![Kapitel 4) KOHLENHYDRATE [Kompatibilitätsmodus]biochemietrainingscamp.de/stoff/kh/Glykolyse.pdf · Succinat dehydrogenase Cytochrom C+2e H2 2H + 2e Cytochrom b+c +2e +2e 2H III I](https://static.fdokument.com/doc/165x107/5d4e6d6f88c99303708bac73/kapitel-4-kohlenhydrate-kompatibilitaetsmodusbi-succinat-dehydrogenase-cytochrom.jpg)
Das Atmungsferment: Cytochrom-c-Oxidase · -ATP bildet sich an der F1-Einheit auch ohne...
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Das Atmungsferment: Cytochrom-c-Oxidase Cys-S S Met N N N N Fe CO 2 - CO 2 - N Cys-S Cytochrom-c-Oxidase in einem Phospholipid-Mantel HN His Cytochrom c
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Das Atmungsferment: Cytochrom-c-Oxidase
Cys-S SMet
N NNN Fe
CO2-
CO2-
N
Cys-S
Cytochrom-c-Oxidasein einem Phospholipid-Mantel
HNHis
Cytochrom c
Das Atmungsferment: Cytochrom c Oxidase
Membran-Protein: schwer zu kristallisieren, 1995 aus RinderherzDimer mit je 13 Untereinheiten
Metallzentren:CuA, CuB, Häm a, Häm a3, Mg, Zn
ca. 1500 Aminosäuren, 422 kDa
Das Atmungsferment: Cytochrom c Oxidase
Das Atmungsferment: Cytochrom c Oxidase
Elektronen vom Cytochrom c(bei hohem Redoxpotential)
EPR von CuA:kleinekleine g-Anisotropie,kleine HyperfeinkopplungHyperfeinkopplung(Septett)
Das Atmungsferment: Cytochrom c Oxidase
Häm a
CO2-
CO2-
H2N CH CCH2
OHO
NN
O
2CH2C
H2N O
Q: Glutamin
H2N CH CCH2
OHO
CH2
NN
FeII
O
Q: GlutaminCH2NHC
H2N NH
OH
O
H2N CH CCH2
OHO
OHS: Serin
R: Arginin
H2N CH CCH2
OHO S: Serin
OHY: Tyrosin
Das Atmungsferment: Cytochrom c Oxidase
O2 + 4 e- + 4 H+ 2 H2O
Species Metal oxidation states UV/visSoret bandSoret band
Fully oxidised `fast'CuA
II aIII a3III CuB
II max = 424 nmFully oxidised `slow' max = 417 nmReduced (fully reduced) CuA
I aII a3II CuB
Imax = 443 nm
Fakten:Peroxid-Komplex ist inaktivzeitaufgelöstes Resonanz-Raman:CuIIHis-N
N-HisN His
Struktur des Peroxid-Komplexes
zeitaufgelöstes Resonanz Raman:O2-Bindung wie HämoglobinEPR: Tyrosin-Radikal
III
OO
N-His
2.16 Å
2.52 Å
FeIII
N-His
Das Atmungsferment: Cytochrom c Oxidase
CuI N-HisNNCuI N-His
NN
FeIII
OOH
CuN-His
NN
O
FeIII
OO
CuN-His
NN
OHO2
CuI N-HisN-His
NN
Fe
N-His
OOH
CuII N-HisN-His
NN
O-
Fe
N-His
FeII
OHFeIII
N-His
N-His
e-H2O
H+
CuII N-HisN-His
NNCuII N-His
N-HisNN
- H+
e-, H+
e
N-HisFeIV
OO-
FeIII
OHO- e-, H+
H2OH+
N-His
FeII
N-His
N-HisN-HisFeIII
N-His
Cytochrom c Oxidase: Modellverbindungen
Y. Naruta et al. Angew. Chem. 2003, 115, 2894.
Cytochrom c Oxidase: Modellverbindungen
Resonanz-Raman
ohne O2
mitmit O2
Fe-O2 2.031Fe-O3 1.890Cu O2 1 915
eff = 4.95 BT unabhängig Cu-O2 1.915T-unabhängig
Y. Naruta et al. Angew. Chem. 2003, 115, 2894.
Das Atmungsferment: Cytochrom-c-Oxidase
Nur zum Verständnis: Die ATP-SynthaseNur zum Verständnis: Die ATP-Synthase
Lö d Bild diLösen und Bilden dieser H-Brückenbindung durch
H+-Gradient
„ein Protonen-getriebenes Mühlrad“(siehe nächste Folie)
ADP + P = ATP H = 45 kJ/mol Affinitäts-kontrolle
Nur zum Verständnis:Nur zum Verständnis: das „Mühlrad“ der Die ATP-Synthase
Nur zum Verständnis: Die ATP-Synthase
Protonenkanal:10-14 c-Einheiten, 1 a Einheit2 b Einheiten (Verbindung )( g )Rotor: Fo und -StielStator: Rest des Komplexes
katalytische Einheit:3 3 3, 3,, , bindet ATP und ADP!!!
Nur zum Verständnis: Die ATP-Synthase
ADP3– + HPO 2– + H+ ATP4– - + H O
Nur zum Verständnis: Die ATP-Synthase
ADP + HPO4 + H ATP + H2O
-ATP bildet sich an der F1-Einheit auch ohne Protonenfluss!!
-Die Funktion des Protonenflusses ist daher nicht die Bildung,sondern die Freisetzung von ATP von der Synthase
Der Mechanismus des Bindungswechsels an der ß-Einheit der Synthase
Die -Einheit kann die Bindung von ATP modulieren T (tight)-, L(loose)-, und O (open)-Konformationen
D M h i d Bi d h lDer Mechanismus des Bindungswechsels an der -Einheit der Synthase
Das Rotieren von ändert die Affinität der -Untereinheiten von T (ATP-Synthese)
über L (intermediärer Zustand)über L (intermediärer Zustand) zu O (Bindung und Freisetzung von ATP)
