Beschaffenheit, Struktur und biochemische Eigenschaften ... · Inhaltsverzeichnis C. Eigene...

Aus dem Institut für Lebensmittelqualität und –sicherheit der Stiftung Tierärztliche Hochschule Hannover

Beschaffenheit, Struktur und biochemische Eigenschaften von Fleisch

verschiedener Nutztierspezies und die Beeinflussung durch endogene Faktoren

Habilitationsschrift zur Erlangung der

Venia legendi an der Stiftung Tierärztliche Hochschule Hannover

Vorgelegt von Dr. med. vet. Carsten Krischek

aus Sande

Hannover 2013

Tag der nichtöffentlichen wissenschaftlichen Aussprache:

30.05.13

Für Anna und Lea

Inhaltsverzeichnis

A. Zielsetzung der Arbeit 11

B. Einführung in die Thematik 13

1. Aufbau der Skelettmuskulatur 13

1.1 Nährstoffzusammensetzung 13

1.2 Muskelfasern 18

2. Physiologie und Biochemie der Muskelfasern 25

2.1 Strukturelle Merkmale, Erregung und Kontraktion der Muskelfasern 25

2.2 Energiestoffwechsel der Muskelfasern 29

2.3 Besondere Funktionen der Mitochondrien 33

2.4 Physiologische und biochemische Unterschiede der Muskelfaser-

typen 35

3. Postmortale Veränderungen im Muskelgewebe und Fleisch-

bildung 36

3.1 Postmortale Veränderungen und Fleischbildung 36

3.2 Analyse der Fleischbeschaffenheit und Fleischbeschaffenheitsver-

änderungen 40

Inhaltsverzeichnis

C. Eigene Publikationen 46

1. Mitochondrial respiratory activity in porcine longissimus muscle fibers of different pig genetics in relation to their meat quality. 46

2. Changes of the activities of glycolytic enzymes before and slaughter of pigs and the relation to the stress susceptibility of the animals. 47

3. Changes of the activities of glycolytic and oxidative enzymes before and after slaughter in the longissimus muscle of Pietrain and Duroc pigs and a Duroc-Pietrain-crossbreed in relation to their muscle structure and meat quality. 48

4. Adenine nucleotide concentrations and glycolytic enzyme activities in longissimus muscle samples of different pig genetics collected before and after slaughter. 50

5. Slaughter Performance of Four Different Turkey Strains with Special Focus on the Muscle Fiber Structure and the Meat Quality of the Breast Muscle. 51

6. Comparative study of the quality of broiler and turkey meat. 53

7. Increasing the incubation temperature between embryonic day 7 and 10 has no influence on the growth and slaughter characteristics as well as meat quality of broilers. 54

8. Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in broiler meat in relation to age and gender of the animals. 56

9. Nutrient composition of broiler and turkey breast meat in relation to age, gender and genetic line of the animals. 58

10. Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in turkey meat 59

Inhaltsverzeichnis

D. Übergreifende Diskussion 60

1. Untersuchungen von Schweinen 60

2. Untersuchungen von Masthähnchen (Broilern) und Puten 69

E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen 76

F. Literaturverzeichnis 80

Abkürzungsverzeichnis

a* = Rotwert Ach = Acetylcholin ADP = Adenosindiphosphat (Adenosine diphosphate) AMK = Aktin-Myosin-Komplex AMP = Adenosinmonophosphat (Adenosine monophosphate) AMPD = AMP Deaminase (AMP deaminase) ANT = Adenin-Nukleotid-Transporter ATP = Adenosintriphosphat (Adenosine triphosphate) ATPase = Adenosintriphosphatasen b* = Gelbwert CK = Kreatinkinase (Creatine kinase) CoA = Koenzym A (Coenzyme A) Complex I = NADH-ubiquinone oxidoreductase CoQ = Oxidiertes Koenzym Q, Ubichinon CoQH2 = Reduziertes Koenzym Q, Ubihydrochinon COX = Cytochrom c-Oxidase (Cytochrome oxidase) CS = Citrat-Synthase (citrate synthase) CSA = Muskelfaserflächen (Cross sectional area) DE = Deutsches Edelschwein (Large White) Deoxy-Mb = Deoxygeniertes Myoglobin DFD-Fleisch = dunkles, festes und trockenes -Fleisch DHPR = Dihydropyridin-Rezeptoren DL = Deutsche Landrasse DuPi = F2-Duroc-Pietrain-Ressource Population EHL = Musculus extensor hallucis longusELC = Essentielle, leichte Myosin-Untereinheit ETC = Elektronentransportkette (Electron transport chain) F-2,6-P2 = Fruktose-2,6-Bisphosphat (Fructose-2,6-bisphosphate) F-6-P = Fruktose-6-Phosphat FAD = Oxidiertes Flavin-Adenin-Dinukleotid FADH2 = Reduziertes Flavin-Adenin-Dinukleotid FFP = Faserflächen-Prozentsatz FG-Broiler = Schnell-wachsende (Fast growing) Masthähnchen (Broiler) FTG-Fasern = Schnell-kontrahierende, glykolytische (fast-twitch glycolytic) Fasern FTO-Fasern = Schnell-kontrahierende, oxidative (fast-twitch oxidative) Fasern G-1-P = Glukose-1-Phosphat G-6-P = Glucose-6-phosphate GAPDH = Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase


GP = Glykogen-Phosphorylase GPx = Glutathion-Peroxidase GSH = Reduziertes Glutathion GSSG = Oxidiertes Glutathion GTP = Guanosintriphosphat Ha = Hampshire ICDH = Isocitrat-Dehydrogenase IMF = Intramuskuläres(r) Fett IMM = Innere Mitochondrienmembran IMP = Inosine monophosphate Komplex I = NADH-Coenzym Q-Reduktase Komplex II = Succinat-Coenzym Q-Reduktase Komplex III = Coenzym Q-Cytochrom c-Reduktase Komplex IV = Cytochrom c-Oxidase Komplex V = ATP-Synthase (F0-F1-ATPase) L* = Helligkeitswert LDH = Laktatdehydrogenase (Lactate dehydrogenase) LF = Leitfähigkeit LM = Musculus longissimus dorsi (Longissimus muscle) MAP = Modified atmosphere packaging Mb = Myoglobin Met-Mb = Met-Myoglobin MFA = Muskelfleischanteil MFN = Muscle fibre number (Muskelfasergesamtanzahl) MG = Musculus gastrocnemiusMHS = Malignes Hyperthermie Syndrom MIL = Musculus iliotibilialis lateralis MMR = Met-Mb-Reduktase MPS = Musculus pectoralis superficialis MRA = Mitochondriale Atmungsaktivität (Mitochondrial respiratory activity) mRNA = Messenger RNA MyHC = Schwere Myosin-Untereinheit MyLC = Leichte Myosin-Untereinheit NAD+ = Oxidiertes Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid NADH + H+ = Reduziertes Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid NADPH = Reduziertes Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid-Phosphat NN = MHS homozygot negativ NO-Synthase = Stickstoffmonoxid-Synthase


NP bzw. Nn = MHS heterozygot O2

- = Superoxid-Anion (Superoxide) H2O2 = Wasserstoffperoxid (Hydrogen Peroxide) OxPhos = Oxidative Phosphorylierung Oxy-Mb = Oxygeniertes Myoglobin PCr = Phosphokreatin PCR = Polymerase-Kettenreaktion PFK = Phosphofruktokinase (Phosphofructokinase) PGK = Phosphoglyceratkinase pH15’ = pH-Wert 15 min p.m. (Geflügel) pH24h = pH-Wert 24 h p.m. (Schwein, Geflügel) pH45’ = pH-Wert 45 min p.m. (Schwein) pI = Isolelektrischer Punkt Pi = Pietrain PiNN = Pietrain (MHS homozygous negative) PiPP = Pietrain (MHS homozygous positive) PK = Pyruvatkinase p.m. = Post mortem, postmortem oder post-mortem PP bzw. nn = MHS homozygot positiv PSE-Fleisch = Blasses, weiches, wässriges (pale, soft, exsudative) Fleisch PTP = Permeability Transition Pore q-RT-PCR = Quantitative Real-Time PCR RLC = Regulatorische, leichte Myosin-Untereinheit RN = Rendement Napole ROS = Reaktive Sauerstoffspezies (Reactive oxygen species) RyR = Ryanodin-Rezeptor SDH = Succinat-Dehydrogenase SERCA = Sarko-/ Endoplasmatisches Retikulum Ca2+-ATPase SG-Broiler = Langsam-wachsende (Slow growing) Masthähnchen (Broiler) SM = Musculus semimembranosus SOD = Superoxid-Dismutase SR = Sarkoplasmatisches Retikulum (Sarcoplasmic reticulum) ST = Musculus semitendinosus STO-Fasern = Langsam-kontrahierende, oxidative (slow-twitch oxidative) Fasern TnC = Troponin C TSV = Tropfsaftverlust TTS = T-Tubuläres System WHC = Wasserbindungsvermögen (Water-holding capacity)

A. Zielsetzung der Arbeit

11


Die Abgabe von Schweine-, Masthähnchen (Broiler)- und Putenfleisch in Fertigpackungen

hat in den letzten Jahren deutlich zugenommen, insbesondere der Verkauf von unter

Schutzgasatmosphäre verpacktem Fleisch (modified atmosphere packaging (MAP)) (Eilert

2005; Petracci et al. 2009; Zhou et al. 2010). Der Vorteil der MAP-Verpackung ist die

Verlängerung der Haltbarkeit des Fleisches (Rotabakk et al. 2006; Grobbel et al. 2008;

Fraqueza und Barreto 2009; Claudia und Francisco 2010). Des Weiteren können dem

Kunden über die Verpackung zusätzliche Informationen – insbesondere auch marketing-

wirksame Angaben – vermittelt werden. Da die Kaufentscheidung des Verbrauchers durch

die Erscheinung des Fleisches beeinflusst wird (Troy und Kerry 2010), tritt der „ver-

meintliche“ Vorteil der Fertigpackung in den Hintergrund, wenn die Fleischstücke innerhalb

einer Verpackung oder zwischen benachbarten bezüglich der Fleischbeschaffenheit

variieren. Hierdurch kann der Verbraucher auf Veränderungen wie Farbunterschiede,

erhöhten Tropfsaftverlust oder Einblutungen aufmerksam werden, die er bisher so nicht

gesehen hat. Mögliche Konsequenzen sind vermehrte Reklamationen im

Lebensmitteleinzelhandel und damit verbundene Probleme in der (Geflügel-)

Fleischindustrie (Scheffler und Gerrard 2007; Barbut 2009). Daneben wirken sich

Unterschiede in der Fleischbeschaffenheit auch auf die Verarbeitungseigenschaften

(Kijowski und Niewiarowicz 1978; Torley et al. 2000; O`Neill et al. 2003; Lesiow und

Oziemblowski 2005; Everts et al. 2010) und den Nährwert aus. Letzteres tritt z.B. bei

reduziertem Wasserbindungsvermögen des Fleisches auf, da mit der vermehrten Frei-

setzung von Tropfsaft auch wertvolle Inhaltsstoffe (z.B. Proteine, Aminosäuren,

Mineralstoffe) austreten (Savage et al. 1990; Lambert et al. 2001).

Die Bildung von Schweine- und Geflügelfleisch aus dem Skelettmuskelgewebe wird durch

die Zusammensetzung und Struktur sowie die physiologisch-biochemischen Eigen-


12

schaften des Gewebes vor und nach der Schlachtung der Tiere bestimmt (Scheffler und

Gerrard 2007; Lee et al. 2010). Dabei beeinflussen sowohl endogene Faktoren wie

Spezies, Geschlecht, Genetik oder Alter aber auch exogene (umweltbezogene) Faktoren

wie Transportdauer, Betäubung, Brühen oder Kühlung die Fleischbildung und

unerwünschte Veränderungen der Fleischbeschaffenheit (Warner et al. 2010).

In der vorliegenden Habilitationsschrift sind Studien zusammengefasst, in denen die

Beschaffenheit (z.B. pH-Wert, Farbe, Zartheit) von Schweine-, Broiler- und Putenfleisch

und deren Beeinflussung durch endogene Faktoren (z.B. Geschlecht, Alter, Genotyp)

charakterisiert wurden. Neben den verschiedenen Fleischbeschaffenheitsparametern

wurden besonders der Energiestoffwechsel und bei den beiden Geflügelspezies zusätzlich

der (anti-) oxidative Stoffwechsel in Muskelproben untersucht.

B. Einführung in die Thematik

13


In den folgenden Kapiteln sind, sofern nicht anders angegeben, Publikationen zusam-

mengefasst, in denen der Musculus (M.) longissimus dorsi (LM) vom Schwein und der

M. pectoralis superficialis (MPS) von Broiler und Pute untersucht wurden. Dabei

wurden, soweit möglich, Herkünfte berücksichtigt, die in der Schweine- und

Geflügelfleischproduktion regelmäßig verwendet werden.

1. Aufbau der Skelettmuskulatur 1.1 Nährstoffzusammensetzung Skelettmuskeln sind zumeist über Sehnen mit Knochen verbunden und sind dadurch

an Bewegung, Stabilität, Haltung oder anderen physiologischen Charakteristika (z.B.

Atmung) des Körpers beteiligt. Die Skelettmuskulatur setzt sich aus verschiedenen

Gewebe- und Zelltypen wie Muskelfasern, Binde-, Fett- und Nervengewebe sowie Blut-

gefäßen zusammen. Muskelfasern sind von einer Zellmembran (Sarkolemm) umgeben

und sind innerhalb des Muskels zu Primärbündeln zusammengefasst, wobei die Zellen

über Bindegewebe (Endomysium) verbunden sind. Mehrere Primärbündel bilden durch

das Perimysium verbundene Sekundär, Tertiärbündel usw. Letztendlich besteht der

Muskelbauch aus Sekundär-/Tertiärbündeln mit dazwischen liegendem Binde-, Fett-

und Nervengewebe sowie Blutgefäßen und ist vom Epimysium umgeben (Nishimura et

al. 1996; Järvinen et al. 2002). Peri- und Epimysium sind mit der Sehne verbunden

(Light und Champion 1984). Trotz der herausragenden Bedeutung des Bindegewebes,

besonders des Proteins Kollagen, für die Struktur und Funktionsfähigkeit der

Skelettmuskulatur wird dieses Gewebe in dem vorliegenden Manuskript nicht näher

besprochen. Nach Lefaucheur (2010) besteht Skelettmuskelgewebe aus durch-

schnittlich 75,0 % Wasser, 19,0 % Protein (Muskel- und Bindegewebsprotein) und bis

zu 1,0 % Glykogen besteht. Sicherlich ist eine derartige Festlegung schwierig, da bei

Vergleich verschiedener Veröffentlichungen deutliche Unterschiede der Rohnährstoff-

gehalte von Schweine- und Geflügelfleisch festzustellen sind. So variieren z.B. die

intramuskulären Fett (IMF)-Gehalte von Schweinefleisch zwischen 0,9 und 4,5 % und

die von Geflügelfleisch (Broiler, Puten) zwischen 0,5 und 12,0 %. Entsprechend

verändern sich die Anteile der übrigen Nährstoffe - insbesondere der Wasser- und

Proteingehalt (Fernandez et al. 2001; Cilla et al. 2006; Intarapichet et al. 2008;


14

Jaturasitha et al. 2008; Jelenikova et al. 2008; Laudadio et al. 2009; Purchas et al.

2009; Baeza et al. 2010; Dal Bosco et al. 2011; Rivera-Torres et al. 2011).

Die Zusammensetzung des Gewebes wird durch verschiedene endogene und exogene

Faktoren beeinflusst (Rehfeldt et al. 2004; Hocquette et al. 2010). Zu Ersterem gehören

z.B. die Lokalisation des Muskels innerhalb des Individuums (Muskeltyp) und

Parameter wie Geschlecht, Genotyp/Genetik oder Alter der Tiere. Zu den exogenen

Faktoren zählen z.B. die Fütterung oder die Haltung der Tiere - diese Kriterien werden

im vorliegenden Manuskript nicht berücksichtigt.

Einfluss des Muskeltyps

Bezüglich des Muskeltyps zeigten Knudson et al. (1985), Cilla et al. (2006) und Fischer

et al. (2010), dass der LM des Schweins einen niedrigeren IMF-Gehalt als der M.

semimembranosus (SM) hat, wohingegen Kim et al. (2008a) und Purchas et al. (2009)

keine Unterschiede des IMF-Gehalts zwischen den Muskeln feststellen konnten. Alle

Publikationen zeigten höhere Proteingehalte des LM im Vergleich zum SM.

Beim Broiler wurden höhere IMF-Werte und niedrigere Proteingehalte der

Schenkelmuskulatur im Vergleich zur Brustmuskulatur bestimmt (Wattanachant et al.

2004; Intarapichet et al. 2008; Jaturasitha et al. 2008; Baeza et al. 2010, Poureslami et

al. 2010, Lopez et al. 2011). Gleiches konnte auch bei der Untersuchung von Brust-

und Schenkelmuskulatur von Puten dargestellt werden (Ristic et al. 2008; Laudadio et

al. 2009, Karwowska et al. 2010; Sarica et al. 2011).

Einfluss des Geschlechts

Bezüglich des Geschlechtseinflusses auf die chemische Zusammensetzung der

Schweinemuskulatur ist zu berücksichtigen, dass immer noch überwiegend kastrierte

Eber (Kastrate) gemästet werden, so dass infolgedessen in den meisten

Veröffentlichungen Kastrate untersucht wurden. Die bisherigen Publikationen liefern

recht heterogene Ergebnisse. So zeigten Fischer et al. (2010), dass Kastraten höhere

IMF- und Trockenmasse-Gehalte im LM und SM im Vergleich zu den Sauen hatten.

Vergleichbare Resultate bezüglich des IMF wurden auch von Barton-Gade (1987),

Leach et al. (1996), Unruh et al. (1996), Correa et al. (2006), Zhang et al. (2007) oder

Alonso et al. (2009) beschrieben. Im Gegensatz dazu konnten Knudson et al. (1985),


15

Hamilton et al. (2000), Latorre et al. (2004), Fortin et al. (2005) oder Jelenikova et al.

(2008) keine Unterschiede der Nährstoffzusammensetzung zwischen Kastraten und

Sauen nachweisen. Bei unkastrierten Ebern konnten von Barton-Gade (1987) oder

Blanchard et al. (1999) keine Unterschiede der IMF-Resultate im Vergleich zu den

Sauen festgestellt werden. Cai et al. (2010) hingegen zeigten, dass Eber niedrigere

IMF-Gehalte im LM im Vergleich zu Kastraten hatten. In einer Studie mit Sauen fanden

Serrano et al. (2009) bei den kastrierten Sauen höhere IMF- und Trockenmassewerte

im Vergleich zu den unkastrierten Tieren.

Bei Masthähnchen konnte von Baeza et al. (2010) und Lopez et al. (2011) kein Einfluss

des Geschlechts auf die Nährstoffgehalte des MPS bestimmt werden. Baeza et al.

(2010) fanden in der Schenkelmuskulatur von Hennen höhere IMF-Werte im Vergleich

zu den Hähnen. Vergleichbare Ergebnisse bezüglich der Gesamt-Fettsäure-Gehalte

der Brust- und Schenkelmuskulatur wurden auch von Ratnayake et al. (1989) oder

Poureslami et al. (2010) beschrieben. Rehfeldt et al. (1997) fanden nidrigere Protein-

und höhere IMF-Gehalte in weiblichen Broilern. Bezüglich des Einflusses des

Geschlechts auf die Nährstoffzusammensetzung von Putenbrustmuskulatur zeigten

Sarica et al. (2011) höhere IMF- und niedrigere Protein-Gehalte im MPS von Hennen.

Grashorn und Bessei (2004) oder Sarica et al. (2009) zeigten, dass Hennen einen

höheren Abdominalfettanteil hatten als Hähne. Ein weiterer Beleg für den

Geschlechtseinfluss ist die Untersuchung von Laudadio et al. (2009), die in weiblichen

16 Wochen alten Puten ebenfalls hohe IMF-Gehalte des MPS im Vergleich zu

gleichaltrigen Hähnen (Fernandez et al. 2001) fanden, wobei berücksichtigt werden

muss, dass die Puten zwar das gleiche Alter hatten aber bezüglich der Genetik und der

Haltungsbedingungen variierten.

Einfluss des Genotyps/der Genetik

Zur Untersuchung des Einflusses der Schweine-Genetik auf die

Nährstoffzusammensetzung wurden zumeist Kreuzungsprodukte (Hybrid-Schweine)

berücksichtigt. Die Hybrid-Mastschweine waren Nachkommen aus der Anpaarung von

reinrassigen Ebern unterschiedlicher Genetiken (z.B. Duroc (Du), Pietrain (Pi),

Hampshire (Ha), Berkshire) und F1-Sauen aus Deutscher Landrasse (DL) und

Deutschem Edelschwein (DE, Large White) (Barton Gade 1987; Cilla et al. 2006;

Alonso et al. 2009; Purchas et al. 2009), Yorkshire-Landrasse-Sauen (van Laack et al.


16

2001) oder speziellen Sauen-Genetiken (Affentranger et al. 1996). Dabei zeigte sich,

dass die Einkreuzung von Du-Ebern mit höheren IMF-Gehalten des LM verbunden war,

während bei Ebern anderer Genetiken kein Einfluss auf die Nährstoff-

zusammensetzung festgestellt wurde. Gleiches zeigten auch Untersuchungen mit

reinrassigen Du-Schweinen (Zhang et al. 2007; Jelenikova et al. 2008). Garcia-Macias

et al. (1996) konnten keine Unterschiede in der Nährstoffzusammensetzung des LM

verschiedener Hybrid-Schweine feststellen, wobei in dieser Studie die Eber-Genetiken,

die mit DL/DE-Sauen angepaart wurden, nicht näher bezeichnet wurden. Es ist zu

vermuten, dass keine Du-Eber mit den F1-Sauen angepaart wurden.

Neben diesen Genetiken sind in der Schweineproduktion auch solche Genotypen zu

berücksichtigen, die eine Mutation des Ryanodin-Rezeptor-(RyR1)-Gens aufweisen.

Diese Mutation ist mit typischen postmortalen Veränderungen der

Fleischbeschaffenheit assoziiert (siehe dazu Kapitel 3 „Postmortale Veränderungen im

Muskelgewebe und Fleischbildung“). Die Mutation befindet sich entweder auf einem

(MHS heterozygot (Nn bzw. NP)) oder beiden Chromosomen 6 (MHS homozygot

positiv (nn bzw. PP)) der NP- oder PP-Schweine, wobei die Mutation besonders bei der

Pi-Genetik bzw. deren Kreuzungsprodukten nachweisbar ist (Fujii et al. 1991; Otsu et

al. 1991; De Smet et al. 1996; Fiedler et al. 1999). NP- oder PP-Schweine wurden vor

der Entdeckung der RyR-Mutation durch Behandlung mit dem Inhalationsnarkotikum

Halothan identifiziert. Bei lebenden NP- bzw. PP-Schweinen treten nach

Halothanbehandlung Symptome wie Muskelsteifheit, Tachykardie und Hyperthermie

auf (Hall et al. 1972). Deswegen wird diese Erkrankung, die auch beim Menschen als

Narkosekomplikation beschrieben wurde, als „Malignes Hyperthermie Syndrom“ (MHS)

bezeichnet (Cullen 1966). In verschiedenen Untersuchungen konnten keine

Unterschiede hinsichtlich der Nährstoffzusammensetzung des LM von PP-Schweinen

im Vergleich zu Schweinen ohne RyR-Mutation (MHS homozygot negativ (NN)) gezeigt

werden (Garcia-Macias et al. 1996; Leach et al. 1996; De Smet et al. 1996; Hamilton et

al. 2000; Miller et al. 2000; Maddock et al. 2002; Gil et al. 2003; van Oeckel und

Warnants 2003). Im Gegensatz dazu zeigten Stalder et al. (1998), Rehfeldt et al.

(2004) oder Zhang et al. (2007), dass NN-Schweine höhere IMF-Werte haben.

In verschiedenen Untersuchungen wurde die Nährstoffzusammensetzung des MPS in

Abhängigkeit von der Broiler-Genetik untersucht (Wattanachant et al. 2004; Castellini

et al. 2006; Jathurasitha et al. 2008; Sirri et al. 2010, Dal Bosco et al. 2011), wobei in

diesen Studien schnell-wachsende (FG) Tiere höhere IMF-Gehalte des Brustmuskels


17

im Vergleich zu den langsam-wachsenden (SG) Genotypen hatten. Im Gegensatz dazu

bestimmten Baeza et al. (2010) geringere IMF-Werte bei FG-Broilern. Lopez et al.

(2011) fanden keine Unterschiede in der Nährstoffzusammensetzung zweier Broiler-

Genetiken, wobei in dieser Studie im Gegensatz zu den anderen Publikationen

Lebend- und Schlachtkörpergewichte der Tiere vergleichbar und nur der Brustanteil

und die Ausschlachtung unterschiedlich waren. Interessanterweise waren die Broiler in

den beschriebenen Publikationen, ausgenommen in der von Lopez et al. (2011), mit

Werten zwischen 81 Tagen (Castellini et al. 2006) und 112 Tagen (Jathurasitha et al.

2008) relativ alt. Berri et al. (2005b) und Fanatico et al. (2007) analysierten ebenfalls

die Nährstoffgehalte des MPS von FG und SG-Broilern, wobei die FG-Tiere mit 42 und

56 Tagen jünger waren. In beiden Studien hatten die SG-Tiere höhere Protein-Gehalte.

Fanatico et al. (2007) konnten wiederum größere IMF-Werte bei FG-Broilern

bestimmen. Die Tiere der FG- und SG-Gruppen waren in den letzten beiden

Untersuchungen jedoch unterschiedlich alt, so dass die dargestellten Einflüsse des

Genotyps auch durch diesen Altersunterschied bedingt sein könnten. Fernandez et al.

(2001) zeigten beim Vergleich von Puten-Genotypen mit unterschiedlichen

Wachstumseigenschaften jedoch verschiedenen Alters keine Unterschiede bezüglich

der Nährstoffzusammensetzung des MPS mit Ausnahme eines höheren Protein-

Gehalts in Puten-Hähnen mit mittlerer Wachstumsintensität. Dieses Ergebnis wird

indirekt durch Grashorn und Bessei (2004) unterstützt, die keine Unterschiede im

Abdominalfettanteil von Hähnen zweier schnell-wachsender Puten-Genetiken fanden.

Einfluss des Alters

Hinsichtlich des Einflusses des Alters auf die Nährstoffzusammensetzung der

Muskulatur von Schweinen konnten Cai et al. (2010) geringgradig höhere IMF-Gehalte

und Proteinwerte im LM von 210 Tage alten Schweinen im Vergleich zu den 147-

Tage-Tieren feststellen. Die IMF-Werte im LM von Guizhou-Minischweinen sank

zwischen Tag 90 und Tag 180 ab, um schließlich bei den 270 Tage alten Tieren wieder

deutlich anzusteigen (Yang et al. 2010). Letzteres Ergebnis wird durch die Studie von

Solanes et al. (2009) unterstützt, die einen Anstieg des IMF-Gehalts im LM zwischen

Tag 180 und 225 nachweisen konnten. Mayoral et al. (1999) fanden bei iberischen

Schweinen höhere IMF-Ergebnisse in 234 Tage alten Tieren im Vergleich zu den 58


18

Tage alten Tieren, während Kouba et al. (2003) einen Anstieg des IMF-Gehalts im LM

von Standard-Kreuzungs-Schweinen zwischen Tag 60 und Tag 100 nachwiesen.

Bei Broilern konnten Castellini et al. (2002) bei 81 Tage alten Hähnen aus intensiver

Haltung höhere IMF-Werte des MPS im Vergleich zu den 56 Tage alten Tieren finden.

Dabei bestand dieser Unterschied nicht zwischen Tieren unterschiedlichen Alters mit

Freilandauslauf. Baeza et al. (2010) konnten keine Unterschiede zwischen 84 und 120

Tage alten Masthähnchen finden. Bei Puten zeigten Ristic et al. (2008), dass 18

Wochen alte Hennen höhere IMF-Gehalte im MPS im Vergleich zu den zwei Wochen

jüngeren Tieren hatten. Dies wird indirekt durch Rivera-Torres et al. (2011) unterstützt,

die bei Puten-Hähnen zwischen der 11., 13. und 15. Woche ansteigende Fettgehalte

des Schlachtkörpers feststellten. Sarica et al. (2011) fanden niedrigere IMF- und

höhere Protein-Gehalte bei 21 Wochen alten Puten im Vergleich zu den vier Wochen

jüngeren Tieren. Sarica et al. (2009) fanden in 21 Wochen alten Puten-Hähnen und –

Hennen höhere Abdominalfettanteile im Vergleich zu den 17 Wochen alten Vögeln,

während in der Studie von Grashorn und Bessei (2004) diese Werte zwischen der 19.

und 21. Lebenswoche von Puten-Hähnen absanken.

1.2 Muskelfasern Der wichtigste Zelltyp in der Skelettmuskulatur – abhängig insbesondere vom IMF-

Gehalt – ist die Muskelfaser mit einem Anteil von 75 bis 90 % des Muskelvolumens/

-querschnitts (Lefaucheur 2010). Es handelt sich bei den Muskelfasern um

mehrkernige Zellen, die während der embryonalen Phase durch Fusion aus

einkernigen Myoblasten entstehen (Oksbjerg et al. 2004). Die Muskelfasern sind in

Richtung der größten Kraftentwicklung des Muskels ausgerichtet und haben

Durchmesser von 10 bis 100 µm. Bezüglich der kontraktilen und metabolischen

Eigenschaften werden Muskelfasern in die vier Typen I, IIA, IIB-rot (R) (oder IIX) und

IIB-weiß (W) eingeteilt (Choi und Kim 2009; Lefaucheur 2010). Die Muskelfaser-Typen

haben unterschiedliche biologische Eigenschaften (siehe dazu Kapitel 2.4:

„Physiologische und biochemische Unterschiede der Muskelfasertypen“), wobei Typ I-

Fasern, die auch als „langsam-kontrahierende, oxidative (slow-twitch oxidative (STO

oder SO)) Fasern bezeichnet werden, bei niedriger Belastung eine hohe

Ausdauerfähigkeit haben. Im Gegensatz dazu stehen die Typ IIB-W-Fasern - auch als

schnell-kontrahierend, glykolytisch (fast-twitch glycolytic (FTG oder FG)) bezeichnet,


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die bei hoher Belastung der Muskulatur (z.B. „Fluchtreaktion“) aktiviert werden,

allerdings schnell ermüden. Die Typ IIA- und IIB-R Fasern stehen bezüglich der

Kontraktionsgeschwindigkeit und Ausdauer zwischen den STO- und FTG-

Muskelfasern. Die Typ IIA und IIB-R-Fasern werden aufgrund der vergleichbaren

Eigenschaften und der mitunter schwierigen Unterscheidung im histologischen Schnitt

häufig zu Typ IIA oder schnell-kontrahierende, oxidativ-glykolytische (fast-twitch

oxidativ-glycolytic (FTO) Muskelfasern zusammengefasst (Gil et al. 2008; Choi und Kim

2009). Nachfolgend werden nur STO-, FTO- und FTG-Fasern berücksichtigt, insofern

diese in vielen Studien untersucht wurden.

Die Differenzierung der Muskelfasertypen in histologischen Querschnitten der

Skelettmuskulatur erfolgt nach Brooke und Kaiser (1970) und Ashmore und Doerr

(1971) durch Bestimmung der Myosin-ATPase-Aktivität (häufig bei pH 4,6) in

Kombination mit dem Nachweis der Aktivität des mitochondrialen Enzyms Succinat-

Dehydrogenase (SDH) erfolgt. Der Vorteil dieser Methode ist, dass neben den Anteilen

der verschiedenen Fasertypen gleichzeitig auch die Faserflächen bestimmt werden

können. Prinzpiell ist die ATPase-Aktivität in den schnell-kontrahierenden FTG-Fasern

höher als in den STO-Fasern, allerdings bleiben die schnellen Fasern beim pH-Wert

von 4,6 ungefärbt, während die langsamen STO-Fasern dunkel erscheinen. Grund für

diesen pH-abhängigen Unterschied ist, dass die ATPase in FTG-Fasern säurelabil ist.

Bezüglich der SDH zeigen die oxidativen Fasern deutlich höhere Aktivitäten

nachweisbar durch die blaue Färbung der STO- und FTO-Fasern, während die FTG-

Fasern schwach bzw. nicht gefärbt sind (Brooke und Kaiser 1970; Ashmore und Doerr

1971; Horak 1983, Choi und Kim 2009). Daneben erfolgt die Unterscheidung der

Muskelfasern auch durch immunzytochemischen Nachweis der Myosin-Protein-Typen

(I, IIa, IIx, IIb) oder molekularbiologische Bestimmung von mRNA der Myosin-Gene z.B.

durch In-Situ-Hybridisierung oder quantitative Real-Time PCR (q-RT-PCR) (Chang et

al. 2003; Lefaucheur et al. 2004; Wimmers et al. 2008). Vergleicht man Ergebnisse der

histologische Bestimmung der STO-, FTO- und FTG-Faser-Anteile mit q-RT-PCR-

Analysen der MyHC-Isoformen I, IIa oder IIb so konnten, abhängig vom Fasertyp,

Korrelationskoeffizienten zwischen 0,53 und 0,72 bestimmt werden (Wimmers et al.

2008).

Im Skelettmuskel sind die verschiedenen Muskelfaser-Typen zumeist in

unterschiedlichen Anteilen vorhanden. Ausnahmen sind z.B. die MPS von Broilern oder

Puten, die zu 90 bis 100 % aus FTG-Fasern bestehen (Papinaho et al.1996; Remignon


20

et al. 1996, 2000; Jathurasitha et al. 2008; Branciari et al. 2009; Kohlschütter et al.

2009). Aufgrund des nahezu hundertprozentigen FTG-Anteils des MPS wird in den

folgenden Kapiteln der Faseranteil bei den Geflügelspezies, mit Ausnahme des

„Einfluss des Muskeltyps“, nicht weiter diskutiert. Bei der Bestimmung der

Muskelfaseranteile wird einerseits das Verhältnis zwischen der Anzahl eines

bestimmten Fasertyps und der Gesamtzahl ausgezählter Muskelfasern analysiert

(Faserzahl-Prozentsatz), andererseits die Teilfäche eines bestimmten Fasertyps im

Verhältnis zur Gesamtfläche aller Muskelfasern berechnet (Faserflächen-Prozentsatz

(FFP)) (Cerisuelo et al. 2007). So besteht der porzine LM zu 60 bis 80 % aus FTG-

Fasern, während die beiden anderen Fasertypen jeweils 8 bis 15 % ausmachen, wobei

bei Bestimmung des FFP die Anteile der FTG-Fasern - aufgrund der größeren

Faserfläche dieses Typs - höher und im Gegensatz dazu die der anderen

Muskelfasertypen kleiner sind (Brocks et al. 2000; Bee 2004; Ruusunen und Puolanne

1997, 2004; Cerisuelo et al. 2007). Die Muskelfaser-Typen unterscheiden sich zumeist

bezüglich des Durchmessers bzw. der Fläche. So sind z.B. im LM des Schweins die

FTG-Fasern am größten und die STO-Fasern am kleinsten (Ruusunen und Puolanne

1997, 2004; Gil et al. 2008). Die Muskelfasern vom FTO-Typ haben mit den STO-

Fasern vergleichbare Faserdurchmesser/-flächen (Henckel et al. 1997; Fielder et al.

1999; Bee 2004; Ruusunen und Puolanne 1997, 2004).

Neben den beschriebenen Muskelfaser-Typen kann man in histologischen

Querschnitten der Skelettmuskulatur von Schwein und Geflügel - mit Anteilen von 0 bis

4,5 % - Muskelfasern mit runder Form und großem Faserdurchmesser/-fläche

identifizieren, die als Riesenfasern bezeichnet werden und nur nach dem Tod der Tiere

nachweisbar sind (Remignon et al. 2000; Fazarinc et al. 2002; Miraglia et al. 2006;

Schubert-Schoppmeyer et al. 2008). Riesenfasern lassen sich keinem metabolischen

und kontraktilen Typ zuordnen und zeigen auffällige ultrastrukturelle Veränderungen

z.B. bezüglich der Mitochondrien oder der myofibrillären Struktur (Schubert-

Schoppmeyer et al. 2008). Bedeutsam sind die Riesenfasern, da das Auftreten dieser

veränderten Muskelfasern im Zusammenhang mit veränderter Fleischbeschaffenheit

beim Schwein beschrieben wurde (Scheffler und Gerrard 2007).

Muskelfaseranteile und Durchmesser/Flächen der Fasern sind wichtige Parameter bei

der (histologischen) Charakterisierung von Skelettmuskelgewebe, die innerhalb einer

Spezies durch Muskeltyp und Faktoren wie Genotyp/Genetik, Geschlecht oder Alter

beeinflusst werden (Lefaucheur 2010). Weitere Faktoren sind z.B. die Fütterung oder


21

die Haltung der Tiere, wobei diese Kriterien im vorliegenden Manuskript nicht

berücksichtigt werden.

Einfluss des Muskeltyps

Bei Schweinen konnten zwischen dem LM, SM und dem M. semitendinosus (ST) keine

wesentlichen Unterschiede der Muskelfaserverhältnisse bestimmt werden (Essen-

Gustavsson und Lindholm 1984; Ruusunen und Puolanne 2004; Franck et al. 2007; Gil

et al. 2008). Im Gegensatz dazu zeigten verschiedene Untersuchungen, dass z.B. der

Musculus (M.) masseter, M. triceps brachii, Mm. adductores, M. serratus ventralis, M.

biceps femoris (innerer Anteil) oder M. infraspinatus abweichende

Muskelfaserverhältnisse mit höheren Anteilen der STO und FTO-Fasern im Vergleich

zum LM hatten (Lefaucheur und Vigneron 1986; Brocks et al. 2000; Bee 2004;

Lefaucheur et al. 2004; Ruusunen und Puolanne 1997, 2004; Franck et al. 2007,

Ruusunen et al. 2007; Oshima et al. 2009). Bezüglich der Durchmesser/Flächen der

Muskeltypen zeigt sich in der Literatur ein heterogenes Bild, wobei zumeist keine

großen Unterschiede zwischen den Muskeltypen bestanden. Im Gegensatz dazu

fanden Ruusunen und Puolanne (2004) insgesamt kleinere Faserflächen im M.

masseter im Vergleich zum LM, während die STO- und FTG-Fasern im M. infraspinatus

im Vergleich zu LM größer waren. Dagegen hatten die Mm. adductores insgesamt

größere Faserflächen im Vergleich zum LM (Ruusunen und Puolanne 2004). Bei Bee

(2004) waren die Faserflächen des M. serratus ventralis und des M. rectus femoris

kleiner als die des LM, allerdings hatte der ST größere Faserflächen (Bee 2004). Nach

Velotto et al. (2010) waren die Faserflächen des M. psoas major und des M.

rhomboideus kleiner im Vergleich zum LM. Oshima et al. (2009) fanden im M. biceps

femoris größere FTG-Fasern als im LM.

Schenkelmuskulatur von Broilern besteht – unabhängig vom spezifischen Muskel – im

Vergleich zum MPS aus ca. 1/3 STO- und FTO-Fasern und zu etwa 2/3 aus Fasern

vom FTG-Typ (Jathurasitha et al. 2008), wobei Papinaho et al. (1996) nur ca. 8 %

STO-Fasern in der Schenkelmuskulatur nachweisen konnten. Genauere

Untersuchungen spezifischer Muskel zeigten, dass der M. iliotibialis lateralis (MIL) zu

60 bis 76 % aus FTG- und der Rest aus FTO-Fasern besteht, während der SM nur zu

ca. 1/3 aus FTG-, 54 – 60 % aus FTO- und zu ca. 8 % aus STO-Fasern

zusammengesetzt ist (Miraglia et al. 2006; Roy et al. 2007; Branciari et al. 2009). Nach


22

Rehfeldt et al. (1997) besteht der M. extensor hallucis longus (EHL) aus 38 bis 48 %

FTG- und ca. 20 % STO-Fasern und der Rest aus FTO-Fasern. Bezüglich der

Durchmesser/ Flächen der FTG-Fasern zeigen Untersuchungen, dass diese im MPS

im Vergleich zu Schenkelmuskeln kleiner sind (Jaturasitha et al. 2008; Branciari et al.

2009), während bei Wattanchant et al. (2004) und Miraglia et al. (2006) die Ergebnisse

genau entgegengesetzt waren. Miraglia et al. (2006) fanden höhere Anteile von

Riesenfasern im MPS im Vergleich zu den Schenkelmuskeln. Bei Puten sind die

Schenkelmuskel MIL im Vergleich zum MPS aus ca. 50 % FTG-, 18 bis 20 % STO- und

ca. 30 % FTO-Fasern zusammengesetzt. Die Querschnittsflächen der FTG-

Muskelfasern des MPS sind im Vergleich zu den untersuchten Schenkelmuskeln

größer (Remignon et al. 2000). Bezüglich der Riesenfasern fanden die gleichen

Autoren bei Puten höhere Anteile im MPS im Vergleich zu den Schenkelmuskeln.

Einfluss des Geschlechts

Beim Schwein hat das Geschlecht der Tiere keinen Einfluss auf die

Muskelfaserzusammensetzung des LM (Solomon et al. 1990; Weiler et al. 1995; Larzul

et al. 1997; Bee 2004). In Bezug auf die Faserflächen sind die Ergebnisse bisheriger

Studien eher uneinheitlich (Choi und Kim 2009). So konnten Solomon et al. (1990),

Weiler et al. (1995) und Larzul et al. (1997) bei Sauen größere Muskelfasern

bestimmter Typen im Vergleich zu den Kastraten feststellen. Bee (2004) bestimmten

vergleichbare Flächenwerte im LM von Kastraten und Sauen mit Ausnahme der Fläche

der STO-Fasern, die bei den Kastraten größer waren. Velotto et al. (2010) hingegen

zeigten größere Muskelfaserflächen in männlichen Schweinen. Unter der Annahme,

dass die Tiere in dieser Publikation Eber waren, wird dieses Ergebnis durch Solomon

et al. (1990) bestätigt, die bei Ebern ebenfalls größere Faserflächen bestimmen

konnten.

Bei Broilern konnten Berri et al. (2007) zeigen, dass die Muskelfasern des MPS von

Hennen größer als die der Hähne sind. Diesen Geschlechtseinfluss bestätigten auch

Rehfeldt et al. (1997) bei der Untersuchung der STO- und FTG-Fasern des EHL. Im

Gegensatz dazu zeigten bei Baeza et al. (2010) die 120 Tage alten Hennen größere

Faserflächen allerdings nicht die 84 Tage alten Tiere. Velleman und Nestor (2004)

konnten in Puten keine unterschiedlichen Faserdurchmesser in Abhängigkeit vom

Geschlecht der Tiere feststellen.


23

Einfluss des Genotyps/der Genetik

In verschiedenen Untersuchungen wurden die histologischen Charakteristika von

Muskelproben von Wildschweinen und Hauschweinen verschiedener Genotypen

verglichen, wobei bei den Wildschweinen die FTG-Faseranteile – auch im M. gracilis

und ST - teilweise deutlich reduziert waren bei gleichzeitiger Zunahme der Anteile der

anderen Muskelfasertypen insbesondere der FTO-Fasern (Rahelic und Puac 1981;

Weiler et al. 1995; Fiedler et al. 1998; Ruusunen und Puolanne 2004; Bogucka et al.

2008; Rehfeldt et al. 2008; Oshima et al. 2009). Bezüglich der anderen Fasertypen sind

die Ergebnisse uneinheitlich, allerdings zeigen die Ergebnisse eine Verschiebung in

Richtung eines erhöhten oxidativen Muskelstoffwechsels bei den Wildschweinen.

Widersprüchlich sind die Ergebnisse von Müller et al. (2002), die keine Unterschiede in

der Faserzusammensetzung von Pi-Schweinen und Wildschweinen feststellen

konnten. Bezüglich der Faserdurchmesser/-flächen präsentierten Weiler et al. (1995)

im M. gracilis von Wildschweinen generell kleinere Muskelfasern, wohingegen bei

Rehfeldt et al. (2008) und Oshima et al. (2009) die FTG- und FTO-Fasern und bei

Ruusunen und Puolanne (2004) nur die Fasern vom FTG-Typ kleinere Faserflächen

hatten. Müller et al. (2002) und Bogucka et al. (2008) konnten im LM von

Wildschweinen generell kleinere Faserdurchmesser bestimmen. Vergleichbare

Ergebnisse wurden von Fielder et al. (1998) veröffentlicht, die allerdings den ST

untersucht hatten. Im Gegensatz zu den vorherigen Ergebnissen konnten Rahelic und

Puac (1981) keine unterschiedlichen Faserdurchmesser feststellen. Aufgrund der

Vielzahl von Untersuchungen, die die histologischen Merkmale des LM verschiedener

Schweine-Genetiken analysiert haben, und der dadurch bedingten Heterogenität ist

eine vergleichende Beschreibung sehr schwierig. Bezüglich der Genotypen Pi, DL, DE,

Du und Ha bzw. Kreuzungsprodukte aus diesen, die in der Schweineproduktion häufig

eingesetzt bzw. eingekreuzt werden, bestehen zumeist keine deutlichen Unterschiede

bezüglich der Faserzusammensetzung (Henckel et al. 1997; Ruusunen und Puolanne

1997; Chang et al. 2003; Gil et al. 2008; Wimmers et al. 2008; Sobczak et al. 2010). Im

Allgemeinen sind Ergebnisse über Durchmesser bzw. Flächen der Muskelfasern in

Abhängigkeit vom Schweine-Genotyp sehr heterogen (Lefaucheur 2010). In Bezug auf

die Riesenfasern zeigten Schubert-Schoppmeyer et al. (2008), dass Pi-Schweine

(wahrscheinlich „MHS homozygot negativ“) im Vergleich zu Schweinen der Genotypen


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DE und DL deutlich höhere Anteile dieses „Fasertyps“ aufweisen, wobei die

Faserflächen vergleichbar waren.

Bezüglich der RyR-Mutation konnten Fiedler et al. (1999), Herfort-Pedersen et al.

(2001) und Van den Maagdenberg et al. (2008) keine Unterschiede in der

Muskelfaserzusammensetzung zwischen NN- und NP-Schweinen nachweisen,

wohingegen Fazarinc et al. (2002) und Depreux et al. (2002) höhere Anteile an STO-

Fasern in den NN-Tieren fanden. Schweine des PP-Genotyps hatten niedrigere Anteile

von STO-Fasern und höhere FTG-Faseranteile im Vergleich zu den NN- und NP-

Schweinen (Fiedler et al. 1999; Depreux et al. 2002). Fazarinc et al. (2002) konnten

diesen Unterschied nur bezüglich der STO-Fasern nachweisen. Im Gegensatz dazu

fanden Essen-Gustavson et al. (1992) keine Unterschiede in der

Faserzusammensetzung zwischen den NN- NP- und PP-Genotypen. Herfort-Pedersen

et al. (2001) und Van den Maagdenberg et al. (2008) zeigten, dass NP-Schweine

größere Faserflächen als die NN-Schweine haben, wohingegen Fiedler et al. (1999)

und Fazarinc et al. (2002) keine Unterschiede nachweisen konnten. Essen-Gustavsson

et al. (1992) konnten größere Faserflächen aller Fasertypen in den PP-Schweinen im

Vergleich zu den NN-Tieren nachweisen. Fiedler et al. (1999) bestätigten dieses

Ergebnis bezüglich der FTO-Fasern und Fazarinc et al. (2002) bezüglich der

Muskelfasern vom FTG-Typ. Untersuchungen über das Vorkommen von Riesenfasern

zeigen, dass diese zu einem höheren Prozentsatz in PP-Schweinen im Vergleich zu

den NP- und NN-Tieren nachzuweisen sind. Die Faserdurchmesser waren bei

Schweine-Genotypen vergleichbar (Fiedler et al. 1999; Fazarinc et al. 2002).

Bei Broilern hatten FG-Genotypen im Alter von 84 Tagen größere Faserdurchmesser

des MPS, wohingegen dieser Effekt bei den 120 Tage Tieren nicht mehr nachzuweisen

war (Baeza et al. 2010). Jaturasitha et al (2008) bestimmten größere

Faserdurchmesser in 16 Wochen alten Broilern mit größeren Schlachtgewichten (FG)

im Vergleich zu SG-Tieren. Diesen Einfluss der Wachtumsintensität der Broiler-

Genotypen auf die Faserflächen konnten auch Miraglia et al. (2006), Chen et al. (2007)

und Branciari et al. (2009) nachweisen. Bei nahezu gleichwachsenden Genetiken

bestanden hingegen keine Unterschiede (Remignon et al. 1996). Der Einfluss der

Wachstumsrate konnte auch bei Puten nachgewiesen werden (Wilson et al. 1990;

Remignon et al. 2000; Velleman et al. 2003; Kohlschütter et al. 2009).

Interessanterweise hatten die FG-Puten auch höhere Anteile an Riesenfasern bei

vergleichbarer Faserfläche (Remignon et al. 2000).


25

Einfluss des Alters

Fiedler et al. (1998) und Rehfeldt et al. (2008) zeigten dass bei Schweinen zwischen

der 7. und 20. Lebenswoche die Anteile der FTG- und STO-Fasern zunahmen und die

FTO-Muskelfaser-Prozentsätze sanken. Gleichzeitig vergrößerten sich auch die

Flächen der verschiedenen Muskelfasertypen (Hypertrophie). Auch in dem in der

Publikation von Rehfeldt et al. (1999) oder dem Rewiew von Lefaucheur (2010) zeigten

die Autoren eine Zunahme der Muskelfaserflächen mit dem Altern der Schweine, wobei

in jüngerem Alter (bis ca. Woche 20) das hypertrophe Wachstum schnell erfolgt und

während des weiteren Wachstums langsam in eine Plateau übergeht, in dem das

Faserwachstum deutlich langsamer abläuft.

Bei der Untersuchung von Broilern konnten Baeza et al. (2010) eine Zunahme der

Faserflächen zwischen dem 84. und 120. Lebenstag der Tiere bei gleichzeitiger

Zunahme des Körpergewichtes finden. Gleiche Ergebnisse konnten auch Chen et al.

(2007) oder Das et al. (2010) bei der Untersuchung von Broilern unterschiedlichen

Alters feststellen. Auch in Puten wurden mit zunehmendem Alter der Tiere

grundsätzlich höhere Muskelfaserflächen/-durchmesser des MPS bestimmt (Wilson et

al. 1990; Velleman et al. 2003; Kohlschütter et al. 2009), wobei auch in diesen Fällen

ein klarer Zusammenhang zu höheren Körpergewichten bestand.

2. Physiologie und Biochemie der Muskelfasern 2.1 Strukturelle Merkmale, Erregung und Kontraktion der Muskelfasern Muskelfasern sind aufgrund der Myoblasten-Fusion während der frühembryonalen

Phase relativ groß, wobei in ultrastrukturellen Untersuchungen im Sarkoplasma

(Zytoplasma der Muskelfasern) Organellen wie Zellkern, Sarkoplasmatisches

Retikulum (SR), Mitochondrien oder Lysosomen nachgewiesen wurden (Dutson et al.

1974; Schubert-Schoppmeyer et al. 2008). Neben diesen Organellen befinden sich in

Muskelfasern große Anteile von Myoglobin (Mb) und fibrillären Strukturen (Myofibrillen).

Mb ist ein monomeres Protein, welches für den Transport und die Speicherung von O2

z.B. für den aeroben Energiestoffwechsel in den Muskelfasern verantwortlich ist und

wesentlich zur Farbe der Skelettmuskulatur beiträgt. Es besteht aus aus 8 α-Helices

mit einem zentralen Protoporphyrin-Ring (Häm), in dem über die vier inneren

Stickstoffatome ein Fe2+-Ion gebunden ist, welches die O2-Bindung maßgeblich


26

beeinflusst. Die Myofibrillen sind in funktionellen Einheiten, den Sarkomeren,

organisiert sind. Im lichtmikroskopischen Bild bedingen diese Strukturen durch

Doppelbrechung (Anisotropie) die typische „Querstreifung“ der quergestreiften

Skelettmuskulatur (Huxley und Hanson 1954; Mancini und Hunt 2005).

Myofibrillen bestehen aus dicken Myosin- und dünnen Aktin-Filamenten, wobei letztere

mit regulatorischen Proteinen wie Troponin oder Tropomyosin assoziiert sind (Weber

1950; Stehle et al. 2009; Weaver et al. 2009). Die Filamente bestehen aus mehreren

Hundert Myosin- und Aktin-Molekülen (Szent-Györgyi 2004). Innerhalb der Sarkomere,

die je nach Kontraktionszustand zwischen 1,0 und 3,0 µm lang sind, sind die Aktin-

Filamente beidseitig mit einer im Elektronenmikroskop dunkleren Struktur, der Z-Linie,

verbunden und ragen in das Sarkomer hinein. In der Mitte des Sarkomers befinden

sich die Myosin-Filamente (1,5 – 2,0 µm), die beidseitig mit de Aktin-Molekülen

interagieren (Huxley und Hanson 1957). Aufgrund der Anordnung der Filamente

werden bestimmte Bereiche im Sarkomer definiert. Die H-Bande ist der Bereich, in dem

sich nur Myosin-Filamente befinden, während in der I-Bande nur die Aktin-Moleküle

sind. Besonderheit ist, dass diese I-Bande den Bereich des Aktins von zwei

Sarkomeren abgrenzt, wobei die Z-Linie, als Grenze der Sarkomere, in der Mitte der I-

Bande angeordnet ist. Die A-Zone setzt sich aus der H-Zone und dem

Überschneidungsbereich der dünnen und dicken Filamente zusammen. Die M-Linie

befindet sich in der Mitte des Sarkomers im Bereich der Myosin-Filamente und ist

beiderseits von der H-Zone begrenzt. Bei der Kontraktionsreaktion der Sarkomere

verkleinern sich nur die H- und I-Zonen, wohingegen die A-Zone unverändert bleibt

(Huxley und Hanson 1957; Gilev 1962). Die Myofibrillen und Sarkomere sind

untereinander und mit dem Sarkolemm durch Proteine verbunden. Durch dieses

Netzwerk (Zytoskelett) werden die kontraktionsbedingten Veränderungen der

Sarkomere untereinander kommuniziert und aufgrund der Verbindungen zum

Sarkolemm makroskopische Veränderungen der Muskelfasern und damit des ganzen

Muskels ermöglicht. So verbindet z.B. Actinin die Aktin-Filamente im Bereich der Z-

Linie, wohingegen die Sarkomere mit dem Sarkolemm über „Costamere“ verbunden

sind. Costamere sind zytoskeletale Proteinkomplexe die zwischen den Z- und M-Linien

der Sarkomere und dem Sarkolemm aber auch mit SR oder Mitochondrien

interagieren. Viele Proteine konnten in diesen Costameren nachgewiesen werden (z.B.

Desmin, Vinculin, Dystrophin), wobei interessanterweise auch nicht-sarkomerisches

Aktin involviert ist (Wang und Ramirez-Mitchell 1983; Kee et al. 2009; Ono 2010).


27

Myosin-Moleküle sind hexamere Proteine, die aus zwei schweren (MyHC) und vier

leichten Untereinheiten (MyLC) bestehen. Jedes MyHC interagiert mit zwei MyLC-

Untereinheiten, wobei diese in essentielle MyLC (ELC) und regulatorische MyLC (RLC)

unterschieden werden. Das Myosin-Molekül besteht am N-terminalen Ende aus einer

Motor-Domäne, die über eine Konverter-Region mit einem Abschnitt verbunden ist, der

als Schwenk-Arm bezeichnet wird. Motor-Domäne und Konverter-Region bilden den

Myosin-Kopf, der innerhalb des Myosin-Moleküls aufgrund der beiden MyHC-

Untereinheiten doppelt ausgebildet ist und an den jeweils die ELC und RLC gebunden

sind (Choi und Kim 2009). Die daran anschließenden Bereiche sind an der Verbindung

des Myosins mit anderen Myosin-Molekülen oder der Ausbildung der Tertiärstruktur

beteiligt. Am C-terminalen Ende befinden sich Sequenzen, die die Myosin-Moleküle mit

Strukturen innerhalb der Muskelzelle verbinden (Offer und Ranatunga 2010; Sweeney

und Houdusse 2010). Die Motor-Domäne ist eine Aktin aktivierte ATPase, die ATP

bindet und mit den Aktin-Molekülen interagiert (Sweeney und Houdusse 2010). Die

ATPase der Motor-Domäne hydrolysiert ATP zu ADP und Phosphat, allerdings werden

erst durch Interaktion der Myosin-Köpfe mit spezifischen Sequenzen innerhalb der

Aktin-Moleküle (Ausbildung des Aktin-Myosin-Komplexes (AMK)) diese

Reaktionsprodukte wieder aus dem aktiven Zentrum der ATPase freigesetzt. Die AMK-

Bildung ist allerdings nur möglich, wenn Aktin „aktiviert“ wird. Diese Aktivierung erfolgt

durch Bindung von Ca2+ an die regulatorische Untereinheit des Troponin (Troponin C

(TnC)). Die dadurch bedingten Konformationsänderungen des TnC, der beiden

anderen Untereinheiten des Troponins (Troponin I, Troponin T) und des Tropomyosin

ermöglichen erst die Interaktion des Aktins mit der Motor-Domäne des Myosins (Stehle

et al. 2009; Lee et al. 2010). In Zusammenhang mit der Freisetzung von ADP und

Phosphat während der AMK-Bildung kippt der Myosin-Kopf im Bereich des Schwenk-

Arms in Richtung M-Linie des Sarkomers. Bindet allerdings wieder ATP an die ATPase

der Motor-Domäne, wird der AMK wieder aufgelöst. Hierdurch wird der Myosin-Kopf

wieder in Richtung der Z-Linie zurückgekippt. Durch wiederholtes Kippen und

„Rückkippen“ des Schwenk-Arms innerhalb der Aktin-Myosin-ATPase-Zyklen

verschieben sich die Aktin-Filamente weiter in Richtung der M-Linie des Sarkomers.

Diese als „Filamentgleiten“ bezeichnete Veränderung ist Ursache für die Verkürzung

des Muskels während der Kontraktion (Huxley 1957; Sweeney und Houdusse 2010).

Die Kontraktion hängt von der Depolarisation des Sarkolemms und der Erhöhung der

sarkoplasmatischen Kalzium-Konzentration ab. Mit der Repolarisation sinkt der Ca2+-


28

Gehalt im Sarkoplasma wieder ab und der Muskel entspannt sich wieder, da die

kalziumabhängige „Aktivierung“ des Aktins unterbrochen und kein AMK mehr gebildet

wird (Stehle et al. 2009; Lee et al. 2010).

Die primäre Aufgabe des Sarkolemms, als Reaktion auf ein Signal der motorischen

Nervenbahnen, ist die Aktivierung des kontraktilen Apparates der Skelettmuskulatur.

Aktionspotentiale (AP) der motorischen Endplatten der Nervenfasern resultieren in der

Freisetzung von Acetylcholin (Ach) aus präsynaptischen Vesikeln, welches an

nikotinerge ACh-Rezeptoren im Sarkolemm bindet und damit ein muskuläres AP

auslöst (Fagerlund und Eriksson 2009). Diese APs verbreiten sich über das Sarkolemm

und über das Transverse-Tubuläre System (TTS) in die Tiefe der Muskelfasern mit

dem Ziel einer uniformen Verteilung der Aktivierung und einer Synchronisation der

Kontraktion der Sarkomere der Muskelfasern (Jurkat-Rott et al. 2006). Dieser Vorgang

wird als Erregungs-Kontraktions-Kopplung bezeichnet (Melzer und Dietze 2001). Das

TTS besteht aus Einstülpungen des Sarkolemms (Tubuli), die innerhalb der

Muskelfasern angeordnet sind und an die Myofibrillen im Bereich der A-/I-Banden-

Übergänge der Sarkomere und insbesondere das SR angrenzen (Jurkat-Rott et al.

2006). Während des APs werden die ACh-Rezeptoren geöffnet und damit der Einstrom

von Natrium und Kalzium ins Sarkoplasma erhöht. Konsequenz des Kationen-

Einstroms in die Zelle ist die Depolarisation des Sarkolemms und der Tubuli-

Membranen von ca. –80 mV (Ruhepotential) auf ca. +25 mV. Die anschließende

Repolarisation und damit Unterbrechung der Erregung ist durch Inaktivierung der

Kanäle (Abbau des ACh durch ACh-Esterasen) und Aktivierung von Kalium- und

besonders Chlorid-Kanälen bedingt (Jurkat-Rott et al. 2006; Fagerlund und Eriksson

2009). Durch die Depolarisation werden spannungsabhängige Kalzium-Kanäle in den

Tubuli aktiviert, die aufgrund der Sensitivität für Arzneimittel-Wirkstoffe aus der Gruppe

der Dihydropyridine (z.B. Hypertonie-Medikament Nifedipin) auch als Dihydropyridin-

Rezeptoren (DHPR) bezeichnet werden. Aufgrund der Interaktion der DHPR mit

speziellen Kalzium-Kanälen in der Membran des SR, den RyR, werden auch diese

aktiviert. Die Aktivierung resultiert in der Freisetzung von Kalzium aus dem SR, wobei

die Kalzium-Freisetzung über den RyR aufgrund der höheren Konzentration des

Kations innerhalb des SR höher als der Einstrom über den DHPR ist. Durch Aktivierung

des RyR, die durch das Alkaloid Ryanodin aktiviert werden, wird retrograd wiederum

die Kalzium-Freisetzung aus dem DHPR stimuliert (Melzer und Dietze 2001). Das

sarkoplasmatische Kalzium beeinflusst innerhalb der Muskelzelle z.B. den Ablauf der


29

Kontraktion im Sarkoplasma und auch den Energiestoffwechsel - besonders in den

Mitochondrien (Gunter et al. 2004; Luo und Rall 2006; Gellerich et al. 2010). DHPR und

RyR werden durch Repolarisation der Membranen wieder inaktiviert. Durch Na+/Ca2+-

Pumpen in den tubulären Membranen und Sarko-/ Endoplasmatische Retikulum Ca2+-

ATPasen (SERCA) in den SR-Membranen wird die erhöhte sarkoplasmatische

Kalzium-Konzentration wieder reduziert (Jurkat-Rott et al. 2006).

2.2 Energiestoffwechsel der Muskelfasern Nicht nur für die ATPase der Motor-Domäne, sondern auch für andere Vorgänge

innerhalb des Muskelgewebes (z.B. Na+/K+-Pumpen zum Aufbau des Membran-

Ruhepotentials, SERCA) benötigen die Zellen Energie. Hauptquelle der Energie ist

ATP, welches bei maximaler Erregung des Muskels sehr schnell zu ADP und Phosphat

hydrolysiert wird. Bestimmte Stoffwechselwege (anaerob, aerob) müssen aktiviert

werden, um eine Depletion der intrazellulären ATP-Reserven (5-6 mM) zu verhindern.

Die anaerobe Energiegewinnung erfolgt zumeist bei schneller und intensiver

Bewegungsaktivität von kurzer Zeitdauer (maximale Kontraktion), wohingegen bei

kontinuierlicher Bewegung (submaximaler Kontraktion) überwiegend die aerobe ATP-

Bildung aktiviert wird, da eine ausreichende Sauerstoffversorgung des Gewebes über

die Blutversorgung gewährleistet ist (Westerblad et al. 2010).

Anaerob erfolgt die Regeneration des muskulären ATP durch Abbau von Glykogen zu

Laktat. Aus dem Glykogen entsteht – katalysiert durch die Glykogen-Phosphorylase

(GP) - Glukose-1-Phosphat (G-1-P), welches in der Glykolyse zu Pyruvat abgebaut

wird. Dabei entstehen pro abgespaltenem G-1-P bei den Reaktionen der

Phosphoglyceratkinase (PGK) und Pyruvatkinase (PK) vier ATP-Moleküle. Während

der Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) katalysierten Reaktionen

entstehen zwei NADH-Moleküle. Da bei der Phosphofruktokinase (PFK)-Reaktion ein

ATP verbraucht wird, beträgt die Netto-Ausbeute aus der Glykolyse nur drei ATP. Bei

der anaeroben Glykolyse wird Pyruvat zu Laktat und H+ reduziert und gleichzeitig

NADH zu NAD+ oxidiert. Diese durch die Laktatdehydrogenase (LDH) katalysierte

Reaktion ist notwendig, damit das Koenzym NAD+ wieder für die Reaktion der GAPDH

regeneriert wird. Ansonsten würde die Glykolyse aufgrund der NADH-Akkumulation

inhibiert werden (Binke 2004; Westerblad et al. 2010). Zur Vermeidung der Schädigung

des Muskelgewebes durch die Laktat bedingte pH-Senkung (Laktatazidose) wird Laktat

über die Blutgefäße zu Leber und Nieren transportiert und dort in der Glukoneogenese


30

zu Glukose resynthetisiert (Bellomo 2002; Robinson 2006). Bei ATP-Mangel erfolgt die

anaerobe Regeneration von ATP auch über den Phosphokreatin (PCr) -Abbau

katalysiert durch das Enzym Kreatinkinase (CK). In der CK-Reaktion entstehen aus

PCr und ADP die Reaktionsprodukte ATP und Kreatin. Wichtig ist, dass die CK mit der

PGK und PK assoziiert ist und damit die Regeneration des PCr bei anaerober

Glykolyse ermöglicht wird (Wallimann et al. 2011). Geringe ATP-Mengen werden auch

durch die Myokinase-Reaktion gebildet, wobei in dieser aus zwei ADP-Molekülen ATP

und AMP entstehen. Alle beschrieben Reaktionen des anaeroben

Energiestoffwechsels laufen im Sarkoplasma ab (Scheffler und Gerrard 2007).

Bei ausreichender Sauerstoffversorgung der Muskelfasern erfolgt die ATP-Synthese

aerob, wobei die Hauptenergiequellen neben Glykogen auch extrazelluläre Glukose

und die Fettsäuren sind. Fettsäuren, z.B. aus Triglyzeriden und Phospolipiden, werden

bei mittleren Bewegungs-Belastungen verstoffwechselt, während die Kohlenhydrate

Glykogen und Glukose sowie PCr generell, aber besonders bei hoher

Bewegungsaktivität, zur aeroben Energiegewinnung der Muskelfasern beitragen. Die

Aufnahme von extrazellulärer Glukose ist insulin-abhängig. Ein weiteres Substrat für

den aeroben Energiestoffwechsel sind die Aminosäuren, die z.B. bei Abmagerung oder

fortschreitender Inaktivität des Muskels (Inaktivitätsatrophie) und dem daraus

resultierenden Muskelprotein-Abbau freigesetzt werden. Normalerweise tragen

Aminosäuren allerdings nur wenig zum Gesamt-Energiestoffwechsel bei und werden

deswegen im Folgenden nicht näher besprochen (Kompare und Rizzo 2008;

Westerblad et al. 2010). Voraussetzung für die aerobe Energiegewinnung ist, dass

bestimmte Substanzen z.B. Ca2+, NADH (aus der GAPDH-Reaktion der Glykolyse),

Pyruvat (aus der Glykolyse), die aktivierte Form der Fettsäuren (Acyl-CoA), ADP und

Phosphat durch spezifische Transport-Systeme der inneren Mitochondrienmembran

(IMM) (Ca2+-Uniporter, Malat-Aspartat-Shuttle, Pyruvat-Transporter, Carnitin/

Acylcarnitin-Translokase, Adenin-Nukleotid-Transporter (ANT), Phosphat-Transporter)

in die mitochondriale Matrix überführt werden (Hildyard und Halestrap 2003; Kompare

und Rizzo 2008, Li et al. 2009; Kawamata et al. 2010; Brand und Nicholls 2011).

Prinzipiell müssen für die aerobe ATP-Synthese die Reduktionsäquivalente NADH + H+

und FADH2 zur Verfügung stehen, da diese in der oxidativen Phosphorylierung

(OxPhos) reoxidiert werden. Die Reduktionsäquivalente werden dabei in der Glykolyse,

dem Citratcyclus oder beim Fettsäure-Abbau (β-Oxidation) gebildet. NADH ist ein nicht

gebundenes Koenzym der GAPDH, des Pyruvat-Dehydrogenase (PDH)-Komplexes


31

sowie der Citratzyklus-Enzyme Isocitrat- (ICDH), α-Ketoglutarat- und Malat-

Dehydrogenase, wobei bei der Verstoffwechselung der Kohlenhydrate alle

beschriebenen Enzyme beteiligt sind. Bei der Energiegewinnung aus Fettsäuren sind

allerdings GAPDH und der PDH-Komplex nicht involviert, da das während der β-

Oxidation entstehende Reaktionsprodukt Acetyl-CoA mit Oxalacetat zu Citrat

kondensiert und dadurch direkt in den Citratzyklus eingeschleust wird. Diese

Kondensation wird durch die Citrat-Synthase (CS) katalysiert. Bei der β-Oxidation

entstehen werden allerdings pro abgespaltenem Acetyl-CoA bei der durch die Hydroxy-

Acyl-CoA-Dehydrogenase katalysierten Oxidation von Hydroxy-Acyl-CoA ein NADH

gebildet (Shulman und Landau 1992; Kompare und Rizzo 2008; Osler und Zierath

2008). Ein weiteres Substrat für die OxPhos ist FADH2, welches im Citratzyklus

während der Oxidation von Succinat zu Fumarat oder bei der β-Oxidation in der Acyl-

CoA-Enoyl-CoA-Reaktion aus FAD entsteht. Erstere Reaktion wird durch die SDH und

letztere durch die Acyl-CoA-Dehdrogenase (Acyl-CoA-DH) katalysiert, wobei in beiden

Enzymen FADH2 kovalent gebunden sind. Die SDH ist das einzige Enzym des

Citratzyklus, welches in die IMM integriert und aufgrund der Identität mit dem Enzym

Succinat-Coenzym Q (CoQ, Ubichinon)-Reduktase (Komplex II) auch an der OxPhos

beteiligt ist. Alle Enzyme der OxPhos sind in die IMM integriert (Gutman 1977,

Maklashina und Cecchini 2010; Rötig 2010). Während der OxPhos wird NADH

zunächst durch die NADH-CoQ-Reduktase (Komplex I) zu NAD+ oxidiert und CoQ zu

Ubihydrochinon (CoQH2) reduziert. Katalysiert durch die CoQ-Cytochrom c-Reduktase

(Komplex III) werden durch „Ein-Elektronen-Übertragung“ vom CoQH2 die Fe3+-Ionen

der Häm-Untereinheit des Cytochroms c zu Fe2+ reduziert. Von den reduzierten

Cytochrom c-Molekülen, die in der Membran beweglich sind, werden vier Elektronen

einzeln auf molekularen Sauerstoff übertragen unter Bildung von H2O und vier

oxidierten Cytochrom c-Molekülen. Dies wird durch die Cytochrom c-Oxidase (Komplex

IV, COX) katalysiert. Die Regeneration der kovalent gebundenen FADH2–Moleküle aus

der SDH-Reaktion erfolgt über den Komplex II und der Acyl-CoA-DH-Reaktion über das

Elektronen-Transfer-Flavoprotein-CoQ-System. Bei beiden Reaktion wird, neben der

FADH2-Oxidation, CoQ zu CoQH2 reduziert, welches dann über die Komplexe III und IV

letztendlich zur Reduktion von O2 zu H2O führt (Hüttemann et al. 2007; Lenaz und

Genova 2009; Rötig 2010; Watmough und Frerman 2010). Die bisher beschriebenen

Vorgänge innerhalb der OxPhos werden als Elektronentransportkette (ETC)

bezeichnet, wobei die während der Redox-Reaktionen freiwerdende Energie mit dem


32

Ausschleusen von H+ über die IMM verbunden ist. Diese Protonen-Translokation

erfolgt normalerweise durch die Komplexe I, III und IV, allerdings bei der FADH2-

Oxidation nur durch die Komplexen III und IV. Pro Elektronenpaar werden beim NADH

10 Elektronen und beim FADH2 6 Protonen ausgeschleust. Durch das Auspumpen der

Protonen wird ein Membranpotential zwischen Matrix und Intermembranspalt der

Mitochondrien aufgebaut. Über die ATP-Synthase (Komplex V) können die

extramitochondrialen Protonen kontrolliert zurückfließen, wobei die dabei freiwerdende

Energie für die ATP-Synthese in der Mitochondrienmatrix verwendet wird. Durch die

Oxidation von NADH werden maximal drei ATP und bezüglich FADH2 maximal zwei

ATP gebildet (Hüttemann et al. 2007; Rötig 2010; Brand und Nicholls 2011). Beim

Abbau von Glykogen entstehen pro abgespaltenem G-1-P in der Glykolyse drei ATP

und im Citratcyclus, katalysiert durch die Succinyl-CoA-Synthetase, 2 ATP (in Form von

2 GTP). Zusammen mit den in beiden Stoffwechselwegen gebildeten 10 NADH + H+

und 2 FADH2, die in der OxPhos bis zu 34 ATP-Moleküle ergeben, ist die maximale

Ausbeute von G-1-P 39 ATP. Da eine Akkumulation des ATP in den Mitochondrien die

OxPhos inhibieren würde, wird dieses über den ANT im Austausch gegen ADP

ausgeschleust (Gizatullina et al. 2005). Der ANT ist mit der mitochondrialen CK

gekoppelt, wodurch aus den Mitochondrien ausgeschleustes ATP mit Kreatin zu PCr

und ADP reagiert. ADP wird wieder über den ANT in die Mitochondrien

zurücktransportiert und PCr steht als indirekte Energiequelle für Kontraktion usw. zur

Verfügung, da durch die Umkehr der zuvor beschriebenen CK-Reaktion ATP sehr

schnell regeneriert wird (Wallimann et al. 2011).

Die Kopplung der ETC mit der ATP-Synthese ist ein wichtiger Punkt bei der aeroben

Energiegewinnung. Das Verhältnis der synthetisierten ATP und der verbrauchten O2-

Moleküle (P/O-Quotient) sollte bei intakten Mitochondrien bei 2,33 liegen. Allerdings

können, zusätzlich zum Protonen-Rückfluss über die ATP-Synthase, H+ auch anders in

die Mitochondrien zurückfließen („Protonenleck“), wodurch das Membranpotential

absinkt und Wärme freigesetzt wird (Rolfe et al. 1999; Marcinek et al. 2004). Gründe für

diese partielle oder komplette „Entkopplung“ der ETC von der ATP-Synthese sind

einerseits pathologisch (z.B. alters- oder diabetesbedingte Schäden der IMM),

andererseits physiologisch (z.B. potentialabhängiger Transport von Ca2+, Proteinen,

H+-Rückfluss über Entkopplungsproteine im braunen Fettgewebe (Zitterfreie

Thermogenese)). Durch die Entkopplung ist es auch möglich, dass bei fehlendem

Energiebedarf der Zellen (z.B. bei trainierten Personen während der Ruhephasen) das


33

trotzdem gebildete mitochondriale Membranpotential abgebaut wird, um

potentialbedingte Schäden der Membran oder Bildung von reaktiven Sauerstoffspezies

(ROS) zu verhindern (Befroy et al. 2008; Brand und Nicholls 2011).

2.3 Besondere Funktionen der Mitochondrien Die Mitochondrien der Muskelfasern sind nicht nur wichtig hinsichtlich des aeroben

Energiestoffwechsels, sondern auch bezüglich der Aufrechterhaltung der zellulären

Kalzium-Homöostase und des oxidativen Stoffwechsels (Gunter et al. 2004; Conley et

al. 2007; Spät et al. 2008; Daiber 2010; Gellerich et al. 2010). Die äußere

Mitochondrien-Membran ist für lipophile Substanzen wie molekularen Sauerstoff (O2),

Acetaldehyd oder kurzkettige Fettsäuren permeabel, wohingegen Ca2+ nur über

spezifische Transportproteine in den Intermembranbereich der Mitochondrien gelangen

können. Diese Proteine werden als spannungsabhängige Anionen-Kanäle bezeichnet

und sind trotz der Bezeichnung auch am Kalzium-Transport beteiligt (Lemasters und

Holmuhamedov 2006). Über die IMM erfolgt der Einstrom (Influx) von Kalzium-Ionen,

abhängig vom Membranpotential, über spezielle Kanäle (Ca2+-Uniporter) und

möglicherweise den mitochondrialen RyR, während der Ausstrom (Efflux) über

H+/Ca2+- und Na+/Ca2+-Austauscher erfolgt. Ein zusätzliches Efflux-System ist eine

über beide Mitochondrienmembranen angeordnete Pore (Permeability Transition Pore

(PTP)), wobei dieser Mechanismus besonders bei Ca2+-Überladung aufgrund des

hohen Konzentrationsgradienten aktiviert wird. Ein Zusammenhang zwischen Faktoren

wie pH oder Konzentration von ROS und dem Ca2+-Efflux über die PTP konnte gezeigt

werden (Spät et al. 2008; Hoppe 2010). Neben diesen In- und Efflux-Systemen spielt

innerhalb der Muskelfasern die teilweise „enge“ Verbindung zwischen SR und

Mitochondrien eine Rolle bezüglich der Aufrechterhaltung der Kalzium-Homöostase

und der Ca2+-abhängigen Regulation der Kontraktion. Zusätzlich beeinflusst das

intramitochondriale Ca2+ den Energiestoffwechsel, indem z.B. die mitochondrialen

Enzyme PDH, ICDH und α-Ketoglutarat- Dehydrogenase oder Komplex IV aktiv

werden (Spät et al. 2008; Gellerich et al. 2010).

In der ETC der Mitochondrien werden unter physiologischen Bedingungen bis zu 5 %

des Sauerstoffs durch Ein-Elektronen-Übertragung zu Superoxid-Anionen (O2-)

reduziert, wobei sich dieser Anteil durch Erkrankungen oder Altern erhöhen kann.

Superoxide werden hauptsächlich am Komplex III und weniger am Komplex I gebildet.

O2- gehört zu den ROS und wird auch bei Reaktionen gebildet, die durch die Xanthin-


34

Oxidase, NADPH-Oxidase oder NO-Synthase katalysiert werden. Da die Superoxid-

Anionen pathologische Veränderungen (z.B. Neurodegeneration, Nekrose) bewirken

können, wird in Zellen als Reaktion auf den oxidativen Stress das Enzym Superoxid-

Dismutase (SOD) aktiviert. Man unterscheidet zwischen der Kupfer-Zink-SOD (SOD1),

die im Sarkoplasma und Zellkern wirkt, und der Mangan-SOD (SOD2), die

ausschließlich in der mitochondrialen Matrix ist. Beide SODs katalysieren die

Disproportionierung von 2 O2- zu O2 und Wasserstoffperoxid (H2O2). H2O2 diffundiert

entweder aus der Matrix, oder reagiert gleich im Sarkoplasma, katalysiert durch das

peroxisomale Enzym Katalase (KAT), zu O2 und H2O. Eine andere Möglichkeit der

„Entgiftung“ ist die Glutathion-Peroxidase (GPx)-Reaktion, in der 2 H2O2-Moleküle zu 2

H2O reduziert werden unter gleichzeitiger Oxidation von reduziertem Glutathion (GSH)

zu oxidiertem Glutathion (GSSG). GSSG wird in der NADPH-abhängigen Reaktion der

Glutathion-Reduktase wieder zu 2 GSH reduziert (Figueiredo et al. 2008; McClung et

al. 2010; Daiber 2010; Berzosa et al. 2011). Bei zu hoher Superoxid-Bildung (z.B. bei

Krankheit) besteht das Risiko, dass Hydroxyl-Radikale gebildet werden, die zu den

gefährlichsten Molekülen innerhalb der ROS zählen. Superoxid-Anionen und Hydroxyl-

Radikale oxidieren z.B. Proteine, Lipide und Nukleinsäuren, schädigen dadurch die

Zellen und führen im Extremfall zum Zelltod (Konno 2005; Figueiredo et al. 2008).

Untersuchungen in Muskeln zeigten, dass die ROS-Produktion und die Aktivitäten der

antioxidativen Enzyme SOD, KAT, GPx und GR bei erhöhter Bewegungsaktivität der

Muskulatur zunehmen (Pimenta et al. 2007; Berzosa et al. 2011) und dass dadurch der

Muskel schneller ermüdet (Reid 2008). Diese beschleunigte Ermüdung kann durch die

Zugabe von antioxidativen Enzymen oder Substanzen (z.B. N-Acetylcystein,

Dithiothreitol) weitestgehend verhindert werden (Reid et al. 1992, Andrade et al. 1998,

2001). Die ROS beeinflussen verschiedene zelluläre Prozesse und reduzieren damit

auch die Kontraktionseigenschaften der Muskelfasern. Wichtige Vorgänge sind der

Kalzium-Influx und –Efflux aus dem SR, die Interaktion der Myofibrillen oder der

mitochondriale Stoffwechsel, wobei unter physiologischen Bedingungen die

Reduzierung der Kalzium-Sensitivität der Myofilamente die größte Bedeutung hat (Reid

2008). Interessanterweise zeigen Untersuchungen von Reid et al. (1992), dass geringe

ROS-Mengen für die optimale Kraftentwicklung bei submaximaler Simulation notwendig

sind. Dies bestätigt die Studie von McClung et al. (2010), die in transgenen Mäusen,

die vermehrt KAT oder SOD bilden, eine reduzierte Kraftentwicklung der Muskulatur

nachweisen konnten. Reid (2008) vermutet, dass die Beeinflussung der myofibrillären


35

Kalzium-Sensitivität durch die ROS die Muskelkontraktion bremst, um die

aktivitätsbedingte ROS-Produktion und deren negativen Einfluss auf die Muskelfasern

zu limitieren (negative Rückkopplung).

2.4 Physiologische und biochemische Unterschiede der Muskelfaser-Typen Die langsam-kontrahierenden STO-Fasern sind bei kontinuierlichen, submaximalen

Belastungen aktiv und haben eine hohe Ausdauerfähigkeit. Im Gegensatz dazu stehen

schnell-kontrahierenden FTG-Fasern, die bei hoher (maximaler) Belastung stimuliert

werden, allerdings auch schnell ermüden. FTO-Fasern stehen bezüglich der

Kontraktionsgeschwindigkeit und Ausdauer zwischen beiden anderen Muskelfaser-

Typen, wobei im Folgenden die Unterschiede zwischen den FTG- und STO-Fasern

dargestellt werden (Choi und Kim 2009; Lefaucheur 2010).

Die beschleunigte Kontraktionsfähigkeit der FTG-Fasern ist durch die bis zu drei Mal

höhere ATPase-Aktivität der Myosin-Motor-Domäne im Vergleich zu den STO-Fasern

bedingt. Die anderen wichtigen ATP-verbrauchenden Proteine der Fasern sind die

SERCA. Die sarkoplamatischen Ca2+-Konzentrationen sind in FTG-Fasern höher und

werden schneller wieder reduziert, da die Anzahl DHPR und SERCA in diesen Fasern

größer ist. Wichtig ist, dass in FTG-Fasern nicht nur mehr MyHC Typ IIb-Proteine,

sondern auch sogenannte „schnelle“ Isoformen von ELC, RLC, TnC oder Tropomyosin

exprimiert werden. Für die Kontraktion und andere zelluläre Prozesse notwendige ATP

wird weitestgehend durch anaeroben (glykolytischen) Glykogen-Abbau unter der

Beteiligung des PCr-Systems regeneriert wird, welches auch die höheren Glykogen-

und PCr-Konzentrationen sowie GP-, LDH- und CK-Aktivitäten in diesen Fasertypen

erklärt. FTG-Muskelfasern bzw. Skelettmuskeln mit hohem FTG-Anteil (z.B. LM, MPS)

zeigen eine reduzierte Blutgefäßversorgung (Vaskularisation) und niedrigere Gehalte

des O2-bindenden Proteins Mb. Letzteres bedingt auch die im Allgemeinen hellere

Farbe der Muskeln. Daneben haben FTG-Fasern haben aufgrund des deutlichen

hypertrophen Wachstums größere Faserdurchmesser/-flächen (Bendall 1975;

Schiaffino und Reggiani 1996; Huber et al. 2007; Choi und Kim 2009; Lefaucheur

2010).

Im Gegensatz zu den Fasern vom FTG-Typ ist die Myosin-ATPase-Aktivität in den

STO-Fasern niedriger, bedingt durch die vermehrte Expression von MyHC Typ I und


36

sogenannten „langsamen“ ELC, RLC, TnC und Tropomyosin. Die ATP-Synthese in

STO-Fasern erfolgt zumeist über den aeroben (oxidativen) Energiestoffwechsels

verbunden z.B. mit erhöhter intrazellulärer Triglycerid- und Phospholipid-Konzentration,

Aufnahme extrazellulärer Glukose sowie Mitochondriendichte bzw. Aktivitäten

mitochondrialer Enzyme (z.B. ICDH, SDH). Letzteres erklärt, warum bei der

histochemischen Charakterisierung dieser Fasertypen die Aktivität des IMM-Enzyms

SDH mit Blaufärbung des Faserquerschnitts verbunden ist. Aufgrund des vermehrten

Sauerstoffbedarfs der STO-Fasern bzw. von Skelettmuskeln mit höheren Anteilen

dieser Fasern (z.B. M. masseter, MIL) sind diese stärker vaskularisiert. Der

intrazelluläre Mb-Gehalt ist dadurch ebenfalls erhöht, wodurch die rotere Farbe dieser

Skelettmuskeln bedingt ist (Bendall 1975; Schiaffino und Reggiani 1996; Mancini und

Hunt 2005; Huber et al. 2007; Choi und Kim 2009; Lefaucheur 2010). Dass STO-

Fasern sensitiver gegenüber Insulin reagieren und mehr Insulin-Rezeptoren im

Sarkolemm exprimieren, erklärt die erhöhte Aufnahme und Verstoffwechselung von

extrazellulärer Glukose. Daneben erhöhen sich z.B. auch die Aktivitäten des

glykolytischen Enzyms Hexokinase, welches nicht am Glykogen-Abbau beteiligt ist, und

die Anzahl von Glukose-Transportern (Lefaucheur et al. 1986; Henriksen et al. 1990;

Kern et al. 1990).

Andere interessante Unterschiede zwischen den STO- und FTG-Fasern sind, dass

schnellere Fasern höhere Anteile geschädigter Mitochondrien (Entkopplung) und einen

niedrigeren P/O-Quotienten zeigen (Mogensen und Sahlin 2005; Conley et al. 2007)

und die mitochondriale ROS-Produktion erhöht ist (Isaeva et al. 2005; Guillot et al.

2008; Murphy et al. 2008). Letzteres ist einerseits durch den höheren Anteil

entkoppelter Mitochondrien, andererseits durch die niedrigere mitochondriale

Respirationsrate in den FTG-Fasern bedingt. Die schnelle Ermüdung der Fasern ist im

reduzierten oxidativen Energiestoffwechsel begründet, allerdings können auch viele

andere Faktoren dies beeinflussen (z.B. Laktatazidose, ROS-Produktion) (Westerblad

et al. 2010).

3. Postmortale Veränderungen im Muskelgewebe und Fleischbildung 3.1. Postmortale Veränderungen und Fleischbildung Nach dem Blutentzug sistiert die Zufuhr von energiereichen Substanzen (z.B.

Kohlenhydrate, Fettsäuren) und Sauerstoff zu den Muskelfasern sowie der Abtransport


37

von Stoffwechselprodukten (z.B. Laktat, H+). Viele Prozesse (z.B. Kontraktion, SERCA)

verbrauchen weiterhin ATP. Allerdings kann aufgrund des Sauerstoffmangels ATP nur

noch über die anaerobe Verstoffwechselung von Glykogen in Verbindung mit dem PCr-

System und der Myokinase-Reaktion regeneriert werden. Die während der anaeroben

Glykolyse gebildeten Reaktionsprodukte Laktat und H+ akkumulieren aufgrund

fehlender Blutzirkulation im Muskelgewebe (Laktatazidose) und senken den pH-Wert

abhängig von der muskulären Glykogen-Konzentration kurz vor der Schlachtung. Beim

Schwein werden End-pH-Werte im LM von 5,6 bis 5,7 (Schwein) nach 6 - 8 h p.m. und

beim Geflügel im MPS von 5,7 - 5,8 nach 2 - 4 h p.m. erreicht (Warriss et al. 1989;

Fernandez et al. 2001; Ali et al. 2005; Duclos et al. 2007; Scheffler und Gerrard 2007;

Huff-Lonergan et al. 2010). Aufgrund des Glykogen-Verbrauchs und der Inhibition der

Glykolyse durch die Laktatazidose reduziert sich die ATP-Synthese, wobei ab einer

Konzentration von ca. 1 µmol/ g Gewebe zu wenige ATP-Moleküle an die Motor-

Domänen der Myosin-Proteine binden und der AMK nicht mehr gelöst wird. Die

Totenstarre (Rigor mortis) tritt ein, beim Schwein 5 - 18 h p.m. und beim Geflügel

2 - 4 h p.m. nach der Schlachtung, wobei die Muskelfasern dabei sowohl im

Längsverlauf aufgrund der Sarkomer-Verkürzung, als auch im Querschnitt aufgrund der

Interaktionen des Costamer-Zytoskeletts schrumpfen (Pietrzak et al. 1997; Sams und

Dzuik 1999; Huff-Lonergan et al. 2010). Der Abbau des ATP resultiert in der Bildung

von ADP und weiteren Produkten wie AMP, IMP und Inosin in den Muskelfasern

(Hancock et al. 2006; Shen et al. 2006, 2007). Der früh-postmortalen Phase, die mit

der Totenstarre endet, folgt die spät-postmortale, die durch proteolytische

Veränderungen, Auflösung der AMK sowie Ausbildung des fleischspezifischen Aromas

durch Bildung von Aminosäuren, Fettsäuren, biogenen Aminen usw. gekennzeichnet

ist und, abhängig von der Spezies, mehrere Tage dauern kann. Allerdings treten

proteolytische Prozesse schon relativ schnell nach dem Tod der Tiere auf. Das

endogene sarkoplasmatische Calpain-System spielt eine wichtige Rolle bei der

proteolytischen Degradation der Muskelproteine z.B. der Sarkomere und des

Zytoskeletts (z.B. Costamer-Proteine). Calpaine sind Ca2+-abhängige Proteasen, wobei

die beiden wichtigsten Isoformen für ihre Aktivität entweder mikromolare (µ-Calpain),

oder millimolare (m-Calpain) Kalzium-Konzentrationen benötigen. Daneben spielen

auch die µ-Calpain-Autolyse und der Inhibitor Calpastatin eine wichtige Rolle

(Koohmaraie et al. 1986; Huff-Lonergan und Lonergan 2005; Huff-Lonergan et al.

2010). Die Degradation der Proteine Troponin T, Nebulin, Titin oder Desmin aber auch


38

die Aktivität des Calpastatin werden als Indikatoren zur Charakterisierung der

postmortalen Proteolyse herangezogen. Interessanterweise ist die Bedeutung der

Degradation von Myosin und Aktin nur sehr gering im Verhältnis zur Bedeutung dieser

myofibrillären Proteine innerhalb der Muskelfasern (Melody et al. 2004; Huff-Lonergan

und Lonergan 2005; Muroya et al. 2006; Huff-Lonergan et al. 2010). Die beschriebenen

postmortalen Vorgänge wirken sich auf die Beschaffenheit des Fleisches aus. Wichtige

Faktoren sind dabei die Farbe, das Wasserbindungsvermögen (WHC) und die Zartheit

des Fleisches, insofern diese auch die sensorischen Eigenschaften und die

Verarbeitungsfähigkeit beeinflussen.

Die Farbe des Fleisches beeinflusst maßgeblich das Kaufverhalten der Konsumenten

und wird hauptsächlich durch die Mb-Gehalte beeinflusst, wobei auch andere Häm-

Proteine wie Hämoglobin oder Cytochrom c eine Rolle spielen können (Mancini und

Hunt 2005). Die muskuläre Mb-Konzentration wird durch die Anteile an FTG- und STO-

Fasern innerhalb des Muskels bestimmt. Wie schon im Kapitel 2.4 gezeigt, erscheinen

Muskel mit hohen Anteilen an STO-Fasern (z.B. M. masseter, MIL) aufgrund des

höheren Mb-Gehalts roter als z.B. der LM oder SM beim Schwein und besonders der

MPS beim Geflügel, die überwiegend bzw. ausschließlich (MPS) aus FTG-Fasern

zusammengesetzt sind und durch blaß-rot sind (Papinaho et al. 1996; Choi und Kim

2009; Lefaucheur 2010). Neben dem absoluten Mb-Gehalt wird die Fleischfarbe auch

durch die Verhältnisse der Redoxformen beeinflusst, wobei sich insbesondere diese

Verhältnisse während der postmortalen Phase verändern. Die Redoxformen im Fleisch

sind oxygeniertes Mb (Oxy-Mb), deoxygeniertes Mb (Deoxy-Mb) und Met-Mb. Bei

hohen O2-Konzentrationen ist O2 an das Fe2+-Ion der Häm-Gruppe des Mb gebunden,

wodurch das helle, kirschrote Oxy-Mb entsteht, wohingegen bei niedrigen O2 vermehrt

Deoxy-Mb nachweisbar ist, welches blass-rot erscheint. Im Met-Mb ist das zentrale

Fe2+ zu Fe3+ oxidiert, wodurch kein Sauerstoff sondern nur Wasser gebunden werden

kann. Met-Mb bedingt eine bräunliche Färbung des Gewebes. Oxidation von Oxy- und

Deoxy-Mb zu Met-Mb werden z.B. durch den pH und/oder den oxidativen Stoffwechsel

z.B. die ROS-Produktion, die O2-Konzentration oder die Fett-Oxidation beeinflusst.

Zelluläre Mechanismen zur Reduktion der Met-Mb-Gehalte sind einerseits die

antioxidativen Enzyme SOD, GPx, GR oder KAT, andererseits das Enzym

Metmyoglobin-Reduktase (MMR). Die MMR reduziert Met-Mb zu Deoxy-Mb unter

gleichzeitiger Oxidation von NADH, welches über die LDH-Reaktion regeneriert wird

(Mancini und Hunt 2005; Kim et al. 2009; Faustman et al. 2010; Rodriguez et al. 2011).


39

Nach der Schlachtung der Tiere wird aufgrund der Deoxygenierung und Oxidation des

Mb das Fleisch, insbesondere bei hohem FTG-Faser-Anteilen, heller (Sörheim et al.

1997; Berri et al. 2001; Fernandez et al. 2001; Petracci und Fletcher 2002; Mancini und

Hunt 2005; Stephens et al. 2006; Holmer et al. 2009; Castro-Giraldez et al. 2010).

Innerhalb der Muskulatur ist Wasser intrazellulär zwischen den Myofibrillen und

zwischen Myofibrillen und Sarkolemm und extrazellulär zwischen den Muskelfasern

und den Primärbündeln lokalisiert. Wasser ist zu einem geringen Anteil an Proteine

gebunden (gebundenes Wasser), während der größte Teil als immobilisiertes Wasser

durch sterische Effekte oder Interaktion mit gebundenem Wasser in den Muskelfasern

vorhanden ist. Freies Wasser ist allerdings im lebenden Muskel kaum feststellbar.

Während der Fleischbildung reduziert sich das WHC, wobei weitestgehend das

immobilisierte Wasser der Zellen freigesetzt wird (Huff-Lonergan und Lonergan 2005).

Die durch die postmortalen Veränderungen bedingte Reduktion des pH-Wertes

bedingt, dass sich der pH-Wert an den isolelektrischen Punkt des Myosins (pI = 5,4)

annähert und damit die Wasserbindung des Proteins reduziert wird. Gleichzeitig

bewirkt dies eine Schrumpfung der myofibrillären Zwischenräume durch Verringerung

der „Abstoßungsreaktion“ der Myosin-Proteine. Daneben wird durch die Totenstarre

und die damit verbundene Sarkomerverkürzung ebenfalls der intramyofibrilläre Raum

verkleinert und Wasser in den extramyofibrillären Bereich verschoben. Bezüglich des

WHC ist auch die durch die pH-Wert-Absenkung bedingte Denaturierung der

Muskelproteine insbesondere von Myosin und Aktin zu berücksichtigen (Fischer 2007;

Scheffler und Gerrard 2007; Huff-Lonergan et al. 2010). Die dargestellte Reduktion der

intramyofibrillären Räume bewirkt durch die Interaktion der Myofibrillen/ Sarkomere mit

dem Sarkolemm über das Zytoskelett die bereits beschriebene Verringerung des

Querschnitts der Muskelfasern und Primärbündel unter gleichzeitiger Vergrößerung der

Extrazellularräume. Über die dabei entstehenden „Drip-Kanäle“ fließt Wasser aus dem

Fleisch aus (Schafer et al. 2002; Bertram et al. 2004; Huff-Lonergan und Lonergan

2005). Die Menge des freigesetzten Wassers (Tropfsaftverlust, TSV) wird neben dem

pH-Wert z.B. auch von der Temperatur und der Sarkomerverkürzung beeinflusst

(Fischer 2007).

Zartheit ist ein wichtiges Fleischbeschaffenheitsparameter insbesondere für den

Verbraucher und entwickelt sich während der postmortalen Reifung des Fleisches.

Letztendlich spielen für die Entwicklung der Fleischzartheit alle Faktoren eine Rolle, die

die Degradation des AMK und anderer Proteine innerhalb (z.B. costamere Proteine)


40

und außerhalb der Muskelfasern oder die Bildung von Proteinaggregaten beeinflussen.

Hierzu zählen z.B. Aufbau der Skelettmuskulatur (Muskelfasern, Bindegewebe, IMF),

Integrität der Muskelfasern, pH-Reduktion, Sarkomerverkürzung oder Aktivität der

endogenen Proteasen (z.B. µ-Calpain) bzw. deren Inhibitoren (Calpastatin). Interessant

sind dabei auch oxidative Veränderungen in den Muskelfasern, die die Calpain

abhängige Protein-Degradation inhibieren oder die Bildung von Proteinaggregaten

stimulieren (Huff-Lonergan et al. 2010).

3.2 Analyse der Fleischbeschaffenheit und Fleischbeschaffenheits-veränderungen

Zur Bestimmung der Fleischbeschaffenheit und damit zusammenhängender

Veränderungen/ Probleme sind in verschiedenen Publikationen Messmethoden/-

parameter beschrieben worden, die zumeist ohne großen analytischen Aufwand

bestimmt werden können und im Folgenden beispielhaft dargestellt werden. Die

Bestimmung des pH-Werts 45 min post mortem (p.m.) (pH45’, Schwein) bzw. 15 p.m.

(pH15’, Geflügel)) wird durchgeführt, um beschleunigte pH-Wert-Reduktionen zu

erkennen. Mit der Bestimmung des pH-Wertes 24 h p.m. (Schwein, Geflügel) sollen

Unterschiede des End-pH-Wertes (pH24h) analysiert werden (Karlsson und Rosenvold

2002; Berri et al. 2007; Scheffler und Gerrard 2007). Die Leitfähigkeit (LF) und

elektrische Impedanz wird 24 h p.m. bestimmt. Das Prinzip der LF-Bestimmung ist,

dass mit dem Tropfsaft auch Ionen austreten, die eine erhöhten Stromfluss bedingen

(Lee et al. 2000). Bei der Impedanz-Methode wird ausgenutzt, dass Stromflüsse durch

den Widerstand der Membran sowie der Intra- und Extrazellularflüssigkeit beeinflusst

werden, so dass über diese Messung z.B. Störungen der Membranintegrität und

dadurch bedingte Flüssigkeits- und Ionenverluste dargestellt werden (Sielaff und Hofft

1979; Bertram et al. 2004). Eine wichtige Methode zur Darstellung von Veränderungen

des WHC ist die Bestimmung des TSV mit der Bag- oder Container-Methode, bei der

Fleisch in eine Tüte oder einen Container eingehängt wird und der Flüssigkeitsverlust

im Zeitraum zwischen 24 h p.m. und 48 h bzw. 72 p.m. analysiert wird, ohne dabei

physikalische Maßnahmen (z.B. Druck, Hitze) auszuüben (Bertram et al. 2004). Eine

Alternative zur Bag- bzw. Container-Methode ist die EZ-Drip loss-Methode, die nach

dem gleichen Prinzip allerdings mit weniger Probenmaterial funktioniert (Otto et al.

2004). Andere Methoden zur WHC-Bestimmung sind die Filterpapierpressmethode


41

(Zamorano und Gambaruto 1997), bei der der Flüssigkeitsverlust nach mechanischem

Drucks bestimmt wird, oder die Analyse des Koch- oder Grillverlustes. Bei den letzten

Methoden wird Fleisch entweder im Wasserbad in einer Plastiktüte gekocht, oder z.B.

auf einem Kontaktgrill gegrillt, wobei eine Kerntemperatur von mindestens 75°C

erreicht werden muss. Die ausgetretene Wassermenge wird durch Rückwaage ermittelt

(Honikel 1998; Grashorn und Bessei 2004). Als Methode zur Ermittlung der

Zartheit/Zähigkeit wird eine Stanzprobe des gekochten oder gegrillten Fleisches mit

einem Warner-Bratzler-Scherblatt quer zum Faserverlauf geschert und die maximale

Scherkraft zur Durchtrennung der Probe ermittelt. Höhere Messwerte sind mit Zähigkeit

des Fleisches korreliert (Van Oeckel et al. 1999, Bratcher et al. 2005; Wheeler et al.

2007). Für die Farbanalyse werden Colorimeter oder Spektrophotometer verwendet,

wobei diese Geräte verschiedene Optionen gemäß den Vorgaben des CIE (Comission

Internationale de l'Èclairage) anbieten. Hierbei wird der gesamte Bereich der Farben,

die das menschliche Auge wahrnehmen kann, berücksichtigt. Geräteoptionen sind z.B.

die Lichtart (z.B. C, D65), der Farbraum (z.B. XYZ, L*a*b*, Hunter Lab), das Sichtfeld

des Beobachters (z.B. 2°, 10°) oder die Größe der Messöffnung (Mancini und Hunt

2005). Diese Optionen sollten in Veröffentlichungen immer angegeben werden, da

diese die Messwerte beeinflussen können (Brewer et al. 2001). Häufig wird das L*a*b*-

System angewendet, wobei L* der Helligkeits-, a* der Rot- und b* der Gelbwert ist. Vor

der Farbmessung soll die frische Anschnittsfläche des Fleisches 15 - 30 min an der Luft

liegen bleiben (Blooming), da dadurch die Oxygenierung des Deoxy-Mb induziert wird

(Warriss et al. 2006). Brewer et al. (2001) zeigten allerdings, dass dieses Blooming

nicht die L*-Werte beeinflusst.

Die beschriebenen Parameter sollen Veränderungen der Fleischbeschaffenheit z.B.

bezüglich der Farbe, des WHC oder der Zartheit darstellen. Im Folgenden werden

Veränderungen der Fleischbeschaffenheit dargestellt.

Eine wichtige Fleischbeschaffenheitsveränderung beim Schwein ist blasses, weiches

und wässriges (PSE)-Fleisch, welches neben einem niedrigen pH45‘, erhöhte TSV- und

LF-Werte und höhere L*-Werte zeigt. Daneben ist die Fleischtemperatur häufig erhöht

(Klont und Lambooy 1995; Lee et al. 2000; Van Oeckel und Warnants 2003; Fischer

2007; Di Luca et al. 2011). PSE-Fleisch kann bei allen geschlachteten Schweinen z.B.

nach akutem Stress auftreten (Leheska et al. 2002; Hambrecht et al. 2005; Young et al.

2009; Di Luca et al. 2011), ist allerdings gehäuft bei Fleisch von NP-und PP-Schweinen

nachzuweisen, wobei bei PP-Schweinen diese Veränderung deutlich ausgeprägter und


42

häufiger als bei den heterozygoten Merkmalsträgern (NP) ist (De Smet et al. 1996;

Monin et al. 1999; Depreux et al. 2002; Fernandez et al. 2002; Guardia et al. 2005).

Ursache der veränderten Fleischbeschaffenheit bei diesen Genotypen ist die Mutation

des RyR1-Gens, die mit einem Aminosäure-Austausch im RyR-Protein verbunden ist.

Die Konsequenz ist, dass der Ca2+-Freisetzungskanal bei den betroffenen Tieren im

Zusammenhang mit der Erregungs-Kontraktions-Kopplung länger geöffnet bleibt (Fujii

et al. 1991). Die erhöhte sarkoplasmatische Kalzium-Konzentration stimuliert den

Metabolismus und die Kontraktion. Im lebenden Tier wird der kontinuierlich erhöhte

Ca2+-Ausstrom über den „leckenden“ RyR von der SERCA und den Na+/Ca2+-Pumpen

der tubulären Membranen kompensiert. Es wird vermutet, dass die besseren

Schlachtausbeuten, höheren Teilstückgewichte und Muskelfleischanteile der Genetiken

mit der RyR-Mutation (Monin et al. 1981; Leach et al. 1996) durch die kontinuierlich

erhöhte sarkoplasmatische Ca2+-Konzentration bedingt ist. Die vermehrten

Spontankontraktionen und insbesondere der erhöhte Energieverbrauch reduziert

einerseits die IMF-Gehalte und bedingt eine belastungsinduzierte

Muskelfaserhypertrophie (MacLennan und Phillips 1992). Letzteres konnte z.B. von

Fiedler et al. (1999) oder Fazarinc et al. (2002) gezeigt werden, allerdings konnte ein

Einfluss auf den IMF zumeist nicht nachgewiesen werden (siehe Kapitel 1.1, Einfluss

des Genotyps/ der Genetik). Der beschriebene positive Einfluss der RyR-Mutation auf

die Mastleistung der Tiere (z.B. Schlachtausbeute) wird allerdings negiert durch die

erhöhte Stressempfindlichkeit der Schweine. Deswegen wird für das Krankheitsbild

auch der Begriff „Porzines Stresssyndrom“ verwendet. Unter unphysiologischen

Bedingungen (z.B. Stress, Krankheit) vor oder während der Schlachtung (Transport,

Entladen, Wartestall) dekompensiert das labile Gleichgewicht von Kalzium-Ausstrom

und Rücktransport sehr schnell. Die erhöhte sarkoplasmatische Ca2+-Konzentration

stimuliert die Kontraktion und dadurch den Energiestoffwechsel mit der Konsequenz,

dass im Muskel vermehrt ATP und PCr verbraucht, Glykogen abgebaut werden und die

Temperatur des Muskels ansteigt (Maligne Hyperthermie). Da z.B. im LM oder SM der

Anteil der FTG-Muskelfasern hoch ist (Gil et al. 2008) und diese Fasertypen aufgrund

des reduzierten aeroben Stoffwechsels und der reduzierten Vaskularisation sehr

schnell hypoxisch werden (Lefaucheuer 2010), erfolgt die ATP-Synthese sehr schnell

anaerob. Die dadurch bedingte Laktatazidose senkt den pH-Wert des Muskelgewebes.

Ist das Schwein nicht in der Lage diese Säuerung zu reduzieren (z.B. durch Laktat-

Transport zur Leber) besteht beim lebenden Tier die Gefahr der Ausbildung einer


43

Rückenmuskelnekrose (Wendt et al. 2000). Tritt der Stress kurz vor der Schlachtung

auf, ist diese Kompensation der Laktatazidose nicht mehr gewährleistet, so dass zum

Zeitpunkt des Entblutens bzw. während der weiteren Schlachtabläufe eine pH-

Reduktion nachweisbar sein kann. Wichtig ist, dass bei den Genetiken mit der Ryr-

Mutation bzw. anderen Schweinen, die PSE-Fleisch entwickeln, durch die

stressbedingte Stimulierung des Metabolismus die pH-Reduktion beschleunigt ist, so

dass bereits 45 min p.m. pH-Werte unter 5,8 bestimmt werden können. Dadurch

werden die bereits beschriebenen postmortalen Veränderungen (Fleischbildung)

beschleunigt, wobei die erhöhte Fleischtemperatur diesen Effekt noch verstärkt. Das

WHC sinkt z.B., weil die Proteine schneller denaturieren und die intramyofibrillären

Räume durch die schnellere Rigorentwicklung und das beschleunigte Erreichen des

Myosin-pI schrumpfen. Daneben inhibiert die Laktatzidose auch die Proteolyse z.B. der

costameren Proteine mit der Konsequenz, dass mit der Schrumpfung der Sarkomere

und der intramyofibrillären Räume sich auch die Faserquerschnitte verkleinern.

Dadurch diffundieren Flüssigkeit und Ionen in den Extrazellularraum und über die „Drip-

Kanäle“ aus dem Muskel. Letzteres hat Einfluss auf die LF- und Impedanz-Werte. Die

muskuläre Struktur wird lockerer und bedingt die weichere Struktur. Es wird vermutet,

dass die blasse Farbe durch die verstärkte Reflexion der Myofibrillen im

Zusammenhang mit der Laktatazidose bedingt ist (Swatland 2003; Huff-Lonergan und

Lonergan 2005; Scheffler und Gerrard 2007).

Eine vergleichbare Veränderung der Fleischbeschaffenheit wurde auch beim Geflügel

nachgewiesen und wird als PSE-ähnliches Geflügelfleisch bezeichnet. PSE-ähnliches

Fleisch entsteht durch beschleunigte Glykolyse und pH-Reduktion bei hoher

Fleischtemperatur. Hierdurch werden, ähnlich dem Schwein, die postmortalen

Veränderungen beschleunigt (Pietrzak et al. 1997; Owens et al. 2000; van Laack et al.

2000; Hahn et al. 2001). Das Fleisch hat hohe L*- und TSV-Werte, allerdings ist im

Gegensatz zum Schweinefleisch der pH24h deutlicher mit den beschriebenen

Veränderungen korreliert als der früh-postmortale pH-Wert, d.h. PSE im Geflügel wird

offensichtlich weniger durch die beschleunigte pH-Reduktion, sondern eher durch das

Ausmaß der Laktatazidose beeinflusst (Fraqueza et al. 2006; Berri et al. 2007; Petracci

et al. 2009; Eadmusik et al. 2011). Als Ursache für die Entwicklung von PSE-ähnlichem

Fleisch wird die Selektion auf schnelles Muskelwachstum verbunden mit Hypertrophie

der FTG-Fasern des MPS und den dadurch bedingten metabolischen Imbalanzen

vermutet (Petracci et al. 2009). Allerdings zeigen verschiedene Untersuchungen z.B.


44

mit schnell- und langsam-wachsenden Geflügelgenetiken uneinheitliche Ergebnisse

der Fleischbeschaffenheitsmerkmale in Abhängigkeit von der Wachstumsintensität der

Vögel (Fernandez et al. 2001; Debut et al. 2003; Updike et al. 2005; Berri et al. 2007;

Duclos et al. 2007). Untersuchungen von Chiang et al. (2004) und Strasburg und

Chiang (2009) bei Puten lassen einen Einfluss des RyR auf die Entwicklung von PSE-

ähnlichem Fleisch vermuten. Ziober et al. (2010) konnten ebenfalls einen

Zusammenhang zwischen der Entwicklung von PSE-ähnlichem Broilerfleisch und der

RyR-Expression darstellen. Es sind allerdings noch weitere Studien notwendig.

Neben PSE-Fleisch beim Schwein bzw. PSE-ähnlichem Geflügelfleisch ist mitunter

auch dunkles, festes und trockenes (DFD)-Fleisch nachzuweisen, welches durch hohe

pH24h-, sowie niedrige TSV-, LF- und L*-Werte gekennzeichnet ist (Lee et al. 2000;

Nam et al. 2001; Zhang und Barbut 2005; Fischer 2007; Scheffler und Gerrard 2007; Di

Luca et al. 2011). Aufgrund des hohen pH-Wertes sind die Wachstumsbedingungen für

Mikroorganismen besser und damit ist das Fleisch kürzer haltbar (Fraqueza et al. 2008;

Holmer et al. 2009). Die Entwicklung von DFD-Fleisch ist mit unphysiologischen

Bedingungen (z.B. chronischer Stress, Erschöpfung) vor der Schlachtung z.B. während

des Transports der Tiere assoziiert. Hierdurch werden die Glykogen-Reserven bereits

abgebaut, wodurch die normale pH-Reduktion nur noch unvollständig abläuft (Santos

et al. 1994; O`Neill et al. 2003; Guardia et al. 2005). Die durch den hohen End-pH-Wert

bedingten Veränderungen während der Fleischbildung, z.B. reduzierte Denaturierung

der Proteine oder Schrumpfung der intramyofibrillären Räume, bedingen die

dargestellten Abweichungen der Fleischbeschaffenheitsparameter (Chan et al. 2011).

Eine weitere Fleischbeschaffenheitsveränderung beim Schwein ist „acid meat“,

welches durch einen niedrigeren pH24h, und höhere L*- und TSV-Werte gekennzeichnet

ist (Hamilton et al. 2000; Meadus und MacInnis 2000; Moeller et al. 2003). Die

Veränderung kommt bei Hampshire-Genotypen und deren Kreuzungsprodukten vor

und wird deswegen auch als Hampshire-Effekt/-Faktor bezeichnet (Scheffler und

Gerrard 2007). Ursache ist eine dominante Mutation im PRKAG3-Gen des porzinen

Chromosoms 15, welche mit einem Aminosäure-Austausch verbunden ist. Das Gen

kodiert für die regulatorische γ-Untereinheit der AMP aktivierten Proteinkinase (Milan et

al. 2000). Das Gen wird auch als Rendement Napole (RN)-Gen bezeichnet, da mit der

Mutation eine schlechtere Ausbeute (frz.: Rendememt) bei der Herstellung von

Kochschinken (frz.: Napole) verbunden ist. Die Schweine zeigen eine erhöhte

muskuläre Glykogen-Konzentration, die die niedrigen pH-Werte bedingt (Meadus und


45

MacInnis 2000). Le Roy et al. (2000), Meadus und MacInnis (2000) und Moeller et al.

(2003) fanden ein erhöhtes glykolytisches Potential in der Muskulatur bei RN-/rn+-

Schweinen. Das glykolytisches Potential wird nach Monin und Sellier (1985) aus den

Konzentrationen von Glykogen, Glukose, Glukose-6-Phosphat und Laktat berechnet

und beinhaltet alle Substanzen, die in Laktat umgewandelt werden. Grundsätzlich

haben die homozygot positiven Schweine (RN-/RN-) höhere glykolytische Potentiale als

die heterozygoten Merkmalsträger (RN-/rn+) (Le Roy et al. 2000).

C. Eigene Publikationen

46

Publikation 1:

Werner C., R. Natter, K. Schellander, M. Wicke (2010):

Mitochondrial respiratory activity in porcine longissimus muscle fibers of different pig

genetics in relation to their meat quality. Meat Science, 85, 127-133

Idee und Konzeption: Werner, Wicke, Schellander

Experimentelle Umsetzung: Natter, Werner

Auswerten der Ergebnisse: Werner, Natter, Wicke

Verfassen des Manuskripts: Werner, Wicke

Abstract

The pig genetics of Duroc, Pietrain (MHS homozygote negative, PiNN), Pietrain (MHS

homozygote positive, PiPP) and a F2-Duroc-Pietrain cross-breed were analyzed. The

animals had comparable (P > 0.05) carcass weights, but the PiPP pigs had higher

carcass yield and lean meat values (P < 0.05). Considering the meat quality

characteristics, the PiPP showed a faster pH drop and higher electrical conductivity,

drip loss, shear force as well as lightness and redness values (P < 0.05). The PiPP

animals had less slow-twitch-oxidative (STO) and more fast-twitch-glycolytic (FTG)

muscle fibers, whereas the results of the Duroc animals were converse (P < 0.05). The

STO and FTG fibers of the PiPP animals were larger than those of the other genetics

(P < 0.05). The analysis of the mitochondrial respiratory activity (MRA) using

permeabilized longissimus muscle fibers resulted in no differences between the pig

genetics before and immediately after slaughter. During chilling the MRA decreased in

all pigs but to a higher extent in the PiPP pigs (P < 0.05).

Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0309174009003969


47

Publikation 2:

Werner C., R. Natter, K. Schellander, M. Wicke (2010):

Changes of the activities of glycolytic enzymes before and slaughter of pigs and the

relation to the stress susceptibility of the animals. Züchtungskunde, 82, 316-324

Idee und Konzeption: Werner, Wicke, Schellander


Auswerten der Ergebnisse: Werner

Verfassen des Manuskripts: Werner

Abstract

In the present investigation slaughter and meat quality characteristics as well as the

activities of the glycogen-phosphorylase (GP), phosphofructokinase (PFK) and lactate

dehydrogenase (LDH) - determined at different times before (24 h a.m.) and after (1

min p.m., 40 min p.m., 24 h p.m.) slaughter - of each 32 pigs of the genetics Pietrain

with (PiPP) and without mutation (PiNN) in the gene of the ryanodine receptor (RyR)

were investigated. In both experimental groups half of the animals were female. The

PiPP pigs had significantly higher slaughter yields and meat percentages and

significantly lower pH factors as well as higher electrical conductivity values and drip

losses. Beside this the meat of these pigs was brighter (L *). The GP activities increase

1 min p.m. significantly then dropping with the following measurement 40 min p.m.

again on the level determined 24 h a.m. The activities of the PFK also increase shortly

after slaughter (1 min p.m.), but remained at high level (40 min p.m.) before the activity

dropped again 12 h p.m. An increase of the LDH activities could be determined 40 min

p.m., while at all other determination times the values were comparable. Differences

between the genetics existed concerning the higher GP activities 1 min p.m. and the

lower PFK activities 1 min and 40 min p.m. in the meat of the PiPP pigs. The

investigation shows that the examined enzymes are involved in the meat development,

whereas only the GP seems to influence the altered meat quality of the PiPP pigs. Volltext: http://www.zuechtungskunde.de/Veraenderungen-der-Aktivitaeten-glykolytischer-Enzyme-vor-und-nach-der-Schlachtung-von-Schweinen-und-die-Bezi,QUlEPTE2NDQwMzImTUlEPTY5MTU1JkFST09UPTgxMjAyJlRFTVBfTUFJTj1TY2llbnRpZmljc19Qb3J0cmFpdC5odG0.html?UID=5583951BB8DD4235DA3D0E1DEAB918210224CFACF17C785F


48

Publikation 3:

Werner C., R. Natter, M. Wicke (2010):

Changes of the activities of glycolytic and oxidative enzymes before and after slaughter

in the longissimus muscle of Pietrain and Duroc pigs and a Duroc-Pietrain-crossbreed

in relation to their muscle structure and meat quality. Journal of Animal Science, 88,

4016-4025

Idee und Konzeption: Werner, Wicke


Auswerten der Ergebnisse: Werner, Wicke


Abstract After slaughter of pigs, the pH of the meat decreases due to lactate accumulation within

the tissue. In addition to calcium homeostasis, energy metabolism plays a key role

during the muscle-to-meat transition, and it is interesting to know how specific enzymes

of the glycolytic and oxidative pathways change during this process, especially in

relation to the antemortem situation, and if there is an impact of these alterations on the

meat quality characteristics. Therefore, in the present study samples of the LM from the

pig genetic groups Pietrain (Pi), Duroc (Du), and a Du × Pi crossbreed population

(DuPi) were collected 24 h before as well as 1 min, 40 min, and 12 h after slaughter,

and the activities of the glycogen phosphorylase (GP), phosphofructokinase (PFK),

lactate dehydrogenase (LDH), citrate synthase (CS), NADH-ubiquinone oxidoreductase

(complex I), and cytochrome oxidase were analyzed. Additional investigations include

carcass and meat quality characteristics as well as the microstructure of the LM. The Pi

breed had greater (P < 0.05) carcass yield and lean meat values, but no differences

(P > 0.05) of the meat quality traits could be determined between the investigated pig

breeds. The Pi pigs exhibited a greater (P < 0.05) percentage of fast-twitch glycolytic

and had smaller amounts (P < 0.05) of slow-twitch-oxidative fibers in comparison with

the Du pigs. The enzyme activities of the GP, PFK, and complex I increased (P < 0.05)

immediately after slaughter (1 min postmortem) of the pigs and the activity of the LDH

within 40 min postmortem. After 12 h, the GP, PFK, LDH, and complex I activities

decreased to the amount of the preslaughter sample. No differences could be found

with regard to the enzyme activities of the CS and cytochrome oxidase at all


49

determination times. Considering the enzyme activities within the different breeds, the

Pi pigs exhibited greater (P < 0.05) GP and PFK and the Du animals exhibited greater

(P < 0.05) CS and complex I activities. The study indicates that the glycolytic enzymes

GP, PFK, and LDH as well as the complex I influence the muscle-to-meat transition

process after slaughter of the animals without an impact on the muscle quality. The

activities of the GP, PFK, CS, and complex I reflect the differences of the muscle fiber

composition between the Pi and Du pigs.

Volltext: http://journalofanimalscience.org/content/88/12/4016.abstract


50

Publikation 4:

Krischek C., R. Natter, R. Wigger, M. Wicke (2011):

Adenine nucleotide concentrations and glycolytic enzyme activities in longissimus

muscle samples of different pig genetics collected before and after slaughter.

Meat Science, 89, 217-220

Idee und Konzeption: Krischek, Wicke

Experimentelle Umsetzung: Wigger, Natter, Krischek

Auswerten der Ergebnisse: Krischek

Verfassen des Manuskripts: Krischek

Abstract Longissimus muscle samples from the pig genotypes Duroc (Du), Pietrain (MHS

homozygote negative (PiNN), positive (PiPP)) and a Duroc-Pietrain crossbreed (DuPi)

were analyzed. The PiPP samples showed a faster pH drop and higher electrical

conductivity, drip loss and lightness values. Before slaughter the concentrations of the

adenine nucleotides were comparable between the genotypes, but 40 min after

slaughter (p.m.) the ATP concentrations decreased and IMP increased, to a higher

extent in the PiPP pigs. The nucleotide values of the 12 h p.m. samples were again

comparable. Activities of glycogen phosporylase (GP), phosphofructokinase (PFK) and

lactate dehydrogenase (LDH) were nearly similar before slaughter. Forty minutes after

slaughter the LDH activities increased in all pigs and the PFK activities in all genotypes

but not in the PiPP. GP results were rather inconsistent indicating an earlier activation

of this enzyme. The study showed that the reduced meat quality in the PiPP pigs is

accompanied with rapid ATP degradation and accelerated enzyme activation.

Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0309174011001586


51

Publikation 5:

Werner C., J. Riegel, M. Wicke (2008):

Slaughter Performance of Four Different Turkey Strains with Special Focus on the

Muscle Fiber Structure and the Meat Quality of the Breast Muscle. Poultry Science, 87,

1849-1859

Idee und Konzeption: Wicke, Riegel, Werner

Experimentelle Umsetzung: Riegel, Werner

Auswerten der Ergebnisse: Werner


Abstract The increase in human consumption of turkey meat and the shift in the poultry market

from whole birds to further processed meat products increases the visibility of meat

alterations (e.g., heterogenic color, drip loss, petechial hemorrhages) at retail. Changes

in poultry meat quality have been related to the intensive growth of the current turkey

strains. Considering this, the main objective of this investigation was to evaluate the

meat quality and muscle structure of commercially available turkey strains with different

growth properties but similar breast yields. Toms (n = 120) of 4 different turkey strains

(British United Turkeys Big 6, Kelly Broad-Breasted Bronze, Kelly Wrolstad, Kelly Super

Mini; n = 30 per strain) were reared in an experimental barn under similar

environmental and feeding conditions and were slaughtered at 22 wk of age in a

commercial slaughterhouse. The strains Big 6 and Broad-Breasted Bronze belong to

the fast-growing (FG) turkey strain and the other 2 to the slow-growing (SG) turkey

strain. The carcass weights, as estimated by video imaging, differed significantly

(P < 0.05) between the SG and FG groups. The breast yields (percentage of carcass

weight) of the investigated strains were similar. Except for the significantly (P < 0.05)

greater protein concentration in the musculus pectoralis superficialis of the SG birds,

the musculus pectoralis superficialis had nearly similar fat and ash contents. Plasma

lactate concentrations were similar in the investigated turkey strains but the creatine

kinase activities were greater in the FG turkeys at the time of slaughter. Determination

of the different meat quality parameters [pH, electrical conductivity, color (L*a*b*), drip

loss, shear force] did not result in clear differences between the SG and FG turkey

strains. There were larger muscle fibers in the FG in comparison with the SG strains,


52

but no differences could be determined in the capillary density and incidence of

degenerated or giant fibers, except for a higher rate in the Wrolstad strain. The present

results are contradictory to the opinion that turkeys with faster growth have worse meat

quality.

Volltext: http://ps.fass.org/content/87/9/1849.abstract


53

Publikation 6:

Werner C., S. Janisch, U. Kümbet, M. Wicke (2009):

Comparative study of the quality of broiler and turkey meat. British Poultry Science, 50,

318-324


Experimentelle Umsetzung: Janisch, Werner, Kümbet

Auswerten der Ergebnisse: Werner, Janisch

Verfassen des Manuskripts: Werner, Janisch

Abstract

1. An experiment was conducted to compare different meat quality parameters, especially colour development, in the breast muscle of turkeys and broilers. 2. A total of 160 broilers (Ross 308) with a mean age of 32 d and 120 turkeys (BUT Big 6) with a mean age of 147 d were slaughtered at 4 (broilers) or three (turkeys) dates at two commercial abattoirs and the slaughter characteristics (slaughter and breast weight, breast yield) were determined. 3. The Musculus pectoralis superficialis (MPS) was collected and different meat quality parameters (pH, electrical conductivity (EC), colour (L * a * b*), grill loss, shear force) were analysed 24 h after slaughter; the colour development during cold storage of the MPS was also analysed. 4. The turkeys had greater carcase and breast weights as well as breast yields. The pH was significantly lower and the EC as well as the grill loss significantly higher in the MPS of the turkey, whereas the shear force values were comparable. 5. Considering the colour of the breast muscle the broiler MPS had significantly higher L* and b* but lower a* values. During cold storage the L* and b* values of the MPS increase in both investigated poultry species, whereas a* increased in the turkey but decreased in the broiler birds. The L* and b* of the broiler and turkey MPS thereby increased in parallel. 6. From the results of this and previously published studies that investigated only broilers or turkeys it can be concluded that chemical (or biochemical) differences between these poultry species exist that specifically influence the muscle-to-meat transition process after slaughter. Volltext: http://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/00071660902806939#.Udf29zuSJ-M


54

Publikation 7:

Werner C., C. Wecke, F. Liebert, M. Wicke (2010):

Increasing the incubation temperature between embryonic day 7 and 10 has no

influence on the growth and slaughter characteristics as well as meat quality of broilers.

Animal, 4, 810-816


Experimentelle Umsetzung: Werner, Wecke

Auswerten der Ergebnisse: Werner, Wecke


Abstract Avian embryogenesis can be manipulated by alteration of the temperature during

incubation of the brooding egg. Investigations in turkeys showed that a higher

temperature during early embryogenesis positively affects the myogenesis

accompanied with a higher muscle fibre number (MFN). The aim of this study was to

transfer this result to broiler and to investigate if an alteration of the temperature also

affects the meat quality after slaughter of the birds. Therefore brooding eggs of the

Cobb 500 broiler genetic were either incubated at 37.5°C during the whole incubation

period (at normal temperature (NT)), or at 38.5°C during embryonic day (ED) 7 to 10 (at

high temperature (HT)). After hatch the chicks were sexed and reared up to an age of

36 days in an experimental stable. Growth and feed conversion properties were

determined during this period. After slaughter different meat quality characteristics as

well as the muscle microstructure were analysed. The hatch rate and chick weight did

not differ between the broiler of the NT and HT group. After 36 days the final body

weights and the cumulative feed conversion rates were not different in the NT and HT

groups. No differing results were obtained with regard to the slaughter, breast and leg

weights of the NT and HT animals. Considering the gender of the animals no

differences in the slaughter characteristics could be determined although the carcass

and breast weights of the HT cocks were tendentially higher. The muscle fibre areas

and MFNs in the breast muscles of the NT and HT cocks did not differ significantly and

were in the range of the HT hens. Only the NT hens had significantly larger muscle

fibres and less MFN than the other animals. With regard to the meat quality

characteristics no clear differences of the pH, electrical conductivity (EC) and colour (


55

L*a*b*) values were found. The L*a*b* values in the investigated breast muscles of all

broilers usually increased during ageing. The increase of the incubation temperature

had no impact on the hatch, growth, slaughter and meat quality characteristics of the

broiler except for the tendentially higher carcass and breast weights of the HT cocks.

However, the decrease of the fibre areas in the HT hens is an interesting effect of using

a higher incubation temperature, which needs to be considered when implicating

further investigations.

Volltext: http://journals.cambridge.org/action/displayAbstract?fromPage=online&aid=7466632&f

ulltextType=RA&fileId=S1751731109991698


56

Publikation 8:

Werner C., S. Janisch, M. Wicke (2011):

Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in broiler meat in relation

to age and gender of the animals. Animal, 5, 813-820


Experimentelle Umsetzung: Janisch, Werner

Auswerten der Ergebnisse: Werner, Janisch


Abstract Colour is an important quality parameter of broiler meat influencing the consumer

buying behaviour. The alterations of the colour after slaughter are related to the

oxidative status of the tissue. This in turn is influenced by an interaction between the

mitochondria and the antioxidative enzymes. In this study, breast muscles were

collected from hens and cocks of a commercial line slaughtered at the ages of 28 and

41 day. Analysis of the activities of superoxide dismutase (SOD), glutathione

peroxidase (GPx) and glutathione reductase (GR) was performed with samples

obtained 20 min and 48 h after slaughter (post mortem, p.m.), whereas the

mitochondrial respiratory activity was analysed in permeabilised breast muscle fibres

collected 20 min p.m. The carcass characteristics of breast muscle and leg weight as

well as breast yield were significantly higher, and the leg yields lower, in the 41-day-old

broiler. The 28-day-old hens and cocks had comparable carcass characteristics

(P>0.05), whereas 41-day-old cocks had significantly higher carcass, breast and leg

weight in comparison to the hens. The pH20 min p.m. and the L*48 h p.m. were significantly

higher, and the a* and b* values of the 20 min and 48 h p.m. samples as well as the

drip loss were significantly lower in the 41-day-old broiler. Mitochondrial respiratory

rates were comparable (P>0.05) between the 28- and 41-day-old cocks and hens. The

same result could be found with regard to the activities of the SOD, GPx and GR

except for lower activities of the SOD20 min p.m. and higher of the GR48 h p.m. in the 41-day-

old broiler. The concentrations of thiobarbituric acid-reactive substances were generally

higher in the breast muscles of the 41-day-old broiler. Assorting the data according to

their mean pH20 min p.m. indicates a positive influence of higher pH values (>6.34) on the

mitochondrial function, whereas a low pH20 min p.m. results in tendentially and significantly


57

higher activities of the antioxidative enzymes and drip loss values. These results

indicate a relation between the meat quality and the oxidative metabolism as well as

antioxidative capacity of the meat.

Volltext: http://journals.cambridge.org/action/displayAbstract?fromPage=online&aid=8247684&fulltextType=RA&fileId=S175173111000248X


58

Publikation 9:

Krischek C., S. Janisch, R. Günther, M. Wicke (2011):

Nutrient composition of broiler and turkey breast meat in relation to age, gender and

genetic line of the animals. Journal of Food Safety and Food Quality, 62, 76-81


Experimentelle Umsetzung: Krischek, Janisch, Günther


Verfassen des Manuskripts: Krischek, Günther

Abstract The correct labelling of nutrient values of poultry breast meat on self service packages

is important to reduce problems with the responsible authorities and consumers. As

meat nutrient contents are influenced by several endogenous factors, in the present

investigation fat, protein, ash and dry mass contents of breast meat collected from

broiler and turkeys were investigated. The animals differed in age, gender or genetic

line and each species was reared under similar husbandry and feeding conditions. In

broiler, age of the animals influenced the fat and ash content of the breast meat,

whereas the genetic line had an impact on the fat and dry mass values. An impact of

the gender could not be determined. In turkeys, age and gender but not genetic line

influenced the fat and protein contents of the breast meat. Correlation analysis

indicates an impact of the carcass and breast weights on the fat, protein and ash

contents in all broiler and fat and protein content in all turkeys. The results indicate that

sorting of breast meat with regard to the described factors – especially the carcass or

breast weight in turkeys – is useful to reduce the variation of the nutrient values before

packaging and the incorrect labelling of the packages.

Volltext: http://vetline.de/facharchiv/veterinary_public_health/afl/broiler-turkey-nutrient-values-breast-meat.htm


59

Publikation 10:

Janisch S., M. Wicke, C. Krischek (2012):

Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in turkey meat. Animal, 6,

346-352


Experimentelle Umsetzung: Janisch, Krischek


Verfassen des Manuskripts: Krischek, Wicke

Abstract Meat quality and (anti)oxidative metabolism of M. pectoralis superficialis (MPS), M.

gastrocnemius (MG) and M. iliotibilialis lateralis (MIL) from turkey toms were analysed.

After slaughter pH of MPS and MG decreased and electrical conductivity (EC) of the

MPS increased. The MG had generally higher pH values. L* and a* increased in MG

and MPS after slaughter. The MPS had always higher L* and lower a* values.

Mitochondrial respiratory activities (MRA) were higher in the MIL than the MPS. The

activities of superoxide dismutase (SOD) and glutathione peroxidase (GPx) - analysed

in the MPS - increased and the glutathione reductase (GR) activity decreased after

slaughter. Meat samples with lower pH24 h p.m. had higher drip loss and L* values. The

MRA were tendentially lower and the SOD activities higher in these samples. The

present results indicate a relation between the meat quality, the antioxidative

metabolism and mitochondrial respiration.

Volltext: http://journals.cambridge.org/action/displayAbstract?fromPage=online&aid=8468123&fulltextType=RA&fileId=S1751731111001649

D. Übergreifende Diskussion

60


Die vorliegende Habilitationsschrift fasst Publikationen zusammen, in denen

Muskelproben von Schweinen sowie von Masthähnchen und Puten hinsichtlich

Beschaffenheit, Struktur und bestimmter biochemischer Parameter charakterisiert

wurden. Bezüglich des letzteren Gesichtpunkts lag der Fokus bei den porzinen Proben

auf der Untersuchung des Energiestoffwechsels unter besonderer Berücksichtigung

der Mitochondrien und verschiedener mitochondrialer Enzyme sowie einiger

glykolytischer Enzyme. Dabei wurden sowohl ante-mortem, als auch post-mortem

gewonnene Proben analysiert. Beim Geflügel sind Untersuchungen zur Beschaffenheit

und Struktur von Broiler- und Putenfleisch berücksichtigt. Biochemische

Untersuchungen zur mitochondrialen Funktion oder dem (anti)oxidativen Stoffwechsel

wurden dabei mit Fleischproben von Masthähnchen und Puten durchgeführt. Bei der

anschließenden Diskussion werden Ergebnisse, die den LM beim Schwein und den

MPS von Geflügel betreffen berücksichtigt.

1. Untersuchungen von Schweinen

Die Schlachtkörpermerkmale der Schweine mit höheren Schlachtausbeuten und MFA-

Werten der PiPP-Schweine (Publikation 1; Publikation 2) werden durch Studien von

Monin et al. (1981), De Smet et al. (1996) oder Leach et al. (1996) unterstützt. Nach

MacLennan und Phillips (1992) ist diese Veränderung bei den Genetiken mit der Ryr-

Mutation durch die „belastungsinduzierte Muskelfaserhypertrophie“ bedingt und steht

damit auch im Zusammenhang mit den höheren Muskelfaserflächen (CSA) bei diesen

Schweinen (Publikation 1). Essen-Gustavsson et al. (1992), Herfort-Pedersen et al.

(2001) oder Van den Maagdenberg et al. (2008) konnten ebenfalls größere CSA in

Schweinen mit der RyR-Mutation nachweisen. Bezüglich der Schlachtkörpermerkmale

der Du- und PiNN-Schweine sowie deren Kreuzungsprodukt DuPi bestand zwar kein

Einfluss des Genotyps auf die Schlachtausbeuten, allerdings waren die

Muskelfleischanteile (MFA) genotyp-abhängig (Publikation 3). Trotz dieses Einflusses

auf den MFA konnten in den eigenen Untersuchungen keine Unterschiede der

Faserflächen zwischen diesen Genotypen festgestellt werden (Publikation 3), obwohl

Gil et al. (2008) und Sobczak et al. 2010) z.B. bei PiNN-Schweinen größere CSA des

LM nachweisen konnten. Nach Lefaucheur (2010) sind allerdings hinsichtlich des


61

Zusammenhangs zwischen MFA und Faserflächen widersprüchliche Ergebnisse

publiziert worden (z.B. Henckel et al. 1997; Brocks et al. 2000; Rehfeldt et al. 2004;

Bogucka et al. 2008). Der Autor vermutet, dass diese Diskrepanz durch die

unterschiedliche Muskelfasergesamtanzahl (MFN) bedingt ist, die bereits zum

Zeitpunkt der Geburt determiniert ist (Rehfeldt et al. 2004; Lefaucheur 2010). Neben

den Muskelfaserflächen wird der Muskelfleischanteil auch durch die Anteile der

verschiedenen Fasertypen beeinflusst, da die schnell-kontrahierenden, glykolytischen

FTG-Fasern im Vergleich zu den langsam-kontrahierenden STO-Fasern größere

Querschnittsflächen haben (Lefaucheur 2010; Publikation 1). Bei höherem Anteil dieser

schnell-kontrahierenden Typen sind somit auch die Gesamtfaserflächen und damit der

MFA höher. Dies erklärt wiederum den höheren Muskelfleischanteil der PiPP-

Schweine, die neben den größeren Faserflächen auch einen höheren Anteil an FTG-

Fasern zeigten (Publikation 1). Auch Fiedler et al. (1999) oder Depreux et al. (2002)

konnten in Schweinen mit der RyR-Mutation höhere FTG-Faser-Anteile bestimmen. Die

in der Publikation 3 dargestellten höheren Muskelfleischanteile der PiNN- im Vergleich

zu den Du-Schweinen lassen sich somit auch erklären, da die PiNN-Tiere ebenfalls

höhere FTG-Faser-Anteile zeigten. Schwer erklärbar sind die Ergebnisse der DuPi-

Schweine, die zwar in Publikation 3 die niedrigsten MFA-Werte hatten, allerdings

bezüglich der Faserflächen und Anteile der FTG-Fasern mit den PiNN-Tieren

vergleichbare Resultate bzw. sogar höhere CSA und FTG-Anteile als die Du-

Genotypen zeigten. Eine Erklärung sind die Anzahl der Muskelfasern, die bei den DuPi

tendenziell niedriger als bei den PiNN-Schweinen waren (unveröffentlichte Daten).

Möglicherweise sind die Unterschiede auch durch methodische Ungenauigkeiten

bedingt, insofern Brooke und Kaiser (1975) oder Cerisuelo et al. (2007) Probleme in

der Muskelfaseranalyse bezüglich der Subjektivität der Fasertypisierung und der

Bestimmung der CSA sehen.

Die in Publikation 1 und Publikation 2 dargestellten Unterschiede der Fleisch-

beschaffenheitsmerkmale zwischen den PiPP und den anderen Genetiken werden im

Wesentlichen durch andere Veröffentlichungen unterstützt (z.B. De Smet et al. 1996;

Monin et al. 1999; Depreux et al. 2002; Fernandez et al. 2002; Rehfeldt et al. 2004;

Tholen et al. 2005; Copenhafer et al. 2006; Fischer 2007). In diesen Veröffentlichungen

wurden ebenfalls niedrigere pH45`- und höhere LF24 h p.m., TSV-. L*- und b*-Werte bei

den PP-Schweinen nachgewiesen. De Smet et al. (1996) konnten auch während des

Entblutens niedrigere pH-Werte bei den PP-Tieren bestimmen. Im Gegensatz dazu


62

fanden Depreux et al. (2002) in Proben, die 10 min p.m. gewonnen wurden, keine pH-

Wert-Unterschiede zwischen den PP- und NN-Genetiken. Der End-pH-Wert (pH24 h p.m.)

ist im Gegensatz zu Publikation 1 bei De Smet et al. (1996), Depreux et al. (2002) oder

Fernandez et al. (2002) nur tendenziell, aber nicht signifikant, niedriger. Monin et al.

(1999) konnten sogar signifikant höhere pH24 h p.m.-Werte bei PP-Schweinen

nachweisen. Diese Diskrepanzen unterstützen die hohe Bedeutung des pH45‘ und die

dadurch angezeigte beschleunigte Glykolyse für die Bestimmung von PSE-Fleisch.

Bezüglich der Fleischtemperatur 45 min p.m. werden die höheren Werte der PiPP-Tiere

im Vergleich zu den PiNN und DuPi (Publikation 1) durch Fernandez et al. (2002) und

Copenhafer et al. (2006) unterstützt. De Smet et al. (1995) konnten allerdings keine

postmortale Temperaturerhöhung bei den PP-Schweinen feststellen. Soweit nicht

erklärbar sind allerdings die vergleichbaren Fleischtemperaturen zwischen den PiPP-

und Du-Schweinen (Publikation 1). Bezüglich der a*-Resultate zeigten Fernandez et al.

(2002) ebenfalls höhere Werte in den PP-Schweinen, allerdings fanden Klont und

Lambooij (1995), De Smet et al. (1996), Depreux et al. (2002) oder Copenhafer et al.

(2006) keine Unterschiede der a*-Werte in Abhängigkeit vom PP-Genotyp. Die anderen

Genetiken Du, PiNN oder DuPi zeigten keine Unterschiede in Fleisch-

beschaffenheitsmerkmalen, obwohl bezüglich der Muskelstruktur-Analysen

(Muskelfasertypen, CSA) Unterschiede zu vermuten waren (Publikation 1;

Publikation 3). Verschiedene Studien bestätigen die Ergebnisse. In diesen wurden

verschiedene Schweine-Genetiken bzw. Kreuzungsprodukte (z.B. Du, DL, DE) ohne

Ryr-Mutation untersucht, wobei keine relevanten Unterschiede in den verschiedenen

Fleischbeschaffenheitsparametern, trotz Muskelstruktur-Unterschieden, nachzuweisen

waren (Affentranger et al. 1996; Van Laack et al. 2001; Cilla et al. 2006; Ruusunen et

al. 2007; Gil et al. 2003, 2008; Jelenikova et al. 2008; Kim et al. 2008b; Alonso et al.

2009; Terlouw et al. 2009). Trotz der teilweise widersprüchlichen Ergebnisse zeigte

sich in Publikation 1 und Publikation 2 in Verbindung mit anderen Veröffentlichungen,

dass die RyR-Mutation bei den PP-Schweinen und die stressbedingte Aktivierung des

Muskelstoffwechsels die Fleischbeschaffenheit, insbesondere die Helligkeit und den

TSV, deutlich beeinflusst und damit als wesentliches Merkmal für verminderte

Fleischbeschaffenheit definiert werden kann. Allerdings sind auch bei Schweinen ohne

RyR-Mutation Veränderungen wie erhöhter TSV- oder L*-Werte nachweisbar.

Die im letzten Abschnitt beschriebenen Unterschiede in der Fleischbeschaffenheit

zwischen den Schweinen mit und ohne RyR-Mutation, insbesondere hinsichtlich der


63

pH-Wert-Änderung und den dadurch bedingten Veränderungen innerhalb der

Muskelfasern (z.B. Denaturierung der Proteine, Schrumpfung der myofibrillären

Zwischenräume), stehen im Zusammenhang mit dem Energiestoffwechsel in den

Zellen. Aus diesem Grund wurden in den Muskelproben der Schweinegenetiken

sowohl die anaerobe ATP-Synthese hinsichtlich der Aktivitäten glykolytischer Enzyme

(Publikation 2; Publikation 3) aber auch der aerobe Energiestoffwechsel unter

Berücksichtigung der MRA und der Aktivitäten mitochondrialer Enzyme (Publikation 1;

Publikation 3) charakterisiert. Zusätzlich zu den anabolen Mechanismen wurde in

Publikation 4 die ATP-Degradation nach der Schlachtung der Genetiken, unabhängig

von den dafür verantwortlichen Zellsystemen (z.B. Myosin-ATPase, SERCA),

analysiert. Eine Besonderheit der verschiedenen Publikationen ist, dass auch Proben

des LM untersucht wurden, die mit einem Schussbiopsie-Gerät einen Tag vor der

Schlachtung (Wegner und Ender 1990) vom lebenden Schwein entnommen wurden.

Im Folgenden werden zunächst die grundsätzlichen Veränderungen der oben

genannten Parameter vor und nach der Schlachtung der Schweine und anschließend

die Einflüsse der Genetiken auf diese Kriterien diskutiert.

Die in Publikation 2 und Publikation 3 dargestellten Erhöhungen der GP- und PFK-

Aktivitäten in Proben, die direkt nach dem Entblutungsschnitt gewonnen wurden, im

Vergleich zu den Muskelproben, die vor der Schlachtung entnommen wurden, spiegeln

die schnelle Umstellung vom aeroben auf den anaeroben Energiestoffwechsel wieder.

Insbesondere die hohe GP-Aktivität steht im Zusammenhang mit der anaeroben

Verstoffwechselung von Glykogen aufgrund der postmortalen Hypoxie (Binke 2004;

Scheffler und Gerrard 2007). Unterstützt wird dieses GP-Ergebnis durch Schwägele et

al. (1996), die ebenfalls eine schnelle GP-Aktivierung kurz nach der Schlachtung

zeigen konnten. Petersen et al. (1997) und Fernandez et al. (2002) konnten niedrigere

Glykogen-Konzentrationen in postmortal gewonnenen Proben im Vergleich zu vor der

Betäubung entnommenen Proben nachweisen und bestätigen damit indirekt die

Resultate der Publikation 2 und der Publikation 3. Copenhafer et al. (2006) oder Shen

et al. (2007) fanden keine Veränderungen der Glykogen-Gehalte bzw. GP-Aktivitäten

bei Schweinen ohne RyR-Mutation innerhalb der ersten Stunde nach der Schlachtung

nachweisen. Diese Diskrepanz zu unseren Ergebnissen ist vermutlich dadurch zu

erklären, dass letztere Autoren die Proben erst nach dem Entbluten entnommen haben

und dadurch die Glykogenkonzentrationen bereits durch die erhöhte GP-Aktivität

erniedrigt wurden. Die schnelle Erhöhung der PFK, des Leitenzyms der Glykolyse


64

(Nakao und Nakayama 1980), ist ebenfalls nachvollziehbar und wird durch

Kastenschmidt et al. (1968) und Copenhafer et al. (2006) unterstützt. Diese konnten

eine schnelle postmortale Reduktion der Konzentrationen des G-6-P, einer Vorstufe

des PFK-Substrats Fruktose-6-Phosphat (F-6-P), bzw. des F-6-P und damit indirekt

eine höhere PFK-Aktivität nachweisen. Auch Shen et al. (2007) bestätigen das

Ergebnis, da diese eine Erhöhung von F-2,6-P2, einem allosterischen PFK-Aktivator,

kurz nach der Schlachtung feststellen konnten. Die gleichbleibende PFK-Aktivität in

den Proben, die 40 min p.m. gewonnen wurden, im Vergleich zu den früh-postmortalen

Proben (Publikation 2; Publikation 3), wird indirekt durch Kastenschmidt et al. (1968)

und Copenhafer et al. (2006) bezüglich der G-6-P bzw. F-6-P-Konzentrationen und

durch Shen et al. (2007) hinsichtlich der F-2,6-P2 unterstützt. Die schnelle Reduktion

der GP-Aktivitäten innerhalb der ersten 40 min p.m. wird durch Shen et al. (2007)

bestätigt, die eine tendenzielle Abnahme der GP-Aktivitäten nach der Schlachtung der

Schweine nachweisen konnten. Ono et al. (1977), Copenhafer et al. (2006) und Shen

et al. (2007) unterstützen indirekt die dargestellte GP-Aktivitäts-Reduktion. Die Autoren

zeigten, dass die Glykogen-Konzentrationen innerhalb der ersten 60 min nach der

Schlachtung bei Schweinen ohne Ryr-Mutation vergleichbar waren. Im Gegensatz

dazu konnten Schwägele et al. (1996) eine Erhöhung der GP-Aktivitäten innerhalb der

ersten Stunde nach der Schlachtung nachweisen. Es ist zu vermuten, dass die PFK-

Aktivitäten erhöht bleiben, da das Enzym als glykolytisches Leitenzym für die anaerobe

ATP-Synthese von großer Bedeutung ist, wohingegen nach schneller Aktivierung der

GP eine hohe Aktivität offensichtlich nicht mehr weiter notwendig ist. Die

Aktivitätserhöhung der LDH nach der Schlachtung der Schweine (Publikation 2;

Publikation 3) steht im Zusammenhang mit der gleichzeitigen Erhöhung der Laktat-

Konzentrationen in der Muskulatur (Sayre et al. 1963; Kastenschmidt et al. 1968;

Scopes 1974; Fernandez et al. 2002; Copenhafer et al. 2006). Nach der Schlachtung

der Schweine wird aufgrund der Hypoxie die aerobe ATP-Synthese, in der das

während der Glykolyse gebildete NADH über die ETC re-oxidiert wird, sehr schnell

durch den anaeroben Energiestoffwechsel ersetzt, wobei dabei zur Regeneration des

NADH die LDH katalysierte Reduktion von Pyruvat zu Laktat notwendig ist (Binke

2004). Da beim Entbluten Sauerstoff in den Muskelfasern noch temporär vorhanden ist,

ist es nachvollziehbar, dass die Erhöhung der LDH-Aktivitäten nicht direkt während des

Entblutens, sondern erst später (40 min p.m.) nachzuweisen war (Publikation 2;

Publikation 3).


65

Bezüglich des aeroben Energiestoffwechsels sind bisher keine vergleichbaren

Untersuchungen veröffentlicht. Die Ergebnisse der Publikation 1 zeigten keine

Veränderungen der mitochondrialen Atmungsaktivitäten (MRA) in Proben, die vor der

Schlachtung, während des Entblutens oder 10 min nach der Schlachtung entnommen

wurden. Erst 12 h p.m. reduzieren sich die Respirationsraten in den verschiedenen

Genetiken. Die fehlende MRA-Erhöhung kurz nach der Schlachtung ist ungewöhnlich,

da die Komplex I-Aktivität während des Entblutens aufgrund des Restsauerstoff-

gehaltes ansteigt, um dann in den Proben, die 40 min p.m. entnommen wurden, wieder

abzusinken (Publikation 3). Komplex I ist ein wichtiges Enzym bei der Regulation der

ETC (Petrosillo et al. 2009). Es sollte allerdings berücksichtigt werden, dass die

Analyse der MRA zwar sehr empfindlich ist, aber einerseits kleine Änderungen von

Enzymen des aeroben Stoffwechsels möglicherweise nicht nachweisbar sind,

andererseits im Gegensatz zum Komplex I die Aktivitäten der CS und besonders der

COX nach der Schlachtung nicht anstiegen (Publikation 3). Ein Vergleich der MRA und

der Aktivitäten von Komplex I, CS und COX indiziert, dass die Reduktion der MRA 12 h

p.m. durch Denaturierung und dadurch bedingte Reduktion der Aktivitäten der Enzyme

bedingt war. Zusätzlich ist eine Veränderung der Integrität der Mitochondrien

anzunehmen. Bestätigt wird dies durch Cassens et al. (1963) oder Dutson et al. (1974),

die in porzinen Muskelfasern, die 24 h p.m. entnommen wurden, geschwollene und

teilweise zerstörte Mitochondrien nachweisen konnten. Sicherlich beeinflussen auch

die niedrigen postmortalen pH-Werte die Enzymaktivitäten, insofern die verschiedenen

Enzyme maximale Aktivitäten im pH-Bereich von 7,4 haben (Faloona und Srere 1969;

Gudat 1973; Hatefi und Stiggall 1978). Allerdings wird die MRA-Analyse bei pH 7,4

durchgeführt, wodurch nur persistente Veränderungen (z.B. Mitochondrienzerstörung,

Denaturierung der Enzyme) nachgewiesen werden können. Letzteres trifft für die

Enzyme zu, da deren Aktivitäten 12 h p.m. im Vergleich zu den vor der Schlachtung

oder 40 min p.m. entnommenen Proben reduziert waren (Publikation 3).

In Muskelfasern lebender Schweine wird ATP durch katabole Systeme wie die Myosin-

ATPase, die Natrium-Kalium-Pumpe oder die SERCA zu ADP dephosphoryliert. Die

Regeneration erfolgt über das PCr-System, den (an)aeroben Energiestoffwechsel und

in geringem Umfang über die Myokinase-Reaktion, wobei hierbei neben ATP auch

AMP entsteht (Scheffler und Gerrard 2007; Wallimann et al. 2011). Daneben wird,

katalysiert durch die AMP Deaminase (AMPD), aus dem AMP durch Abspaltung von

Ammoniak IMP gebildet. Diese Deaminierung des AMP tritt besonders bei hohem


66

Energiebedarf auf, wobei vermutet wird, dass dieser Schritt für die Aufrechterhaltung

des Energiestatus der Muskelfasern bedeutsam ist (Hancock et al. 2006). Aufgrund

dieser zellulären Mechanismen sind in den Muskelfasern von lebenden Schweinen

neben ATP auch die anderen Adenosin-Nukleotide ADP und AMP sowie IMP

nachzuweisen (Publikation 4). Dieses Resultat wird durch andere Veröffentlichungen

bestätigt, die die Nukleotide in Schweinemuskeln, die zum Zeitpunkt der Schlachtung

entnommen wurden, analysierten (Kastenschmidt et al. 1968; Scopes 1974; Shen et al.

2006, 2007). Nach der Schlachtung wird zwar ATP über den anaeroben

Energiestoffwechsel regeneriert, allerdings reduzieren sich sehr schnell die muskulären

ATP-Konzentrationen unter gleichzeitiger Erhöhung der ADP-, AMP- und IMP-Gehalte

(Publikation 4). Dieses Ergebnis wird durch verschiedene Veröffentlichungen

unterstützt (Kastenschmidt et al. 1968; Scopes 1974; Fernandez et al. 2002; Batlle et

al. 2001; Copenhafer et al. 2006; Shen et al. 2006, 2007), wobei Fernandez et al.

(2002) und Copenhafer et al. (2006) nur die Erniedrigung der ATP-Konzentrationen als

wesentliches Merkmal darstellten. Letztendlich treten nach der Schlachtung bezüglich

der Veränderungen der Nukleotid-Konzentrationen vergleichbare Reaktionen (z.B.

Myokinase, AMPD) wie im lebenden Muskel auf, mit dem wesentlichen Unterschied,

dass die Regeneration des ATP zuerst noch durch anaerobe Glykogenolyse und mit

dem Eintritt der Totenstarre überhaupt nicht mehr erfolgt. Dadurch akkumulieren die

„Abbauprodukte“ des ATP (Binke 2004; Scheffler und Gerrard 2007).

Einige der in den vorherigen Abschnitten dargestellten biochemischen Veränderungen

in der porzinen Skelettmuskulatur wurden durch die Schweine-Genetik beeinflusst.

Interessant waren hierbei die höheren GP-Aktivitäten in den Proben der PiNN- und

besonders der PiPP-Schweine, die während der Entblutung genommen wurden

(Publikation 2; Publikation 3) oder die höheren PFK-Aktivitäten in den 1 min p.m.-

Proben der PiNN-Tiere im Vergleich zu den anderen Schweinen mit und ohne RyR-

Mutation (Publikation 2; Publikation 3). Bezüglich des aeroben Energiestoffwechsels

sind die tendenziell höheren MRA-Werte in den lebenden Du-Schweinen aber auch die

im Vergleich dazu niedrigeren MRA-Werte in den 10 min p.m. und 12 h p.m.-

Muskelproben der PiPP-Schweine (Publikation 1) zu berücksichtigen. Mit wenigen

Ausnahmen zeigten die Du-Schweine höhere CS- und Komplex I-Aktivitäten in allen

untersuchten Muskelproben (Publikation 3). Bezüglich der Nukleotide konnten in den

Muskelproben, die vor der Schlachtung entnommen wurden, unabhängig von der

Genetik, vergleichbare ATP-, ADP-, AMP- und IMP-Konzentrationen ermittelt werden.


67

Innerhalb der ersten 40 min p.m. wird in den PiPP-Schweinen die ATP-Konzentration

sehr schnell reduziert unter gleichzeitiger Erhöhung der IMP-Gehalte. In den

Muskelproben, die 12 h p.m. entnommen wurden, sind die IMP-Konzentrationen bei

allen Genetiken vergleichbar (Publikation 4). Trotz gewisser Ungenauigkeiten ist zu

vermuten, dass die in den Publikationen dargestellten Einflüsse der Genetiken

einerseits durch die unterschiedliche Muskelfaserzusammensetzung, andererseits

durch die postmortale Fleischbildung, insbesondere die beschleunigte Glykolyse und

pH-Wert-Reduktion, beeinflusst wurden. Ein Einfluss der Muskelfaserstruktur auf die

Aktivitäten von glykolytischen und mitochondrialen Enzymen konnte durch Dzapo und

Waßmuth (1979) und auf die MRA durch Gueguen et al. (2005) dargestellt werden.

Allerdings wurde in diesen Studien der LM mit Herzmuskulatur und dem Musculus

rhomboideus verglichen. Letztere Muskel haben jedoch deutlich höhere Anteil an STO-

Fasern. Im lebenden Tier scheinen die höheren STO-Faser-Anteile der Du-Schweine

die Resultate hinsichtlich des oxidativen Stoffwechsels zu beeinflussen (z.B. MRA, CS,

Komplex I). Im Gegensatz dazu bedingte die vermehrte Anzahl von FTG-Fasern bei

den lebenden PiPP-Schweinen (Fiedler et al. 1999; Depreux et al. 2002; Publikation 1;

Publikation 3) zwar etwas niedrigere MRA-Werte, beeinflusste allerdings nicht die

glykolytische Kapazität im Hinblick auf erhöhte GP-, PFK- oder LDH-Aktivitäten.

Schwer erklärbar ist in diesem Zusammenhang die GP-Aktivität bei den lebenden

PiNN-Schweinen, die im Vergleich zu den DuPi-Tieren erhöht war (Publikation 3).

Unterschiede zwischen den Genetiken, die im Zusammenhang mit der Muskelstruktur

stehen, wurden eher zum Zeitpunkt des Entblutens sichtbar und indizieren eine

grundsätzlich höhere glykolytische Kapazität in den PiNN- und PiPP-Schweinen, sowie

eine größere oxidative Kapazität in den Du-Schweinen (Publikation 1; Publikation 2;

Publikation 3). Dass bei den PiPP-Schweinen die GP-Aktivitäten sehr viel höher sind

kann als Ursache für die beschleunigte Glykolyse und die schnellere pH-Wert-

Reduktion in der Muskulatur dieser Schweine angesehen werden (z.B. Fernandez et al.

2002; Rehfeldt et al. 2004; Tholen et al. 2005; Copenhafer et al. 2006; Fischer 2007;

Publikation 1; Publikation 2). In Bezug auf die PFK hätte man erwarten können, dass

nicht nur die PiNN, sondern auch die PiPP im Vergleich zu den anderen Genetiken

höhere Aktivitäten des Enzyms während des Entblutens zeigen. Ein möglicher Grund

für diese Diskrepanz ist, dass die PFK besonders empfindlich auf pH-Wert-Änderungen

reagiert und damit bei den PiPP dieser Einfluss nachzuweisen ist (Nakao und

Nakayama 1980; Allison et al. 2003). Eine Beeinflussung der MRA durch die pH-Wert-


68

Reduktion ist zwar bei allen Genetiken, aber besonders bei den PiPP-Schweinen,

feststellbar. Letzterer Effekt steht im Zusammenhang mit deutlich reduzierten Komplex

I Aktivitäten 12 h p.m. bei den PiPP-Genetiken (Publikation 1). Ono et al. (1977),

Fernandez et al. (2002) oder Copenhafer et al. (2006) bestätigen die erhöhten GP-

Aktivitäten in den PP-Schweinen, da diese einen beschleunigten Glykogen-Abbau bei

Schweinen mit der RyR-Mutation feststellen konnten. Im Gegensatz dazu konnten

Monin et al. (1986), Schwägele et al. (1996) und Shen et al. (2007) keine Unterschiede

der GP-Aktivitäten bestimmen, wobei hierbei ebenfalls berücksichtigt werden muss,

dass die Proben erst nach dem Entbluten entnommen wurden und dadurch der Anstieg

der GP-Aktivität bereits abgelaufen sein konnte. Bezüglich der PFK wird der negative

Einfluss des pH-Wertes bei den PiPP-Schweinen indirekt durch Kastenschmidt et al.

(1968) bestätigt. Diese Autoren zeigten, dass die G-6-P- und F-6-P-Konzentrationen in

schnell-glykosylierenden Muskeln postmortal langsamer abnehmen als in langsam-

glykosylierenden. Allison et al. (2003) unterstützen ebenfalls die dargestellten PFK-

Ergebnisse bezüglich der PiPP, insofern bei niedrigeren PFK-Aktivitäten im

Allgemeinen auch das WHC reduziert ist, ein typisches Charakteristikum von PSE-

Fleisch bei den PiPP-Schweinen (Publikation 1; Publikation 2). Shen et al. (2007)

konnten in Nn-Schweinen im Vergleich zu den NN-Tieren höhere Konzentrationen von

F-2,6-P2 innerhalb der ersten 30 min p.m. nachweisen. Dieser indirekte Beleg für eine

erhöhte PFK-Aktivität in den Nn-Schweinen und die daraus resultierende Abweichung

ist möglicherweise damit zu begründen, dass Shen et al. (2007) Nn-Schweine

untersucht haben, die eine langsamere postmortale pH-Wert-Reduktion im Vergleich

zu NN-Tieren zeigen (Leach et al. 1996; Depreux et al. 2002; Fernandez et al. 2002).

Die in der Publikation 4 beschriebenen Veränderungen der Nukleotid-Konzentrationen

bei den PiPP-Schweinen werden durch verschiedene Untersuchungen bestätigt, in

denen z.B. schnell- und langsam-glykosylierende Schwein-Muskeln (Kastenschmidt et

al. 1968; Batlle et al. 2000, 2001) oder Proben von Schweinen mit der RyR-Mutation

untersucht wurden (Fernandez et al. 2002; Copenhafer et al. 2006; Shen et al. 2007).

Aufgrund der RyR-Mutation wird bei Stress zum Zeitpunkt der Schlachtung durch

Stimulation z.B. der Myosin-ATPase oder der SERCA mehr ATP verbraucht. Dieser

Energieverbrauch kann nur durch Beschleunigung der Glykolyse kompensiert werden.

Die Hauptenergieträger PCr und Glykogen sind allerdings limitiert, so dass schnell ein

Energiedefizit auftritt. Im gewissen Umfang kann auch die Myokinase-Reaktion zur

ATP-Regeneration beitragen (Scheffler und Gerrard 2007; Wallimann et al. 2011). Die


69

Deaminierung des AMP zu IMP, katalysiert durch die AMPD, erfolgt sehr schnell, da

die PiPP-Muskeln einen hohen Energiebedarf haben und die AMPD-Reaktion für die

Aufrechterhaltung des Energiestatus der Muskelfasern wichtig ist (Hancock et al.

2006).

2. Untersuchungen von Masthähnchen (Broilern) und Puten

In den vorliegenden eigenen Publikationen wurden verschiedene schnell-wachsende

(FG)-Genetiken von Broilern (Ross 308, Cobb 500) und Puten (BUT Big 6; Kelly BBB)

und zusätzlich die langsam-wachsenden (SG)-Genetiken Kelly Wrolstad und Kelly

Super Mini berücksichtigt. Die eigenen Untersuchungen zeigten, dass z.B. die

Geflügelspezies (Publikation 6), die Genetik, das Alter oder das Geschlecht von

Broilern (Publikation 5; Publikation 7; Publikation 8; Publikation 9) die

Schlachtkörpermerkmale bezüglich der Schlachtkörper-, Schenkel und Brustmuskel

(MPS)-Gewichte sowie der MPS- und Schenkel-Anteile beeinflussten. Grundsätzlich

sind die Ergebnisse mit Performance-Daten, die von Geflügelzuchtunternehmen

(Aviagen 2007; Cobb-Vantress 2008) im Hinblick auf Schlachtkörper-, Brust- und

Schenkelgewichte und die davon abgeleiteten Brust- bzw. Schenkelanteile

veröffentlicht wurden, vergleichbar. Ein Vergleich der Schlachtkörpermerkmale mit

anderen wissenschaftlichen Publikationen ist schwierig, da die Tiere nicht nur

bezüglich der Genetiken, wobei mitunter auch spezielle Versuchsgenetiken verwendet

wurden, sondern auch hinsichtlich Alter, Geschlecht, Fütterung usw. variierten. So

fanden Opalka et al. (2004) vergleichbare Brustanteile in Puten-Genetiken mit leicht

variierenden Wachstumseigenschaften. Im Gegensatz zu dieser Veröffentlichung und

der Publikation 5 konnten Updike et al. (2005) oder Sarica et al. (2009) höhere

Brustanteile und Grashorn und Bessei (2004) geringere Anteile der Brustmuskulatur

bei Puten mit größeren Wachstumsintensitäten feststellen. Bezüglich des Geschlechts-

Einflusses zeigten Havenstein et al. (2003), Berri et al. (2007) oder Lopez et al. (2010)

im Gegensatz zur Publikation 8, in der die Brust- und Schenkelanteile der Hennen und

Hähne vergleichbar waren, höhere Brustmuskelanteile und niedrigere Schenkelanteile

bei 43 Tage alten Broilerhennen nachweisen. Diese Ergebnisse konnten auch Baeza et

al. (2010) bei Masthähnchen nachweisen, die 84 und 120 Tage alt waren. Bei Puten

fanden im Gegensatz zur Publikation 9 mit höheren Brust- und niedrigeren

Schenkelanteilen der Hennen Velleman und Nestor (2004) oder Sarica et al. (2009)


70

keine geschlechtsabhängigen Unterschiede. Brenoe und Kolstad (2000) fanden

vergleichbare Brust-, allerdings ebenfalls niedrigere Schenkelanteile bei Putenhennen.

Die in Publikation 8 und Publikation 9 dargestellten Erhöhungen der Brustanteile mit

steigendem Alter der Tiere wird durch verschiedene Publikationen bezüglich der Broiler

(Castellini et al. 2002; Havenstein et al. 2003; Chen et al. 2007; Baeza et al. 2010; Das

et al. 2010) und Puten (Grashorn und Bessei 2004; Sarica et al. 2009) bestätigt. Im

Gegensatz zur Publikation 8 waren die Schenkelanteile in anderen Untersuchungen bei

den älteren Broilern vergleichbar bzw. höher (Castellini et al. 2002; Havenstein et al.

2003; Baeza et al. 2010). Die durch Alter und Wachstumsintensität bedingten

Unterschiede der Brustgewichte bei den Broilern und Puten (Publikation 5;

Publikation 8; Publikation 9) wird durch größere Faserflächen des MPS, der nahezu

ausschließlich aus FTG-Fasern zusammengesetzt ist, beeinflusst (Papinaho et al.

1996; Branciari et al. 2009; Kohlschütter et al. 2009). So zeigten Miraglia et al. (2006),

Chen et al. (2007) und Branciari et al. (2009) bei Broilern und Remignon et al. (2000),

Velleman et al. (2003), Kohlschütter et al. (2009) und die Publikation 5 bei Puten, dass

FG-Tiere größere Muskelfaserflächen haben. Mit höherem Alter steigen bei Broilern

(Chen et al. 2007; Baeza et al. 2010; Das et al. 2010) und Puten (Wilson et al. 1990;

Velleman et al. 2003; Kohlschütter et al. 2009) ebenfalls die Faserflächen des

Brustmuskels an. Erklärung hierfür ist, dass nach dem Schlupf von Geflügel das

Wachstum der Skelettmuskulatur durch Muskelfaserhypertrophie erfolgt (Rehfeldt et al.

2004). Die in Publikation 7 dargestellten größeren CSA von Broiler-Hennen wurden

ebenfalls durch Berri et al. (2007) und Baeza et al. (2010) nachgewiesen. Baeza et al.

(2010) vermuten, dass dieser Geschlechtsunterschied mit der früheren

Körperentwicklung der Hennen im Vergleich zu den Hähnen zusammenhängt.

Die Nährstoffzusammensetzung des Brustmuskels wird bei 41 Tage alten Broilern

durch die Wachstumsintensität der Genetik beeinflusst, wobei der IMF bei den SG-

Genetiken höher und der Protein-Gehalt bei diesen niedriger waren (Publikation 9). Im

Gegensatz zu diesen Ergebnissen fanden Castellini et al. (2006), Fanatico et al.

(2007), Jaturasitha et al. (2008), Baeza et al. (2010) oder Dal Bosco et al. (2011) bei

SG-Broilern niedrigere IMF-Gehalte. Bei Puten zeigten Publikation 5 und Publikation 9

keine Unterschiede der Nährstoffzusammensetzung in Abhängigkeit von der Genetik

der Tiere. Dieses Ergebnis wird durch Fernandez et al. (2001) oder Sarica et al. (2011)

bestätigt. Wie in Publikation 9 dargestellt, werden bei Broilern die Rohnährstoff-Gehalte

des Brustmuskels nicht durch das Geschlecht beeinflusst. Diese Ergebnisse werden


71

durch Untersuchungen von Baeza et al. (2010) und Lopez et al. (2011) bestätigt.

Bezüglich der Puten zeigte Publikation 9 höhere IMF-Gehalte im MPS von Hennen.

Sarica et al. (2011) konnten diese Unterschiede ebenfalls nachweisen. Laudadio et al.

(2009) wiesen nach, dass weibliche Puten hohe IMF-Gehalte des MPS im Vergleich zu

gleichaltrigen (Fernandez et al. 2001) bzw. älteren (Publikation 5) Puten-Hähnen

hatten, wobei ein direkter Vergleich aufgrund der unterschiedlichen

Untersuchungsbedingungen nur eingeschränkt möglich ist. Grashorn und Bessei

(2004) oder Sarica et al. (2009) fanden in Puten-Hennen höhere Abdominalfettanteile

im Vergleich zu den Hähnen. Die in der Publikation 9 dargestellte Erhöhung der IMF-

Gehalte und gleichzeitige Erniedrigung der Protein-Konzentrationen des MPS mit

zunehmendem Alter von Broilern und Puten wird durch Castellini et al. (2002) bei

intensiv gehaltenden Broilern und Ristic et al. (2008) bei Puten unterstützt. Rivera-

Torres et al. (2011) zeigten, dass der Fettgehalt von Puten-Hähnen mit zunehmendem

Alter ansteigt. Baeza et al. (2010) fanden bei 84 Tage und 120 Tage alten Broilern

keine Unterschiede in der Nährstoffzusammensetzung, wohingegen bei Sarica et al.

(2011) 21 Wochen alte Puten niedrigere IMF- und höhere Protein-Gehalte im Vergleich

zu den 17 Wochen alten Tieren hatten. Bei Grashorn und Bessei (2004) war der

Abdominalfettanteil bei den älteren Puten niedriger. Insgesamt zeigen die

verschiedenen Publikationen keinen klaren Einfluss von Genetik oder Alter der Broiler-

und Puten-Genetiken auf die Nährstoffzusammensetzung des MPS, da zwischen den

Veröffentlichungen Unterschiede hinsichtlich der Genetiken oder des Alters aber auch

der Haltungs- und Fütterungsbedingungen bestehen und diese so ohne Weiteres nicht

zu vergleichen sind. Letzteres gilt auch für die Fleischbeschaffenheitsmerkmale, die im

Folgenden diskutiert werden.

Die Beschaffenheit von Geflügelfleisch wird durch die Veränderungen innerhalb des

Gewebes nach der Schlachtung der Tiere bestimmt, wobei besonders die pH-Wert-

Reduktion aufgrund der Laktatazidose und die dadurch bedingten Veränderungen zu

berücksichtigen sind. Die Publikation 5 zeigt einen Einfluss der Puten-Genetik auf die

verschiedenen Fleischbeschaffenheitsmerkmale, wobei dabei die FG-Genetiken nicht

grundsätzlich schlechtere Fleischbeschaffenheitsmerkmale hatten. So waren z.B. die

spät-postmortalen pH-Werte bei SG-Puten der Genetik Super Mini am niedrigsten,

wohingegen die Tropfsaftverluste (TSV)-, LF- oder L*a*b*-Werte der FG-Genetik BUT

Big mit den Ergebnissen der SG-Puten vergleichbar waren. Auch in anderen Studien

konnte kein klarer Einfluss einer höheren Wachstumsintensität und den damit


72

assoziierten größeren CSA des MPS auf die Beschaffenheit von Putenfleisch

dargestellt werden. So fanden Fernandez et al. (2001) bei SG-Puten zwar ver-

gleichbare pH-Werte im Vergleich zu den FG-Tieren, allerdings waren die L*-, TSV-

und Scherkraft-Ergebnisse bei den SG-Puten höher. Grashorn und Bessei (2004)

zeigten bei Puten, die geringgradig abweichende Körpergewichte hatten, keine Unter-

schiede der pH-Werte, Grillverluste und Scherkraft-Werte. Updike et al. (2005) wiesen

in FG-Puten niedrigere pH20 h p.m.-Werte und Scherkraft-Ergebnisse, allerdings ver-

gleichbare Kochverluste, nach. In der Studie von Kohlschütter et al. (2009) waren die

Fleischbeschaffenheitsmerkmale zwischen FG- und SG-Puten weitestgehend ver-

gleichbar, wobei die Abweichungen sehr heterogen waren. So waren z.B. die spät-

postmortalen pH-Werte in 131 d alten SG-Hennen niedriger als in den FG-Tieren oder

die L*- und Kochverlust-Werte von FG-Hähnen höher und die Scherkraft-Resultate

niedriger im Vergleich zu den SG-Hähnen. Sarica et al. (2011) fanden hingegen höhere

pH12 h p.m.- und a*-Werte in FG-Puten und vergleichbare L*- und Wasserbindungs-

vermögens (WHC)-Resultate. Ein ähnlich heterogenes Bild bezüglich des Einflusses

der Genetik zeigte sich auch in Untersuchungen von Broilerfleisch (Debut et al. 2003;

El Rammouz et al. 2004; Berri et al. 2005a; Fanatico et al. 2005; Castellini et al. 2006;

Mehaffey et al. 2006; Chen et al. 2007; Jaturasitha et al. 2008; Dal Bosco et al. 2011;

Janisch et al. 2011a). Die in Publikation 8 und Publikation 9 dargestellten

weitestgehend vergleichbaren Fleischbeschaffenheitsmerkmale von Broiler-Hähnen

und -Hennen werden durch Untersuchungen von Lopez et al. (2011) und bei Puten

durch Kohlschütter et al. (2009) unterstützt. Im Gegensatz dazu konnten Berri et al.

(2007) niedrigere L*- und TSV-Werte bei Broiler-Hennen nachweisen. Bei Puten

bestand nach Sarica et al. (2011) ein Einfluss des Geschlechtes mit niedrigeren pH-

und L*-, sowie höheren WHC- und a*-Resultaten bei den Hennen. In einer aktuellen

Untersuchung von Janisch et al. (2011b) wurde festgestellt, dass Broiler-Hennen

niedrigere pH- sowie höhere TSV- und LF-Werte des MPS im Vergleich zu den Hähnen

hatten. Wie in Publikation 9 dargestellt, beeinflusste das Alter der Broiler die Fleisch-

beschaffenheitsmerkmale des MPS. Die 41 Tage alten Tiere hatten niedrigere

pH20 min p.m.-, a*- und TSV-Werte, allerdings waren die L*-Werte bei diesen Broilern im

Vergleich zu den 28 Tage alten Tieren höher. Castellini et al. (2002) konnten bis auf

schlechtere WHC-Werte bei den älteren Broilern keine Unterschiede in der

Fleischbeschaffenheit zwischen 56 und 81 Tage alten Broilern nachweisen. Mehaffey

et al. (2006) zeigten, dass 49 Tage alte Broiler im Vergleich zu 7 Tage jüngeren Tieren


73

niedrigere TSV-, und L*- sowie höhere pH-Werte hatten. Sandercock et al. (2009)

fanden höhere L*- und niedrigere a*-Werte in älteren Broilern. Bezüglich der beiden

letzten Veröffentlichungen muss allerdings berücksichtigt werden, dass die getroffenen

Aussagen nur eingeschränkt diskutierbar sind, da die altersabhängigen Unterschiede

von den Autoren nicht statistisch berechnet wurden. Grashorn und Bessei (2004)

fanden höhere pH15‘- und Grillverlust-Werte bei 147 Tage alten Puten-Hähnen im

Vergleich zu den 133 Tage alten Tieren, während bei Kohlschütter et al. (2009) 187

Tage alte Puten-Hähne niedrigere pH24 h p.m.- und TSV-Werte im Vergleich zu 159 Tage

alten Tieren zeigten. Sarica et al. (2011) konnten bei 17 und 21 Wochen alten Puten-

Hähnen, bis auf den niedrigeren pH12 h p.m.-Wert bei den älteren Tieren, keine

Unterschiede der Fleischbeschaffenheitsmerkmale nachweisen. Insgesamt sind die

Ergebnisse der bisher veröffentlichten Studien zur Beschaffenheit des MPS sehr

heterogen. Allerdings lässt sich folgern, dass größere Muskelhypertrophie, bedingt

durch größere Wachstumsintensität oder höheres Alter, keinen klaren negativen

Einfluss auf die Fleischbeschaffenheit hat. Dies bedeutet auch, dass z.B. das Auftreten

von PSE-ähnlichem Geflügelfleisch entgegen den Angaben von Duclos et al. (2007),

Barbut (2009) oder Petracci et al. (2009) nicht eindeutig mit der Zucht auf schnelles

Muskelwachstum assoziiert ist.

Unabhängig von den exogenen Faktoren Genetik, Geschlecht und Alter konnte in

Publikation 10 bei Puten gezeigt werden, dass auch der Muskeltyp die

Fleischbeschaffenheit beeinflusst. So hatte der MPS im Vergleich zum Schenkelmuskel

MG niedrigere pH24 h p.m.- und a*- sowie höhere LF24 h p.m.- und L*-Werte. Dieses

Ergebnis wird durch Untersuchungen von Fernandez et al. (2001), Le Bihan-Duval et

al. (2003) oder Sarica et al. (2011) unterstützt. Bei Broilern konnten Castellini et al.

(2002), Debut et al. (2003) oder Berri et al. (2005b) vergleichbare Unterschiede

zwischen Brust- und Schenkelmuskulatur nachweisen. Wie von Papinaho et al. (1996),

Miraglia et al. (2006) oder Branciari et al. (2009) bei Broilern oder Remignon et al.

(2000) bei Puten dargestellt, besteht der MPS ausschließlich aus FTG-Fasern,

während die Schenkelmuskeln auch aus STO- und FTO-Fasern bestehen. Der hohe

Anteil oxidativer Fasern in Verbindung mit höheren Mitochondrien-Anzahlen und Mb-

bzw. Eisen-Konzentrationen in den Schenkelmuskeln bedingt höhere a*- und

niedrigere L*-Werte (Pikul et al. 1982; Fleming et al. 1991; Boulianne und King 1995,

1998; Kranen et al. 1999; Lombardi-Boccia et al. 2002; Lefaucheur 2010). Die

niedrigeren pH-Werte des MPS sind durch höhere Laktat-Konzentrationen im Vergleich


74

zur Schenkelmuskulatur bedingt, wie Fernandez et al. (2001) beim Vergleich von MPS-

und MIL-Proben von Puten nachweisen konnten. Es ist zu vermuten, dass Glykogen,

dessen Konzentrationen in Brust- und Schenkelmuskulatur nahezu vergleichbar sind

(Fernandez et al. 2001), nach der Schlachtung im MIL für längere Zeit oxidativ

verstoffwechselt wird, während der Energiestoffwechsel im MPS sehr viel schneller auf

anaerobe ATP-Synthese umgestellt wird. Dies wird durch Untersuchungen unterstützt,

die in Proben des MIL, die kurz nach der Schlachtung gewonnen wurden, höhere MRA-

Werte im Vergleich zum MPS nachweisen konnten (Opalka et al. 2004; Publikation 10).

Neben diesen strukturellen Unterschieden zwischen Brust- und Schenkelmuskulatur ist

auch zu berücksichtigen, dass zwischen pH24 h p.m.- und L*-Werten eine signifikant

negative Korrelation besteht (Van Laack et al. 2000; Qiao et al. 2001; Berri et al. 2007;

Swatland 2008). Durch den niedrigeren pH-Wert im MPS und den damit

zusammenhängenden Veränderungen im Gewebe (z.B. Denaturierung der Proteine,

Erniedrigung des WHC) werden auch die L*-Werte des Muskels beeinflusst (Swatland

2008). Letztendlich scheinen sowohl die Unterschiede bezüglich der Muskelstruktur,

als auch die postmortalen Veränderungen die abweichende Fleischbeschaffenheit des

MPS und MG bedingt zu haben.

Der in der Publikation 6 dargestellte Anstieg der L*- und b*-Werte während der

postmortalen Lagerung von Puten- und Broilerfleisch wurde ebenfalls in anderen

Studien nachgewiesen (Ristic 1978; Owens et al. 2000; Berri et al. 2001; Fernandez et

al. 2001; Qiao et al. 2001; Petracci and Fletcher, 2002; Ryu et al. 2005). Hinsichtlich

dieser Ergebnisse ist zu berücksichtigen, dass die Farbe und postmortale Veränderung

der Farbe durch den pH-Wert, die Mb-Konzentrationen sowie die Anteile der

verschiedenen Mb-Redoxformen beeinflusst werden. Wichtig für die hellere Farbe

während der Lagerung des Geflügelfleisches sind besonders die Zunahme der Met-

Mb-Gehalte (Boulianne und King 1995, 1998; Ryu et al. 2005). Die Oxidation von

Deoxy-Mb zu Met-Mb wird dabei vom oxidativen Stoffwechsel z.B. der Lipid-Oxidation,

der MRA aber auch der antioxidativen Kapazität wie den Aktivitäten von SOD, GPx

oder GR beeinflusst (Mancini und Hunt 2005; Faustman et al. 2010). In Publikation 8

und Publikation 10 wurden die antioxidativen Kapazitäten in Broiler- und Puten-Proben

in einem Zeitraum (20 min und 48 h p.m.) untersucht, in denen die L*-Werte im

Geflügelfleisch deutlich anstiegen (Publikation 6). Es wurden zwar Veränderungen

gezeigt, allerdings waren diese bezüglich der Geflügelspezies sehr uneinheitlich. In

Broilerproben sanken die SOD-, GPx und GR-Aktivitäten (Publikation 8), während in


75

Putenproben die Aktivitäten der SOD und GPx anstiegen und nur die GR-Aktivitäten

abnahmen (Publikation 10). In beiden Untersuchungen veränderten sich die

Konzentrationen der thiobarbitursäure-reaktive Substanzen, Indikatoren für

Lipidoxidation, nicht. Dieses Ergebnis wird im Folgenden nicht berücksichtigt. Nach

dem Schlachten der Tiere reduzieren sich die Konzentrationen funktionsfähiger

Enzyme durch die (pH-Wert abhängige) Denaturierung und Proteolyse sowie fehlender

Protein-Synthese. Wie die Ergebnisse bei den Puten zeigten (Publikation 10), bedeutet

dies aber nicht, dass automatisch die Aktivitäten der Enzyme während der

postmortalen Lagerung des Fleisches verringert werden. Möglicherweise können auch

mit weniger Enzym-Proteinen vergleichbare Aktivitäten erreicht werden. Diese

Annahme wird dadurch unterstützt, dass niedrigere pH-Werte in den

Geflügelfleischproben nicht mit geringeren Enzymaktivitäten assoziiert waren

(Publikation 8; Publikation 10). Des Weiteren konnte in Publikation 3 in

Schweinefleisch-Proben gezeigt werden, dass zwar innerhalb der ersten 12 h p.m. die

Aktivitäten von PFK oder LDH sanken, allerdings blieben z.B. die Aktivitäten der GP

oder CS unverändert. Es ist also anzunehmen, dass Unterschiede bezüglich der

postmortalen Stabilität der Enzyme bzw. deren Aktivität bestehen. Unabhängig von

diesen Annahmen besteht bei beiden Geflügelspezies ein teilweise zwar nur

tendenzieller Zusammenhang zwischen dem pH-Wert und dem MRA sowie den SOD-,

GPx und GR-Aktivitäten. So waren niedrigere pH-Werte mit tendenziell geringeren

MRA-Werten und höheren Aktivitäten z.B. der GPx bei den Broilern oder SOD bei den

Puten verbunden. Die ETC der Mitochondrien ist Hauptquelle der ROS-Produktion, in

den Zellen, insbesondere von O2-. Störungen der ETC, nachweisbar durch reduzierte

MRA-Werte, sind mit erhöhter Bildung dieser zellschädlichen Substanzen verbunden,

die letztendlich über einen „circulus vitiosus“ wieder die ETC inhibieren (Figueiredo et

al. 2008; Schoenfeld et al. 2010). Da O2- durch die Enzyme SOD, GPx oder GR

„entgiftet“ werden, ist nachvollziehbar, warum niedrigere MRA-Werte mit höheren

Aktivitäten dieser antioxidativen Enzyme verbunden waren (Publikation 8;

Publikation 10). Letzteres erklärt möglicherweise die Zunahme der SOD- und GPx-

Aktivitäten zwischen 20 min und 48 h p.m. in den Putenproben (Publikation 10), da die

Puten- im Vergleich zu den Broilerproben niedrigere pH24 h p.m.-Werte und mitochondri-

ale Atmungsraten hatten. Weiterführende Untersuchungen sind allerdings notwendig,

um die Zusammenhänge besser zu verstehen.

E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen

76

E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen Die Bildung von Fleisch aus Skelettmuskelgewebe von landwirtschaftlichen Nutztieren

ist mit speziellen Veränderungen nach dem Tod der Tiere verbunden. Innerhalb der

Muskelfasern spielt dabei der Energiestoffwechsel und auch der (anti)oxidative

Metabolismus eine Rolle. In der vorliegenden Arbeit sind verschiedene Publikationen

zusammengefasst, in denen die Beschaffenheit von Schweine-, Masthähnchen- und

Putenfleisch in Abhängigkeit von Geschlecht, Alter oder Genetik der Tiere untersucht

wurde. Zusätzlich wurden die Proben histologisch und biochemisch analysiert, wobei

der Fokus beim Schwein auf dem Energiestoffwechsel und bei Masthähnchen und

Pute auf dem (anti)oxidativen Metabolismus lag.

In den Publikationen, in denen Schweinefleisch untersucht wurde, konnte gezeigt

werden, dass bestimmte Enzyme wie Glykogen-Phosphorylase (GP),

Phosphofruktokinase (PFK), Laktatdehydrogenase oder der Komplex I während der

postmortalen Phase der Schweine aktiviert werden. Hieraus kann gefolgert werden,

dass diese Enzyme die pH-Wert-Reduktion, die durch die Laktatazidose bedingt ist,

beeinflussen und damit Einfluss auf die Farbe und das Wasserbindungsvermögen

(WHC) des Fleisches nehmen. Auch die Veränderungen der Nukleotid-

Konzentrationen spiegeln die Veränderungen innerhalb des Energiestoffwechsels

wieder, insofern ATP schnell zu ADP und besonders IMP dephosphoryliert wird.

Inwiefern die Mitochondrien den Übergang von Muskulatur zu Fleisch beeinflussen,

konnte mit der Bestimmung der mitochondrialen Atmungsaktivität (MRA) nicht

dargestellt werden. Es wäre zu vermuten gewesen, dass kurz nach der Schlachtung

ein kurzer Anstieg der MRA feststellbar ist, insofern auch die Aktivität des ETC-Enzyms

Komplex I während des Entblutens anstieg. Berücksichtigt man den Einfluss der

Schweinegenetik, so hatte die RyR-Mutation bei den PiPP-Tieren einen wesentlichen

Einfluss auf die Schlachtkörper- und Fleischbeschaffenheitsparameter, im Hinblick auf

schlechtere Qualitätsmerkmale, aber auch auf verschiedene biochemische Parameter.

Interessanterweise bestanden vor der Schlachtung der Schweine keine Unterschiede

dieser RyR-Mutations-Allelträger gegenüber der anderen Genetiken im Hinblick auf die

untersuchten Parameter des Energiestoffwechsels der Rückenmuskulatur. Die

postmortalen Unterschiede lassen sich weitestgehend durch die beschleunigte pH-

Wert-Reduktion und die damit verbundenen Veränderungen z.B. der Farbe und des

WHC erklären, wobei aus den Untersuchungen auch geschlossen werden kann, dass

die GP bedeutsam für die beschleunigte Laktatazidose bei PiPP-Schweinen ist.


77

Grundsätzlich sollten Schweine mit der Mutation nicht mehr für die Fleischproduktion

verwendet werden, da das Risiko für die Entwicklung von weichem, wässrigem und

hellem PSE-Fleisch bei diesen Schweinen hoch ist. PSE-Fleisch ist nicht nur im

Rahmen der amtlichen Fleischuntersuchung zu beanstanden, sondern ist auch für den

Verbraucher inakzeptabel. Schweine-Herkünfte ohne ein Mutation im RyR-Gen,

insbesondere die PiNN-Tiere, unterschieden sich z.B. hinsichtlich der

Schlachtkörpermerkmale, der Prozentsätze der verschiedenen Muskelfaser-Typen oder

der GP- und PFK-Enzymaktivitäten, allerdings wirkte sich dies nicht negativ auf die

Fleischbeschaffenheit aus. Innerhalb der „normalen“ Schweine-Genetiken werden zwar

auch Schlachtkörper nachgewiesen, bei denen das Fleisch z.B. besonders hell und

wässrig ist, allerdings konnten die Publikationen keinen klaren Zusammenhang zu den

untersuchten biochemischen Parametern des Muskelgewebes nachweisen. Es ist zu

vermuten, dass die Unterschiede der Messparameter zu gering waren, insofern bei den

PiPP-Tieren extreme Abweichungen z.B. der Muskelfleischanteile, der Faserflächen

oder auch der GP-Aktivität nachzuweisen waren. Es besteht noch Bedarf für

weitergehende Untersuchungen, insofern die Tiere in den eigenen Untersuchungen

keinem bzw. geringem Transport- und Schlachtstress ausgesetzt waren. Dabei

könnten auch andere Untersuchungsparameter (z.B. Kalzium-Metabolismus,

(anti)oxidativer Stoffwechsel) einbezogen werden.

In den Publikationen, in denen Geflügelfleisch untersucht wurde, konnte gezeigt

werden, dass die endogenen Faktoren Spezies, Geschlecht, Genetik oder Alter die

Schlachtkörper- und Fleischbeschaffenheitsmerkmale beeinflussen. So hatten die

Puten im Vergleich zu Broilern deutliche größere Schlachtkörper-, Brustmuskel- und

Schenkelgewichte sowie Brustmuskelanteile. Gleichzeitig waren bei Puten die pH-

Werte niedriger und die Leitfähigkeits- und Grillverlust-Resultate höher, während

interessanterweise die Muskulatur dunkler und roter war. Hieraus kann gefolgert

werden, dass sich die größere Muskelfülle und die damit verbundenen

Muskelfaserflächen auf die Fleischbeschaffenheit auswirken, allerdings die Farbe

zusätzlich durch andere Parameter wie den Myoglobin-Gehalt beeinflusst wird.

Vergleicht man allerdings schnell- (FG) und langsam-wachsende (SG) Puten, so

bestehen zwar auch Unterschiede der Schlachtkörpermerkmale, wobei mehr

Muskelfülle und größere Faserflächen bei den FG-Puten nicht automatisch schlechtere

Fleischbeschaffenheits-Ergebnisse bedingen. Ein ähnliches Resultat zeigt sich auch,

wenn man das Alter oder Geschlecht der Broiler berücksichtigt. Bei Tieren mit höherem


78

Alter sind zwar auch mehr Brustmuskulatur und größere Faserflächen nachzuweisen,

allerdings sind z.B. die Tropfsaftverluste (TSV) niedriger oder die früh-postmortalen pH-

und L*-Werte höher. Broiler-Hähne und --Hennen zeigen trotz unterschiedlicher

Brustgewichte bei den 41 d alten Tieren vergleichbare pH-, TSV- oder Farb-Werte. Aus

den verschiedenen Publikationen kann gefolgert werden, dass die Zusammenhänge

zwischen den Fleischbeschaffenheitsparametern uneinheitlich und nicht immer logisch

erscheinen. Allerdings wird die Annahme, dass eine höhere Muskelfülle und die damit

verbundenen größeren Muskelfaserflächen die Fleischbeschaffenheit negativ

beeinflussen, auch unter Berücksichtigung verschiedenster anderer Untersuchungen,

bei Masthähnchen und Puten nicht bestätigt. Unabhängig davon zeigten die

Ergebnisse aber auch, dass die gemischte Verpackung von Geflügelfleisch, welches

aufgrund unterschiedlichen Geschlechts oder Alter der Tiere eine höhere Variation der

Fleischbeschaffenheitsparameter zeigt, das Risiko erhöht, dass z.B. Farb- oder TSV-

Unterschiede innerhalb aber auch zwischen Verpackungen sichtbar werden. Bezüglich

der Rohnährstoffe, deren Konzentrationen nach den vorliegenden Publikationen auch

durch Geschlecht und Alter beeinflusst wurden, ist die dadurch bedingte höhere

Variation ebenfalls problematisch, da deren Angabe auf der Verpackung im

Zusammenhang mit der Nährwert-Kennzeichnung mitunter inkorrekt ist. Aus diesen

Ergebnissen kann also gefolgert werden, dass bei der Verpackung von Geflügelfleisch

die allgemeine aber auch die durch verschiedene Geschlechter oder Alterstufen

bedingte Variation der Fleischbeschaffenheits- oder Nährwert-Parameter berücksichtigt

werden sollten, um Beanstandungen der Verbraucher aber auch der Behörden zu

minimieren. Sortierung des Fleisches z.B. nach Farbe wäre dabei eine ergänzende

Maßnahme. Bezüglich des (anti)oxidativen Stoffwechsels konnte gezeigt werden, dass

die MRA vom Muskeltyp und von der Geflügelspezies abhängt, wobei die Schenkel- im

Vergleich zur Brustmuskulatur und die Broiler im Vergleich zu den Puten höhere

Atmungsraten der Mitochondrien hatten. Ansonsten zeigten die MRA-Resultate keinen

signifikanten Einfluss von Geschlecht und Alter der Broiler. Der Unterschied der MRA

zwischen den Muskeln ist aufgrund des höheren Anteils an langsam-kontrahierenden

STO-Muskelfasern in Schenkelmuskeln und dem damit verbundenen höheren

oxidativen Stoffwechsel nachvollziehbar. Die spezies-abhängigen Ergebnisse sind

möglicherweise durch die Unterschiede in den Muskelfaserflächen (CSA) bedingt,

insofern die Puten höhere CSA-Werte hatten. Bezüglich der Aktivitäten der

antioxidativen Enzyme konnte kein Einfluss der Spezies oder des Geschlechts bei


79

Broilern nachgewiesen werden. Für SOD20 min p.m. und GR48 h p.m. konnte eine

Abhängigkeit vom Alter der Tiere festgestellt werden, wobei die SOD-Aktivitäten mit

höherem Alter sanken und die der GR zunahmen. Des Weiteren zeigten sich

Unterschiede der Enzymaktivitäten in Abhängigkeit vom Probennahmezeitpunkt nach

der Schlachtung. So erhöhten sich z.B. bei 147 d alten Puten die SOD- und GPx-

Aktivitäten zwischen 20 min und 48 h p.m., während bei 28 d alten Broilern die

Aktivitäten der SOD und bei 28 d und 41 d alten Broilern die der GPx im gleichen

Zeitraum sanken. Aus den heterogenen Enzymaktivitäts-Ergebnissen ergeben sich

allerdings keine Schlussfolgerungen. Berücksichtigt man hingegen den Einfluss des

pH-Wertes auf die MRA- und Enzymaktivitäts-Resultate, so ergaben sich Ergebnisse,

die einen Zusammenhang zwischen (anti)oxidativen Stoffwechsel und Fleischbildung

vermuten lassen. So bedingte ein niedriger pH-Wert z.B. bei Broilern und Puten

(tendenziell) geringere MRA-Werte und im Gegensatz dazu bei Broilern (tendenziell)

höhere Aktivitäten der SOD, GPx und GR sowie bei Puten höhere SOD-Aktivitäten.

Insgesamt muss berücksichtigt werden, dass viele der Untersuchungsmethoden mit

hohen Standardabweichungen verbunden waren, wodurch weniger signifikante

Unterschiede zu berechnen waren. Ähnlich wie bei den Untersuchungen mit

Schweinefleisch sind weitere Experimente notwendig, um die Zusammenhänge besser

zu verstehen. Dabei sollen auch Enzyme des Energiestoffwechsels (z.B. GP, PFK,

LDH) einbezogen werden.

F. Literaturverzeichnis

80


Affentranger P, Gerwig C, Seewer GJF, Schworer D und Kunzi N 1996. Growth and carcass characteristics as well as meat and fat quality of three types of pigs under different feeding regimens. Livestock Production Science 45, 187-196.

Ali ASA, Jensen JF, Lawson MA und Chwalibog A 2005. Variability in post-mortem pH values of broiler breast muscles due to electrical stunning voltages. Archiv für Geflügelkunde 69, 226-230.

Allison CP, Bates RO, Booren AM, Johnson RC und Doumit ME 2003. Pork quality variation is not explained by glycolytic enzyme capacity. Meat Science 63, 17-22.

Alonso V, Campo MD, Espanol S, Roncales P und Beltran JA 2009. Effect of crossbreeding and gender on meat quality and fatty acid composition in pork. Meat Science 81, 209-217.

Andrade FH, Reid MB, Allen DG und Westerblad H 1998. Effect of hydrogen peroxide and dithiothreitol on contractile function of single skeletal muscle fibres from the mouse. Journal of Physiology-London 509, 565-575.

Andrade FH, Reid MB und Westerblad H 2001. Contractile response of skeletal muscle to low peroxide concentrations: myofibrillar calcium sensitivity as a likely target for redox-modulation. FASEB Journal 15, 309-311.

Ashmore CR und Doerr L 1971. Comparative aspects of muscle fiber types in different species. Experimental Neurology 31, 408-418.

Aviagen (2007): http://www.aviagen.com Baeza E, Chartrin P, Meteau K, Bordeau T, Juin H, Le Bihan-Duval E, Lessire M und Berri C 2010.

Effect of sex and genotype on carcase composition and nutritional characteristics of chicken meat. British Poultry Science 51, 344-353.

Barbut S 2009. Pale, soft, and exudative poultry meat-Reviewing ways to manage at the processing plant. Poultry Science 88, 1506-1512.

Barton-Gade PA 1987. Meat and fat quality in boars, castrates and gilts. Livestock Production Science 16, 187-196.

Batlle N, Aristoy MC und Toldra F 2000. Early postmortem detection of exudative pork meat based on nucleotide content. Journal of Food Science 65, 413-416.

Batlle N, Aristoy MC und Toldra F 2001. ATP metabolites during aging of exudative and nonexudative pork meats. Journal of Food Science 66, 68-71.

Bee G 2004. Effect of early gestation feeding, birth weight, and gender of progeny on muscle fiber characteristics of pigs at slaughter. Journal of Animal Science 82, 826-836.

Befroy DE, Petersen KF, Dufour S, Mason GF, Rothman DL und Shulman GI 2008. Increased substrate oxidation and mitochondrial uncoupling in skeletal muscle of endurance-trained individuals. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105, 16701-16706.

Bellomo R 2002. Bench-to-bedside review: Lactate and the kidney. Critical Care 6, 322-326.


81

Bendall JR 1975. Cold-contracture and ATP-turnover in red and white musculature of pig postmortem. Journal of the Science of Food and Agriculture 26, 55-71.

Berri C, Wacrenier N, Millet N und Le Bihan-Duval E 2001. Effect of selection for improved body composition on muscle and meat characteristics of broilers from experimental and commercial lines. Poultry Science 80, 833-838.

Berri C, Debut M, Sante-Lhoutellier V, Arnould C, Boutten B, Sellier N, Baeza E, Jehl N, Jego Y, Duclos MJ und Le Bihan-Duval E 2005a. Variations in chicken breast meat quality: implications of struggle and muscle glycogen content at death. British Poultry Science 46, 572-579.

Berri C, Le Bihan-Duval E, Baeza E, Chartrin P, Picgirard L, Jehl N, Quentin M, Picard M und Duclos MJ 2005b. Further processing characteristics of breast and leg meat from fast-, medium- and slow-growing commercial chickens. Animal Research 54, 123-134.

Berri C, Le Bihan-Duval E, Debut M, Sante-Lhoutellier V, Baeza E, Gigaud V, Jego Y und Duclos MJ 2007. Consequence of muscle hypertrophy on characteristics of pectoralis major muscle and breast meat quality of broiler chickens. Journal of Animal Science 85, 2005-2011.

Bertram HC, Schafer A, Rosenvold K und Andersen HJ 2004. Physical changes of significance for early postmortem water distribution in porcine M-longissimus. Meat Science 66, 915-924.

Berzosa C, Cebrian I, Fuentes-Broto L, Gomez-Trullen E, Piedrafita E, Martinez-Ballarin E, Lopez-Pingarron L, Reiter RJ und Garcia JJ 2011. Acute Exercise Increases Plasma Total Antioxidant Status and Antioxidant Enzyme Activities in Untrained Men. Journal of Biomedicine and Biotechnology .

Binke R 2004. From muscle to meat. Fleischwirtschaft 84, 224-227. Blanchard PJ, Ellis M, Warkup CC, Chadwick JP und Willis MB 1999. The influence of sex

(boars and gilts) on growth, carcass and pork eating quality characteristics. Animal Science 68, 487-493.

Bogucka J, Kapelanski W, Elminowska-Wenda G, Walasik K und Lewandowska KL 2008. Comparison of microstructural traits of musculus longissimus lumborum in wild boars, domestic pigs and wild boar/domestic pig hybrids. Archives of Animal Breeding 51, 359-365.

Boulianne M und King AJ 1995. Biochemical and color characteristics of skinless boneless pale chicken breast. Poultry Science 74, 1693-1698.

Boulianne M und King AJ 1998. Meat color and biochemical characteristics of unacceptable dark-colored broiler chicken carcasses. Journal of Food Science 63, 759-762.

Branciari R, Mugnai C, Mammoli R, Miraglia D, Ranucci D, Dal Bosco A und Castellini C 2009. Effect of genotype and rearing system on chicken behavior and muscle fiber characteristics. Journal of Animal Science 87, 4109-4117.

Brand MD und Nicholls DG 2011. Assessing mitochondrial dysfunction in cells. Biochemical Journal 435, 297-312.


82

Bratcher CL, Johnson DD, Littell RC und Gwartney BL 2005. The effects of quality grade, aging, and location within muscle on Warner-Bratzler shear force in beef muscles of locomotion. Meat Science 70, 279-284.

Brenoe UT und Kolstad K 2000. Body composition and development measured repeatedly by computer tomography during growth in two types of turkeys. Poultry Science 79, 546-552.

Brewer MS, Zhu LG, Bidner B, Meisinger DJ und McKeith FK 2001. Measuring pork color: effects of bloom time, muscle, pH and relationship to instrumental parameters. Meat Science 57, 169-176.

Brocks L, Klont RE, Buist W, de Greef K, Tieman M und Engel B 2000. The effects of selection of pigs on growth rate vs leanness on histochemical characteristics of different muscles. Journal of Animal Science 78, 1247-1254.

Brooke MH und Kaiser KK 1970. 3 Myosin adenosine triphosphatase systems - nature of their pH lability and sulfhydryl dependence. Journal of Histochemistry & Cytochemistry 18, 670-672.

Brooke MH und Kaiser KK 1975. The use and abuse of muscle histochemistry. Annals of the New York Academy of Sciences 228, 121-144

Cai ZW, Zhao XF, Jiang XL, Yao YC, Zhao CJ, Xu NY und Wu CX 2010. Comparison of muscle amino acid and fatty acid composition of castrated and uncastrated male pigs at different slaughter ages. Italian Journal of Animal Science 9, 173-178.

Cassens RG, Briskey EJ und Hoekstra WG 1963. Electron microscopy of post-mortem changes in porcine muscle. Journal of Food Science 28, 680-684.

Castellini C, Mugnai C und Dal Bosco A 2002. Effect of organic production system on broiler carcass and meat quality. Meat Science 60, 219-225.

Castellini C, Dal Bosco A, Mugnai C und Pedrazzoli M 2006. Comparison of two chicken genotypes organically reared: oxidative stability and other qualitative traits of the meat. Italian Journal of Animal Science 5, 29-42.

Castro-Giraldez M, Fito PJ, Toldra F und Fito P 2010. Use of visible spectroscopy to assess colour development during ageing of fresh pork from different quality classes. International Journal of Food Science and Technology 45, 1710-1716.

Cerisuelo A, Sala R, Nurnberg G, Baucells M und Rehfeldt C 2007. How many muscle samples are required to obtain reliable estimations of muscle fibre characteristics from pig longissimus muscle? Meat Science 76, 583-587.

Chan JTY, Omana DA und Betti M 2011. Effect of ultimate pH and freezing on the biochemical properties of proteins in turkey breast meat. Food Chemistry 127, 109-117.

Chang KC, da Costa N, Blackley R, Southwood O, Evans G, Plastow G, Wood JD und Richardson RI 2003. Relationships of myosin heavy chain fibre types to meat quality traits in traditional and modern pigs. Meat Science 64, 93-103.

Chen XD, Ma QG, Tang MY und Ji C 2007. Development of breast muscle and meat quality in Arbor Acres broilers, Jingxing 100 crossbred chickens and Beijing fatty chickens. Meat Science 77, 220-227.


83

Chiang W, Allison CP, Linz JE und Strasburg GM 2004. Identification of two alpha RYR alleles and characterization of alpha RYR transcript variants in turkey skeletal muscle. Gene 330, 177-184.

Choi YM und Kim BC 2009. Muscle fiber characteristics, myofibrillar protein isoforms, and meat quality. Livestock Science 122, 105-118.

Cilla I, Altarriba J, Guerrero L, Gispert M, Martinez L, Moreno C, Beltron JA, Guardia MD, Diestre A, Arnau J und Roncalos P 2006. Effect of different Duroc line sires on carcass composition, meat quality and dry-cured ham acceptability. Meat Science 72, 252-260.

Claudia RC und Francisco JC 2010. Effect of an argon-containing packaging atmosphere on the quality of fresh pork sausages during refrigerated storage. Food Control 21, 1331-1337.

Cobb-Vantress (2008): http://www.cobb-vantress.com Conley KE, Amara CE, Jubrias SA und Marcinek DJ 2007. Mitochondrial function, fibre

types and ageing: new insights from human muscle in vivo. Experimental Physiology 92, 333-339.

Copenhafer TL, Richert BT, Schinckel AP, Grant AL und Gerrard DE 2006. Augmented postmortem glycolysis does not occur early postmortem in AMPK73-mutated porcine muscle of halothane positive pigs. Meat Science 73, 590-599.

Correa JA, Faucitano L, Laforest JP, Rivest J, Marcoux M und Gariepy C 2006. Effects of slaughter weight on carcass composition and meat quality in pigs of two different growth rates. Meat Science 72, 91-99.

Cullen WG 1966. Malignant hyperpyrexia during general anaesthesia: a report of two cases. Can Anaesth Soc J 13, 437-443.

Daiber A 2010. Redox signaling (cross-talk) from and to mitochondria involves mitochondrial pores and reactive oxygen species. Biochimica Biophysica Acta-Bioenergetics 1797, 55-56.

Dal Bosco A, Mugnai C und Castellini C 2011. Performance and meat quality of pure Ancona and Cornish x Ancona chickens organically reared. Archiv für Geflügelkunde 75, 7-12.

Das C, Roy BC, Oshima I, Miyachi H, Nishimura S, Iwamoto H und Tabata S 2010. Collagen content and architecture of the pectoralis muscle in male chicks and broilers reared under various nutritional conditions. Animal Science Journal 81, 252-263.

De Smet SM, Pauwels H, Debie S, Demeyer DI, Callewier J und Eeckhout W 1996. Effect of halothane genotype, breed, feed withdrawal, and lairage on pork quality of Belgian slaughter pigs. Journal of Animal Science 74, 1854-1863.

Debut M, Berri C, Baeza E, Sellier N, Arnould C, Guemene D, Jehl N, Boutten B, Jego Y, Beaumont C und Le Bihan-Duval E 2003. Variation of chicken technological meat quality in relation to genotype and preslaughter stress conditions. Poultry Science 82, 1829-1838.


84

Depreux FFS, Grant AL und Gerrard DE 2002. Influence of halothane genotype and body-weight on myosin heavy chain composition in pig muscle as related to meat quality. Livestock Production Science 73, 265-273.

Di Luca A, Mullen AM, Elia G, Davey G und Hamill RM 2011. Centrifugal drip is an accessible source for protein indicators of pork ageing and water-holding capacity. Meat Science 88, 261-270.

Duclos MJ, Berri C und Le Bihan-Duval E 2007. Muscle growth and meat quality. Journal of Applied Poultry Research 16, 107-112.

Dutson TR, Pearson AM, Merkel RA und Spink GC 1974. Ultrastructural postmortem changes in normal and low quality porcine muscle fibers. Journal of Food Science 39, 32-37.

Dzapo V und Wassmuth R 1979. Investigations on the enzyme systems of energy producing metabolism in back muscle and the vitality of pigs.1. Comparison of enzyme activities of the glycolysis, the citrate cycle, and the respiratory enzymes in muscle tissues of back and heart. Journal of Animal Breeding and Genetics 95, 310-320.

Eadmusik S, Molette C, Fernandez X und Remignon H 2011. Are one early muscle pH and one early temperature measurement sufficient to detect PSE breast meat in turkeys? British Poultry Science 52, 177-188.

Eilert SJ 2005. New packaging technologies for the 21st century. Meat Science 71, 122-127.

El Rammouz R, Berri C, Le Bihan-Duval E, Babile R und Fernandez X 2004. Breed differences in the biochemical determinism of ultimate pH in breast muscles of broiler chickens - A key role of AMP deaminase? Poultry Science 83, 1445-1451.

Essen-Gustavsson B und Lindholm A 1984. Fiber types and metabolic characteristics in muscles of wild boars, normal and halothane sensitive swedish landrace pigs. Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Physiology 78, 67-71.

Essen-Gustavsson B, Karlstrom K und Lundstrom K 1992. Muscle fiber characteristics and metabolic response at slaughter in pigs of different halothane genotypes and their relation to meat quality. Meat Science 31, 1-11.

Everts AJ, Wulf DM, Everts AKR, Nath TM, Jennings TD und Weaver AD 2010. Quality characteristics of chunked and formed hams from pale, average and dark muscles were improved using an ammonium hydroxide curing solution. Meat Science 86, 352-356.

Fagerlund MJ und Eriksson LI 2009. Current concepts in neuromuscular transmission. British Journal of Anaesthesia 103, 108-114.

Faloona GR und Srere PA 1969. Escherichia coli citrate synthase . Purification and effect of potassium on some properties. Biochemistry 8, 4497-4502.

Fanatico AC, Cavitt LC, Pillai PB, Emmert JL und Owens CM 2005. Evaluation of slower-growing broiler genotypes grown with and without outdoor access: Meat quality. Poultry Science 84, 1785-1790.


85

Fanatico AC, Pillai PB, Emmert JL und Owens CM 2007. Meat quality of slow- and fast-growing chicken genotypes fed low-nutrient or standard diets and raised indoors or with outdoor access. Poultry Science 86, 2245-2255.

Faustman C, Sun Q, Mancini R und Suman SP 2010. Myoglobin and lipid oxidation interactions: Mechanistic bases and control. Meat Science 86, 86-94.

Fazarinc G, Candek-Potokar M, Ursic M, Vrecl M und Pogacnik A 2002. Giant muscle fibres in pigs with different Ryr1 genotype. Anatomia Histologia Embryologia-Journal of Veterinary Medicine Series C 31, 367-371.

Fernandez X, Sante V, Baeza E, Le-Bihan-Duval E, Berri C, Remignon H, Babile R, Le Pottier G, Millet N, Berge P und Astruc T 2001. Post mortem muscle metabolism and meat quality in three genetic types of turkey. British Poultry Science 42, 462-469.

Fernandez X, Neyraud E, Astruc T und Sante V 2002. Effects of halothane genotype and pre-slaughter treatment on pig meat quality. Part 1. Post mortem metabolism, meat quality indicators and sensory traits of m. Longissimus lumborum. Meat Science 62, 429-437.

Fiedler I, Rehfeldt C, Albrecht E und Henning M 1998. Histophysiological features of skeletal muscle and adrenal glands in wild-type and domestic pigs during growth (short communication). Archives of Animal Breeding 41, 489-495.

Fiedler I, Ender K, Wicke M, Maak S, von Lengerken G und Meyer W 1999. Structural and functional characteristics of muscle fibres in pigs with different malignant hyperthermia susceptibility (MHS) and different meat quality. Meat Science 53, 9-15.

Figueiredo PA, Mota MP, Appell HJ und Duarte JA 2008. The role of mitochondria in aging of skeletal muscle. Biogerontology 9, 67-84.

Fischer K 2007. Drip loss in pork: influencing factors and relation to further meat quality traits. Journal of Animal Breeding and Genetics 124, 12-18.

Fischer K, Lindner JP und Baulain U 2010. Influence on intramuscular fat content of pork. Fleischwirtschaft 90, 96-102.

Fleming BK, Froning GW und Yang TS 1991. Heme pigment levels in chicken broilers chilled in ice slush and air. Poultry Science 70, 2197-2200.

Fortin A, Robertson WM und Tong AKW 2005. The eating quality of Canadian pork and its relationship with intramuscular fat. Meat Science 69, 297-305.

Franck M, Figwer P, Godfraind C, Poirel MT, Khazzaha A und Ruchoux MM 2007. Could the pale, soft, and exudative condition be explained by distinctive histological characteristics? Journal of Animal Science 85, 746-753.

Fraqueza MJ, Cardoso AS, Ferreira MC und Barreto AS 2006. Incidence of pectoralis major turkey muscles with light and dark color in a Portuguese slaughterhouse. Poultry Science 85, 1992-2000.

Fraqueza MJ, Ferreira MC und Barreto AS 2008. Spoilage of light (PSE-like) and dark turkey meat under aerobic or modified atmosphere package: microbial indicators and their relationship with total volatile basic nitrogen. British Poultry Science 49, 12-20.


86

Fraqueza MJ und Barreto AS 2009. The effect on turkey meat shelf life of modified-atmosphere packaging with an argon mixture. Poultry Science 88, 1991-1998.

Fujii J, Otsu K, Zorzato F, Deleon S, Khanna VK, Weiler JE, Obrien PJ und Maclennan DH 1991. Identification of a mutation in porcine ryanodine receptor associated with malignant hyperthermia. Science 253, 448-451.

Garcia-Macias JA, Gispert M, Oliver MA, Diestre A, Alonso P, Munoz Luna A, Siggens K und Cuthbert Heavens D 1996. The effects of cross, slaughter weight and halothane genotype on leanness and meat and fat quality in pig carcasses. Animal Science 63, 487-496.

Gellerich FN, Gizatullina Z, Trumbeckaite S, Nguyen HP, Pallas T, Arandarcikaite O, Vielhaber S, Seppet E und Striggow F 2010. The regulation of OXPHOS by extramitochondrial calcium. Biochimica Biophysica Acta-Bioenergetics 1797, 1018-1027.

Gil M, Oliver MA, Gispert M, Diestre A, Sosnicki AA, Lacoste A und Carrion D 2003. The relationship between pig genetics, myosin heavy chain I, biochemical traits and quality of M-longissimus thoracis. Meat Science 65, 1063-1070.

Gil M, Delday MI, Gispert M, Furnols MFI, Maltin CM, Plastow GS, Klont R, Sosnicki AA und Carrion D 2008. Relationships between biochemical characteristics and meat quality of Longissimus thoracis and Semimembranosus muscles in five porcine lines. Meat Science 80, 927-933.

Gilev VP 1962. Study of myofibril sarcomere structure during contraction. Journal of Cell Biology 12, 135-141.

Gizatullina ZZ, Ying C, Zierz S und Gellerich FN 2005. Effects of extramitochondrial ADP on permeability transition of mouse liver mitochondria. Biochimica Biophysica Acta-Bioenergetics 1706, 98-104.

Grashorn MA und Bessei W 2004. Comparison of heavy turkey breeds BUT Big 6 and Hybrid Euro FP for fattening performance, slaughter yield and meat quality. Archiv für Geflügelkunde 68, 2-7.

Grobbel JP, Dikeman ME, Hunt MC und Milliken GA 2008. Effects of packaging atmospheres on beef instrumental tenderness, fresh color stability, and internal cooked color. Journal of Animal Science 86, 1191-1199.

Guardia MD, Estany J, Balasch S, Oliver MA, Gispert M und Diestre A 2005. Risk assessment of DFD meat due to pre-slaughter conditions in pigs. Meat Science 70, 709-716.

Gudat JC, Singh J und Wharton DC 1973. Cytochrome-oxidase from Pseudomonas aeruginosa .1. Purification and some properties. Biochimica Biophysica Acta 292, 376-390.

Gueguen N, Lefaucheur L, Fillaut M, Vincent A und Herpin P 2005. Control of skeletal muscle mitochondria respiration by adenine nucleotides: differential effect of ADP and ATP according to muscle contractile type in pigs. Comparative Biochemistry and Physiology B-Biochemistry & Molecular Biology 140, 287-297.


87

Guillot C, Steinberg JG, Delliaux S, Kipson N, Jammes Y und Badier M 2008. Physiological, histological and biochemical properties of rat skeletal muscles in response to hind limb suspension. Journal of Electromyography and Kinesiology 18, 276-283.

Gunter TE, Yule DI, Gunter KK, Eliseev RA und Salter JD 2004. Calcium and mitochondria. FEBS Letters 567, 96-102.

Gutman M 1977. Regulation of mitochondrial succinate dehydrogenase by substrate type activators. Biochemistry 16, 3067-3072.

Hahn G, Malenica M, Muller WD, Taubert E und Petrak T 2001. Turkey breast meat - Glycolysis post-mortem and technological properties. Fleischwirtschaft 81, 120-122.

Hall LW, Trim CM und Woolf N 1972. Further studies of porcine malignant hyperthermia. British Medical Journal 2, 145.

Hambrecht E, Eissen JJ, Newman DJ, Smits CHM, den Hartog LA und Verstegen MWA 2005. Negative effects of stress immediately before slaughter on pork quality are aggravated by suboptimal transport and lairage conditions. Journal of Animal Science 83, 440-448.

Hamilton DN, Ellis M, Miller KD, McKeith FK und Parrett DF 2000. The effect of the halothane and rendement napole genes on carcass and meat quality characteristics of pigs. Journal of Animal Science 78, 2862-2867.

Hancock CR, Brault JJ und Terjung RL 2006. Protecting the cellular energy state during contractions: role of AMP deaminase. Journal of Physiology and Pharmacology 57 Suppl 10, 17-29.

Hatefi Y und Stiggall DL 1978. Preparation and properties of NADH: cytochrome c oxidoreductase (complex I--III). Methods in Enzymology 53.

Havenstein GB, Ferket PR und Qureshi MA 2003. Carcass composition and yield of 1957 versus 2001 broilers when fed representative 1957 and 2001 broiler diets. Poultry Science 82, 150-1518.

Henckel P, Oksbjerg N, Erlandsen E, Barton-Gade P und Bejerholm C 1997. Histo- and biochemical characteristics of the longissimus dorsi muscle in pigs and their relationships to performance and meat quality. Meat Science 47, 311-321.

Henriksen EJ, Bourey RE, Rodnick KJ, Koranyi L, Permutt MA und Holloszy JO 1990. Glucose transporter protein content and glucose transport capacity in rat skeletal muscles. American Journal of Physiology 259, E593-E598.

Herfort-Pedersen PH, Oksbjerg N, Karlsson AH, Busk H, Bendixen E und Henckel P 2001. A within litter comparison of muscle fibre characteristics and growth of halothane carrier and halothane free crossbreed pigs. Livestock Production Science 73, 15-24.

Hildyard JCW und Halestrap AP 2003. Identification of the mitochondrial pyruvate carrier in Saccharomyces cerevisiae. Biochemical Journal 374, 607-611.

Hocquette JF, Gondret F, Baeza E, Medale F, Jurie C und Pethick DW 2010. Intramuscular fat content in meat-producing animals: development, genetic and nutritional control, and identification of putative markers. Animal 4, 303-319.


88

Holmer SF, McKeith RO, Boler DD, Dilger AC, Eggert JM, Petry DB, McKeith FK, Jones KL und Killefer J 2009. The effect of pH on shelf-life of pork during aging and simulated retail display. Meat Science 82, 86-93.

Honikel KO 1998. Reference methods for the assessment of physical characteristics of meat. Meat Science 49, 447-457.

Hoppe UC 2010. Mitochondrial calcium channels. FEBS Letters 584, 1975-1981. Horak V 1983. A successive histochemical staining for succinate-dehydrogenase and

reversed -ATPase in a single section for the skeletal-muscle fiber typing. Histochemistry 78, 545-553.

Huber K, Petzold J, Rehfeldt C, Ender K und Fiedler I 2007. Muscle energy metabolism: structural and functional features in different types of porcine striated muscles. Journal of Muscle Research and Cell Motility 28, 249-258.

Huff-Lonergan E und Lonergan SM 2005. Mechanisms of water-holding capacity of meat: The role of postmortem biochemical and structural changes. Meat Science 71, 194-204.

Huff Lonergan E, Zhang W und Lonergan SM 2010. Biochemistry of postmortem muscle -- Lessons on mechanisms of meat tenderization. Meat Science 86, 184-195.

Hüttemann M, Lee I, Samavati L, Yu H und Doan JW 2007. Regulation of mitochondrial oxidative phosphorylation through cell signaling. Biochimica Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1773, 1701-1720.

Huxley H und Hanson J 1954. Changes in the cross striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation. Nature 173, 973-976.

Huxley HE 1957. The double array of filaments in striated muscle - further electron-microscope observations. Journal of Physiology-London 136, 16-17.

Huxley HE und Hanson J 1957. Quantitative studies on the structure of cross-striated myofibrils.1. Investigations by interference microscopy. Biochimica Biophysica Acta 23, 229-249.

Intarapichet KO, Suksombat W und Maikhunthod B 2008. Chemical compositions, fatty acid, collagen and cholesterol contents of Thai hybrid native and broiler chicken meats. The Journal of Poultry Science 45, 7-14.

Isaeva EV, Shkryl VA und Shirokova N 2005. Mitochondrial redox state and Ca2+ sparks in permeabilized mammalian skeletal muscle. Journal of Physiology-London 565, 855-872.

Janisch S, Krischek C und Wicke M 2011a. Color values and other meat quality characteristics of breast muscles collected from 3 broiler genetic lines slaughtered at 2 ages. Poultry Science 90, 1774-1781.

Janisch S, Wicke M und Krischek C 2011b. Einfluss des Geschlechts auf Schlachtkörper- und Fleischbeschaffenheitsparameter von Broilern. Fleischwirtschaft 9, 136-138.


89

Järvinen TAH, Jozsa L, Kannus P, Jarvinen TLN and Jarvinen M 2002. Organization and distribution of intramuscular connective tissue in normal and immobilized skeletal muscles - An immunohistochemical, polarization and scanning electron microscopic study. Journal of Muscle Research and Cell Motility 23, 245-254.

Jaturasitha S, Srikanchai T, Kreuzer M und Wicke M 2008. Differences in carcass and meat characteristics between chicken indigenous to Northern Thailand (Black-Boned and Thai Native) and imported extensive breeds (Bresse and Rhode Island Red). Poultry Science 87, 160-169.

Jelenikova J, Pipek P und Miyahara M 2008. The effects of breed, sex, intramuscular fat and ultimate pH on pork tenderness. European Food Research and Technology 227, 989-994.

Jurkat-Rott K, Fauler M und Lehmann-Horn F 2006. Ion channels and ion transporters of the transverse tubular system of skeletal muscle. Journal of Muscle Research and Cell Motility 27, 275-290.

Karlsson AH und Rosenvold K 2002. The calibration temperature of pH-glass electrodes: significance for meat quality classification. Meat Science 62, 497-501.

Karwowska M, Stadnik J, Dolatowski ZJ und Grela ER 2010. Effect of protein-xanthophylls (PX) concentrate of alfalfa supplementation on physico-chemical properties of turkey breast and thigh muscles during ageing. Meat Science 86, 486-490.

Kastenschmidt LL, Hoekstra WG und Briskey EJ 1968. Glycolytic intermadiates and co-factors in fast- and slow-glycolyzing muscles of the pig. Journal of Food Science 33, 151-158.

Kawamata H, Starkov AA, Manfredi G und Chinopoulos C 2010. A kinetic assay of mitochondrial ADP-ATP exchange rate in permeabilized cells. Analytical Biochemistry 407, 52-57.

Kee AJ, Gunning PW und Hardeman EC 2009. Diverse roles of the actin cytoskeleton in striated muscle. Journal of Muscle Research and Cell Motility 30, 187-197.

Kern M, Wells JA, Stephens JM, Elton CW, Friedman JE, Tapscott EB, Pekala PH und Dohm GL 1990. Insulin responsiveness in skeletal muscle is determined by glucose transporter (Glut4) protein level. Biochemical Journal 270, 397-400.

Kijowski J und Niewiarowicz A 1978. Effect of Initial pH in broiler breast muscles on gel forming capacity of meat proteins and on rheological characteristics of Frankfurter-type sausage. Journal of Food Technology 13, 461-468.

Kim JH, Seong PN, Cho SH, Park BY, Hah KH, Yu LH, Lim DG, Hwang IH, Kim DH, Lee JM und Ahn CN 2008a. Characterization of nutritional value for twenty-one pork muscles. Asian-Australasian Journal of Animal Sciences 21, 138-143.

Kim NK, Lim JH, Song MJ, Kim OH, Park BY, Kim MJ, Hwang IH and Lee CS 2008b. Comparisons of longissimus muscle metabolic enzymes and muscle fiber types in Korean and western pig breeds. Meat Science 78, 455-460.


90

Kim YH, Keeton JT, Smith SB, Berghman LR und Savell JW 2009. Role of lactate dehydrogenase in metmyoglobin reduction and color stability of different bovine muscles. Meat Science 83, 376-382.

Klont RE und Lambooy E 1995. Influence of pre-slaughter muscle temperature and muscle metabolism and meat quality in anesthetized pigs of different halothane genotypes. Journal of Animal Science 73, 96-107.

Knudson BK, Hogberg MG, Merkel RA, Allen RE und Magee WT 1985. Developmental comparisons of boars and barrows: I. Growth rate, carcass and muscle characteristics. Journal of Animal Science 61, 789-796.

Kohlschütter N, Morlein D, Werner C, Bellof G, Schmidt E und Kopke U 2009. Possibilities of 'on-farm conservation' of the old and endangered turkey breed 'old-fashioned bronce turkey' with respect to fattening performance and meat quality in comparison to the Kelly hybrid turkey 'broad breast bronce' (BBB). Archiv für Geflügelkunde 73, 275-284.

Kompare M und Rizzo WB 2008. Mitochondrial fatty-acid oxidation disorders. Seminars in Pediatric Neurology 15, 140-149.

Koohmaraie M, Schollmeyer JE und Dutson TR 1986. Effect of low-calcium-requiring calcium activated factor on myofibrils under varying pH and temperature conditions. Journal of Food Science 51, 28´35.

Kouba M, Enser M, Whittington FM, Nute GR und Wood JD 2003. Effect of a high-linolenic acid diet on lipogenic enzyme activities, fatty acid composition, and meat quality in the growing pig. Journal of Animal Science 81, 1967-1979.

Kranen RW, Van Kuppevelt TH, Goedhart HA, Veerkamp CH, Lambooy E und Veerkamp JH 1999. Hemoglobin and myoglobin content in muscles of broiler chickens. Poultry Science 78, 467-476.

Lambert IH, Nielsen JH, Andersen HJ und Ortenblad N 2001. Cellular model for induction of drip loss in meat. Journal of Agricultural and Food Chemistry 49, 4876-4883.

Larzul C, Lefaucheur L, Ecolan P, Gogue J, Talmant A, Sellier P, Leroy P und Monin G 1997. Phenotypic and genetic parameters for longissimus muscle fiber Characteristics in relation to growth, carcass, and meat quality traits in large white pigs. Journal of Animal Science 75, 3126-3137.

Latorre MA, Lazaro R, Valencia DG, Medel P und Mateos GG 2004. The effects of gender and slaughter weight on the growth performance, carcass traits, and meat quality characteristics of heavy pigs. Journal of Animal Science 82, 526-533.

Laudadio V, Tufarelli V, Dario M, D'Emilio FP und Vicenti A 2009. Growth performance und carcass characteristics of female turkeys as affected by feeding programs. Poultry Science 88, 805-810.

Le Bihan-Duval E, Berri C, Baeza E, Sante V, Astruc T, Remignon H, Le Pottier G, Bentley J, Beaumont C und Fernandez X 2003. Genetic parameters of meat technological quality traits in a grand-parental commercial line of turkey. Genetics Selection Evolution 35, 623-635.


91

Le Roy P, Elsen JM, Caritez JC, Talmant A, Juin H, Sellier P und Monin G 2000. Comparison between the three porcine RN genotypes for growth, carcass composition and meat quality traits. Genetics Selection Evolution 32, 165-186.

Leach LM, Ellis M, Sutton DS, McKeith FK und Wilson ER 1996. The growth performance, carcass characteristics, and meat quality of halothane carrier and negative pigs. Journal of Animal Science 74, 934-943.

Lee S, Norman JM, Gunasekaran S, Van Laack RLJM, Kim BC und Kauffman RG 2000. Use of electrical conductivity to predict water-holding capacity in post-rigor pork. Meat Science 55, 385-389.

Lee SH, Joo ST und Ryu YC 2010. Skeletal muscle fiber type and myofibrillar proteins in relation to meat quality. Meat Science 86, 166-170.

Lefaucheur L und Vigneron P 1986. Post-natal changes in some histochemical and enzymatic characteristics of three pig muscles. Meat Science 16, 199-216.

Lefaucheur L, Milan D, Ecolan P und Le Callennec C 2004. Myosin heavy chain composition of different skeletal muscles in Large White and Meishan pigs. Journal of Animal Science 82, 1931-1941.

Lefaucheur L 2010. A second look into fibre typing - Relation to meat quality. Meat Science 84, 257-270.

Leheska JM, Wulf DM und Maddock RJ 2002. Effects of fasting and transportation on pork quality development and extent of postmortem metabolism. Journal of Animal Science 80, 3194-3202.

Lemasters JJ und Holmuhamedov E 2006. Voltage-dependent anion channel (VDAC) as mitochondrial governator - Thinking outside the box. Biochimica Biophysica Acta-Molecular Basis of Disease 1762, 181-190.

Lenaz G und Genova ML 2009. Mobility and function of Coenzyme Q (ubiquinone) in the mitochondrial respiratory chain. Biochimica Biophysica Acta-Bioenergetics 1787, 563-573.

Lesiow T und Oziemblowski M 2005. Chicken muscle homogenate denaturation and gelation properties: Effect of pH and muscle fibre type. Archiv für Geflügelkunde 69, 267-272.

Li YJ, Dash RK, Kim JY, Saidel GM und Cabrera ME 2009. Role of NADH/NAD(+) transport activity and glycogen store on skeletal muscle energy metabolism during exercise: in silico studies. American Journal of Physiology-Cell Physiology 296, C25-C46.

Light N und Champion AE 1984. Characterization of muscle epimysium, perimysium and endomysium collagens. Biochemical Journal 219, 1017-1026.

Lombardi-Boccia G, Martinez-Dominguez B und Aguzzi A 2002. Total heme and non-heme iron in raw and cooked meats. Journal of Food Science 67, 1738-1741.

Lopez KP, Schilling MW und Corzo A 2011. Broiler genetic strain and sex effects on meat characteristics. Poultry Science 90, 1105-1111.


92

Luo Y und Rall JA 2006. Regulation of contraction kinetics in skinned skeletal muscle fibers by calcium and troponin C. Archives of Biochemistry and Biophysics 456, 119-126.

MacLennan DH und Phillips MS 1992. Malignant hyperthermia. Science 256, 789-794. Maddock RJ, Bidner BS, Carr SN, McKeith FK, Berg EP und Savell JW 2002. Creatine

monohydrate supplementation and the quality of fresh pork in normal and halothane carrier pigs. Journal of Animal Science 80, 997-1004.

Maklashina E und Cecchini G 2010. The quinone-binding and catalytic site of complex II. Biochimica Biophysica Acta - Bioenergetics 1797, 1877-1882.

Mancini RA und Hunt MC 2005. Current research in meat color. Meat Science 71, 100-121.

Marcinek DJ, Schenkman KA, Ciesielski WA und Conley KE 2004. Mitochondrial coupling in vivo in mouse skeletal muscle. American Journal of Physiology-Cell Physiology 286, C457-C463.

Mayoral AI, Dorado M, Guillen MT, Robina A, Vivo JM, Vazquez C und Ruiz J 1999. Development of meat and carcass quality characteristics in Iberian pigs reared outdoors. Meat Science 52, 315-324.

McClung JM, Deruisseau KC, Whidden MA, Van Remmen H, Richardson A, Song W, Vrabas IS und Powers SK 2010. Overexpression of antioxidant enzymes in diaphragm muscle does not alter contraction-induced fatigue or recovery. Experimental Physiology 95, 222-231.

Meadus WJ und MacInnis R 2000. Testing for the RN- gene in retail pork chops. Meat Science 54, 231-237.

Mehaffey JM, Pradhan SP, Meullenet JF, Emmert JL, Mckee SR und Owens CM 2006. Meat quality evaluation of minimally aged broiler breast fillets from five commercial genetic strains. Poultry Science 85, 902-908.

Melody JL, Lonergan SM, Rowe LJ, Huiatt TW, Mayes MS und Huff-Lonergan E 2004. Early postmortem biochemical factors influence tenderness and water-holding capacity of three porcine muscles. Journal of Animal Science 82, 1195-1205.

Melzer W und Dietze B 2001. Malignant hyperthermia and excitation-contraction coupling. Acta Physiologica Scandinavica 171, 367-378.

Milan D, Jeon JT, Looft C, Amarger V, Robic A, Thelander M, Rogel-Gaillard C, Paul S, Iannuccelli N, Rask L, Ronne H, Lundstrom K, Reinsch N, Gellin J, Kalm E, Le Roy P, Chardon P und Andersson L 2000. A mutation in PRKAG3 associated with excess glycogen content in pig skeletal muscle. Science 288, 1248-1251.

Miller KD, Ellis M, McKeith FK und Wilson ER 2000. Influence of sire line and halothane genotype on growth performance, carcass characteristics, and meat quality in pigs. Canadian Journal of Animal Science 80, 319-327.

Miraglia D, Mammoli R, Branciari R, Ranucci D und Goga BTC 2006. Characterization of muscle fibre type and evaluation of the presence of giant fibres in two meat chicken hybrids. Veterinary Research Communications 30, 357-360.


93

Moeller SJ, Baas TJ, Leeds TD, Emnett RS und Irvin KM 2003. Rendement Napole gene effects and a comparison of glycolytic potential and DNA genotyping for classification of Rendement Napole status in Hampshire-sired pigs. Journal of Animal Science 81, 402-410.

Mogensen M und Sahlin K 2005. Mitochondrial efficiency in rat skeletal muscle: influence of respiration rate, substrate and muscle type. Acta Physiologica Scandinavica 185, 229-236.

Monin G, Sellier P, Ollivier L, Goutefongea R und Girard JP 1981. Carcass characteristics and meat quality of halothane negative and halothane positive Pietrain pigs. Meat Science 5, 413-423.

Monin G und Sellier P 1985. Pork of low technological quality with a normal rate of muscle pH fall in the immediate post-mortem period - the case of the Hampshire breed. Meat Science 13, 49-63.

Monin G, Talmant A, Laborde D, Zabari M und Sellier P 1986. Compositional and enzymatic characteristics of the longissimus dorsi muscle from large white, halothane-positive and halothane-negative pietrain, and hampshire pigs. Meat Science 16, 307-316.

Monin G, Larzul C, Le Roy P, Culioli J, Mourot J, Rousset-Akrim S, Talmant A, Touraille C und Sellier P 1999. Effects of the halothane genotype and slaughter weight on texture of pork. Journal of Animal Science 77, 408-415.

Müller E, Rutten M, Moser G, Reiner G, Bartenschlager H und Geldermann H 2002. Fibre structure and metabolites in M. longissimus dorsi of Wild Boar, Pietrain and Meishan pigs as well as their crossbred generations. Journal of Animal Breeding and Genetics 119, 125-137.

Muroya S, Nakajima I, Oe M und Chikuni K 2006. Difference in postmortem degradation pattern among troponin T isoforms expressed in bovine longissimus, diaphragm, and masseter muscles. Meat Science 72, 245-251.

Murphy RM, Dutka TL und Lamb GD 2008. Hydroxyl radical and glutathione interactions alter calcium sensitivity and maximum force of the contractile apparatus in rat skeletal muscle fibres. Journal of Physiology-London 586, 2203-2216.

Nakao M und Nakayama T 1980. Decrease in phosphofructokinase activity during blood preservation and the effect of intracellular ATP. Biochemical and Biophysical Research Communications 95, 1294-1298.

Nam KC, Ahn DU, Du M und Jo C 2001. Lipid oxidation, color, volatiles, and sensory characteristics of aerobically packaged and irradiated pork with different ultimate pH. Journal of Food Science 66, 1225-1229.

Nishimura T, Ojima K, Liu A, Hattori A und Takahashi K 1996. Structural changes in the intramuscular connective tissue during development of bovine semitendinosus muscle. Tissue & Cell 28, 527-536.


94

Offer G und Ranatunga KW 2010. Crossbridge and filament compliance in muscle: implications for tension generation and lever arm swing. Journal of Muscle Research and Cell Motility 31, 245-265.

Oksbjerg N, Gondret F und Vestergaard M 2004. Basic principles of muscle development and growth in meat-producing mammals as affected by the insulin-like growth factor (IGF) system. Domestic Animal Endocrinology 27, 219-240.

O'Neill DJ, Lynch PB, Troy DJ, Buckley DJ und Kerry JP 2003. Effects of PSE on the quality of cooked hams. Meat Science 64, 113-118.

Ono K, Topel DG, Christian LL und Althen TG 1977. Relationship of cyclic AMP and phosphorylase-alpha in stress-susceptible and control pigs. Journal of Food Science 42, 108-110.

Ono S 2010. Dynamic regulation of sarcomeric actin filaments in striated muscle. Cytoskeleton 67, 677-692.

Opalka JR, Wicke M, Gellerich FN, Schmidt R, Rosner F, Zierz S und von Lengerken G 2004. Mitochondrial function in turkey skeletal muscle-impact on meat quality. British Poultry Science 45, 367-379.

Oshima I, Iwamoto H, Nakamura YN, Takayama K, Ono Y, Murakami T, Shiba N, Tabata S und Nishimura S 2009. Comparative study of the histochemical properties, collagen content and architecture of the skeletal muscles of wild boar crossbred pigs and commercial hybrid pigs. Meat Science 81, 382-390.

Osler ME und Zierath JR 2008. Minireview: Adenosine 5 '-monophosphate-activated protein kinase regulation of fatty acid oxidation in skeletal muscle. Endocrinology 149, 935-941.

Otsu K, Khanna VK, Archibald AL und MacLennan DH 1991. Cosegregation of porcine malignant hyperthermia and a probable causal mutation in the skeletal-muscle ryanodine receptor gene in backcross families. Genomics 11, 744-750.

Otto G, Roehe R, Looft H, Thoelking L und Kalm E 2004. Comparison of different methods for determination of drip loss and their relationships to meat quality and carcass characteristics in pigs. Meat Science 68, 401-409.

Owens CM, Matthews NS und Sams AR 2000. The use of halothane gas to identify turkeys prone to developing pale, exudative meat when transported before slaughter. Poultry Science 79, 789-795.

Papinaho PA, Ruusunen MH, Suuronen T und Fletcher DL 1996. Relationship between muscle biochemical and meat quality properties of early deboned broiler breasts. The Journal of Applied Poultry Research 5, 126-133.

Petersen JS, Henckel P, Maribo H, Oksbjerg N und Sorensen MT 1997. Muscle metabolic traits, post mortem pH-decline and meat quality in pigs subjected to regular physical training and spontaneous activity. Meat Science 46, 259-275.

Petracci M und Fletcher DL 2002. Broiler skin and meat color changes during storage. Poultry Science 81, 1589-1597.


95

Petracci M, Bianchi M und Cavani C 2009. The European perspective on pale, soft, exudative conditions in poultry. Poultry Science 88, 1518-1523.

Petrosillo G, Matera M, Moro N, Ruggiero FM und Paradies G 2009. Mitochondrial complex I dysfunction in rat heart with aging: critical role of reactive oxygen species and cardiolipin. Free Radical Biology and Medicine 46, 88-94.

Pietrzak M, Greaser ML und Sosnicki AA 1997. Effect of rapid rigor mortis processes on protein functionality in pectoralis major muscle of domestic turkeys. Journal of Animal Science 75, 2106-2116.

Pikul J, Niewiarowicz A und Pospieszna H 1982. Heme pigment content in the meat of various types of poultry. Fleischwirtschaft 62, 900-905.

Pimenta AD, Lambertucci RH, Gorjao R, Silveira LD und Curi R 2007. Effect of a single session of electrical stimulation on activity and expression of citrate synthase and antioxidant enzymes in rat soleus muscle. European Journal of Applied Physiology 102, 119-126.

Poureslami R, Raes K, Huyghebaert G und De Smet S 2010. Effects of diet, age and gender on the polyunsaturated fatty acid composition of broiler anatomical compartments. British Poultry Science 51, 81-91.

Purchas RW, Morel PCH, Janz JAM und Wilkinson BHP 2009. Chemical composition characteristics of the longissimus and semimembranosus muscles for pigs from New Zealand and Singapore. Meat Science 81, 540-548.

Qiao M, Fletcher DL, Smith DP und Northcutt JK 2001. The effect of broiler breast meat color on pH, moisture, water-holding capacity, and emulsification capacity. Poultry Science 80, 676-680.

Rahelic S und Puac S 1981. Fibre types in Longissimus dorsi from wild and highly selected pig breeds. Meat Science 5, 439-450.

Ratnayake WMN, Ackman RG und Hulan HW 1989. Effect of redfish meal enriched diets on the taste and n-3 pufa of 42-day-old broiler chickens. Journal of the Science of Food and Agriculture 49, 59-74.

Rehfeldt C, Schadereit R, Weikard R und Reichel K 1997. Effect of clenbuterol on growth, carcase and skeletal muscle characteristics in broiler chickens. British Poultry Science 38, 366-373.

Rehfeldt C, Stickland NC, Fiedler I und Wegner J 1999. Environmental and genetic factors as sources of variation in skeletal muscle fibre number. Basic and Applied Myology 9, 235-253.

Rehfeldt C., I. Fiedler, und N. C. Stickland. 2004. Number and size of muscle fibres in relation to meat production. Pages 1-38 in Muscle development of livestock animals, physiology, genetics and meat quality. M. F. W. te Pas , M. E. Everts and H. P. Haagsman, ed. CABI Publishing, Oxfordshire, United Kingdom.

Rehfeldt C, Henning M und Fiedler I 2008. Consequences of pig domestication for skeletal muscle growth and cellularity. Livestock Science 116, 30-41.


96

Reid MB 2008. Free radicals and muscle fatigue: Of ROS, canaries, and the IOC. Free Radical Biology and Medicine 44, 169-179.

Reid MB, Haack KE, Franchek KM, Valberg PA, Kobzik L und West MS 1992. Reactive oxygen in skeletal muscle.1. Intracellular oxidant kinetics and fatigue in vitro. Journal of Applied Physiology 73, 1797-1804.

Remignon H, Desrosiers V und Marche G 1996. Influence of increasing breast meat yield on muscle histology and meat quality in the chicken. Reproduction Nutrition Development 36, 523-530.

Remignon H, Zanusso J, Albert G und Babile R 2000. Occurrence of giant myofibres according to muscle type, pre- or post-rigor state and genetic background in turkeys. Meat Science 56, 337-343.

Ristic M 1978. Effects of scalding temperature and method of chilling on quality of broiler and turkey meat. Fleischwirtschaft 58, 811-816.

Ristic V, Freudenreich P und Damme K 2008. The chemical composition of poultry meat - A comparison between broiler, soup hen, turkey, duck and goose. Fleischwirtschaft 88, 124-126.

Rivera-Torres V, Noblet J und van Milgen J 2011. Changes in chemical composition in male turkeys during growth. Poultry Science 90, 68-74.

Robinson BH 2006. Lactic acidemia and mitochondrial disease. Molecular Genetics and Metabolism 89, 3-13.

Rodriguez G, Kim YHB, Faget S, Rosazza C und Keeton JT 2011. Lactate-mediated enzymatic reduction of metmyoglobin in vitro. Food Chemistry 125, 732-735.

Rolfe DFS, Newman JMB, Buckingham JA, Clark MG und Brand MD 1999. Contribution of mitochondrial proton leak to respiration rate in working skeletal muscle and liver and to SMR. American Journal of Physiology-Cell Physiology 276, C692-C699.

Rotabakk BT, Birkeland S, Jeksrud WK und Sivertsvik M 2006. Effect of modified atmosphere packaging and soluble gas stabilization on the shelf life of skinless chicken breast fillets. Journal of Food Science 71, S124-S131.

Rötig A 2010. Genetic bases of mitochondrial respiratory chain disorders. Diabetes & Metabolism 36, 97-107.

Roy BC, Oshima I, Miyachi H, Shiba N, Nishimura S, Tabata S und Iwamoto H 2007. Histochemical properties and collagen architecture of M-iliotibialis lateralis and M-puboischiofemoralis in male broilers with different growth rates induced by feeding at different planes of nutrition. British Poultry Science 48, 312-322.

Ruusunen M und Puolanne E 1997. Comparison of histochemical properties of different pig breeds. Meat Science 45, 119-125.

Ruusunen M und Puolanne E 2004. Histochemical properties of fibre types in muscles of wild and domestic pigs and the effect of growth rate on muscle fibre properties. Meat Science 67, 533-539.


97

Ruusunen M, Partanen K, Poso R und Puolanne E 2007. The effect of dietary protein supply on carcass composition, size of organs, muscle properties and meat quality of pigs. Livestock Science 107, 170-181.

Ryu YC, Rhee MS, Lee KM und Kim BC 2005. Effects of different levels of dietary supplemental selenium on performance, lipid oxidation, and color stability of broiler chicks. Poultry Science 84, 809-815.

Sams AR und Dzuik CS 1999. Meat quality and rigor mortis development in broiler chickens with gas-induced anoxia and postmortem electrical stimulation. Poultry Science 78, 1472-1476.

Sandercock DA, Nute GR und Hocking PM 2009. Quantifying the effects of genetic selection and genetic variation for body size, carcass composition, and meat quality in the domestic fowl (Gallus domesticus). Poultry Science 88, 923-931.

Santos C, Roseiro LC, Goncalves H und Melo RS 1994. Incidence of different pork quality categories in a Portuguese slaughterhouse - a survey. Meat Science 38, 279-287.

Sarica M, Ocak N, Karacay N, Yamak U, Kop C und Altop A 2009. Growth, slaughter and gastrointestinal tract traits of three turkey genotypes under barn and free-range housing systems. British Poultry Science 50, 487-494.

Sarica M, Ocak N, Turhan S, Kop C und Yamak US 2011. Evaluation of meat quality from 3 turkey genotypes reared with or without outdoor access. Poultry Science 90, 1313-1323.

Savage AWJ, Warriss PD und Jolley PD 1990. The amount and composition of the proteins in drip from stored pig meat. Meat Science 27, 289-303.

Sayre RN, Briskey EJ und Hoekstra WG 1963. Comparison of muscle characteristics and postmortem glycolysis in 3 breeds of swine. Journal of Animal Science 22, 1012-1119.

Schafer A, Rosenvold K, Purslow PP, Andersen HJ und Henckel P 2002. Physiological and structural events postmortem of importance for drip loss in pork. Meat Science 61, 355-366.

Scheffler TL und Gerrard DE 2007. Mechanisms controlling pork quality development: The biochemistry controlling postmortem energy metabolism. Meat Science 77, 7-16.

Schiaffino S und Reggiani C 1996. Molecular diversity of myofibrillar proteins: Gene regulation und functional significance. Physiological Reviews 76, 371-423.

Schoenfeld P, Wieckowski MR, Lebiedzinska M und Wojtczak L 2010. Mitochondrial fatty acid oxidation and oxidative stress: Lack of reverse electron transfer-associated production of reactive oxygen species. Biochimica Biophysica Acta - Bioenergetics 1797, 929-938.

Schubert-Schoppmeyer A, Fiedler I, Nurnberg G, Jonas L, Ender K, Maak S und Rehfeldt C 2008. Simulation of giant fibre development in biopsy samples from pig longissimus muscle. Meat Science 80, 1297-1303.

Schwägele F, Buesa PLL und Honikel KO 1996. Enzymological investigations on the causes for the PSE-syndrome.2. Comparative studies on glycogen phosphorylase from pig muscles. Meat Science 44, 41-53.


98

Scopes RK 1974. Studies with a reconstituted muscle glycolytic system - rate and extent of glycolysis in simulated postmortem conditions. Biochemical Journal 142, 79-86.

Serrano MP, Valencia DG, Fuentetaja A, Lazaro R und Mateos GG 2009. Effect of castration on productive performance, carcass characteristics and meat quality of Iberian pig females reared under intensive management systems. Livestock Science 123, 147-153.

Shen QW, Means WJ, Thompson SA, Underwood KR, Zhu MJ, McCormick RJ, Ford SP und Du M 2006. Pre-slaughter transport, AMP-activated protein kinase, glycolysis, and quality of pork loin. Meat Science 74, 388-395.

Shen QW, Underwood KR, Means WJ, McCormick RJ und Du M 2007. The halothane gene, energy metabolism, adenosine monophosphate-activated protein kinase, and glycolysis in postmortem pig longissimus dorsi muscle. Journal of Animal Science 85, 1054-1061.

Shulman GI und Landau BR 1992. Pathways of glycogen repletion. Physiological Reviews 72, 1019-1035.

Sielaff H und Hoft KH 1979. Electric conductivity of meat as an objective material parameter for process control. Nahrung-Food 23, 409-416.

Sirri F, Castellini C, Roncarati A, Franchini A und Meluzzi A 2010. Effect of feeding and genotype on the lipid profile of organic chicken meat. European Journal of Lipid Science and Technology 112, 994-1002.

Sobczak M, Lachowicz K und Zochowska-Kujawska J 2010. The influence of giant fibres on utility for production of massaged products of porcine muscle longissimus dorsi. Meat Science 84, 638-644.

Solanes FX, Reixach J, Tor M, Tibau J und Estany J 2009. Genetic correlations and expected response for intramuscular fat content in a Duroc pig line. Livestock Science 123, 63-69.

Solomon MB, Campbell RG und Steele NC 1990. Effect of sex and exogenous porcine somatotropin on longissimus muscle fiber characteristics of growing pigs. Journal of Animal Science 68, 1176-1181.

Sörheim O, Erlandsen T, Nissen H, Lea P und Hoyem T 1997. Effects of modified atmosphere storage on colour and microbiological shelf life of normal and pale, soft and exudative pork. Meat Science 47, 147-155.

Spät A, Szanda G, Csordas G und Hajnoczky G 2008. High- and low-calcium-dependent mechanisms of mitochondrial calcium signalling. Cell Calcium 44, 51-63.

Stalder KJ, Maya J, Christian LL, Moeller SJ und Prusa KJ 1998. Effects of preslaughter management on the quality of carcasses from porcine stress syndrome heterozygous market hogs. Journal of Animal Science 76, 2435-2443.

Stehle R, Solzin J, Iorga B und Poggesi C 2009. Insights into the kinetics of Ca2+-regulated contraction and relaxation from myofibril studies. Pflugers Archiv-European Journal of Physiology 458, 337-357.


99

Stephens JW, Dikeman ME, Unruh JA, Haub MD und Tokach MD 2006. Effects of pre-rigor injection of sodium citrate or acetate, or post-rigor injection of phosphate plus salt on post-mortem glycolysis, pH, and pork quality attributes. Meat Science 74, 727-737.

Strasburg GM und Chiang W 2009. Pale, soft, exudative turkey-The role of ryanodine receptor variation in meat quality. Poultry Science 88, 1497-1505.

Swatland HJ 2003. Ellipsometry across isolated muscle fibres indicates a refractive contribution to paleness in pork. Meat Science 63, 463-467.

Swatland HJ 2008. How pH causes paleness or darkness in chicken breast meat. Meat Science 80, 396-400.

Sweeney HL und Houdusse A 2010. Structural and functional insights into the myosin motor mechanism. Annual Review of Biophysics 39, 539-557.

Szent-Györgyi AG 2004. Milestone in physiology - The early history of the biochemistry of muscle contraction. Journal of General Physiology 123, 631-641.

Terlouw C, Berne A und Astruc T 2009. Effect of rearing and slaughter conditions on behaviour, physiology and meat quality of Large White and Duroc-sired pigs. Livestock Science 122, 199-213.

Tholen E, Juengst H, Schulze-Langenhorst C und Schellander K 2005. Genetic foundation of meat quality traits of station tested slaughter pigs in North Rhine-Westphalia (Germany)-A status report. Journal of Animal Breeding 48, 123-130.

Torley PJ, D'Arcy BR und Trout GR 2000. The effect of ionic strength, polyphosphates type, pH, cooking temperature and preblending on the functional properties of normal and pale, soft, exudative (PSE) pork. Meat Science 55, 451-462.

Troy DJ und Kerry JP 2010. Consumer perception and the role of science in the meat industry. Meat Science 86, 214-226.

Unruh JA, Friesen KG, Stuewe SR, Dunn BL, Nelssen JL, Goodband RD und Tokach MD 1996. The influence of genotype, sex, and dietary lysine on pork subprimal cut yields and carcass quality of pigs fed to either 104 or 127 kilograms. Journal of Animal Science 74, 1274-1283.

Updike MS, Zerby HN, Sawdy JC, Lilburn MS, Kaletunc G und Wick MP 2005. Turkey breast meat functionality differences among turkeys selected for body weight and/or breast yield. Meat Science 71, 706-712.

Van den Maagdenberg K, Stinckens A, Claeys E, Buys N und De Smet S 2008. Effect of the insulin-like growth factor-II and RyR1 genotype in pigs on carcass and meat quality traits. Meat Science 80, 293-303.

Van Laack RLJM, Liu CH, Smith MO und Loveday HD 2000. Characteristics of pale, soft, exudative broiler breast meat. Poultry Science 79, 1057-1061.

Van Laack RLJM, Stevens SG und Stalder KJ 2001. The influence of ultimate pH and intramuscular fat content on pork tenderness and tenderization. Journal of Animal Science 79, 392-397.

Van Oeckel MJ, Warnants N und Boucquoc 1999. Pork tenderness estimation by taste panel, Warner-Bratzler shear force and on-line methods. Meat Science 53, 259-267.


100

Van Oeckel MJ und Warnants N 2003. Variation of the sensory quality within the m. longissimus thoracis et lumborum of PSE and normal pork. Meat Science 63, 293-299.

Velleman SG, Anderson JW, Coy CS und Nestor KE 2003. Effect of selection for growth rate on muscle damage during turkey breast muscle development. Poultry Science 82, 1069-1074.

Velleman SG und Nestor KE 2004. Inheritance of breast muscle morphology in turkeys at sixteen weeks of age. Poultry Science 83, 1060-1066.

Velotto S, Vitale C, Stasi T und Crasto A 2010. New insights into muscle fibre types in Casertana pig. Acta Veterinaria Brno 79, 169-176.

Wallimann T, Tokarska-Schlattner M und Schlattner U 2011. The creatine kinase system and pleiotropic effects of creatine. Amino Acids 40, 1271-1296.

Wang K und Ramirez-Mitchell R 1983. A network of transverse and longitudinal intermediate filaments is associated with sarcomeres of adult vertebrate skeletal muscle. The Journal of Cell Biology 96, 562-570.

Warner RD, Greenwood PL, Pethick DW und Ferguson DM 2010. Genetic and environmental effects on meat quality. Meat Science 86, 171-183.

Warriss PD, Bevis EA und Ekins PJ 1989. The relationships between glycogen stores and muscle ultimate pH in commercially slaughtered pigs. British Veterinary Journal 145, 378-383.

Warriss PD, Brown SN und Pasciak P 2006. The colour of the adductor muscle as a predictor of pork quality in the loin. Meat Science 73, 565-569.

Watmough NJ und Frerman FE 2010. The electron transfer flavoprotein: Ubiquinone oxidoreductases. Biochimica Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1797, 1910-1916.

Wattanachant S, Benjakul S und Ledward DA 2004. Composition, color, and texture of Thai indigenous and broiler chicken muscles. Poultry Science 83, 123-128.

Weaver AD, Bowker BC und Gerrard DE 2009. Sarcomere length influences mu-calpain-mediated proteolysis of bovine myofibrils. Journal of Animal Science 87, 2096-2103.

Weber HH 1950. Muskelproteine. Biochimica Biophysica Acta 4, 12-24. Wegner J und Ender K 1990. Microstructural bases for the growth of muscle and fatty

tissue and relation to meat deposit and meat quality. Fleischwirtschaft 70, 337-340. Weiler U, Appell HJ, Kremser M, Hofacker S und Claus R 1995. Consequences of

selection on muscle composition. A comparative study on gracilis muscle in wild and domestic pigs. Anatomia, Histologia, Embryologia 24, 77-80.

Wendt M, Bickhardt K, Herzog A, Fischer A, Martens H und Richter T 2000. Porcine stress syndrome and PSE meat: clinical symptoms, pathogenesis, aetiology and aspects of animal welfare. Berliner Münchner Tierärztliche Wochenschrift 113, 173-190.

Westerblad H, Bruton JD und Katz A 2010. Skeletal muscle: Energy metabolism, fiber types, fatigue and adaptability. Experimental Cell Research 316, 3093-3099.

Wheeler TL, Shackelford SD und Koohmaraie M 2007. Beef longissimus slice shear force measurement among steak locations and institutions. Journal of Animal Science 85, 2283-2289.


101

Wilson BW, Nieberg PS, Buhr RJ, Kelly BJ und Shultz FT 1990. Turkey muscle growth and focal myopathy. Poultry Science 69, 1553-1562.

Wimmers K, Ngu NT, Jennen DGJ, Tesfaye D, Murani E, Schellander K und Ponsuksili S 2008. Relationship between myosin heavy chain isoform expression and muscling in several diverse pig breeds. Journal of Animal Science 86, 795-803.

Yang Y, Zhao CJ, Xiao S, Zhan H, Du M, Wu CX und Ma CW 2010. Lipids deposition, composition and oxidative stability of subcutaneous adipose tissue and Longissimus dorsi muscle in Guizhou mini-pig at different developmental stages. Meat Science 84, 684-690.

Young JF, Bertram HC und Oksbjerg N 2009. Rest before slaughter ameliorates pre-slaughter stress-induced increased drip loss but not stress-induced increase in the toughness of pork. Meat Science 83, 634-641.

Zamorano JM und Gambaruto M 1997. Contribution to improving the meat water holding capacity test by the filter paper press method. A comparison of three methods for measuring areas. Meat Science 46, 129-137.

Zhang L und Barbut S 2005. Rheological characteristics of fresh and frozen PSE, normal and DFD chicken breast meat. British Poultry Science 46, 687-693.

Zhang S, Knight TJ, Stalder KJ, Goodwin RN, Lonergan SM und Beitz DC 2007. Effects of breed, sex, and halothane genotype on fatty acid composition of pork longissimus muscle. Journal of Animal Science 85, 583-591.

Zhou GH, Xu XL und Liu Y 2010. Preservation technologies for fresh meat - A review. Meat Science 86, 119-128.

Ziober IL, Paiao FG, Marchi DF, Coutinho LL, Binneck E, Nepomuceno AL und Shimokomaki M 2010. Heat and chemical stress modulate the expression of the alpha-RYR gene in broiler chickens. Genetics and Molecular Research 9, 1258-1266.

Beschaffenheit, Struktur und biochemische Eigenschaften ... · Inhaltsverzeichnis C. Eigene...

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