1b. Proteintransport - Szegedi...
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1b. Proteintransport
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1b. Proteintransport
Cytosol
Nukleus Peroxisome
Plastid Mitokondrium
Golgi
Lysosome sekretorische
Vesikeln
Zelloberfläche
Endosome
Proteintransport
1a.
endoplasmatischer Retikulum
nicht sekretorischer
Weg
Sekretorischer Weg
(3) Durch den nuklearen
Poren
(1) durch die Membran
(2) Vesikulär
zu den Zellorganellen zum rauen ER
Protein Synthese
rauer ER
CyTOPLASMA
EXTRAZELLURäRER RAUM
Exocytose
Ribosome
mRNA
Protein
Protein
Lysosome
Plasmamembran
Golgi
Nukleus
Plastid Mitokondrium
Peroxisome
Das Schicksal des neuen
Polipeptid
1b.
Protein Transport
Wege
Nukleus
Mitokondrium
mRNA
mRNA
Plasma Membran Lysosome
Cytoplasmatischer Protein
target Sequenz
Peroxysome
Membran
Matrix
Golgi Komplex
rauerER
äussere Membran
innere Membran
Nuklear Pore
äussere Membran
innere Membran
Matrix
inter-Membran Raum
külső Membran
innere Membran
Strome Tylakoid
Rybosomen 1c.
rauer ER
Signal peptid
ER Membran
ER Lumen
SRP Rezeptor
mRNA
Rybosome
SRP (Signal erkennendes
Teilchen)
3 5
3 5
3
Cytoplasma
3
3
3
Signal Peptidase
SRP Rezeptor
Protein
Cytoplasma
ER Lumen Protein
Protein
30S 50S
mRNA
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
1
Signal Peptidase Günter Blobel
1999
Nobelpreis
Signal Sequenzen in der Proteine
2. ER - Signal Sequenz
Cytosol
ER Lumen
mRNA
SRP Rezeptor
Translokon
(geschlossene)
Translokon
(geöffnete) Signal Peptidase)
geschnittene Signal
Sequenz
GDP + Pi
GDP + Pi
gerollter
Protein
SRP
3. Proteintransport in
den ER
Struktur des Signal erkennendes Teilchens(SRP)
7SL RNS
P54
P19
P9
P72
bindet zu dem ER Signal Sequenz
zur Protein Translokation Notwendig ist
zur Bindung der Rybosome notwendig ist
4.
versichert Rahmen zum Ausbau der SRP
P14
P68
SRP: Signal erkennendes Teilchen
GlcNAc: N-Acetilglykoseamin
Man: Mannose
Glc: Glukose
konserviert
variabel
5. Protein Modifikation im ER
Glykosilation
Asn: N-verbundene Olygosacharid
Ser oder Thr: O-verbundene Olygosacharid
Modifikation:
1. Glykolisation
2. Bildung von Disulfid- Brücke
3. Protein Folding
Cytosol
ER Lumen
6.
BiP
Dolichol Olygosacharid
Olygosacharil Transferase
Kalretikulin
Kalnexin
HA0 monomer HA0 trimer
Transmembran
-Helix
Luminäres
-hélix
Protein folding im ER
Proteine die im folding teilnehmen:
1. Chaperon: BiP
2. Lektinnen: Kalnexin, Kalretikulin
3. PDI: Disulfid Brücke Bindung
4. Olygosacharil Transferase: Glykosilation
5. Peptidil-prolil Isomerase:
Prolin cis-trans Transformation
Topologische Gruppe der
integranten Proteine
geschnittener Signal
Sequenz
Typen: I. II. III. IV.
7.
Cytosol
Exoplasmatischer Raum(Lumen, Cytoplasma Membran, extrazellulärer Raum)
mRNA
Signal Peptidase
geschnittene Signal Sequenz
Cytosol
ER Lumen
elongierendes
Polypeptid
geöffneteTranslokon
Stop-Transfer
Anker Sequenz
Proteine aus der Gruppe I.
Einbau in die ER Membran
8.
Cytosol
ER Lumen
mRNA
5’
Translokon
Signal-Anker
Sequenz
elongierende Kette
Proteine aus der Gruppe II.
einbauen in die ER Membran
9.
TYPEN
I.
II.
III.
IV-A
IV-B
Signal
Sequenz
Lumen Cytosol
Lumen Cytosol
Lumen Cytosol
Cytosol Cytosol Cytosol
Cytosol Cytosol Cytosol Cytosol
Lumen Lumen
Lumen Lumen Lumen Lumen
STA
SA-II
SA-III
SA-II SA-II STA STA
STA STA STA SA-III SA-II SA-II SA-II
STA: internal stop-transfer anchor sequence (innere Stop-Transfer-Anker Sequenz )
SA: internal signal anchor sequence (innere Signal-Anker Sequenz)
Ordnung der topogenen Sequenzen 10.
Gruppe IV. Membran Proteine: merfache innere topogen Sequenzen
IV-A: Ionkanäle, Glukose Transporter
IV-B: G Protein-gebundene Rezeptor
Inotisol
Glukoseamin
Mannose
Fosfoethanolamin
Fettsäure Kette
polare hydrophobe
Cytosol
ER Lumen
prekursor
Protein
GPI
Anker GPI –
bundender Protein
GPI trans-Aminase
11.
Phospholipid Anker
mobile Proteine
Cytosol
mitochondrialer
Matrix
Intermembranraum
aktivesProtein
abgeschnittene
target Sequenz
Protease
Matrix hsc70
Kontaktstelle
prekurzor Protein
Cytosol Hsc70
Matrix-targeting Sequenz
allgemeiner Importkanal (Tom40)
Tim23/17
Tim44
import Rezeptor
Tom20/22
Folding:
spontan oder durch die Hilfe von Chaperone Tom: translocon of the outer membrane
Tim: translocon of the inner membrane
Transport in
Mitochondrien
12.
Position der Targeting-Sequenzen an den
importierten mitochondrialen Proteinen
IMPORTIERTES Protein LOKALISATION des Proteins POSITION DER TARGETING-SEQUENZEN
AM PRE-PROTEIN
Alkoholdehidrogenase III Matrix
Citochromoxidase innere Membran (Weg A)
CoxVa Untereinheit
ATP-Syntetase innere Membran (Weg B)
Untereinheit 9
ADP/ATP Antiporter innere Membran (Weg C)
Citochrom b2 Intermembranraum(Weg A)
Citochrom C Intermembranraum (Weg A)
Porin (P70) äussere Membran
Membran-targeting
Sequenz
Schnitt durch Matrix-Protease
reifesProtein
Schnitt durch Matrix-Protease
Schnitt durch Matrix-Protease
Hidrofobe stop-transfer
Sequenz
innere Sequenzen erkannt durch Oxa1
Sequenzen erkannt durch Tom70
Rezeptor und Tim22 Komplex
2. Schnitt:
Protease im Intermembranraum 1. Schnitt: Matrix-Protease
Intermembranraum Targeting-Sequenz
allgemeine Import-Pore
Targeting-Sequenz
Stop-transfer und äussere Membran
lokalisations-Sequenz
13.
A Weg B Weg C Weg
Cytosol
Intermembranraum
mitokondrielles Matrix
Tom20 Tom22 Tom40
Hsc70
ausgeschnittene-Matrix
target Sequenz
Hsc70
Tim23/17 Tim54
Tim9/10
Oxa1
14.
Stop-transfer
Sequenz Matrix-targeting
Sequenz
pre-Protein
Oxa1-targeting
Sequenz
Matrix-targeting
Sequenz
pre-Protein Protein
innere-targeting
Sequenz
Tom40 Tom40 Tom70
Tim22
fertiges Protein
Transport aus dem Cytosol in die innere
mitochondriale Membran
Tim44
Tim23/17
Citokrom Oxydase Untereinheit:CoxVa ATP Syntase: Untereinheit 9 6 Membran Domain enthaltende Proteine
A Weg B Weg
Prekursor Protein
Protein
Cytosol
Intermembranraum
mitochondrialer Matrix
Intermembranraum target Sequenz
Matrix-target Sequenz
Protease
Intermembranraum target Sequenz
Hem
Tom20
Tim44
Tom22 Tom40 Tom40
Tim23/17
geschnittene Matrix-target Sequenz
15. Transport aus dem Cytosol in die innere
mitochondriale Intermembranraum
Citokrom b2 Protein Citokrom c Hem Liase
