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Allgemeine Biologie III: Biochemische GrundlagenWS 2007/2008

Scheer Einführung Stoffwechsel15.10. - 12.11.07 Bioenergetik

Glycolyse

Nickelsen Energiestoffwechsel im Mitochondrium19.11. - 17.12.07 Citratcyclus

AtmungsketteFettsäureabbau

17.12.08 1. Klausur: Teile Scheer/Nickelsen

Soll Photosynthese7.1. - 4.2.08 Gluconeogenese

4.2.08 2. Klausur: Teil Soll

Klausuren – RegelungDie Abschlussklausur umfasst drei Teile zu jeweils ca. 35 Punkten

(je 45 Minuten)

Zwei davon werden am 17.12.07 geschrieben (Teile Scheer, Nickelsen),der dritte am 4.2.07 (Teil Soll).

Eine Teilklausur ist bestanden, wenn mindestens 50% der maximalen Punkte erreicht wurden.

Die Gesamtklausur ist bestanden, wenn mindestens 50% der maximalen Punktzahl aller drei Teile erreicht sind.

Nicht bestandene Teile können nachgeschrieben werden. Die Nachklausuren für alle drei Teile finden voraussichtlicham 29.2.07 statt (bitte auf Änderungen achten). Eine weitere Nachklausur gibt es bei Bedarf Anfang SS 2008.

Literatur

GrundlagenCampbell: Biologie Kap. 2,6,8-10Horton et al.: Principles of BiochemistryRichter: Biochemie der Pflanzen Kap. 1,2,4,9,14Strasburger: Lehrbuch derBotanik Teil 2.1

Zur VertiefungHeldt: PflanzenbiochemieLehninger: BiochemieMetzler: Biochemie 1 und 2 Stryer: BiochemieVoet/Voet: Lehrbuch der Biochemie

Stryer Biochemie Spiel

Atmungskette http://www.expasy.ch/cgi-bin/search-biochem-index

Biochemical Pathways

The Biochemists Songbook

Vorlesungsfolien und andere Materialien im Internet

.http://www.botanik.biologie.uni-muenchen.de/scheer→ Ergänzendes Material

→ Allgemeine Biologie

Begleitblätter im Netz

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Anclicken (ohne Animationen)

• 29 MB Power-Point Datei (.ppt), mit Animationen

• 6 MB Hypertext Datei (.htm), ohne Animationen

Vorlesungsteil I „Übersicht, Thermodynamik und Glykolyse“

• 4 MB AdobeWriter Datei (.pdf), ohne Animationen

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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese

• Klausurfragen: Beispiele

Homöostase

Entwicklung

Reproduktion

Kristalle

sind

a) beständig,b) wachsen, undc) können aus

BruchstückenneueKristalle bilden

Fließgleichgewicht

Adaptationen

Fremyelladiplosiphon

Rotlicht Grünlicht

Cys-260

Cys-20

Evolution

Nach Lamparter, 2004

Heterotrophie

(Mitochondrium-Matrix)

(Mitochondrium-Membran)

(Cytoplasma)

Energiereiche Verbindungen

Fette Fettsäure -Triglyceride (Öle), –Ether (Wachse)Kohlehydrate Zucker, Stärke, Glykogen, ZelluloseProteine Muskelproteine, Speicherproteine

ATP AdenosintriphosphatNAD(P)H Nicotinamid-Adenosin-Dinucleotid, reduziert

Autotrophie

Chemoautotrophe Synthese

Beispiel: S0 + Fdox → SO4-- + Fdred

Licht

Sonnenenergieerhält

BiosystemErde

Solarkonstante1,5 kW/qm

Sonnenlyrik

Echnaton

Ingeborg Bachmann

Franz von Assisi

Medium für Cyanobakterium (Anabaena PCC 7120)

Photoautotrophie

Chemoautotrophie

Medium für Purpurbakterium (Rhodobacter spheroides)

Photoheterotrophie

Auxotrophie

Medium für Desulfobacter sp.

C – Kreislauf (bei Raten alle Werte pro Jahr)

PhotoautotrophieHeterotrophie

Atmosphäre: 721 Gt

Pflanzen: 560 Gt

Boden: 1120 Gt

Dissimilation: 56 Gt

Dissimilation: 56 GtVerbrennung fossiler Res. 5 Gt

Assimilation: 113 Gt

Streu: 56 Gt

(- 210)

1 Gt

Eintrag: 5 GtAustrag: 1 Gt

C – Kreislauf: Energiebilanz (alle Werte pro Jahr)

4,5 • 1020 kJ

2,23 • 1018 kJ

2,23 • 1018 kJ

2,23 • 1018 kJ

Verluste: >99 %

2 • 1017 kJ

Photoautotrophie

Atmosphäre: 721 Gt

Pflanzen: 560 Gt

Boden: 1120 Gt

Dissimilation: 56 Gt

Dissimilation: 56 GtVerbrennung fossiler Res. 5 Gt

Assimilation: 113 Gt

Streu: 56 Gt

Heterotrophie

1 Gt 4 • 1016 kJ

Energetik des C-Cyclus

Heterotrophe Organismen

ΔG = ΔH - T ΔSFreie

Reaktions-Enthalpie(maximal

verfügbareEnergie)

Reaktions-Enthalpie

(Wärmetönung)

Reaktions-Entropie

(Ordnungsänderung)

ΔG°´ΔG°´ = - RT • ln K

Freie Standard-Reaktionsenthalpie

StandardbedingungenT = 25°C = 298 Kp = 1 atmc = 1 M aber cWasser = 55 MpH = 7

GleichgewichtskonstanteK = Π cend / Π cAusgang im Gleichgewicht

Temperatur in K

Gaskonstante 8,31 J • grad -1 • Mol-1

GleichgewichteStatisches Gleichgewicht • Kugel in ruhender Schale(Ruhend, im Energieminimum) • Kristall bei tiefer Temperatur

• Meeresstille• Toter Organismus• ΔG = 0

Dynamisches Gleichgewicht • Kugel in vibrierender Schale(Reversible Auslenkungen um • ProteinmolekülEnergieminimum) • Bewegte See

• ΔG = 0

Fließgleichgewicht • Wasserfall(ausgeglichener Zu- und Abfluss • Wasserkraftwerkvon Materie, weit v. statischen • Lebender Organismus/dynamischen Gleichgewicht, • ΔG < 0ständig Bedarf an freier Energie, Umkehrung erfordert Energie)

ΔG

ΔG = ΔG°´ + RT • ln (Πcend / ΠcAusgang)

Konzentrationsarbeit

Freie Reaktionsenthalpie unter Nicht-Standard Bedingungen

Energiereiche Verbindungen: EnergetikVerbrennung (Redox – Energie)Fette ΔG°Óxidation = - 39 kJ/g (-11.000 kJ•Mol-1) PalmitatZucker ΔG°Óxidation = - 17 kJ/g (- 2.870 kJ•Mol-1) GlucoseProteine ΔG°Óxidation = - 23 kJ/g (- 2.300 kJ•Mol –1 pro AS)

ΔG°´part. Oxid = - 17 kJ/g (- 1.700 kJ•Mol –1 pro AS)

NADH + ½ O2 →NAD + H2O ΔG°´ = - 218 kJ•Mol -1

Hydrolyse von Energiereichen Bindungen (Säure – Anhydride, Thioester)

ATP AdenosintriphosphatATP → ADP + Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1ADP → AMP + Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1ATP → AMP + PPi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1PPi → 2 Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1

Acyl-CoA Acetyl-CoA → Acetat + CoA-SH ΔG°´≈ -32 kJ•Mol-1

ATP

NADH

ΔG°´Hydrolyse ≈ -32 kJ/Mol

ΔG°´Oxidation m. Sauerstoff ≈ -218 kJ/Mol

N

N

N

N

NH2

O

OHOH

OPOPOPOOO O

O O O

-- - -

N

N

N

N

NH2

O

OHOH

OPOPOO O

O O

- -O

OHOH

N

H H O

NH2

Wiederholung 1. Tag-Statisches Gleichgewicht: Kugel am Tiefpunkt in ruhender Schale-Dynamische Gleichgewicht:Kugel nahe Tiefpunkt in vibrierender Schale-Fließgleichgewicht: Stabiler Zustand entfernt vom statischen

oder dynamischen Gleichgewicht,stabilisiertdurch ständige Zufuhr von freier Energie

Deckung freier Energie bei: durch:-Heterotrophie: Energiereiche organische Nahrung-Autotrophie: Licht oder anorganische Redoxchemie

-Auxotrophie: Bedarf spezifischer organischer Zusatzstoffe

Thermodynamik−ΔH Änderung der inneren Energie (Wärmetönung)−ΔS Änderung der Entropie (Ordnungsgrad)−ΔG Änderung der freien (= nutzbaren) Energie

ΔG = ΔH - T•ΔS ΔG°´ = -R•T•lnK oder ΔG°´ = -n•F• ΔE°´ ΔG = ΔG°´ + RT • ln (Π cend / Π cAusgang)

-Einige Charakteristika des Lebens:Homöostase, Entwicklung, Vermehrung, Anpassungen, Evolution

-Statisches Gleichgewicht: Kugel am Tiefpunkt in ruhender Schale-Dynamische Gleichgewicht:Kugel nahe Tiefpunkt in vibrierender Schale-Fließgleichgewicht: Stabiler Zustand entfernt vom statischen

oder dynamischen Gleichgewicht,stabilisiertdurch ständige Zufuhr von freier Energie

Energetische Kopplung

Glc + ATP → Gcl-6-P + ADP Glc-6-P → Glc + Pi .

ATP → ADP + Pi

ΔG°´ = -18,4 kJ • Mol-1ΔG°´ = - 13,6 kJ • Mol-1

ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1

Phosphatgruppen –Übertragungspotential

-33

Reaktion ΔG°´Hydrolyse [kJ/Mol]⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯PEP → Pyruvat + Pi - 61P2GS → 3-PGS + Pi - 54 Kreatin-P→ Kreatin + Pi - 43ATP → AMP + PPi - 37ADP → AMP + Pi - 36ATP → ADP + Pi - 34PPi → 2 Pi - 33Glc-1-P → Glc + Pi - 21Glc-6-P → Glc + Pi - 14

Beispiele:PEP + ATP → Pyruvat + ATP ΔG°´ = -61 + 34 = -27 kJ/MolGlc-1-P + ADP → Glc + ATP ΔG°´ = -21 + 34 = +13 kJ/Mol

ΔG°´Übertragung A→B = ΔG°´Hydrolyse A - ΔG°´Hydrolyse B

Energetische Kopplung: P-Übertragung

ATP → ADP + PiGDP + Pi → GTP ATP + GDP → ADP + GTP

ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1ΔG°´ = + 32 kJ • Mol-1

ΔG°´ = 0 kJ • Mol-1

ΔG°´total = Σ ΔG°´Einzelreaktionen

ATP → ADP + PiGlc + Pi → Glc-6-P .

Glc + ATP → Gcl-6-P + ADP

ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1ΔG°´ = + 14 kJ • Mol-1

ΔG°´ = - 18 kJ • Mol-1

Wichtige Redoxreagentien

Elektronen – Übertragungspotential (Redoxpotential)

ΔG°´

Differenz der Standard-Redoxpotentiale

Faraday KonstanteF = 9,65 kJ • V-1 • e-1 • Mol-1

Zahl der übertragenen Elektronen

Freie Standard-Reaktionsenthalpie

ΔG°´ = - nF ΔEo´

Energetische Kopplung: e- - Übertragung

ΔG°´total = Σ ΔG°´Einzelreaktionen

NADH + ½ O2 → NAD + H2OFumarat + H2O → Succinat + ½ O2

NADH + Fumarat → NAD + Succinat

ΔG°´ = - 218 kJ • Mol-1ΔG°´ = +152 kJ • Mol-1

ΔG°´ = -66 kJ • Mol-1

Übersicht Abbaureaktionen

Polysaccharide

Monosaccharide

Acetyl-CoAPyruvat Carbonsäuren

Polypeptide

Aminosäuren

Fette

Glycerin + Fettsäuren

NADH + ATP + CO2

Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse

Glycolyseß-Oxidation

Transaminierung

O2LaktatEthanol + CO2

(aerob)

ATP +H2O + NAD+

NADH + ATP NADH + ATP

NADH + ATP

- NADH

CitratcyclusGärungen (anaerob)

Atmungskette

Systematik für Stoffwechselreaktionen

ATP

Glucose-6-phosphat

Fructose-6-phosphat

Fructose-1,6-bisphosphat

Phosphoglucoisomerase

PhosphofructokinaseATPADP

Mg2+ oder Mn2+

+-

ADP, AMP, Fructose-2,6-bisphosphatATP, Citrat

Edukte und Produkte

Cofaktoren, CosubstrateEnzyme

+-

PositiveNegative

Regulatoren

ATP

Glucose

H-C=O

H-C-OH

HO-C-H

H-C-OH

CH2OH

H-C-OH

O

OH

OH

HO

CH2OH

OH

1

2

3

4

5

6

5

6

1

23

4

H2O

*

*

*

*

*

*

*

* *

Glucose: Stereochemie

Cellulose: ß-1,4

Stärke: α-1,4(+ α-1,6)

Glykogen: α-1,4

*

** *

*O

OHHO

HOHO

OHß

α

OH

Cellulose Stärke

O

H

OHH

HOHOCH2

H H

HOHHO

O

OH

HH

HOHOCH2

H H

HOHHO

α-1,4ß-1,4

Monomer

Amylose Amylopektin

Glykolyse

Maltose

Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P

DHAPGAP2 x P2-GS2 x 3-PGS2 x 2-PGS

2 PEP

ATP ADP ATP ADP

2 ATP

2 Pyruvat

2 ATP

2 Pi

2 NAD

2 NADH

Stärke

Glc-1-P

PiAmylasen Phosphorylasen

Maltase

Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-FructokinaseAldolase

Triose-P-IsomeraseGAP-DehydrogenasePGS-KinaseP-GlyceromutaseEnolase

Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Some pathways lead to glory, like Hatch and Slack and Knoop,Utter, Calvin, Cori-a most distinguished group,But of all of nature's pathways, we sing the praise todayOf Parnas, Embden, Meyerhof-the glycolytic way.

Glucose, by hexokinase is turned to G6P(You might use glucokinase, you must use ATP)And, note, glycogenolysis (when stores are in the cell)Gives GIP which then mutates to G6P as well.

The moiety of glucose, in the succeeding phase1s transferred to a ketose by an isomerasePhosphofructokinase now, acts on that F6P;Fructose 1-6 bisphosphate is the product that's set free.

The kinase is effected quite complicatedlyAnd as you'll have suspected it uses ATP;FDP by aldolase is split reversiblyTo phosphoglyceraldehyde, also DHAP.

The former and the latter can each equilibrate-It really doesn't matter for metabolic fate-So follow PG aldehyde and double what you see,You'll get the total balance sheet for a hexose moiety.

IN PRAISE OF E.M.P.

(Tune: "TheBrifishGrenadiers")

Wiederholung 2. Tag- Zwei energiereiche Verbindungen: ATP Adenosintriphosphat*** Hydrolyse SäureanhydridNADH Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid Reduktionsenergie

- Phosphatgruppen-ÜbertragungspotentialSteigt mit Oxidationsgrad: Anhydrid > Halbacetal > EsterC-P-Anhydrid > P-P-Anhydrid

- ElektronenübertragungspotentialWasserstoffelektrode Bezugspunkt (E°´= 0 V)Ferredoxin > NADH > H2 >Fe++

- Abbau schrittweise: 1) Poly- oder Oligomere > Monomere2) Monomere > Fragmentierung bis hin zu CO2 und H2O

- Glykolyse 1) Stereochemie der Verknüpfung 2) Stärke, Glykogen > Glc2) Aktivierung durch doppelte Phosophorylierung3) Spaltung in Triosephosphate4) Oxidation + interne Umlagerungen > 2 ATP und 2 NADH/Glc

ATP

NADH

ΔG°´Hydrolyse ≈ -32 kJ/Mol

ΔG°´Oxidation m. Sauerstoff ≈ -218 kJ/Mol

N

N

N

N

NH2

O

OHOH

OPOPOPOOO O

O O O

-- - -

N

N

N

N

NH2

O

OHOH

OPOPOO O

O O

- -O

OHOH

N

H H O

NH2

Glykolyse

Maltose



2 PEP

ATP ADP ATP ADP

2 ATP

2 Pyruvat

2 ATP

2 Pi

2 NAD

2 NADH

Stärke

Glc-1-P


Maltase



Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Glykolyse: EnergetikΔG°´ [kJ/Mol]

ΔG [kJ/Mol]

Standardenergien (aus Moran et al., Biochemistry)

Hexokinase

PhosphofructokinasePyruvatkinase

GlykolyseIntermediate

Konzentrationen in menschlichen

Erythrocyten

(aus Lehninger, Biochemistry)


ΔG [kJ/Mol]

Standard- (oben)

und

tatsächliche (unten) freie Energien der Glykolyse-Intermediate in menschlichen Erythrocyten

(aus Moran et al., Biochemistry)

Hexokinase


Glykolyse

Maltose



2 PEP

ATP ADP ATP ADP

2 ATP

2 Pyruvat

2 ATP

2 Pi

2 NAD

2 NADH

Stärke

Glc-1-P


Maltase



Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)

AminosäurenAliphatisch:

Glycin (Gly, G)Alanin (Ala, A)Valin (Val, V)Leucin (Leu, L)Isoleucin (Ile, I)Prolin (Pro, P)

Sauer: Aspartat (Asp, D)Glutamat (Glu, E)Tyrosin (Tyr, Y)Histidin (His, H)

Aromatisch:Phenylalanin (Phe, F))Tryptophan (Trp, W)Tyrosin (Tyr, Y)Alkohole:

Serin (Ser, S) Threonin (Thr, T)

Basisch: Lysin (Lys, K)Arginin (Arg, R)

Amide: Asparagin (Asn, N)Glutamin (Gln, Q)Prolin (Pro, P)

Schwefel-haltige: Cystein/Cystin (Cys, C)Methionin (Met, M)

α-Helix

http://www.rcsb.org/pdb/(1IJD, chain B)Viewer: Rasmol oder SPVDownload unter: http://us.expasy.org/spdbv/text/download.htm 2.6

Lys (K)

Ile (I)

Tyr (Y)

Val (V)

Phe (F)

Arg (R)Asp (D)

Thr (T)

Gly (G)

β-Faltblatt (4BCL)

Loop

Proline (Pro, P)

(1IG8)

Tertiärstruktur

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation

Cytochrome c (1C52)Cys - Thioether

Ferredoxin (1A70)

CysFe

Hexokinase

Loop

α-Helix

β-Faltblatt

ohne Glc (1IG8) mit Glc (1BDG)

Glc

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion

EnzymtypenOxidoreduktasen GAP-Dehydrogenase

GAP-NADH-Oxidoreduktase

Transferasen HexokinaseATP-Glucose-Phosphotransferase

Hydrolasen AmylaseAmylose – Hydrolase

Lyasen AldolaseFructosebisphosphat-GAP-Lyase

Isomerase Triosephosphat-IsomeraseGAP – DHAP – Isomerase

Ligase Aminoacyl - tRNA – Ligase

Schwierig einzuordnen ChaperoneIonenkanäle

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangsgszustand- können reguliert werden

Phosphofructokinase (1PFK)

Fru-1,6-P2

Produkt ADP

Allosterisches ADP

Wiederholung 3. Tag- DG‘ (reale Bedingungen) kann sehr von DG°‘ abweichen- Für meiste Reaktionen der Glykolyse ist DG‘ ≈ 0, d.h. sie sind reversibel

Ausnahmen:Glc + ATP → Glc-6-P + ADP (Hexokinase)Fru-6-P + ATP → Fru-1,6-P2 + ADP (Phosophofructokinase)PEP + ADP → Pyruvat + ATP (Pyruvat Kinase)

Enzyme- sind biologische Katalysatoren, d.h sie reduzieren die

Aktivierungsenergie, aber verschieben nicht das Gleichgewicht. - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangszustand- können reguliert werden

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangsgszustand- können reguliert werden- lassen sich quantitativ nach Michaelis/Menten beschreiben

Affinität KM (Michaelis-Menten-Konstante)Umsatzgeschwindigkeit vmaxAuftragung nach Michaelis-MentenAuftragung nach Lineweaver-BurkeHemmtypen

10201077 x 10-14ß-Amylase

10144 x 1084 x 10-6TriosephosphatIsomerase

7 x 1077 x 10610-1Carbonic Anhydrase

BeschleunigungGeschwindigkeit mit Enzym

[M.1 s-1]

Geschwindigkeitohne Enzym

[s-1]

Enzym

Beschleunigung durch Enzyme

Aus: Horton / Moran / Scrimgeour / Perry / Rawn: Principles of Biochemistry


ΔG [kJ/Mol]

Standard- (oben)

und

tatsächliche (unten) freie Energie der Glykolyse-Intermediate in menschlichen Erythrocyten

(aus Moran et al., Biochemistry)

Hexokinase


Glykolyse

Maltose



2 PEP

ATP ADP ATP ADP

2 ATP

2 Pyruvat

2 ATP

2 Pi

2 NAD

2 NADH

Stärke

Glc-1-P


Maltase



Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Regulation der Glykolyse

Glc Glc-6-P

Fru-6-P

Fru-1,6-P2

PEP

Pyruvat

Stärke

.

.

Amylasen Phosphorylasen

Hexokinase

P-Fructokinase

Pyruvat-Kinase

.

.

.

.

ATP

ADP

2 ATP

.

.

+-Fru-2,6-P2

Citrat

.

.

+-

GA3

.

.

+

Glucagon, Epinephrin (extracellulär)

ATP cAMP

Proteinkinase AiProteinkinase Aa

.

.

+

+

+P-Phosphorylase-Kinasea Phosphorylase-Kinasei

.

.

+

+

Phosphofructokinase (1PFK)

Fru-1,6-P2

Produkt ADP

Allosterisches ADP

Songbook: Glycolysis


Anaerob: Regeneration des NAD

COOH

C

CH3

O

C O

CH3

H

CH3

CH2OH

C

COOH

C

CH3

C

CO2

PyruvatDecarboxylase

AcetaldehydDehydrogenase

LaktatDehydrogenase

OHH

NAD NADH

NAD

NADH

Alkoholische Gärung

Milchsäure-Gärung

NADH

NAD

NAD

NADH

Aerob: Oxidative Decarboxylierung

Kofaktoren- TPP- Liponsäure- FAD- NAD- CoA-SH

Inhibitor: ATP (Phosphorylierung der Pyr-Dehydrogenase)

Pyruvat - Dehydrogenase

COOH

OO S-CoA

CO2

NAD NADH

Pyr Acetyl-CoA

CoA-SH

Thiamin-Pyrophosphat(Vitamin B1)

....verschiebt C=O – Gruppeum ein C - Atom

N

N

NH2

N

C S

O P

O

O

OPO3-

H

+

N

C S

+

-

H+

O

R1

R2

R1

R2

HO

N

C S

+ Beispiele:Pyruvat – Decarboxylase(R1 = COOH, R2 = CH3)Transketolase(R1 = CH2OH, R2 = CHOH...

N

C S

+

-

H+

O

R

HOOC

R

-OOC

HO

N

C S

+

R

HO

N

C S

+

CO2

TPP

CoA S C RO

S

S

E

S

SH

E

RO-

TPP

SH

SH

E

FADFADH2

NAD NADH2

CoA-SH

α-Ketosäure-Dehydrogenase

Coenzym A

N

N

N

N

NH2

O

OHO

OPOPOO O

O O

- -OH

O

N

O

NHS

Coenzym A (CoASH)

PO3--

Panthotensäure (Vit B3)

.

.

N

N

N

N

NH2

O

OHO

OPOPOO O

O O

- -OH

O

N

O

NHS

Coenzym A (CoASH)

PO3--


CoASH HOOC R CoASO

R+ H2O+ ΔG°' = + 36 kJ/Mol

.

.

N

N

N

N

NH2

O

OHO

OPOPOO O

O O

- -OH

O

N

O

NHS

-

Coenzym A (CoASH)

Acyl Carrier Protein (ACP)

PO3--


CoASH HOOC R CoASO

R+ H2O+ ΔG°' = + 36 kJ/Mol

....

.

OPOO

O

OH

O

N

O

NHS Ser-36

PyruvatDehydrogenase(eukaryotisch)

Grün: Liponsäure - Acyltransferase

Rot: Liponsäure - Dehydrogenase

Gelb: Pyruvat - Dehydrogenase

Regeneration von NAD unter anaeroben Bedingungena) Milchsäure-Gärung (Pyruvat → Laktat)b) Alkoholische Gärung (Pyruvat → Ethanol + CO2), Cofaktor Thiamin

Oxidative Decarboxylierung von Pyruvat unter aeroben BedingungenBildung von Acetyl-CoA, NADH und CO2

Grundlagen der Enzymkinetik: E + S ES → EP → E + P(Konzentration von ES ist geschwindigkeitsbestimmend)

vmax [S] 1 KM 1 1v = ———— —— = —— * —— + ——

KM + [S] v vmax [S] vmax

Michaelis-Menten (hyperbolisch) / Lineweaver-Burke-Auftragung (linear)

Hemmungarten- kompetitiv (KM verringert, vmax konstant)- nicht kompetitiv (KM konstant, vmax verringert)- gemischte Formen- kooperativ positiv: KM steigt nach Bindung von 1. Substrat

negativ: KM sinkt nach Bindung von 1. Substrat

Der Pentosephosphatweg liefert:- NADPH für Synthesen- C5 - Zucker für Nucleotide, Nucleinsäuren, Cofaktoren, etc.- C4 – Zucker für aromatische Aminosäuren, Flavonoide, Lignin, etc

g g

Pentosephosphatweg (oxidativ)

O

OH

OH

HO

PO

OH

O

OH

OH

HO

PO

NADP

NADPH

O

COOH

H-C-OH

HO-C-H

H-C-OH

H-C-OH

CH2OP

CH2-OH

H-C-OH

H-C-OH

CH2OP

ONADP

NADPH

Glc-6-P 6-P-Gluconolacton 6-P-Gluconat Rub-5-PGlc-6-P-Dehydrogenase Lactonase 6-P-Gluconat-Dehydrogenase

Netto: C6 + 2 NADP C5 + CO2 + 2 NADPH

-

Optional: C5 >> C4 >>> Phe, Tyr, Trp, Flavonoide, LigninC5 >>> Nucleinsäuren, NucleotideC5 >>> C6, C3 (Glykolyse)

CnP+CmP↔Cn-3P+Cm+3P

Transketolase

CnP+CmP↔Cn-2P+Cm+2P

Transaldolase

CH2OH

C=O

HO-C-H

H-C-OH

Seduheptulose-7-P

H-C-OH

CH2O-P

C

GAP

H-C-OH

CH2O-P

OH

CH2OH

C=O

HO-C-H

Ery-4-P

H-C-OH

CH2O-P

HO-C-H

Fru-6-P

H-C-OH

CH2O-P

COH

H-C-OH

H-C-OH

CH2OH

C=O

HO-C-H

H-C-OH

Fru-6-P

H-C-OH

CH2O-P

C

GAP

HO-C-H

CH2O-P

OH

CH2OH

C=O

HO-C-H

Ery-4-P

H-C-OH

CH2O-P

HO-C-H

Rub-5-P

H-C-OH

CH2O-P

COH

Songbook: Pentosphosphate


Polysaccharid-Abbau Übersicht

Stärke, Glykogen

Fru-1,6-P2

Glucose

GAP

(anaerob)

Laktat oder Ethanol + CO2

(aerob)

GlykolysePentosephosphatweg

ATPADP

ADPATP

PyruvatNADNADHNADH

NADP

NADPHalternativ

Acetyl-CoA

Fettabbau:Übersicht

Hydrolyse

Aktivierung

Transport

Abbau

Triglycerid

Acyl-CoA

Fettsäuren + Glycerin

GlykolyseCoASH ATP

AMP

n/2 Acetyl-CoA+NADH + FADH2

Oleasom

Mitochondrium

Cytoplasma

Aktivierung

O

O

O

O

Glycerin

HOOC R (3 x)

ATPPPi 2 Pi

O

RAMPCoASHAMP

O

RCoAS

16:0

18:0

18:1Triglycerid

Acyl-CoA-Synthetase

Lipase

O

O

ß – Oxidation zu Acetyl-CoA

CoAS

O

FADFADH2

CoAS

O

Acyl-CoA-Dehydrogenase

.

.

Enoyl-CoA-Hydratase

CoAS

O

H2O

OH

.

.

NADNADH

CoAS

O O

Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase

.

.

CoASH

CoAS

O

CoAS

OThiolase

.

.

.

.

Mehrfache Wiederholung bis Acetyl-CoA im letzten Durchlauf

RückblickTriglycerid

Acyl-CoA

Fettsäuren + Glycerin

GlykolyseCoASH ATP

AMP

n/2 Acetyl-CoA+NADH + FADH2

Oleasom

Mitochondrium

Cytoplasma

Stärke, Glykogen

Fru-1,6-P2

Glucose

GAP

(anaerob)

Laktat oder Ethanol + CO2

(aerob)

GlykolysePentosephosphatweg

ATPADP

ADPATP

PyruvatNADNADHNADH

NADP

NADPHalternativ

Maltose



2 PEP

ATP ADP ATP ADP

2 ATP

2 Pyruvat

2 ATP

2 Pi

2 NAD

2 NADH

Stärke

Glc-1-P


Maltase



Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Glykolyse:

Reversible

Reaktionen

Synthese von PEP

+: Acetyl-CoA

+: Fru-1,6-P2

-: ATP, Kinase

PEP

PyruvatATP2 ATP

Acetyl-CoAOxalacetat

CO2

HCO3-

ATP

ADP + Pi

A/GTP

A/GDP

Pyruvat-KinasePyruvat-Dikinase

Citratcyclus

PEP-Carboxykinase

Pyruvat-Carboxylase

Kinase – Phosphorylase - Wechselspiel


ATP ADP ATP ADP

Pi Pi

Hexokinase

P-Hexose-Isomerase

Fru-1,6-P2 - PhosphataseGlu-6-P - Phosphatase

P-Fructokinase

-: AMP, Fru-2,6-P2

- : ATP, Citrat+: AMP, Fru-2,6-P2-: Glc-6-P

Biosynthese von Speicher-Polysacchariden

Abbau

Maltose

Glc Glc-6-P

ATP ADP

Stärke / Glykogen

Glc-1-P

Pi

ADP-Glc ATP

PPi2 Pi

UDP-GlcUTP

PPi 2 Pi

ADPUDP

Amylasen Phosphorylasen

Maltase HexokinaseP-Glucomutase

Pyrophosphatase

Stärke-Synthetase(n)

Pyrophosphatase

Glykogen-Synthetase(n)

Beispielfragen I

Beispielfragen II

Ende des ersten Teils

Demnächst in diesem Theater:CitratcyclusAtmungskette

mit Jörg Nickelsen

Allgemeine Biologie III: Biochemische Grundlagen WS 2007/2008 · Rechtsclick und speichern als...

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