SauerstoffAufnahme, Transport und

Speicherung

Kerstin Bauernfeind6.12.2011

1.) Allgemeines2.) Koordination von O2 an Metalle

3.) Hämoglobin und Myoglobin4.) Hämsysteme5.) Hämerythrin und Hämocyanin6.) Zusammenfassung7.) Literaturangaben

Gliederung

In Luft: etwa 21 Vol-% Sauerstoff zweithöchste Elektronegativtät Bei Menschen und höheren Lebewesen:

- Hämoglobin- Myoglobin

O2 -Transport bei Wirbellosen durch:

- Hämerythrin- Hämocyanin

1.) Allgemeines

O2 -Molekül:

-> über freie Elektronenpaare wird Elektronendichte zu elektropositiveren Metall transferiert-> 2 wichtige Möglichkeiten der Koordination End-on-Verknüpfung

2.) Koordination von O2 an Metalle

Side-on-Verknüpfung

Beinhaltet beides Häm-Gruppe (Porphyrin-Makrozyklus; Porphyrin IX):

Quelle: www.wikipedia.de

3.) Hämoglobin und Myoglobin

W.Kaim: Bioanorganische Chemie

3.) Hämoglobin und Myoglobin

3.) Hämoglobin und Myoglobin

Myoglobin (Mb)

Monomer 1 Häm-Gruppe -> kann 1

O2 binden

Transport von O2 innerhalb des Muskel-Gewebes und Speicherung

6% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisenshttp://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/

index.htm

3.) Hämoglobin und Myoglobin

Hämoglobin

Tetramer 4 Häm-Gruppen -> kann

4 O2 binden

Aufnahme von O2 in der Lunge und Transport im Blut

65% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens

(Hb)

http://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/index.htm

4 Möglichkeiten: Oxy-Form Desoxy-Form

T-Struktur R-Struktur

4.) Hämsysteme

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form

Desoxy-FormVor der Koordination von O2

Fe(II) high spin (S=2)-Grundzustand mit

4 ungepaarten Elektronen paramagnetisch

Oxy-FormNach der Koordination von O2

diamagnetisch (S=0)-Zustand mit end-

on-koordiniertem O2

-> 2 Möglichkeiten: Prinzip nach Pauling und Coryell oder nach Weiss

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form

Pauling und CoryellDiamagnetismus weil:

Fe(II) low spin koordiniertem

Singulett-Sauerstoff

WeissEinelektronenübergang von Metall zu Ligand im Grundzustand

Fe(III) low spinSuperoxid-

Radikalanion

Gründe, die für Weiss´sche Formulierung sprechen: Schwingungsfrequenzen Mößbauer-Spektroskopie Chemische Reaktivität

- Pseudohalogenid- Coboglobin

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form

Gründe für Pauling-Modell Räumliche Einpassung in Proteinumgebung: LigandenverdrängungFreie Häm-Komplexe:

W. Kaim: Bioanorganische Chemie

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form – Oxy-Form

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form

Bei Oxy- und Desoxy- Form: Spin-Crossover Realtivbewegung

F.X. Schmid: Skript Biochemie I

4.2.) T- und R-Struktur

T- Form (tense = gespannt) niedrige O2 -Affinität

R-Form (relaxed = entspannt) hohe O2 -Affinität

W. Kaim: Bioanorganische Chemie

Bei Wirbellosenz.B. bei Schnecken, Spinnen, Würmern Nicht-porphinoide Metallproteine für

reversible O2 -Bindung Hämerythrin: eisenhaltig Hämocyanin: kupferhaltig

5.) Hämerythrin und Hämocyanin

Indirekte Strukturbestimmung von Hämerythrin über: Magnetismus Lichtabsorption Schwingungsspektroskopie Mössbauer-Spektroskopie

5.) Hämerythrin und Hämocyanin

E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie

5.) Hämerythrin und Hämocyanin

Häm-Systeme (Hb, Mb) und Häm-freie Metall-Dimere (Hr, Hc) haben sowohl einige Gemeinsamkeiten, als auch Unterschiede

Hämsysteme aber flexibler, im Hinblick auf Kooperation effizienter

6.) Zusammenfassung

W. Kaim, B. Schwederski: Bioanorganische Chemie, S.85ff. 4. Auflage, 2005

E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie Vorlesung Biochemie I, Prof. F.X.Schmid http://www.bossert-bcs.de/biologie www.wikipedia.de

7.) Literaturangabe

Vielen Dank für Ihre

Aufmerksamkeit