Proteine

1 Radnetz einer Spinne

Spinnenseide ist eine Hochleistungsfaserder Natur (Abb. 1). Sie wird von Spinnenaus mehreren verschiedenen Proteinkettenhergestellt. Die Fäden des Fangnetzes sindreißfester als ein vergleichbares Stahlseilund dennoch hoch elastisch.

Bausteine der ProteineKeine andere Stoffklasse hat so viele ver-schiedene Funktionen in Lebewesen wiedie Proteine (Abb. 2). Proteine bestehen ausunverzweigten Makromolekülen, in denenAminosäuren zu Ketten verknüpft sind. DieLebewesen verwenden bei der Syntheseihrer Proteine dieselben 20 Aminosäuren.Die meisten Proteine bestehen aus 200bis 600 Aminosäuren. Bei weniger als ca.50 Aminosäuremolekülen spricht man vonPeptiden. Bei einem 300 Aminosäuren

Cytoskelett Muskeln Haare, Federn

Neurotransmitter BaustoffeEnzyme

Hormone Kanäle, Pumpen,

und Transportmoleküle

Proteine

langen Protein gibt es für deren Reihen.

folge 20300 mögliche Anordnungen, eineunvorstellbar große Anzahl. GemeinsamerStrukturbestandteil aller Aminosäuren sinddie Aminogruppe und die Carboxygruppe. InProteinen findet man nur a-Aminosäuren.

Sie tragen die beiden funktionellen Gruppenam ersten C-Atom. Die Unterschiede zwie

schen den 20 verschiedenen cc-Aminosäuren

liegen im Rest R (Abb. 3).

Nach den Eigenschaften des Rests unter.scheidet man hydrophile und hydrophobe

Aminosäuren sowie unter den hydrophilen

saure und basische Aminosäuren. Saure

Aminosäuren haben im Rest eine weitereCarboxygruppe. Sie kann ein FC-Ion abge-ben und ist dann negativ geladen. BasischeAminosäuren haben in der Seitenkette eineweitere Aminogruppe, die nach Aufnahmeeines H+-lons positiv geladen ist.

Carboxy•Aminogruppe H— — Cgruppe

Rest

O

H2N-C,-C H2N-C-CNOH

H2N-C-C '

CH2 CH2

HO O H2N O

Asparaginsäure (Asp) Asparagin (Asn)

sauer basischL—— hydrophil3 Struktur von a-Aminosäuren

Bau der Proteine

OHCH2

CH

H3C CH3

Leucin (Leu)

lipophil

Antikörper

Rezeptoren

für Hormone für Neurotransmitter

2 Vielfalt der Proteinfunktionen

Regulatoren

Enzyme Genehemmen und an- und

aktivieren abschalten

In Peptiden und Proteinen sind die Amino-säuren durch Peptidbindungen miteinanderverknüpft. Sie entstehen jeweils durch dieReaktion einer Aminogruppe mit einerCarboxygruppe unter Ausschluss eines Was-sermoleküls (Kondensationsreaktion). Dabeientsteht eine Amidgruppe (Abb. 4). JedeProteinkette beginnt mit einer Aminogruppean dem einen und endet mit einer Carboxy-gruppe am anderen Ende.

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Die Reihenfolge der Aminosäuren (Amino-säuresequenz) wird als die Primärstruktureines Proteins bezeichnet. Von ihr hängenalle weiteren Strukturen ab. Zur Benennungder Peptidketten werden die Abkürzungender Aminosäuren als Reihe angegeben. DenKettenanfang bildet die Aminosäure mit derfreien Aminogruppe (Abb. 4). Amidgruppeneiner Kette sind oft durch Wasserstoffbrü-ckenbindungen verbunden. Dadurch entste-hen aus den Ketten räumliche Formen. Diehöchstmögliche Anzahl an Wasserstoffbrü-ckenbindungen in derselben Peptidketteliegen in Helix- und Faltblattstrukturen vor.Sie sind an der Raumstruktur sehr vielerProteinmoleküle beteiligt und werden alsSekundärstruktur bezeichnet (Abb. 5).

Zwischen den Resten treten Bindungen, An-ziehungs- und Abstoßungskräfte auf (Abb. 6).Je nach Lage ergibt sich eine räumliche Struk-tur, die Tertiärstruktur. Proteinmoleküle, dievon Wasser umgeben sind, bilden Tertiär-strukturen, bei denen hydrophobe Seiten-ketten innen liegen und hydrophile außen.

Manche Proteinkomplexe bestehen ausmehreren Proteinmolekülen. Ihre räumlicheAnordnung wird als Quartärstruktur be-zeichnet. So besteht z. B. der rote Blutfarb-stoff Hämoglobin aus vier Untereinheiten(Abb. 7). Diese Struktur macht es möglich,dass die Sauerstofftransportleistung desHämoglobins geregelt werden kann.

Serin (Ser, S) Alanin (Ata, A)

H-N-C-CH CH2

Am,idgruppe

hi

4 Bildung einer Peptidbi!ldung

I Il

N-C-CY@ HSI•o @

5

a•Helix a•Helix ß•Faltblatt(Atommodell) (Bändermodell) (Atommodell)

Sekundärstruktur

CH2

H

CH2 a•Helix

éH2

CH2CH2

CH2

COOH

CH2

H-t)s 0/

CH2

CH2

CH

Vane

NH2

CH

Disulfid-brücke

der-Waals-Ionen-

Wasserstoff- bindungKräfte

brückenbindung

6 Tertiärstruktur

Häm

ß•Faltblatt(Bändermodell)

Globin

7 Quartörstruktur des Hämoglobins

AUFGABEN . »

I Berechnen Sie die theoretisch mögliche Anzahl der Peptidemit einer Kettenlänge von 7 Aminosäuren.

0 2 Beschreiben Sie den strukturellen Unterschied zwischen denTripeptiden Ser—Ala—Asp und Asp—Ala—Ser.

Die Zelle 47