1
Aminosäuremetabolismus
1. Intrazellulärer Proteinabbau
2. Aminosäuredesaminierung
3. Der Harnstoffzyklus
4. Aminosäureabbau
5. Aminnosäuren als Vor- stufen bei Biosynthesen
6. Aminosäurebiosynthese
7. Stickstoff-Fixierung
1. Intrazellulärer Proteinabbau
A. Lysosomaler Abbau -> nicht selektiv, cathepsine aktiv bei pH 5 -> inaktiv in cytosol (lysosomale
inhibitoren = Chloroquin malaraia, Antipain antibiotikum) B. Ubiquiting
Röntgenkristallstruktur von Ubiquitin
2
Reaktionen bei der Anheftung von Ubiquitin an Proteine
C. Das Proteasom
Ubiquitinierte Proteine in ATP abhängigem Vorgang abgebaut.Dies geschieht durch den 2000kD, 26S Multiproteinkomplex der ProteasomGenannt wird.
Elektronenmikroskopische Aufnahme des 26S Proteasoms
Fass=20S Proteasom19S Hauben
3
Röntgenkristallstruktur des 20S Proteasoms der Hefe
28 Untereinheiten 4 Ringe
Schnitt durch zylindrische AchseIn rot 3 Moleküle eines Proteaseninhibitors
2. Aminosäuredesaminierung
4
A. Transaminierung
Amino-Transferasen oder Transaminasen (PLP)
1. Transaminierung
2. Transaminierung
5
Pyridoxal-5‘-phosphatenthaltende Strukturen
Mechanismus der PLP-abhängigen enzymkatalysierten Transaminierung
6
The glucose–alanine cycle
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Transport von Stickstoff von Muskel zu Leber -> Harnstoffzyklus
Muskelaminotransferasen -> akzeptieren Pyruvat als -Ketosäure Substrat
B. Oxidative Desaminierung
Glutamat-Dehydrogenase
Harnstoffzyklus
7
X-Ray structures of glutamate dehydrogenase (GDH).
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(a) Bovine GDH in complex with
glutamate, NADH, and GTP.(b) One subunit of the bovineGDH–glutamate–NADH–GTPcomplex
(c) One subunit of humanapoGDH with the proteincolored as and viewed similarlyto Part b.
Glutamate
NADH
GTP
Substrate binding domainCoenzyme bindingdomain
Antenna domain
Glutamate
GTP
NADH
Inhibition of human glutamate dehydrogenase (GDH) by GTP.
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Allosterischer Regulations-mechanismsus
8
3. Der Harnstoffzyklus
Ammonotelische (Ammonia Ausscheidung) z.B. FischeUreotelisch (Harnstoff Ausscheidung) z.B. SäugerUricotelisch (Hansäure Ausscheidung) z.B. Vögel
Unterschied in Löslichkeit in Wasser.
Nettoreaktion:
9
Harnstoffzyklus
Carbamoylphosphat-Synthase (CPS I)
Argininosuccinat-Synthetase
In Leber
A. Reaktionsmechanismus der CPS I X-Ray structure of E. coli carbamoyl phosphate synthetase (CPS).Praktisch irreversibel -> Geschwindigkeitsbest. Schritt
bei Harnstoffsynthese
10
Reaktionsmechanismus der Argininosuccinat-Synthetase
Harnstoff- und Citronensäurezyklus sind über Argininosuccinat verknüpft
Citronensäurezyklus
11
4. Aminosäureabbau
Glucogen
Ketogen
Zu sieben einfachen Stoffwechsel-Metaboliten abgebaut.
Konvertierung von Ala, Cys, Gly, Ser und Thr zu Pyruvat
Glycin-Spalt-system
Serin-Hydroxymethyl-transferase
Ketogener Teil
Glucogener Teil
Serin-Dehydratase
12
Serin-Dehydratase, ein PLP abhängiges Enzym
Siehe PLP-abh.Transaminierung
Schiffsche Base Carbanion
B:
Glycin Spaltungssystem - ein Multienzymkomplex
PLP-abh. Glycin-decarboxylase
Lipoamidhaltiges Protein
THF-Abh. Enzym
Lipoamid-Dehydrogenase
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(a) The oxidized lipoamide-containing form. (b) The reduced aminomethyl-dihydrolipoamide form of H-protein.
X-Ray structure of H-protein from the pea leaf glycine cleavage system.
Threoninabbau über Serin-HydroxymethyltransferaseSerin-Hydroxymethyltransferase katalysiert PLPAbhängige C -C Splatung
14
Das -Orbital Netzwerk einer PLP-Aminosäure Schiff base
H
Asparagin und Aspartat werden zu Oxalacetat abgebaut
15
Abbauwege für Arginin, Glutamate, Glutamin, Histidin und Prolin zu -Ketoglutarat
Abbau von Methionin zu Cystein und succinyl-CoA
16
Tetrahydrofolate (THF).
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Vit B9
Folsäure als Vorstufe von Tetrahydrofolat
17
Folsäure
AllgemeinesGrüne Blattgemüse wie Spinat sind folsäurehaltig.Folsäure ist ebenfalls ein Sammelname fürverschiedene Vitamine der B-Gruppe. Die Darmflora kann sie herstellen. In tierischen Produkten wie Leberliegen sie als Monoglutamate vor, in pflanzlichen (z. B. Spinat) als Polyglutamate. Polyglutamate könnenweniger gut vom Körper verwertet werden. Der Name Folsäure stammt vom lateinischen Begriff folium (=Blatt), in Anlehnung an die Spinatblätter, aus denen dieses Vitamin erstmals isoliert wurde. Der gesundeErwachsenenkörper besitzt etwa 15 mg Folsäure, die hauptsächlich in der Leber gespeichert sind.
Funktion im KörperFolsäure hat die Aufgabe, bei der Bildung von Blutkörperchen und Schleimhautzellen mitzuwirken.Außerdem hilft sie beim Abbau der Säure Homocystein, welche für das Herz-Kreislauf-System schädlichsein kann, und beim DNA-Stoffwechsel.
Folsäure-MangelEin Folsäuremangel macht sich zunächst mit unspezifischen Symptomen wie Reizbarkeit,Konzentrationsschwächen und depressiven Verstimmungen bemerkbar. Da Folsäure hauptsächlich für dieBildung von Schleimhäuten und Blutkörperchen verantwortlich ist, zeigen sich hier auch die erstenspezifischen Symptome, allerdings erst nach mehreren Wochen. Schäden der Schleimhäute oder Wundenheilen langsamer. Da es auch für die Senkung des Homocysteinspiegels sorgt, lässt ein Mangel an demVitamin diesen steigen und begünstigt Herz-Kreislauf-Erkrankungen wie beispielsweise Arterioskleroseoder Schlaganfälle. Bei ungeborenen Kindern kann Folsäuremangel zu Missbildungen, wie dem sogenannten offenen Rücken (Spina bifida) führen; deshalb sollten Schwangere zusätzliche Gaben desVitamins einnehmen. Die empfohlene Menge liegt zwischen 0,4 bis 0,6 mg. Aber auch Frauen imgebärfähigen Alter, die nicht sicher verhüten und möglicherweise schwanger werden können, sollten einederartige Menge bereits zur Vorsorge nehmen. In der letzten Zeit wird die Gabe von Folsäure zurProphylaxe von Schlaganfällen und Herzinfarkten stark empfohlen. Bei der Behandlung von Tumoren wird inmanchen Fällen ein künstlicher Folsäuremangel hervorgerufen, um das Gewebe des Tumors zu schädigen.Da der Tumor schneller wächst als das übrige Gewebe, wird er auch stärker geschädigt.
Tetrahydrofolat als Gruppenüberträger
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The biosynthetic fates of the C1 units in the THF pool.
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Degradation von verzweigten Aminosäuren
BCKDH
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X-Ray structure of the E1 component of the humanbranched-chain -keto acid dehydrogenase multienzymecomplex. (a) The 2 2 heterotetramer.
The – interface of the E1 component ofbranched-chain -keto acid dehydrogenase
Branched chain keto acid dehydrogenase (BCKDH) and Maple Sirup Urine Disease
Aus E1,E2 und E3 Komplex mit einer Kinase und phosphatase. Mutationen -> akkumulation von verzweigten AS -> Ahronsirup Krankheit -> unbehadelt tödlich -> Behandlung wenig verzweigte AS jedoch nicht gänzlich weglassen da essentiell.Meiste Mutationen in E1 Tyr393Asn siehe unten.
Lysin Abbau in der Säuger Leber
Lysin rein ketogen da Produkte nichtIn Glucose umgewandelt werden können.
StandardreaktionenDer Ketonkörperbildung
PLP-abh. Transaminierung
Oxidativedecarboxylierung Standardreaktionen
Der FS-CoA Reaktionen
20
Tryptophan Abbau
PLP-dependent
Proposed mechanism for the PLP-dependent kynureninase-catalyzed C -C bond cleavage of 3-hydroxykynurenine.
21
Phenylalanin Abbau
Der Pterin Ring, der Kern von Biopterin und Folat
22
Die Bildung, der Gebrauch und die Regeneration 5,6,7,8-Tetrahydrobiopterin in der Phenylalanin hydroxylase Reaktion
H-shift
The active site of the Fe(II) form of phenylalanine hydroxylase (PAH) in complex with 5,6,7,8- tetrahydrobiopterin (BH4).
WasserFe(II)
23
Proposed mechanism of the NIH shift in the phenylalanine hydroxylase reaction
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5. Aminosäuren als Vorstufen bei Biosynthesen
- Nukleotide + Nukleotid Coenzyme- Häm- Hormone- Neurotransmitter- Glutathion
A. Häm Biosynthese und Abbau
Folie
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The origin of the C atoms of succinyl-CoA as derived from acetate via the
citric acid cycle.
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The mechanism of action of the PLP-dependent enzyme -aminolevulinatesynthase.
Häm Biosynthese: 1.Schritt = Kondensation von Gly und Succinyl-CoA
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Schritt 2: Pyrrolring Bildung durch Porphobilinogen Synthase
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X-Ray structure of human porphobilinogen synthase (PBGS).
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Nur eine Untereinheit des Octamers gezeigt.
Lysin-Seitenkette
PBG
Zn2+
The synthesis of uroporphyrinogen III from PBG as catalyzed byporphobilinogen deaminase and uroporphyrinogen III synthase.
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Nichtsymmetrisch
Spontane cyclisierung
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Lokalisation der Häm Syntheseschritte in der Zelle
Mangel -> Porphyrie ->Kolliken und neurologischeFunktionsstörungen ->Urin dunkel
The active site pocket of human ferrochelatase showing the key residues in itsproposed catalytic mechanism.
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Häm AbbauFarbwechsel bei Abheilungvon Hämatomen -> sichtbarerBeweis für Häm-Abbau
Hohe Affinität zu Häm200x mehr als O2 -> HbStruktur verringert CO affinität
Oxidative Spaltung des Porphyrinrings
lipophilRot -> über Serumalbumin transportiert im Blut
Löslich in Wasser ->Ausgeschieden In Galle
Grösster Teil als Stercobilinausgeschieden
Erhöhtes Bilirubin -> Ablagerung in AugenUnd Haut -> Gelbsucht ->1) Erythrocytenabbau schnell2) Leberdefekt3) Gallengang verstopft
Bei Neugeborenen oft Gelb -> UV Be-Strahlung -> Verwandlung in lösliche Isomere
Gelbe Färbung des Urins
B. Biosynthese physiologisch aktiver Amine
Catecholamine -> derivate von Catechol
Kontraktion Glatte Muskulatur
Neurotransmitter
Allergische Reaktionen
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The formation of -aminobutyric acid (GABA) and histamine.
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GABA is required for
GABA is required as an inhibitory neurotransmitter to block the transmission of an impulse from one cell toanother in the central nervous system, which prevents over-firing of the nerve cells.It is also used for brainmetabolism and to treat both epilepsy and hypertension where it is thought to induce tranquility in individualswho have a high activity of manic behavior and acute agitation.In combination with inositol and nicotinamideit helps with blocking anxiety and stress related impulses from reaching the motor centers of thebrain.Gamma-Aminobutyric Acid can be used to calm a person, much like tranquilizers, but without thepossibility of addiction.
Deficiency of GABAIt has been suggested that a shortage of GABA may cause panic attacks, since an intake of tranquilizerscan increase the level of GABA in the body. GABA may also be effective in treating PMS in women.
Histamin
Release of histamine is associated with allergic reactions, as it causes both an inflammatory response and acontraction of smooth muscle tissue. Histamine is released by mast cells primarily when they degranulatedue to IgE antibodies.Histamine also regulates stomach acid production. The -amine also may function as aneurotransmitter in the central nervous system.Histamine mediates its effects via histamine receptors, whichare classified into types:_H1 histamine receptor - vasodilation; bronchoconstriction; smooth muscle activation; separation of endothelialcells, responsible for hives; pain and itching due to insect stings; primary receptors involved in allergicrhinitis symptoms and motion sickness_H2 histamine receptor - gastric acid secretion primarily_H3 histamine receptor - decreased neurotransmitter release
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The formation of serotonin.
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Funktionen von Serotonin
Herz-Kreislauf-SystemNach intravaskulärer Injektion verursacht Serotonin eine komplexe Reaktion des Herz-Kreislauf-Systems unter Beteiligung mehrerer 5-HT-Rezeptoren: nach einem initialen Blutdruckabfall (5-HT3-Rezeptoren) kommt es nach wenigen Sekunden zu einem Blutdruckanstieg (5-HT2) um letztendlich ineiner langanhaltenden Hypotonie (5-HT7) zu enden. In kleineren Blutgefäßen trägt es durchVasokonstriktion und Förderung der Blutgerinnung zur Wundheilung bei. Therapeutisch findenKetanserin und Urapidil zur Behandlung erhöhten Blutdrucks Anwendung. Der Arzneistoff Sapogrelatwird als Thrombozytenaggregationshemmer eingesetzt
Magen-Darm-SystemOral eingenommen ist insbesondere mit Erbrechen und Übelkeit zu rechnen. Therapeutisch findenOndansetron und Tropisetron zur Behandlung des Erbrechens und Tegaserod zur Behandlung desReizdarmsyndroms Anwendung.
ZentralnervensystemMan nimmt an, dass Serotonin eine wichtige Rolle bei der Biochemie von Depressionen, bipolarenStörungen und Angststörungen spielt. Serotonin passiert jedoch nicht die Blut-Hirn-Schranke. Umdennoch den Serotoninspiegel im Gehirn zu beeinflussen, wurden indirekte Wege gefunden, wieMAO-Hemmer oder Serotonin-Wiederaufnahmehemmer SSRIs.Zur Therapie und Prophylaxe derMigräne finden insbesondere 5-HT1B/1D-Rezeptoragonisten wie Sumatriptan, Almotriptan, Eltetriptanund Frovatriptan Anwendung.Ein ähnlich stark reduzierter Serotonin-Spiegel wie bei Menschen mitpsychopathologischen Zwängen (siehe Zwangsstörung) wird auch bei Verliebten gemessen.Grundsätzlich kann man sagen, daß ein erhöhter Serotonin-Spiegel Wohlbefinden bzw. Glücksgefühlauslöst (daher auch der Name "Glückshormon"). Dieses Faktum spielt bei Menschen miternährungsmässigem Suchtverhalten eine entscheidende Rolle.
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The sequential synthesis of L-DOPA, dopamine, norepinephrine, and epinephrine from tyrosine.
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SubstantiaNigra
Gehirn
Nebennieren-mark
= Adrenalin
= Noradrenalin
Aktiviert Adneylatcyclase in Muskel -> Glykogenabbau
Kann Blut-Hirn Schranke nicht überwindenFehler in Produktion -> Parkinson = Schüttellähmung
- Transplantation von Nebennierenmark wo Dopamin Zwischenstufe zu Adrenalin ist.- Verabreichung von L-DOPA
Produktion gewebespezifisch
C. Glutathion
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Some reactions involving glutathione.
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1 Peroxid detoxification (Glutathion peroxidase)
2 Regeneration von GSH durch Glutathion reductase
3 Thiol-Disulfide Gleichgewicht
4 Leukotrienbiosynthese
Glutathione synthesis as part of the -glutamyl cycle of glutathionemetabolism.
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v.a. Cys, Met
-glutamyltranspeptidase auf aussenseite der Zellmembran
Transpport in Zelle
Transport von extracellulären ASin die Zelle rein.
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Glutathion - ein Zellaktivator
Das Glutathion hat in den letzten Jahren an Interesse gewonnen. Seinewirksame Form ist „reduziertes Glutathion" (G-SH). Es setzt sich aus denAminosäuren Glutamin, Cystein und Glycin zusammen. Für die Vitalität undFunktionsfähigkeit der Zelle ist Glutathion unentbehrlich. Es wirkt unteranderem ordnend bei der Zellteilung mit; hilft bei der Reparatur schadhafterGene, den Erbträgern; macht Zellgifte und krebsfördernde Stoffe unschädlich;erhöht die Aktivität von Abwehrzellen und wirkt als Antioxidans.Mit einer ausgewogenen Ernährung kann der Körper seinen Bedarf anGlutathion decken, vor allem aus frischem Gemüse, Obst und Fleisch. BeiBelastungen, wie sie mit einer Erkrankung verbunden sind, kann einezusätzliche Einnahme sinnvoll sein - wie auch die von anderen Antioxidantienwie Selen und Vitaminen.Die Eigenschaft von Glutathion als einem sehr wirksamen Radikalenfängerinnerhalb der Zelle ist in der Medizin seit langem bekannt. Tierversuche underste klinische Studien bestätigen eine bessere Verträglichkeit von Chemo- undStrahlentherapien. Ob es darüber hinaus auch das Tumorwachstum direktbremsen oder stoppen kann, wird noch untersucht. Es gibt Hinweise, daßGlutathion die Gefahr von Rückfällen verringert und daß es zur Rückbildungvon Metastasen oder Rezidiven beiträgt. Die Aussage, es könne die Apoptose,also den Selbstmord von Krebszellen auslösen, beruht ausschließlich aufLabor- und Tierversuchen.Unsicherheit herrscht unter Ärzten noch über die therapeutisch notwendigeDosierung. Während der Akutbehandlung empfehlen dänische und spanischeÄrzte die Einnahme von mindestens 5 Gramm (5000 Milligramm, mg) proTag. Andere halten 2 Gramm (2000 mg) für ausreichend, sofern die Substanzin Kapseln angeboten wird, die erst im Dünndarm aufgelöst werden, die alsomagensaftresistent sind.In der längerfristigen Nachbehandlung oder als Nahrungsergänzung zurKrebsvorbeugung werden 600 bis 1200 mg täglich als ausreichend angesehen.Selen und Vitamin E ergänzen die Wirksamkeit von Glutathion.Einige Hersteller fügen ihren Zubereitungen noch den Glutathion-Baustein„Cystein" hinzu oder auch pflanzliche Bioregulatoren wie die „Anthocyane".Ob diese Zusätze erforderlich sind, ist nicht geklärt. „Cystein", das auch alsHustenmittel verwendet wird, kann bei längerer Einnahme in hohenDosierungen zu Nebenwirkungen im Magen- Darmbereich führen. Die„Anthocyane" sind pflanzliche Farbstoffe, die sich auch mit der Nahrungzuführen lassen. Von ihnen ist bekannt, daß sie als Radikalenfängerantioxidativ und über andere Schutzfunktionen krebshemmend wirken. Sie sindin farbigen Früchten und Gemüsen enthalten, besonders in Heidelbeeren.
6. Aminosäurebiosynthese
Nicht alle Aminosäuren können vom Körper synthetisiert werden und müssenb über die Nahrung aufgenommen werden.Stoffwechselwege für Kohlenhydrate und Lipide in versch. Arten nahezu invariabel. Im Gegensatz dazu ist Aminosäure-
Biosynthese verschieden in Arten.
Fällt in Harnstoffcyclus anIst aber oft nicht genug vorAllem in Kindern
Bohnen viel Lys wenig Met
Weizen viel Met wenig Lys
hydroxylierung
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A. Biosynthese nicht essentieller Aminosäuren
Aus 4 Bausteinen hergestellt: (ausser Tyr das aus Phe hergestellt wird)
1) Pyruvat2) Oxalacetat3) -Ketoglutarat4) 3-Phosphoglycerat
Glutamate ist ein essentieller Baustoff für nicht essentielle Aminosäuren
-> wird in Nahrung aufgenommen und in Pflanzen synthetisiert -> Glutamat Synthase in Pflanzen
(Glutamat kann auch aus -Ketoglutarat hergestellt werden, grossteil vonGlutamat aber in Nahrung aufgenommen).
The sequence of reactions catalyzed by glutamate synthase.
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Nur in Mikroorganismen, Pflanzen und niederen Tieren.
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X-Ray structure of the a subunit of A. brasilense glutamatesynthase as represented by its Ca backbone.
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Aminotransferasedomäne
Zentral Domäne
FMN BindungsDomäne
-Helix Domäne
The syntheses of alanine, aspartate, glutamate, asparagine, andglutamine.
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Transaminierung
Synthese vonPro, Arg,Ornithin
Aminogruppendonor -> Ammoniakspeicher
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Glutamine Synthetase ist ein zentraler Kontrollpunkt im Stickstoffmetabolismus
Glutamine ist in vielen biosynthetischen prozessen ein Aminogruppen Donor und ein Ammoniak Speicher. -> Synthese von Glutamin muss streng kontolliert sein.
Bifunnel optimiert
Aktive Stelle
Adenylierungsstelle
ADP
Glutamatanalog
Regulation der bakteriellen Glutamin Synthetase
1) Feedbackinhibitoren:
His, Trp, carbamoylphosphat,Glucosamine-6-P, AMP, CTP
= competitive inhibitors
2) Kovalente Modifikation von Tyr Rest -> adenylierung
-> komplexe metabolsiche kaskade vrgl. Regulation von glykogen Phospohrylase.
Sensitive to nitrogenmetabolites
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Biosynthese der Glutamat Familie von Aminosäuren: Arg, Orn, Pro
Serine, Cysteine und Glycin entstehen aus 3-Phosphoglycerate
THFGlycin
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B. Biosynthese essentieller Aminosäuren
Auch aus metabolischen Vorstufen.
Durch Enzyme katalysiert die nur in Pflanzen und Mikroorganismen vorkommen.
-> Diese Enzyme gingen früh in der Evolution der Tiere verloren, da wahrscheinlich diese Aminosäuren im überfluss vorhanden waren.
-> Die Störung der Funktion der Enzyme die für essentiell AS nötig sind -> gute Ziele für Herbizide in der Landwirtschaft, da solche Herbizide nur für Pflanzen spezifisch für Tiere aber praktisch unschädlich sind.
Biosynthese der Aspartat Familie
in Bakterien
Aspartokinase
3 Isozyme
III
III
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Die Pyruvat Familie: Leucin, Isoleucin und Valin
Aromatische Aminosäuren: Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan
Biosynthese von Chorismat, dem arom. AS Vorläufer
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Biosynthese von Tyrosine, Phenylalanin und Tryptophan aus Chorismat
Histidin Biosynthese
Purinring -> Baustein für RNA -> RNA kann auch katalytischWirken, Ribozyme -> His oft in aktiven Zentren von Enzymen-> wahrscheinlich Purine in Ribozymen ähnliche Funktion ->Hypothese dass Leben ursprünglich auf RNA basiert.
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7. Stickstoff-Fixierung
Lebende Systeme bestehen fast nur aus: O, H, C, N, P
Verfügbarkeit: H2O O2 CO2 N2 Pi
Äusserst stabil und reaktionsträge
Wird durch photo-Synthetische OrganismenMetaolisiert (fixiert)
Wird nur durch wenige BakterienArten in metabolisch verwertbareForm umgewandelt.
Stickstoff-fixierende Bakterien der Gattung Rhizobium -> Symbiose mit Zellen der Wurzelknöllchen von Leguminosen (Erbsen, Bohnen, Klee etc.)
N2 + 8 H+ + 8 e- + 16 ATP ------> 2 NH3+ + H2 + 16 ADP + 16 Pi
Glutamat
Glutamat-Dehydrogenase
Glutamin
Glutamin-Synthase
Erzeugt mehr verwertbaren Stickstoff als Leguminose braucht -> Ueberschuss in Erde abgegeben -> natürlicherDünger -> Klee gerne in der Wiese des Bauern gesehen.
Reaktion wird von Nitrogenase katalysiert
Energetisch KostspieligerProzess -> in PflanzenBis zu 20% der ATP Produktion aufgewendet
Wurzelknöllchen vom Vogelfuss-Klee
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X-Ray structure of the A. vinelandii nitrogenase in complex with ADP · AlF4 .
Nitrogenase wird schnell durch O2 inaktiviert -> Schutz vor O2 nötig.
-> Leghämoglobin (Globine sonst nur in Tieren) aber hier in Pflanze. Häm wird von Rhizobium (Bakterium) gemacht. -> O2 wird gebunden -> Schutz der Nitrogenase Der Pflanze und gelichzeitig Sauerstofftransport für Bakterien.
Fluss der Elektronen durch Nitrogenase katalysierte Reduktion von N2
Die meisten Pflanzen haben dieses System nicht und sind somit abhängig vom Stickstoff im Dünger -> gentechnische Veränderung zum Leguminosensystem?
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