Fachgruppe Biophysik

Jochen Balbach Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg Institut für Physik, Fachgruppe Biophysik Betty-Heimann-Str. 7, Raum 201.1

‘Proteinfaltungstrichter’ Energiehyperfläche

[Dobson, C.M., Sali, A., Karplus, M.

(1998) Angew. Chem. Int. Ed., 37, 868.]

Selbstorganisation

kf ku

Origami vs. protein folding

?

G1

S

G2

M

Struktur

Dynamik Funktion

Faltung

Fehlfaltung

human cell cycle

NMR-Spektroskopie von Biomakromolekülen

Kristalline der menschlichen Augenlinse

Präparation Rinderlinse

ml 20 100

α β γ fractions

size exclusion chromatography

150 µM γB crystallin in 100 mg/ml lens extracts

Membrane tubulaton by Bin1 N-BAR

200 nm

50 nm

cryoEM (sarcolemma lipid mix)

negative EM (SUVs)

Sarcolemma

Triad Mitochondria Myofibrils Tubules of sarco- plasmic reticulum Terminal cisterna

T tubule

Parathyroid Hormone (PTH)

PTH - 84 amino acids

regulates the blood Ca2+ and PO43- levels

N-terminal peptide 1-34 retains biological function

PTH(1-34) - Drug for Osteoporosis treatment, Approved by FDA in 2002

[Vilardaga et al., 2011] [Xu et al., PNAS 2011]

100 nm

Bachelorthemen (Biophysik)

1) NMR-Untersuchungen mit Proteinen der menschlichen Augenlinse

2) Biophysikalische Untersuchungen der Proteinfaltung

3) Biophysikalische Untersuchungen zu amyloiden

Fibrillen

Fachgruppe Biophysik