Sauerstofftransport im Blut

Vortrag Anorganische Chemie WS 2010/2011

Witali Dück

Sergej Wolf

Übersicht

• Historischer Hintergrund

• Eigenschaften und Funktionen des Blutes

• Blutzusammensetzung

• Sauerstofftransport

• Die Chemie des Hämoglobins

• Myoglobin

• CO2 – Abtransport

• Quellen

Historischer Hintergrund• 1628 → William Harvey beschreibt als

erster den Blutkreislauf nahezu vollständig

• 1658 → Jan Swammerdam beschrieb als erster Mensch die von ihm unter dem Mikroskop entdeckten roten Blutkörperchen

• 1901/02 → Entdeckung der unterschiedlichen Blutgruppen ( A, B, 0, AB) durch Karl Landsteiner

• 1962 → Max Preutz bekommt den Nobelpreis für die Aufklärung der Zusammensetzung und Funktionsweise von Hämoglobin

Eigenschaften des Blutes

• Blut ist eine Suspension

• erhöhte Viskosität aufgrund der Erythrozyten

• Rote Farbe durch Hämoglobin

• Sauerstoffreiches Blut hat einen helleren und kräftigeren Farbton

• Der pH-Wert von Blut liegt bei 7,4

Blutpuffer

• Kohlensäure-Hydrogencarbonat-Puffer (≈75%)

• Hämoglobin (≈ 25%)

• Phosphatpuffer (≈1%)

Funktionen des Blutes

• Transportfunktion

• Abwehrfunktion

• Wärmeregulierung

• Blutstillung und -gerinnung

Blutzusammensetzung

• Blutplasma (55%)• 90 bis 95 % Wasser, Blutproteine

und anorganische Elektrolyte, etc.

• Blutzellen (45%)• Erythrozyten (rote Blutzellen)

• Leukozyten(weiße Blutzellen)

• Thrombozyten (Blutplättchen)

Sauerstofftransport

Blutkreislauf

Sauerstofftransport

• Der Gasaustausch erfolgt über Alveolen

• Anzahl ca. 300 Millionen

• Gesamtoberfläche ca. 80-120 m2

• Bindegewebe sehr dünn, Gasaustausch kann sehr leicht erfolgen kann (Osmose)

Die Chemie des Hämoglobins• tetrameres Protein•Molmasse von 64.500 g/mol• roter Blutfarbstoff in den Erythrozyten• Bestandteile: 94 % Globin (Eiweiß) und 6% eisenhaltige Häm-Gruppen

Die Chemie des Hämoglobins• Häm-Gruppe ist für die Bindung desdes Sauerstoffs verantwortlich• Eine freie axiale Koordinationsstelle wird durch einen Histidin -Rest besetzt• Die zweite Position kann durch Wasser o. Sauerstoff besetzt werden• Im sog. Desoxyhämoglobin ( ohne Sauerstoff) liegt Fe (II) als high-spin vor. das Atom passt nicht in den Ring, liegt oberhalb

Desoxyhämoglobin

Die Chemie des Hämoglobins• Bei Anlagerung von Sauerstoff gehtdas Fe(II) in low-spin über Atomradius ist um 20% geringer • Das Fe (II)-Ion passt in den Stickstoffring• Die Bindung an das Hämoglobin wird durch den hohen Partialdruck des Sauerstoffs im Blut erzwungen•Die Abtrennung an einer Muskelzelle wird durch das Lösen von CO2 und die dadurch resultierenden pH-Wert-Senkung verursacht Oxyhämoglobin

Myoglobin• Myoglobin ist der

Sauerstoffträger im Muskel

• Ähnlich aufgebaut wie Hämoglobin

• Besteht nur aus einer Untereinheit

• Das Vorkommen von Myoglobin ist nur auf Herz-und Skelettmuskelzellen beschränkt

• Etwa 6-fache Sauerstoffaffinität im Vergleich zu Hämoglobin

• Dadurch kann die Übertragung stattfinden

CO2 – Abtransport

Der CO2 –Abtransport erfolgt:

• physikalische Lösung zu 10%• Anlagerung an Hämoglobin zu 30%• etwa 60 % reagiert zu Kohlensäure wird durch das Puffersystem des Blutes aufgefangen

Quellen

• Charles E. Mortimer

• http://www.wikipedia.org

• www.Chemgapedia.de

• http://www2.chemie.uni-erlangen.de

• http://www.roteskreuz.at

• http://www.mg-i.ch/?page_id=373