GrundlagenBiochemie

Biologie Cytologie GSG1

Proteine(„Eiweiße“)

Biologie Cytologie GSG

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Proteine(„Eiweiße“)

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Proteine(„Eiweiße“)

• Aminosäuren bestehen aus einem

•Rest

•Carboxygruppe: COOH

•Aminogruppe: NH2

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Proteine(„Eiweiße“)

• Aminosäuren

•Aminogruppe: NH2

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Proteine(„Eiweiße“)

• Aminosäuren

•Carboxygruppe: COOH

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Proteine(„Eiweiße“)

7

Aminosäure

CorboxygruppeAminogrupp

e

Proteine(„Eiweiße“)

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Peptidbindung

Synthese

Aminosäure 1

+Aminosäure 2

Peptid=

Proteine(„Eiweiße“)

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Aminosäure 1

+Aminosäure 2

Peptid=

Hydrolyse

Proteine(„Eiweiße“)Dipeptid

TripeptidTetrapeptidPentapeptidHexa…Hepta …Octa ……Oligopeptid bei bis zu 10 AminosäurenPolypeptid bei mehr als 10 Aminosäuren

ab ca. 100 Aminosäuren= Protein

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Proteine(„Eiweiße“)

entscheidend für Unterschiede sind die

1. Anzahl der Aminosäuren

2. Art der Aminosäuren

3. Reihenfolge der Aminosäuren = Sequenz

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Proteine(„Eiweiße“)

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Proteine(„Eiweiße“)

• Peptid

• Peptidbindung

• Aminosäuren

•Carboxygruppe: COOH

• Aminogruppe: NH2

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Proteine(„Eiweiße“)

•Struktur

• Primärstruktur = Aminosäuresequenz

• Sekundärstruktur

•Helix oder

• Faltblatt

• Tertiärstruktur

•Quartärstruktur18

Proteine(„Eiweiße“)

Primärstruktur = Aminosäuresequenz

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Proteine(„Eiweiße“)

Primärstruktur = Aminosäuresequenz

•22 proteinogene Aminosäuren,•aber 250 nicht-proteinogene Aminosäuren mit biologischer Funktion•bei 100 Aminosäuren in der Sequenz•20100 = 10130 Möglichkeiten•Atome im Universum „nur“1071

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Proteine(„Eiweiße“)

Sekundärstruktur

Helix

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Proteine(„Eiweiße“)Sekundärstruktur

Faltblatt

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Proteine(„Eiweiße“)

Tertiärstruktur

Helix + Faltblatt kombiniert

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Proteine(„Eiweiße“)

Quartiärstruktur

Hämoglobin

Kombination aus

4 Proteinen24

Bindungstypen

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Text