ENZYME
Hauptsätze der Thermodynamik
H=G+ST, H: Enthalpie, G: Freie Energie, S: Entropie, T: Temperatur, Kelvin
Ex- und endergonische Reaktionen
Aktivierungsenergie bringt Reaktionen in Gang
Enzyme: Hochspezifische Biokatalysatoren
E+S -> ES –> E+P;
Enzyme: erniedrigen Aktivationsenergieschwelle, beeinflussen das Gleichgewicht
nicht
Katalisierte – nichtkatalysierte Reaktionen
Änderungen im aktiven Zentrum des Enzyms
Enzyme selbst ändern ihre Konformation
durch Substratbindung
Cofaktoren: Anorganische Ionen; Coenzyme: Für die Aktivität des Enzyms sind
benötigt; Prosthetische Gruppen: Dauerhaft an Enzym gebunden, wie Häm
Nicht-protein-Komponente Typ des Moleküls Chemische Rolle
Cofaktoren Fe2+ vagy Fe3+ Oxidierung, Reduzierung Cu+ vagy Cu2+ Oxidierung, Reduzierung Zn2+ NAD-Bindung
Coenzyme
Biotin -COOH-Transport Coenzym A -CO-CH3-Transport NAD Elektron-Transport FAD Elektron-Transport s ATP Energiaquelle
Prosthetische Gruppen Häm O2--Bindung Flavin Elektron-Bindung Retinal Lichtkonversion
9
Saccharid Metabolismus
Cofaktoren, Vitamine
Metabolismus Anderer Stoffe
Lipid Metabolismus
Aminosaure- Metabolismus
ATP Synthese
Nucleotid Metabolismus
Andere Aminosäure Metabolismus
Metabolische Wege 10
Regulierung der Enzymen durch Hemmung und Aktivierung
Irreversible Enzymhemmung
DFP: Diisopropyl-
fluorophosphat
Kompetitive- nichtkompetitive Hemmung
Allosterische Enzymregulierung
Allosterisches Zentrum: Positive Effektoren stabilisieren die aktive Form,
Negative die inaktive Form des Enzyms
INAKTÍV FORMA AKTÍVFORMA
Gleichgewicht zwischen inaktives und aktives Enzym
Aktív hely
Aktivátor hely
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Allosterische Enzymhemmung
Aktive Stelle
Aktives Enzym
Aktivatorsbindungsstelle Aktivatorsbindungsstelle
Inaktives Enzym
Katabolische Untereinheit
Inhibitionsstelle
Regulatorische Untereiheit
Das inaktive Enzym bindet kein Substrat
Allosterische Enzymhemmung 15
Inktives Enzym
Inhibitorsbindung hemmt das Aufnehmen de aktiven Form
Allosterische Enzymhemmung 16
Inaktive Form
Allosterische Hemmung
Enzym-Substrat Wechselwirkung in aktiver Form
Allosterische Enzymhemmung 17
Aktive Form
Substrat
Allosterische Aktivator-Bindung ermöglicht Bildung der aktiven Form
AKTIVE FORM
Allosterische Enzymhemmung 18
Substrat
Allosterische Aktivator
AKTIVE FORM
Allosterische Enzymhemmung 19
Inaktive Form
Kein Produkt Produktbildung
Nobelpreise für Enzymforschung
Paul D. Boyer John E. Walker Jens C. Skou
Nobelpreisträger: Paul D. Boyer, John E. Walker (ATP-Synthese) und Jens C. Skou (Ion-Transporter Enzyme, Na+, K+ -ATPase)
1997
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