0,01

AC 0,51 -0,16 0,052) <0,01 0,65 0,02

BC -1,41 -0,69 -0,02 <0,01 0,09 0,311)

Bestimmtheitsmaß

(R²) 0,991 0,983 0,900 0,912 0,912 0,924

Signifikanztest des

Modells: F-Wert 60,223) 31,483) 5,011) 5,791) 5,771) 6,741)

A = Schneckendrehzahl [min-1], B = Wassergehalt [%], C = gewählte Gehäusetemperatur [°C]

* signifikante Terme sind fettgedruckt, 1)p > 95,0 %, 2)p > 99,0 %, 3)p > 99,9 %; kodierte Faktoren

Da neben den stofflichen Eigenschaften der EPM-Rezeptur auch leicht veränderte Prozessbedingungen

einen Einfluss auf die Systemgrößen verursacht haben können, wurde die Fragestellung des Rezeptur-

einflusses in einer gesonderten Versuchsreihe aufgegriffen, deren Ergebnisse in Kapitel 4.2.3 dargestellt

und diskutiert werden.

Page 122: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 111

EPM-Modellrezeptur

Schneckendrehzahl 250 min -1

R² = 0,99

Dru

ck

(D

üs

e)

[ba

r]

Wassergehalt

[%]

Gehäusetemperatur

[°C]

EPM-Modellrezeptur

Schneckendrehzahl 250 min -1

R² = 0,99

Dru

ck

(D

üs

e)

[ba

r]

Wassergehalt

[%]

Gehäusetemperatur

[°C]

Abb. 56: Abhängigkeit des Düsendrucks vom Wassergehalt der Masse und der Gehäusetemperatur bei der

Extrusion der EPM-Modellrezeptur.

Die Pellets aus dem Versuchsplan der EPM-Modellrezeptur unterschieden sich besonders durch die

schwächere Flächenexpansion, die höhere Dichte und das kleinere freie Porenvolumen sowie die höhere

Pellethärte von den Pellets der Referenzrezeptur (Tab. 26, Anhang Tab. 61). Während die Wirkung der

variablen Faktoren auf die Volumenausbildung weitgehend vergleichbar zu denen im vorausgegangenen

Versuchsplan für die Referenzrezeptur war, zeigten sich bezüglich der spezifischen Pellethärte

Unterschiede. So führten bei der EPM-Rezeptur sowohl ein niedriger Wassergehalt als auch mittlere

Gehäusetemperaturen signifikant zu einer niedrigen Pellethärte (Abb. 57). Aufgrund des quadratischen

Einflusses der Gehäusetemperatur führten nach Durchlaufen eines relativen Minimums sowohl niedrige

als auch hohe Temperaturen zu einem Anstieg der Pellethärte. Der Effekt beruht bei den relativ niedrig-

eren Temperaturen wahrscheinlich auf einer reduzierten Expansion der Pellets durch den niedrigeren

Dampfdruck, während bei höheren Temperaturen dafür eine stärkere Verkleisterung und ausgeprägtere

Quellungsprozesse verbunden mit einer starken Viskositätszunahme verantwortlich sein können.

Der Abrieb der EPM-Pellets, die mit den jeweils mittleren Versucheinstellungen extrudiert worden waren,

lag mit 1,0 Prozent niedriger als der 1,4 Prozent große Pelletabrieb der Referenzrezeptur; er war

überdies nur halb so groß wie beim kommerziellen, ungecoateten Vergleichsprodukt (Anhang Tab. 61).

Page 123: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 112

EPM-Modellrezeptur

Schneckendrehzahl 250 min -1

R² = 0,92

sp

ezif

isch

e H

ärt

e

[N/m

m²]

Wassergehalt

[%]

Gehäusetemperatur

[°C]

EPM-Modellrezeptur

Schneckendrehzahl 250 min -1

R² = 0,92

sp

ezif

isch

e H

ärt

e

[N/m

m²]

Wassergehalt

[%]

Gehäusetemperatur

[°C]

Abb. 57: Abhängigkeit der spezifischen Pellethärte vom Wassergehalt der Masse und der Gehäusetemperatur bei

der Extrusion der EPM-Modellrezeptur.

Das dargestellte Prozessverhalten der beiden Versuchsrezepturen entspricht im Wesentlichen dem

Verhalten stärkereicher Matrices, wie es bereits vielfach in der Literatur beschrieben worden ist. Es

zeigten sich deutlich die für Fischfutter spezifischen Eigenschaften wie sie beispielsweise durch Evans

[86] und Oliveira et al. [72] beschrieben worden waren: Durch den niedrigen Stärkegehalt bei gleich-

zeitig relativ hohem Fettgehalt in den Fischfutterrezepturen nimmt das Pelletvolumen durch die

eintretende Expansion nur wenig zu. Die EPM-Rezeptur zeigte in den durchgeführten Versuchen im

Vergleich zur Referenzrezeptur eine schwächere Expansion und ein leicht unterschiedliches

Prozessverhalten. Im Rahmen der Versuchspläne konnten durch geeignete Wahl der variablen Faktoren

mit beiden Rezepturen Pellets produziert werden, die in ihren physikalischen Eigenschaften einem

kommerziellen Vergleichsmuster sehr nahe kamen. Die mit der EPM-Rezeptur erreichte, im Vergleich zur

FM-Referenzrezeptur kleinere Expansion hätte durch Wahl eines niedrigeren Wassergehalts, einer

höheren Schneckendrehzahl und höheren Gehäuse- und Düsentemperaturen ausgeglichen werden

können. Allerdings hätte berücksichtigt werden müssen, dass ein Absinken des Wassergehalts den

bereits relativ hohen Düsendruck noch weiter hätte ansteigen lassen. Die Stärkeverkleisterung könnte

dadurch erhöht werden, dass die Ölkomponente, wie von Heidenreich und Michaelsen [73]

vorgeschlagen, entweder erst nach der dafür entlang der Schnecke vorgesehenen Beanspruchungszone

zugeführt oder die Mehlmischung hydrothermisch vorkonditioniert würde.

4.2.2.2 Vakuum-Coatingversuche

Zur Untersuchung des Einflusses der wichtigsten Prozessparameter auf den Coatingprozess wurden

zunächst im Labormaßstab Fischfutterpellets mit raffiniertem Rapsöl gecoatet. Dazu wurden Pellets der

Page 124: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 113

FM-Referenzrezeptur eingesetzt, die unter den jeweils mittleren Versuchseinstellungen extrudiert worden

waren. Zunächst wurden Versuche durchgeführt, bei denen den unterschiedlich warmen Pellets

(40/60/80 °C) unter Variation des absoluten Luftdrucks (150/250/350 mbar) Öl in unterschiedlicher

Menge (140/220/300 mL/kg TS) zudosiert wurde. Die Zugabe der Ölmenge wurde auf das berechnete

freie Porenvolumen der Pellets bezogen. Für die Zugabe von 140 mL/kg TS verblieb ein freies

Porenvolumen von 7,4 Prozent, die Zugabe von 220 mL/kg TS entsprach in etwa dem freien Poren-

volumen und bei Zugabe von 300mL/kg TS war ein deutlicher Ölüberschuss gegeben (Anhang Tab. 63).

Im Anschluss erfolgten Versuche bei konstantem Druck von 250mbar und konstanter Pellettemperatur

von 60 °C mit allen Fischfutterproben aus den beiden Versuchsplänen zur Kochextrusion (jeweils 15

Proben der FM-Referenzrezeptur und der EPM-Modellrezeptur) sowie einem ungecoateten, kommer-

ziellen Vergleichsmuster. Dabei wurde die jeweils maximal einbringbare Ölmenge ermittelt und in

Relation zum berechneten freien Porenvolumen gesetzt.

Der Vakuum-Coatingprozess zielt auf die Einbringung möglichst großer Fettmengen in die porösen

Pellets ab. Als wichtiges Qualitätskriterium gilt dabei die dauerhafte Bindung des Öls. Mit einem

Schnelltest wurden die gecoateten Pellets auf ihre Neigung zum Ölaustritt, d.h. zur Abgabe oberflächlich

gebundenem Öls analysiert. Die gemessene Fettabgabe wurde sowohl auf die Einwaage der Pellets als

auch auf deren Oberfläche bezogen. Da sich die ermittelten Zusammenhänge zwischen den Prozess-

variablen und den jeweiligen spezifischen Fettabgaben nur marginal unterschieden, wird im Folgenden

nur die auf die Einwaage bezogene Fettabgabe diskutiert.

Die Versuche zur Ermittlung des Einflusses der Prozessvariablen wurden nach einem fraktionierten

Faktorenversuchsplan gestaltet. In Tabelle 27 sind die Ergebnisse in Form der errechneten Regressions-

koeffizienten und der zugehörigen Bestimmtheitsmaße aufgeführt.

Aus der statistischen Auswertung des Versuchsplans ergab sich für den betrachteten Versuchsraum ein

signifikanter Einfluss der zudosierten Ölmenge auf die Fettabgabe. Die Fettabgabe stieg dabei rasch mit

zunehmender Ölmenge an und flachte im weiteren Verlauf ab (Abb. 58). Dies ist plausibel, da mit der

Zugabe von Öl auch eine Belegung der äußeren Pelletoberfläche stattfindet, die zu einem raschen

Anstieg der Fettabgabe beiträgt. Weitere Zugabe von Öl bis zur Sättigung des tatsächlich freien und

zugänglichen Porenvolumens führt zur Bindung des Öls im Inneren der Pellets und verursacht eine

Abflachung im Anstieg der spezifischen Fettabgabe. Für die zwei weiteren variierten Parameter Luftdruck

und Pellettemperatur konnten keine signifikanten Einflüsse auf die Ölaufnahme nachgewiesen werden.

Jedoch deuteten sich mit steigendem Luftdruck, also einem schwächeren Vakuum, und mit der

Absenkung der Pellettemperatur höhere Fettabgabemengen an. Das ist im Zusammenhang damit zu

Page 125: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 114

Tab. 27: Regressionskoeffizienten und Bestimmtheitsmaße des Versuchsplans zum Vakuum-Coaten von

Fischfutterpellets (Referenz-Fischfutterrezeptur) für die Abhängigkeit ausgewählter Prozessparameter und

Extrudateigenschaften von den variierten Faktoren

Fischfutterpellets FM-Referenzrezeptur +)

Regressionskoeffizienten*)

Wirkung Faktor spez. Fettabgabe

(bez. Pelleteinwaage) [mg/g]

spez. Fettabgabe (bez. Pelletoberfläche)

[mg/cm²]

Dichte

[g/cm³]

Sink-geschwindigkeit

[m/s]

Konstante 3,78 0,34 1,21 0,13

Linear A 1,413) 0,133) 0,032) 0,0093)

B 0,24 0,02 <0,01 -0,003

C -0,22 -0,02 <0,01 0,000

Quadratisch A² -1,031) -0,091) --- ---

B² 0,24 0,02 --- ---

C² 0,03 <0,01 --- ---

Interaktiv AB 0,01 <0,01 --- ---

AC -0,12 -0,01 --- ---

BC 0,12 0,01 --- ---

Bestimmtheitsmaß

(R²) 0,942 0,942 0,633 0,767

Signifikanztest des

Modells: F-Wert 9,092) 9,092) 6,332) 12,073)

A = zudosierte Ölmenge [mL/kg TS], B = abs. Luftdruck [mbar], C = Pellettemperatur [°C]

*) signifikante Terme sind fettgedruckt: 1)p > 95,0 %, 2)p > 99,0 %, 3)p > 99,9 %,

--- Term nicht im Modell enthalten; kodierte Faktoren +) Mittelpunktversuch des Versuchsplans (Tab. 60):

extrudiert bei Drehzahl 250 min-1, Gehäusetemperatur 110 °C, Wassergehalt 24,1 %

FM-Referenzrezeptur

Pellettemperatur 60 °C

R² = 0,94

sp

ezif

isch

e F

ett

ab

ga

be

be

z.

Ein

wa

ag

e [

mg

/g]

abs. Luftdruck

[mbar]

zudosierte Ölmenge

[ml/kg TS]

FM-Referenzrezeptur

Pellettemperatur 60 °C

R² = 0,94

sp

ezif

isch

e F

ett

ab

ga

be

be

z.

Ein

wa

ag

e [

mg

/g]

abs. Luftdruck

[mbar]

zudosierte Ölmenge

[ml/kg TS]

Abb. 58: Abhängigkeit der spezifischen Fettabgabe (Einwaage-bezogen) vom absoluten Luftdruck und der

zudosierten Ölmenge beim Vakuum-Coaten von Fischfutterpellets.

Page 126: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 115

sehen, dass mit steigendem Luftdruck der Druckunterschied zum Umgebungsdruck reduziert wird,

wodurch die Krafteinwirkung auf den Ölfilm um das Pellet beim Belüften abnimmt. Dadurch wird das Öl

mit geringerer Kraft als bei größeren Druckunterschieden in das Pellet gedrückt, was zur Abnahme der

Ölbindung beiträgt. Der aufgesprühte Ölfilm besitzt bei niedriger Pellettemperatur eine relativ hohe

Viskosität, was das Eindringen des Öls in feine Kapillaren der Pellets erschwert. Für den industriellen

Herstellungsprozess bedeutet dies, dass die Pellets vorzugsweise im direkten Anschluss an die Trocknung

und damit als warmes Produkt bei ausreichend hohem Vakuum gecoatet werden sollten.

Ein vereinfachtes lineares Modell zeigte den signifikanten Einfluss der zudosierten Ölmenge auf die

Pelletdichte und die Sinkgeschwindigkeit. Da die Dichte im betrachteten Versuchsraum mit zu-

nehmender Ölmenge anstieg, wurde die Sinkgeschwindigkeit größer. Dadurch ergibt sich die

Möglichkeit, die Sinkgeschwindigkeit der Pellets nach dem Kochextrusionsprozess nochmals zu

beeinflussen. Die Dichte und Sinkgeschwindigkeit der untersuchten Muster entsprachen in etwa denen

des kommerziellen Vergleichsmusters (Anhang Tab. 63).

Ein Einfluss einzelner Prozessvariablen auf die Pellethärte und den Abrieb konnte dagegen nicht

nachgewiesen werden. Alle gecoateten Muster ergaben im Abriebtest sehr niedrige Feingutanteile von

weniger als 0,5 Prozent. Diese waren somit kleiner als der beim ungecoateten Ausgangsmusters

ermittelte Feingutanteil von 1,4 Prozent, was auf den reibungsmindernden Effekt des oberflächlich

anhaftenden Öls zurückzuführen war.

In einer weiteren Versuchsreihe wurden die im Rahmen der Versuchspläne zur Kochextrusion

hergestellten Pellets der FM-Referenzrezeptur und der EPM-Modellrezeptur einer qualitativen Bewertung

unterzogen. Dazu wurde als Bewertungsmaßstab für die maximal einbringbare Ölmenge eine

einwaagenbezogene Ölabgabe von 5 mg/g festgelegt. Die Bewertung wurde durch eine visuelle

Beurteilung der Pelletoberfläche und eine Prüfung der Lagergefäße auf einen eventuellen Ölaustritt nach

einer Lagerdauer von sechs Monaten bei konstant 14 °C ergänzt. Beim Überschreiten oder deutlichen

Unterschreiten des Grenzwertes für die Fettabgabe wurden in einem groben Raster weitere Versuche mit

kleineren oder größeren Ölmengen durchgeführt (Anhang Tab. 65, Abb. 59). In den Pellets wurden

maximale Gesamtfettgehalte von 20 bis 33 Prozent bezogen auf die Trockenmasse erreicht. Diese

Fettgehalte entsprachen oder übertrafen deutlich den Fettgehalt des kommerziellen, gecoateten

Lachsfuttermittels, dessen Fettgehalt 21 Prozent TS betrug.

Die maximale im Coatingprozess einbringbare Ölmenge korrelierte gut mit dem berechneten freien

Porenvolumen der Pellets. In Abbildung 59 ist dieser Zusammenhang dargestellt. Die Streuung der

Messwerte ergab sich insbesondere durch die grobe Rasterung der eingesetzten Ölmengen, durch die

Analyse als Doppelbestimmung bei moderater Reproduzierbarkeit und durch die Unterschiede, die sich

Page 127: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 116

durch verschiedene Porenstrukturen ergaben. Die Ermittlung des freien Porenvolumens der Pellets

erlaubt deshalb eine gute Einschätzung ihres Coatingverhaltens.

0

50

100

150

200

250

300

350

0 10 20 30 40 50 60

FM-Referenzrezeptur

EPM-Modellrezeptur

Kommerzielles Vergleichsmuster

y = -0,13x²+12,51x+30,49

freies Porenvolumen [%]

R² = 0,90

max

imal

ein

bri

ng

bar

lmen

ge

[mL/

kg T

S Pe

llets

]

0

50

100

150

200

250

300

350

0 10 20 30 40 50 60

FM-Referenzrezeptur

EPM-Modellrezeptur

Kommerzielles Vergleichsmuster

FM-Referenzrezeptur

EPM-Modellrezeptur

Kommerzielles Vergleichsmuster

y = -0,13x²+12,51x+30,49

freies Porenvolumen [%]

R² = 0,90

max

imal

ein

bri

ng

bar

lmen

ge

[mL/

kg T

S Pe

llets

]

Abb. 59: Zusammenhang zwischen dem freien Porenvolumen von Fischfutterpellets und der maximal einbringbaren

Ölmenge beim Vakuum-Coaten.

Aus Abbildung 59 wird die Auswirkung der schwachen Flächenexpansion der EPM-Modellrezeptur bei

der Extrusion auf die einbringbare Ölmenge deutlich, die insgesamt vergleichsweise gering war. Dadurch

erreichte der Fettgehalt der Pellets nur einen mittleren Wert. Die Kurve für die Ölaufnahme flachte bei

hohen Porenvolumen ab. Da sich mit Zunahme des freien Porenvolumenanteils auch die Poren und

Kapillaren vergrößern, wird die feste Bindung des Öls durch Kapillarkräfte zunehmend schwieriger.

4.2.3 Auswirkung hoher Erbsenproteinmehlanteile in Futtermittelrezepturen auf die

Pelletqualität bei unterschiedlichen Stärke- und Ölgehalten

Lachsfutterrezepturen zeichnen sich durch besonders niedrige Stärke- und hohe Fettgehalte aus, so dass

deren Verarbeitung in Extrusionsprozessen erschwert wird. Die vorausgegangenen Versuche erbrachten

im Rahmen der Durchführung der beiden fraktionierten Versuchspläne zur Kochextrusion einer FM-

Referenzrezeptur und einer EPM-Modellrezeptur (Kap. 4.2.2.1) für die beiden Rezepturen

unterschiedliche Pelletqualitäten. In einer weiteren Versuchsreihe wurden deshalb die Auswirkungen

einer 50 prozentigen Fischmehlsubstitution mit EPM auf die Pelleteigenschaften bei variierten Stärke-

und Ölgehalten detaillierter untersucht. Die Rezepturen wurden so gewählt, dass gleiche Stärke- und

Fettgehalte in den jeweils entsprechenden Referenz- und EPM-Modellrezepturen enthalten waren. Die

EPM-Modellrezeptur wurde darüber hinaus ohne weitere Ölzugabe und somit einem niedrigeren

Gesamtfettgehalt extrudiert (Tab. 28).

Page 128: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 117

Tab. 28: Zusammensetzung der extrudierten Fischfutter-Modellrezepturen und ihr Gehalt an ausgewählten

Inhaltsstoffen

Rezeptur Inhaltsstoffgehalte

Rezeptur-bezeichnung

Fischmehl [%TS]

EPM°)

[%TS] Weizenstärke, nativ

[%TS] Rapsöl [%TS]

Protein*)

[%TS] Stärke*)

[%TS] Fett*)

[%TS]

FM- Referenzrezeptur

84,1 --- 15,9 --- 60,7 15,8 11,3

Stärke reduziert I 88,0 --- 12,0 --- 63,5 11,9 11,8

Stärke reduziert II 92,0 --- 8,0 --- 66,4 8,0 12,3

+ 3 % Öl 81,6 --- 15,4 3,0 58,9 15,3 14,0

+ 6 % Öl 79,1 --- 14,5 6,0 57,1 14,9 16,6

EPM-Modellrezeptur

40,8 40,8 14,6 3,8 52,0 15,9 11,3

Stärke reduziert I 42,6 42,6 10,9 3,9 54,8 11,9 11,8

Stärke reduziert II 44,5 44,5 6,9 4,1 57,2 8,0 12,3

ohne Öl 42,4 42,4 15,2 --- 54,1 16,5 7,9

+ 3 % Öl 39,6 39,6 14,2 3,7+) + 3,0 50,4 15,4 14,0

+ 6 % Öl 38,4 38,4 13,7 3,6+) + 6,0 49,0 14,9 16,7

kommerzielles Lachsfuttermittel, ungecoatet

--- --- --- --- 57,5 15,9 7,8

*) für die FM-Referenzrezeptur und EPM-Modellrezeptur rechnerisch ermittelt, für das kommerzielle Lachfutter analytisch

bestimmt,+) zudosierter Ölanteil der EPM-Modellrezeptur, °) aus V52072 Fraktionen A5fein, A7fein

Zunächst wurde der Einfluss der Rezeptur auf die SME und den Düsendruck betrachtet. Für den

Prozessparameter SME ergaben sich bei der Verarbeitung der EPM-Modellrezeptur etwas niedrigere

Werte im Vergleich zur FM-Referenzrezeptur, während der Düsendruck höhere Werte erreichte. Beide

Basisrezepturen zeigten erwartungsgemäß mit steigendem Ölgehalten und sinkenden Stärkegehalten

einen Rückgang der SME und des Düsendrucks, was auf die Viskositätsabnahme der Masse und des mit

höherem Ölgehalt begünstigte Gleiten der Masse zurückzuführen war. Besonders ausgeprägt war dieser

Effekt bei den EPM-Modellrezepturen mit der um 3 und 6 Prozent erhöhten Ölzugabe, bei denen die

SME auf 21 bzw. 15 Wh/kg und der Düsendruck auf 66 und 58 bar sank (Anhang Tab. 62). Damit

bestätigten sich die in Kapitel 4.2.2.1 beschriebenen Unterschiede zwischen den beiden Basisrezepturen

auch für unterschiedliche Öl- und Stärkegehalte. Die jeweiligen Werte für SME und Düsendruck sind für

alle Rezepturen in Abbildung 60 vergleichend dargestellt.

In der EPM-Modellrezeptur ohne Ölzugabe, wurde eine mit der FM-Referenzrezeptur vergleichbar hohe

SME gemessen. Dies stützt die bereits zuvor geäußerte Vermutung, dass die Viskosität der Masse in der

Beanspruchungszone vor allem durch ungebundenes Rapsöl abgenommen hatte. Es kann somit davon

ausgegangen werden, dass im Vergleich zu einer Ölzugabe der Einfluss der Fettkomponente des

Fischmehls auf das Prozessverhalten deutlich geringer ausgeprägt ist. Dies dürfte auf chemischen und

Page 129: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 118

mechanischen Bindungen der Lipide innerhalb der Fischmehlpartikel beruhen, wie es analog für

Ölsaatenschrote oder fettreiche Presskuchen in der Literatur beschrieben ist [41, 255, 322].

Variation des Stärkegehaltes

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

FM-Referenzrezeptur

stärke-

reduziert I

(12%)

SME

[Wh

/kg

], D

ruck

(D

üse

)[b

ar]

Variation des Ölgehaltes

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

EPM-Modellrezeptur

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)SM

E[W

h/k

g],

Dru

ck (

se)

[bar]

FM-Referenzrezeptur

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Öl

EPM-Modellrezeptur

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Ölohne Öl

SME

Druck (Düse)

Variation des Stärkegehaltes

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

FM-Referenzrezeptur

stärke-

reduziert I

(12%)

SME

[Wh

/kg

], D

ruck

(D

üse

)[b

ar]

Variation des Ölgehaltes

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

EPM-Modellrezeptur

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)SM

E[W

h/k

g],

Dru

ck (

se)

[bar]

FM-Referenzrezeptur

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Öl

EPM-Modellrezeptur

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Ölohne Öl

SME

Druck (Düse)

SME

Druck (Düse)

Abb. 60: Vergleich von SME und Düsendruck bei der Kochextrusion der Referenz- und Modellrezeptur mit

unterschiedlichen Stärke- und Ölgehalten.

Der im Vergleich höhere Düsendruck bei der Extrusion der EPM-Rezepturen deutet auf eine höhere

Viskosität und Reibung der EPM-Masse im Düsenbereich hin. Dies kann durch eine verzögerte

Viskositätszunahme der EPM-Masse durch Stärkeverkleisterungs-, Proteindenaturierungs- und Quellungs-

prozesse der inneren Erbsenfaser hervorgerufen worden sein. Dies würde erklären, weshalb trotz

zunächst niedriger SME relativ hohe Düsendrücke entstanden. Obwohl EPM bei Raumtemperatur mit

einer Wasserbindekapazität von 1,4 mL/g TS ähnlich wie Fischmehl nur eine geringe Wasserbindung

zeigte, scheint es wahrscheinlich, dass unter den Bedingungen der Kochextrusion, EPM eine gegenüber

Fischmehl höhere Wasserbindekapazität besitzt, welche die höhere Viskosität der EPM-haltigen Masse

begründete. Diese beruht darauf, dass es unter der Einwirkung von Temperatur und Scher-

beanspruchung zur Auffaltung globulärer Proteine kommt, so dass deren Wasserbindekapazität steigt.

Außerdem können teilweise Hemizellulosen oder pektinartige Substanzen aus der Zellwandmatrix gelöst

werden. Diese Stoffe verfügen über eine ausgesprochen hohe Wasserbindekapazität, so dass diese

Stoffe im Verlauf der Kochextrusion ebenso zum Viskositätsanstieg beitrugen.

Ein Indiz für die bei der Extrusion entstehende hohe Viskosität EPM-reicher Matrices sind die

Laborextrusionsversuche, bei denen sich mit EPM eine ähnlich hohe SME einstellte wie bei Erbsenmehl

(Kap. 4.2.1, Anhang Tab. 58, 59).

Bei gleichen Versuchseinstellungen führten die Rezepturenvarianten auch zu Unterschieden bei den

Pelleteigenschaften (Abb. 61, 62). Die EPM-Rezepturen wiesen gegenüber den entsprechenden FM-

Referenzrezepturen kleinere Pelletdurchmesser, beziehungsweise kleinere Flächenexpansionsverhältnisse

auf. Sinkende Stärkegehalte führten bei beiden Basisrezepturen zu einer signifikanten Abnahme der

Flächenexpansion, wobei diese Abnahme bei der EPM-Rezeptur bereits bei einem Stärkegehalt von

Page 130: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 119

12 Prozent TS stark ausgeprägt war. Die Zugabe von 3 Prozent Rapsöl zur Fischmehl-Referenzrezeptur

führte dagegen zu einer leichten Zunahme der Flächenexpansion. Im Falle der EPM-Rezeptur zeigte die

Basisrezeptur gegenüber der Rezeptur ohne Ölzugabe und den Rezepturen mit höheren Ölzugaben eine

etwas höhere Flächenexpansion.

Die Auswirkungen des Stärkegehalts der Rezepturen auf die Pelletdichte und das freie Porenvolumen

waren uneinheitlich und moderat ausgeprägt. Demgegenüber führte eine Erhöhung des Ölgehalts in

beiden Basisrezepturen zu einer Zunahme der Dichte und deutlichen Abnahme des freien

Porenvolumens. Ebenfalls wiesen die Pellets der EPM-Modellrezeptur ohne Ölzugabe gegenüber der

Basisrezeptur eine höhere Dichte und ein kleineres freies Porenvolumen auf. In Abbildung 61 sind der

Flächenexpansionsindex (FEI), die Pelletdichte und das freie Porenvolumen der verschiedenen Rezepturen

dargestellt.

p > 0,05FM-Referenzrezeptur EPM-Modellrezeptur

FEI[

mm

²/m

m²]

, D

ich

te[g

/ml]

frei

es P

ore

nvo

lum

en[%

]

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

1,2

1,4

1,6

0

5

10

15

20

25

Variation des Stärkegehaltes

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

1,2

1,4

1,6

0

5

10

15

20

Flächenexpansionsindex

Dichte

fr. Porenvolumen

frei

es P

ore

nvo

lum

en[%

]

FEI[

mm

²/m

m²]

, D

ich

te[g

/ml]

FM-Referenzrezeptur EPM-Modellrezeptur

Variation des Ölgehaltes

a

b

c

a

c c

a

a

a

b

a

b b

p > 0,05

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Öl + 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Ölohne Öl

p > 0,05FM-Referenzrezeptur EPM-Modellrezeptur

FEI[

mm

²/m

m²]

, D

ich

te[g

/ml]

frei

es P

ore

nvo

lum

en[%

]

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

1,2

1,4

1,6

0

5

10

15

20

25

Variation des Stärkegehaltes

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

1,2

1,4

1,6

0

5

10

15

20

Flächenexpansionsindex

Dichte

fr. Porenvolumen

Flächenexpansionsindex

Dichte

fr. Porenvolumen

frei

es P

ore

nvo

lum

en[%

]

FEI[

mm

²/m

m²]

, D

ich

te[g

/ml]

FM-Referenzrezeptur EPM-Modellrezeptur

Variation des Ölgehaltes

a

b

c

a

c c

a

a

a

b

a

b b

p > 0,05

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Öl + 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Ölohne Öl

Abb. 61: Vergleich des Flächenexpansionsindex, der Dichte und des freien Porenvolumens von Fischfutterpellets aus

den Referenz- und Modellrezepturen mit unterschiedlichen Stärke- und Ölgehalten.

Ein niedriger Anteil zugegebenen Öls senkte die Viskosität, so dass die Ausdehnung der Masse an der

Düse und somit die Flächenexpansion begünstigt wurde. Sie beeinträchtigte die Stärkeverkleisterung

nicht, und es kam auch zu keiner Absenkung der Glasübergangstemperatur der Matrix. Eine höhere

Ölzugabe hatte aber jenes zur Folge gehabt, so dass die Matrix im Anschluss an die Expansion bis zum

Erreichen eines festen Zustands länger schrumpfte. Daraus ergab sich ein kleinerer Pelletdurchmesser,

bzw. eine kleinere Flächenexpansion. Diese Auswirkungen traten bei den Rezepturen mit hohen

Ölzugaben deutlich hervor.

Der verkleisterte Stärkeanteil bildete bei seiner Expansion durch den entstehenden Wasserdampfdruck

Blasen, so dass es zur Volumenvergrößerung der Matrix kam. Für die Rezepturen mit 12 respektive

8 Prozent TS Stärkeanteil lief dieser Vorgang aufgrund des dafür zu niedrigen Stärkegehalts nur noch

eingeschränkt ab. Hinzu kam, dass der niedrige Stärkegehalt eine niedrige Viskosität der Masse zur Folge

hatte, was sich negativ auf die Expansion auswirkte. Da zwischen der Flächenexpansion, der Pelletdichte

Page 131: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 120

und dem freien Porenvolumen ein direkter Zusammenhang bestand, galten die aufgeführten

Zusammenhänge entsprechend auch für die beiden letztgenannten Qualitätskriterien [255, 322].

Als weitere Qualitätsparameter wurden die auf den Querschnitt der Pellets bezogene Härte (spezifische

Härte) und der prozentuale Abrieb bei mechanischer Beanspruchung der Pellets betrachtet. Aus den in

Abbildung 62 dargestellten Ergebnissen wird die generell höhere spezifische Härte der FM-

Referenzrezepturen deutlich. Mit sinkendem Stärkegehalt nahm diese, mit Ausnahme der EPM-

Modellrezeptur mit 8 % Stärkegehalt, zu. Ebenfalls steigernd auf die Pellethärte wirkte sich eine niedrige

Ölzugabe aus, wie es die FM-Referenzrezeptur + 3 % Öl und die EPM-Basisrezeptur zeigten. Höhere

Ölzugaben ergaben wieder weichere Pellets. Im Vergleich zur ungecoateten kommerziellen Lachsfutter-

probe, die eine spezifische Härte von 3,0 N/mm² aufwies, lagen die FM-Referenzrezepturen in einem

ähnlichen Bereich, während die EPM-Modellrezepturen etwas weicher waren.

Alle Proben bis auf die EPM-Modellrezeptur +6 % Öl wiesen einen Abrieb von nur 2,0 Prozent oder

weniger auf. Sie entsprachen damit dem ungecoateten, kommerziellen Vergleichsmuster (Abb. 62,

Anhang Tab. 62). Die Auswirkungen der Rezeptur, darunter des Öl- und Stärkegehalts, auf den Abrieb

waren uneinheitlich. Während die Pellets aus den EPM-Modellrezepturen mit unterschiedlichem

Stärkegehalt gegenüber den entsprechenden FM-Referenzrezepturen niedrigere Werte für den Abrieb

aufwiesen, lagen die Werte für die EPM-Modellrezepturen mit +3 % und +6 % Öl deutlich über den

jeweiligen Produkten der FM-Referenzrezeptur.

Variation des Stärkegehaltes

Spez

. Här

te[N

/mm

²],

Ab

rieb

[%]

Variation des Ölgehaltes

0,0

1,0

2,0

3,0

4,0

5,0

spezifische Härte

Abrieb

Spez

. Här

te[N

/mm

²],

Ab

rieb

[%]

0,0

1,0

2,0

3,0

4,0

5,0

a

b

c

d

a,e

d,e a

b

a

c

d

e e

FM-Referenzrezeptur

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

EPM-Modellrezeptur

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

FM-Referenzrezeptur

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Öl

EPM-Modellrezeptur

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Ölohne Öl

Variation des Stärkegehaltes

Spez

. Här

te[N

/mm

²],

Ab

rieb

[%]

Variation des Ölgehaltes

0,0

1,0

2,0

3,0

4,0

5,0

spezifische Härte

Abrieb

spezifische Härte

Abrieb

Spez

. Här

te[N

/mm

²],

Ab

rieb

[%]

0,0

1,0

2,0

3,0

4,0

5,0

a

b

c

d

a,e

d,e a

b

a

c

d

e e

FM-Referenzrezeptur

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

EPM-Modellrezeptur

stärke-

reduziert I

(12%)

Basis-

rezeptur

(15% Stärke)

stärke-

reduziert II

(8%)

FM-Referenzrezeptur

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Öl

EPM-Modellrezeptur

+ 3% ÖlBasis-

rezeptur

+ 6% Ölohne Öl

Abb. 62: Vergleich der spezifischen Härte und des Abriebs von Fischfutterpellets aus den Referenz- und

Modellrezepturen mit unterschiedlichem Stärke- und Ölgehalt.

In den durchgeführten Versuchen verursachte ein 50 prozentiger Austausch von Fischmehl mit EPM in

den verschiedenen Rezepturen eine Abnahme der Pellethärte. Dieser Effekt wurde auch von Evans [86]

und Peisker [323] mit EPM beziehungsweise Sojaproteinkonzentraten für ähnliche Versuche beschrieben,

bei denen jedoch die Austauschraten kleiner waren. Untersuchungen von Sørensen et al. [324] mit ent-

ölten Sojamehlen führten hingegen zu einer Zunahme der Pellethärte. Eine Ursache für die schwächende

Page 132: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 121

Wirkung des EPM ist in dessen Partikelgröße zu suchen. Da die enthaltenen Erbsenfasern nur Längen

von maximal 30 µm aufwiesen, konnten diese kaum die räumliche Pelletstruktur stabilisieren.

Die mit der Abnahme des Stärkegehalts verbundene Zunahme der Pellethärte stand vor allem in

Zusammenhang mit der ebenfalls vom Stärkegehalt abhängigen Expansion. Eine bei niedrigem

Stärkegehalt kleine Expansion hat ein dichtes Pellet zur Folge. Dabei muss der Stärkegehalt der Matrix in

den gewählten Rezepturen jedoch hoch genug sein, um die Rezepturkomponenten im Pellet fest zu

binden. Die nur moderat höhere Härte im Falle der EPM-Modellrezeptur mit 8 % Stärke gegenüber der

EPM-Basisrezeptur deutet darauf hin, dass beim Unterschreiten eines Mindestgehalts an Stärke die

Pellethärte wieder abnimmt. Dabei scheint beim Austausch von Fischmehl mit EPM der mindestens

benötigte Stärkegehalt höher zu sein.

Kleine Zugaben von Öl hatten, entgegen der Erwartung, bei beiden Rezepturen (FM-Referenzrezeptur

+3 % Öl und EPM-Modellrezeptur) eine höhere Pelletfestigkeit zur Folge. Da diese Rezepturen gleich-

zeitig auch die jeweils größte Flächenexpansion aufwiesen, konnte ein Zusammenhang der Pellethärte

zur Verdichtung der Matrix ausgeschlossen werden. Höhere Ölzugaben führten dann allerdings

erwartungsgemäß zur Schwächung des Stärkenetzwerkes innerhalb der Pellets. Besonders deutlich

wurden diese Auswirkungen bei den EPM-Modellrezepturen mit +3 % und +6 % Öl.

Einen weiteren Hinweis, dass die Bindung der Rezepturbestandteile der beiden letztgenannten

Rezepturen nur noch bedingt gegeben war, ergab sich aus dem vergleichsweise hohen Abrieb. Dabei

muss zusätzlich berücksichtigt werden, dass sich im Fall der teilweise sehr fettreichen Fischfutterpellets

besondere Effekte für diesen Test ergaben. Ist die Pelletoberfläche mit freiliegendem Öl belegt, ergibt

sich bei der mechanischen Beanspruchung eine reduzierte Reibung zwischen den einzelnen Pellets und

somit eine geringere Krafteinwirkung. Gleichzeitig werden sehr feine, abgeriebene Partikel teilweise an

die ölige, klebrige Pelletoberfläche gebunden und somit nicht als Abrieb erfasst. Durch diese Effekte

lassen sich die niedrigen Abriebwerte der FM-Referenzrezeptur +3 % und +6 % Öl erklären [20, 255,

322].

Alle Rezepturen ließen sich extrudieren und granulieren. Die EPM-Modellrezepturen +3 % und +6 % Öl

zeigten allerdings aufgrund der vergleichsweise niedrigen Viskosität der extrudierten Masse, ihrer

verzögerten Verfestigung und moderaten Bindung der Rezepturkomponenten innerhalb der Matrix Ein-

schränkungen hinsichtlich Granulierbarkeit und Formerhalt auf. Aus diesen beiden Prozess- und

Qualitätsparametern ergab sich die Limitierung hinsichtlich der Zugabe von Öl in den Koch-

extrusionsprozess. Für die EPM-Matrix lag diese bei etwa 6,7 % insgesamt zugegebenem Öl und einem

Gesamtfettgehalt von 14 Prozent TS; das entsprach der EPM-Modellrezeptur +3 % Öl. Im Falle der FM-

Referenzrezeptur ließ sich die Rezeptur mit einem Gesamtfettgehalt von 16 Prozent TS noch zufrieden-

Page 133: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 122

stellend verarbeiten. In Abbildung 63 sind die verschiedenen Pellets und das ungecoatete kommerzielle

Lachsfutter dargestellt.

Kommerzielles Lachfuttermittel, ungecoatet

FM-Referenzrezeptur: Basisrezeptur (15% Stärke) 12% Stärke 8% Stärke

FM-Referenzrezeptur: Basisrezeptur +3% Öl +6% Öl

EPM-Modellrezeptur:ohne Öl Basisrezeptur +3% Öl +6% Öl

EPM-Modellrezeptur: Basisrezeptur (15% Stärke) 12% Stärke 8% Stärke

Kommerzielles Lachfuttermittel, ungecoatet

FM-Referenzrezeptur: Basisrezeptur (15% Stärke) 12% Stärke 8% Stärke

FM-Referenzrezeptur: Basisrezeptur +3% Öl +6% Öl

EPM-Modellrezeptur:ohne Öl Basisrezeptur +3% Öl +6% Öl

EPM-Modellrezeptur: Basisrezeptur (15% Stärke) 12% Stärke 8% Stärke

Abb. 63: Fischfutterpellets der Referenz- und Modellrezeptur mit unterschiedlichem Öl- und Stärkegehalt und

kommerziellen Lachsfutterpellets.

Page 134: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 123

Zur optimalen Nutzung von Fischfutterpellets müssen diese über bestimmte physikalische und nutritive

Eigenschaften verfügen. Mit den in diesem Kapitel beschriebenen Versuchen konnte am Beispiel von

EPM gezeigt werden, dass auch mit hohen Anteilen pflanzlicher Proteinprodukte die Herstellung

geeigneter Futtermittel möglich ist. Durch die angepasste Verarbeitung können dabei ernährungs-

physiologisch unerwünschte Inhaltsstoffe wie Trypsininhibitoren inaktiviert oder reduziert, die

Verdaulichkeit von Nährstoffen erhöht und die negativen Einflüsse auf die Bioverfügbarkeit

empfindlicher, nutritiv wertvoller Stoffe, wie Lysin, gering gehalten werden.

Am Beispiel von zwei stark reduzierten Formulierungen, der FM-Referenzrezeptur und der EPM-

Modellrezeptur, konnte der Einfluss des EPM bei Austausch eines 50 prozentigen Anteils von Fischmehl

auf Prozessparameter und Produkteigenschaften dargestellt werden. Während das generelle

Prozessverhalten der EPM-Modellrezeptur im untersuchten Versuchsbereich annähernd gleich blieb,

änderten sich einzelne Produkteigenschaften deutlich. So hing beispielsweise die Expansion und somit

die maximal mögliche coatbare Ölmenge sowie die Pellethärte von den Extrusionsparametern ab. Durch

Anpassen der Schneckendrehzahl, Gehäusetemperatur beziehungsweise Dampfmenge oder des

Wassergehaltes ließen sich diese Produkteigenschaften aber auf geeignete, praxistaugliche Werte

einstellen. Der sich bei vergleichbaren Pelleteigenschaften einstellende höhere Düsendruch bei der EPM-

Modellrezeptur kann sich nachteilig auf den Durchsatz industrieller Extrusionslinien auswirken.

Hinsichtlich möglichst niedriger Stärkegehalte und hoher Ölgehalte in der Matrix der Extrudate erreichte

die EPM-enthaltende Rezeptur früher den Grenzbereich als die FM-Referenzrezeptur.

In diesem Zusammenhang ist nochmals zu erwähnen, dass die in Kapitel 4.1 ermittelten emulgierenden

und gelierenden Eigenschaften des Erbsenproteins nicht zur Optimierung des Prozessablaufs oder der

Produkteigenschaften beitrugen. Es ist davon auszugehen, dass unter den gewählten Extrusions-

bedingungen diese Proteineigenschaften aufgrund der starken thermischen und mechanischen

Belastung nicht oder nur sehr eingeschränkt erhalten geblieben waren.

Page 135: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 124

4.3 Herstellung fettreicher Fischfutterpellets in einem Kaltextrusionsprozess durch

Stabilisieren der Öltröpfchen in Proteinmembranen

Das Ausformen sehr ölreicher Pellets in Extrusionsprozessen ist aufgrund der die Viskosität der Masse

senkenden Wirkung der Lipide schwierig. Ölfilme behindern die Ausbildung von Netzwerkstrukturen aus

den Rezepturkomponenten. Einen neuen Ansatz zur Einarbeitung hoher Ölanteile in Extrudate

entwickelten van Lengerich [21] und Walter [22] mit einem Kaltextrusionsverfahren (Kap. 2.5). Das

Verfahren beruht auf dem weitgehend zerstörungsfreien Dispergieren emulgierter Öltröpfchen in einer

Teigmatrix.

Gelänge es, nach diesem Prinzip Öl in Fischfuttermatrices einzubringen, könnten nicht nur sehr fettreiche

Pellets hergestellt werden, sondern es könnten auch oxidationsempfindliche Fettsäuren, insbesondere

EPA und DHA, Carotinoide und Vitamine in der Matrix vor Luftsauerstoff geschützt werden. Dadurch

würden sich die sehr teuren Inhaltsstoffe in ihrer Dosierung reduzieren und die Haltbarkeit der Produkte

verlängern. Durch den entfallenden Prozessschritt des Vakuum-Coatings würde sich die Futtermittel-

herstellung einfacher gestalten und die Gefahr von Verschleppungen im Herstellungsprozess verringern.

Für die Futtermittelherstellung ergibt sich die Notwendigkeit sehr kostengünstiger Prozesse und

Rohstoffe. Ziel der nachfolgend beschriebenen Untersuchungen war daher zu prüfen, ob und unter

welchen Bedingungen ein derartiges Verfahren mit typischen Rohstoffen und Rezepturen der

Fischfutterherstellung durchführbar ist. Die vorausgegangenen Untersuchungen der techno-

funktionellen Eigenschaften in Kapitel 4.1 zeigten überraschend gute emulgierende Eigenschaften des

Erbsenproteinmehls (EPM). EPM stellt damit eine sehr preisgünstige Alternative zu emulgierend

wirkenden Proteinen wie Kaseinen, Eiproteinen oder verschiedenen pflanzlichen Proteinisolaten dar und

wurde deshalb in den nachfolgend beschriebenen Versuchen als emulgierend wirkende Matrix-

komponente eingesetzt.

4.3.1 Vorüberlegungen zum Prozess

Walther [22] hat ausführlich anhand eines systemanalytischen Modells das Dispergieren emulgierter

Öltröpfchen in eine schnittfeste Matrix durch einen Kaltextrusionsprozess (Abb. 14) beschrieben und hat

im Hinblick auf seine gewählte Zielstellung die wichtigsten Prozessbedingungen und Limitierungen

erläutert. Zur theoretischen Herleitung des qualitativen Einflusses von charakteristischen Emulsions-

eigenschaften und Prozessgrößen auf die zerstörungsfreie Einbettung der Öltröpfchen in die Extrusions-

masse hat Walther [22] bekannte Zusammenhänge zur Deformation und Stabilität von emulgierten

Öltröpfchen im Strömungsfeld wie folgt genutzt:

Page 136: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 125

Die Stabilität von sphärischen Emulsionströpfchen gegenüber Deformationskräften kann für nicht

mischbare, Newtonsche Fluide, anhand der dimensionslosen Kapillarzahl (Ca) beschrieben werden

(Gl. 12) [273, 275, 325]. In der Kapillarzahl sind die deformierend wirkende Scherkraft, ausgedrückt

durch das Produkt von Masseviskosität ( m), Schergeschwindigkeit ( ) und Tropfenradius (R), mit der

formerhaltenden Kraft, charakterisiert durch die Grenzflächenspannung ( ), ins Verhältnis gesetzt [275].

Rm **Ca

(Gl. 12)

Bei strukturviskosen oder viskoelastischen Fluiden kommen zusätzlich makromolekulare Wechsel-

wirkungen in der kontinuierlichen Phase vor, die von Walther [22] zur Vereinfachung der Annahme nicht

weiter betrachtet wurden.

Die Tröpfchendeformation (D) lässt sich als Produkt aus der Kapillarzahl und einer Funktion des

Viskositätsverhältnisses zwischen der dispersen ( d) und der kontinuierlichen Phase ( m) beschreiben

(Gl. 13) [275].

F(p)*Ca D , mit m

d p (Gl. 13)

Emulgierte Öltröpfchen sind somit umso stabiler, je kleiner die Kapillarzahl (Ca) ist, beziehungsweise je

niedriger die Masseviskosität und die Schergeschwindigkeit sind und je kleiner die Öltröpfchengröße ist.

Stabilisierend wirkt sich eine hohe Grenzflächenspannung zwischen den emulgierten Öltröpfchen und

der umgebenden kontinuierlichen Phase aus. Überschreitet die Kapillarzahl für eine bestimmte Emulsion

einen kritischen Wert, können die die Tröpfchen stabilisierenden Grenzflächeneffekte die sie deformier-

enden Kräfte nicht mehr ausgleichen. Es kommt zum Tropfenaufbruch, der beim Dispergieren der

Emulsion in die Extrusionsmasse zur unerwünschten Koaleszens der Öltröpfchen führen kann [22, 273,

275, 325].

Für die Gestaltung der Emulsion und des Kaltextrusionsprozesses zeigt diese Herleitung insofern die

Problemstellung, dass die erforderlichen hohen Öl- und Trockensubstanzgehalte in der Emulsion und der

hohe erforderliche Trockensubstanzgehalt in der Extrusionsmasse eine hohe Viskosität in der

kontinuierlichen Phase ( m) und somit eine starke Tröpfchendeformation erwarten ließen. Übertragen

auf die Herstellung von Fischfutterpellets ergeben sich in Anlehnung an die Ausführungen von Walther

[22] für die einzelnen Prozessschritte und Rezepturen spezielle Bedingungen:

Emulsion

Hauptzweck des Emulgierens in Hinblick auf den Kaltextrusionsprozess ist das stabile Verkapseln der

Ölphase in Proteinmembranen. Diese Membran trägt im späteren Produkt dazu bei, Lipide vor

Sauerstoffzutritt zu schützen. Sie schirmt beim Einarbeiten der Ölphase in die Masse die hydrophobe

Page 137: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 126

Grenzfläche ab. Dadurch wird der trennend wirkende Effekt des Öls stark reduziert. Gleichzeitig

ermöglicht das Mikropartikulieren der Ölphase ein gleichmäßiges, fein verteiltes Dispergieren des Öls in

der Produktmasse. Voraussetzung für diese gewünschten Eigenschaften ist, dass die emulgierten

Öltröpfchen beim Einarbeiten in die Masse und deren Ausformen im Extrusionsprozess weitgehend

erhalten bleiben. In der Literatur ist beschrieben, dass durch Proteine stabilisierte Emulsionen dann

besonders stabil sind, wenn die Öltröpfchen kleiner 1 µm sind und eine enge Größenverteilung auf-

weisen [175, 176].

Da Fischfutterpellets einen sehr hohen Fettanteil enthalten sollen (20-35 % TS), müssen vergleichsweise

große Anteile an Emulsion in die Masse eingebracht werden. Damit gleichzeitig der Wassergehalt in der

Masse moderat gehalten werden kann, müssen die Emulsionen sowohl einen hohen Öl- als auch

Trockensubstanzgehalt aufweisen. Der Ölgehalt einer Emulsion wird über die maximale Packungsdichte

von Kugeln limitiert. Ab einem Volumenanteil von 74 Prozent kommt es bei Kugeln gleicher Größe zum

Verformen der sphärischen Öltröpfchen. Das verändert sowohl die fluidmechanischen Eigenschaften als

auch die Stabilität der Emulsion [270, 326]. Deshalb ist für Emulsionen ein Ölgehalt von etwa 60 Prozent

als Maximalwert anzusehen. Aus prozesstechnischer Sicht ist es außerdem erforderlich, dass die

Emulsion gepumpt und pasteurisiert werden kann.

In den Untersuchungen von Walther [22] erwiesen sich Emulsionen aus einer 10 prozentigen, wässrigen

Natriumkaseinat-Lösung und einem Ölanteil von 45 Massenprozent als besonders vorteilhaft. Natrium-

kaseinat (NaKas) wurde deshalb in den eigenen Untersuchungen als Referenzprotein eingesetzt.

Aufgrund des niedrigeren Proteingehaltes und der schwachen Viskositätsausbildung von EPM gegenüber

NaKas wurden EPM-Emulsionen mit EPM-Gehalten von 20 bis 30 Prozent bezogen auf die wässrige

Phase und mit Ölanteilen von 30 bis 50 Prozent formuliert. Die Emulsionen wurden durch ein- oder

zweimaliges Hochdruckhomogenisieren hergestellt.

Matrix

Nach der Flüssigkeitszugabe werden im Extruder durch Mischvorgänge und dem Einwirken von Scher-

und Druckkräften sowie gegebenenfalls von Wärme einzelne Rezepturkomponenten gelöst oder

gequollen. Dies ermöglicht die Ausbildung von Netzwerkstrukturen. Durch diese Strukturen wird die

Matrix beim Ausformen und Schneiden stabilisiert und das Extrudat erhält nach dem Trocknungsprozess

seine Festigkeit. Während Fischmehl als Hauptkomponente von Fischfutterrezepturen keine gelbildenden

Eigenschaften besitzt, können hierzu kaltquellende Stärken und Mehle sowie Weizenvitalgluten

eingesetzt werden. Als weitere strukturgebenden Rezepturkomponenten kommen beispielsweise auch

Faserstoffe, modifizierte Cellulosen, Gums, Alginate oder Bentonite in Frage [327, 328]. Da diese Stoffe

jedoch unverdaulich sind, können sie aus ökonomischen und ökologischen Gründen nur in kleinen

Anteilen Fischfuttermitteln zugesetzt werden.

Page 138: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 127

Damit die Emulsion im Extrusionsprozess möglichst zerstörungsfrei in die Matrix eingebettet werden

kann, muss der plastifizierbare Volumenanteil der Matrix ausreichend groß sein. Da Fischmehl aber nur

in geringem Maß lösliche oder quellfähige Anteile enthält, muss der plastifizierbare Anteil der Matrix

hauptsächlich aus anderen zusätzlichen Rezepturkomponenten gebildet werden. Für den angestrebten

Gesamtfettgehalt von circa 30 Prozent TS in Fischfutterpellets müssen etwa 20 bis 25 Prozent der

Trockenmasse der Pellets in Form von Öl bzw. als emulgierte Öltröpfchen im Extrusionsprozess zudosiert

werden. Damit ein ausreichend hoher plastifizierbarer Masseanteil entsteht, müssen etwa auf drei Teile

Fischmehl ein weiterer Teil einer plastifizierbaren Komponente dem Extrusionsprozess zugeführt werden.

In Näherung liegt dann im getrockneten Pellet eine theoretische Packungsdichte der Emulsionströpfchen

im plastifizierten Matrixanteil von circa 50 Volumenprozent vor.

Es wurden daher für die Kaltextrusionsversuche Mehlmischungen hergestellt, die sich zu 75 Prozent aus

Fischmehl und zu 25 Prozent aus strukturgebenden, plastifizierbaren Komponenten zusammensetzten.

Damit die Extrusionsversuche ohne vorausgehenden Kochschritt durchgeführt werden konnten, wurden

ausschließlich solche vernetzend wirkenden Rezepturkomponenten gewählt, die bei moderaten

Prozesstemperaturen eine ausreichende Gelbildung erwarten ließen. Dies waren eine chemisch

modifizierte Tapiokaquellstärke, eine kochextrudierte Weizenquellstärke, ein walzengetrocknetes

Weizenquellmehl und ein Weizenvitalgluten. Da außerdem der Wassergehalt der Mischung deren

gelbildenden Eigenschaften beeinflusst, wurde dieser experimentell angepasst. Bei den Versuchen wurde

Wasser zunächst im leichten Überschuss zudosiert und anschließend schrittweise abgesenkt bis die

Matrix der extrudierten Masse eine schnittfeste Textur aufwies.

Extrusionsprozess

Das Vereinigen der Emulsion mit den übrigen Rezepturkomponenten geschieht unter der Wirkung der

bei der Extrusion aufgebauten Scher-, Druck- und Zugkräfte. Diese verursachen Geschwindigkeits-

gradienten innerhalb der Masse, so dass die zugeführte Emulsion in der Masse verteilt wird und dadurch

ihre wässrige Phase in Wechselwirkung mit den strukturbildenden Matrixkomponenten tritt. Dadurch

wird mit Quellen, Lösen und Vernetzen der Matrixkomponenten eine hochviskose, homogene Masse

ausgebildet. Dieser Prozessablauf ist dem zerstörungsfreien Einbetten der Emulsionströpfchen

entgegengerichtet, weil durch die zunehmende Viskosität die SME in der Masse ansteigt. Das führt zum

Aufbau von Deformationskräften an das Öltröpfchen. Gleichzeitig kommt es durch den Wasserentzug

aus der kontinuierlichen Phase der Emulsion zur Destabilisierung der Hüllmembran der Öltröpfchen.

Damit die Emulsion weitgehend unzerstört als Komponente der Gesamtmatrix eingebettet werden kann,

muss der Extrusionsprozess folgenden Ansprüchen genügen:

Page 139: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 128

- Die Viskosität der Masse in der Misch- und Ausformungszone des Extrusionsprozesses muss so

gestaltet sein, dass die Öltröpfchen erhalten bleiben, aber auch eine stabile Vernetzung der

Matrixkomponenten erfolgt.

- Die Matrix muss bei möglichst niedrigem Wassergehalt eine gute Schnittfestigkeit aufweisen, um

Trocknungskosten niedrig halten zu können.

- Die Schnecken- und Düsenkonfiguration muss so ausgelegt werden, dass neben der gleich-

mäßigen Verteilung der emulgierten Öltröpfchen und der Ausbildung der Netzwerkstrukturen

die Energieeinleitung ausreicht, um den Extrudatstrang und damit die Pellets ausreichend zu

verdichten.

- Da in Abhängigkeit vom Rohstoff temperaturabhängig Proteindenaturierungen vorkommen

können, müssen Temperaturen, die zur Instabilität der Emulsion führen, vermieden werden.

Die Anlagenkonfiguration für die Extrusionsversuche wurde entsprechend der angeführten Bedingungen

derart gestaltet, dass die effektive Schneckenlänge nach der Emulsionszugabe mit etwa 4 D sehr kurz

gewählt wurde und auf stark scherend wirkende Schneckenelemente in diesem Bereich verzichtet wurde

(Abb. 16). Für die Düse wurde ein Rundloch mit 2,5 mm und einer Düsenkanallänge von 10 mm

gewählt, um bei einem Produktdurchsatz von etwa 1 kg/h bei moderater Strömungsgeschwindigkeit

einen tolerablen Druckaufbau zu erreichen. Mit diesen Maßnahmen sollte die Krafteinwirkung auf die

Öltröpfchen möglichst gering gehalten werden. Das Extruder- und Düsengehäuse wurde über die

gesamte Länge auf 35 °C temperiert, um konstante Bedingungen zu schaffen.

Für die Extrusionsversuche wurden zwei verschiedene Emulsionen eingesetzt, die jeweils einen hohen Öl-

und Trockensubstanzgehalt aufwiesen. Daher war eine zusätzliche Wasserdosierung zum Einstellen des

jeweiligen Gesamtwassergehaltes notwendig. Die Wasserdosierung erfolgte nach einer Schneckenlänge

von 10,5 D, so dass dieser Wasseranteil bis zur Dosierstelle der Emulsion bereits intensiv mit den

trockenen Rezepturkomponenten vermischt wurde. Durch die getrennte örtliche Zugabe von Wasser

und Emulsion ergab sich allerdings eine weitere Prozessvariable. Dadurch können sich bei einem hohen

zudosierten Wasseranteil in Abhängigkeit von der Rezepturzusammensetzung und der Scher-

beanspruchung, bereits vor der Emulsionszugabe vernetzte Strukturen in der Matrix bilden, die dann

entweder zur höheren Pelletstabilität beitragen oder aufgrund sehr hoher Masseviskositäten das

homogene und zerstörungsfreie Einlagern der Öltröpfchen behindern.

Als Variante des Verfahrens wurden Vergleichsversuche durchgeführt, in denen das Öl in nicht

emulgierter Form zugeführt wurde. Speziell die Zugabe von Öl zu Matrices, die hohe Emulgator-

konzentrationen enthalten, kann eine interessante, besonders ökonomische Prozessvariante darstellen.

Verschiedene Autoren [257, 258, 260, 261] haben bereits Extrusionsprozesse zum Emulgieren und

Page 140: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 129

Dispergieren von Ölen beschrieben, wobei meist sehr spezielle, stark vernetzend wirkende

Matrixmaterialien eingesetzt wurden (vgl. Kap. 2.5).

Für die nachfolgend dargestellten orientierenden Versuche wurde die Emulsionsherstellung getrennt

vom Extrusionsprozess betrachtet und die Variation von Prozessvariablen auf die Rezepturgestaltung

beschränkt. Im Sinne einer Aussage zur generellen Umsetzbarkeit des Prozesses für die Herstellung von

Fischfuttermitteln sollten damit die sehr komplexen Zusammenhänge zwischen einzelnen Prozess-

variablen und ihrer Auswirkungen auf die Produkteigenschaften (Abb. 15) reduziert werden.

4.3.2 Herstellung von Emulsionen

Für die Entwicklung der Emulsionen stellte sich die Aufgabe trotz der erforderlichen hohen Öl- und

Trockensubstanzgehalte möglichst kleine Öltröpfchenradien (R) zu erreichen. Dies ist mit einer Abnahme

der Kapillarzahl verbunden (Gl. 12) und wirkt sich somit stabilisierend auf die Öltröpfchen aus (Gl. 13).

Zu beachten war weiterhin, dass in den angestrebten hoch konzentrierten Emulsionen die Wahl des

Emulgators einen bedeutenden Einfluss auf die Emulsionseigenschaften ausübt. Dieser Einfluss wirkt sich

sowohl direkt bei der Stabilisierung der Grenzfläche als auch indirekt über die Masseviskosität aus [329].

Außerdem nimmt die Viskosität in der Emulsion mit steigenden Ölanteilen und Trockensubstanzgehalten

sowie mit abnehmenden Öltröpfchenradien zu [269, 270].

Um O/W-Emulsionen mit möglichst kleinen Öltröpfchen zu erzeugen, wurde zu derer Herstellung ein

Laborhochdruckhomogenisator eingesetzt. Die Hochdruckhomogenisation (HDH) ermöglicht durch die

dabei erzeugten hohen Scher-, Trägheits- und Kavitationskräfte einen starken Tropfenaufbruch, so dass

feindisperse Emulsionen erzeugt werden können. Der Homogenisierdruck beeinflusst die Höhe der

Energieeinleitung und bewirkt zusammen mit der Geometrie des Homogenisierventils die Verkleinerung

der dispersen Phase [176]. Der Laborhomogenisator wurde mit Drücken von 600, 900 und 1200 bar

betrieben.

Da mit den gewählten Proteinprodukten EPM und NaKas die Emulgatoren sowie mit Rapsöl die disperse

Phase festgelegt waren, stellten die Untersuchungen zum Einfluss unterschiedlicher Rezepturanteile und

Herstellungsbedingungen auf die Emulsionseigenschaften den Schwerpunkt der Untersuchungen dar.

4.3.2.1 Natriumkaseinat-Emulsionen

Die mit NaKas stabilisierten Emulsionen wurden mit einem Ölanteil von 50 Prozent mit den drei

Homogenisierdrücken durch einmaliges Homogenisieren, und bei 900 bar zusätzlich durch zweimaliges

Homogenisieren hergestellt (Tab. 29). Dazu wurde ein NaKas-Anteil von 10 Prozent, bezogen auf die

wässrige, kontinuierliche Phase, gewählt. Vorversuche hatten gezeigt, dass ein NaKas-Anteil von

Page 141: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 130

15 Prozent zu einer zu hohen Viskosität der wässrigen Phase führte, die keine ordnungsgemäße

Verarbeitung bei der Emulsionsherstellung zuließ.

Tab. 29: Rezeptur und Versuchsanordnung zur Herstellung der Natriumkaseinat-Emulsionen

Rezeptur (Massenanteile)

Homogenisierdruck [bar]

Anzahl der HDH-Durchläufe

5 % Natriumkaseinat (TS)

45 % Wasser

50 % Rapsöl

600

900

1200

1x

900 2x

Natriumkaseinat besitzt bekannterweise hervorragende Emulgiereigenschaften, die sich in der Bildung

sehr stabiler, feinstpartikulärer Emulsionen zeigten. So konnte bereits durch einmaliges Homogenisieren

bei 600 bar eine Emulsion erzeugt werden, in der 90 Prozent der Öltröpfchen einen Partikeldurchmesser

dv 0,9 von kleiner 2,4 µm aufwiesen und der Medianwert der Größenverteilung bei 0,6 µm lag. Wie aus

Abbildung 64 ersichtlich wird, führten höhere Drücke erwartungsgemäß zu nochmals etwas kleineren

Partikelgrößen. Einen sehr deutlichen Effekt auf die Partikelgrößenverteilung zeigte das wiederholte

Emulgieren. Wurde die Emulsion zweimal bei 900 bar homogenisiert, konnten nahezu alle Öltröpfchen

auf eine Größe kleiner 1 µm zerkleinert werden. Somit wies diese Emulsion sowohl ausschließlich

kleinste Tröpfchengrößen als auch eine äußerst enge Größenverteilungsbreite dv 0,9-0,1 von nur 0,4 µm

auf. Die Verteilungsbreite beschreibt dabei die maximale Größendifferenz zwischen Partikeln, ohne die

jeweils kleinsten und größten zehn Volumenprozent der Verteilungsdichte zu berücksichtigen.

Natriumkaseinat-Emulsionen

1x homogenisiert

2

4

6

8

10

12

14

16

18

0,1 1,0 10

Öltröpfchengröße [µm]

Ver

teilu

ng

sdic

hte

(q

3) [

%]

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

Ver

teilu

ng

ssu

mm

e(Q

3)

[%]

1200 bar

600 bar

900 bar

0

Natriumkaseinat-Emulsionen

Homogenisierdruck 900 bar

2

4

6

8

10

12

14

16

18

0,1 1,0 10

Öltröpfchengröße [µm]

Ver

teilu

ng

sdic

hte

(q

3) [

%]

Ver

teilu

ng

ssu

mm

e(Q

3)

[%]

1x homogenisiert

2x homogenisiert

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

0

Natriumkaseinat-Emulsionen

1x homogenisiert

2

4

6

8

10

12

14

16

18

0,1 1,0 10

Öltröpfchengröße [µm]

Ver

teilu

ng

sdic

hte

(q

3) [

%]

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

Ver

teilu

ng

ssu

mm

e(Q

3)

[%]

1200 bar

600 bar

900 bar

0

Natriumkaseinat-Emulsionen

Homogenisierdruck 900 bar

2

4

6

8

10

12

14

16

18

0,1 1,0 10

Öltröpfchengröße [µm]

Ver

teilu

ng

sdic

hte

(q

3) [

%]

Ver

teilu

ng

ssu

mm

e(Q

3)

[%]

1x homogenisiert

2x homogenisiert

1x homogenisiert

2x homogenisiert

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

0

Abb. 64: Verteilung der Öltröpfchengröße der untersuchten Natriumkaseinat-Emulsionen.

Die sehr starke Verteilung der Ölphase vervielfachte auch die durch die Öltröpfchenbildung entstehende

Grenzfläche, die bis zu Maximalwerten von 16,4 m²/cm³ anstieg. Die in Tabelle 30 aufgezählten Kenn-

werte der Größenverteilungen ließen auf sehr stabile Öltröpfchen schließen. Durch die große Zunahme

der Phasengrenzfläche konnten viele Proteinmoleküle an deren Stabilisierung mitwirken, und die kleinen

Page 142: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 131

Tröpfchenradien ermöglichten niedrige Kapillarzahlen. Die kleinen Tröpfchen und deren enge

Größenverteilung standen während der relevanten Lagerzeiten auch einem Aufrahmen durch

Dichteunterschiede und der Ostwald-Reifung entgegen. Dies wurde zusätzlich durch die Viskositäten von

1,0-2,3 Pa*s (40 °C) unterstützt, die den Emulsionen eine cremartige Textur gaben.

Tab. 30: Charakteristische Kenngrößen der Natriumkaseinat-Emulsionen

Homogenisier-druck

Öltröpfchen-größenquantile

Sauter-durchmesser

Verteilungs-breite

Spezifische Tröpfchenoberfläche

dv 0,1 dv 0,5 dv 0,9 d3/2 dv 0,9-0,1 [bar] [µm] [µm] [µm] [µm] [µm] [m2/cm3]

600

900

1200

0,27

0,28

0,24

0,61

0,56

0,50

2,40

2,31

2,25

0,52

0,53

0,46

2,13

2,31

2,25

11,5

11,4

13,2

2x 900 0,25 0,38 0,63 0,37 0,38 16,4

Die Viskosität stieg mit zunehmendem Homogenisierdruck sowie bei wiederholtem Homogenisieren

leicht an. Das war auf die dabei entstehende größere Zahl an Öltröpfchen zurückzuführen. Gleichzeitig

kam es bei der Erhöhung des Drucks und der Wiederholung des Homogenisierens bei 900 bar zu einem

Anstieg der Temperatur der Emulsion (Abb. 65).

Natriumkaseinat-Emulsionen

0

10

20

30

40

50

60

70

600 bar 900 bar 1200 bar 1x 900 bar 2x 900 bar

Tem

per

atu

r [°

C]

0

0,5

1

1,5

2

2,5

Vis

kosi

tät

[Pa*

s](4

0°C

/10

0 m

in-1)

Temperatur [°C]

Viskosität [Pa*s]

VariationHomogenisierdruck

Variation Homogenisierdurchläufe

Natriumkaseinat-Emulsionen

0

10

20

30

40

50

60

70

600 bar 900 bar 1200 bar 1x 900 bar 2x 900 bar

Tem

per

atu

r [°

C]

0

0,5

1

1,5

2

2,5

Vis

kosi

tät

[Pa*

s](4

0°C

/10

0 m

in-1)

Temperatur [°C]

Viskosität [Pa*s]

VariationHomogenisierdruck

Variation Homogenisierdurchläufe

Abb. 65: Einfluss des Homogenisierdrucks und der Anzahl der Homogenisierdurchläufe auf die Temperatur und

Viskosität der Emulsionen.

Die in Abbildung 66 dargestellte Temperaturabhängigkeit der Viskosität wies im Fall der NaKas-Emulsion

auf eine ausgeprägte Temperaturbeständigkeit hin. Im Temperaturbereich von 25 bis 90 °C stieg die

Viskosität weder stark an noch fiel sie schlagartig ab. Ersteres hätte auf Vernetzungsreaktionen und

letzteres auf frei austretendes Öl hingewiesen. Die hohe Temperaturbeständigkeit wurde zudem durch

Standardtests zur Emulsionsstabilität bestätigt. Nach 30 minütiger thermischer Beanspruchung bei 80 °C,

Page 143: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 132

Kühllagerung und anschließender Zentrifugation ergab sich bei keiner der NaKas-Emulsionen ein

Ölaustritt, und es zeigten sich keine agglomerierten Strukturen (Anhang Tab. 66).

Natriumkaseinat-Emulsion(5 % NaKas, 50 % Rapsöl, 45 % H2O, 2x homogenisiert bei 900 bar)

0,0

0,5

1,0

1,5

2,0

2,5

3,0

3,5

25 35 45 55 65 75 85 95

NaKas-Emulsion

Temperatur [°C]

Vis

kosi

tät

[Pa*

s](S

cherr

ate

100 m

in-1)

Natriumkaseinat-Emulsion(5 % NaKas, 50 % Rapsöl, 45 % H2O, 2x homogenisiert bei 900 bar)

0,0

0,5

1,0

1,5

2,0

2,5

3,0

3,5

25 35 45 55 65 75 85 95

NaKas-Emulsion

Temperatur [°C]

Vis

kosi

tät

[Pa*

s](S

cherr

ate

100 m

in-1)

Abb. 66: Typisches temperaturabhängiges Viskositätsprofil einer Natriumkaseinat-Emulsion.

Somit wiesen die NaKas-Emulsionen, hier besonders die zweimalig homogenisierte Emulsion, nahezu

optimale Eigenschaften in Hinblick auf die gesetzten Anforderungen auf.

4.3.2.2 Erbsenproteinmehl-Emulsionen

Für das Emulgierverhalten des EPM lagen zu Beginn der Untersuchungen nur sehr wenige Erfahrungs-

werte vor. Allerdings war bekannt, dass im Vergleich zum NaKas die Viskositätsausbildung nach

Einrühren in die wässrige Phase sowie der Proteingehalt des EPM mit 56 Prozent TS (Fraktion A7fein,

V 52072) deutlich niedriger waren. Es wurden daher Homogenisierversuche in Form eines 33-

Faktorenversuchsplans durchgeführt, in dem jeder der Faktoren Homogenisierdruck, Ölanteil und EPM-

Gehalt in der wässrigen Phase auf drei äquidistanten Niveaus variiert wurde (Tab. 31). Die Emulsionen

wurden dazu jeweils einmal homogenisiert. Abweichend von den Emulgierversuchen mit NaKas wurde

in diesen Versuchen der EPM-Gehalt in der kontinuierlichen Phase aufgrund der niedrigeren

Viskositätsausbildung und des niedrigeren Proteingehalts mit 20 bis 30 Prozent deutlich höher gewählt.

Aufgrund der unterschiedlichen EPM-Gehalte und Ölanteile ergaben sich neun unterschiedliche

Rezepturen (Tab. 32). In Tabelle 33 sind die 27 Emulgierversuche und die sich ergebenen charakter-

istischen Emulsionseigenschaften im Überblick dargestellt, die im Folgenden näher erläutert werden.

Die Partikelgrößenverteilung der EPM-Emulsionen war durch eine bimodale Verteilung charakterisiert

(Abb. 67). Der erste Verteilungspeak im Größenbereich bis etwa 15 µm stellte vor allem emulgierte

Öltröpfchen dar, die zweite Peakfläche war auf die bis zu 35 µm großen Faser- und Stärkepartikel im

EPM (vgl. Kap. 4.1.2) sowie gegebenenfalls auf unzureichend emulgierte Öltröpfchen und Agglomerate

zurückzuführen. Durch diese Partikelgrößenverteilung und die direkte Abhängigkeit vom Öl- und EPM-

Page 144: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 133

Gehalt der Emulsionen konnten die charakteristischen Verteilungsgrößen (Tab. 33) nur innerhalb

derselben Rezepturen verglichen werden.

Tab. 31: Faktorieller Versuchsplan zur Herstellung von EPM-Emulsionen

Faktor Niveau -1 0 +1

Ölanteil [%] 30 40 50

EPM-Gehalt der wässrigen Phase [%] 20 25 30

Homogenisierdruck [bar] 600 900 1200

Tab. 32: Zusammensetzungen der hergestellten Erbsenproteinmehl-Emulsionen

Anteil Öl Anteil wässrige Phase

EPM-Gehalt in der wässrigen Phase

EPM-Gehalt in der Emulsion

Gesamttrockenmasse der Emulsion

[%] [%] [%] [%] [% TS]

30 70 20 14,0 44,0

30 70 25 17,5 47,5

30 70 30 21,0 51,0

40 60 20 12,0 52,0

40 60 25 15,0 55,0

40 60 30 18,0 58,0

50 50 20 10,0 60,0

50 50 25 12,5 62,5

50 50 30 15,0 65,0

Abbildung 67 stellt den Effekt höherer Ölanteile auf die Partikelgrößenverteilung dar. So nahm die

Anzahl emulgierter Öltröpfchen bei der höheren Ölmenge zu, womit der Partikelanteil im Größenbereich

von 2 µm stark anstieg. Dieses Verhalten drückte sich vor allem im zunehmenden Volumenanteil

< 4,88 µm (Tab. 33) aus.

Der Homogenisierdruck hatte ebenfalls einen starken Einfluss auf die Verteilung. Wurde der

Homogenisierdruck von 600 auf 900 bar erhöht, entstanden in den meisten Emulsionen mit 20 und

25 prozentigem EPM-Anteil kleinere Öltröpfchen. Dies wurde durch die abnehmende Tröpfchengröße

am Maximum des Emulsionspeaks, das heißt am Maximum des ersten Peaks, und durch die Zunahme

der spezifischen Partikeloberfläche (SSA) belegt (Tab. 33). Bei Emulsionen mit 30 prozentigem EPM-

Anteil zeigte sich nur eine relativ geringe Steigerung des Verkleinerungseffektes.

Eine weitere Erhöhung des Homogenisierdrucks auf 1200 bar führte allerdings bei nahezu allen

Rezepturen zur unerwünschten Zunahme der Öltröpfchengröße und zur Abnahme der SSA gegenüber

den Versuchen bei 900 bar. Die negativen Effekte des Homogenisierdrucks von 1200 bar und des hohen

EPM-Gehalts von 30 Prozent im Hinblick auf die Herstellung sehr feindisperser Emulsionen hatte seine

Page 145: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 134

Tab. 33: Einfluss des Ölanteils, des EPM-Gehalts in der wässrigen Phase und des Homogenisierdrucks auf die

Eigenschaften der einmal homogenisierten EPM-Emulsionen

Öl-anteil

HDH-Druck

Partikelgrößen- quantile

Sauter-durch-messer

Volumen-anteil

< 4,88 µm

Maximum Emulsions-

peak

SSA Temperatur der

Emulsion

Viskosität der Emulsion

(40°C, 100 min-1)

dv 0,1 dv 0,5 dv 0,9 d3/2

[%] [bar] [µm] [µm] [µm] [µm] [%] [µm] [m2/cm3] [°C] [Pa*s]

20 % EPM-Gehalt in der wässrigen Phase

600 0,80 5,23 31,52 1,84 48,28 3,11 3,27 40,2 0,43

30 900 0,86 9,59 38,28 2,47 39,98 1,21 2,43 46,1 0,48

1200 0,57 4,42 24,13 1,52 52,95 3,31 3,96 53,7 0,68

600 0,80 3,31 45,20 2,05 57,42 1,50 2,93 44,2 0,84

40 900 0,69 2,53 25,73 1,67 67,15 1,68 3,60 50,4 1,23

1200 0,54 2,71 24,82 1,37 66,46 2,20 4,39 57,7 1,72

600 0,98 2,81 18,07 2,15 67,66 1,52 2,79 42,8 1,74

50 900 0,94 2,91 18,07 2,13 65,42 1,58 2,81 48,4 1,99

1200 1,18 4,39 19,15 2,72 54,27 3,27 2,20 56,7 2,50

25 % EPM-Gehalt in der wässrigen Phase

600 0,73 4,97 29,49 1,76 49,54 3,20 3,41 43,2 0,80

30 900 0,57 3,39 25,05 1,50 57,71 2,00 3,99 49,9 1,01

1200 0,69 5,14 25,55 1,80 48,61 3,85 3,34 55,6 1,50

600 0,94 3,4 26,79 2,11 63,18 2,75 2,84 45,7 1,80

40 900 0,79 3,24 24,20 1,83 63,34 2,48 3,27 52,1 2,17

1200 1,37 9,68 48,59 2,78 34,67 4,10 2,16 59,7 2,90

600 0,95 2,80 20,49 2,11 69,44 2,07 2,85 44,3 1,85

50 900 0,90 2,68 22,31 2,00 70,51 2,05 2,30 50,4 2,11

1200 1,06 8,51 31,67 2,95 38,26 1,80 2,04 57,3 2,88

30 % EPM-Gehalt in der wässrigen Phase

600 0,77 5,15 37,09 2,00 49,18 2,00 3,00 45,4 0,81

30 900 1,07 6,42 26,97 2,34 41,87 5,25 2,59 51,6 1,60

1200 1,58 10,9 36,85 3,05 30,02 3,55 1,97 56,8 2,18

600 1,03 4,29 41,75 2,38 53,25 2,27 2,53 49,4 3,32

40 900 0,87 4,47 32,09 2,08 52,27 2,58 2,89 56,3 4,31

1200 1,13 5,65 36,98 2,71 46,17 3,18 2,21 59,4 3,96

600 1,14 3,24 23,39 2,35 66,8 2,55 2,55 47,7 3,04

50 900 1,24 4,43 26,16 2,76 53,18 3,02 2,17 55,4 3,58

1200 1,50 8,32 30,14 3,54 34,79 5,50 1) 1,68 60,5 2,79

SSA = spezifische Tröpfchenoberfläche; HDH = Hochdruckhomogenisator 1) abgeschätzter Wert am lokalen Steigungsminimum, Probe weist nur einen Peak auf

Ursache in der besonders starken thermischen Beanspruchung dieser Emulsionen. Die Emulsionen

erreichten noch am Ausgang des Homogenisators Temperaturen von bis zu 61 °C, die tatsächlichen

lokalen Spitzentemperaturen im Bereich des Scherspaltes lagen nochmals deutlich darüber. Aus den in

Kapitel 4.1.4 geschilderten DSC-Untersuchungen war bekannt, dass Temperaturen ab etwa 75 °C zu

Denaturierungsreaktionen des Erbsenproteins führen. Außerdem können bereits deutlich niedrigere

Temperaturen ab etwa 55 °C zu beginnender Stärkeverkleisterung im EPM führen. Die sich daraus

Page 146: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 135

ergebende Viskositätserhöhung führt zu einem Anstieg der Energieeinleitung in die Emulsion und somit

zu einem Anstieg der Temperatur.

0

1

2

3

4

5

6

7

8

9

0,1 1,0 10 100 1000

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

EPM-Emulsionen mit 20 % EPM in der wässrigen Phase,

einmal homogenisiert bei 600 bar

EPM-Emulsionen

30 % Öl

50 % Öl

Ver

teilu

ng

sdic

hte

(q

3) [

%]

Ve

rteil

un

gs

su

mm

e (

Q3)

[%]

Partikelgröße [µm]

0

1

2

3

4

5

6

7

8

9

0,1 1,0 10 100 1000

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

EPM-Emulsionen mit 20 % EPM in der wässrigen Phase,

einmal homogenisiert bei 600 bar

EPM-Emulsionen

30 % Öl

50 % Öl

30 % Öl

50 % Öl

Ver

teilu

ng

sdic

hte

(q

3) [

%]

Ve

rteil

un

gs

su

mm

e (

Q3)

[%]

Partikelgröße [µm]

Abb. 67: Verteilung der Partikelgrößen in zwei EPM-Emulsionen mit unterschiedlichen Ölanteilen.

Der Einfluss der variierten Faktoren Homogenisierdruck, Ölanteil und EPM-Gehalt in der wässrigen

Emulsionsphase auf die Temperatur und die Viskosität der Emulsionen wurden durch quadratische

Regressionsgleichungen beschrieben. In Tabelle 34 sind die errechneten Regressionskoeffizienten und

ihre zugehörigen Bestimmtheitsmaße aufgeführt.

Die statistische Auswertung des Versuchsplans ergab im betrachteten Versuchsraum für die lineare

Wirkung aller Faktoren auf die Temperatur und auf die Viskosität der Emulsionen eine hohe Signifikanz.

Außerdem zeigte das quadratische Glied der Regressionsgleichung für den Ölanteil eine signifikante

Wirkung für beide Zielgrößen. Das Glied der Gleichung für die Wechselwirkung zwischen dem EPM-

Gehalt und dem Homogenisierdruck erbrachte zudem einen Regressionskoeffizienten mit negativem

Vorzeichen auf die Temperatur der Emulsion mit p > 95,0 Prozent.

In Abbildung 68 ist der Einfluss des Ölanteils und des EPM-Gehalts auf die Temperatur der Emulsionen

dargestellt. Daraus ist ersichtlich, dass eine Erhöhung des Ölanteils bis etwa 45 Prozent zu einem Anstieg

der Temperatur der Emulsion führte, eine weitere Erhöhung des Ölanteils dann jedoch keine weitere

Temperaturerhöhung bewirkte. Demgegenüber nahm mit steigendem EPM-Gehalt die Temperatur der

Emulsionen stetig zu. Den deutlichsten Effekt auf die Temperatur der Emulsionen übte der

Homogenisierdruck (Abb. 69) aus. Das belegt die Größe des Regressionskoeffizienten mit 6,36. Die

Page 147: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 136

Erhöhung des Homogenisierdrucks führte zu einer stetigen Zunahme der Temperatur der Emulsionen,

wobei dieser Effekt bei niedrigem EPM-Gehalt stärker ausgeprägt war als bei hohem.

Tab. 34: Regressionskoeffizienten und Bestimmtheitsmaße aus der Durchführung des Versuchsplans zur

Herstellung von EPM-Emulsionen für die Abhängigkeit der Temperatur und Viskosität der Emulsionen von den

variierten Faktoren

EPM-Emulsionen Regressionskoeffizienten*)

Wirkung Faktor Temperatur der Emulsion

[°C]

Viskosität der Emulsion (40 °C) [Pa*s]

Konstante 52,57 2,33

Linear A 1,17 3) 0,60 3)

B 2,35 3) 0,91 3)

C 6,36 3) 0,33 3)

Quadratisch A² -2,43 3) -0,56 2)

B² 0,35 0,31

C² -0,05 -0,09

Interaktiv AB 0,16 -0,21

AC 0,20 -0,02

BC -0,56 1) -0,04

Bestimmtheitsmaß (R²) 0,986 0,904

Signifikanztest des Modells:

F-Wert 134,8 3) 17,8 3)

A = Ölanteil [%], B = EPM-Gehalt der wässrigen Phase [%], C = Homogenisierdruck [bar]

*) signifikante Terme sind fettgedruckt: 1)p > 95,0 %, 2)p > 99,0 %, 3)p > 99,9 %; kodierte Faktoren

EPM-Emulsion

Homogenisierdruck 900 bar

R² = 0,99

Tem

pera

tur

[°C

]

Ölanteil

[%]

EPM-Gehalt in der

wässrigen Phase

[%TS]

EPM-Emulsion

Homogenisierdruck 900 bar

R² = 0,99

Tem

pera

tur

[°C

]

Ölanteil

[%]

EPM-Gehalt in der

wässrigen Phase

[%TS]

EPM-Emulsion

Ölanteil 40 %

R² = 0,99

Tem

pera

tur

[°C

]

Homogenisierdruck

[bar]

EPM-Gehalt in der

wässrigen Phase

[%TS]

EPM-Emulsion

Ölanteil 40 %

R² = 0,99

Tem

pera

tur

[°C

]

Homogenisierdruck

[bar]

EPM-Gehalt in der

wässrigen Phase

[%TS]

Abb. 68: Einfluss des Ölanteils und des EPM-Gehalts

der wässrigen Phase auf die Temperatur der

Emulsionen.

Abb. 69: Einfluss des Homogenisierdrucks und des

EPM-Gehalts der wässrigen Phase auf die Temperatur

der Emulsionen.

Page 148: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 137

Auf die Viskosität wirkte sich der EPM-Gehalt stärker aus als der Ölanteil. Aus Abbildung 70 wird zudem

deutlich, dass für beide Faktoren der lineare Zusammenhang von zunehmendem EPM-Gehalt, respektive

zunehmendem Ölanteil und steigender Viskosität durch einen quadratischen Effekt überlagert ist. Dieser

bewirkte im Falle des Ölanteils ein Abflachen der Viskositätszunahme bei Ölanteilen über circa

40 Prozent. Mögliche Gründe für diesen Effekt wurden bereits für die Temperaturentwicklung der

Emulsion angeführt. Die statistische Auswertung ergab für die überproportionale Zunahme der Viskosität

mit dem EPM-Gehalt ein Signifikanzniveau von nahezu 0,95. Für die Entwicklung von EPM-Rezepturen

mit einem hohen Gesamttrockenmassegehalt bei gleichzeitig moderater Viskosität kann man daraus

ableiten, dass, zumindest für den Bereich des Versuchsplans, die Wahl möglichst hoher Ölanteile

gegenüber hoher EPM-Gehalte günstiger ist. Ursächlich für den starken Einfluss des EPM-Gehalts dürften

die ansteigenden Anteile der stark wasserbindenden Erbseninhaltsstoffe (Stärke und lösliche

Ballaststoffe) gewesen sein, die durch die mechanische und thermische Wirkung des

Homogenisierprozesses teilweise verkleisterten und quollen. Einen weiteren viskositätssteigernden Effekt

bewirkten zudem höhere Homogenisierdrücke (Abb. 71).

Vis

ko

sit

ät

[Pa*s

]

Ölanteil

[%]

EPM-Gehalt in der

wässrigen Phase

[%TS]

EPM-Emulsion

EPM-Gehalt in der wässrigen

Phase 25%TS

R² = 0,90

Vis

ko

sit

ät

[Pa*s

]

Ölanteil

[%]

EPM-Gehalt in der

wässrigen Phase

[%TS]

EPM-Emulsion

EPM-Gehalt in der wässrigen

Phase 25%TS

R² = 0,90

EPM-Emulsion

EPM-Gehalt in der wässrigen

Phase 25%TS

R² = 0,90

Vis

ko

sit

ät

[Pa

*s]

Ölanteil

[%]

Homogenisierdruck

[bar]

EPM-Emulsion

EPM-Gehalt in der wässrigen

Phase 25%TS

R² = 0,90

Vis

ko

sit

ät

[Pa

*s]

Ölanteil

[%]

Homogenisierdruck

[bar]

Abb. 70: Einfluss des Ölanteils und des EPM-Gehalts

der wässrigen Phase auf die Viskosität der

Emulsionen.

Abb. 71: Einfluss des Ölanteils und des

Homogenisierdrucks auf die Viskosität der

Emulsionen.

Die negativen Effekte sehr hoher Homogenisierdrücke von 1200 bar bei hohen EPM-Gehalten von 25

und 30 Prozent auf die Tröpfchenverkleinerung wurden bereits bei der Ergebnisdiskussion der

Partikelgrößenverteilungen angeführt. Die Betrachtung der Temperatur- und Viskositätsentwicklung in

den Antwortflächen bestätigte die Annahme, dass unter diesen Bedingungen Denaturierungs- und

Agglomerationsprozesse stattfinden können. In diesem Bereich lagen die höchsten Temperaturen der

Page 149: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 138

Emulsionen vor, die aufgrund von Verkleisterungs-, Quell- und Denaturierungsprozessen zu einer sehr

hohen Viskosität führten.

Die Auswirkungen eines wiederholten Hochdruckhomogenisierens wurden am Beispiel zweier

Emulsionen mit 20 und 25 prozentigem EPM-Anteil in der wässrigen Phase untersucht. Charakteristische

Eigenschaften dieser Emulsionen sind in Tabelle 35 zusammengestellt. Im Gegensatz zur NaKas-Emulsion

zeigte sich, dass in keiner Emulsion die Tröpfchengröße im zweiten Homogenisierdurchgang verkleinert

wurde (Abb. 72). Vielmehr führten die auf 57 bzw. 64 °C angestiegene Temperatur der Emulsionen zu

Denaturierungs-, Verkleisterungs- und Agglomerationsreaktionen. Dies äußerte sich in der hohen

Viskosität der Emulsionen von 3,6 und 3,5 Pa*s.

Tab. 35: Zusammensetzungen, Prozessbedingungen und Eigenschaften von EPM-Emulsionen nach ein- und

zweimaligem Emulgieren

Anzahl der HDH

Durchläufe

Partikelgrößen- quantile

Sauter-durch-messer

Volumen-anteil

< 4,88 µm

Maximum Emulsions-

peak

SSA Temperatur der Emulsion

Viskosität der Emulsion

(40°C, 100 min-1)

dv 0,1 dv 0,5 dv 0,9 d3/2

[µm] [µm] [µm] [µm] [%] [µm] [m2/cm3] [°C] [Pa*s]

20 % EPM-Gehalt in der wässrigen Phase, 50 % Ölanteil, Homogenisierdruck 900 bar

1 0,86 2,50 17,24 1,90 74,06 2,05 3,16 46,2 1,99

2 0,74 3,40 21,83 1,89 61,29 3,01 3,17 56,8 3,62

25 % EPM-Gehalt in der wässrigen Phase, 50 % Ölanteil, Homogenisierdruck 900 bar

1 0,90 2,68 22,31 2,00 70,51 2,05 2,30 50,4 2,11

2 1,10 7,59 45,21 2,63 41,05 2,85 2,29 63,8 3,46

SSA = spezifische Tröpfchenoberfläche; HDH = Hochdruckhomogenisator

0

1

2

3

4

5

6

7

8

9

0,1 1,0 10 100 1000

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

1x homogenisiert

2x homogenisiert

EPM-Emulsionen

EPM-Emulsionen mit 25 % EPM in der wässrigen Phase,

Ölanteil 50%, homogenisiert bei 900 bar

Ver

teilu

ng

sdic

hte

(q

3) [

%]

Ver

teilu

ng

ssu

mm

e (Q

3) [

%]

Partikelgröße [µm]

0

1

2

3

4

5

6

7

8

9

0,1 1,0 10 100 1000

0

10

20

30

40

50

60

70

80

90

100

1x homogenisiert

2x homogenisiert

1x homogenisiert

2x homogenisiert

EPM-Emulsionen

EPM-Emulsionen mit 25 % EPM in der wässrigen Phase,

Ölanteil 50%, homogenisiert bei 900 bar

Ver

teilu

ng

sdic

hte

(q

3) [

%]

Ver

teilu

ng

ssu

mm

e (Q

3) [

%]

Partikelgröße [µm]

Abb. 72: Partikelgrößenverteilung in einer EPM-Emulsion nach ein- und zweimaligem Homogenisieren.

Page 150: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 139

Die Abhängigkeit der Viskosität von EPM-Emulsionen von der Temperatur ist in Abbildung 73

exemplarisch dargestellt. Das Viskositätsprofil zeigt, dass die Erwärmung der Emulsion erwartungsgemäß

zunächst zu einer niedrigeren Viskosität führte. Ab einer Temperatur von 62 °C in der Emulsion stieg

diese jedoch wieder an und erreichte bei 79 °C ein Maximum, bevor ein erneuter, starker

Viskositätsrückgang eintrat. Der Viskositätsanstieg wurde zunächst von beginnenden Verkleisterungs-

und Quellungsreaktion der Stärke- und Faserbestandteile des EPM hervorgerufen. Mit zunehmender

Temperatur wurde aufgrund von Auffaltungs- und Vernetzungsreaktionen der Erbsenproteine der

Viskositätsanstieg zusätzlich verstärkt. Der rasch abfallende, ungleichmäßige Kurvenverlauf nach

Überschreiten des Maximums deutete auf einen Verlust der Ölbindung hin. Die EPM-Emulsionen

erwiesen sich somit als deutlich weniger temperaturbeständig als NaKas-Emulsionen. Diese Erkenntnis ist

für Pasteurisierungsprozesse und weitere Verarbeitungsschritte bei der Herstellung und Anwendung von

EPM-Emulsionen sehr wichtig.

Die eingeschränkte Temperaturbeständigkeit bestätigte sich auch im Stabilitätstest. Nach 30 minütiger

thermischer Beanspruchung bei 80 °C, Kühllagerung und anschließender Zentrifugation zeigte die

überwiegende Anzahl der Proben eine leicht koagulierte Struktur. Eine der EPM-Emulsionen wies zudem

einen geringen Ölaustritt auf (Anhang Tab. 67).

EPM-Emulsion(12,5 % EPM, 50 % Rapsöl, 37,5 % H2O, 1x homogenisiert bei 900 bar)

0,0

0,5

1,0

1,5

2,0

2,5

3,0

3,5

4,0

25 35 45 55 65 75 85 95

Vis

kosi

tät

[Pa*

s](S

cherr

ate

100 m

in-1)

EPM-Emulsion

Temperatur [°C]

EPM-Emulsion(12,5 % EPM, 50 % Rapsöl, 37,5 % H2O, 1x homogenisiert bei 900 bar)

0,0

0,5

1,0

1,5

2,0

2,5

3,0

3,5

4,0

25 35 45 55 65 75 85 95

Vis

kosi

tät

[Pa*

s](S

cherr

ate

100 m

in-1)

EPM-Emulsion

Temperatur [°C]

Abb. 73: Abhängigkeit der Viskosität einer EPM-Emulsion von der Temperatur.

Die Untersuchungen zum Emulgierverhalten des EPMs zeigten, dass der gewählte

Hochdruckhomogenisator bei Drücken von 600 und 900 bar geeignet war, um stabile, konzentrierte

Emulsionen herzustellen, welche die erforderlichen kleinen Öltröpfchen aufwiesen.

Aus den Ergebnissen kann geschlossen werden, dass die Emulsionseigenschaften noch weiter in

Richtung hohe Ölanteile (> 50 %) und niedrige EPM-Gehalte in der wässrigen Phase optimiert werden

können. Dazu bietet es sich an, den Homogenisierdruck auf etwa 600 bar zu begrenzen, um eine zu

Page 151: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 140

starke Erwärmung der Emulsion und den damit einhergehenden Viskositätsanstieg niedrig halten zu

können sowie Denaturierungsreaktionen zu vermeiden. Bei Anwendung eines solchen moderaten

Homogenisierdrucks könnte dann auch ein zweimaliges Homogenisieren zur Verengung der

Tröpfchengrößenverteilungsdichte in der Emulsion sinnvoll sein. Eine weitere Optimierungsmöglichkeit

stellt die Wahl der Emulgatoren dar. Durch zusätzliche Zugabe kurzkettiger Emulgatoren ließen sich

außerdem die Grenzflächen beim Hochdruckhomogenisieren schnell besetzen, so dass dadurch kleinere

und stabilere Tröpfchengrößen erreicht würden.

Für die anschließend durchgeführten Kaltextrusionsversuche wurden jeweils eine geeignet erscheinende

NaKas- und eine EPM-Emulsion ausgewählt, die sich in ihren Eigenschaften jedoch deutlich unter-

schieden. Als NaKas-Emulsion wurde die zweimal bei 900 bar homogenisierte Emulsion mit einem

Ölanteil von 50 Prozent und einem NaKas-Gehalt in der wässrigen Phase von 10 Prozent gewählt

(Tab. 30, Abb. 62-64). Diese Emulsion zeichnete sich durch sehr kleine Tröpfchen mit einer sehr engen

Größenverteilung aus. Damit waren optimale Bedingungen für eine zerstörungsfreie Einarbeitung im

Extrusionsprozess gegeben. Als EPM-Emulsion wurde die Emulsion mit 50 Prozent Ölanteil und einem

EPM-Gehalt von 25 Prozent in der wässrigen Phase gewählt, die bei 900 bar nur einmalig homogenisiert

wurde. Die Emulsion war gegenüber der NaKas-Emulsion durch größere Öltröpfchen, eine breitere

Tröpfchengrößenverteilung sowie eine höhere Gesamttrockenmasse charakterisiert. Diese Emulsion barg

deshalb das Risiko in sich, im Extrusionsprozess weniger stabil zu sein.

4.3.3 Herstellung von Fischfutterpellets im Kaltextrusionsverfahren

Die Versuche zur Herstellung von Fischfuttermitteln nach dem skizzierten Kaltextrusionsverfahren

wurden in vier Testreihen untergliedert. Zunächst wurden geeignete strukturgebende Rezeptur-

bestandteile für die Fischfutterpellets ermittelt. Zusätzlich zu Weizenvitalgluten, das bereits in den

Versuchen von Walther [22] und van Lengerich [21, 263, 264] eingesetzt worden war, wurden als

weitere alternative Rohstoffe drei Quellstärkeprodukte auf ihre Eignung getestet. Anschließend wurden

vergleichende Versuche zur Herstellung der Fischfutterpellets mit Natriumkaseinat- und

Erbsenproteinmehl-Emulsionen durchgeführt. Eine weitere Versuchsreihe diente der Optimierung der

Matrixrezeptur unter Berücksichtigung der Ölanteile. Abschließend wurde das Extrusionsverfahren

variiert, in dem nicht emulgiertes Öl der Extrusionsmasse zugegeben wurde. In einem solchen Prozess,

wie er beispielsweise von Yilmaz [258] beschrieben wurde, wird die Ölphase im Extruder durch die

grenzflächenaktiven Stoffe der Matrix ganz oder teilweise emulgiert.

4.3.3.1 Einfluss verschiedener gelbildender Matrixkomponenten auf die Pelleteigenschaften

Als gelbildende Rezepturkomponenten wurden ein Weizenvitalgluten, eine Weizenquellstärke, ein

Weizenquellmehl und eine Tapiokaquellstärke getestet. Die Weizenquellstärke wurde durch

Page 152: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 141

Kochextrusion und das Weizenquellmehl wurde durch Walzentrocknung hergestellt. Bei der chemisch

modifizierten Tapiokaquellstärke handelte es sich um ein Distärkephosphat. Durch die chemische

Modifikation können diese Stärken besonders rasch vernetzen und die Gelstrukturen sind stabil gegen-

über der Einwirkung von Scherkräften. Damit die Qualitätsmerkmale der Pellets möglichst direkt auf die

einzelnen Gelbildner zurückgeführt werden konnten, wurde die als sehr stabil beschriebene NaKas-

Emulsion als Ölkomponente gewählt. Der Gesamtfettgehalt der Masse wurde auf 30 Prozent TS einge-

stellt. Die strukturgebenden Komponenten, eine Mischung aus 75 Prozent Fischmehl und 25 Prozent des

jeweiligen Gelbildners, wurde mit 500 g/h konstant dosiert. Geringe Abweichungen in der Rezeptur-

zusammensetzung ergaben sich aus leicht schwankenden Dosierungen der Emulsion. In Tabelle 36 und

Anhang Tabelle 68 sind die einzelnen Rezepturen und deren Inhaltsstoffgehalte aufgeführt.

Tab. 36: Zusammensetzung der kaltextrudierten Fischfutter-Modellrezepturen mit NaKas-Emulsion und

verschiedenen Gelbildnern

Gelbildner Rezepturzusammensetzung Inhaltsstoffgehalte

Fischmehl [%TS]

Gelbildner [%TS]

NaKas+)

[%TS] Rapsöl+)

[%TS] Protein*)

[%TS] Stärke*)

[%TS] Fett*) [%TS]

Tapiokaquellstärke 56,5 18,8 2,3 22,5 42,8 18,6 30,1

Weizenquellstärke 56,4 18,8 2,3 22,6 42,7 18,6 30,2

Weizenquellmehl 55,5 18,5 2,4 23,7 44,1 14,6 31,1

Weizenvitalgluten 55,7 18,6 2,3 23,4 58,1 1,9 31,1

+) Bestandteile der NaKas-Emulsion *) rechnerisch ermittelt

Mit den Rezepturen wurden beim Extrudieren Stränge mit schnittfesten Texturen erhalten, wenn der

Gesamtwassergehalt der Matrices auf maximal 28,5 bis 30,7 Prozent eingestellt wurde. Es ergab sich

dann ein moderater Druck in der Düse von 3,9 bis 5,2 bar. Die SME betrug zwischen 41 und 57 Wh/kg

(Abb. 74). Die SME fiel für die mit Weizenvitalgluten hergestellten Extrudate am niedrigsten aus, ihr

Wert war jedoch für alle Extrudate niedrig. Kochextrusionsversuche mit Erbsenmehl (Kap. 4.2.1)

bewirkten auf derselben Laboranlage eine etwa zehnfach größere SME. Durch die relativ niedrige SME

und den niedrigen Düsendruck waren geeignete Bedingungen für die schonende Einarbeitung der

Emulsionströpfchen gegeben.

Die bei der Extrusion entstandenen Mikrostrukturen wurden an vollständig entölten Pellets mittels

Rasterelektronenmikroskopie sichtbar gemacht. Die aus den Rezepturen hergestellten Fischfutterpellets

waren durch sehr unregelmäßige und grobe innere Strukturen gekennzeichnet. Das zeigt beispielhaft

Abbildung 75 für die mit Weizenquellmehl hergestellten Pellets. In der Pelletmatrix waren sowohl relativ

große Hohlräume zwischen einzelnen Agglomeraten als auch sehr kleine Hohlräume in den

Agglomeraten sichtbar.

Page 153: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 142

Lipidphase: NaKas-Emulsion

0

10

20

30

40

50

60

Tapioka-

quellstärke

Weizen-

quellstärke

Weizen-

quellmehl

Weizen-

vitalgluten

SME

[Wh

/kg

]

0,0

1,0

2,0

3,0

4,0

5,0

6,0

SME

Druck (Düse)

Dru

ck (

se)

[bar]

Lipidphase: NaKas-Emulsion

0

10

20

30

40

50

60

Tapioka-

quellstärke

Weizen-

quellstärke

Weizen-

quellmehl

Weizen-

vitalgluten

SME

[Wh

/kg

]

0,0

1,0

2,0

3,0

4,0

5,0

6,0

SME

Druck (Düse)

Dru

ck (

se)

[bar]

Abb. 74: Einfluss der Gelbildner auf die SME und den Düsendruck bei der Extrusion der Rezepturen mit der NaKas-

Emulsion.

Der Ursprung dieser Hohlräume konnte sowohl durch vormals eingelagerte Öltröpfchen, durch eine

nicht ausreichende Verdichtung der Extrusionsmasse bei der Herstellung oder durch die mechanische

Beanspruchung bei der Entölung der Proben herrühren. Als vorsichtige Interpretation der

rasterelektronenmikroskopischen Aufnahmen konnte angenommen werden, dass zumindest ein Teil der

Kavernen durch einzelne oder durch koaleszierte Öltröpfchen aus der Emulsion verursacht wurden.

Inwieweit und zu welchem Anteil Emulsionströpfchen durch die Beanspruchung aufgebrochen wurden

und koaleszierten, konnte aufgrund der heterogenen Matrixstruktur aus den Bildern nicht abgeschätzt

werden. Die einzelnen Aufnahmen der Proben (Abb. 75, Abb. 78) ließen somit auch keine Rückschlüsse

auf die spezifischen Einflüsse der verwendeten Gelbildner zu.

Die Extrudatstränge wiesen beim Austreten aus der Düse eine überwiegend glatte, kaum ölige

Oberfläche auf. Da die Extrusionsanlage über keine Düsen-Granuliereinrichtung verfügte, wurden die

Stränge manuell durch kreisende Bewegungen im Auffangsgefäß zerkleinert. Dabei brachen die Stränge

in stabile Bruchstücke, die der ein- bis vierfachen Länge ihres Durchmessers entsprachen (Abb. 78). Die

Extrudatstränge mit Tapioka- und Weizenquellstärke waren besonders stabil, die Weizenquell-

mehlrezeptur führte zu Strängen mit einer besonders glatten, allerdings auch etwas öligen Oberfläche.

Durch das anschließende Trocken verfestigten sich die Pellets weiter, wobei ihre Oberflächen-

eigenschaften nahezu unverändert blieben. Selbst nach mehrmonatiger Lagerung zeigten die Produkte

keinen Ölaustritt und keine Neigung zu Verbackungen.

Page 154: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 143

Abb. 75: Rasterelektronenmikroskopische Aufnahme der inneren Struktur eines entölten Fischfutterpellets.

Gelbildner: Weizenquellmehl, NaKas-Emulsion, 30 % Gesamtfett.

Durch die Trocknung nahm der Pelletdurchmesser um bis zu 0,12 mm ab, wodurch die

Pelletquerschnittsfläche auf circa 90 Prozent des Düsenquerschnittes schrumpfte. Die Schrumpfung war

bei den mit Weizenquellmehl hergestellten Pellets am kleinsten. Der Extrusions- und Trocknungsprozess

führte zu einer Dichte der Pellets von 1,2 bis 1,3 g/mL, der eine Sinkgeschwindigkeit von 0,07 bis

0,09 m/s entsprach. Somit war die Forderung nach langsam sinkenden Pellets, wie sie an Lachsfutter-

mittel gestellt wird, erfüllt. Dass die Sinkgeschwindigkeit bei gleicher Pelletdichte im Vergleich zu den

untersuchten größeren Pellets (Kap. 4.2) langsamer war, konnte auf das größere Oberflächen/Volumen-

Verhältnis zurückgeführt werden. Die zögerliche Oberflächenbenetzung und kleinste anhaftende

Luftbläschen verlangsamten das Absinken. In Abbildung 76 sind Schrumpfungsindex sowie Pelletdichte

und Sinkgeschwindigkeit für die vier Rezepturen vergleichend dargestellt.

Page 155: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 144

0,00

0,25

0,50

0,75

1,00

1,25

1,50

Tapioka-

quellstärke

Weizen-

quellstärke

Weizen-

quellmehl

Weizen-

vitalgluten

Sch

rum

pfu

ng

sin

dex

[mm

²/m

m²]

,

Dic

hte

[g/m

l]

0,000

0,025

0,050

0,075

0,100

0,125

0,150Schrumpfung

Dichte

Sinkgeschwindigkeit

Sin

kges

chw

ind

igke

it[m

/s]

Lipidphase: NaKas-Emulsion

0,00

0,25

0,50

0,75

1,00

1,25

1,50

Tapioka-

quellstärke

Weizen-

quellstärke

Weizen-

quellmehl

Weizen-

vitalgluten

Sch

rum

pfu

ng

sin

dex

[mm

²/m

m²]

,

Dic

hte

[g/m

l]

0,000

0,025

0,050

0,075

0,100

0,125

0,150Schrumpfung

Dichte

Sinkgeschwindigkeit

Sin

kges

chw

ind

igke

it[m

/s]

Lipidphase: NaKas-Emulsion

Abb. 76: Einfluss der Gelbildner auf Schrumpfung, Dichte und Sinkgeschwindigkeit der Pellets am Beispiel von

Rezepturen mit NaKas-Emulsionen.

Die Stabilität der Pellets gegenüber mechanischer Beanspruchung wurde anhand der querschnitts-

bezogenen spezifischen Härte und dem Abriebverhalten charakterisiert. Die Messwerte für die

spezifische Härte reichten von 0,4 N/mm² bei der Weizenquellstärke- und der Weizenvitalglutenrezeptur

bis zu 0,9 N/mm² bei der Verwendung von Tapiokaquellstärke als Rezepturkomponente (Abb. 77). Die

deutlich niedrigere Härte der Produkte mit Weizenquellstärke und –vitalgluten war wohl durch

Unterschiede in den Strukturbildungseigenschaften der Gelbildner bedingt. Sie wurde möglicherweise

zusätzlich durch die bei der Messung vorhandene besonders niedrige Produktfeuchte der beiden

letztgenannten Pelletprodukte verstärkt. Diese Produkte besaßen trotz mehrtägiger Konditionierung bei

Raumklima nur Feuchtegehalte von 3,8 beziehungsweise 3,4 Prozent. Dadurch wiesen sie besonders

spröde Brucheigenschaften auf. Die Feuchten der beiden anderen Pelletprodukte mit Tapiokaquellstärke

und Weizenquellmehl lagen hingegen bei 5,1 respektive 5,4 Prozent. Die Pellethärten aller

kaltextrudierten Fischfutterpellets waren somit gegenüber den kochextrudierten Pellets (Kap. 4.2) trotz

höherer Stärke- oder Vitalglutenanteile deutlich niedriger. Unter den kochextrudierten Fischfutterpellets

hatte beispielsweise das kommerzielle gecoatete Lachsfuttermittel eine spezifische Härte von 1,6 N/mm².

Der Unterschied ergab sich durch die bei der Kochextrusion erfolgende Plastifizierung der Stärke und die

anders geartete Einbindung der Stärkekomponenten in die dabei entstehende Matrix. Dies wurde

zusätzlich durch den niedrigen Fettgehalt der Masse beim Kochextrudieren begünstigt.

Erwartungsgemäß führte die niedrige Härte der Pellets zu einem signifikanten Abrieb während intensiver

mechanischer Beanspruchung. Dabei wiesen die Pellets aus der Rezeptur mit Tapiokaquellstärke mit

4,4 Prozent den kleinsten Feingutanteil auf, und die sehr weichen sowie spröden Pellets mit

Weizenquellstärke besaßen mit 7,4 Prozent Abrieb die niedrigste Stabilität. Diese Ergebnisse wiesen

Page 156: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 145

somit erneut auf die besonders positiv zu bewertenden strukturgebenden Eigenschaften des

Tapiokastärkeprodukts hin.

Die Werte für den Abrieb waren jedoch im Vergleich zu den kochextrudierten Pellets hoch. Dazu trugen

die Pelletzusammensetzung, die Prozessbedingungen im Extruder, das höhere Oberflächen-Volumen-

verhältnis und die fehlende Granuliereinrichtung bei. Letzterer negativer Einfluss ergab sich durch die

manuelle Zerkleinerung der Produktstränge, die an den Bruchflächen zu scharfen Kanten führte, die im

Laufe der mechanischen Beanspruchung bevorzugt abgerieben wurden. Dieser Effekt wird in

Abbildung 78 am Beispiel der Pellets mit Weizenquellstärke besonders anschaulich. Die hohen Werte für

den Abrieb bedeuteten jedoch auch, dass die Ölbindung innerhalb der Pellets fest war. Wenn größere

Ölmengen im Laufe des Abriebtests aus den Pellets ausgetreten wären, hätten sich dadurch die

Reibungskräfte zwischen den Pellets und zwischen den Pellets und der Mischerwandung stark reduziert

und die feinen Partikel des Abriebs hätten sich an die Pelletoberflächen geheftet. Dadurch hätten zu

kleine Analysenwerte für den Abrieb nur scheinbar auf eine hohe Pelletstabilität hingewiesen.

Tapioka-

quellstärke

Weizen-

quellstärke

Weizen-

quellmehl

Weizen-

vitalgluten

spez

ifis

che

Här

te[N

/mm

²]

Ab

rieb

[%]

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

1,2

0

2

4

6

8

10

10 spez. Härte

Abrieb

b

a

c

b

Lipidphase: NaKas-Emulsion

Tapioka-

quellstärke

Weizen-

quellstärke

Weizen-

quellmehl

Weizen-

vitalgluten

spez

ifis

che

Här

te[N

/mm

²]

Ab

rieb

[%]

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

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0

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4

6

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10

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

1,2

0

2

4

6

8

10

10 spez. Härte

Abrieb

10 spez. Härte

Abrieb

b

a

c

b

Lipidphase: NaKas-Emulsion

Abb. 77: Einfluss der Gelbildner auf die spezifische Härte und den Abrieb der Fischfutterpellets hergestellt aus den

Rezepturen mit der NaKas-Emulsion.

Die Stabilität aller Pelletproben war nach zehnminütiger Beanspruchung in Wasser mit 93 Prozent des

skalierten Messwertes hoch. Allerdings zeigten sich bei näherer Betrachtung Unterschiede in der

Stabilität. Während die Pellets mit Tapiokaquellstärke und Weizenvitalgluten nach der Beanspruchung

nahezu unverändert stabil erschienen, wurden bei Pellets mit Weizenquellstärke und Weizenquellmehl

deutliche Auflösungen an den Oberflächen sichtbar (Abb. 78). Trotzdem waren alle kaltextrudierten

Pellets ausreichend wasserstabil, um sie in freischwimmende Gehege als Futter einbringen zu können.

Diese Gehege weisen für die Lachszucht typischerweise Netztiefen von 15 bis 20 m auf, so dass sich auf

Grund der gemessenen Sinkgeschwindigkeit der Pellets von 0,08 m/s eine mittlere Verweildauer der

Page 157: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 146

Pellets im Gehege von näherungsweise vier bis fünf Minuten ergeben würde. Diese Zeit reicht für die

Lachse aus, um die Pellets auf ihrem Weg durch das Gehege schnappen zu können.

Tapiokaquellstärke-rezepturNaKas-Emulsion

Gesamtfettgehalt 30 %TS

Weizenquellstärke-rezepturNaKas-Emulsion

Gesamtfettgehalt 30 %TS

nach derTrocknung

nach demWasserstabilitätstest (10 min)

nach demAbriebtest

Tapiokaquellstärke-rezepturNaKas-Emulsion

Gesamtfettgehalt 30 %TS

Weizenquellstärke-rezepturNaKas-Emulsion

Gesamtfettgehalt 30 %TS

nach derTrocknung

nach demWasserstabilitätstest (10 min)

nach demAbriebtest

Abb. 78: Fischfutterpellets nach der Herstellung, nach dem Abriebtest und nach dem Wasserstabilitätstest.

Die Versuche zeigten, dass alle vier getesteten Gelbildner für das Kaltextrusionsverfahren geeignet sind

und es mit den gewählten Rezepturen und Prozessbedingungen tatsächlich möglich ist, Fischfutterpellets

mit einem Fettgehalt von 30 Prozent TS herzustellen. Im direkten Vergleich der Gelbildner ergab der

Einsatz der Tapiokaquellstärke die günstigsten Pelleteigenschaften, der Einsatz von Weizenvitalgluten

ermöglichte dagegen den Verzicht auf Stärke als Bindemittel. Damit konnte gegenüber dem Einsatz der

für Lachse schwerverdaulichen Stärken ein höherer Proteingehalt im Pellet, und somit eine für Lachse

höhere Nährstoffdichte, erreicht werden. Für eine industrielle Umsetzung des Verfahrens dürften aus

Kostengründen die Gelbildner Weizenquellmehl und Weizenvitalgluten besonders geeignet sein.

In den nachfolgenden Versuchen wurde das Weizenquellmehl jedoch nicht weiter getestet. Stattdessen

wurden mit der Weizenquellstärke und dem Weizenvitalgluten dessen wesentliche funktionelle

Bestandteile im Hinblick auf die Pelleteigenschaften weiter geprüft. Das diente der direkten Zuordnung

von Prozess- und Qualitätseffekten dieser Inhaltsstoffe auf die Pelleteigenschaften.

4.3.3.2 Vergleichende Untersuchung zur Verwendung von NaKas- und EPM-Emulsionen als

Rezepturkomponente

Die Untersuchungen zur Emulsionsbildung (Kap. 4.3.2) haben die gegenüber EPM überragenden

Emulgiereigenschaften von NaKas zur Herstellung sehr stabiler und feinster Emulsionströpfchen mit einer

engen Tröpfchengrößenverteilung bei relativ niedriger Emulgatorkonzentration belegt. EPM ist jedoch

deutlich billiger als NaKas, was es für die industrielle Umsetzung sehr interessant macht. Daher sollte die

Page 158: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 147

Eignung der EPM-Emulsion für das Kaltextrusionsverfahren zur Herstellung von Fischfutterpellets im

Vergleich zur NaKas-Emulsion in vergleichenden Untersuchungen ermittelt werden. Die EPM-Emulsion

wurde analog zu den vorausgegangenen Versuchen in drei unterschiedlichen Modellrezepturen für die

Fischfutterpellets mit einem Gesamtfettgehalt von 30 Prozent TS getestet (Tab. 37).

Tab. 37: Zusammensetzung der kaltextrudierten Fischfutter-Modellrezepturen mit EPM-Emulsion und

verschiedenen Gelbildnern

Gelbildner Rezepturzusammensetzung Inhaltsstoffgehalte

Fischmehl

[%TS] Gelbildner

[%TS] EPM+)

[%TS] Rapsöl+)

[%TS] Protein*)

[%TS] Stärke*)

[%TS] Fett*) [%TS]

Tapiokaquellstärke 52,9 17,7 5,9 23,5 42,8 17,6 30,9

Weizenquellstärke 52,8 17,6 5,9 23,6 42,7 17,5 31,0

Weizenvitalgluten 53,0 17,7 5,9 23,5 56,5 1,9 31,1

+) Bestandteile der EPM-Emulsion *) rechnerisch ermittelt

Die mit der EPM-Emulsion hergestellten Pellets glichen äußerlich den mit der NaKas-Emulsion

hergestellten (Kap. 4.3.3.1). Es stellten sich bei der Herstellung auch ähnliche Werte für den Düsendruck

und die SME ein (Anhang Tab. 68, 69). Auffällig war, dass sich die Weizenvitalglutenrezeptur in dieser

Versuchsreihe sensitiver gegenüber der Wasserzufuhr in die extrudierte Masse erwies, so dass sich erst

bei einem relativ niedrigen Wassergehalt von 24 Prozent eine schnittfeste Textur des Extrudatstrangs

ergab. Die in Abbildung 77 dargestellten rasterelektronenmikroskopischen Aufnahmen deuteten darauf

hin, dass die Verwendung der EPM-Emulsion zu einer ähnlichen inneren Struktur der Pellets führte wie

dies für den Einsatz der NaKas-Emulsion beschrieben wurde.

Die Trocknung der Pellets führte im Falle der Rezepturen mit der EPM-Emulsion zu einer Abnahme der

Pelletquerschnittsfläche auf bis zu 83 Prozent des Ausgangswertes gegenüber circa 90 Prozent bei den

mit NaKas-Emulsion hergestellten Pellets. Die gemessenen Pelletdichte und Sinkgeschwindigkeit der mit

den beiden Emulsionen hergestellten Pellets waren jedoch ähnlich groß.

In der Abbildung 79 ist der Einfluss der Emulsionen und der Gelbildner auf die spezifische Härte und den

Abrieb der Fischfutterpellets dargestellt. Es ist trotz der großen Standardabweichung in den einzelnen

Versuchen tendenziell zu erkennen, dass der Einfluss der Gelbildner auf die spezifische Härte größer war

als derjenige der beiden verschiedenen Emulsionen. Die relativ höchste spezifische Härte besaßen die mit

dem Tapiokaquellstärkeprodukt hergestellten Pellets. Der Abrieb war bei allen mit der EPM-Emulsion

hergestellten Pellets kleiner als bei den mit NaKas-Emulsion hergestellten.

Page 159: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 148

Gelbildner: Weizenquellstärke, EPM-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Tapiokaquellstärke, NaKas-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Weizengluten, NaKas-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Weizenquellstärke, NaKas-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Weizengluten, EPM-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Tapiokaquellstärke, EPM-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Weizenquellstärke, EPM-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Tapiokaquellstärke, NaKas-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Weizengluten, NaKas-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Weizenquellstärke, NaKas-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Weizengluten, EPM-Emulsion,

30% Gesamtfett

Gelbildner: Tapiokaquellstärke, EPM-Emulsion,

30% Gesamtfett

Abb. 79: Rasterelektronenmikroskopische Aufnahmen der inneren Pelletstrukturen verschiedener

Formulierungen mit NaKas- oder EPM-Emulsionen.

Die Stabilität der Pellets nach zehnminütiger Beanspruchung in Wasser war mit 94,3 bis 95,1 Prozent des

skalierten Messwerts für alle EPM-Rezepturen geringfügig höher als für die NaKas-Rezepturen mit 92,9

bis 93,3 Prozent. Die Oberfläche der mit Weizenvitalgluten als Gelbildner hergestellten Pellets erschien

aufgrund der Unlöslichkeit des Weizenvitalglutens, weniger angegriffen zu sein als die Oberflächen der

Page 160: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 149

mit den anderen Gelbildnern hergestellten Pellets. Das galt sowohl für die mit der NaKas- als auch für

die mit der EPM-Emulsion hergestellten Pellets.

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

1,2

NaKas EPM NaKas EPM NaKas EPM

0

2

4

6

8

10

1212spez. Härte

Abrieb

spez

ifis

che

Här

te[N

/mm

²]

Ab

rieb

[%]

Tapioka-quellstärke

Weizen-quellstärke

Weizen-vitalgluten

a

b

c,d

b,c

c

d

0,0

0,2

0,4

0,6

0,8

1,0

1,2

NaKas EPM NaKas EPM NaKas EPM

0

2

4

6

8

10

1212spez. Härte

Abrieb

spez

ifis

che

Här

te[N

/mm

²]

Ab

rieb

[%]

Tapioka-quellstärke

Weizen-quellstärke

Weizen-vitalgluten

a

b

c,d

b,c

c

d

Abb. 80: Einfluss der Emulsion auf spezifische Härte und Abrieb von Fischfutterpellets mit verschiedenen

Gelbildnern.

Die Untersuchungen zeigten, dass beide Emulsionen und die drei Gelbildner für die Herstellung von

pelletierten Fischfuttermitteln geeignet sind. Die Pellets wiesen eine ausreichende spezifische Härte und

Abriebfestigkeit auf. Hervorzuheben ist, dass die mit EPM-Emulsion hergestellten Pellets nur moderat

weniger fest waren als die mit der NaKas-Emulsion hergestellten. Die verwendeten Gelbildner bieten

aufgrund ihrer unterschiedlichen physikalischen Eigenschaften überdies eine Reihe von Optimierungs-

möglichkeiten für die Ausbildung der morphologischen Merkmale der Pellets.

4.3.3.3 Optimierung der Pelletmatrix durch Kombination von Quellstärken und

Weizenvitalgluten sowie Variation des Emulsionsanteils

Die Verwendung der stärkebasierten Gelbildner führte im Vergleich zu Weizenvitalgluten zu einer

höheren Pelletfestigkeit. Das beruhte auf der Wasserbindung, die bei den Weizenvitalgluten-haltigen

Massen unter den gewählten Bedingungen gegenüber der in den Stärkeprodukt-haltigen Massen

geringer war. So ließ sich mit Weizenvitalgluten bei den Versuchen mit der EPM-Emulsion in der Masse

ein Wassergehalt von nur maximal 24 Prozent einstellen. Das kann eine unvollständige Quellung und

Vernetzung des Vitalglutens zur Folge gehabt haben, welche sich negativ auf die Pelletfestigkeit

ausgewirkt haben kann. Eine Ursache für die niedrige Wasserbindung könnte dabei eine verzögerte

Wasseraufnahme des Vitalglutens nach der Zugabe der Emulsion in Verbindung mit der sehr kurzen

Knetzone und entsprechend kurzen Verweildauer im Extruder gewesen sein.

Page 161: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 150

Aufgrund der unterschiedlichen Eigenschaften der Gelbildner wurde versucht, durch Kombination der

Gelbildner Quellstärke und Weizenvitalgluten miteinander deren jeweiligen Einfluss auf die Struktur-

merkmale der Pellets im Sinne einer Optimierung dieser Merkmale abzustimmen (Tab. 38).

Tab. 38: Rezepturen zur Herstellung kaltextrudierter Fischfutterpellets mit optimierten Eigenschaften

Gelbildner Rezepturzusammensetzung Inhaltsstoffgehalte

Fischmehl

[%TS]

Quell-stärke [%TS]

Weizen-vitalgluten

[%TS]

EPM+)

[%TS]

Rapsöl+)

[%TS]

Protein*)

[%TS]

Stärke*)

[%TS]

Fett*)

[%TS]

Tapiokaquellstärke-

Weizenvitalgluten 52,8 8,8 8,8 5,9 23,7 48,9 9,7 31,0

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten 52,8 8,8 8,8 5,9 23,7 48,9 9,7 31,0

Vergleichsrezepturen aus Kap. 4.3.3.2

Tapiokaquellstärke 52,9 17,7 --- 5,9 23,5 42,8 17,6 30,9

Weizenquellstärke 52,8 17,6 --- 5,9 23,6 42,7 17,5 31,0

Weizenvitalgluten 53,0 --- 17,7 5,9 23,5 56,5 1,9 31,1

+) Bestandteile der EPM-Emulsion *) rechnerisch ermittelt

Erwartungsgemäß ergaben sich bei der Versuchsdurchführung mit den kombiniert eingesetzten

Gelbildnern Prozessgrößen und Produkteigenschaften (Tab. 39, Anhang Tab. 71), die im Bereich

derjenigen der zuvor getesteten Rezepturen lagen. Durch die teilweise Substitution der

Stärkekomponente gegen Weizenvitalgluten erhöhte sich der Proteinanteil in der Futtermittel-

trockenmasse gegenüber dem Einsatz von Quellstärke allein um etwa 6 Prozent und der Stärkegehalt

nahm entsprechend anteilsmäßig ab.

Tab. 39: Übersicht über die Prozessgrößen und Pelleteigenschaften bei Einsatz unterschiedlicher Gelbildner

Gelbildner

Tapiokaquellstärke-Weizenvitalgluten

Weizenquellstärke-Weizenvitalgluten

Tapioka-quellstärke

Weizen-quellstärke

Weizen-vitalgluten

EPM-Emulsion, Fettgehalt 30 %

Fettgehalt1) [%TS] 30,5 32,2 28,5 29,2 31,2

Wassergehalt nach

Emulsionszugabe2) [%] 25,1 22,9 28,7 27,1 23,7

SME [Wh/kg] 52,1 53,8 54,2 51,7 40,5

Düsendruck [bar] 4,4 4,6 3,7 5,6 4,8

Pelletdichte [g/mL] 1,3 1,2 1,3 1,4 1,1

Sink-

geschwindigkeit [m/s] 0,07 0,07 0,09 0,09 0,08

spez. Härte [N/mm] 0,74 0,37 0,70 0,52 0,36

Abrieb [%] 4,2 5,4 2,4 3,9 4,6

Wasserstabilität

(10 min) [%] 94,4 96,2 94,4 95,1 94,3

1) gemessen 2) berechnet

Page 162: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 151

Die Mischung aus Tapiokaquellstärke und Weizenvitalgluten führte zur erhofften Optimierung der

Pelleteigenschaften. Im Vergleich zum alleinigen Einsatz von Tapiokaquellstärke nahm die Pellethärte

nochmals etwas zu, es kam allerdings gleichzeitig zu einer Zunahme des Abriebs. Demgegenüber führte

die anteilige Zugabe von Weizenquellstärke im Vergleich zum Einsatz von Weizenvitalgluten nur zu

marginal besseren Pelleteigenschaften.

Die bereits diskutierte verzögerte oder reduzierte Wasseraufnahme des Weizenvitalglutens im Vergleich

zur Quellstärke zeigte sich auch bei der Verwendung der Gelbildnerkombination deutlich. Der

eingestellte Wassergehalt der Masse betrug bei der Tapiokaquellstärke/Weizenvitalgluten-Mischung

25,1 Prozent gegenüber 28,7 Prozent bei der Tapiokaquellstärke. Bei der Weizenquellstärke/

Weizenvitalgluten-Mischung konnte sogar nur ein maximaler Wassergehalt von 22,9 Prozent eingestellt

werden, um noch einen schnittfähigen Extrudatstrang zu erhalten.

In einer weiteren Versuchsreihe wurde die Dosage des Emulsionsanteils variiert. Dies führte zu mehreren

Effekten. Eine Verringerung des Emulsionsanteils hatte eine Reduktion des Fettgehalts in der Rezeptur

zur Folge. Gleichzeitig stieg dadurch der Anteil gelbildender Inhaltsstoffe in der Matrix. Das zunehmende

Verhältnis von plastifizierbaren, gelbildenden Matrixanteilen zur dispersen Ölphase der Emulsion

begünstigte die Einbettung der Öltröpfchen (vgl. Kap. 4.3.1 und 4.3.2, Gl.13). Zudem verschob sich bei

sich änderndem Emulsionsanteil die Verteilung der Wasserzugabe. Eine Reduktion der Emulsionszugabe

an der zweiten Zugabestelle am Extrudergehäuse (Port II) führte dazu, dass an dieser Stelle auch eine

kleinere Wassermasse entsprechend ihrem Anteil in der reduzierten Emulsionsmasse dosiert wurde. Um

etwa diese Wassermasse konnte die Wasserdosierung an der ersten Zugabestelle (Port I) erhöht werden.

Dadurch befand sich bereits zu einem frühen Zeitpunkt im Extrusionsprozess ein hoher Wasseranteil in

der Masse, der eine Verbesserung des Quellungs- und Vernetzungsverhaltens der Gelbildner bewirkte.

Dies wirkte sich auch auf die Viskosität der extrudierten Masse aus. Durch die Zunahme der Viskosität in

der Extrusionsmasse erhöhte sich die auf die Öltröpfchen wirkende Scherbelastung im Bereich der

Emulsionszugabe. Eine Erhöhung des Emulsionsanteils wirkte den beschriebenen Auswirkungen auf die

Extrusionsmasse entsprechend entgegen. Die untersuchten Modellrezepturen sind in Tabelle 40

aufgeführt.

Bereits während der Versuchsdurchführung zeigte sich der zu erwartende Einfluss unterschiedlicher

Emulsionsanteile auf die SME und den Druck an der Düse (Abb. 81). Die Rezepturen mit den kleinsten

Emulsionsanteilen wiesen die höchsten Werte für SME und Düsendruck auf. Mit einem stufenweise von

17 Prozent auf maximal 46 Prozent erhöhten absoluten Emulsionsanteil fielen diese Werte dann

kontinuierlich ab. SME- und Druckwerte werden von der Masseviskosität stark beeinflusst. Der bei einem

niedrigen Emulsionsanteil vorliegende relativ hohe Anteil von Gelbildnern und die dann frühere Wasser-

verfügbarkeit führten zu einer Zunahme der Viskosität in der Extrusionsmasse. Aufgrund der weitaus

Page 163: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 152

höheren Wasserbindekapazität der Gelbildner gegenüber dem Fischmehl, konnte ein hoher Wasser-

gehalt in der Masse eingestellt werden.

Tab. 40: Zusammensetzung der kaltextrudierten Fischfutter-Modellrezepturen mit EPM-Emulsion und kombinierten

Gelbildnern bei verschiedenen Emulsionsanteilen

Gelbildner Rezepturzusammensetzung Inhaltsstoffgehalte

Fischmehl

[%TS]

Quellstärke

[%TS]

Weizen-vitalgluten

[%TS]

EPM+)

[%TS]

Rapsöl+)

[%TS]

Protein*)

[%TS]

Stärke*)

[%TS]

Fett*)

[%TS]

Tapiokaquellstärke-

Weizenvitalgluten

63,4 10,6 10,6 3,1 12,4 56,4 11,6 21,1

58,5 9,7 9,7 4,4 17,6 52,9 10,7 25,7

52,8 8,8 8,8 5,9 23,7 48,9 9,7 31,0

47,2 7,9 7,9 7,4 29,6 44,9 8,7 36,3

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

63,2 10,5 10,5 3,1 12,6 56,3 11,6 21,2

58,5 9,7 9,7 4,4 17,6 52,9 10,7 25,7

52,9 8,8 8,8 5,9 23,6 48,9 9,7 31,0

47,2 7,9 7,9 7,4 29,6 44,9 8,7 36,3

+) Bestandteile der EPM-Emulsion *) rechnerisch ermittelt

Die beiden Grundrezepturen zeigten ein unterschiedliches Verhalten bezüglich des Düsendrucks. Dieser

lag bei Tapiokaquellstärke-Weizenvitalgluten für die Gesamtfettgehaltsstufen von 20 bis 30 Prozent TS

nahezu gleich auf. Bei anteiligem Einsatz von Weizenquellstärke hatte der Fettgehalt einen deutlichen

Einfluss auf den Düsendruck, der umso niedriger war, je mehr Fett in der Rezeptur enthalten war. Die

Tapiokaquellstärke zeigte bereits in vorausgegangenen Versuchen gegenüber Weizenquellstärke eine

höhere Wasserbindekapazität und ermöglichte damit einen höheren Wassergehalt in den Massen. Dies

führte offenbar gerade bei dem relativ hohen Anteil an Tapiokaquellstärke zu einem gegenüber

Weizenquellstärke moderateren Viskositätsanstieg in der Extrusionsmasse und zu einem niedrigeren

Fließwiderstand in der Düse.

Anhand rasterelektronenmikroskopischer Aufnahmen wurden die Auswirkungen unterschiedlicher

Emulsionsanteile auf die Pelletmorphologie sichtbar gemacht. Abbildung 82 zeigt ein entöltes Fisch-

futterpellet mit einem theoretischen Trockenmassenanteil der Emulsion von 15,5 Prozent beziehungs-

weise einem Gesamtfettgehalt von 21,1 Prozent TS. Im Vergleich zu weiteren Aufnahmen von Fisch-

futterpellets mit höheren Emulsionsanteilen (Abb. 75, 79) schien die Matrixstruktur in dieser Aufnahme

einen höheren plastifizierten und vernetzten Anteil zu enthalten. Im plastifizierten Anteil ist zudem eine

Vielzahl kleiner Hohlräume zu sehen. Wie bereits diskutiert, erlaubten die mikroskopischen Aufnahmen

keine Quantifizierung der Öl-Einbettung. Jedoch lieferte die Aufnahme einen Hinweis, dass diese Pellets

aufgrund des hohen plastifizierten Anteils und der kleinteiligen Verteilung der Hohlräume über eine

besonders hohe Stabilität und eine gute Ölbindung verfügten.

Page 164: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 153

0

10

20

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40

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100

Tapiokaquellstärke-

Weizenvitalgluten

20Fettgehalt[%TS]

25 30 35 20 25 30 350,0

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SME

Druck (Düse)

SME

[Wh

/kg

]

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ck (

se)

[bar]

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

Lipidphase: EPM-Emulsion

0

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Tapiokaquellstärke-

Weizenvitalgluten

20Fettgehalt[%TS]

25 30 35 20 25 30 350,0

1,0

2,0

3,0

4,0

5,0

6,0

7,0

8,0

SME

Druck (Düse)

SME

Druck (Düse)

SME

[Wh

/kg

]

Dru

ck (

se)

[bar]

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

Lipidphase: EPM-Emulsion

Abb. 81: Einfluss des Emulsionsanteils bzw. des Gesamtfettgehalts auf die SME und den Düsendruck bei zwei

Modellrezepturen.

Abb. 82: Rasterelektronenmikroskopische Aufnahme der inneren Struktur eines entölten Fischfutterpellets.

Gelbildner: Tapiokaquellstärke-Weizenvitalgluten, EPM-Emulsion, 20 % Gesamtfett.

Die Abhängigkeit der Pelletstabilität vom Emulsionsanteil bestätigte sich in den Härte- und

Abriebbestimmungen, deren Ergebnisse in Abbildung 83 dargestellt sind. Die niedrigsten Emulsions-

anteile führten für beide Gelbildnerkombinationen zu einer hohen spezifischen Pellethärte von 1,6 und

2,0 N/mm². Als Gesamtfettgehalt wurden für diese Pellets 21,7 und 22,6 Prozent TS gemessen. Mit

zunehmendem Emulsionsanteil reduzierte sich die Pellethärte. Die Pellets beider Grundrezepturen mit

einem Gesamtfettgehalt von 35 Prozent TS sowie im Falle der Gelbildnerkombination Weizen-

quellstärke-Weizenvitalgluten auch die Pellets mit einem Gesamtfettgehalt von 30 Prozent TS wiesen nur

Page 165: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 154

relativ niedrige spezifische Härtewerte von < 0,5 N/mm² auf. Solche Pellets sind für eine industrielle

Verarbeitung und Logistik nicht ausreichend stabil.

Die Unterschiede in der Pellethärte spiegelten sich auch in den Werten für den Abrieb wider. Der Abrieb

stieg mit sinkender Pellethärte tendenziell an. Allerdings nahm bei den beiden Rezepturen mit den

jeweils höchsten Emulsionsanteilen der Abrieb trotz niedriger Pellethärte wieder stark ab. Dieses

Phänomen, das vermutlich auf Schmier- und Adhäsionseffekte zurückführbar war, wurde bereits an

anderer Stelle für sehr fettreiche Pellets beobachtet und diskutiert (vgl. Kap. 4.3.3.1).

0,0

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spez. Härte

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Tapiokaquellstärke-

Weizenvitalgluten

20Fettgehalt[%TS]

25 30 35 20 25 30 35

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

spez

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che

Här

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[%]

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c

d

b

ec

Lipidphase: EPM-Emulsion

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0,6

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1,8

2,1

2,4

2,7

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10

spez. Härte

Abrieb10

spez. Härte

Abrieb

Tapiokaquellstärke-

Weizenvitalgluten

20Fettgehalt[%TS]

25 30 35 20 25 30 35

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

spez

ifis

che

Här

te[N

/mm

²]

Ab

rieb

[%]

a

p > 0,95

a

b

c

d

b

ec

Lipidphase: EPM-Emulsion

Abb. 83: Einfluss des Emulsionsanteils und damit des Gesamtfettgehalts auf spezifische Härte und Abrieb der

Fischfutterpellets bei zwei Modellrezepturen.

Ergänzend wurden der Schrumpfungsindex sowie Dichte, Sinkgeschwindigkeit und Wasserstabilität der

Pellets ermittelt (Abb. 84, Anhang Tab. 70). Die Unterschiede zwischen den einzelnen Rezepturen waren

gering. Die ermittelten Sinkgeschwindigkeiten von 0,07 bis 0,09 m/s lagen in einem für Salmoniden

günstigen Bereich. Die gemessenen Wasserstabilitäten nach 10 minütiger Beanspruchung in Wasser

betrugen zwischen 93,1 und 96,3 Prozent (Anhang Tab. 70), wobei sich kein Zusammenhang zum

Gesamtfettgehalt ableiten ließ. Allerdings waren die Pelletoberflächen mit zunehmendem Fettgehalt

deutlich stärker angelöst. Für eine längere Beanspruchungsdauer der Pellets wurde daher für Pellets mit

niedrigem Fettgehalt eine längere Wasserstabilität als für diejenigen mit einem hohen Fettgehalt

vermutet.

Page 166: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 155

0,00

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Schrumpfung

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Sinkgeschwindigkeit

Sch

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m²]

,

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[g/m

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Sin

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chw

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/s]

Tapiokaquellstärke-

Weizenvitalgluten

20Fettgehalt[%TS]

25 30 35 20 25 30 35

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

Lipidphase: EPM-Emulsion

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Schrumpfung

Dichte

Sinkgeschwindigkeit

Sch

rum

pfu

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,

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[g/m

l]

Sin

kges

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ind

igke

it[m

/s]

Tapiokaquellstärke-

Weizenvitalgluten

20Fettgehalt[%TS]

25 30 35 20 25 30 35

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

Lipidphase: EPM-Emulsion

Abb. 84: Einfluss des Emulsionsanteils bzw. des Gesamtfettgehalts auf Schrumpfung, Dichte und

Sinkgeschwindigkeit der Pellets bei zwei Modellrezepturen.

Aus den Versuchen mit kombiniertem Einsatz von Quellstärke und Weizenvitalgluten als Bindesystem in

den Fischfutterpellets wurde gefolgert, dass diese Kombination eine Verbesserung der physikalischen

Qualität der Fischfutterpellets gegenüber der Verwendung der Gelbildner als einzelne Komponente

bewirkte. Gegenüber dem Einsatz von Quellstärke alleine konnte gleichzeitig der Nährwert für

Salmoniden verbessert werden.

4.3.3.4 Auswirkungen des Einbringens der Ölphase in emulgierter oder freier Form

Extrusionsmassen mit darin eingebetteten feindispergierten Öltröpfchen können prinzipiell auf zwei

Arten erzeugt werden. Entweder wird eine bereits dispers vorliegende Ölphase, beispielsweise in Form

der natürlichen Zellmatrix des Rohstoffes oder einer Emulsion, zerstörungsfrei in die Masse eingebracht

oder die Ölphase wird im Extrusionsprozess selbst in der Matrix der Extrusionsmasse dispergiert und

stabilisiert (vgl. Kap. 2.5). Für die letztgenannte Variante muss in der Extrusionsmasse ein ausreichend

hoher Anteil emulgierend wirkender Rezepturkomponenten enthalten sein.

Mir den durchgeführten Untersuchungen wurde gezeigt, dass EPM geeignete emulgierende

Eigenschaften besitzt und in hohen Anteilen in Fischfuttermitteln eingesetzt werden kann (Kap. 4.1). Es

wurde daher abschließend eine Versuchsreihe durchgeführt, bei der die Ölphase in freier, nicht

voremulgierter Form der Extrusionsmasse zugegeben und diese Versuche mit den entsprechenden mit

EPM-Emulsion durchgeführten Versuchen (Kap. 4.3.3.3) verglichen wurde. Als Gelbildner wurden

Weizenquellstärke und Weizenvitalgluten eingesetzt. Bei der Versuchsgestaltung wurde darauf geachtet,

dass die Wasser- und Ölzugabe in gleichen relativen Anteilen und an gleicher Stelle im Extrusionsprozess

wie in den Versuchen mit Emulsion erfolgte. Als Variation wurde außerdem die Grundrezeptur ohne

EPM formuliert. Die verwendeten Rezepturen sind in Tabelle 41 aufgeführt.

Page 167: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 156

Tab. 41: Zusammensetzung der kaltextrudierten Fischfutter-Modellrezepturen mit Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten und Zusatz von EPM-Emulsion oder freiem Öl in verschiedenen Anteilen

Rezeptur Rezepturzusammensetzung Inhaltsstoffgehalte

Fischmehl

[%TS]

Weizen-quellstärke

[%TS]

Weizen-vitalgluten

[%TS]

EPM

[%TS]

Rapsöl

[%TS]

Protein*)

[%TS]

Stärke*)

[%TS]

Fett*)

[%TS]

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

mit EPM-Emulsion

63,2 10,5 10,5 3,1+) 12,6+) 56,3 11,6 21,2

58,5 9,7 9,7 4,4+) 17,6+) 52,9 10,7 25,7

52,9 8,8 8,8 5,9+) 23,6+) 48,9 9,7 31,0

47,2 7,9 7,9 7,4+) 29,6+) 44,9 8,7 36,3

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

mit EPM, mit Öl

63,2 10,5 10,5 3,1 12,6 56,3 11,6 21,2

58,5 9,7 9,7 4,4 17,6 52,9 10,7 25,7

52,9 8,8 8,8 5,9 23,6 48,9 9,7 31,0

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

ohne EPM #), mit Öl

67,0 10,4 10,4 --- 12,2 57,2 11,4 21,2

63,2 9,8 9,8 --- 17,3 53,9 10,7 25,7

59,2 8,9 8,9 --- 23,1 50,2 9,7 31,0

+) Bestandteile der EPM-Emulsion *) rechnerisch ermittelt #) EPM-Anteil ersetzt mit Fischmehl

Die Zunahme des Ölanteils beeinflusste den Herstellungsprozess und die Pelleteigenschaften auch, wenn

die Ölphase in freier Form zugegeben wurde in ähnlicher Weise, wie es vorausgehend für die Zugabe als

Emulsion beschrieben worden ist (Kap. 4.3.3.3). Nachfolgend werden die besonders relevanten

Fettgehaltsstufen 25 und 30 Prozent betrachtet. Die Analysenergebnisse aller Versuche sind im Anhang

in Tabelle 71 aufgeführt.

Die Form der Ölzugabe wirkte sich besonders auf die SME aus. Im Vergleich zur Zugabe der Ölphase als

Emulsion ging die SME bei der Zugabe von entsprechenden Anteilen an freiem Öl und Wasser zurück.

Die Höhe der SME hing auch von der Anwesenheit von EPM in der Rezeptur ab. Mit EPM in der Rezeptur

war die SME geringfügig niedriger als ohne EPM. Die hohe SME bei Verwendung der Emulsion beruhte

darauf, dass die Ölphase zumindest zu einem gewissen Anteil und für eine gewisse Zeit nach der Zugabe

zur Extrusionsmasse in der Emulsion geschützt vorlag. Dadurch wurde die gleitende und trennende

Wirkung des Öls gehemmt, so dass sich eine insgesamt höhere Viskosität in der Masse einstellen konnte

als bei der Zugabe des Öls in freier Form. die Art der Ölzugabe und die Anwesenheit von EPM in der

Rezeptur ließen hingegen keinen klaren Einfluss auf den Düsendruck erkennen. Die Messergebnisse für

die SME und den Düsendruck sind in Abbildung 85 dargestellt.

Page 168: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 157

0

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30

40

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SME

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/kg

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Dru

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se)

[bar]

SME

Druck (Düse)

Weizenquellstärke-Weizenvitalgluten

Fettgehalt 25% Fettgehalt 30%

EPM

-Em

uls

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Öl+

EPM

Öl,

ohn

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M

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EPM

-Em

uls

ion

Öl+

EPM

Öl,

ohn

e EP

M

0,0

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4,0

5,0

6,0

7,0

8,0

9,0

10,0

SME

[Wh

/kg

]

Dru

ck (

se)

[bar]

SME

Druck (Düse)

Weizenquellstärke-Weizenvitalgluten

Fettgehalt 25% Fettgehalt 30%

EPM

-Em

uls

ion

Öl+

EPM

Öl,

ohn

e EP

M

Abb. 85: Einfluss der Form der Ölzugabe als Emulsion oder als freies Öl sowie mit und ohne EPM auf die SME und

den Düsendruck bei der Herstellung von Fischfutterpellets mit unterschiedlichem Gesamtfettgehalt.

Die Messungen der spezifischen Pellethärte lieferten keinen klaren Hinweis auf einen durch die Form der

Ölzugabe oder den EPM-Einsatz bedingten Unterschied in der Pelletstruktur. Bei einem Gesamtfettgehalt

von 25 Prozent TS ergaben sich für die Pellets der Rezeptur mit EPM und zudosiertem Öl die höchsten

Werte, gefolgt von den Pellets mit zugegebener Emulsion (Abb. 86). Bei einem Gesamtfettgehalt von

30 Prozent TS waren bei beiden Formulierungen mit EPM die Härtewerte ähnlich groß. Bei beiden

Fettgehaltsstufen wiesen jeweils die Pellets ohne EPM die niedrigsten spezifischen Härtewerte auf.

Ähnlich uneinheitliche Messwerte wurden auch bei der Abriebbestimmung ermittelt. Bei den Versuchen

mit 25 Prozent Gesamtfettanteil ergaben die Pellets der beiden EPM-haltigen Rezepturen einen niedrigen

Abrieb von 2,8 und 3,2 Prozent. Demgegenüber hatten die Pellets ohne EPM einen hohen Abrieb von

4,8 Prozent. Bei Fettanteilen von 30 Prozent TS in den Pellets war der Abrieb aller Proben im hohen

Bereich von 4,5 bis 5,7 Prozent, wobei für die Pellets ohne EPM wiederum der höchste Abrieb gemessen

wurde.

Deutlichere Unterschiede als in den Messwerten der Analyse der Härte und Abriebstabilität zeigten sich

beim Betrachten der Pellets nach der Herstellung, nach der mechanischen Beanspruchung im Abriebtest

und nach dem Wasserstabilitätstest. In Abbildung 87 sind die jeweiligen Pellets mit einem Fettanteil von

30 Prozent TS abgebildet. Im direkten Vergleich zu den Pellets mit EPM-Emulsion hatten die Pellets,

denen freies Öl zugegeben worden war, nach der Herstellung eine geschlossene, glatte Oberfläche, die

besonders nach der mechanischen Beanspruchung im Abriebtest stärker glänzte und öliger war als die

des Vergleichs. Dies wurde als Hinweis auf eine geringere Fettbindung im Pellet gedeutet. Die Pellets der

Rezeptur ohne EPM waren nach dem Abriebtest zudem deutlich kleiner und daher weniger stabil als die

Page 169: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 158

Pellets mit EPM. Im Wasserstabilitätstest lösten sich die Pellets mit EPM-Emulsion deutlich weniger als

diejenigen, die mit freiem Öl hergestellt worden waren. Die Pellets ohne EPM besaßen im Vergleich zu

den EPM-haltigen Pellets bei Fettanteilen von 25 und 30 Prozent TS die jeweils niedrigste

Wasserstabilität.

0,0

0,2

0,4

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Weizenquellstärke-Weizenvitalgluten

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AbriebFettgehalt 25% Fettgehalt 30%

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0,2

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1,6

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2,0

0

1

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3

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5

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9

10

Weizenquellstärke-Weizenvitalgluten

spez

ifis

che

Här

te[N

/mm

²]

Ab

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[%]

a

10

spez. Härte

Abrieb10

spez. Härte

AbriebFettgehalt 25% Fettgehalt 30%

p > 0,95

b

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EPM

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Öl+

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Öl,

oh

ne

EPM

Abb. 86: Einfluss der Form der Ölzugabe als Emulsion oder als freies Öl sowie mit und ohne EPM auf spezifische

Härte und Abrieb von Fischfutterpellets mit unterschiedlichem Gesamtfettgehalt.

Die unterschiedliche Form der Ölzugabe und Rezepturgestaltung wirkte sich auf das Schrumpfverhalten

sowie die Pelletdichte und –sinkgeschwindigkeit nur wenig und überdies uneinheitlich aus (Abb. 88).

Tendenziell schrumpften die Pellets stärker, wenn die Ölphase als Emulsion zum Extrusionsprozess

zugegeben wurde. Die Dichte und das entsprechende Sinkverhalten lagen für alle Proben in einem für

Lachsfuttermittel günstigen Bereich.

Die Analysen der Pelletproben mit EPM-Emulsion und Öl+EPM ergaben insgesamt gesehen nur kleine

Unterschiede. Für die Zugabe der Ölphase als Emulsion sprachen die visuell erkennbare höhere

Ölbindung, die höhere Wasserstabilität und der niedrige Abrieb der Pellets. Die im Vergleich relativ

höheren Werte der SME deuteten auf eine intensivere Einarbeitung der Ölphase in die Extrusionsmasse

hin. Wurde kein EPM als Rezepturkomponente eingesetzt, war der einbringbare Fettgehalt, bei dem

noch stabile Pellets erzeugt werden konnten, wesentlich niedriger als bei den Rezepturen mit EPM. Ohne

Einsatz von EPM ergab sich bereits bei einem Fettgehalt von 20 Prozent TS im Pellet ein Abrieb von

4,4 Prozent, der für eine Nutzung der Pellets im technischen Maßstab zu groß wäre. EPM erwies sich

hingegen im Kaltextrusionsprozess als sehr wirksam, die Öl-Wasser-Grenzflächen zu stabilisieren und

dadurch zur Fettbindung und Strukturbildung in der Pelletmatrix beizutragen.

Page 170: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 159

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

EPM-EmulsionGesamtfettgehalt 30 %TS

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

mit Öl und EPMGesamtfettgehalt 30 %TS

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

mit Öl ohne EPMGesamtfettgehalt 30 %TS

nach derTrocknung

nach demWasserstabilitätstest

nach demAbriebtest

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

EPM-EmulsionGesamtfettgehalt 30 %TS

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

mit Öl und EPMGesamtfettgehalt 30 %TS

Weizenquellstärke-

Weizenvitalgluten

mit Öl ohne EPMGesamtfettgehalt 30 %TS

nach derTrocknung

nach demWasserstabilitätstest

nach demAbriebtest

Abb. 87: Fischfutterpellets hergestellt mit in unterschiedlicher Form zugegebener Ölphase nach der Herstellung,

nach dem Abriebtest und nach dem Wasserstabilitätstest.

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Weizenquellstärke-Weizenvitalgluten

Fettgehalt 25% Fettgehalt 30%

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Weizenquellstärke-Weizenvitalgluten

Fettgehalt 25% Fettgehalt 30%

Sch

rum

pfu

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m²]

,

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Schrumpfung

Dichte

Sinkgeschwindigkeit

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Öl,

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EPM

EPM

-Em

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Öl+

EPM

Öl,

oh

ne

EPM

Abb. 88: Einfluss der Form der Ölzugabe als Emulsion oder als freies Öl sowie mit und ohne EPM auf Schrumpfung,

Dichte und Sinkgeschwindigkeit von Fischfutterpellets mit unterschiedlichem Gesamtfettgehalt.

In Hinblick auf eine weitere Verbesserung des Prozesses und der Pelletqualität verspricht die Zugabe der

Ölphase in Form einer Emulsion ein höheres Potential gegenüber ihrer Zugabe in freier Form. Die beiden

Page 171: Wild Florian

Ergebnisse und Diskussion 160

Pelletproben mit EPM-Emulsion und Öl+EPM und einem Fettgehalt von 25 Prozent TS genügten

annähernd den Anforderungen an Lachs- und Forellenfuttermitteln hinsichtlich der physikalischen

Eigenschaften und des Gesamtenergiegehalts.

Mit den durchgeführten Versuchen wurden erste Erkenntnisse zur Herstellung von Fischfutterpellets in

einem Kaltextrusionsverfahren gewonnen. Dabei wurde die generelle Möglichkeit nachgewiesen,

Lachsfutterformulierungen mit Fettgehalten bis zu 35 Prozent TS zu stabilen Pellets ausformen zu

können. Mit den verwendeten Analysemethoden ließen sich die Einflüsse der Verfahrens- und

Rezepturgestaltung auf die Pelletstruktur jedoch nur indirekt untersuchen. So mussten für die Raster-

elektronenmikroskopie die Proben entölt werden und die heterogene Zusammensetzung und Struktur

im Pellet erschwerte die Interpretation der Aufnahmen. Aufnahmen mittels konfokaler

Fluoreszensmikroskopie, mit der einzelne Substanzgruppen wie beispielsweise Lipide gezielt kenntlich

gemacht werden können, werden diesbezüglich weitere Erkenntnisse liefern können.

Alle Versuche wurden bisher im Sinne der Prüfung des Konzepts im Labormaßstab, ohne dabei den

Einfluss der Anlagenkonfiguration näher zu betrachten, durchgeführt. Weitere Untersuchungen können

jetzt in größerem Maßstab durchgeführt werden, um Aussagen zu einzelnen Prozessgrößen und zur

Maßstabvergrößerung zu erarbeiten. Die Vorteile der Prozesstechnik liegen vor allem darin, dass die

Lipide und darin gelöste Vitamine sowie das Astaxanthin in der Matrix der Pellets eingeschlossen sind

und sich dadurch ein verlängerter Schutz vor Oxidation ergibt [257].

In Hinblick auf eine großtechnische Umsetzung sollte der Prozess aus ökonomischen Gründen derart

weiter entwickelt werden, dass die Stärkekomponente des Futtermittels innerhalb des Prozesses

aufgeschlossen werden kann. Dies könnte durch unterschiedliche Temperaturzonen im Extruder oder

durch die Seitendosierung einer aufgeschlossenen Stärkemasse in den Hauptstrom realisiert werden.

Außerdem muss gewährleistet werden, dass das Futtermittel während oder im Anschluss an den

Extrusionsprozess pasteurisiert wird, um eine ausreichende Produktsicherheit gewährleisten zu können.

Eine besondere Aufgabenstellung könnte darin liegen, großvolumige Futtermittelpellets mit hohen

Fettgehalten herzustellen. Diese werden für die Zucht von großen Fischen, wie beispielsweise Kabeljau

oder Heilbutt, benötigt. Die Technologie ließe sich möglicherweise auch auf weitere extrudierte

Futtermittel wie etwa Heimtiernahrung für Hunde und Katzen übertragen [330]. Sie böte darüber hinaus

für die Herstellung von halbfeuchten Futtermittelprodukten für Fischbrut und, aufgrund des

vereinfachten Verfahrens, für die dezentrale Futtermittelherstellung [76] zur direkten Verfütterung neue

Chancen.

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Zusammenfassung 161

5 Zusammenfassung

Die Steigerung des Austausches von Fischmehl durch alternative Proteinrohstoffe in Fischfuttermitteln

ist eine Grundvoraussetzung für ein weiteres Wachstum der Aquakulturwirtschaft, in der die Zucht

von Lachs der bedeutendste Produktionszweig ist. Aufgrund der karnivoren Ernährungsweise von

Lachs ist dessen Verdauungssystem an die Aufnahme von sehr protein- und fettreicher Nahrung aus

seiner natürlichen Umgebung angepasst. Fischfuttermittel für Lachse müssen diese Inhaltsstoffe daher

in möglichst hohen Anteilen enthalten. Eine alternative, nicht aus ihrer karnivoren Ernährung

stammende, dafür aber nachhaltige Proteinquelle für Lachsfuttermittel können beispielsweise

Leguminosen sein. Allerdings ist der insgesamt von Fischen verdaubare Anteil von solch proteinreichen

Saaten oder Presskuchen wesentlich kleiner als der von Fischmehl. Deshalb begrenzt die stoffliche

Zusammensetzung der Saaten, darunter die in ihnen enthaltenen antinutritiven Inhaltsstoffe, deren

Anteil in der Rezeptur für Fischfuttermittel. Daraus ergibt sich die Aufgabe, die auch Gegenstand

dieser Arbeit war, die Inhaltsstoffzusammensetzung mit Blick auf ihre Verwertbarkeit als Rezeptur-

komponente für Fischfuttermittel durch geeignete Aufbereitung zu optimieren. Eine Möglichkeit

besteht darin, die Saaten in geeigneter Weise zu fraktionieren um die Proteine anzureichern und die

antinutritiven Inhaltsstoffe abzutrennen.

In der vorliegenden Arbeit wurden sowohl trocken- als auch nasstechnische Verfahren betrachtet, mit

dem Ziel, Palerbsen so aufzuarbeiten, dass ihre Proteinkomponente in Lachsfuttermitteln eingesetzt

werden kann. Ein wichtiger Aspekt war dabei, dass das Verfahren auch ökonomisch tragbar war.

Leitgedanke war, sich die Erfahrungen aus der Verarbeitung anderer biogener Rohstoffe, wie Soja und

Weizen, zu Nutze zu machen, für die es bereits branchenübergreifende Verwertungskonzepte gibt. So

werden beispielsweise die bei der Verarbeitung von Weizen entstehenden Produkte sowohl als

Lebens- als auch als Futtermittel verwendet und technischen Anwendungen oder der Energie-

gewinnung zugeführt. Für die Verwendungen dieser Produkte sind jeweils die auf die Endprodukt-

herstellung gezielten technischen und ernährungsphysiologischen Eigenschaften von großer

Bedeutung. Diese Eigenschaften bestimmen die Einsatzmöglichkeiten der jeweiligen Produkte, wovon

die Wirtschaftlichkeit der Verwertung abhängt. Deshalb wurden bei der Aufarbeitung von Palerbsen

jeweils auch die neben der Proteinfraktion anfallenden Koppel- und Nebenprodukte in die

Betrachtung einbezogen. Alle Fraktionen wurden auf ihre stoffliche Zusammensetzung sowie ihre

grundlegenden techno-funktionellen Eigenschaften untersucht, um Hinweise auf ihre prinzipiellen

Einsatzmöglichkeiten zu erhalten.

Die trockentechnische Verarbeitung von Palerbsen diente der Herstellung einer proteinreichen Fraktion

aus Palerbsenmehl durch Inhaltsstoffverschiebung mittels Feinstklassierung über eine Windsichtung. Es

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Zusammenfassung 162

gelang, den Proteingehalt von 27 Prozent TS im Ausgangsmehl auf bis zu 60 Prozent TS in der

proteinreichen Teilfraktion zu erhöhen. Dazu wurden geschälte Palerbsen zunächst in einer

Sichtermühle zu Mehlen feinvermahlen, die anschließend sowohl auf einer kleintechnischen als auch

einer technischen Windsichtanlage in eine proteinreiche Fein- und eine stärkereiche Grobfraktion

klassiert wurden. Der Einsatz der Sichtermühle ermöglichte es, auf einen mehrzyklischen Vermahlungs-

und Sichtungsprozess verzichten zu können, ohne dass sich wesentliche Nachteile bezüglich des

Proteingehalts und des relativen Massenanteils der Feinfraktion ergaben. Die einstufige Vermahlung

und nachfolgende Sichtung war somit ein effektiver und effizienter Prozess zur Herstellung von

Erbsenproteinmehlen (EPM).

In Abhängigkeit von der Umfangsgeschwindigkeit des Sichterrads und der daraus resultierenden

Trenngrenze änderten sich die Zusammensetzung und der relative Massenanteil der Fraktionen. In der

Feinfraktion stellten sich bei einer Sichterradgeschwindigkeit von 20,9 m/s ein Proteingehalt von

52 Prozent TS und eine Proteinausbeute von 85 Prozent ein. Der Massenanteil der Feinfraktion am

eingesetzten Feinmahlgut betrug 47 Prozent. Demzufolge fielen unter Berücksichtigung der

Mehlausbeute von 79 Prozent aus den eingesetzten Palerbsen rund 37 Prozent als proteinreiches

Palerbsenmehl (EPM) an. Entsprechend umgekehrt proportional zur Feinfraktion war das Ergebnis für

die Grobfraktion, in der die Stärkefraktion des Erbsenmehls angereichert wurde. In der Grobfraktion

betrug der Stärkegehalt 73 Prozent TS, und die Stärkeausbeute erreichte 93 Prozent. Der Massenanteil

der Grobfraktion machte 53 Prozent des eingesetzten Mahlguts beziehungsweise 42 Prozent von den

eingesetzten Palerbsen aus. Dieses Ergebnis ist im Vergleich zu den mit niedrigeren und höheren

Sichterraddrehzahlen erreichten Ergebnissen mit Blick auf einen wirtschaftlichen Einsatz der Palerbsen

für die Herstellung von Fischfuttermitteln als optimal anzusehen. Es zeigte sich außerdem, dass neben

dem Protein mit sinkender Trenngrenze auch Lipide, -Galactoside, Mineralstoffe, Phytinsäure und

Trypsininhibitoren in der Feinfraktion angereichert wurden.

Ergänzend zur Palerbse wurden Vermahlungs- und Klassierungsversuche mit Ackerbohne und blauer

Süßlupine durchgeführt. Die Versuche zeigten, dass auch diese Saaten geeignet sind, um dem EPM

aus Palerbsen entsprechende, proteinreiche Mehle herzustellen. Daraus resultiert eine Verbreiterung

der Rohstoffauswahl für diese Technologie und damit auch für den Einsatz der dabei anfallenden

Produkte.

Alternativ können Palerbsen durch nasstechnische Verfahren in ihre Hauptbestandteile Protein, Stärke

und innere Faser getrennt werden. Die Eigenschaften der nasstechnisch hergestellten Proteinprodukte

hängen von den jeweiligen Prozessbedingungen ab. Zur Erfassung der Bandbreite möglicher

Erbsenproteinprodukte wurden Proteinisolate mit Proteingehalten von annähernd 90 Prozent TS

hergestellt. Dazu wurden mit drei unterschiedlichen Verfahren Proteinisolate im kleintechnischen

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Zusammenfassung 163

Maßstab hergestellt. In allen Verfahren wurde zunächst das Protein unter leicht alkalischen

Bedingungen wässrig extrahiert. Die Reinigung der Proteinextrakte erfolgte dann durch saure (EPI pI)

oder thermische (EPI TF) Fällung oder Membranfiltration (EPI UF). Die Proteinisolate aus den Verfahren

der sauren Fällung und Membranfiltration wurden schonend sprühgetrocknet und das thermisch

gefällte Produkt unter Vakuum getrocknet. Die mit den EPIs erhaltenen Proteinausbeuten waren mit

60 bis 81 Prozent bezogen auf das Ausgangsmehl hoch. Aus einem Extraktionsrückstand wurde

zusätzlich native Stärke gewonnen.

Die Charakterisierung und Bewertung der Proteinprodukte erfolgte anhand ausgewählter chemischer

und techno-funktioneller Eigenschaften an einem EPM, den drei Proteinisolaten aus den

nasstechnischen Fraktionierungsverfahren und jeweils einem kommerziell erhältlichen Erbsen- und

Sojaproteinisolat. Die stoffliche Zusammensetzung des EPM unterschied sich naturgemäß deutlich von

den Isolaten, die weder Stärke, Zucker noch Faserstoffe in nennenswerter Menge enthielten. Alle

Erbsenproteinisolate wiesen gegenüber dem Sojaproteinisolat einen höheren Fett- und

Phytinsäuregehalt auf. Die jeweiligen Proteine zeigten bei der chromatographischen Trennung mittels

eindimensionaler SDS-PAGE sehr ähnliche Proteinbanden.

DSC-Untersuchungen ließen auf native Proteinstrukturen in den Proteinisolaten EPI pI und EPI UF

sowie im EPM schließen, während die Proteine des thermisch behandelten EPI TF sowie der

kommerziellen Produkte weitgehend denaturiert vorlagen. Die Proteinlöslichkeit der nativen Proteine

war bei pH 7 mit 53 bis 73 Prozent signifikant höher als die der anderen Produkte mit maximal

18 Prozent. Die Wasserbindekapazität lag für alle Produkte im Bereich von 1,4 bis 5,6 mL/g TS, wobei

die Bindungskapazität des EPM, des EPI UF sowie des EPI TF besonders niedrig waren. Licht-

mikroskopische Aufnahmen zeigten, dass diese Proteinprodukte kaum quollen, da entweder noch

native Globulinstrukturen oder im Falle des EPI TF sehr kompakte, quasi kristalline Partikel vorlagen.

Überraschenderweise war es mit dem EPM trotz des deutlich niedrigeren Proteingehalts möglich, Öl-

Wasser-Emulsionen ähnlicher Konzentration zu stabilisieren wie das mit EPI pI und EPI UF gelang. Die

Emulgierkapazität und die Emulgierstabilität dieser Proteinprodukte übertraf die der kommerziellen

Vergleichsprodukte deutlich. Demgegenüber zeigte das EPI TF nur ein geringes Emulgiervermögen. Die

Schaumbildung war bei allen Erbsenproteinprodukten nur moderat ausgebildet. Das getestete

Sojaproteinisolat ließ sich nicht verschäumen.

Die Gelbildung der Proteinprodukte wurde durch Oszillations- und Penetrationsmessungen an Gelen

charakterisiert. Die Oszillationsmessungen ergaben Aussagen zur Vernetzungstemperatur, zur

Gelhärte sowie zum reversiblen Gelanteil und die Penetrationsmessungen ließen über die dabei

erfolgte Deformation der Gele Aussagen über die räumliche Vernetzung der Moleküle zu. Das

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Zusammenfassung 164

Erbsenproteinisolat EPI UF bildete eine sehr feste Gelstruktur, die bei der Oszillationsmessung sogar die

maximale Festigkeit des Sojagels übertraf. Bei den Penetrationsmessungen zeigte das Sojagel hingegen

die größte Festigkeit. Das EPI pI erwies sich bei der Penetrationsmessung als wenig resistent gegenüber

der Beanspruchung. Bei Lagerung über 35 Tage zeigte das EPI TF-Gel als einziges Gel eine deutliche

Synärese. Insgesamt besaßen die hergestellten Proteinisolate beeindruckende techno-funktionelle

Eigenschaften, die vielseitige Anwendungen von Palerbsenproteinprodukten in Lebensmitteln

erlauben.

Die untersuchten, bei der Erbsenverarbeitung angefallenen Koppelprodukte zeigten im Wesentlichen

die zu erwartenden Eigenschaften. Die Erbsenstärkeprodukte verkleisterten im Vergleich zu

Weizenstärke bereits bei niedrigerer Temperatur und bildeten eine höhere Endviskosität im wässrigen

System aus. Die innere Erbsenfaser zeichnete ein hohes Wasserbindevermögen aus.

Die nasstechnischen Verfahren waren dadurch gekennzeichnet, dass mit ihnen Fraktionen mit hoher

Reinheit gewonnen werden konnten. Diese Verfahren benötigen jedoch energie- und kostenintensive

Trocknungsprozesse, um zu handelsfähigen Produkten zu kommen. Deshalb wurde für den

potentiellen Einsatz von Erbsenproteinprodukten in Fischfuttermitteln abgewogen, ob der höhere

Nährwert, der kleinere Anteil an antinutritiven Substanzen und gegebenenfalls die höhere

Funktionalität der Proteinisolate gegenüber den trockentechnisch hergestellten Erbsenproteinmehlen

deren niedrigere Herstellungskosten aufwiegen könnten. Die nutritive Wertigkeit von EPM gegenüber

der von EPI wurde aufgrund der jeweiligen Inhaltsstoffgehalte an Protein und Fett auf 60-70 Prozent

abgeschätzt. Es war daher davon auszugehen, dass der Einsatz von EPM in Fischfuttermittel gegen-

über dem von EPI ebenfalls bis zu etwa 60 Prozent des Marktpreises von EPI wettbewerbsfähig wäre.

Die tatsächlichen Herstellkosten von EPM konnten als wesentlich niedriger angenommen werden,

wenn für das stärkereiche Koppelprodukt gemessen an dessen Nähr- und Energiewert ein

angemessener Marktpreis erzielt werden kann. Weitere Voraussetzung für die Nutzung von EPM war,

dass die Proteine bei der Verfütterung an Lachs eine hohe Verdaulichkeit besitzen. Orientierende

Fütterungsversuche mit Lachs zeigten, dass die Proteinverdaulichkeit für EPM mit 84 Prozent hoch

war. Da EPM unter Abwägung seiner ökonomischen Herstellung sowie seiner sonstigen nutritiven und

auch der ökologischen Eigenschaften gegenüber den nasstechnisch hergestellten Proteinprodukten

das größere Potential besaß, wurde es für die prozesstechnischen Untersuchungen zur Herstellung von

Fischfuttermitteln eingesetzt.

Für die Herstellung der Fischfuttermittel wurde ein klassischer Kochextrusionsprozess angewandt. Die

Prozessbedingungen erwiesen sich als geeignet, um Erbsenstärke zu verkleistern und somit leicht

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Zusammenfassung 165

verdaubar zu machen sowie um Trypsininhibitoren zu inaktivieren. Gleichzeitig stellten sich die

Bedingungen als schonend genug heraus, um den Lysinverlust durch Maillardreaktionen und andere

chemische Reaktionen auf 12 bis 24 Prozent begrenzen zu können.

Die Auswirkungen von EPM auf den Herstellungsprozess und die physikalischen Eigenschaften der

Pellets wurden durch die Extrusion von zwei stark vereinfachten Modellrezepturen ermittelt. Dazu

wurde eine als Referenzrezeptur dienende Modellrezeptur, die aus 84 Prozent Fischmehl (FM) und

16 Prozent Weizenstärke bestand, einer Modellrezeptur gegenübergestellt, die EPM enthielt. In dieser

Rezeptur wurden 50 Prozent des FM durch EPM ausgetauscht und der aus dem FM stammende

fehlende Ölanteil durch Zugabe von Rapsöl ausgeglichen. Die Prozessgrößen Wassergehalt,

Schneckendrehzahl und Gehäusetemperatur wurden während der Extrusion variiert und ihre

Auswirkungen auf die Systemgrößen (SME, Düsendruck) und Produktgrößen (Dichte, FEI, freies

Porenvolumen, Härte) bei beiden Rezepturen anhand von Signifikanztests geprüft und mittels

Regressionsgleichungen beschrieben.

Erwartungsgemäß veränderten sich die Systemgrößen und die Pelleteigenschaften in Abhängigkeit

von den gewählten Prozessgrößen. So führte beispielsweise eine Herabsenkung des Wassergehalts

aufgrund des dadurch erfolgenden Anstiegs der Viskosität der Masse zu einem Anstieg der SME und

des Düsendruckes. Die Flächenexpansion und das freie Porenvolumen der Pellets nahmen zu,

entsprechend nahm deren Dichte ab und die Härte der Pellets wurde kleiner. Alle Pellets erwiesen sich

im Abriebtest als mechanisch stabil. Die ermittelten Pelleteigenschaften entsprachen bei einigen

Versuchseinstellungen derer eines handelsüblichen Lachsfuttermittels.

Obwohl sich bei Einsatz von EPM Änderungen der Prozessgrößen in prinzipiell ähnlicher Weise auf die

Systemgrößen und Produktgrößen (Pelleteigenschaften) auswirkten, traten gegenüber der FM-

Referenzrezeptur doch deutliche Unterschiede in ihrer Ausprägung auf. So lagen die Werte für die

SME deutlich unter und die für den Düsendruck deutlich über den entsprechenden Werten der

Versuche mit der FM-Referenzrezeptur. Die mit der EPM-Modellrezeptur hergestellten Pellets waren

bei gleichen Versuchseinstellungen durch eine insgesamt niedrigere Härte sowie eine schwächere

Expansion gekennzeichnet.

In Anlehnung an die Gestaltung der Kochextrusionsversuche wurden Versuche zum Vakuum-Coaten

der Pellets mit unterschiedlichen Ölmengen, Pellettemperaturen und absoluten Luftdrücken

durchgeführt. Dazu wurden zunächst die wichtigsten Prozesseinflüsse quantifiziert und auf dieser

Grundlage geeignete Versuchsparameter definiert. In einem zweiten Schritt folgte das Coaten der

unterschiedlichen Pelletmuster mit dem Ziel der Ermittlung der jeweils maximal einbringbaren

Ölmenge.

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Zusammenfassung 166

Das Coaten wurde anhand der Bindung des eingebrachten Öls im Pellet bewertet. Die Ölbindung war

erwartungsgemäß umso fester, je weniger Öl zugegeben wurde. Darüber hinaus deutete sich im

untersuchten Versuchsraum an, dass vorgewärmte Pellets sowie niedrige absolute Drücke während

des Coatens die Ölbindung günstig beeinflussten. Entsprechend wurden in den weiterführenden

Versuchen die Pellets auf 60 °C vorgewärmt und anschließend bei 250 mbar absoluten Luftdrucks mit

Öl gecoatet. Die Dichte und damit die Sinkgeschwindigkeit der Fischfutterpellets ließen sich über die

eingebrachte Ölmenge einstellen. Gleichzeitig reduzierte der leichte Fettfilm auf der Pelletoberfläche

die Reibung zwischen den Pellets. Dadurch wird während der Lagerung und dem Transport solcher

Pellets der Abrieb vermindert.

In die unterschiedlichen Pelletproben aus den Kochextrusionsversuchen konnten 110 bis 300 mL Öl je

Kilogramm ungecoatete Pellets eingebracht und fest gebunden werden. Damit konnten

Gesamtfettgehalte von bis zu 33 Prozent TS realisiert werden. Das entsprach den an handelstypische

Lachsfuttermittel zu stellenden Anforderungen oder übertraf diese sogar. Das freie Porenvolumen der

Pellets stellte sich für die einbringbare Ölmenge als entscheidende und leicht zu bestimmende Größe

heraus. Im Bereich von 10 bis 30 Prozent freies Porenvolumen folgte die maximal einbringbare

Ölmenge proportional dem Anstieg des Porenvolumens. Für größere freie Porenvolumen in den Pellets

nahm die Ölbindungsrate dann allerdings rasch ab.

Weitere Extrusionsversuche mit unterschiedlichen Öl- und Stärkegehalten lieferten Aussagen zur

Robustheit und zum Optimierungspotential der Rezepturen. Ein geringer zusätzlich in die Masse

zugegebener Ölanteil von 3 Prozent führte zu einer leichten Zunahme der Flächenexpansion der

Pellets. Dies wirkte sich im Falle der EPM-Rezeptur günstig aus, da damit eine erwünschte Zunahme

des freien Porenvolumens verbunden war, was den nachfolgenden Coatingprozess vereinfachte. Die

Zugabe einer höheren Ölmenge führte indes zu den erwarteten Beeinträchtigungen bezüglich

Expansion, Pellethärte und Abriebbeständigkeit.

Aus nutritiven Gründen sollte der Stärkeanteil im Pellet niedrig sein. Der ursprünglich gewählte Anteil

von 16 Prozent TS erwies sich als gut geeignet, um stabile, gleichmäßig expandierte Pellets

herzustellen. Wurde der Stärkeanteil auf 12 oder 8 Prozent TS reduziert, nahm die Expansion der

Pellets rasch ab. Die dadurch entstandenen dichteren Pellets waren zwar härter und Abrieb-stabiler,

ließen sich jedoch schwerer coaten. Insgesamt erwies sich die EPM-Rezeptur gegenüber einer

Erhöhung des Öl- und einer Reduzierung des Stärkeanteils sensitiver als die FM-Referenzrezeptur.

Obwohl EPM im Gegensatz zu Fischmehl gute emulgierende und gelierende Eigenschaften aufwies,

führte es unter den Bedingungen der Kochextrusion zu keiner Erhöhung der Pelletqualität, wenn

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Zusammenfassung 167

Fischmehl gegen EPM ersetzt wurde. Es wurde deshalb in einem weiteren Versuch geprüft, ob und

unter welchen Bedingungen eine direkte Herstellung von fettreichen Fischfutterpellets durch einen

Kaltextrusionsprozess möglich ist, um die genannten funktionellen Eigenschaften des EPM für die

Pelletherstellung nutzen zu können. Im Kaltextrusionsprozess können Hitze-induzierte Protein-

umfaltungen verhindert werden, die oftmals die Proteinfunktionalität verändern. Die Versuche

orientierten sich an Forschungsarbeiten von van Lengerich [21] und Walther [22] zum Dispergieren

emulgierter Öltröpfchen in eine Teigmatrix.

In einem ersten Schritt wurden Emulsionen auf Basis von EPM und Natriumkaseinat (NaKas)

systematisch entwickelt. EPM stellt einen vergleichsweise sehr preisgünstigen Rohstoff dar während

NaKas als Referenzsubstanz sich durch herausragende emulgierende Eigenschaften auszeichnet. Im

Hinblick auf die spätere Anwendung der Emulsionen im Kaltextrusionsprozess wurden die Emulsionen

in Hinblick auf einen hohen Öl- und Trockensubstanzgehalt sowie eine hohe Stabilität gegenüber

mechanischer und thermischer Belastung optimiert. Gleichzeitig musste die Viskosität der Emulsion

niedrig genug bleiben, um diese mit den vorhandenen Pumpen fördern zu können.

Unter Verwendung von NaKas als Emulgator wurden Modellemulsionen aus 50 Prozent Rapsöl,

45 Prozent Wasser und 5 Prozent NaKas durch ein- oder zweimaliges Hochdruckhomogenisieren bei

Drücken von 600 bis 1200 bar hergestellt. Höhere NaKas-Konzentrationen waren aufgrund der zu

starken Viskositätserhöhung nicht möglich. Die NaKas-Emulsionen zeigten erwartungsgemäß sehr

kleine Tröpfchendurchmesser bei enger Größenverteilung. So wiesen 90 Prozent der Öltröpfchen

einen Durchmesser kleiner 0,63 µm auf, wenn bei 900 bar zwei Mal homogenisiert wurde. Diese

Emulsion wies zudem im Hitzestabilitätstest (80 °C) keinen Ölaustritt oder grobstrukturierte

Agglomerate auf. Aus den durchgeführten Laboruntersuchungen konnte daher auf nahezu optimale

technologische Eigenschaften der Emulsion im Hinblick auf den Einsatzzweck geschlossen werden.

Der Einsatz von EPM als Emulgator führte im direkten Vergleich mit NaKas zu Emulsionen mit

niedrigerer Viskosität. Damit generelle Kenntnisse über das Emulgierverhalten des EPM erhalten

werden konnten, wurde dieses mit Hilfe eines Faktorenversuchsplans untersucht, in welchem der

Ölanteil der Emulsion von 30 bis 50 Prozent, der EPM-Anteil von 10 bis 15 Prozent und der

Homogenisierdruck von 600 bis 1200 bar variiert wurde. Die Partikelgrößenverteilung der EPM-

Emulsion war durch eine bimodale Verteilung charakterisiert. Der erste Peak im Verteilungsspektrum

ließ auf emulgierte Öltröpfchen schließen, während der zweite Peak größere, unlösliche

Mehlbestandteile repräsentierte. Im Gegensatz zu NaKas zeigte sich EPM empfindlich gegenüber der

zu starken Erwärmung im Homogenisierprozess, die sich mit zunehmendem EPM-Anteil und

Homogenisierdruck einstellte, wodurch es möglicherweise zur Induktion von Proteinumfaltungen kam.

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Zusammenfassung 168

Die zunehmende Quellung von Faserbestandteilen und Verkleisterung von Stärkeanteilen des EPM

verstärkte über die Viskositätszunahme die Erwärmung dabei zusätzlich.

EPM-Anteile bis 12,5 Prozent und maximale Homogenisierdrücke bis 900 bar waren geeignet, EPM-

Emulsionen mit hohen Anteilen stabilisierter Öltröpfchen herzustellen. Die Öltröpfchen hatten unter

diesen Bedingungen eine mittlere Größe von etwa 2 µm. Ein zweimaliges Homogenisieren zeigte

aufgrund der zu starken Viskositätssteigerung keinen weiteren positiven Effekt. Die EPM-Emulsionen

waren im Hitzestabilitätstest (80 °C) stabil. Eine eventuell erforderliche Pasteurisierung der Emulsion

sollte bei Temperaturen von maximal 65 °C erfolgen, da höhere Temperaturen zu einem Viskositäts-

anstieg führten.

Für die weiteren Untersuchungen wurde die Emulsion aus 50 Prozent Rapsöl, 37,5 Prozent Wasser

und 12,5 Prozent EPM, die bei 900 bar einmal homogenisiert wurde, ausgewählt. Gegenüber der

NaKas-Emulsion war von dieser EPM-Emulsion eine geringere Stabilität zu erwarten. Die EPM-Emulsion

bot allerdings mit dem gegenüber der NaKas-Emulsion aufgrund des höheren Trockensubstanzgehalts

einen technologischen Vorteil sowie mit den deutlich niedrigeren Rohstoff- und Prozesskosten

zusätzliche ökonomische Vorteile.

Für die Kaltextrusionsversuche wurden Modellrezepturen gewählt, die zu 75 Prozent aus Fischmehl

und zu 25 Prozent aus gelbildenden Komponenten bestanden. Zu diesen Grundrezepturen wurden je

nach angestrebtem Gesamtfettgehalt unterschiedliche Anteile der beschriebenen Emulsionen oder

deren Einzelbestandteile zudosiert. Da Fischmehl unter den gewählten Bedingungen keine

vernetzenden und nur im geringen Maß plastifizierende Eigenschaften aufwies, waren die

gelbildenden Komponenten entscheidend für die Bindung der Pellets und die Einbettung der Ölphase

in diesen. Diese Versuche wurden im Labormaßstab durchgeführt, um einen hohen Versuchsumfang

zu ermöglichen.

Als gelbildende Komponenten wurden Weizenquellstärke, Weizenquellmehl und Weizenvitalgluten

sowie eine chemisch modifizierte Tapiokaquellstärke als Referenzprodukt eingesetzt. Deren Wirkung

auf die Pelletbindung wurde zunächst jeweils in Kombination mit der NaKas-Emulsion getestet. Es

konnten mit allen Gelbildnern stabile Pellets mit einem hohen Gesamtfettgehalt von 30 Prozent TS

hergestellt werden, die den nutritiven und physikalischen Anforderungen an Lachsfuttermitteln im

Wesentlichen entsprachen. Der Abrieb war mit über 4 Prozent im direkten Vergleich zu kommerziellen

Produkten allerdings hoch. Das war teilweise durch den Versuchsaufbau im kleinen Maßstab bedingt.

Gegenüber dem Kochextrusionsprozess war bei der Kaltextrusion die SME deutlich niedriger, während

der Wassergehalt in der Extrusionsmasse mit einem Anteil von bis zu 31 Prozent größer war. Die

ausgewählte Tapiokaquellstärke führte im Vergleich der Gelbildner zu den härtesten Pellets und dem

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Zusammenfassung 169

niedrigsten Abrieb. Die Pellets mit Weizenvitalgluten und diejenigen mit Tapiokaquellstärke zeichneten

sich durch eine sehr gute Wasserstabilität aus. Für die Rezeptur mit Weizenvitalgluten konnte

gegenüber den anderen Gelbildnern nur ein sehr niedriger Wassergehalt in der Extrusionsmasse

eingestellt werden. Dies deutete darauf hin, dass unter den gewählten Versuchsbedingungen

Weizenvitalgluten nicht ausreichend quellen und vernetzen konnte. Dadurch wurde das Potential

dieser Komponente für die Einstellung der Pelletqualität nicht vollständig genutzt. Weizenquellmehl

und Weizenvitalgluten sind Gelbildner, die aufgrund ihrer hohen Verfügbarkeit zu moderaten

Marktpreisen auch aus wirtschaftlicher Sicht für die Fischfuttermittelproduktion eingesetzt werden

können. Für Weizenvitalgluten trifft das bereits im großen Umfang zu.

Die Untersuchungen zur Emulsionsbildung belegten die herausragenden Emulgiereigenschaften des

NaKas, die Voraussetzung für eine hohe Stabilität der emulgierten Öltröpfchen im weiteren

Verarbeitungsprozess sind. Die NaKas-Emulsion besaß aber gegenüber der EPM-Emulsion einen

niedrigeren Trockensubstanzgehalt. In den Extrusionsversuchern führte die Verwendung der EPM-

Emulsion gegenüber der NaKas-Emulsion tendenziell zu weicheren Pellets. Rasterelektronen-

mikroskopische Aufnahmen entölter Pellets deuteten ebenfalls darauf hin, dass die Öltröpfchen der

EPM-Emulsion in geringerem Maß als die der NaKas-Emulsion in die plastifizierbaren Anteile der

Pelletmatrix eingebettet wurden. Pellets mit EPM-Emulsion erwiesen sich im Abriebtest allerdings als

etwas stabiler als die mit NaKas-Emulsion.

Durch die kombinierte Verwendung der Quellstärken mit Weizenvitalgluten konnten die Pelleteigen-

schaften weiter erhöht werden. Gegenüber der alleinigen Verwendung von Quellstärke steigerte der

Vitalgluteneinsatz den Nährwert der Pellets für Lachse erheblich. Gleichzeitig wurden durch den

Einsatz der Quellstärken die physikalischen Eigenschaften der Pellets im Vergleich zur alleinigen Ver-

wendung von Weizenvitalgluten verbessert. Die Rezepturen mit Tapiokaquellstärke/Weizenvitalgluten

und Weizenquellstärke/Weizenvitalgluten führten bei unterschiedlichem EPM-Emulsionsanteil und

Gesamtfettgehalt bei zunehmendem Emulsionsanteil erwartungsgemäß zu weichen Pellets mit hohem

Abrieb. Trotz des niedrigen Stärkeanteils waren die mit der Tapiokaquellstärke/Weizenvitalgluten-

Rezeptur hergestellten Pellets bis zu einem Gesamtfettgehalt von 30 Prozent TS und die mit einer

Weizenquellstärke/Weizenvitalgluten-Rezeptur hergestellten bis zu einem Fettgehalt von 25 Prozent TS

praxistauglich.

Matrices mit einer feindispergierten Ölphase können prinzipiell auch durch die Scherbeanspruchung

im Extruder selbst erzeugt werden. Das wurde am Beispiel der Weizenquellstärke/Weizenvitalgluten-

Rezeptur gezeigt, indem die Bestandteile der EPM-Emulsion als einzelne Komponenten in den Extruder

dosiert wurden. Die Zugabe des Öl- und Wasseranteils in freier, nicht emulgierter Form führte bei

gleicher Rezeptur wie bei den mit der Emulsion hergestellten Pellets mit einem Gesamtfettgehalt von

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Zusammenfassung 170

25 Prozent TS zu härteren Pellets. Der bei dieser Herstelltechnik frei vorliegende Wasseranteil stand

den gelbildenden Komponenten direkt zur Verfügung, so dass diese stärker vernetzt werden konnten

als beim Einsatz der Emulsion. Bei einem Fettgehalt von 30 Prozent TS waren die Unterschiede

dagegen nicht signifikant. In diesem Fall wiesen die deutlich abnehmenden SME-Werte bei Zugabe des

freien Öls auf einen schmierenden Effekt der Ölphase hin, der eine feindisperse Verteilung des Öls in

der Matrix im Extrusionsprozess in der kurzen Mischzeit erschwerte. Wurde aber auf EPM als

emulgierend wirkende Rezepturkomponente vollständig verzichtet, nahm die Pelletstabilität bei beiden

Fettstufen deutlich ab.

Einen Hinweis auf das Potential, die Ölphase in Emulsionsform besonders stabil in die Matrix

einarbeiten zu können, lieferten die jeweiligen Pelletoberflächen nach der mechanischen

Beanspruchung im Abriebtest. Diese glänzten bei den Pellets mit zugegebenem freiem Öl deutlich

stärker als bei den mit der Emulsion hergestellten. Dieses Ergebnis deutete auf die teilweise

ungebundene Ölphase in diesen Pellets hin.

Die Ergebnisse belegten, dass aus besonders fettreichen Massen, wie sie für Lachsfuttermittel

eingesetzt werden, mit einem Kaltextrusionsverfahren stabile Pellets geformt werden können. Das

Verfahren wurde bisher allerdings nur im Labormaßstab durchgeführt. Eine Maßstabsvergrößerung

unter Variation der Anlagenkonfiguration und weiterer Optimierung der Rezepturzusammensetzung

bieten jedoch vielfältige Möglichkeiten zur Realisierung der Prozesstechnik für Fischfuttermittel,

darunter auch für neuartige Produkte. Beispiele hierfür sind großvolumige, fettreiche Pellets für die

Kabeljau- und Heilbuttzucht. Ein besonderer Vorteil dieser Pellets ist der verbesserte Einschluss der

Lipide, darin gelöster Vitamine und des Astaxanthins in der Matrix, der zu einer Erhöhung der

Oxidationsstabilität führt. Die Technologie lässt sich gegebenenfalls auch auf weitere extrudierte

Futtermittel übertragen, wie etwa Heimtiernahrung für Hunde und Katzen. Sie böte darüber hinaus

für die Herstellung von halbfeuchten Futtermittelprodukten für Fischbrut und für die dezentrale

Futtermittelherstellung zur direkten Verfütterung neue Chancen.

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Literaturverzeichnis 171

6 Literaturverzeichnis

[1] World agriculture: towards 2015/2030; Summary report, FAO: Rom, Italien, 2002.

[2] Fisheries statistics and information, FAO Fishstat: Rom, Italien. www.fao.org/fi (Stand Dezember 2011).

[3] The state of world fisheries and aquaculture 2010; FAO fisheries department: Rom, Italien, 2011.

[4] Guillaume, J. Formulation of Feeds for Aquaculture. In Nutrition and Feeding of Fish and Crustaceans; Guillaume, J., Kaushik, S., Bergot, P., Métailler, R., Eds.; Springer-Verlag: Berlin, Heidelberg, New York,

2001.

[5] Pfeffer, E. Ernährungsphysiologische und ökologische Anforderungen an Alleinfutter für

Regenbogenforellen. Übersicht Tierernährung 1993, 21, 31-54.

[6] Steffens, W. Fett im Fischfutter – Notwendigkeit und Nutzen. Mühle + Mischfutter 1996, 133, 509-514.

[7] Melcion, P. Feed manufacture. In Nutrition and Feeding of Fish and Crustaceans; Guillaume, J.,

Kaushik, S., Bergot, P., Métailler, R., Eds.; Springer-Verlag: Berlin, Heidelberg, New York, 2001.

[8] Rokey, G. J. Petfood and fishfood extrusion. In The Technology of Extrusion Cooking; Frame, N. D., Ed.;

Chapman & Hall: Suffolk, Großbritannien, 1994.

[9] Métailler, R.; Guillaume, J. Raw materials and additives used in fish foods. In Nutrition and Feeding of Fish and Crustaceans; Guillaume, J., Kaushik, S., Bergot, P., Métailler, R., Eds.; Springer-Verlag: Berlin,

Heidelberg, New York, 2001.

[10] Börsennotierung für Fischmehl der Getreidebörse Hamburg. Jg.1990-2006: Mitteilung der Zentralen

Markt- und Preisberichtstelle GmbH (ZMP), Bonn, veröffentlicht in Mühle + Mischfutter, Detmold. Jg.

2007-2011: Mitteilung des Vereins der Getreidehändler der Hamburger Börse e.V.: Hamburg. www.vdg-

ev.de (Stand Dezember 2011).

[11] Powell, K. Eat your veg. Nature 2003, 426, 378-379.

[12] Deutsch, L.; Gräslund, S.; Folke, C.; Troell, M.; Huitric, M.; Kautsky, N.; Lebel, L. Feeding aquaculture

growth through globalization: Exploitation of marine ecosystems for fishmeal. Global Environmental Change 2007, 17, 238-249.

[13] Tacon, G. J. Use of fish meal and fish oil in aquaculture: a global perspective. Aquat. Resour. Cult. Dev. 2004, 1, 3-14.

[14] Naylor, R. L.; Goldburg, R. J.; Primavera, J. H.; Kautsky, N.; Beveridge, M. C. M.; Clay, J.; Folke, C.;

Lubchenco, J.; Mooneyl, H.; Troell, M. Effect of aquaculture on world fish supply. Nature 2000, 405,

1017-1024.

[15] Carter, C. G.; Hauler, R. C. Fish meal replacement by plant meals in extruded feeds for Atlantic salmon,

Salmo salar L.. Aquaculture 2000, 185, 299-311.

[16] Gomes, E. F.; Rema, P.; Kaushik, S. J. Replacement of fish meal by plant proteins in the diet of rainbow

trout (Oncorhynchus mykiss): digestibility and growth performance. Aquaculture 1995, 130, 177-186.

[17] Hardy, R. W. Current Issues in Salmonid Nutrition. In: Nutrition and utilization technology in aquaculture; Lim, C. E., Sessa, D. J., Eds.; AOCS Press: Champaign, USA, 1995.

[18] Schneider, A. V. C. Overview of the market and consumption of pulses in Europe. Br. J. Nutr. 2002, 88, 243-250.

[19] New strategies to improve grain legumes for food and feed. Annex I – Description of work, contract no. FP6-2002-Food-1-506223; EU sixth framework programme, Grain Legumes Consortium: Norwich,

Großbritannien, 2004.

[20] Ilo, S.; Schönlechner, R.; Berghofer, E. Role of lipids in the extrusion cooking processes. Grasas y Aceites 2000, 51, 97-110.

[21] van Lengerich, B.; Leung, L.; Robie, S. C.; Lakkis, J.; Kang, Y.; Jarl, T. M. Encapsulation of sensitive

components using pre-emulsification. Internationale Patentanmeldung WO 2004/009054, 2004.

[22] Walther, G. Dispergieren von Lipiden in Lebensmittelmatrizes durch Kaltextrusion. Dissertation, Technische

Universität Berlin, 2006.

Page 183: Wild Florian

Literaturverzeichnis 172

[23] Thomae, H. Hochenergiefutter - das ökonomische und ökologische Forellenfutter. Kraftfutter 1994, 4,

122-128.

[24] Mambrini, M.; Guillaume, J. Protein nutrition. In Nutrition and Feeding of Fish and Crustaceans; Guillaume, J., Kaushik, S., Bergot, P., Métailler, R., Eds.; Springer-Verlag: Berlin, Heidelberg, New York,

2001.

[25] Hauler, R. C.; Carter, C. G. Reevaluation of the quantitative dietary lysine requirements of fish. Rev. Fish. Sci. 2001, 9, 133-163.

[26] Nordrum, S.; Krogdahl, A.; Røsjø, C.; Olli,J. J.; Holm, H. Effects of methionine, cysteine and medium chain

triglycerides on nutrient digestibility, absorption of amino acids along the intestinal tract and nutrient

retention in Atlantic salmon (Salmo salar L.) under pair-feeding regime. Aquaculture 2001, 186, 341-360.

[27] Corraze, G. Lipid nutrition. In Nutrition and Feeding of Fish and Crustaceans; Guillaume, J., Kaushik, S.,

Bergot, P., Métailler, R., Eds.; Springer-Verlag: Berlin, Heidelberg, New York, 2001.

[28] Menoyo, D.; Lopez-Bote, C. J.; Diez, A.; Obach, A.; Bautista, J. M. Impact of n-3 fatty acid chain length

and n-3/n-6 ratio in Atlantic salmon (Salmo salar) diets. Aquaculture 2007, 267, 248-259.

[29] Morris, P. C.; Beattie, C.; Elder, B.; Finlay, J.; Gallimore, P.; Jewison, W.; Lee, D.; Mackenzie, K.; McKinney,

R.; Sinnot, R.; Smart, A.; Weir, M. Application of a low oil pre-harvest diet to manipulate the composition

and quality of Atlantic salmon, Salmo salar L.. Aquaculture 2005, 244, 187-201.

[30] Bell, J. G.; McGhee, F.; Campell, P. J.; Sargent, J. R. Rapeseed oil as an alternative to marine fish oil in diets

of post smolt Atlantic salmon (Salmo salar): changes in flesh fatty acid composition and effectiveness of

subsequent fish oil “wash out”. Aquaculture 2003, 218, 515-528.

[31] Sutton, J.; Balfry, S.; Higgs, D.; Huang, C. H.; Skruba, B. Impact of iron-catalyzed dietary lipid peroxidation

on growth performance, general health and flesh proximate and fatty acid composition of Atlantic salmon

(Salmo salar L.) reared in seawater. Aquaculture 2006, 257, 534-557.

[32] Stone, D. A. J. Dietary carbohydrate utilization by fish. Rev. Fish. Sci. 2003, 11, 337-369.

[33] Krogdahl, A.; Sundby, A.; Olli, J. J. Atlantic salmon (Salmo salar) and rainbow trout (Oncorhynchus mykiss)

digest and metabolize nutrients differently. Effects of water salinity and dietary starch level. Aquaculture 2004, 229, 335-360.

[34] Young, A.; Morris, P. C.; Huntingford, F. A.; Sinnott, R. Replacing fish oil with pre-extruded carbohydrate

in diets for Atlantic salmon, Salmo salar, during their entire marine grow-out phase: Effects on growth,

composition and colour. Aquaculture 2006, 253, 531-546.

[35] Grisdale-Helland, B.; Helland, S.J. Replacement of protein by fat and carbohydrate in diets for Atlantic

salmon (Salmo salar) at the end of the freshwater stage. Aquaculture 1997, 152, 167-180.

[36] Choubert, G. Carotinoides and pigmentation. In Nutrition and Feeding of Fish and Crustaceans; Guillaume, J., Kaushik, S., Bergot, P., Métailler, R., Eds.; Springer-Verlag: Berlin, Heidelberg, New York,

2001.

[37] Ytrestøyl, T.; Struksnæ, G.; Rørvik, K.-A.; Koppe, W.; Bjerkeng, B. Astaxanthin digestibility as affected by

ration levels for Atlantic salmon, Salmo salar. Aquaculture 2006, 261, 215-224.

[38] Ytrestøyl, T.; Struksnæ, G.; Koppe, W.; Bjerkeng, B. Effects of temperature and feed intake on astaxanthin

digestibility and methabolism in Atlantic salmon, Salmo salar. Comp. Biochem. Physiol. B 2005, 142, 445-455.

[39] Olsen, R. E.; Baker, R. T. M. Lutein does not influence flesh astaxanthin pigmentation in the Atlantic

salmon (salmo salar L.). Aquaculture 2006, 258, 558-564.

[40] Forsberg, O. I.; Guttormsen, A.G. Modelling optimal dietary pigmentation strategies in farmed Atlantic

salmon: Application of mixed-integer non-linear mathematical programming techniques. Aquaculture 2006, 261, 118-124.

[41] Thomas, M.; van Vliet, T.; van der Poel, A. F. B. Physical quality of pelleted animal feed. 3. Contribution of

feedstuff components. Anim. Feed Sci. Technol. 1998, 70, 59-78.

[42] Sugiura, S. H.; Dong, F. M.; Rathbone, C. K.; Hardy, R. W. Apparent protein digestibility and mineral

availabilities in various feed ingredients for salmonid feeds. Aquaculture 1998, 159, 177-202.

[43] Suontama, J. Makrozooplankton as feed source for farmed fish – growth, product quality, safety.

Dissertation, University of Bergen, Norwegen, 2006.

Page 184: Wild Florian

Literaturverzeichnis 173

[44] Moren, M.; Suontama, J.; Hemre, G.-I.; Karlsen, Ø.; Olsen, R. E.; Mundheim, H.; Julshamn, K. Element

concentration in meals from krill and amphipods - Possible alternative protein source in complete diets for

farmed fish. Aquaculture 2006, 261, 174-181.

[45] Aas, T. S.; Grisdale-Helland, B.; Terjesen, B. F.; Helland, S. J. Improved growth and nutrient utilisation in

Atlantic salmon (Salmo salar) fed diets containing a bacterial protein meal. Aquaculture 2006, 259, 365-376.

[46] Berge, G. M.; Baeverfjord, G.; Skrede, A.; Storebakken, T. Bacterial protein grown on natural gas as

protein source in diets for Atlantic salmon, Salmo salar, in saltwater. Aquaculture 2005, 244, 233-240.

[47] Francis, G.; Makkar, H. P. S.; Becker, K. Antinutritional factors present in plant-derived alternate fish feed

ingredients and their effects in fish. Aquaculture 2001, 199, 197-227.

[48] Haard, N. F. Digestibility and in vitro evaluation of plant protein for salmonid feed. In: Nutrition and utilization technology in aquaculture; Lim, C. H., Sessa, D. J., Eds.; AOCS Press: Champaign, USA, 1995.

[49] Glencross, B. D.; Carter, C. G.; Duijster, N.; Evans, D. R.; Dods, K.; McCafferty, P.; Hawkins, W. E.; Maas,

R.; Sipas,S. A comparison of the digestibility of a range of lupin and soybean protein products when fed to

either Atlantic salmon (Salmo salar) or rainbow trout (Oncorhynchus mykiss). Aquaculture 2004, 237, 333-346.

[50] Thiessen, D. L.; Campell, G. L.; Adelitzi, P. D. Digestibility and growth performance of juvenile rainbow

trout (Oncorhynchus mykiss) fed with pea and canola products. Aquacult. Nutr. 2003, 9, 67-75.

[51] Mente, E.; Deguara, S.; Santos, M. B.; Houlihan, D. White muscle free amino acid concentrations

following feeding a maize gluten dietary protein in Atlantic salmon (salmo salar L.). Aquaculture 2003,

225, 133-147.

[52] Thiessen, D. L.; Campell, G. L.; Tyler, R. T. Utilisation of thin distiller’s solubles as a palatability enhancer in

rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) diets containing canola meal or air-classified pea protein. Aquacult. Nutr. 2003, 9, 1-10.

[53] Knudsen, D.; Øyvind, R.; Baardsen, G.; Smedsgaard, J.; Koppe, W.; Frøklaer, H. Soyasaponins resist

extrusion cooking and are not degraded during gut passage in Atlantic salmon (Salmo salar L.). J. Agric. Food Chem. 2006, 54, 6428-6435.

[54] Romarheim, O. H.; Skrede, A.; Youling, G.; Krogdahl, A.; Denstadli, V.; Lilleeng, E.; Storebakken, T.

Comparison of white flakes and toasted soybean meal partly replacing fish meal as protein source in

extruded feed for rainbow trout (Oncorhynchus mykiss). Aquaculture 2006, 256, 354-364.

[55] Refstie, S.; Storebakken, T.; Roem, A. J. Feed consumption and conversion in Atlantic salmon (Salmo salar)

fed diets with fish meal, extracted soybean meal or soybean with reduced content of oligosaccharides,

trypsin inhibitors, lectins and soya antigens. Aquaculture 1998, 162, 301-312.

[56] Refstie, S.; Svihus, B.; Shearer, K. D.; Storebakker, T. Nutrient digestibility in Atlantic salmon and broiler

chickens related to viscosity and non-starch polysaccharide content in different soyabean products. Anim. Feed Sci. Technol. 1999, 79, 331-345.

[57] Mambrini, M.; Roem, A. J.; Cravèdi, J. P.; Lallès, J. P.; Kaushik, S. J. Effects of replacing fish meal with soy

protein concentrate and of DL-methionine supplementation in high-energy, extruded diets on the growth

and nutrient utilization of rainbow trout, Oncorhynchus mykiss. J. Anim. Sci. 1999, 77, 2990-2999.

[58] Refstie, S.; Glencross, B. D.; Landsverk, T.; Sørensen, M.; Lilleeng, E.; Hawkins, W.; Krogdahl, A. Digestive

function and intestinal integrity in Atlantic salmon (Salmo salar) fed kernel meals and protein concentrates

mad from yellow or narrow-leafed lupins. Aquaculture 2006, 261, 1382-1395.

[59] Glencross, B. D. Feeding lupins to fish: A review of the nutritional and biological value of lupins in aquaculture feeds; The Department of Fisheries: Government of Western Australia, Perth, Australien,

2001.

[60] Satoh, S.; Higgs; D. A., Dosanjh, B. S.; Hardy, R. W.; Geoffery Eales, J.; Deacon, G. Effects of extrusion

processing on the nutritional value of canola meal for Chinook salmon (Oncorhynchus tshawytscha) in

seawater. Aquacult. Nutr. 1998, 4, 115-122.

[61] Webster, C. D.; Tidwell, J. H.; Goodgame, L. S.; Yancy, D. H. Evaluation of distillers grains with solubles as

an alternative plant protein in aquaculture diets. In Nutrition and utilization technology in aquaculture; Lim, C. H., Sessa, D. J., Eds.; AOCS Press: Champaign, USA, 1995.

Page 185: Wild Florian

Literaturverzeichnis 174

[62] Bransden, M. P.; Carter, C. G.; Nichols, P. D. Replacement of fish oil with sunflower oil in feeds for

Atlantic salmon (Salmo salar L.): effect on growth performance, tissue fatty acid composition and disease

resistance. Comp. Biochem. Physiol. B 2003, 135, 611-625.

[63] Leaver, M. J.; Tocher, D. R.; Obach, A.; Jensen, L.; Henderson, R. J.; Porter, A. R.; Krey, G. Effects of

dietary conjungated linoleic acid (CLA) on lipid composition, metabolism and gene expression in Atlantic

salmon (Salmo salar) tissues. Comp. Biochem. Physiol. A 2006, 145, 258-267.

[64] Pickova, J.; Mørkøre, T. Alternate oils in fish feeds. Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2007, 109, 256-263.

[65] Ng, W.-K.; Tochter, D. R.; Bell, J. G. The use of palm oil in aquaculture feeds for salmonid species. Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2007, 109, 394-399.

[66] Leckband, G.; Frauen, M.; Friedt, W. Napus 2000. Rapeseed (brassica napus) breeding for improved

human nutrition. Food Res. Int. 2002, 35, 273-278.

[67] Torstensen, B. E.; Bell, J. G.; Rosenlund, G.; Henderson, R. J.; Tocher, D. R.; Graff, I. E.; Lie, Ø.; Sargent, J.

R. Tailoring of Atlantic salmon (Salmo salar L.) flesh; lipid level, fatty acids and sensory analysis. A life cycle

feeding trial with marine oil and vegetable oil blend including a wash-out period. J. Agric. Food Chem. 2005, 53, 10166-10178.

[68] Heidenreich, E.; Michaelsen, Th. Extrudieren und Expandieren für die Mischfutterherstellung. Mühle + Mischfutter 1995, 132, 794-798.

[69] Chezzi, G. Erfahrungen mit extrudiertem Fischfutter. Kraftfutter/Feed Mag. 1998, 81, 288-291.

[70] Munz K. Density control of aquatic feed with steam and venting. Feed Tech. 2004, 8, 20-22.

[71] Howsam, S. Optimization of formulation and quality of extruded aquafeed. In Proceedings of the

Technical Workshop Optimize for Profit, Bangkok, Thailand, 2006.

[72] Oliveira, M. A.; Moller-Host, S.; Haaland, H.; Rosenlund, G. The effects of process parameters on

expansion of extruded fish feeds. In Food extrusion science and technology; Kokini, J. L., Ho, C.-T., Karwe,

M. V., Eds.; Marcel Dekker Inc.: New York, USA, 1992.

[73] Heidenreich, E.; Michaelsen, Th. Spezialfutterherstellung mit einem Zweiwellenextruder (Teil 1).

Kraftfutter/Feed Mag. 1994, 77, 469-472.

[74] Heidenreich, E.; Michaelsen, Th. Spezialfutterherstellung mit einem Zweiwellenextruder (Teil 2).

Kraftfutter/Feed Mag. 1995, 78, 60-63.

[75] Kazemzadeh, M. Fischfutterherstellung. Kraftfutter/Feed Mag. 1994, 77, 114-116.

[76] Tudor K. W.; Rosati R. R.; O’Rourke P. D.; Wu Y. V.; Sessa D.; Brown P. Technical and economical

feasibility of on-farm fish feed production using fishmeal analogs. Aquacultural Engineering 1996, 15, 53-65.

[77] Borgeson, T. L. Effect of replacing fish meal with simple or complex mixtures of vegetable ingredients in

diets fed to Nile Tilapia. Master Thesis, University of Saskatchewan, Saskatoon, Kanada, 2005.

[78] Strauch, W. Untersuchungen zur Eignung des Vakuumcoating-Verfahrens zur Herstellung energiereicher Mischfutter und zur Applikation flüssig formulierter Zusatzstoffe nach dem Pelletieren; Abschlussbericht

AiF Projekt 13 182 N, Internationale Forschungsgemeinschaft Futtermitteltechnik e.V. (IFF): Braunschweig,

2005.

[79] Strauch, W. Einflussgrößen beim Vakuumcoating zur Herstellung energiereicher Mischfutter. Mühle + Mischfutter 2005, 142, 97-103.

[80] Li, Y.; Li, J.; Liu, Z.; Ruan, R.; Mao, Z. Vacuum coating of heat-sensitive liquid ingredients onto feed pellets.

Trans. ASAE 2003, 46, 383-387.

[81] Gill, C.; Lobo, P. Vacuum infusion: Cut to the core. Feed management 2000, 51, 21-26.

[82] Vassallo, P.; Doglioli, A. M.; Rinaldi, F.; Beiso, I. Determination of physical behaviour of feed pellets in

Mediterranean water. Aquacult. Res. 2006, 37, 119–126.

[83] Thomas, M.; van der Poel, A. F. B. Physical quality of pelleted animal feed.1. Criteria for pellet quality.

Anim. Feed Sci. Technol. 1996, 61, 89-112.

[84] Winowiski, T. Zur Pellet-Qualitätsmessung. Mühle + Mischfutter 1999, 136, 113-114.

[85] Obaldo L. G.; Divakaran S.; Tacon, A. G. Method for determining the physical stability of shrimp feeds in

water. Aquacult. Res. 2002, 33, 369-377.

Page 186: Wild Florian

Literaturverzeichnis 175

[86] Evans, A. Fishmeal replacement in aquaculture diets – feed processing; Final report, project 93/120-06,

Fisheries Research and Development Corporation: Canberra, Australien, 1998.

[87] FAO Statistical Databases, FAO: Rom, Italien. http://faostat.fao.org (Stand Dezember 2011).

[88] Production - economic integrated chain - current state of the art; European Association for Grain Legume

Research (AEP): Paris, Frankreich. www.grainlegumes.com/aep/production/economic_

integrated_chain/current_state_of_the_art (Stand September 2007).

[89] Dubois, G. Grain legumes production in the EU and international trade; Proceedings of the Grain Legumes

Dissemination Event: Madrid, 2005.

[90] Statistical data; European Bioethanol Fuel Association (eBIO): Brüssel, Belgien.

http://epure.org/theindustry/statistics (Stand Dezember 2011).

[91] Schöpe, M.; Britschkat, G. Volkswirtschaftliche Effekte der Erzeugung von Bioethanol zum Einsatz im

Kraftstoffbereich. ifo Schnelldienst 2006, 59, 26-37.

[92] Weitbrecht, B.; Pahl, H. Lohn sich der Anbau von Körnerleguminosen? Ökologie und Landbau 2000, 116, 39-41.

[93] Brouwer, W.; Stählin, L. Die Erbse (Pisum sativum L.) In Handbuch des speziellen Pflanzenbaues, Bd. 2.; Brouwer, W, Ed.; Verlag Paul Parey: Berlin, 1976.

[94] Schuster, W. H.; Alkämper, J. Arten von Hülsenfrüchtlern zur Kornnutzung. In Leguminosen zur Kornnutzung; Schuster, W. H., Ed.; Giessener Beiträge zur Entwicklungsforschung, Reihe II, Band 11, CD-

ROM, Förderverein Tropeninstitut Gießen e.V., 1998.

[95] Cousin, R. Peas (Pisum sativum L.). Field Crops Research 1997, 53, 111-130.

[96] v. Richthofen, J.-S.; Pahl, H.; Nemecek, T. Was Körnerleguminosen in Anbausystemen leisten. Raps 2006,

24, 35-39.

[97] Petersen, V. Agrarpolitische Neuorientierung der Europäischen Union - Konsequenzen für die Wettbewerbsstellung des Anbaus von Öl- und Eiweißpflanzen; Ufop: Berlin.

www.ufop.de/downloads/Petersenstudie_010304(1).pdf (Stand Dezember 2011).

[98] Ratgeber für den Anbau von Körnerleguminosen in Europa; Broschüre der EU Koordinierungsmaßnahme

„GL-Pro“, GL-Pro: Brüssel, 2005.

[99] Kosson, R.; Czuchajowska, Z.; Pomeranz, Y. Smooth and wrinkled peas: 1. General physical and chemical

characteristics, J. Agric. Food Chem. 1994, 42, 91-95.

[100] Kosson, R.; Czuchajowska, Z.; Pomeranz, Y. Smooth and wrinkled peas: 2. Distribution of protein, lipid,

and fatty acids in seed and milling fractions. J. Agric. Food Chem. 1994, 42, 96-99.

[101] Weightman, R. M.; Renard, C. M. G. C.; Thibault, J.-F. Structure and properties of the polysaccharides

from pea hulls. Part 1: Chemical extraction and fractionation of the polysaccharides. Carbohydr. Polym. 1994, 24, 139-148.

[102] Weightman, R. M.; Renard, C. M. G. C.; Thibault, J.-F. Structure and properties of the polysaccharides

from pea hulls. Part 2: Modification of the composition and physico-chemical properties of pea hulls by

chemical extraction of the constituent polysaccharides. Carbohydr. Polym. 1994, 26, 121-128.

[103] Leterme, P.; Thewis, A.; van Leeuwen, P.; Monmart, T.; Huisman, J. Chemical composition of pea fibre

isolates and their effect on the endogenous amino acid flow at the ileum of the pig. J. Sci. Food Agric. 1996, 72, 127-134.

[104] Ralet M.-C.; Della Valle G.; Thibault J.-F. Raw and extruded fibre from pea hulls. Part I: Composition and

physico-chemical properties. Carbohydr. Polym. 1993, 20, 17-23.

[105] Ralet M.-C.; Della Valle G.; Thibault J.-F. Raw and extruded fibre from pea hulls. Part II: Structural study of

the water-soluble polysaccharides. Carbohydr. Polym. 1993, 20, 25-34.

[106] Sosulski, F. W.; Sosulski, K. Composition and functionality of protein, starch and fiber from wet and dry

processing of grain legumes. ACS Symp. Ser. 1986, 312, 176-189.

[107] Reichert, R. D. Quantitative isolation and estimation of cell wall material from dehulled pea (Pisum

sativum) flours and concentrates. Cereal Chem. 1981, 58, 266-270.

[108] Brillouet J-M.; Carre, B. Composition of cell walls from cotyledons of pisum sativum, vicia faba and glycine

max. Phytochemistry 1983, 22, 841-847.

Page 187: Wild Florian

Literaturverzeichnis 176

[109] Lämmche, S. Charakterisierung molekularer Parameter von Ballaststoffkomponenten aus Markerbsen und

Lupinen im Hinblick auf ihre physiko-chemischen Eigenschaften. Dissertation, Technische Universität

Berlin, 2004.

[110] Guillon, F.; Renard, C. M. G. C.; Hospers, J.; Thibault, J. F.; Barry, J. L. Characterisation of residual fibres

from fermentation of pea and apple fibres by human faecal bacteria. J. Sci. Food Agric. 1995, 68, 521-529.

[111] Finch-Savage, W.; Leubner-Metzger, G. Seed dormancy and the control of germination. New Phytol. 2006, 171, 501-523.

[112] Parker, M. L.; Kirby, A. R.; Morris, V. J. In situ Imaging of pea starch in seeds. Food Biophysics 2008, 3, 66-76.

[113] Biot, P. Production of pea protein isolates; Proceedings, Freisinger Tage 99 - Prospects for Plant Proteins in

Foods, Fraunhofer-Institut für Verfahrenstechnik und Verpackung: Freising, 1999.

[114] Marquard, R. Nutritive und antinutritive Inhaltsstoffe der Leguminosen. In Leguminosen zur Kornnutzung; Schuster, W. H., Ed.; Giessener Beiträge zur Entwicklungsforschung, Reihe II, Band 11, CD-ROM,

Förderverein Tropeninstitut Gießen e.V., 1998.

[115] Colonna, P.; Mercier, C. Macromolecular structure of wrinkled- and smooth-pea starch components.

Carbohydrate Research 1984, 126, 233-247.

[116] Bertoft, E.; Qin, Z.; Manelius, R. Studies on the structure of pea starches. Part1: Initial stages in α-

amylolysis of granular smooth pea starch. Starch/Stärke 1993, 45, 215 – 220.

[117] Bogracheva, T. Y.; Morris, V. J.; Ring, S. G.; Hedley, C. L. The granular structure of C-type pea starch and

its role in gelatinization. Biopolymers 1998, 45, 323-332.

[118] Ratnayake, W. S.; Hoover, R.; Warkentin, T. Pea starch: Composition, structure and properties – A review.

Starch/Stärke 2002, 54, 217-234.

[119] Gernat, Ch.; Radosta, S.; Damaschun, G.; Schierbaum, F. Supramolecular structure of legume starches

revealed by X-ray scattering. Starch/Stärke 1990, 42, 175-178.

[120] Cairns, P.; Bogracheva, T. Y.; Ring, S. G.; Hedley, C. L.; Morris, V. J. Determination of the polymorphic

composition of smooth pea starch. Carbohydr. Polym. 1997, 32, 275-282.

[121] Bertoft, E.; Qin, Z.; Manelius, R. Studies on the structure of pea starches. Part 2: α-amylolysis of granular

wrinkled pea starch. Starch/Stärke 1993, 45, 258-263.

[122] Bertoft, E.; Qin, Z.; Manelius, R. Studies on the structure of pea starches. Part 3: Amylopectin of smooth

pea starch. Starch/Stärke 1993, 45, 377-382.

[123] Bertoft, E.; Qin, Z.; Manelius, R. Studies on the structure of pea starches. Part 4: Intermediate material of

wrinkled pea starch. Starch/Stärke 1993, 45, 420-425.

[124] Ratnayake, W. S.; Hoover, R.; Shahidi, F.; Perera, C.; Jane, J. Composition, molecular structure and

physico-chemical properties of starches from four field pea (Pisum sativum L.) cultivars. Food Chem. 2001,

74, 189-202.

[125] Sosulski, F.; Waczkowski, W.; Hoover, R. Chemical and enzymatic modifications of the pasting properties

of legume starches. Starch/Stärke 1989, 41, 135-140.

[126] Stute, R. Eigenschaften und Anwendungsmöglichkeiten von Erbsenstärken, Teil 1: Eigenschaften.

Starch/Stärke 1990, 42, 178-184.

[127] Stute, R. Eigenschaften und Anwendungsmöglichkeiten von Erbsenstärken, Teil 2:

Anwendungsmöglichkeiten. Starch/Stärke 1990, 42, 207-212.

[128] Liu, H.; Arntfield, D. S.; Holley, R. A.; Aime, D. B. Amylose-lipid complex formation in acetylated pea

starch-lipid systems. Cereal Chem. 1997, 74, 159-162.

[129] Barron, C.; Buleon, A.; Colonna, P.; Della Valle, G. Structural modifications of low hydrated pea starch

subjected to high thermomechanical processing. Carbohydr. Polym. 2000, 43, 171-181.

[130] Yoshimoto, Y.; Matsuda, M.; Hanashiro, I.; Takenouchi, T.; Takeda, Y. Molecular structure and pasting

properties of legume starches. J. Appl. Glycosci. 2001, 48, 317-324.

[131] Haase, N.U.; Kempf, W.; Menke, D. Erbsenstärke –analytische und rheologische Aspekte. VDLFU-Schriftenreihe 1986, 20, 815-827.

Page 188: Wild Florian

Literaturverzeichnis 177

[132] Barron, C.; Bouchet, B.; Della Valle, G.;, Gallant, D. J.; Planchot, V. Microscopical study of the

destructuring of waxy maize and smooth pea starches by shear and heat at low hydration. J. Cereal Sci. 2001, 33, 289 -300.

[133] Brümmer, T.; Meuser, F.; van Lengerich, B.; Niemann, C. Effect of extrusion cooking on molecular

parameters of corn starch. Starch/Staerke 2002, 54, 1-8.

[134] van der Einde, R. Molecular modification of starch during thermomechanical treatment. Dissertation,

Universität Wageningen, Niederlande, 2004.

[135] Brümmer, T. Charakterisierung molekularer Strukturparameter kochextrudierter Maisstärken und

Ermittlung von Struktur-Eigenschaftsbeziehungen. Dissertation, Technische Universität Berlin, 1999.

[136] Niemann, C.; Meuser, F. Mechanische Modifizierung nativer und poröser Stärken durch Vermahlung zur

Verwendung als Fettimitate. Teil 1: Eigenschaften nativer Stärken nach der Vermahlung im trockenen

Zustand. Starch/Stärke 1996, 48, 358-369.

[137] Tester R. F. Properties of damaged starch granules: Composition and swelling properties of maize, rice,

pea and potato starch fractions in water at various temperatures. Food Hydrocolloids 1997, 11, 293-301.

[138] Blenford D. Pea starches – unique natural ingredients. Int. Food Ingredients 1994, 27-32.

[139] Page D.; Duc G. La graine de pois, une source de protéines prometteuse. OCL: Ol., Corps Gras, Lipides 1999, 6, 518-523.

[140] Owusu-Ansah Y. J.; McCurdy S. M. Pea proteins: A review of chemistry, technology of production, and

utilization. Food Rev. Int. 1991, 7, 103-134.

[141] Gueguen J. Legume seed extraction, processing, and end product characteristics. Plant Foods Hum. Nutr. 1983, 32, 267-303.

[142] Gueguen, J.; Cerletti P. Proteins of some legume seeds: soybean, pea, fababean and lupine. In New and Developing Sources of Food Proteins; Hudson, B. J. F., Ed.; Chapman & Hall: London, Großbritannien,

1994.

[143] O’Kane, F. E. Molecular characterisation and heat-induced gelation of pea vicilin and legumin.

Dissertation, Wageningen University, Niederlande, 2004.

[144] Domoney, C.; Stitt, M. Improvement of seed protein composition and quantity in grain legumes. Grain Legumes 2005, 44, 14-15.

[145] Le Gall, M.; Gueguen, J.; Séve, B.; Quillien, L. Effects of grinding and thermal treatments of hydrolysis

susceptibility of pea proteins (Pisum sativum L.). J. Agr. Food Chem. 2005, 53, 3057-3064.

[146] Bora, P. S.; Brekke C. J.; Powers, J. R. Heat induced gelation of pea (Pisum sativum) mixed globulins, Vicilin

and Legumin. J. Food Sci. 1994, 59, 594-596.

[147] Arntfield, S. D.; Ismond, M. A. H.; Murray, E. D. Thermal analysis of food proteins in relation to processing

effects.In Thermal analysis of foods; Harwalker, V. R., Ma, C.-Y., Eds.; Elseviers Science Publishers: Essex,

Großbritannien, 1990.

[148] Arntfield, S. D.; Ismond, M. A. H.; Murray, E. D. The fate of antinutritional factors during the preparation

of a fababean protein isolate using an micellization technique. Can. Inst. Food Sci. Technol. J. 1985, 18, 137-143.

[149] van der Poel, A. F. B.; Stolp, W.; van Zuilichem, D. J. Twin-screw extrusion of two pea varieties: Effects of

temperature and moisture level on antinutritional factors and protein dispersibility. J. Sci. Food Agric. 1992, 58, 83-87.

[150] Wang, N.; Bhirud, P. R.; Tyler, T. Extrusion texturisation of air-classified pea protein. J. Food Sci. 1999, 63, 509-513.

[151] Knorr, D.; Heinz, V.; Buckow, R. High pressure application for food biopolymers. Biochim. Biophys. Acta 2006, 1764, 619-631.

[152] Dumay, E.; Picart, L.; Regnault, S.; Thiebaud, M. High pressure-low temperature processing of food

proteins. Biochim. Biophys. Acta 2006, 1764, 599-618.

[153] Damodaran, S. Interfaces, protein films and foams. In Advances in food and nutrition research. Vol. 34;

Kinsella, J. E., Ed.; Academic Press: San Diego, USA, 1990.

Page 189: Wild Florian

Literaturverzeichnis 178

[154] Das, K. P.; Kinsella, J. E. Stability of food emulsions: Physicochemical role of protein and nonprotein

emulsifiers. In Advances in food and nutrition research. Vol. 34; Kinsella, J. E., Ed.; Academic Press: San

Diego, USA, 1990.

[155] Zayas, J. F. Solubility of proteins. In Functionality of proteins in food; Zayas, J. F., Ed.; Springer Verlag:

Berlin, Heidelberg, 1997.

[156] Sosulski, F. W.; McCurdy, A. R. Functionality of flours, protein fractions and isolates from field peas and

faba bean. J. Food Sci. 1987, 52, 1010-1014.

[157] Zayas, J. F. Water holding capacity of proteins. In Functionality of proteins in food; Zayas, J. F., Ed.; Springer Verlag: Berlin, Heidelberg, 1997.

[158] Sumner, A. K.; Nielsen, M. A.; Youngs, C. G. Production and evaluation of pea protein isolate. J. Food Sci. 1981, 46, 364-368.

[159] Soral-Smietana, M.; Swigon, A.; Amarowicz, R.; Sijtsma, L. Chemical composition, microstructure, and

physico-chemical characteristics of two commercial pea protein Isolates. Pol. J. Food Nutr. Sci. 1998, 48, 193-200.

[160] Tömösközi, S.; Lásztity, R.; Haraszi, R.; Baticz, O. Isolation and study of the functional properties of pea

proteins. Nahrung/Food 2001, 45, 399-401.

[161] Fernández-Quintela, A., Macarulla, M. T., Del Barrio, A. S., Martinez, J. A. Composition and functional

properties of protein isolates obtained from commercial legumes grown in northern Spain. Plant Foods Hum. Nutr. 1997, 51, 331-342.

[162] Megha, A. V., Grant, D. R. Effect of heat on the functional properties of pea flour and pea protein

concentrate. Can. Inst. Food Sci. Technol. J. 1986, 19, 174-180.

[163] Zayas, J. F. Oil and fat binding properties of proteins. In Functionality of proteins in food; Zayas, J. F., Ed.; Springer Verlag: Berlin, Heidelberg, 1997.

[164] Oakenfull, D.; Pearce J.; Burley, R. W. Protein Gelation. In Food proteins and their application; Damodaran,

S., Paraf, A., Eds.; Marcel Dekker: New York, USA, 1997.

[165] Lorenzen, P. C. Lebensmittelproteinkonzentrate: Rohstoffe für die Substitution? Deutsche Milchwirtschaft 1993, 44, 1248-1251.

[166] Bryant C. M.; McClements D. J. Molecular basis of protein functionality with specific consideration of cold-

set gels derived from heat-denatured whey. Trends Food Sci. Technol. 1998, 9, 143-151.

[167] Renkema, J. M. S. Formation, structure and rheological properties of soy protein gels. Dissertation,

Wageningen University, Niederlande, 2001.

[168] O’Kane, F. E.; Vereijken, J. M.; Gruppen, H.; v. Boekel, M. A. J. S. Gelation Behavior of Protein Isolates

Extracted from 5 Cultivars of Pisum sativum L.. J. Food Sci. 2005, 70, 132-137.

[169] Renkema, J. M. S.; Gruppen, H.; van Vliet, T. Influence of pH and ionic strength on heat induced

formation and rheological properties of soy protein gels in relation to denaturation and their protein

compositions. J. Agric. Food Chem. 2002, 50, 6064-6071.

[170] Bacon, J. R.; Noel, T. R.; Lambert, N. Preparation of transparent pea protein gels: a comparison of isolation

procedures. Int. J. Food Sci. Technol. 1990, 25, 527-537.

[171] Catsimpoolas, N.; Meyer, E. W. Gelation phenomena of soybean globulins. I. Protein-protein interactions.

Cereal Chem. 1970, 47, 559-570.

[172] van Kleef, F. S. M. Thermally induced protein gelation: Gelation and rheological characterization of highly

concentrated ovalbumin and soybean protein gels. Biopolymers 1986, 25, 31-59.

[173] Lakemond, C. M. M. Heat denaturation of soy glycinin. Structural characteristics in relation to aggregation

and gel formation. Dissertation, Universität Wageningen, Niederlande, 2001.

[174] Zayas, J. F. Emulsifying properties of proteins. In Functionality of proteins in food; Zayas, J. F., Ed.; Springer

Verlag: Berlin, Heidelberg, 1997.

[175] Damodaran, S. Protein-Stabilized Foams and Emulsions. In Food proteins and their application; Damodaran, S., Paraf, A., Eds.; Marcel Dekker: New York, USA, 1997.

Page 190: Wild Florian

Literaturverzeichnis 179

[176] Schuchmann, H. Tropfenaufbruch und Energiedichtekonzept beim mechanischen Emulgieren. In Emulgiertechnik - Grundlagen, Verfahren und Anwendungen; Schubert, H., Ed.; B. Behr’s Verlag:

Hamburg, 2005.

[177] Schuchmann, H. P. Emulgieren und Schäumen. In Lebensmittelverfahrenstechnik; Schuchmann, H. P.,

Schuchmann, H., Eds.; Wiley-VCH Verlag: Weinheim, 2005.

[178] Vose, J. R. Production and functionality of starches and protein isolates from legume seeds (field peas and

horsebeans). Cereal Chem. 1980, 57, 406-410.

[179] Swanson, B. G. Pea and lentil protein extraction and functionality. JAOCS 1990, 67, 276-280.

[180] Franco, J. M.; Partal, P.; Ruiz-Márquez, D.; Conde, B.; Gallegos, C. Influence of pH and protein thermal

treatment on the rheology of pea protein-stabilized oil-in-water emulsions. JAOCS 2000, 77, 975-983.

[181] Koyoro, H.; Powers, J. R. Functional properties of pea globulin fractions. Cereal Chem. 1987, 64, 97-101.

[182] Kinsella, J. E.; Phillips, L.G. Structure: function relationships in food proteins, film and foaming behavior. In

Foods proteins; Kinsella, J. E., Soucie, W. G., Eds.; AOCS: Champaign, USA, 1989.

[183] Zayas, J. F. Foaming properties of proteins. In Functionality of proteins in food; Zayas, J. F., Ed.; Springer

Verlag: Berlin, Heidelberg, 1997.

[184] Wäsche, A.; Müller, K.; Knauf, U. New processing of lupin protein isolates and functional properties.

Nahrung/Food 2001, 45, 393-395.

[185] Schwenke, K. D. Reflections about the functional potential of legume proteins. A review. Nahrung/Food 2001, 45, 377-381.

[186] Sijtsma, L.; Tezera, D.; Hustinx, J.; Vereijken, J. M. Improvement of pea protein quality by enzymatic

modification. Nahrung/Food 1999, 42, 215-216.

[187] D’Agostina, A.; Antonioni, C.; Resta, D.; Arnoldi, A.; Bez, J.; Knauf, U.; Wäsche A. Optimization of a pilot-

scale process for producing lupin protein isolate with valuable technological properties and minimum

thermal damage. J. Agric. Food Chem. 2006, 54, 92-98.

[188] Günther, S. Eifreie Rührkuchen. Süßwaren 1995, 6, 20-22.

[189] Su Y. K.; Bowers J. A.; Zayas J. F. Physical characteristics and microstructure of reduced-fat Frankfurters as

affected by salt and emulsified fats stabilisized with nonmeat proteins. J. Food Sci. 2000, 65, 123-128.

[190] Werbrouck K. Mehr Körper und mehr Cremigkeit. Fleischwirtschaft 2005, 10, 66-67.

[191] Barnhoorn R.; de Groote Y. Plant proteins of the future. Int. Food Ingredients 1999, 36-38.

[192] Barnhoorn R. Growing role. Int. Food Ingredients 2004, 38-40.

[193] Chan A. S. M.; Pereira R. R.; Henderson H. M.; Blank G. A non-dairy frozen dessert utilizing pea protein

isolate and hydrogenated canola oil. Food Technology 1992, 1, 88-92.

[194] El-Sayed M. M. Use of plant protein isolates in processed cheese. Nahrung 1997, 41, 91-95.

[195] Mbugi; P. K., Ingalls; J. R., Sharma; H. R. Evaluation of pea protein concentrate as a source of protein in

milk replacers for Holstein calves. Anim. Feed Sci. Technol. 1989, 24, 267-274.

[196] Igbasan, F. A.; Guenter, W. The feeding value for broiler chickens of pea chips derived from milled peas

(pisum sativum L.) during air classification into starch fractions. Anim. Feed Sci. Technol. 1996, 61, 205-

217.

[197] Römisch, U.; Valentin, M. Untersuchung von Ballaststoffpräparaten in glutenfreien Gebäcken durch die

Anwendung eines Versuchsplanes für Mischungen. Getreide, Mehl und Brot 2000, 54, 23-28.

[198] Vetter, J. L. Fiber as a food ingredient. Food Technology 1984, 65-69.

[199] Bollinger, H. Ballaststoffe aus Erbsenfaser. ZSW 1992, 45, 251-254.

[200] Meuser, F. Isolierung von Fasern aus Markerbsen und Charakterisierung ihrer strukturellen und physiko-chemischen Eigenschaften im Vergleich zu Fasern aus Palerbsen, Lupinen und Weizen im Hinblick auf ihre Verwendung als qualitätsverbessernde Lebensmittelzutaten; Abschlussbericht AiF Projekt 10500 N,

Technische Universität Berlin, 1999.

[201] Claus, J. R.; Hunt, M. C. Low-fat, high added-water Bologna formulated with texture-modifying

ingredients. J. Food Sci. 1991, 56, 643-652.

Page 191: Wild Florian

Literaturverzeichnis 180

[202] Anderson, E. T.; Berry, B. W. Sensory, shear, and cooking properties of lower-fat beef patties made with

inner pea fiber. J. Food. Sci. 2000, 65, 805-810.

[203] Anderson, E. T.; Berry, B. W. Effects of inner pea fiber on fat retention and cooking yield in high fat

ground beef. Food Res. Int. 2001, 34, 689-694.

[204] Clarke C. I.; Farrell G. M. The effects of recipe formulation on the textural characteristics of microwave-

reheated pizza bases. J. Sci. Food Agric. 2000, 80, 1237-1244.

[205] Hoover, R.; Cloutier, L.; Dalton, S.; Sosulski, F. W. Lipid composition of field pea (Pisum sativum cv

Trapper) seed and starch. Starch/Stärke 1988, 40, 336-342.

[206] Heng L. Flavour aspects of pea and its protein preparations in relation to novel protein foods. Dissertation,

Universität Wageningen, Niederlande, 2005.

[207] Jakobsen, H. B.; Hansen, M.; Christensen, M. R.; Brockhoff, P. B.; Olsen, C. E. Aroma volatiles of blanched

green peas (Pisum sativum L.). J. Agric. Food Chem. 1998, 46, 3727-3734.

[208] Guillon, F.; Champ M. M.-J. Carbohydrate fractions of legumes: uses in human nutrition and potential for

health. Br. J. Nutr. 2002, 88, 293-306.

[209] Gdala, J.; Buraczewska, L. Ileal digestibility of pea and faba bean carbohydrates in growing pigs. J. Anim. Feed Sci. 1997, 6, 235-245.

[210] van der Meulen, B. J.; Bakker, J. G. M.; Smits, B.; de Visser, H. Effect of source of starch on net portal flux

of glucose, lactate, volatile fatty acids and amino acids in the pig. Br. J. Nutr. 1997, 78, 533-544.

[211] Juskiewitcz, J.; Godycka-Ktos, I.; Matusevicius, P.; Zdunczyk, Z.; Juskiewicz, M. Influence of pea and lupin

oligosaccharides on caecal short-chain fatty acids production and nitrogen excretion patterns in rats. Pol. J. Food Nutr. Sci. 2006, 15/56, 77-82.

[212] Rochfort, S.; Panozzo, J. Phytochemicals for health, the role of pulses. J. Agric. Food Chem. 2007, 55, 7981-7994.

[213] Friedman, M. Nutritional value of proteins from different food sources. A review. J. Agric. Food Chem. 1996, 44, 6-29.

[214] Duranti, M. Grain Legume proteins and nutraceutical properties. Fitoterapia 2006, 77, 67-82.

[215] Mariotti, F.; Pueyo, M. E.; Tomé, D.; Bérot, S.; Benamouzig, B.; Mahé, S. The Influence of the albumin

fraction on the bioavailability and postprandial utilization of pea protein given selectively to humans.

J. Nutr. 2001, 131, 1706-1713.

[216] Bhatty, R. S.; Christison, G. I. Composition and nutritional quality of peas (Pisum sativum L.), faba bean

(Vicia faba L. spp. minor) and lentil (Lens culinaris Medik.) meals, protein concentrates and isolates. Qual. Plant Foods Hum. Nutr. 1984, 34, 41-51.

[217] Nielsen, S. S. Digestibility of legume proteins. Food Technology 1991, 45, 112-118.

[218] Vidal-Valverde, C.; Frias, J.; Hernández A.; Martin-Alvarez, P. J.; Sierra, I.; Rodríguez, C.; Blaquez, I.;

Vicente, G. Assessment of nutritional compounds and antinutritional factors in pea (pisum sativum) seeds.

J. Sci. Food Agric. 2003, 83, 298-306.

[219] Shi, J.; Arunasalam, K.; Yeung, D.; Kakuda, Y.; Mittal, G.; Jiang, Y. Saponins from edible legumes:

Chemistry, processing and health benefits. J. Med. Food 2004, 7, 67-78.

[220] Wang, X.; Warkentin, D.; Briggs, C. J.; Oomah, B. D., Campell, C. G.; Woods, S. Total phenolics and

condensed tannins in field pea (Pisum sativum L.) and grass pea (Lathyrus sativum L.). Euphytica 1998 ,

101, 97-102.

[221] Sandberg, A.-S. Bioavailability of minerals in legumes. Br. J. Nutr. 2002, 88, 281-285.

[222] Carnovale, E.; Lugaro, E.; Lombardi-Boccia, G. Phytic acid in faba bean and pea: Effects on protein

availability. Cereal Chem. 1988, 65, 114-117.

[223] Hurrell, R. F. Influence of vegetable protein sources on trace element and mineral bioavailability. J. Nutr. 2003, 133, 2973S-2977S.

[224] Schubert, H. Windsichten. In Handbuch der Mechanischen Verfahrenstechnik; Schubert, H., Ed.; Wiley-

VCH: Weinheim, 2003.

[225] Meuser, F.; Rajani, Ch.; Juretko, A. Zur Problematik der mechanischen Trennung des Weizenendosperms

in Stärke und Protein. Getreide, Mehl und Brot 1977, 31, 199-204.

Page 192: Wild Florian

Literaturverzeichnis 181

[226] Heidecker, H.-T.; Schubert, H. Anreicherung pflanzlicher Inhaltsstoffe durch selektives Trockenzerkleinern

und anschließendes Klassieren. Starch/Stärke 1991, 43, 47-52.

[227] Lange, A. Gegenstromsichtung am Sichterrad; Persönliche Mitteilung, Hosokawa Alpine AG: Augsburg,

2004.

[228] Vose, J. R.; Basterrechea, M. J.; Gorin, P. A. J.; Finlayson, A. J.; Youngs, C. G. Air classification of field pea

and horsebean flours: Chemical studies of starch and protein fractions. Cereal Chem. 1976, 53, 928-936.

[229] Tyler, R. T.; Youngs, C. G.; Sosulski, F. W. Air classification of legumes. I. Separation efficiency, yield, and

composition of the starch and protein fractions. Cereal Chem. 1981, 58, 144-148.

[230] Tyler, R .T.; Panchuk, B. D. Effect of seed moisture content on the air classification of field peas and faba

beans. Cereal Chem. 1982, 59, 31-33.

[231] Sosulski, F. W.; Walker, A. F.; Fedec, P.; Tyler, R. T. Comparison of air-classifiers for separation of protein

and starch in pin-milled legume flours. Lebensm.-Wiss. Technol. 1987, 20, 221-225.

[232] Wright, D. J.; Bumstead, M. R.; Coxon, D. T.; Ellis, H. S.; DuPont, M. S.; Chan, H. W.-S. Air classification of

pea flour - Analytical studies. J. Sci. Food Agric. 1984, 35, 531-542.

[233] Wu, Y. V.; Nichols, N. N. Fine grinding and air classification of field pea. Cereal Chem. 2005, 82, 341-344.

[234] Reichert, R. D. Air classification of peas (Pisum sativum) varying widely in protein content. J. Food Sci. 1982, 47; 1263-1267.

[235] Colonna, P.; Gallant, D.; Mercier, C. Pisum sativum and vicia faba carbohydrates: Studies of fractions

obtained after dry and wet protein extraction processes. J. Food Sci. 1980, 45, 1629-1636.

[236] Fleming, S. E.; Reichert, R. D. A comparison of the flatulence potential of field pea and soybean seed

fractions. Can. Inst. Food Sci. Technol. J. 1983, 16, 30-34.

[237] Sosulski, F. W.; Elkowicz, L.; Reichert, R. D. Oligosaccharides in eleven legumes and their air-classified

protein and starch fractions. J. Food Sci. 1982, 47, 498-502.

[238] Degant, O. Process of dry fractionation of starch and proteins; Proceedings, Freisinger Tage 99 - Prospects

for Plant Proteins in Foods, Fraunhofer-Institut für Verfahrenstechnik und Verpackung: Freising, 1999.

[239] Degant, O. Alternative Anlagentechnik zur Proteinverschiebung. Mühle + Mischfutter 1999, 136, 617-620.

[240] Al-Abbas, S.; Bogracheva, T. Y.; Topliff, I. O.; Crosley, I.; Hedley, C. L. Separation and characterisation of

starch-rich fractions from wild-type and mutant pea seeds. Starch/Stärke 2006, 58, 6-17.

[241] Colonna, P.; Gueguen, J.; Mercier, C. Pilot scale preparation of starch and cell-wall material of pisum

sativum and vicia faba. Sci. Aliments 1981, 1, 415-426.

[242] Sosulski, F. W.; Sosulski, K.; McCurdy, A. R. Wet milling vs. air classification of field peas to isolate protein,

starch and fiber. Acta Aliment. Pol. 1988, 14, 41-49.

[243] Wiege, B.; Lindhauer, M. G.; Bergthaller, W. Semitechnical methods for the isolation of wrinkled pea

protein. Starch/Stärke 1993, 45, 81-84.

[244] Fuhrmeister, H.; Pahne, N.; Meuser, F. Maßnahmen zur Verminderung antinutritiver Faktoren in den aus

Markerbsen gewinnbaren Proteinprodukten. Getreide, Mehl und Brot 1998, 52, 304-309.

[245] Fuhrmeister, H. Herstellung von Proteinprodukten auf der Grundlage eines Verfahrens zur

Stärkegewinnung aus Markerbsen. Dissertation, Technische Universität Berlin, 2001.

[246] Bergthaller, W.; Dijkink, B. H.; Langelaan, H. C.; Vereijken, J. M. Protein from pea mutants as a co-product

in starch separation – Isolates from wet and dry separation: yield, composition and solubility.

Nahrung/Food 2001, 45, 390-392.

[247] Tian, S.; Kyle, W. S. A.; Small, D. M. Pilot scale isolation of proteins from field peas (Pisum sativum L.) for

use as food ingredients. Int. J. Food Sci. Technol. 1999, 34, 33-39.

[248] Gao, L.; Nguyen, K. D.; Utioh, A. C. Pilot scale recovery of proteins from a pea whey discharge by

ultrafiltration. Lebensm.-Wiss. Technol. 2001, 34 ,149-158.

[249] Büchbjerg, E.; Madsen, R. F. Production of Improved protein isolate derived from seeds of a grain legume.

US-Patent 4.677.065, 1987.

Page 193: Wild Florian

Literaturverzeichnis 182

[250] Fredrikson, M.; Biot, P.; Larsson Alminger, M.; Carlsson, N.-G.; Sandberg, A. S. Production process for

high-quality pea-protein isolate with low content of oligosaccharides and phytate. J. Agric. Food Chem. 2001, 49, 1208-1212.

[251] Krikken, J. Process and system for obtaining starch and proteins from the flour of legumes, in particular

peas. US-Patent 5.972.119, 1999.

[252] Salome, J. P. ; Verrin, J. M. ; Fache, C. ; Houard, R. Procédé d’extraction des composants de la farine de

pois. Französisches Patent 2.844.515, 2002.

[253] Tegge, G. Technische Stärkegewinnung. In Stärke und Stärkederivate; Tegge, G., Ed.; B. Behr’s Verlag:

Hamburg, 2004.

[254] Sessa, D. J. Biochemical Aspects of lipid-derived flavors in legumes. J. Agric. Food Chem. 1979, 27, 234-

239.

[255] Guy, R. C. E. Raw materials for extrusion cooking processes. In The Technology of Extrusion Cooking; Frame, N. D., Ed.; Chapman & Hall: Suffolk, Großbritannien, 1994.

[256] Wenger L. G.; Hauck, B. W.; Osterhaus, E. High protein, high fat extruded sinking aquatic feed.

Internationales Patent WO 98/16121, 1998.

[257] Gouin, S. Micro-encapsulation: industrial appraisal of existing technologies and trends. Trends Food Sci. Technol. 2004, 15, 330-347.

[258] Yilmaz, G.; Jongboom, R. O. J.; Feil, H.; Hennink, W. E. Encapsulation of sunflower oil in starch matrices

via extrusion: effect of the interfacial properties and processing conditions on the formation of dispersed

phase morphologies. Carbohydr. Polym. 2001, 45, 403-410.

[259] Gunning, Y. M.; Gunning, P. A.; Kemsley, E. K.; Parker, R.; Ring, S. G.;, Wilson, R. H.; Blake, A. Factors

affecting the release of flavor encapsulated in carbohydrate matrixes. J. Agric. Food Chem. 1999, 47, 5198-5205.

[260] Zasypkin, D.; Porzio, M. Glass encapsulation of flavours with chemically modified starch blends.

J. Microencapsulation 2004, 21, 385-397.

[261] Quellet, C.; Taschi, M.; Ubbink, J. B. Composite materials. US-Patent US 2001/0008635, 2001.

[262] Shahidi, F.; Han, X.-Q. Encapsulation of food ingredients. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 1993, 33, 501-547.

[263] van Lengerich, B. Embedding and encapsulating of controlled release particles. Internationales Patent WO

98/18610, 1998.

[264] van Lengerich, B.; Walther, G.; van Auken, B. Encapsulation of readily oxidizable components.

Internationales Patent WO 2007/055815, 2007.

[265] Weipert, D. Brotgetreide und seine Produkte. In Rheologie der Lebensmittel; Weipert, D., Tscheuschner,

H.-D., Windhab, E., Eds.; B. Behr’s Verlag: Hamburg, 1993.

[266] Klingler, R. W. Technologie der Weizenbrotherstellung. In Grundlagen der Getreidetechnologie; Klingler,

R. W., Ed.; B. Behrs Verlag: Hamburg, 1995.

[267] Dalbon, G.; Grivon, D.; Pagani, M. A. Continuous manufacturing process. In Pasta and noodle technology; Kruger, J. E., Matsuo, R. B., Dick, J. W., Eds.; AACC: St. Paul, USA, 1996.

[268] Peighambardoust, S. H. Development of dough under shear flow. Dissertation, Wageningen University,

Niederlande, 2006.

[269] Kim, K.-H.; Renkema, J. M. S.; van Vliet, T. Rheological properties of soybean protein isolate gels

containing emulsion droplets. Food Hydrocolloids 2001, 15, 295-302.

[270] Manski, J. M.; Kretzers, I. M. J.; van Brenk, S.; van der Goot, A. J.; Boom R.M. Influence of dispersed

particles on small and large deformation properties of concentrated caseinate composites. Food Hydrocolloids 2007, 21, 73-84.

[271] Dufaure, C.; Leyris, J., Rigal, L.; Mouloungui, Z. A twin-screw extruder for oil extraction: I. Direct

expression of oleic sunflower seeds. JAOCS 1999, 79, 1073-1079.

[272] Guyomard, P. Study of the use of a twin-screw extruder in pressing-extrusion of oleagineous seeds.

Dissertation, Université Technologique de Compiègne, Frankreich, 1994.

[273] Grace, H. Dispersion phenomena in high viscosity immiscible fluid systems and application of static mixers

as dispersion devices in such systems. Chem. Eng. Commun. 1982, 14, 225-277.

Page 194: Wild Florian

Literaturverzeichnis 183

[274] Wu, S. Formation of dispersed phase in incompatible polymer blends: Interfacial and rheological effects.

Polymer Engineering and Science 1987, 27, 335-343.

[275] Pathak, J. A., Migler, K. B. Droplet-string deformation and stability during microconfined shear flow.

Langmuir 2003, 19, 8667-8674.

[276] Meuser, F., van Lengerich, B., Köhler, F. Einfluss der Extrusionsparameter auf funktionelle Eigenschaften

von Weizenstärke. Starch/Stärke 1982, 34, 366-372

[277] Scheffler, E. Einführung in die Praxis der statistischen Versuchsplanung; Deutscher Verlag für

Grundstoffindustrie: Leipzig, 1986.

[278] Design-Expert Software, Version 6, User’s Guide, Stat-Ease Inc.: Minneapolis, USA, 2002.

[279] Official methods of analysis; AOAC Inc., 15th Edition: Arlington, USA, 1990.

[280] Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T. Nature 1970, 227, 680-685.

[281] Lottspeich, F.; Engels, J. W. Elektrophoretische Verfahren. In Bioanalytik, 2. Auflage; Lottspeich, F., Zorbas,

H., Eds.; Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier: München, 2006.

[282] Pendl, R.; Bauer, M.; Caviezel, R.; Schulthess, P. Determination of total fat in foods and feeds by the

Caviezel method, based on a gas chromatographic technique. J. AOAC Int. 1998, 81, 907-917.

[283] Gertz, C.; Fiebig, H.-J. Determination of fat content by the Caviezel® method (rapid method). Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2000, 154–158.

[284] Fiebig, H.-J. (Bearb.) DGF-Einheitsmethoden; 2. Ausgabe, Deutsche Gesellschaft für Fettwissenschaft e.V.,

Münster, WVG: Stuttgart, 2004.

[285] Bestimmung des Fettgehalts; EN ISO 3947, Deutsches Institut für Normung: Berlin, 1977.

[286] Andersen, K. E.; Bjergegaard, C.; Møller, P.; Sørensen, J. C.; Sørensen, H. High-performance capillary

electrophoresis with indirect UV detection for determination of -galactosides in leguminosae and

brassicaceae. J. Agric Food Chem. 2001, 51, 6391-6397.

[287] Vaintraub, I. A.; Lapteva, N. A. Colometric determination of phytate in unpurified extracts of seeds and

the products of their processing. Anal. Biochem. 1988, 175, 227-230.

[288] Steadman, K. J.; Burgoon, M. S.; Lewis, B. A.; Edwardson, S. E.; Obendorf, R. L. Minerals, phytic acid,

tannin and rutin in buckwheat seed milling fractions. J. Sci. Food Agric. 2001, 81, 1094-1100.

[289] Kakade, M. L.; Rackis, J. J.; McGhee, J. E.; Puski, G. Determination of trypsin inhibitor activity of soy

products: A collaborative analysis of an improved procedure. Cereal Chem. 1974, 51, 376-382.

[290] Bacon, J. R.; Wanigatunga, S. C. D. R.; An, J.; Fenwick, G. R. A microassay for the analysis of trypsin

inhibitor activity in peas. Food Chem. 1995, 52, 77-80.

[291] Singh, U.; Kherdekar, M. S.; Jambunathan R. Studies on desi and kabuli chickpea (Cicer arietinum L.)

cultivars. The levels of amylase inhibitors, levels of oligosaccharides and in vitro starch digestibility. J. Food Sci. 1982, 47, 510-512.

[292] Morr, C. V.; German, B.; Kinsella, J. E.; Regenstein, J. M.; Van Buren, J. P.; Kilara A.; Lewis, B. A.;

Mangino, M. E. A collaborative study to develop a standardized food protein solubility procedure. J. Food Sci. 1985, 50, 1715-1718.

[293] Determination of the amino acid content of peptides by AAA-direct; Technical Note 50, Dionex Corp.:

Sunnyvale, USA, 2001.

[294] Lottspeich, F.; Engels, J. W.: Aminosäureanalyse. In Bioanalytik, 2. Auflage; Lottspeich, F., Zorbas, H., Eds.;

Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier: München, 2006.

[295] Arntfield, S. D.; Murray, E. D. The influence of processing parameters on food protein functionality (I).

Differential scanning calorimetry as indicator of protein denaturation. Can. Inst. Food. Sci. Technol. J. 1981, 14, 289–294.

[296] Murray, E. D.; Arntfield, S. D.; Ismound, M. A. H. The influence of processing parameters on food protein

functionality (II). Factors affecting thermal properties and analyzed by differential scanning calorimetry.

Can. Inst. Food Sci. Technol. J. 1985, 18, 158-162.

[297] Approved methods of the American Association of Cereal Chemists. 10th Edition, AACC International: St.

Paul, USA, 2000.

Page 195: Wild Florian

Literaturverzeichnis 184

[298] Morr, C. V.; Swenson, P. E.; Richter, R. L. Functional characteristics of whey protein concentrates. J. Food Sci. 1973, 38, 324-328.

[299] Kühler, C. A.; Stine, C. M. Effect of enzymatic hydrolysis on some functional properties of whey protein.

J. Food Sci. 1974, 39, 379-382.

[300] Remmler, T. Messung der Stärkeverkleisterung mit einem neuartigen koaxialen Zylindersystem und Vergleich der Messdaten mit herkömmlichen Messsystemen; Malvern instruments GmbH: Herrenberg,

2004.

[301] Quality control document; Aller Aqua A/S: Christiansfeld, Dänemark, 2005.

[302] Banafa, W. Einfluss der Prallvermahlung und Windsichtung auf die stoffliche Zusammensetzung und

Verarbeitungseigenschaften von Weizenmehlen. Dissertation, Technische Universität Berlin, 2004.

[303] Ellis, N. (Hrsg.) Grain legumes integrated project; Publishable final report (FP6-2002-FOOD-1-506223),

John Innes Center: Norwich, Großbritannien, 2008.

[304] Meyer, M.; Klostermeyer, H.; Kleyn, D. H. Verminderte Bildung von Lysinoalanin bei enzymatisch

dephosphoryliertem Casein. Z. Lebensm.-Unters. Forsch. 1981, 172, 446-448.

[305] Steinig, J.; Montag, A. Studien über Veränderungen des Lysins im Nahrungsprotein. Teil II. Bildung von

Lysinoalanin. Z. Lebensm.-Unters. Forsch.1982, 175, 8-12.

[306] Meuser, F.; Smolnik, H.-D. Potato protein for human food use. J. Am. Oil Chem. Soc. 1979, 56, 449-450.

[307] Knorr, D. Effect of recovery methods on yield, quality and functional properties of potato protein

concentrates. J. Food Sci. 1980, 45, 1183-1186.

[308] Fontanillas, R. Digestibility trial of dehulled and concentrated grain legumes in Atlantic salmon; Deliverable

1.2.9, Grain Legumes Integrated Project (FP6-2002-FOOD-1-506223): Stavanger, Norway, 2007.

[309] Fontanillas, R.; Koppe, W.; Wild, F.; Hasenkopf, K. Grain legume products obtained by air classification technology are suitable raw materials for growing Atlantic salmon (Salmo salar) diets; Poster presentation,

XIII International symposium on fish nutrition and feeding (ISFNF): Florianópolis, Brasilien, 2008.

[309] Wild, F.; Hasenkopf, K. An estimation of the economic feasibility of selected products and processes; Major Deliverable 1.2.4, Grain Legumes Integrated Project (FP6-2002-FOOD-1-506223): Freising, 2007.

[311] European Protein Ingredients Market. Frost and Sullivan: London, Großbritannien, 2005.

[312] Seiler, M. Evaluierung der technischen und wirtschaftlichen Umsetzbarkeit eines neuartigen

Verfahrenskonzepts zur Herstellung von Proteinprodukten aus Sojabohnen. Dissertation, Technische

Universität Berlin, 2006.

[313] Nielsen, B. Powder milk plant. In Food factories – Processes, equipment, costs; Bartholomai, A., Ed.; VCH

Verlagsgesellschaft mbH: Weinheim, 1987.

[314] Fiala, R. J. Cost estimates for soybean processing and soybean oil refining. In Practical Handbook of Soybean Processing and Utilization; Erickson, D. R., Ed.; AOCS Press Champaign: USA, 1995.

[315] Köhler, F. Veränderung der ernährungsphysiologischen und physikalischen Eigenschaften von

Getreidemahlerzeugnissen durch Extrusion unter besonderer Berücksichtigung proteinangereicherter

Produkte. Dissertation, Technische Universität Berlin, 1981.

[316] Hendriks, W. H.; Moughan, P. J.; Boer, H.; van der Poel, A. F. B. Effects of Extrusion on the dye-binding,

fluorodinitrobenzene-reactive and total lysine content of soybean meal and peas. Anim. Feed Sci. Technol. 1994, 48, 99-109.

[317] Ilo, S.; Berghofer, E. Kinetics of lysine and other amino acids loss during extrusion cooking of maize grits. J. Food Sci. 2003, 68, 496-502.

[318] Tran, Q. D.; Hendriks, W. H.; van der Poel, A. F. B. Effects of extrusion processing on nutrients in dry pet

food. J. Sci. Food Agric. 2008, 88, 1487-1493.

[319] Hu, R. Einfluss der Rohstoffe (Soja, Reis, Weizen) und der Kochextrusion auf den Nährwert und die

funktionellen Eigenschaften von Extrudaten unter Anwendung statistischer Versuchmethoden.

Dissertation, Universität Hohenheim, 1996.

[320] Sørensen, M. Ingredient formulation and extrusion processing parameters interfere with nutritional and

physical quality of aqua feeds, Part 1. Feed Technology Update 2007, 6, 17-20.

Page 196: Wild Florian

Literaturverzeichnis 185

[321] Sørensen, M. Ingredient formulation and extrusion processing parameters interfere with nutritional and

physical quality of aqua feeds, Part 2. Feed Technology Update 2007, 7, 12-14.

[322] Plattner, B.; Rokey G. Raw material characteristics and selection. Feed Technology Update 2007, 7, 4-10.

[323] Peisker, M. Funktionelle Sojaproteinkonzentrate zur Verbesserung der Pelletqualität. Mühle + Mischfutter 2004, 141, 303-305.

[324] Sørensen, M.; Stjepanovic, N.; Romarheim, O. H.; Krekling, T.; Storebakken, T. Soybean meal improves the

physical quality of extruded fish meal. Anim. Feed Sci. Technol. 2009, 149, 149-161.

[325] Windhab, E. J.: Rheologie und Mikrostruktur-Zusammenhänge bei Emulsionen. In Emulgiertechnik - Grundlagen, Verfahren und Anwendungen; Schubert, H., Ed.; B. Behr’s Verlag: Hamburg, 2005.

[326] Tscheuchner, H. D. Physiko-chemische Grundlagen disperser Lebensmittelstoffe. In Grundzüge der Lebensmitteltechnologie; Tscheuchner, H. D., Ed.; B. Behr’s Verlag: Hamburg, 1996.

[327] Brinker, A.; Koppe, W.; Rösch, R. Optimised effluent treatment by stabilised trout faeces. Aquaculture 2005, 249, 125-144.

[328] Dias, J.; Huelvan, C. Influence of dietary bulk agents (silica, cellulose, and natural zeolite) on protein

digestibility, growth, feed intake and transit time in European sea bass (Dicentrarchus labrax) juveniles.

Aquat. Living Resour. 1998, 11, 219-226.

[329] Gerhards, Ch. Einführung in die Rheologie von Emulsionen. In Emulgiertechnik - Grundlagen, Verfahren und Anwendungen; Schubert, H., Ed.; B. Behr’s Verlag: Hamburg, 2005.

[330] Wild, F. Entwicklung eines alternativen Verfahrens zur Herstellung fettreicher Extrudate mit verbesserter Qualität am Beispiel von Heimtiernahrung; Forschungsantrag zum BMWi/AiF-Projekt 16616 N/1 der

Arbeitsgemeinschaft industrieller Forschungsvereinigungen »Otto von Guericke« e. V., Fraunhofer IVV:

Freising, 2009.

Page 197: Wild Florian

Anhang 186

7 Anhang

Tab. 42: Inhaltsstoffgehalte ausgewählter Palerbsen- und Referenzprodukte

Produkt TS-Gehalt

Protein (Nx6,25)

Stärke

Fett (Caviezel)

Fett (Soxhlet)

Mineral-stoffe

-Galactoside

Sucrose Lysin

Methionin

Phytin-säure

TIA

Verbascose Stachyose Raffinose Gesamt

[%] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [mg/gTS] [TIU/mg TS]

Pisum sativum L., var. Attika

Rohstoff Palerbse 87,0 22,59 41,85 2,51 1,48 2,70 0,84 2,10 0,76 3,70 2,02 n.a. n.a. 4,61 3,14

Erbsenmehl aus

geschälten Palerbsen

(A1, V51011) 91,2 23,92 45,13 2,37 1,05 2,80 0,90 1,95 0,60 3,46 1,62 1,72 0,14 4,78 2,76

Schalenfraktion 88,4 5,98 2,17 0,66 n.a. 1,97 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. u. N. 0,74

Filtermehl 89,5 28,80 28,03 3,96 n.a. 3,45 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 4,32 6,18

Erbsenstärkemehl

(A3 grob, V51011) 90,9 8,75 74,18 1,02 0,43 1,36 0,45 1,14 0,44 2,04 1,66 n.a. n.a. 1,22 0,79

Erbsenproteinmehl

(A3 fein, V51011) 92,3 50,85 7,92 4,78 1,12 5,13 1,40 3,80 0,86 6,06 2,59 3,50 0,34 9,13 6,24

Erbsenproteinisolat pI 94,3 86,09 0,68 10,18 3,73 5,72 0,33 0,07 0,09 0,52 0,12 5,45 0,65 15,58 1,19

Erbsenproteinisolat UF 94,2 89,92 0,45 7,76 2,23 4,57 0,27 0,27 0,43 1,02 0,24 6,09 1,24 11,77 4,79

Erbsenproteinisolat TF 91,8 84,28 0,93 8,75 3,92 4,93 0,22 0,23 0,93 1,49 0,53 6,73 1,54 8,55 0,22

Erbsenstärke 86,7 0,99 95,96 0,16 n.a. 0,03 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Kommerzielle Referenzprodukte

Erbsenproteinisolat

Pisane HD 89,4 90,45 0,24 8,37 0,97 4,77 0,21 0,18 0,13 0,59 0,15 6,71 1,34 8,91 2,26

Erbsenstärke, nativ

Nastar 90,8 0,32 99,51 0,24 n.a. 0,10 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

innere Erbsenfaser

Swelite 90,9 4,60 46,78 0,77 n.a. 1,37 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. u. N. u. N.

äußere Erbsenfaser

Exafine 250 94,1 5,58 2,49 0,67 n.a. 2,18 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 0,27 u. N.

Sojaproteinisolat

Supro EX33 IP 92,2 92,35 0,23 3,13 0,30 3,08 0,27 0,18 0,08 0,58 0,15 5,51 1,67 7,32 5,73

Weizenstärke nativ

Foodstar 89,4 0,41 98,50 0,13 n.a. 0,25 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

n.a. = nicht analysiert, u. N. = unter der Nachweisgrenze

Page 198: Wild Florian

Anhang 187

Tab. 43: Physiko-chemische Eigenschaften ausgewählter Palerbsen- und Referenzprodukte

Produkt Wasser-bindekapazität

Ölbindekapazität Protein-löslichkeit

pH-Wert DSC Partikelgrößenverteilung

pH 7 in 10%-iger wässrige Lsg.

Peaktemperatur Enthalpie DV 0,1 DV 0,5 DV 0,9

[mL/g TS] [mL/g TS] [%] [°C] [J/g TS] [µm] [µm] [µm]

Pisum sativum L., var. Attika

Rohstoff Palerbse n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Erbsenmehl aus

geschälten Palerbsen

(A1, V51011) 1,0 0,8 70,3 n.a. n.a. n.a. 3,59 19,06 37,94

Schalenfraktion n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Filtermehl n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

stärkereiche Fraktion

(A3 grob, V51011) 1,0 0,7 n.a. n.a. n.a. n.a. 14,85 25,77 39,30

proteinreiche Fraktion

(A3 fein, V51011) 1,4 1,2 71,6 6,4 65,1 // 88,6 1,36 // 3,32 3,39 15,45 34,92

Erbsenproteinisolat pI 4,0 0,7 53,6 7,1 86,1 6,19 1,94 8,54 23,38

Erbsenproteinisolat UF 3,0 1,2 73,0 6,8 86,4 6,89 1,92 10,67 23,70

Erbsenproteinisolat TF 2,2 1,2 16,8 6,4 kein Peak 0 19,13 49,14 93,21

Erbsenstärke n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 12,91 26,01 44,97

Kommerzielle Referenzprodukte

Erbsenproteinisolat

Pisane HD 4,0 1,4 18,2 8,4 kein Peak 0 8,07 28,35 77,27

Erbsenstärke nativ

Nastar 1,0 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 15,48 27,21 53,54

innere Erbsenfaser

Swelite 7,8 2,1 n.a. n.a. n.a. n.a. 107,95 246,44 453,40

äußere Erbsenfaser

Exafine 250 2,5 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Sojaproteinisolat

Supro EX33 IP 5,6 1,4 13,8 7,1 kein Peak 0 17,64 60,11 158,81

Weizenstärke nativ

Foodstar n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 12,73 34,38 105,10

n.a. = nicht analysiert

Page 199: Wild Florian

Anhang 188

Fortsetzung Tab. 43: Physiko-chemische Eigenschaften ausgewählter Palerbsen- und Referenzprodukte

Produkt Emulsionsbildung Schaumbildung In situ - Gelbildung

Gelbildung Penetrative Messung

Viskositätsprofile der Stärke- und Faserprodukte

Kapazität Stabilität bei 80°C

Schaum-dichte

Aktivität Stabilität Maximum E-Modul

Maximum Gelwiderstand1)

Gesamt-Pentrationsenergie1)

Verkleisterungs-temperatur

Endviskosität

[mL/g TS] [%] [g/l] [%] [%] [Pa] [N/cm²] [mJ] [°C] [Pa*s]

Pisum sativum L., var. Attika

Rohstoff Palerbse n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Erbsenmehl aus geschälten

Palerbsen (A1, V51011) n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Schalenfraktion n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Filtermehl n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Erbsenstärkemehl

(A3 grob, V51011) n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 68,5 1,27

Erbsenproteinmehl

(A3 fein, V51011) 715,5 78,5 272 442 81 1760 0,40 (0,45) 14,11 (13,14) n.a. n.a.

Erbsenproteinisolat pI 877,8 80,5 319 421 69 1802 0,08 (0,08) 2,86 (2,48) n.a. n.a.

Erbsenproteinisolat UF 725,0 86,0 191 556 6 5260 1,27 (1,28) 43,76 (28,96) n.a. n.a.

Erbsenproteinisolat TF 227,5 41,0 158 616 44 2671 0,05 (0,30)2) 1,50 (10,36)2) n.a. n.a.

Erbsenstärke n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 64,0 2,72

Kommerzielle Referenzprodukte

Erbsenproteinisolat

Pisane HD 390,3 58,5 158 606 92 793 0,28 (0,29) 9,47 (8,29) n.a. n.a.

Erbsenstärke nativ

Nastar n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 69,2 2,42

innere Erbsenfaser

Swelite n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 70,6 1,56

äußere Erbsenfaser

Exafine 250 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a.

Sojaproteinisolat

Supro EX33 IP 460,7 55,3 ---

keine

Schaum-

bildung --- 4004 1,82 (2,16) 49,25 (53,42) n.a. n.a.

Weizenstärke nativ

Foodstar n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 83,6 1,44

n.a. = nicht analysiert, 1) Werte in Klammer Messung nach 35-tägiger Lagerung, 2) Synärese: 22mL Überstand abgegossen

Page 200: Wild Florian

Anhang 189

Tab. 44: Inhaltsstoffgehalte von Palerbsenmehlfraktionen nach Klassierung im Feinstsichter Turboplex ATP 50 bei unterschiedlichen Drehzahlen

Fraktion TS-Gehalt Protein (Nx6,25)

Stärke

Fett (Caviezel)

Mineralstoffe -Galactoside

Sucrose Phytinsäure TIA

[%] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] Verbascose

[%TS] Stachyose

[%TS] Raffinose

[%TS] Gesamt

[%TS] [%TS] [mg/gTS] [TIU/mgTS]

Pisum sativum L., var. Attika

Erbsenmehl aus geschälten

Palerbsen V51013, A5 91,48 27,37 45,02 2,73 2,89 1,04 2,26 0,66 3,96 1,76 4,78 2,76

4000U/min fein 90,84 25,77 43,74 2,63 2,91 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 5,06 3,58

4000U/min grob 90,63 13,32 62,99 n.a. 1,84 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 2,17 1,32

6000U/min fein 90,89 36,86 26,00 3,53 3,83 1,40 3,26 0,81 5,47 2,30 6,52 4,68

6000U/min grob 90,18 4,95 77,46 1,21 0,98 0,33 0,78 0,39 1,47 1,10 0,77 0,13

8000U/min fein 91,82 51,80 5,99 4,59 5,30 1,64 3,77 1,00 6,42 2,43 9,15 5,98

8000U/min grob 90,21 7,86 72,55 1,12 1,28 0,48 1,13 0,42 2,03 1,39 0,76 0,71

9000U/min fein 91,96 54,59 3,59 5,10 5,55 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 9,96 6,60

9000U/min grob 90,08 10,10 68,44 1,13 1,51 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 1,49 1,13

10000U/min fein 92,12 55,61 2,82 4,97 5,51 1,66 3,72 1,04 6,43 2,39 10,07 6,91

10000U/min grob 90,45 12,70 64,68 1,27 1,79 0,59 1,42 0,47 2,47 1,52 2,17 1,36

11000U/min fein 92,17 56,16 2,28 5,29 5,59 1,67 3,94 1,03 6,64 2,52 11,34 6,85

11000U/min grob 90,62 15,25 58,27 1,43 2,03 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 3,01 1,90

12000U/min fein 91,93 58,04 1,74 5,60 5,50 1,74 3,81 1,04 6,59 2,51 10,98 6,78

12000U/min grob 90,60 17,28 54,86 1,56 2,17 1,12 1,64 0,54 3,30 1,54 3,04 2,26

13000U/min fein 92,14 60,35 1,30 5,72 5,83 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 10,95 7,01

13000U/min grob 90,54 18,26 54,73 1,66 2,29 n.a. n.a. n.a. n.a. n.a. 2,83 2,35

14000U/min fein 91,84 58,77 1,14 6,09 5,63 1,73 3,94 1,00 6,66 2,59 11,53 7,01

14000U/min grob 90,65 19,39 52,84 1,77 2,28 0,69 1,64 0,50 2,83 1,46 3,41 2,61

16000U/min fein 91,98 60,23 0,98 6,09 5,74 1,69 3,77 1,02 6,48 2,49 12,05 7,55

16000U/min grob 90,72 20,33 50,49 1,76 2,49 0,76 1,85 0,55 3,16 1,66 3,84 2,99

n.a. = nicht analysiert

Page 201: Wild Florian

Anhang 190

Tab. 45: Relative Massenanteile und Partikelgrößenverteilung von Palerbsenmehlfraktionen nach Klassierung im Feinstsichter Turboplex ATP 50 bei unterschiedlichen

Drehzahlen

Fraktion Rel. Massenanteil Rel. Proteinanteil Rel. Stärkeanteil Umfangsgeschwindigkeit Sichterrad

Partikelgrößenverteilung [µm]

[%] [%] [%] [m/s] DV 0,1 DV 0,5 DV 0,9 DV 3/2

Pisum sativum L., var. Attika

Erbsenmehl aus geschälten

Palerbsen V51013, A5 100,00 100,00 100,00 0,0 3,34 18,19 35,77 6,86

4000U/min fein 98,48 99,21 97,83 10,5 3,17 17,14 35,13 6,55

4000U/min grob 1,52 0,79 2,17 10,5 5,58 20,92 34,77 9,62

6000U/min fein 67,03 93,81 40,57 15,7 3,07 14,42 33,76 6,98

6000U/min grob 32,97 6,19 59,43 15,7 16,22 25,41 34,64 12,59

8000U/min fein 46,87 85,32 6,79 20,9 2,93 12,53 31,69 6,88

8000U/min grob 53,13 14,68 93,21 20,9 13,68 23,77 34,95 11,30

9000U/min fein 40,31 78,49 3,42 23,6 2,78 11,29 28,54 6,26

9000U/min grob 59,69 21,51 96,58 23,6 12,82 23,85 37,35 11,09

10000U/min fein 34,41 69,67 2,24 26,2 2,31 10,09 23,90 5,30

10000U/min grob 65,59 30,33 97,76 26,2 12,21 23,47 37,41 12,30

11000U/min fein 29,24 60,34 1,59 28,8 2,44 9,06 22,82 5,41

11000U/min grob 70,76 39,66 98,41 28,8 10,93 22,98 38,09 10,48

12000U/min fein 25,18 53,05 1,06 31,4 2,22 7,74 19,26 4,87

12000U/min grob 74,82 46,95 98,94 31,4 9,70 22,35 38,41 10,01

13000U/min fein 23,95 51,01 0,74 34,0 2,02 6,81 17,79 4,09

13000U/min grob 76,05 48,99 99,26 34,0 9,02 21,86 38,15 9,56

14000U/min fein 18,81 41,25 0,50 36,7 2,03 6,45 16,21 4,39

14000U/min grob 81,19 58,75 99,50 36,7 8,21 21,08 36,94 9,27

16000U/min fein 15,95 36,00 0,37 41,9 1,91 5,57 14,14 4,04

16000U/min grob 84,05 64,00 99,63 41,9 7,07 20,27 36,46 8,77

Page 202: Wild Florian

Anhang 191

Tab. 46: Inhaltsstoffgehalte von Ackerbohnenmehlfraktionen nach Klassierung im Feinstsichter Turboplex ATP 50 bei unterschiedlichen Drehzahlen

Fraktion TS-Gehalt Protein Nx6,25

Stärke Fett (Caviezel)

Mineralstoffe -Galactoside Sucrose Phytinsäure TIA

[%] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] Verbascose

[%TS] Stachyose

[%TS] Raffinose

[%TS] Gesamt [%TS] [%TS] [mg/g TS] [TIU/mg TS]

Vicia faba L., var. Divine

Bohnenmehl aus

geschälten Ackerbohnen 90,50 34,68 41,31 2,41 3,37 0,84 0,84 0,21 1,89 1,44 10,67 5,2

6000U/min fein 90,58 41,72 33,34 3,01 4,05 0,91 0,99 0,23 2,13 1,55 14,74 6,06

6000U/min grob 89,86 11,75 76,23 1,10 1,57 0,46 0,52 0,16 1,14 1,29 3,27 1,54

8000U/min fein 91,28 64,54 6,90 3,86 6,02 1,24 1,37 0,25 2,86 1,59 19,54 6,50

8000U/min grob 90,09 14,23 68,60 1,10 1,79 0,50 0,60 0,17 1,27 1,51 4,03 2,12

10000U/min fein 91,42 70,07 1,86 4,10 6,44 1,09 1,35 0,26 2,70 1,38 21,43 7,67

10000U/min grob 90,31 18,22 61,84 1,22 2,12 0,59 0,65 0,18 1,42 1,53 4,37 2,62

12000U/min fein 91,62 71,13 1,04 4,45 6,52 1,22 1,35 0,26 2,83 1,47 20,19 7,65

12000U/min grob 90,46 22,07 56,60 1,39 2,44 0,62 0,71 0,17 1,49 1,44 5,45 3,66

14000U/min fein 91,58 71,10 0,76 4,50 6,60 1,24 1,45 0,30 3,00 1,53 22,12 8,94

14000U/min grob 90,56 23,98 51,68 1,62 2,64 0,70 0,78 0,19 1,66 1,49 7,39 3,70

16000U/min fein 91,86 71,73 0,65 4,52 6,52 1,36 1,33 0,27 2,96 1,51 21,48 8,61

16000U/min grob 90,52 25,49 51,26 1,79 2,79 0,70 0,78 0,19 1,66 1,57 8,10 4,10

Page 203: Wild Florian

Anhang 192

Tab. 47: Relative Anteile und Partikelgrößenverteilung von Ackerbohnenmehlfraktionen nach Klassierung im Feinstsichter Turboplex ATP 50 bei unterschiedlichen

Drehzahlen

Fraktion Rel. Massenanteil Rel. Proteinanteil Rel. Stärkeanteil Umfangsgeschwindigkeit Sichterrad

Partikelgrößenverteilung [µm]

[%] [%] [%] [m/s] DV 0,1 DV 0,5 DV 0,9 DV 3/2

Vicia faba L., var. Divine

Bohnenmehl aus geschälten

Ackerbohnen 100,00 100,00 100,00 0,0 2,7 16,3 33,8 5,69

6000U/min fein 89,02 59,72 90,99 15,7 2,7 14,4 30,8 5,37

6000U/min grob 8,81 47,98 9,01 15,7 17,1 26,9 38,0 14,43

8000U/min fein 71,65 6,43 73,89 20,9 2,3 9,7 25,0 5,50

8000U/min grob 25,32 102,46 26,11 20,9 13,5 24,0 36,4 11,98

10000U/min fein 59,00 1,31 61,34 26,2 1,9 7,8 21,6 3,77

10000U/min grob 37,19 105,99 38,66 26,2 12,2 23,1 36,1 11,43

12000U/min fein 50,25 0,61 51,13 31,4 1,9 6,5 18,9 4,39

12000U/min grob 48,04 103,44 48,87 31,4 10,1 22,1 35,6 10,15

14000U/min fein 39,16 0,35 41,17 36,7 1,8 5,6 15,7 3,86

14000U/min grob 55,95 101,21 58,83 36,7 9,0 21,2 34,9 9,51

16000U/min fein 34,54 0,26 36,07 41,9 1,8 5,0 13,8 3,17

16000U/min grob 61,22 103,36 63,93 41,9 7,9 20,8 34,9 8,69

Page 204: Wild Florian

Anhang 193

Tab. 48: Inhaltsstoffgehalte von Lupinenmehlfraktionen nach Klassierung im Feinstsichter Turboplex ATP 50 bei unterschiedlichen Drehzahlen

Fraktion TS-Gehalt Protein

Nx6,25 Fett

(Caviezel) Mineralstoffe -Galactoside Sucrose Phytinsäure TIA

[%] [%TS] [%TS] [%TS] Verbascose

[%TS] Stachyose

[%TS] Raffinose

[%TS] Gesamt [%TS] [%TS] [mg/g TS] [TIU/mg TS]

Lupinus angustifolius L., var. Borlu Lupinenmehl aus geschälten

Lupinen 90,50 46,03 6,80 4,02 1,20 2,86 0,82 4,88 2,74 7,07 0,75

6000U/min fein 90,76 56,72 7,39 4,65 1,47 3,49 0,86 5,82 3,29 9,44 1,21

6000U/min grob 89,07 23,34 5,75 2,56 0,76 1,96 0,48 3,21 1,12 1,87 0,57

8000U/min fein 91,34 62,58 7,48 4,95 1,85 4,29 1,07 7,21 4,25 10,44 1,17

8000U/min grob 89,36 25,12 5,16 2,72 0,83 2,07 0,49 3,39 1,32 2,55 1,18

10000U/min fein 91,68 64,68 7,98 5,13 1,77 4,12 1,00 6,89 3,92 12,45 1,14

10000U/min grob 89,64 28,75 5,62 2,97 0,90 2,30 0,56 3,75 1,72 2,83 0,77

12000U/min fein 92,00 61,93 8,90 5,07 1,86 4,28 1,04 7,18 3,16 10,40 1,21

12000U/min grob 89,90 35,81 5,66 3,48 1,07 2,35 0,56 3,97 2,12 5,86 0,74

14000U/min fein 92,45 55,86 10,64 4,42 2,48 5,90 1,42 9,79 2,97 7,08 1,54

14000U/min grob 89,91 40,37 5,92 3,74 1,02 2,3 0,56 4,32 3,88 7,04 1,11

Tab. 49: Rel. Massenanteile und Partikelgrößenverteilung von Lupinenmehlfraktionen nach Klassierung im Feinstsichter Turboplex ATP 50 bei unterschiedlichen

Drehzahlen

Fraktion Rel. Massenanteil Rel. Proteinanteil Umfangsgeschwindigkeit Sichterrad

Partikelgrößenverteilung [µm]

[%] [%] [m/s] DV 0,1 DV 0,5 DV 0,9 DV 3/2 Lupinus angustifolius L., var. Borlu

Lupinenmehl aus geschälten

Lupinen 100,00 100,00 0,0 9,02 37,28 118,41 7,96

6000U/min fein 61,43 79,47 15,7 2,93 14,07 36,69 5,00

6000U/min grob 38,57 20,53 15,7 28,84 76,73 152,11 17,44

8000U/min fein 50,21 71,53 20,9 2,29 11,11 25,76 4,38

8000U/min grob 49,79 28,47 20,9 20,32 64,75 142,34 13,37

10000U/min fein 41,09 61,08 26,2 2,00 9,10 19,67 4,17

10000U/min grob 58,91 38,92 26,2 16,11 57,25 138,56 12,15

12000U/min fein 22,77 33,77 31,4 1,83 7,07 14,71 3,82

12000U/min grob 77,23 66,23 31,4 9,87 48,38 135,31 8,37

14000U/min fein 11,36 15,06 36,7 1,87 5,69 12,40 3,80

14000U/min grob 88,64 84,94 36,7 7,17 41,10 130,08 7,53

Page 205: Wild Florian

Anhang 194

Tab. 50: Inhaltsstoffgehalte, relative Massenanteile und Partikelgrößenverteilung von Palerbsenmehlfraktionen nach Klassierung im Schaufelradsichter Stratoplex

315 ASP bei unterschiedlichen Drehzahlen

Versuch Fraktion TS-Gehalt

Protein

(x6,25) Stärke Fett

(Caviezel) Mineral-

stoffe Rel.

Massen-anteil

Rel. Protein-anteil

Rel. Stärke-anteil

Umfangs-geschwindigkeit

Sichterrad

Partikelgrößenverteilung [µm]

[%] [%TS] [%TS] [%TS] [%TS] [%] [%] [%] [m/s] DV 0,1 DV 0,5 DV 0,9 DV 3/2 Pisum sativum L., var. Attika

V51011

Erbsenmehl aus

geschälten

Palerbsen A1 91,15 23,92 45,13 2,27 2,80 100,00 100,00 100,00 0,0 3,59 19,06 37,94 6,90

V51011 A3 fein 92,31 50,85 7,92 4,78 5,13 34,90 75,70 5,41 46,2 3,39 15,45 34,92 5,44

V51011 A3 grob 90,85 8,75 74,18 1,02 1,36 65,10 24,30 94,59 46,2 14,85 25,77 39,30 13,62

V51011 A5 fein 92,85 56,19 1,67 4,05 5,60 20,10 48,07 0,66 57,7 2,15 8,38 23,14 4,19

V51011 A5 grob 90,12 15,27 63,58 1,90 1,97 79,90 51,93 99,34 57,7 10,48 23,98 40,62 11,01

V51313

Erbsenmehl aus

geschälten

Palerbsen A5 91,50 27,37 45,02 3,07 2,89 100,00 100,00 100,00 0,0 3,34 18,19 35,77 6,86

V51313 A6 fein 93,4 52,00 6,18 4,82 5,25 36,50 76,08 4,38 46,2 2,50 11,10 30,26 5,28

V51313 A6 grob 91,90 9,40 77,48 1,27 1,27 63,50 23,92 95,62 46,2 13,04 24,73 37,61 12,23

V51687

Erbsenmehl aus

geschälten

Palerbsen A1 90,45 20,40 40,23 1,89 2,57 100,00 100,00 100,00 0,0 n.a. n.a. n.a. n.a.

V51687 A10 fein 91,53 50,61 7,46 4,14 5,22 36,10 71,33 5,68 46,2 n.a. n.a. n.a. n.a.

V51687 A10 grob 89,45 11,49 70,02 1,1 1,58 63,90 28,67 94,32 46,2 n.a. n.a. n.a. n.a.

V52072

Erbsenmehl aus

geschälten

Palerbsen A1 89,53 27,90 39,40 2,69 3,14 100,00 100,00 100,00 0,0 n.a. n.a. n.a. n.a.

V52072 A5 fein 92,54 54,67 4,73 4,98 5,32 n.a. n.a. n.a. 46,2 n.a. n.a. n.a. n.a.

V52072 A5 grob 89,48 13,47 65,23 1,7 1,90 n.a. n.a. n.a. 46,2 n.a. n.a. n.a. n.a.

V52072 A7 fein 91,59 56,43 2,58 5,13 5,38 n.a. n.a. n.a. 46,2 n.a. n.a. n.a. n.a.

V52072 A7 grob 88,99 15,84 61,00 2,06 2,15 n.a. n.a. n.a. 46,2 n.a. n.a. n.a. n.a.

n.a. = nicht analysiert

Page 206: Wild Florian

Anhang 195

Tab. 51: Proteingehalt sowie Massen- und Proteinanteil der Fraktionen aus den einzelnen Prozessschritten der untersuchten Laborverfahren zur Herstellung von

Erbsenproteinisolat durch Fällung am isoelektrischen Punkt

Fraktion

Gesamt-masse

TS-Gehalt

Trocken-masse

Protein-gehalt

Proben-masse1)

rel. Anteil im Prozessschritt2,*)

rel. Anteil an der Anfangstrockenmasse3,*)

[g] [%] [g] [%TS] [g] Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%TS]

Protein [%]

Ohne Vorextraktion, Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen (Fraktion A1, V51011)

Extraktion Suspension 4023,9 12,43 500,00 23,92 222,3 100,0 100,0 100,0 100,0

Proteinextrakt 2921,2 5,45 179,01 59,90 287,4 37,7 87,9 37,7 94,4

Extraktionsrückstand 679,3 38,71 295,80 5,00 56,8 62,3 12,1 62,3 13,0

Fällung Suspension 2583,5 6,32 163,35 60,72 238,5 100,0 100,0 37,7 95,7

Überstand 2175,5 2,58 89,13 27,02 315,5 58,8 29,9 22,2 25,1

Sediment 169,5 23,17 62,37 90,39 21,8 41,2 70,1 15,5 58,7

Waschung Suspension 1053,0 5,44 57,33 90,39 195,9 100,0 58,7 15,5 58,7

Überstand 748,0 0,32 2,90 33,95 299,6 6,0 2,3 0,9 1,3

Sediment 109,1 34,51 45,55 93,64 14,2 94,0 97,7 14,6 57,1

Neutralisation Proteinlösung / EPI 679,4 5,98 40,65 92,22 679,4 100,0 100,0 14,6 56,3

Mit Vorextraktion, Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen (A1, V51011)

Vorextration Suspension 4088,2 12,23 500,00 23,92 224,0 100,0 100,0 100,0 100,0

Vorextrakt 2837,6 2,68 77,91 26,83 363,7 16,5 18,9 16,5 18,5

Rückstand 904,4 42,64 394,99 22,69 28,6 83,5 81,1 83,5 79,2

Extraktion Suspension 4002,9 9,56 382,79 22,72 233,1 100,0 100,0 83,5 79,3

Proteinextrakt 3138,6 2,65 91,69 81,48 247,4 25,3 89,6 21,1 72,0

Extraktionsrückstand 631,2 38,89 270,90 3,22 92,6 74,7 10,5 62,4 8,4

Fällung Suspension 2807,6 3,03 85,14 79,09 181,6 100,0 100,0 21,1 69,8

Fällungsüberstand 2432,1 0,55 18,89 34,10 296,1 3,4 10,5 5,0 7,1

Präzipitat 193,9 22,49 61,51 89,13 30,2 96,6 89,5 16,2 60,2

Waschung Suspension 1162,9 4,71 54,73 89,13 0,0+) 100,0 100,0 16,2 60,2

Überstand 1017,4 0,13 1,85 45,48 323,2 3,4 1,7 0,6 1,0

Präzipitat 145,5 25,40 52,88 90,91 31,1 96,6 98,3 15,6 59,4

Neutralisation Proteinlösung / EPI 908,0 4,95 44,98 89,26 908,0 100,0 100,0 15,6 58,3

Page 207: Wild Florian

Anhang 196

Fortsetzung Tab. 51: Proteingehalt sowie Massen- und Proteinanteil der Fraktionen aus den einzelnen Prozessschritten der untersuchten Laborverfahren zur Herstellung

von Erbsenproteinisolat durch Fällung am isoelektrischen Punkt

Fraktion

Gesamt-masse

TS-Gehalt

Trocken-masse

Protein-gehalt

Proben-masse1)

rel. Anteil im Prozessschritt2,*)

rel. Anteil an der Anfangstrockenmasse3,*)

[g] [%] [g] [%TS] [g] Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%TS]

Protein [%]

Mit Vorextraktion, Erbsenproteinmehl (A3fein, V51011)

Vorextration Suspension 4060,4 12,31 500,00 50,85 0,0+) 100,0 100,0 100,0 100,0

Vorextrakt 2871,0 3,92 120,55 31,22 38,1 24,1 15,9 24,1 14,8

Rückstand 1287,7 27,51 379,45 52,54 17,4 75,9 84,1 75,9 78,4

Extraktion Suspension 3714,9 10,09 374,66 52,54 0,0+) 100,0 100,0 75,9 78,4

Proteinextrakt 3340,1 6,04 208,40 87,37 28,9 55,6 82,8 42,2 72,5

Extraktionsrückstand 766,4 21,00 166,26 22,71 121,4 44,4 17,2 33,7 15,0

Fällung Suspension 3707,5 5,57 206,66 87,37 0,0+) 100,0 100,0 42,2 72,5

Fällungsüberstand 2989,0 1,40 44,87 36,32 41,4 21,7 9,9 9,2 6,6

Präzipitat 718,5 21,00 161,79 91,87 30,3 78,3 90,1 33,1 59,7

Waschung Suspension 1712,0 9,08 155,43 91,87 0,0+) 100,0 100,0 33,1 59,7

Überstand 1128 2,81 32,62 53,38 36,6 21,0 13,1 6,9 7,3

Präzipitat 500,7 23,83 122,80 94,39 30,7 79,0 86,9 26,1 48,5

Neutralisation Proteinlösung / EPI 2468,4 4,56 115,49 91,63 2468,4 100,0 100,0 26,1 47,1

1) Zur Analyse entnommene Probenmasse 2) Auf die Trockenmasse und den Proteingehalt des jeweils vorausgegangenen Prozessschritts bezogener Anteil 3) Anteil in Prozent von der eingesetzten Trockenmasse und deren Proteingehalt *) Trockensubstanzeintrag aus Säuren, Laugen und Leitungswasser nicht berücksichtigt,

Einfluss der Probennahme bilanziell berücksichtigt, von 100 % abweichende Wiederfindung der Masse gewichtet bilanziell berücksichtigt +) Analysenwerte berechnet

Page 208: Wild Florian

Anhang 197

Tab. 52: Proteingehalt sowie Massen- und Proteinanteil der Fraktionen aus den einzelnen Prozessschritten bei der Herstellung von Erbsenproteinisolat durch Fällung am

isoelektrischen Punkt

Erbsenproteinisolat pI

Ausgangsmaterial:

Erbsenmehl aus

geschälten Palerbsen

(Fraktion A1, V51011)

Fraktion Gesamtmasse TS-Gehalt Trockenmasse Proteingehalt rel. Anteil im Prozessschritt1,*)

rel. Anteil an der Anfangstrockenmasse2,*)

[g] [%] [g] [%TS]

Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%TS]

Protein [%]

Vorextration Suspension 28848 12,48 3600,00 23,92 100 100 100,00 100

pH 4,0 Vorextrakt 19200 2,65 508,80 25,88 14,13 15,29 14,13 15,29

Rückstand 8400 36,80 3091,20 23,60 85,87 84,71 85,87 84,71

Extraktion Suspension 25500 12,12 3091,20 23,60 100 100 85,87 84,72

pH 8,5 Proteinextrakt 20200 3,88 783,76 79,33 25,35 85,45 21,77 72,20

Extraktionsrückstand 5300 43,54 2307,44 4,59 74,65 14,55 64,10 12,30

Fällung Suspension 21470 3,55 761,60 100 100 21,77 72,20

pH4,0 Fällungsüberstand 18720 0,91 170,35 32,97 22,37 9,88 4,87 6,71

Präzipitat 2750 21,50 591,25 86,63 77,63 90,12 16,90 61,21

Waschung Suspension 5880 9,59 563,86 86,63 100 100 16,90 61,21

pH4,0 Überstand 3290 0,41 13,49 46,10 2,39 1,27 0,40 0,78

Präzipitat 2590 21,25 550,38 87,63 97,61 98,73 16,50 60,43

Neutralisation Proteinlösung 6600 8,10 534,60 86,09 100 100 16,50 59,37

1) Auf die Trockenmasse und den Proteingehalt des jeweils vorausgegangenen Prozessschritts bezogener Anteil 2) Anteil in Prozent von der eingesetzten Trockenmasse und deren Proteingehalt *) Trockensubstanzeintrag aus Säuren, Laugen und Leitungswasser nicht berücksichtigt,

Einfluss der Probennahme bilanziell berücksichtigt, von 100 % abweichende Wiederfindung der Masse gewichtet bilanziell berücksichtigt

Page 209: Wild Florian

Anhang 198

Tab. 53: Proteingehalt sowie Massen- und Proteinanteil der Fraktionen aus den einzelnen Prozessschritten bei der Herstellung von Erbsenproteinisolat durch Ultra-

Diafiltration

Erbsenproteinisolat UF

Ausgangsmaterial:

Erbsenmehl aus

geschälten Palerbsen

(Fraktion A5, V51013)

Fraktion Gesamtmasse TS-Gehalt Trockenmasse Proteingehalt rel. Anteil im Prozessschritt1,*)

rel. Anteil an der Anfangstrockenmasse2,*)

[g] [%] [g] [%TS] Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%TS]

Protein [%]

Ansatz Suspension 36935 11,37 4200,00 27,37 100,00 100,00 100,00 100,00

Extraktion A Suspension A 11820 11,37 1344,09 27,37 100,00 100,00 32,00 32,00

Dekanter Proteinextrakt A 9500 6,26 594,70 64,91 39,39 88,56 12,60 29,89

pH 8,5 Extraktionsrückstand A 2320 39,45 915,24 5,45 60,61 11,44 19,40 3,86

Extraktion B Suspension B 25115 11,37 2855,91 27,37 100,00 100,00 68,00 68,00

Zentrifuge Proteinextrakt B 19800 5,93 1174,14 64,94 41,64 81,11 28,32 67,19

pH 8,5 Extraktionsrückstand B 5315 30,96 1645,52 10,79 58,36 18,89 39,68 15,65

Ultrafiltration Proteinextrakt A+B 29800 5,99 1783,82 64,92 100,00 100,00 42,47 100,74

pH 8,5 Permeat 20000 2,14 428,00 11,71 25,65 4,95 10,19 4,36

Retentat 9800 12,66 1240,68 77,55 74,35 95,05 29,54 83,70

Diafiltration Proteinextrakt 9700 12,66 1227,60 77,55 100,00 100,00 29,23 82,82

pH 8,5 Permeat 30000 0,70 211,04 8,04 17,19 1,78 5,02 1,48

Retentat 9700 10,48 1016,56 91,98 82,81 98,22 24,20 81,34

Neutralisation Proteinlösung 10000 10,40 1039,85 89,92 100,00 100,00 24,76 81,34

1) Auf die Trockenmasse und den Proteingehalt des jeweils vorausgegangenen Prozessschritts bezogener Anteil 2) Anteil in Prozent von der eingesetzten Trockenmasse und deren Proteingehalt *) Trockensubstanzeintrag aus Säuren, Laugen und Leitungswasser nicht berücksichtigt,

Einfluss der Probennahme bilanziell berücksichtigt, von 100 % abweichende Wiederfindung der Masse gewichtet bilanziell berücksichtigt

Page 210: Wild Florian

Anhang 199

Tab. 54: Trockensubstanz- und Proteingehalt sowie Proteinausbeuten in Überstand- und Präzipitatfraktionen eines thermisch gefällten Erbsenproteinextrakts

Thermisch induzierte Proteinfällung

Proteinextrakt vor Fällung

TS-Gehalt [%]

Proteingehalt [%]

Proteingehalt [%TS]

16,28 13,39 82,25

Versuch Überstand Präzipitat

Temperatur pH-Wert Masse TS-Gehalt Proteingehalt Proteinausbeute TS-Gehalt Proteingehalt Proteinausbeute Koagulatstruktur [°C] [g] [%] [%TS] [%] [%] [%TS] [%]

20 5,5 207,00 5,4 59,65 14,22 23,81 86,52 85,78 feines Koagulat

20 6,25 102,50 6,27 73,37 10,05 23,35 84,60 89,95 pastös

20 7,0 kein Überstand 0,00 16,28 82,25 100,00 pastös

75 5,5 151,66 5,24 50,8 8,61 25,68 86,00 91,39 feines Koagulat

75 6,25 122,10 6,33 60,3 9,94 21,97 83,82 90,06 pastös

75 7,0 45,67 8,87 77,9 6,73 17,52 81,56 93,27 pastös

85 5,5 137,57 5,07 49,7 7,39 25,20 86,63 92,61 mittelgrobes Koagulat

85 6,25 136,65 5,64 58 9,53 23,16 85,41 90,47 mittelgrobes Koagulat

85 7,0 75,84 7,81 73,6 9,30 19,13 83,08 90,70 gebrochenes Gel

95 5,5 138,91 4,92 49,2 7,17 23,77 86,03 92,83 grobes Koagulat

95 6,25 149,47 5,78 57,3 10,56 24,84 86,39 89,44 grobes Koagulat

95 7,0 104,30 6,97 70,9 10,99 20,34 83,41 89,01 gebrochenes Gel

Page 211: Wild Florian

Anhang 200

Tab. 55: Proteingehalt sowie Massen- und Proteinanteil der Fraktionen aus den einzelnen Prozessschritten bei der Herstellung von Erbsenproteinisolat durch thermische

Fällung

Erbsenproteinisolat TF

Ausgangsmaterial:

Erbsenmehl aus

geschälten Erbsen

(Fraktion A5, V51013)

Fraktion Gesamtmasse TS-Gehalt Trockenmasse Proteingehalt rel. Anteil im Prozessschritt1,*)

rel. Anteil an der Anfangstrockenmasse2,*)

[g] [%] [g] [%TS]

Masse [%TS]

Protein [%]

Masse [%]

Protein [%]

Extraktion Suspension 48955 12,26 6000,00 27,37 100,00 100,00 100,00 100,00

pH 8,5 Proteinextrakt3) 38932 6,06 2339,11 64,70 38,99 90,74 38,99 92,16

Extraktionsrückstand 10023 36,52 3660,89 4,22 60,61 11,44 61,01 9,41

Ultrafiltration Proteinextrakt3,5) 44900 5,21 2339,11 64,70 100,00 100,00 38,99 92,16

pH 8,5 Permeat 36900 1,99 734,31 12,07 31,39 5,86 12,24 5,40

Retentat 8000 20,06 1604,80 88,78 68,61 94,14 26,75 86,76

thermische Fällung Proteinextrakt (Retentat) 6) 10681 15,52 1657,58 86,34 100,00 100,00 27,63 87,15

pH 6,25 Überstand 3885 5,60 217,53 53,61 13,12 20,46 3,63 7,10

Präzipitat 6796 21,19 1440,14 84,48 86,88 79,54 24,00 74,09

1) Auf die Trockenmasse und den Proteingehalt des jeweils vorausgegangenen Prozessschritts bezogener Anteil 2) Anteil in Prozent von der eingesetzten Trockenmasse und deren Proteingehalt 3) Trockensubstanz- und Proteingehalt rechnerisch ermittelt aus dem Permeat und Retentat des Filtrationsschrittes 4) aus Differenzberechnung der beiden anderen Fraktionen der Extraktionsstufe 5) Proteinextrakt aus der vorausgehenden Verarbeitungsstufe vermengt mit vorgelegtem Spülwasser 6) Zur Fällung eingestellt auf einen Proteingehalt von 13,4 % durch verdünnen mit Permeat und auf einen pH-Wert von 6,25. Verarbeitet wurde ein Aliquot von 6000 g *) Trockensubstanzeintrag aus Säuren, Laugen und Leitungswasser nicht berücksichtigt,

Einfluss der Probennahme bilanziell berücksichtigt, von 100 % abweichende Wiederfindung der Masse gewichtet bilanziell berücksichtigt

Page 212: Wild Florian

Anhang 201

Tab. 56: Proteinanteile der einzelnen Aminosäuren in Erbsenmehl und ausgewählten Proteinprodukten

Aminosäure*)

[%] Erbsenmehl A1, V51011

EPM A3fein, V51011

EPI pI

EPI UF

EPI TF

EPI Pisane

HD

SPI Supro EX33

Weizenvitalgluten Gluby

Fischmehl

Arginin 12,70 10,96 10,21 13,45 12,23 10,70 9,36 6,91 8,57

Lysin 7,21 6,88 6,33 6,77 7,98 7,42 5,97 1,77 5,54

Alanin 6,67 6,91 6,62 5,05 8,46 9,34 6,77 6,97 9,98

Threonin 2,76 3,35 3,56 6,30 4,19 3,79 4,46 2,81 3,83

Glycin 8,54 8,58 7,79 5,42 7,85 9,74 7,35 7,27 12,65

Valin 5,11 5,80 6,35 4,91 5,14 6,06 5,45 5,67 5,69

Prolin + Serin 3,80 4,40 5,23 7,69 5,36 4,93 6,35 8,28 5,19

Isoleucin 3,39 3,80 4,55 4,60 3,41 3,88 4,91 4,17 3,81

Leucin 5,59 6,33 8,01 8,47 6,03 6,72 8,34 7,94 6,61

Methionin 0,60 0,67 0,75 1,38 1,83 1,48 1,67 1,22 2,09

Histidin 5,15 4,72 4,67 6,73 4,54 3,25 4,99 6,88 4,22

Phenylalanin 4,36 4,68 5,06 5,74 5,10 4,66 5,46 7,50 3,83

Glutamat 18,67 17,37 15,12 10,88 14,31 14,25 14,90 26,90 14,37

Aspartat 12,56 12,17 11,37 8,86 10,57 10,73 10,36 1,81 10,52

Cystein 0,58 0,64 1,12 0,62 1,00 1,04 1,02 1,23 0,75

Tyrosin 2,60 3,06 3,82 3,13 2,49 2,54 3,14 3,28 2,74

*) Trypthophangehalt bei der Berechnung der Anteile der einzelnen Aminosäuren vernachlässigt.

Tab. 57: Regressionskoeffizienten und Bestimmtheitsmaße des Versuchsplans zur Kochextrusion im

Labormaßstab von Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen für die Abhängigkeit ausgewählter Prozessparameter

und Extrudateigenschaften von den variierten Faktoren

Regressionskoeffizienten*

Wirkung Faktor Massentemperatur TME5

[°C]

SME

[Wh/kg]

FEI

[mm²/mm²]

In vitro-Stärkeverdau-

barkeit [%]

Konstante 120,31 581,75 1,84 92,85

Linear A 1,70²) 73,373) 1,061) 0,44

B -2,302) -360,583) -2,523) 1,631)

C 13,603) -48,982) 0,01 4,113)

Quadratisch A² 0,61 23,14 0,53 1,16

B² 0,61 51,402) 2,162) 0,07

C² 2,111) 51,402) 0,31 -4,191)

Interaktiv AB 0,13 -26,361) -1,111) -0,26

AC 0,63 16,16 -0,24 -0,02

BC 0,63 19,56 0,06 -0,08

Bestimmtheitsmaß (R²) 0,995 0,997 0,960 0,941

Signifikanztest des

Modells: F-Wert 124,833) 234,363) 13,492) 8,802)

A = Schneckendrehzahl [min-1], B = Wassergehalt [%], C = gewählte Gehäusetemperatur [°C]

* signifikante Terme sind fettgedruckt, 1)p > 95,0 %, 2)p > 99,0 %, 3)p > 99,9 %; kodierte Faktoren

Page 213: Wild Florian

Anhang 202

Tab. 58: Prozessgrößen der Kochextrusionsversuche im Laborextruder mit Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen und Eigenschaften der hergestellten Extrudate

variierte Faktoren Prozessgrößen Extrudateigenschaften

Temperatur der Gehäusezonen

Massentemperaturen

Schneckendrehzahl (A)

Wassergehalt (B)

Gehäusetemperatur TSE4 / TSD1 (C)

TSE1 TSE2 TSE3 TSE4 TSD1 TME1 TME3 TME5 Dreh-moment1)

SME Durch-messer

FEI In vitro-Stärke-verdaubarkeit

[min-1] [%] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [Nm] [Wh/kg] [mm] [mm²/mm²] [%]

350 25 95 43 77 100 108 109 78 104 108 11,4 344,1 3,8 2,31 87,3

200 15 95 45 84 100 106 112 83 102 112 50,9 1013,8 5,5 4,84 83,0

350 15 95 48 91 102 107 125 94 104 114 33,5 1167,7 8,0 10,24 83,6

275 20 95 44 79 101 103 106 78 105 108 23,2 592,4 3,9 2,43 85,8

200 25 95 42 75 102 100 103 74 105 107 15,8 272,5 3,2 1,64 88,1

275 20 110 37 77 101 113 116 77 105 120 20,6 526,0 3,8 2,31 92,7

275 15 110 38 80 101 115 119 81 105 124 33,6 920,2 5,9 5,57 90,4

200 20 110 36 73 100 112 113 72 103 118 26,2 486,6 3,6 2,07 91,6

350 20 110 37 77 101 113 115 77 104 124 17,9 581,7 3,9 2,43 96,5

275 25 110 40 76 101 114 112 75 105 118 10,2 241,9 3,7 2,19 95,5

200 15 125 43 91 104 127 131 93 108 137 41,8 832,6 5,9 5,57 93,6

350 15 125 46 92 104 129 134 94 107 140 30,9 1077,0 7,8 9,73 93,8

275 20 125 41 82 104 126 126 84 107 137 20,6 526,0 3,2 1,64 91,6

200 25 125 40 80 104 127 126 81 107 133 11,9 205,3 3,8 2,31 95,2

350 25 125 39 80 104 128 127 80 107 138 10,1 304,9 3,8 2,31 94,6

Erbsenmehl aus geschälten Palerbsen (A1, V51313) 26,1

1) exkl. Leerlaufdrehmoment

Page 214: Wild Florian

Anhang 203

Tab. 59: Prozessgrößen der Kochextrusionsversuche im Laborextruder mit Erbsenproteinmehl und Eigenschaften der hergestellten Extrudate

variierte Faktoren Prozessgrößen Extrudateigenschaften

Schnecken-drehzahl

Wasser-gehalt

Gehäuse-temperatur

Temperatur der Gehäusezonen

Massentemperaturen Dreh-moment1)

SME Durch-messer

FEI Lysin-gehalt

Protein-löslichkeit

TIA

TSE4 / TSD1 TSE1 TSE2 TSE3 TSE4 TSD1 TME1 TME3 TME5

[min-1] [%] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [°C] [Nm] [Wh/kg] [mm] [mm²/mm²] [%] pH7 [%] [TIU/mgTS]

1. Versuchsreihe

200 15 95 38 74 99 101 108 75 103 106 30,1 600,2 2,6 1,08 2,59 25,4 0

350 15 95 40 84 102 106 115 86 105 112 36,1 1259,7 2,6 1,08 2,57 20,1 0

200 25 95 37 72 97 99 100 72 100 104 15,8 272,8 2,3 0,85 2,95 40,8 0

350 25 95 38 73 98 103 109 74 102 110 21,8 658,7 2,7 1,17 2,54 21,2 0

200 15 125 44 91 108 130 131 96 110 135 26,2 522,4 2,5 1,00 3,00 24,3 n.a.

350 15 125 53 95 106 127 130 98 108 136 17,9 624,6 2,5 1,00 3,31 22,8 n.a.

200 25 125 46 96 100 126 127 97 104 132 6,7 115,7 2,3 0,85 3,72 25,4 n.a.

350 25 125 52 92 101 126 129 98 104 132 11,4 344,5 2,3 0,85 2,84 24,3 n.a.

2. Versuchsreihe

350 25 95 38 73 98 103 109 74 102 110 21,8 658,7 2,7 1,17 2,54 21,2 0

350 25 110 38 74 102 115 116 74 105 126 11,8 356,2 2,4 0,92 3,53 24,9 n.a.

350 25 125 52 92 101 126 129 98 104 132 11,1 336,6 2,3 0,85 2,84 24,3 n.a.

350 25 140 40 93 106 140 141 97 109 148 10,5 317,0 2,4 0,92 2,83 23,1 n.a.

350 25 155 48 95 107 155 155 99 109 164 7,6 230,5 2,4 0,92 2,97 20,9 n.a.

350 25 170 61 96 110 170 170 99 113 187 8,2 246,3 2,4 1,00 2,76 19,2 n.a.

Erbsenproteinmehl, V51313, Fraktion A6fein 3,36 71,6 16,8

1) exkl. Leerlaufdrehmoment n.a. = nicht analysiert

Page 215: Wild Florian

Anhang 204

Tab. 60: Prozessgrößen der Kochextrusionsversuche mit der FM-Referenzfischfutterrezeptur und Eigenschaften der hergestellten Extrudate sowie diejenigen von einem

kommerziellen Fischfutterextrudat

FM-Referenzrezeptur 84,1 %TS Fischmehl; 15,9 %TS Weizenstärke

variierte Faktoren Prozessgrößen

Schnecken-drehzahl

Wasser-gehalt

Gehäusetemperatur (Zonen 3+4)

Temperatur der Gehäusezonen Massentemperatur (Zone 4)

Druck Düse Druck Schnecke

Strom-stärke1)

SME

[min-1] [%] [°C] T1

[°C] T2

[°C] T3

[°C] T4

[°C] T5

[°C] T6 (Düse)

[°C] [°C] [bar] [bar] [A] [Wh/kg]

200 22,4 105 39 90 105 105 94 80 82 76 49 12 51,8

300 22,4 105 39 90 105 105 95 81 84 70 43 10 43,2

250 24,1 105 39 90 105 105 90 80 80 60 37 11 46,4

200 25,8 105 37 90 105 105 90 79 80 62 37 10 41,3

300 25,8 105 37 90 105 105 90 79 78 48 27 9 37,2

250 22,4 110 39 90 111 111 91 80 82 71 45 11 47,5

200 24,1 110 39 90 110 110 90 80 81 66 44 11 46,4

250 24,1 110 38 90 110 110 91 80 80 69 44 11 46,4

300 24,1 110 39 90 110 110 92 80 81 63 40 10 42,2

250 25,8 110 39 90 110 110 91 80 78 50 30 9 37,2

200 22,4 115 40 90 115 115 96 80 86 78 49 12 51,8

300 22,4 115 40 90 115 115 98 81 85 66 40 10 43,2

250 24,1 115 39 90 115 115 93 80 81 62 38 11 46,4

200 25,8 115 39 90 115 115 89 80 80 58 36 9 37,2

300 25,8 115 39 90 116 116 93 80 80 45 27 8 33,0

1) exkl. Leerlaufstromstärke

Page 216: Wild Florian

Anhang 205

Fortsetzung Tab. 60: Prozessgrößen der Kochextrusionsversuche mit der FM-Referenzfischfutterrezeptur und Eigenschaften der hergestellten Extrudate sowie

diejenigen von einem kommerziellen Fischfutterextrudat

FM-Referenzrezeptur 84,1 %TS Fischmehl; 15,9 %TS Weizenstärke

variierte Faktoren Extrudateigenschaften

Schnecken-drehzahl

(A)

Wasser-gehalt

(B)

Gehäusetemperatur (Zonen 3+4)

(C)

Durchmesser FEI Dichte freies Porenvolumen

Härte (max. Kraft)

spez. Härte

Abrieb

[min-1] [%] [°C] [mm] s Var.-K. [mm²/mm²] [g/mL] [%] [N] s Var.-K. [N/mm²] [%]

200 22,4 105 5,2 0,15 0,03 1,69 1,07 20,2 59,0 26,0 0,44 2,78 n.a.

300 22,4 105 5,7 0,17 0,03 2,03 0,91 32,1 33,5 8,2 0,24 1,31 n.a.

250 24,1 105 5,2 0,09 0,02 1,69 1,02 23,9 33,1 6,0 0,18 1,56 n.a.

200 25,8 105 4,7 0,22 0,05 1,38 1,14 15,0 67,9 20,8 0,31 3,91 n.a.

300 25,8 105 5,1 0,21 0,04 1,63 0,97 27,7 35,7 14,0 0,39 1,75 n.a.

250 22,4 110 5,4 0,12 0,02 1,82 1,01 24,7 39,0 10,5 0,27 1,70 n.a.

200 24,1 110 5,1 0,22 0,04 1,63 1,16 13,5 65,3 16,4 0,25 3,20 n.a.

250 24,1 110 5,2 0,13 0,02 1,69 1,05 21,7 49,4 15,1 0,31 2,32 1,4

300 24,1 110 5,5 0,12 0,02 1,89 0,95 29,2 34,3 18,8 0,55 1,45 n.a.

250 25,8 110 4,9 0,18 0,04 1,50 1,10 18,0 47,5 20,0 0,42 2,52 n.a.

200 22,4 115 5,4 0,21 0,04 1,82 1,07 20,2 45,3 8,4 0,18 2,50 n.a.

300 22,4 115 5,5 0,21 0,04 1,89 0,65 51,5 33,0 9,0 0,27 1,39 n.a.

250 24,1 115 5,2 0,21 0,04 1,69 1,02 23,9 45,7 22,3 0,49 2,15 n.a.

200 25,8 115 4,8 0,21 0,04 1,44 1,20 10,5 62,5 18,6 0,30 3,46 n.a.

300 25,8 115 5,3 0,23 0,04 1,76 0,93 30,6 28,0 13,2 0,47 1,27 n.a.

Kommerzielles Lachsfuttermittel, ungecoatet (Skretting ARC, Stavanger, Norwegen) 4,5 0,15 0,03 --- 1,07 20,2 48,4 16,2 0,33 3,04 2,0

s = Standardabweichung; Var.-K. = Varianzkoeffizient; n.a. = nicht analysiert

Page 217: Wild Florian

Anhang 206

Tab. 61: Prozessgrößen der Kochextrusionsversuche mit der EPM-Modellfischfutterrezeptur und Eigenschaften der hergestellten Extrudate sowie diejenigen von einem

kommerziellen Fischfutterextrudat

EPM-Modellrezeptur 40,8 %TS Fischmehl; 40,8 %TS EPM; 14,6 %TS Weizenstärke; 3,8 %TS Rapsöl

variierte Faktoren Prozessgrößen

Schnecken-drehzahl

(A)

Wasser-gehalt

(B)

Gehäusetemperatur (Zonen 3+4)

(C)

Temperatur der Gehäusezonen Massentemperatur (Zone 4)

Druck Düse Druck Schnecke

Strom-stärke1)

SME

[min-1] [%] [°C] T1

[°C] T2

[°C] T3

[°C] T4

[°C] T5

[°C] T6 (Düse)

[°C] [°C] [bar] [bar] [A] [Wh/kg]

200 22,4 105 35 90 104 106 91 80 83 87,7 43,2 8,9 38,4

300 22,4 105 35 91 105 105 92 80 80 87,9 41,9 9,2 39,7

250 24,1 105 35 90 105 105 91 80 81 71,9 31,5 7,7 32,5

200 25,8 105 35 90 105 105 90 79 85 61,6 24,8 6,9 28,5

300 25,8 105 35 91 105 106 91 80 87 57,3 21,6 7,3 30,2

250 22,4 110 35 90 110 110 91 80 84 85,7 41,3 8,6 37,1

200 24,1 110 35 91 110 110 91 80 86 73,3 33,0 7,4 31,2

250 24,1 110 34 88 110 110 92 79 85 73,0 32,0 7,8 32,9

300 24,1 110 35 90 110 110 91 80 83 73,7 32,6 7,9 33,4

250 25,8 110 35 91 110 110 91 80 86 61,1 24,4 6,9 28,5

200 22,4 115 35 90 116 116 92 80 85 94,4 48,6 9,2 39,7

300 22,4 115 35 90 115 115 92 80 86 97,7 49,8 9,5 41,0

250 24,1 115 36 90 115 115 91 80 85 74,9 34,0 7,4 31,2

200 25,8 115 35 91 115 115 91 79 86 63,7 26,6 6,7 27,7

300 25,8 115 36 90 115 115 91 80 85 60,4 24,0 6,8 28,1

1) exkl. Leerlaufstromstärke

Page 218: Wild Florian

Anhang 207

Fortsetzung Tab. 61: Prozessgrößen der Kochextrusionsversuche mit der EPM-Modellrezeptur und Eigenschaften der hergestellten Extrudate sowie diejenigen von

einem kommerziellen Fischfutterextrudat

EPM-Modellrezeptur 40,8 %TS Fischmehl; 40,8 %TS EPM; 14,6 %TS Weizenstärke; 3,8 %TS Rapsöl

variierte Faktoren Extrudateigenschaften

Schnecken-drehzahl

(A)

Wasser-gehalt

(B)

Gehäusetemperatur (Zonen 3+4)

(C)

Durchmesser FEI Dichte freies Porenvolumen

Härte (max. Kraft)

spez. Härte

Abrieb

[min-1] [%] [°C] [mm] s Var.-K. [mm²/mm²] [g/mL] [%] [N] s Var.-K. [N/mm²] [%]

200 22,4 105 4,7 0,20 0,04 1,38 1,23 8,3 42,2 12,0 0,28 2,43 n.a.

300 22,4 105 4,7 0,14 0,02 1,38 1,15 14,2 58,8 16,4 0,28 3,39 n.a.

250 24,1 105 4,6 0,21 0,05 1,32 1,23 8,3 65,0 12,8 0,20 3,91 n.a.

200 25,8 105 4,6 0,16 0,03 1,32 1,22 9,0 65,9 11,3 0,17 3,97 n.a.

300 25,8 105 4,4 0,18 0,03 1,21 1,21 9,8 51,7 10,7 0,21 3,40 n.a.

250 22,4 110 4,7 0,19 0,04 1,38 1,22 9,0 51,1 11,1 0,22 2,95 n.a.

200 24,1 110 4,6 0,21 0,05 1,32 1,25 6,8 48,2 10,0 0,21 2,90 n.a.

250 24,1 110 4,8 0,18 0,03 1,44 1,20 10,5 65,0 14,0 0,21 3,60 1,0

300 24,1 110 4,8 0,16 0,03 1,44 1,14 15,0 48,1 10,6 0,22 2,66 n.a.

250 25,8 110 4,5 0,20 0,04 1,27 1,24 7,5 51,4 10,7 0,21 3,23 n.a.

200 22,4 115 4,7 0,09 0,01 1,38 1,26 6,0 46,4 11,5 0,25 2,67 n.a.

300 22,4 115 5,0 0,23 0,05 1,56 1,13 15,7 52,1 12,5 0,24 2,66 n.a.

250 24,1 115 4,6 0,17 0,03 1,32 1,26 6,0 50,1 13,6 0,27 3,01 n.a.

200 25,8 115 4,4 0,14 0,02 1,21 1,23 8,3 61,3 12,3 0,20 4,03 n.a.

300 25,8 115 4,6 0,24 0,06 1,32 1,20 10,5 52,5 10,7 0,20 3,16 n.a.

Kommerzielles Lachsfuttermittel, ungecoatet (Skretting ARC, Stavanger, Norwegen) 4,5 0,15 0,03 --- 1,07 20,2 48,4 16,2 0,33 3,04 2,0

s = Standardabweichung; Var.-K. = Varianzkoeffizient; n.a. = nicht analysiert

Page 219: Wild Florian

Anhang 208

Tab. 62: Prozessgrößen der Kochextrusionsversuche mit unterschiedlichen Fischfutterrezepturen und Eigenschaften der hergestellten Extrudate

Rezeptur Prozessgrößen

Fischfutterpellets aus Extrusionsversuch bei

Schneckendrehzahl 250 min-1,

Wassergehalt 24,1 %, Gehäusetemperatur

(Zonen 3+4) 110 °C

Temperatur der Gehäusezonen Massentemperatur (Zone 4)

Druck Düse Druck Schnecke Stromstärke1) SME

T1 [°C] T2 [°C] T3 [°C] T4 [°C] T5 [°C] T6 (Düse) [°C] [°C] [bar] [bar] [A] [Wh/kg]

FM-Referenzrezeptur 39 91 110 111 91 80 87,6 72,3 32,2 8,7 36,7

FM-Referenz +3% Öl 41 90 110 110 91 80 89,4 70,3 30,2 7,5 31,5

FM-Referenz +6% Öl 41 90 110 110 91 80 89,3 65,2 26,9 5,6 23,5

FM-Referenz Stärke reduziert I 41 90 110 110 91 80 82,6 66,8 28,4 7,6 32,0

FM-Referenz Stärke reduziert II 41 90 110 110 91 80 80,4 67,0 28,6 7,5 31,6

EPM-Modellrezeptur 35 90 110 110 91 80 84,6 79,6 37,8 7,5 31,5

EPM ohne Öl 36 92 110 110 91 80 83,5 82,1 39,1 9,1 38,4

EPM +3% Öl 35 89 110 110 90 79 87,1 66,4 29,1 4,9 20,6

EPM +6% Öl 36 90 110 110 90 80 87,5 58,4 24,2 3,6 15,4

EPM Stärke reduziert I 36 92 110 110 92 81 83,8 74,7 34,9 6,8 28,8

EPM Stärke reduziert II 36 91 110 110 91 80 82,0 68,8 30,8 6,6 27,9

1) exkl. Leerlaufstromstärke

Page 220: Wild Florian

Anhang 209

Fortsetzung Tab. 62: Prozessgrößen der Kochextrusionsversuche mit unterschiedlichen Fischfutterrezepturen und Eigenschaften der hergestellten Extrudate

Rezeptur Extrudateigenschaften Fischfutterpellets aus Extrusionsversuch bei

Schneckendrehzahl 250 min-1, Wassergehalt

24,1 %, Gehäusetemperatur (Zonen 3+4)

110 °C

Durchmesser FEI Dichte freies Porenvolumen

Härte (max. Kraft)

spez. Härte Abrieb

[mm] s Var.-K. [mm²/mm²] [g/mL] [%] [N] s Var.-K. [N/mm²] [%]

FM-Referenzrezeptur 4,8 0,18 0,038 1,44 1,07 20,2 52,2 10,6 0,20 2,61 1,8

FM-Referenz +3% Öl 4,9 0,26 0,053 1,50 1,11 15,9 54,9 15,9 0,29 3,06 1,6

FM-Referenz +6% Öl 4,8 0,17 0,036 1,44 1,18 7,9 46,6 12,4 0,27 2,43 1,0

FM-Referenz Stärke reduziert I 4,5 0,16 0,037 1,27 1,16 13,5 67,1 15,3 0,23 3,97 1,2

FM-Referenz Stärke reduziert II 4,2 0,24 0,057 1,10 1,12 16,5 62,9 16,8 0,27 4,55 1,2

EPM-Modellrezeptur 4,7 0,18 0,038 1,38 1,14 15,0 43,0 14,0 0,33 1,92 1,0

EPM ohne Öl 4,5 0,13 0,030 1,27 1,20 11,9 28,3 5,2 0,18 1,56 0,8

EPM +3% Öl 4,4 0,25 0,056 1,21 1,23 6,8 27,9 11,6 0,42 1,28 2,0

EPM +6% Öl 4,4 0,18 0,040 1,21 1,25 3,9 29,3 9,9 0,34 1,25 2,6

EPM Stärke reduziert I 4,3 0,12 0,029 1,16 1,12 16,5 47,7 14,9 0,31 2,67 1,2

EPM Stärke reduziert II 4,2 0,18 0,044 1,10 1,16 13,5 44,0 18,0 0,41 2,11 0,8

Kommerzielles Lachsfuttermittel, ungecoatet (Skretting ARC, Stavanger, Norwegen) 4,5 0,15 0,03 --- 1,07 20,2 48,4 16,2 0,33 3,04 2,0

s = Standardabweichung; Var.-K. = Varianzkoeffizient; n.a. = nicht analysiert

Page 221: Wild Florian

Anhang 210

Tab. 63: Eigenschaften von Fischfutterpellets nach dem Vakuum-Coaten unter verschiedenen Bedingungen sowie diejenigen von einem kommerziellen

Fischfutterextrudat

variierte Faktoren Pelleteigenschaften

zudosierte Ölmenge

(A)

Luftdruck

(B)

Pellet-temperatur

(C)

Dichte Sink-geschwindig-

keit

Fett-gehalt

spez. Fettabgabe (bez. Pelleteinwaage)

spez. Fettabgabe (bez. Pelletoberfläche1)

Härte (max. Kraft)

spez. Härte

Abrieb

[mL/kg TS] [mbar] [°C] [g/mL] [m/s] [%TS] [mg/g] [mg/cm²] [N] s Var.-K. [N/mm²] [%]

Fischfutterpellets aus Extrusionsversuch mit FM-Referenzrezeptur, ungecoatet (Tab. 60) Schneckendrehzahl 250 min-1, Wassergehalt

24,1 %, Gehäusetemperatur 110 °C,

Pelletfeuchte 9,44 % 1,05 n.a. 11,3 --- --- 49,4 15,1 0,31 2,32 1,4

140 150 40 1,17 0,12 22,22) 1,77 0,16 38,07 12,28 0,32 1,79 0,2

300 150 40 1,23 0,14 31,72) 4,87 0,44 43,01 7,70 0,18 2,03 0,4

220 250 40 1,22 0,14 27,32) 3,31 0,30 42,67 4,95 0,12 2,01 0,2

140 350 40 1,18 0,11 22,22) 2,09 0,19 49,35 7,58 0,15 2,32 0,2

300 350 40 1,22 0,13 31,72) 5,00 0,46 37,27 7,92 0,21 1,76 0,0

220 150 60 1,22 0,13 27,32) 3,57 0,33 49,92 5,33 0,11 2,35 0,2

140 250 60 1,19 0,12 22,22) 1,06 0,10 53,21 11,24 0,21 2,51 0,2

220 250 60 1,19 0,13 27,32) 4,45 0,41 57,52 9,58 0,17 2,71 0,0

300 250 60 1,23 0,14 31,72) 4,11 0,37 42,45 12,72 0,30 2,00 0,4

220 350 60 1,26 0,13 27,32) 4,15 0,38 42,5 5,51 0,13 2,00 0,0

140 150 80 1,19 0,12 22,22) 1,16 0,11 45,48 7,39 0,16 2,14 0,2

300 150 80 1,24 0,14 31,72) 3,55 0,32 48,16 14,10 0,29 2,27 0,4

220 250 80 1,20 0,13 27,32) 3,99 0,36 45,36 8,32 0,18 2,14 0,2

140 350 80 1,17 0,12 22,22) 1,71 0,16 46,66 11,76 0,25 2,20 0,2

300 350 80 1,24 0,13 31,72) 4,39 0,40 38,29 6,76 0,18 1,80 0,2

Kommerzielles Lachsfuttermittel, gecoatet (Skretting ARC, Stavanger, Norwegen) 1,16 0,12 20,7 3,46 0,35 34,29 6,11 0,18 1,62 0,0

s = Standardabweichung; Var.-K. =Varianzkoeffizient, n.a. = nicht analysiert, 1) Annahme einer idealen Kugelform, 2) berechnet

Page 222: Wild Florian

Anhang 211

Tab. 64: Inhaltsstoffgehalte der hergestellten Extrudate aus den verschiedenen Fischfutter-Rezepturen

Rezeptur (TS bezogen)

TS-Gehalt [%]

Protein [%TS]

Stärke *)

[%TS] Fett

[%TS] Mineralstoffe

[%TS]

FM-Referenzrezeptur 95,6 61,7 12,3 11,4 10,8

Stärke reduziert I 95,0 64,1 9,3 11,5 11,6

Stärke reduziert II 96,0 66,6 6,6 12,0 12,0

+ 3 % Öl 94,6 59,6 12,1 13,7 10,8

+ 6 % Öl 95,8 55,2 11,5 16,4 10,7

EPM-Modellrezeptur 96,3 53,4 13,0 11,2 7,8

Stärke reduziert I 95,9 55,4 9,9 11,8 7,8

Stärke reduziert II 96,0 57,1 6,9 12,4 9,9

ohne Öl 96,4 54,7 14,1 7,4 7,7

+ 3 % Öl 96,1 50,1 12,7 15,1 7,2

+ 6 % Öl 96,3 49,4 12,2 17,1 7,0

Kommerzielles Lachsfuttermittel, ungecoatet (Skretting ARC, Stavanger, Norwegen)

91,3 57,5 15,9 7,8 11,1

*) Analytikwerte für Stärke liegen für die verschiedenen Fischfutter-Rezepturen um 14-23 % unter den berechneten Werte.

Page 223: Wild Florian

Anhang 212

Tab. 65: Eigenschaften von verschiedenen Fischfutterpellets nach Vakuum-Coaten mit unterschiedlichen

Ölmengen und Ermittlung der maximal zudosierbaren Ölmenge, sowie Eigenschaften eines kommerziellen

Fischfutterextrudates

Versuchseinstellung bei der Kochextrusion Pelleteigenschaften Schnecken-

drehzahl Wasser-gehalt

Gehäuse-temperatur

zudosierte Ölmenge Dichte Fettgehalt2)

spez. Fettabgabe (bez. Pelleteinwaage)

spez. Fettabgabe (bez. Pelletoberfläche1))

[min-1] [%] [°C] [mL/kg TS] [g/mL] [%TS] [mg/g] [mg/cm²]

Fischfutterpellets aus Extrusionsversuch mit FM-Referenzrezeptur (Tab. 60) Vakuum-Coaten bei Pellettemperatur 60 °C, abs. Luftdruck 250 mbar

200 22,4 105 240 1,17 28,5 4,37 0,41

260 1,27 29,6 5,00 0,47

300 22,4 105 260 1,01 29,6 1,41 0,13

280 1,01 30,7 2,09 0,19

300 1,06 31,8 3,79 0,36

250 24,1 105 240 1,10 28,5 5,10 0,45

260 1,11 29,6 4,15 0,37

200 25,8 105 200*) 1,23 26,1 7,10 0,64

220 1,28 27,3 5,50 0,50

260 1,22 29,6 5,60 0,52

300 25,8 105 200 1,10 26,1 4,09 0,37

240 1,09 28,5 5,80 0,54

260+) 1,07 29,6 7,50 0,71

250 22,4 110 220 1,09 27,3 4,03 0,39

240 1,25 28,5 6,62 0,61

260+) 1,25 29,6 4,99 0,44

200 24,1 110 240*) 1,27 28,5 4,21 0,39

260 1,26 29,6 4,48 0,41

250 24,1 110 260 1,21 29,6 3,51 0,32

280 1,17 30,7 4,94 0,47

300 24,1 110 260 1,03 29,6 4,59 0,44

280 1,01 30,7 2,31 0,21

300 1,04 31,8 3,48 0,31

250 25,8 110 220*) 1,20 27,3 5,16 0,48

260 1,24 29,6 6,02 0,54

200 22,4 115 200 1,15 26,1 9,06 0,85

220+) 1,18 27,3 6,73 0,61

260 1,14 29,6 6,11 0,54

300 22,4 115 260 1,03 29,6 2,73 0,24

280 1,01 30,7 2,41 0,22

320 1,06 32,8 5,95 0,54

250 24,1 115 220 1,15 27,3 4,68 0,43

260 1,19 29,6 6,97 0,65

200 25,8 115 200*) 1,28 26,1 6,05 0,58

240 1,30 28,5 6,14 0,57

260 1,27 29,6 5,18 0,50

300 25,8 115 260 1,03 29,6 3,27 0,30

280 1,06 30,7 6,14 0,54

Page 224: Wild Florian

Anhang 213

Fortsetzung Tab. 65: Eigenschaften von verschiedenen Fischfutterpellets nach Vakuum-Coaten mit

unterschiedlichen Ölmengen und Ermittlung der maximal zudosierbaren Ölmenge, sowie Eigenschaften eines

kommerziellen Fischfutterextrudates

Versuchseinstellung bei der Kochextrusion Pelleteigenschaften Schnecken-

drehzahl Wasser-gehalt

Gehäuse-temperatur

zudosierte Ölmenge Dichte Fettgehalt2)

spez. Fettabgabe (bez. Pelleteinwaage)

spez. Fettabgabe (bez. Pelletoberfläche1))

[min-1] [%] [°C] [mL/kg TS] [g/mL] [%TS] [mg/g] [mg/cm²]

Fischfutterpellets aus Extrusionsversuch mit EPM-Modellrezeptur (Tab. 61) Vakuum-Coaten bei Pellettemperatur 60 °C, abs. Luftdruck 250 mbar

200 22,4 105 200**) 1,24 26,1 4,85 0,47

300 22,4 105 200 1,25 26,1 4,52 0,41

250 24,1 105 130 1,25 21,5 11,44 1,12

200 1,28 26,1 7,92 0,75

200 25,8 105 130 1,30 21,5 11,52 1,23

200 1,24 26,1 9,13 0,85

300 25,8 105 110 1,26 20,1 11,42 0,99

200 1,24 26,1 11,90 1,06

250 22,4 110 130*) 1,18 21,5 8,19 0,82

200 1,23 26,1 8,75 0,84

200 24,1 110 130 1,23 21,5 11,45 1,18

200 1,27 26,1 8,24 0,79

250 24,1 110 130 1,23 21,5 8,15 0,80

200 1,23 26,1 7,22 0,69

300 24,1 110 130 1,25 21,5 11,08 1,12

200 1,24 26,1 9,41 0,86

250 25,8 110 130 1,23 21,5 7,52 0,68

200 1,29 26,1 6,58 0,61

200 22,4 115 110 1,25 20,1 3,76 0,38

200 1,29 26,1 13,96 1,38

300 22,4 115 200*) 1,25 26,1 5,43 0,51

250 24,1 115 110 1,29 20,1 8,83 0,88

200 1,29 26,1 10,72 1,04

200 25,8 115 130*) 1,28 21,5 9,68 0,96

200 1,26 26,1 8,76 0,79

300 25,8 115 110 1,23 20,1 9,90 0,92

200 1,25 26,1 12,61 1,16

Kommerzielles Lachsfuttermittel, ungecoatet (Skretting ARC, Stavanger, Norwegen)

Vakuum-Coaten bei Pellettemperatur 60 °C, abs. Luftdruck 250 mbar

--- 200 1,20 23,2 14,61 1,44

--- 220 1,12 24,4 14,31 1,38

--- 260 1,15 26,8 12,22 1,19

n.a. = nicht analysiert, 1) Annahme einer idealen Kugelform, 2) berechnet *) / **) leichter Ölabsatz im Lagergefäß, tatsächliche maximal coatbare Ölmenge um etwa *)20 mL oder **)40 mL niedriger. +) sehr trockene Pelletoberfläche, tatsächliche maximal coatbare Ölmenge um etwa +)20 mL höher.

Jeweils maximal coatbare Ölmengen sind fettgedruckt.

Page 225: Wild Florian

Anhang 214

Tab. 66: Zusammensetzungen, Prozessbedingungen und Eigenschaften der hergestellten Natriumkaseinat-Emulsionen

Natrium-kaseinat-

gehalt in der wässrigen

Phase

Öl-anteil

Gesamt-trocken-masse

HDH-Durch-läufe

HDH-Druck

Temper-atur der Emulsion

Partikelgrößen Volumen-anteil

Partikel < 4,88 µm

Maximum Emulsions-

peak

SSA Viskosität der Emulsion

(40°C / 100 min-1)

Emulsions-stablität

dv 0,1 dv 0,5 dv 0,9 dv 0,9-0,1 d3/2 23 °C 80 °C

[%] [%] [%TS] [bar] [°C] [µm] [µm] [µm] [µm] [µm] [%] [µm] [m2/cm3] [Pa*s] [%] [%]

einmal homogenisiert

10 50 55,0 1 600 40,3 0,27 0,61 2,40 2,13 0,52 96,63 0,50 11,49 0,96 100 100 1)

10 50 55,0 1 900 47,5 0,28 0,56 2,59 2,31 0,53 96,61 0,37 11,42 1,38 100 100 1)

10 50 55,0 1 1200 55,5 0,24 0,50 2,49 2,25 0,46 97,20 0,33 13,18 1,42 100 100 1)

zweimal homogenisiert

10 50 55,0 1 900 47,5 0,28 0,56 2,59 2,31 0,53 96,61 0,37 11,42 1,38 100 100

10 50 55,0 2 900 54,8 0,25 0,38 0,63 0,38 0,37 100,00 0,32 16,39 2,32 100 100

1) Probe zeigt nach der Hitzeeinwirkung eine leicht koagulierte Struktur

Page 226: Wild Florian

Anhang 215

Tab. 67: Zusammensetzungen, Prozessbedingungen und Eigenschaften der hergestellten Erbsenproteinmehl-Emulsionen

EPM-Gehalt in der

wässrigen Phase

Öl-anteil

Gesamt-trocken-masse

HDH-Durch-läufe

HDH-Druck

Temperatur der Emulsion

Partikelgrößen Volumen-anteil

Partikel < 4,88 µm

Maximum Emulsions-

peak

SSA Viskosität der Emulsion

(40 °C / 100 min-1)

Emulsions-stablität

dv 0,1 dv 0,5 dv 0,9 d3/2 23 °C 80 °C [%] [%] [%TS] [bar] [°C] [µm] [µm] [µm] [µm] [%] [µm] [m2/cm3] [Pa*s] [%] [%]

einmal homogenisiert

20 30 44,0 1 600 40,2 0,80 5,23 31,52 1,84 48,28 3,11 3,27 0,43 100 100 2)

20 30 44,0 1 900 46,1 0,86 9,59 38,28 2,47 39,98 1,21 2,43 0,48 100 100 2)

20 30 44,0 1 1200 53,7 0,57 4,42 24,13 1,52 52,95 3,31 3,96 0,68 100 100 2)

20 40 52,0 1 600 44,2 0,80 3,31 45,20 2,05 57,42 1,50 2,93 0,84 100 100 2)

20 40 52,0 1 900 50,4 0,69 2,53 25,73 1,67 67,15 1,68 3,60 1,23 100 100 2)

20 40 52,0 1 1200 57,7 0,54 2,71 24,82 1,37 66,46 2,20 4,39 1,72 100 100 2)

20 50 60,0 1 600 42,8 0,98 2,81 18,07 2,15 67,66 1,52 2,79 1,74 100 100 2)

20 50 60,0 1 900 48,4 0,94 2,91 18,07 2,13 65,42 1,58 2,81 1,99 100 100

20 50 60,0 1 1200 56,7 1,18 4,39 19,15 2,72 54,27 3,27 2,20 2,50 100 100 2)

25 30 47,5 1 600 43,2 0,73 4,97 29,49 1,76 49,54 3,20 3,41 0,80 100 100 2)

25 30 47,5 1 900 49,9 0,57 3,39 25,05 1,50 57,71 2,00 3,99 1,01 100 100 2)

25 30 47,5 1 1200 55,6 0,69 5,14 25,55 1,80 48,61 3,85 3,34 1,50 100 100 2)

25 40 55,0 1 600 45,7 0,94 3,4 26,79 2,11 63,18 2,75 2,84 1,80 100 100 2)

25 40 55,0 1 900 52,1 0,79 3,24 24,20 1,83 63,34 2,48 3,27 2,17 100 100 2)

25 40 55,0 1 1200 59,7 1,37 9,68 48,59 2,78 34,67 4,10 2,16 2,90 100 100 2)

25 50 62,5 1 600 44,3 0,95 2,80 20,49 2,11 69,44 2,07 2,85 1,85 100 100 2)

25 50 62,5 1 900 50,4 0,90 2,68 22,31 2,00 70,51 2,05 2,30 2,11 100 100 2)

25 50 62,5 1 1200 57,3 1,06 8,51 31,67 2,95 38,26 1,80 2,04 2,88 100 100 2)

30 30 51,0 1 600 45,4 0,77 5,15 37,09 2,00 49,18 2,00 3,00 0,81 100 100 2)

30 30 51,0 1 900 51,6 1,07 6,42 26,97 2,34 41,87 5,25 2,59 1,60 100 100 2)

30 30 51,0 1 1200 56,8 1,58 10,9 36,85 3,05 30,02 3,55 1,97 2,18 100 100 2)

30 40 58,0 1 600 49,4 1,03 4,29 41,75 2,38 53,25 2,27 2,53 3,32 100 100 2)

30 40 58,0 1 900 56,3 0,87 4,47 32,09 2,08 52,27 2,58 2,89 4,31 100 100

30 40 58,0 1 1200 59,4 1,13 5,65 36,98 2,71 46,17 3,18 2,21 3,96 100 100

30 50 65,0 1 600 47,7 1,14 3,24 23,39 2,35 66,8o 2,55 2,55 3,04 100 100 2)

30 50 65,0 1 900 55,4 1,24 4,43 26,16 2,76 53,18 3,02 2,17 3,58 100 100

30 50 65,0 1 1200 60,5 1,50 8,32 30,14 3,54 34,79 5,50 1) 1,68 2,79 98 3) 99 3)

Page 227: Wild Florian

Anhang 216

Fortsetzung Tab. 67: Zusammensetzungen, Prozessbedingungen und Eigenschaften der Erbsenproteinmehl-Emulsionen

EPM-Gehalt in der

wässrigen Phase

Öl-anteil

Gesamt-trocken-masse

HDH-Durch-läufe

HDH-Druck

Temperatur der Emulsion

Partikelgrößen Volumen-anteil

Partikel < 4,88 µm

Maximum Emulsions-

peak

SSA Viskosität der Emulsion

(40 °C / 100 min-1)

Emulsions-stablität

dv 0,1 dv 0,5 dv 0,9 d3/2 23 °C 80 °C [%] [%] [%TS] [bar] [°C] [µm] [µm] [µm] [µm] [%] [µm] [m2/cm3] [Pa*s] [%] [%]

zweimal homogenisiert

20 50 60,0 1 900 46,2 0,86 2,50 17,24 1,90 74,06 2,05 3,16 1,99 100 100

20 50 60,0 2 900 56,8 0,74 3,40 21,83 1,89 61,29 3,01 3,17 3,62 100 100

25 50 62,5 1 900 50,4 0,90 2,68 22,31 2,00 70,51 2,05 2,30 2,11 100 100 2)

25 50 62,5 2 900 63,8 1,10 7,59 45,21 2,63 41,05 2,85 2,29 3,46 100 100 2)

1) abgeschätzter Wert am lokalen Steigungsminimum, Probe weist nur einen Peak auf 2) Probe zeigt nach der Hitzeeinwirkung eine leicht koagulierte Struktur 3) leichter Ölaustritt an der Oberfläche

Page 228: Wild Florian

Anhang 217

Tab. 68: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit NaKas-Emulsion und unterschiedlichen Gelbildnern

Rezeptur Matrixzusammensetzung

Mehlmischung

(75 % Fischmehl, 25 % Gelbildner) Natriumkaseinat-

emulsion Wasser Wassergehalt der Masse1)

Gesamtmassen-

durchsatz Fettgehalt

[g/h] [%TS] [g/h] [g/h] nach Wasserzugabe

[%] nach Emulsionszugabe

[%] [g/h] berechnet

[%TS] gemessen

[%TS]

Tapiokaquellstärke 30 500,0 94,0 280,8 120,0 24,2 30,7 900,8 30,1 28,0

Weizenquellstärke 30 500,0 93,3 280,8 96,0 21,7 29,2 876,8 30,2 30,6

Weizenquellmehl 30 500,0 93,3 299,2 84,0 20,1 28,5 883,2 31,1 29,7

Weizenvitalgluten 30 500,0 94,1 297,0 96,0 21,0 29,0 893,0 31,1 30,3

1) berechnet

Forstsetzung Tab. 68: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit NaKas-Emulsion und unterschiedlichen Gelbildnern

Rezeptur Prozessgrößen Beschreibung der Pellets

Düsendruck Drehmoment SME

[bar] [Nm] [Wh/kg] feucht getrocknet

Tapiokaquellstärke 30 3,9 5,2 57,2 nahezu glatte, geringfügig ölige Oberfläche glatte, kaum ölige Oberfläche, relativ hohe Stabilität

Weizenquellstärke 30 5,2 4,9 55,1 nahezu glatte, geringfügig ölige Oberfläche glatte, kaum ölige Oberfläche, gute Stabilität

Weizenquellmehl 30 4,0 4,7 51,8 Glatte, leicht ölige Oberfläche glatte, leicht ölige Oberfläche, befriedigende Stabilität

Weizenvitalgluten 30 4,7 3,8 40,5 nahezu glatte, geringfügig ölige Oberfläche glatte, kaum ölige Oberfläche, befriedigende Stabilität

Forstsetzung Tab. 68: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit NaKas-Emulsion und unterschiedlichen Gelbildnern

Rezeptur Pelleteigenschaften

Feuchte der

getrockneten Pellets Durchmesser Schrumpf-

ungsindex Dichte Sinkgeschwindigkeit Härte

(max. Kraft) spez. Härte

Abrieb Wasserstabilität (10 min)

[%TS] [mm] s Var.-K. [mm²/mm²] [g/mL] [m/s] s Var.-K. [N] s Var.-K. [N/mm²] [%] [%]

Tapiokaquellstärke 30 5,1 2,44 0,05 0,02 0,95 1,33 0,09 0,003 0,03 4,35 1,07 0,25 0,93 4,38 93,3

Weizenquellstärke 30 3,8 2,38 0,07 0,03 0,90 1,29 0,08 0,008 0,10 1,95 0,54 0,28 0,44 7,35 93,0

Weizenquellmehl 30 5,4 2,48 0,04 0,01 0,98 1,25 0,08 0,004 0,06 3,46 1,19 0,34 0,72 5,56 93,0

Weizenvitalgluten 30 3,4 2,44 0,05 0,02 0,95 1,18 0,07 0,008 0,12 1,77 0,59 0,33 0,38 5,28 92,9

s = Standardabweichung; Var.-K. = Varianzkoeffizient

Page 229: Wild Florian

Anhang 218

Tab. 69: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit EPM-Emulsion und unterschiedlichen Gelbildnern

Rezeptur Matrixzusammensetzung

Mehlmischung

(75 % Fischmehl, 25 % Gelbildner) EPM-Emulsion Wasser Wassergehalt der Masse1) Gesamtmassen-

durchsatz Fettgehalt

[g/h] [%TS] [g/h] [g/h] nach Wasserzugabe

[%] nach Emulsionszugabe

[%] [g/h] berechnet

[%TS] gemessen

[%TS]

Tapiokaquellstärke 30 500,0 94,0 313,3 120,0 24,2 28,7 933,3 30,9 28,5

Weizenquellstärke 30 500,0 93,3 313,3 96,0 21,7 27,1 909,3 31,0 29,2

Weizenvitalgluten 30 500,0 93,3 313,3 96,0 16,0 23,7 873,3 31,1 31,2

1) berechnet

Forstsetzung Tab. 69: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit EPM-Emulsion und unterschiedlichen Gelbildnern

Rezeptur Prozessgrößen Beschreibung der Pellets

Düsendruck Drehmoment SME

[bar] [Nm] [Wh/kg] feucht getrocknet

Tapiokaquellstärke 30 3,7 5,1 54,2 nahezu glatte, geringfügig ölige Oberfläche glatte, kaum ölige Oberfläche, relativ hohe Stabilität

Weizenquellstärke 30 5,6 4,8 51,7 nahezu glatte, geringfügig ölige Oberfläche glatte, leicht ölige Oberfläche, befriedigende Stabilität

Weizenvitalgluten 30 4,8 3,7 40,5 nahezu glatte, geringfügig ölige Oberfläche glatte, kaum ölige Oberfläche, befriedigende Stabilität

Forstsetzung Tab. 69: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit EPM-Emulsion und unterschiedlichen Gelbildnern

Rezeptur Pelleteigenschaften

Feuchte der

getrockneten Pellets Durchmesser Schrumpf-

ungsindex Dichte Sinkgeschwindigkeit Härte

(max. Kraft) spez. Härte

Abrieb Wasserstabilität (10 min)

[%TS] [mm] s Var.-K. [mm²/mm²] [g/mL] [m/s] s Var.-K. [N] s Var.-K. [N/mm²] [%] [%]

Tapiokaquellstärke 30 3,0 2,31 0,08 0,03 0,85 1,33 0,09 0,003 0,03 2,94 1,57 0,54 0,70 2,36 94,4

Weizenquellstärke 30 3,8 2,28 0,05 0,02 0,83 1,38 0,09 0,007 0,09 2,13 0,97 0,45 0,52 3,89 95,1

Weizenvitalgluten 30 3,4 2,35 0,07 0,03 0,88 1,14 0,08 0,004 0,06 1,55 0,43 0,28 0,36 4,64 94,3

s = Standardabweichung; Var.-K. = Varianzkoeffizient

Page 230: Wild Florian

Anhang 219

Tab. 70: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche unter Verwendung von Mischungen aus Quellstärke und Weizenvitalgluten

als Gelbildner und verschiedener Anteile EPM-Emulsion

Rezeptur Matrixzusammensetzung

Mehlmischung (75 % Fischmehl, 12,5 %

Quellstärke, 12,5 % Weizenvitalgluten)

EPM-Emulsion Wasser Wassergehalt der Masse1) Gesamtmassen-durchsatz

Fettgehalt

[g/h] [%TS] [g/h] [g/h] nach Wasserzugabe

[%] nach Emulsionszugabe

[%] [g/h] berechnet

[%TS] gemessen

[%TS]

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 550,0 93,5 151,3 180,0 29,5 30,9 881,3 21,1 21,7

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 550,0 93,5 232,8 120,0 23,2 26,9 902,8 25,7 26,2

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 500,0 93,5 314,3 72,0 18,2 25,1 886,3 31,0 30,5

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 450,0 93,5 395,8 24,0 11,2 23,2 869,8 36,3 36,0

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 550,0 93,6 153,4 156,0 27,1 28,9 859,4 21,1 22,6

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 550,0 93,6 232,9 96,0 20,3 24,9 878,9 25,7 26,6

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 500,0 93,6 313,9 48,0 14,6 22,9 861,9 31,0 32,2

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 450,0 93,6 395,9 12,0 8,8 22,1 857,9 36,3 37,0

1) berechnet

Page 231: Wild Florian

Anhang 220

Forstsetzung Tab. 70: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche unter Verwendung von Mischungen aus Quellstärke und

Weizenvitalgluten als Gelbildner und verschiedener Anteile EPM-Emulsion

Rezeptur Prozessgrößen Beschreibung der Pellets

Düsendruck Drehmoment SME

[bar] [Nm] [Wh/kg] feucht getrocknet

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 4,8 7,7 88,4

glatte, nicht ölige Oberfläche, feste, stabile Stränge glatte, nicht ölige Oberfläche, hohe Stabilität

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 4,5 7,5 82,9

glatte, nicht ölige Oberfläche, feste Stränge glatte, nicht ölige Oberfläche, hohe Stabilität

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 4,4 4,7 52,1

nahezu glatte, geringfügig ölige Oberfläche nahezu glatte, geringfügig ölige Oberfläche, relativ

hohe Stabilität

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 2,4 2,9 31,3

sehr weich, geringe Stabilität der Stränge, teilweise

Verkleben der Pellets, etwas Ölaustritt

relativ weich, geringe Stabilität, leichtes Verbacken

und etwas Ölaustritt beim Trocknen

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 9,1 7,0 81,8 glatte, nicht ölige Oberfläche, feste Stränge glatte, nicht ölige Oberfläche, hohe Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 8,7 5,9 66,8 glatte, geringfügig ölige Oberfläche, feste Stränge glatte, geringfügig ölige Oberfläche, relativ hohe

Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 4,6 3,8 53,8 nahezu glatte, leicht ölige Oberfläche nahezu glatte, leicht ölige Oberfläche, befriedigende

Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 2,8 1,6 16,0 sehr weich, geringe Stabilität der Stränge, teilweise

Verkleben der Pellets, etwas Ölaustritt

relativ weich, geringe Stabilität, leichtes Verbacken

und etwas Ölaustritt beim Trocknen

Page 232: Wild Florian

Anhang 221

Forstsetzung Tab. 70: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche unter Verwendung von Mischungen aus Quellstärke und

Weizenvitalgluten als Gelbildner und verschiedener Anteile EPM-Emulsion

Rezeptur Pelleteigenschaften

Feuchte der getrockneten Pellets

Durchmesser Schrumpfungs-index

Dichte Sinkgeschwindigkeit Härte (max. Kraft)

spez. Härte

Abrieb Wasser-stabilität (10 min)

[%TS] [mm] s Var.-K. [mm²/mm²] [g/mL] [m/s] s Var.-K. [N] s Var.-K. [N/mm²] [%] [%]

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 3,4 2,36 0,07 0,03 0,89 1,21 0,09 0,006 0,07 6,84 2,51 0,37 1,57 3,02 93,6

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 3,7 2,34 0,07 0,03 0,88 1,25 0,08 0,005 0,07 5,94 2,00 0,34 1,38 3,74 95,0

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 2,6 2,32 0,08 0,04 0,86 1,25 0,07 0,006 0,08 3,13 0,65 0,21 0,74 4,21 94,4

Tapiokaquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 4,0 2,30 0,08 0,03 0,84 1,18 0,08 0,005 0,07 1,07 0,27 0,25 0,26 1,95 95,7

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 2,8 2,36 0,05 0,02 0,89 1,21 0,09 0,005 0,05 8,93 3,18 0,36 2,04 2,97 93,1

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 3,0 2,43 0,04 0,01 0,94 1,25 0,08 0,005 0,06 3,26 1,36 0,42 0,70 2,80 96,3

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 4,3 2,36 0,09 0,04 0,89 1,18 0,07 0,011 0,16 1,62 0,41 0,25 0,37 5,36 96,2

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 2,2 2,23 0,06 0,03 0,79 1,21 0,08 0,002 0,03 0,86 0,30 0,35 0,22 1,08 94,9

s = Standardabweichung; Var.-K. = Varianzkoeffizient

Page 233: Wild Florian

Anhang 222

Tab. 71: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit Zugabe von voremulgiertem und nicht voremulgiertem Öl

Rezeptur Matrixzusammensetzung

Mehlmischung (75 % Fischmehl, 12,5 %

Weizenquellstärke, 12,5 % Weizenvitalgluten)

EPM-Emulsion / Öl + Wasser

Wasser Wassergehalt der Masse1)

Gesamtmassen-

durchsatz Fettgehalt

[g/h] [%TS] [g/h] [g/h] Dosierstelle I

[%] Dosierstelle II

[%] [g/h] berechnet

[%TS] gemessen

[%TS]

mit EPM-Emulsion nach Wasserzugabe nach Emulsionszugabe

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 550,0 93,6 153,4 156,0 27,1 28,9 859,4 21,1 22,6

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 550,0 93,6 232,9 96,0 20,3 24,9 878,9 25,7 26,6

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 500,0 93,6 313,9 48,0 14,6 22,9 861,9 31,0 32,2

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 450,0 93,6 395,9 12,0 8,8 22,1 857,9 36,3 37,0

mit Öl, mit EPM nach Wasserzugabe nach Wasser- &

Ölzugabe

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 566,5 94,3 76,7+57,5 150,0 25,5 28,2 850,8 21,1 21,9

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 577,1 94,3 116,5+87,4 96,0 19,2 24,7 877,0 25,7 26,7

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 538,2 94,3 157,0+122,4 48,0 13,5 23,3 865,6 31,0 32,4

mit Öl, ohne EPM nach Wasserzugabe nach Wasser- &

Ölzugabe

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 543,5 93,4 75,5+57,5 156,0 26,7 28,9 861,1 21,2 21,2

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 582,8 93,4 113,5+87,4 96,0 19,9 25,3 879,7 25,7 25,9

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 572,1 93,4 152,0+117,8 48,0 14,2 23,5 861,3 31,0 31,1

1) berechnet

Page 234: Wild Florian

Anhang 223

Forstsetzung Tab. 71: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit Zugabe von voremulgiertem und nicht voremulgiertem Öl

Rezeptur Prozessgrößen Beschreibung der Pellets

Düsendruck Drehmoment SME

[bar] [Nm] [Wh/kg] feucht getrocknet

mit EPM-Emulsion

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 9,1 7,0 81,8

glatte, nicht ölige Oberfläche, feste Stränge glatte, nicht ölige Oberfläche, hohe Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 8,7 5,9 66,8

glatte, geringfügig ölige Oberfläche, feste Stränge glatte, nicht ölige Oberfläche, relativ hohe Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 4,6 3,8 53,8

nahezu glatte, leicht ölige Oberfläche nahezu glatte, leicht ölige Oberfläche, befriedigende

Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 2,8 1,6 16,0

sehr weich, geringe Stabilität der Stränge, teilweise

Verkleben der Pellets, etwas Ölaustritt

relativ weich, geringe Stabilität, leichtes Verbacken

und etwas Ölaustritt beim Trocknen

mit Öl, mit EPM

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 9,5 5,5 64,0

glatte, geringfügig ölige Oberfläche, feste Stränge glatte, nicht ölige Oberfläche, hohe Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 8,0 3,0 32,5

nahezu glatte, leicht ölige Oberfläche glatte, nicht ölige Oberfläche, relativ hohe Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 5,9 0,8 5,9

sehr weich, geringe Stabilität der Stränge, teilweise

Verkleben der Pellets, etwas Ölaustritt

bedingt glatte, leicht ölige Oberfläche, befriedigende

Stabilität

mit Öl, ohne EPM

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 9,1 5,5 63,6

glatte, geringfügig ölige Oberfläche, feste Stränge glatte, nicht ölige Oberfläche, hohe Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 7,9 3,8 41,2

nahezu glatte, leicht ölige Oberfläche glatte, nicht ölige Oberfläche, relativ hohe Stabilität

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 4,4 1,1 10,1

sehr weich, geringe Stabilität der Stränge, teilweise

Verkleben der Pellets, etwas Ölaustritt

relativ weich, geringe Stabilität, leichtes Verbacken

und etwas Ölaustritt beim Trocknen

Page 235: Wild Florian

Anhang 224

Forstsetzung Tab. 71: Rezepturen, Prozessgrößen und Extrudateigenschaften der Kaltextrusionsversuche mit Zugabe von voremulgiertem und nicht voremulgiertem Öl

Rezeptur Pelleteigenschaften

Feuchte der getrockneten Pellets

Durchmesser Schrumpfungs-index

Dichte Sinkgeschwindigkeit Härte (max. Kraft)

spez. Härte

Abrieb Wasser-stabilität (10 min)

[%TS] [mm] s Var.-

K. [mm²/mm²] [g/mL] [m/s] s Var.-K. [N] s Var.-K. [N/mm²] [%] [%]

mit EPM-Emulsion

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 2,8 2,36 0,05 0,02 0,89 1,21 0,09 0,005 0,05 8,93 3,18 0,36 2,04 2,97 93,1

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 3,0 2,43 0,04 0,01 0,94 1,25 0,08 0,005 0,06 3,26 1,36 0,42 0,70 2,80 96,3

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 4,3 2,36 0,09 0,04 0,89 1,18 0,07 0,011 0,16 1,62 0,41 0,25 0,37 5,36 96,2

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 35 2,2 2,23 0,06 0,03 0,79 1,21 0,08 0,002 0,03 0,86 0,30 0,35 0,22 1,08 94,9

mit Öl, mit EPM

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 2,7 2,42 0,05 0,02 0,93 1,18 0,09 0,004 0,05 8,26 3,20 0,39 1,80 3,38 96,4

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 3,1 2,47 0,06 0,02 0,97 1,11 0,08 0,003 0,04 5,72 2,48 0,43 1,20 3,20 96,0

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 2,8 2,49 0,09 0,04 0,99 1,18 0,07 0,005 0,08 2,16 1,19 0,55 0,45 4,48 96,3

mit Öl, ohne EPM

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 20 4,8 2,44 0,05 0,02 0,95 1,25 0,09 0,007 0,08 5,03 2,33 0,46 1,08 4,38 94,3

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 25 4,6 2,48 0,09 0,04 0,98 1,18 0,08 0,005 0,07 2,69 1,13 0,42 0,56 4,82 94,5

Weizenquellstärke /

Weizenvitalgluten 30 6,1 2,45 0,08 0,03 0,95 1,11 0,08 0,005 0,06 1,16 0,50 043 0,25 5,68 91,5

s = Standardabweichung; Var.-K. = Varianzkoeffizient

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