Fermi-Resonanz Beispiel: Aldehydeusers.physik.fu-berlin.de/~ag-heyn/biophys_schw_spek_2a_2.pdf ·...
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13FU Berlin, FB Physik, SoSe 2005: Methoden der Biophysik Dr. Berthold Borucki Institut für Experimentalphysik AG Prof. Dr. Maarten P. Heyn
Schwingungsspektroskopie II
� Fermi-Resonanz
� Beispiel: Aldehyde
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Schwingungsspektroskopie II
� trans-cis Isomerisierung� Alkene http://www.cem.msu.edu/~reusch/VirtualText/Spectrpy/InfraRed/irspec1.htm
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Schwingungsspektroskopie II
� trans-cis Isomerisierung� Alkene http://www.cem.msu.edu/~reusch/VirtualText/Spectrpy/InfraRed/irspec1.htm
16FU Berlin, FB Physik, SoSe 2005: Methoden der Biophysik Dr. Berthold Borucki Institut für Experimentalphysik AG Prof. Dr. Maarten P. Heyn
Schwingungsspektroskopie II
� Charakteristische IR-Banden von Amiden / Proteinen
� Amide http://www.cem.msu.edu/~reusch/VirtualText/Spectrpy/InfraRed/irspec1.htm
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Schwingungsspektroskopie II
� Charakteristische IR-Banden von Amiden / Proteinen
� Amide http://www.cem.msu.edu/~reusch/VirtualText/Spectrpy/InfraRed/irspec1.htm
18FU Berlin, FB Physik, SoSe 2005: Methoden der Biophysik Dr. Berthold Borucki Institut für Experimentalphysik AG Prof. Dr. Maarten P. Heyn
Schwingungsspektroskopie II
� N-methylacetamid als Modellsystem http://wps.prenhall.com/wps/media/objects/724/741576/chapter_13.html
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Schwingungsspektroskopie II
� Proteine: Bacteriorhodopsin
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Schwingungsspektroskopie II
� Amid I/II Banden � Information über Sekundärstruktur
Fig.1 aus Haris & Chapman (1992) TIBS 17, 328 Fig.3 aus Haris & Chapman (1992) TIBS 17, 328
Lösliche Proteine: Membranproteine:
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Schwingungsspektroskopie II
� Amid I Bandenanalyse: Anpassung von überlagerten (gauß-förmigen) Einzelbanden
Tab.4 aus Tamm & Tatulian (1997) Quart. Rev. Biophys. 30, 365
Tab.2/Fig.12c aus Barth & Zscherp (2002) Quart. Rev. Biophys. 35, 369
Amid I eines K+ Kanalsin D2O
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Schwingungsspektroskopie II
� Amid I Bandenanalyse:
- Zweite Ableitung („SD“)
- „Fine-structure enhancement“
- „Fourier self-deconvolution“
� qualitative Übereinstimmung mit Röntgen-
Strukturen
� mehr Information durch:
- polarisierte Messungen
- 12C � 13C Ersatz:
Verschiebung um ~40 cm-1
Papain in D2O, 2 cm-1 Auflösung
Fig.11 aus Barth & Zscherp (2002) Quart. Rev. Biophys. 35, 369
SD
F-s enhancement
Fourier s-d
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Schwingungsspektroskopie II
� Amid II Bande
� empfindlich für H/D Austausch: 1550 � 1450 cm-1
� Information über Zugänglichkeit des Proteinrückgrats
Fig.4 aus LeCoutre et al. (1998) PNAS, 95, 6114 Fig.4 aus Zavodszky et al. (1998) PNAS, 95, 7406
Amid I
Amid IIH2O
Amid IID2O
Amid IAmid II
H2OAmid IID2O
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Schwingungsspektroskopie II
� Spezifische Banden der Seitenketten der Aminosäuren
Tab.5 aus Tamm & Tatulian (1997) Quart. Rev. Biophys. 30, 365
Weitere (präzisere) Angaben in Tab.1 aus Barth & Zscherp (2002) Quart. Rev. Biophys. 35, 369