Enzyme

● sind Proteine ??? auch RNA kann Enzymfunktion haben

● sind Biokatalysatoren ● sind bereits in kleiner Menge ausreichend wirksam ● werden bei der Reaktion nicht verbraucht ● sind sehr spezifisch ● erniedrigen die Aktivierungsenergie ● erhöhen die Umsetzungsgeschwindigkeit ● verschieben NICHT das chemische Gleichgewicht

Enzyme im Studyguide steht diese Folie -hier-

Aktivierungsenergie

Die Wellen ent-sprechen der thermischen (Bewegungs) Energie der Moleküle.

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.12 + 3.14a

Verminderung der Aktivierungsenergie erhöht die Wahrscheinlichkeit einer Reaktion

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.13

Schematische Darstellung der Funktion von Enzymen

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb 3.15

Reaktionsketten

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.14b

youtube.com/watch?v=_Y3V5hg5EkE

Enzyme beeinflussen die Lage des Gleichgewichts nicht. Sie erhöhen jedoch die Reaktionsgeschwindigkeit (in beide Richtungen!)

Enzyme verschieben das Gleichgewicht nicht

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.25

Halbwertszeit einer Reaktion Einheitenzeichen = s ! 1 ms 1 µs

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH

● Das aktive – katalytische – Zentrum des Enzymes bindet das Substrat (Emil Fischer, Schlüssel-Schloss-Prinzip)

● Sowohl das Substrat als auch das Enzym ändern dabei ihre Konformation (Daniel Koshland, induzierte Passform – ‚induced fit‘)

Mechanismen der Enzymkatalyse

● durch Ausbildung von Wasserstoff-Brücken ● über Ionenbindungen zwischen geladenen

Gruppen von z.B. Lysin, Arginin, Aspartat, Glutamat, Imidazolgruppe von Histidin

● durch elektrostatische Wechselwirkungen ● über hydrophobe Interaktionen ● manchmal auch durch Ausbildung einer

kovalenten Bindung

Mechanismen der Enzymkatalyse Die Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat erfolgt

induced fit

Einige allgemeine Strategien der enzymatischen Katalyse

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb.4.32

Hydrolasen hydrolytische Spaltungsreaktionen, allgemein Nucleasen Abbau von DNA und RNA Proteasen Abbau von Proteinen – Spaltung der Peptidbindung ATPasen Hydrolyse von ATP

Synthasen z.B. im anabolen Stoffwechsel – Kondensation zweier Moleküle

Polymerasen Synthese von z.B. DNA oder RNA

Isomerasen Neuanordnung von Bindungen

Kinasen Phosphorylierung – Addition von PO43-

Phosphatasen Dephosphorylierung – Abspaltung von PO43-

Oxidoreduktasen Redoxreaktionen – Oxidasen, Reduktasen, Dehydrogenasen

einige häufige Enzymarten relevant

The International Union of Biochemistry and Molecular Biology has developed a nomenclature for enzymes, called EC numbers. It describes each enzyme using a sequence of four numbers, preceded by "EC." The first number broadly classifies the enzyme based on its function into six major categories:

EC 1 Oxidoreductases catalyze oxidation/reduction reactions, which involve electron transfer.

EC 2 Transferases transfer a chemical group called a functional group (e.g., methyl or phosphate) from one substance to another.

EC 3 Hydrolases catalyze the cleavage of chemical bonds through the addition of a water molecule.

EC 4 Lyases cleave various bonds by means other than hydrolysis and oxidation.

EC 5 Isomerases transfer a group within a single molecule to form an isomer.

EC 6 Ligases join two molecules with covalent bonds.

Offizielle Nomenklatur der Enzymarten Ergänzung

Die EC-Nummern (Enzyme Commission numbers) bilden ein numerisches Klassifikationssystem für Enzyme aus vier durch Punkte voneinander getrennten Zahlen. Genaugenommen wird nicht das Enzym selbst, sondern die Reaktion, die es katalysiert, kategorisiert. So können nicht miteinan-der verwandte Enzyme, welche die gleiche Reaktion katalysieren, dieselbe EC-Nummer haben.

Wipipedia 2013-01

Offizielle Nomenklatur der Enzymarten Ergänzung

Synthasen Synthasen heißen in der Biochemie seit 1984 Enzyme, die die Herstellung eines bestimmten Stoffes katalysieren; dieser Stoff wird im Namen explizit genannt. Synthasen haben keine eigene EC-Nummern-Zuordnung. Vor 1984 war Synthase ein Synonym für Ligase. Beispiele sind die Citrat-Synthase (eine Transferase) und die Argininosuccinat-Synthase (eine Ligase). Der ähnliche Name Synthetase ist eine veraltete Bezeichnung für Enzyme, die bei ihrer Reaktion ein Nucleosidtriphosphat verbrauchen. Diese Enzyme werden inzwischen als Ligasen bezeichnet.

Synthetase Als Synthetase werden Enzyme aus der Klasse der Ligasen bezeichnet, welche bei der Ligation Adenosintriphosphat (ATP) spalten. Wie bei der Bezeichnung Synthase für ATP-unabhängige Ligasen wird durch diese Benennung die „synthetisierende“ (erzeugende) Rolle, also eine Beteiligung im Anabolismus betont. Aufgrund der Verwechslungsgefahr zwischen Synthetase und Synthase wird diese Benennung vom Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry (NC-IUB) nicht mehr empfohlen und gilt als veraltet. Synthetasen werden inzwischen als Ligasen bezeichnet.

Offizielle Nomenklatur der Enzymarten Ergänzung

● katalysieren die gleiche Reaktion

● stammen oft aus unterschiedlichen Zellen oder Geweben

● sind meistens Produkte verschiedener Gene

● unterscheiden sich in ihren physikalischen und katalytischen Eigenschaften

● lassen sich daher z.B. elektrophoretisch trennen

Isoenzyme …

● Substrat – Molekül an dem ein Enzym ‚arbeitet‘ Zusätzlich oft benötigt:

● Coenzym / Cosubstrat niedermolekulare organische Moleküle

reversibel an Enzym gebunden Beispiele: NAD+, NADP+, CoA

● Prosthetische Gruppe ‚Coenzym‘, das kovalent an Enzym gebunden ist

Beispiel: Pyridoxalphosphat

Substrat / Cosubstrat

Redoxreaktion: NAD+ kann durch Aufnahme von zwei Elektronen (e−) und einem Proton (H+) zu NADH reduziert werden. NADH ist die 'energiereiche' Form

NAD+ / NADH Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid

Nicotinamid

Adenin

Ribose

Din

ukle

otid

Grafik: Wikipedia

NAD+ dient dem Organismus meist als Oxidationsmittel (und wird dabei reduziert). Daher ist das Verhältnis NAD+/NADH groß (>>1)

NAD+ / NADH ~ katabole Reaktionen NADP+ / NADPH ~ anabole Reaktionen

NADP+ / NADPH

H- ?

Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid-Phosphat

NADPH dient dem Organismus meist als Reduktionsmittel (und wird dabei oxidiert). Daher ist das Verhältnis NADP+/NADPH klein (<<1).

NADP+

NADPH

NADP+ oxidierte Form NADPH reduzierte Form

modifiziert EM Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.34

Das Coenzym des Carbonsäure-Stoffwechsels CoA ist ein Derivat der Panthotensäure (= Vitamin B5)

Cysteamin β-Alanin Pantoinsäure

Pantothensäure

Coenzym A (CoA)

Diphosphat

Adenin

Ribose-3‘-Phosphat

Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Acetyl-CoA ist die 'energiereiche' Form

Acetyl-Coenzym A (CoA)

Acetyl-Gruppe

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.36

Coenzyme basierend auf Vitaminen

● Säure-Basen Katalyse Aminosäurereste von beispielsweise Histidin oder Glutaminsäure reagieren als Säure oder Base, indem sie während einer Reaktion H+-Ionen aufnehmen oder abgeben.

● Kovalente Katalyse Aminosäurereste (häufig Lysin) oder Koenzyme (Pyridoxalphosphat) gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und bilden ein kurzlebiges Zwischenprodukt.

● Metallionenkatalyse Metallionen können z.B. als strukturstabilisierende Koordinations-zentren (Zn), Redox-Partner (Fe, Cu) oder als Lewis-Säuren (Zn) die Katalyse unterstützen.

Mechanismen der Enzymkatalyse

Lysozym

ist ein Teil des angeborenen Immun-systems. Es katalysiert die hydroly-tische Spaltung von Polysaccharid-ketten in der Zellwand von Bakterien.

youtube.com/watch?v=TK7onDEElYc

Säure-Basen Katalyse

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.30

Ereignisse im aktiven Zentrum von Lysozym

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.31

Säure-Basen Katalyse

Auch die Imidazolgruppe des Histidins kann als H+-Donor bzw. Akzeptor dienen.

Grafik: Wikipedia

Kovalente Katalyse am Beispiel des Reaktionsmechanismus der Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase (=Aldolase)

Aldolase katalysiert die Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat in Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-Phosphat (GADP). Diese Reaktion ist ein Teilschritt der Glycolyse und daher unentbehrlich für die Verwertung von Kohlenhydraten in allen Lebewesen.

Grafik: Wikipedia, modifiziert EM

Lysin bindet kovalent an die Reaktionsintermediate, die dadurch vorüberge-hend stabilisiert werden während das Cystein und das Histidin in einer Säure-Basen-Katalyse Reaktion als Wasserstoff-Donor bzw. Akzeptor fungieren. Seiten-ketten der an der Reaktion beteiligten Aminosäuren im aktiven Zentrum des Enzyms in rot, grün und blau.

Kovalente Katalyse Reaktionsmechanismus der Aldolase

Grafik: Wikipedia, modifiziert EM

am Beispiel der Carboanhydrase Das Enzym katalysiert die Hydratisierung von CO2 zu Kohlensäure (= Hydrogen-carbonat) und umgekehrt. CO2 lässt sich im Körper leichter in Form von Hy-drogencarbonat transpor-tieren, daher ist eine re-versible Umwandlung sinnvoll. Außerdem wird über die Reaktion der pH-Wert des Blutes geregelt.

Metallionen-Katalyse

Zink komplexiert ein Hydroxylion, an das CO2 addiert wird. Grafik: Wikipedia

Enzymkinetik

Diffusion: ... ‘eine Zufallswanderung‘

= random walk

s =

youtube.com/watch?v=mB1yIAFsLAA&list=PL86FB28667714C01D&index=11&feature=plpp_video youtube.com/watch?v=PtYP8uoN0lk s ∼ t

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.22

Zusammenhang zwischen Substratkonzen-tration und Geschwindigkeit enzymkataly- sierter Reaktionen

Löffler/Petrides, Biochemie und Pathobiochemie, 6. Auflage 1998

Michaelis-Menten-Enzymkinetik (1)

E = Enzym, S = Substrat, [ES] = Enzym-Substrat-Komplex, [EP] = Enzym-Produkt-Komplex, P = Produkt, k = Geschwindigkeitskonstanten

mathematisch-quantitative Behandlung Enzym-katalysierter Reaktionen

Grafik: Wikipedia

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.15

● ES EP kann man nicht messen, das Entstehen von P aber sehr wohl

● in der Zelle im Fließgleichgewicht ~ keine Rückreaktion P + E EP

● im Reagenzglas am Anfang nur E + S, kein P, daher ist zu diesem Zeitpunkt die Reaktion P + E EP unbedeutend

● Michaelis-Menten Kinetik = numerische Lösung der Differential-gleichungen mit den ‘vereinfachten’ kinetischen Parameter

Michaelis-Menten-Enzymkinetik (2)

Grafik: Wikipedia

Michaelis-Menten-Enzymkinetik (3) numerische Lösung der Differentialgleichungen

Michaelis Menten

Gleichung

v Umsatzgeschwindigkeit Vmax maximale Umsatzgeschwindigkeit [S] Substratkonzentration Km Michaelis Menten-Konstante Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat

Grafik: Wikipedia

Leonor Michaelis Maud Menten

Michaelis-Menten-Enzymkinetik (4)

Km ist jene Substratkonzentration (mol / l) bei der das Enzym mit der Hälfte seiner maximal möglichen Geschwindigkeit arbeitet Für [S] = Km gilt [E] = [ES] und daher

vmax ist nicht direkt messbar aber eben berechenbar.

Grafik: Wikipedia

Messung von Substratkonzentrationen

modiziert nach dem Skriptum „Ergänzung …“, Hans Goldenberg

Michaelis-Menten-Enzymkinetik (5) Messung von Enzymkonzentrationen

Zur Bedeutung des KM-Wertes:

1) Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit Km = [S] wenn v = vmax/2

2) Km hat die Dimension einer Substratkonzentration (mol/l)

3) Km ist ist ein Maß für die Affinität des Enzyms für das Substrat: Gleichgewichtskonstante für den Zerfall des Enzym-Substrat-Komplexes ES Affinitätskonstante für die Bildung von ES Je kleiner Km, desto größer die Affinität des Enzyms zum Substrat

4) Wenn [S] = Km [E] = [ES] 50%ige Substratsättigung (“Halbsättigung”) des Enzyms

Michaelis-Menten-Enzymkinetik (3)

m

ES ⇌ E + S

Lineweaver-Burk Diagramm

-eine- Umformung der Michaelis Menten Gleichung

entspricht der Geradengleichung

y = kx + d

Grafik: Wikipedia

pH-Wert Optimum

am Beispiel der Verdau-ungs-Enzyme

Pepsin (im Magen) und Trypsin (im Darm).

Temperatur Optimum

der Enzymaktivität, typi-scherweise bei 37°C

irreversible Denaturierung bei zu hoher Temperatur Fieber Einzelne Enzyme können durchaus davon abweichen,

etwa die Taq-Polymerase in der PCR

Einfluss von pH und Temperatur auf die Enzymaktivität

Maßeinheiten der Enzymaktivität

SI-Einheit: 1 katal (1 kat) Umsatz von 1 mol Substrat / sec üblicher Bereich: µkat, nkat 1 unit (U) Umsatz von 1 µmol Substrat / min Wechselzahl (µmol Substratumsatz) / (min x µmol Enzym) entspricht vmax / Menge Enzym

Hemmung der Enzymaktivität Bedeutung in der Medizin: Wirkung vieler Pharmaka (= Medikamente ^^)

Irreversible Hemmung – Reversible Hemmung Produkthemmung – Rückkopplung Zwei charakteristische Hemmtypen - kompetitive Hemmung - nicht-kompetitive Hemmung Mischformen, z.B. unkompetitive Hemmung

Kompetitive Hemmung Inhibitor ist meist Substrat-Analoges, das mit dem Substrat um die gleiche Bindungsstelle am Enzym konkurriert.

Michaelis-Menten-Kinetik: KM wird größer

‚Gegenmaßnahme‘: Erhöhung der Substratkonzentration

[ ] [ ] [ ] S

S v v +

= )

K I K

i m + 1 (

. max

[I] ... Konzentration des Inhibitors Ki ... Affinitätskonstante des Inhibitors, das ist analog zur Michaelis-Konstante die Dissoziationskonstante des Enzym-Inhibitor- Komplexes. Diese ist bei einem wirksamen Inhibitor wesentlich kleiner als Km.

) K [I] K

i m + 1 ( Kapp = Kapp ... Apparenter (scheinbarer) KM-Wert

Kompetitive Hemmung

Als kompetitiv wird eine Hemmung der Enzymaktivität bezeichnet, wenn ein Agonist und ein Antagonist um die Besetzung des aktiven Zentrums konkurrieren, wobei der Antagonist keine biochemische Wirkung hat.

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.28

Der Inhibitor bindet an einer Stelle des Enzyms, die nicht die Substrat-Bindungsstelle ist ( Konformationsänderung)

Inhibitor bindet an freies Enzym ( EI) und an den ES-Komplex ( EIS).

Ausnahme: Bindung von Substrat und Inhibitor schließen sich wechselweise aus.

Michaelis-Menten-Kinetik: vmax wird kleiner

Nicht-kompetitive Hemmung

Grafik: Wipipedia

Nicht-kompetitive Hemmung

vmax wird in Gegenwart des Inhibitors kleiner, Km bleibt aber unverändert.

http://www.mymcat.com/wiki/Enzyme_Inhibition

http://www.med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/hemmung_nichtkomp.gif

http://www.med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/hemmung_komp.gif

E = Enzym, S = Substrat, P = Produkt, I = Inhibitor, ES = Enzym-Substrat-Komplex, EI = Enzym-Inhibitor-Komplex, ESI = Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplex Wikipedia

Wikipedia

Vergleich der beiden Typen von Enzymhemmung

Kompetitiv ) K I K

i m + 1 ( Kapp = v max, geh =

v max, ungeh

( 1 + [I] K i

) Nicht-kompetitiv

Unkompetitive Hemmung

● Inhibitor wird nur vom Enzym-Substrat-Komplex gebunden, nicht jedoch vom freien Enzym.

● Der Enzym-Produkt-

Komplex wird ver-langsamt gebildet.

● Michaelis-Menten-Kinetik:

sowohl KM als auch vmax werden verändert.

Grafik: Wikipedia

med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/hemmung_nichtkomp.gif

med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/hemmung_komp.gif

E = Enzym, S = Substrat, P = Produkt, I = Inhibitor, ES = Enzym-Substrat-Komplex, EI = Enzym-Inhibitor-Komplex, ESI = Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplex Wikipedia

Wikipedia

Ergänzung: Vergleich kompetitive / nicht-kompetitive Hemmung

Hemmung der Enzymaktivität – Ergänzung

Mechanismus Signal Ansprechzeit Selbstregulation Substratkonzentration Millisekunden Allosterische Hemmung Reaktionsprodukt Millisekunden Allosterische Hemmung Endprodukt (feed back) oder

anderer Metabolit (crosstalk zwischen Stoffwechselwegen)

Millisekunden

Allosterische Aktivierung Ausgangsstoff (feed forward) Millisekunden Allosterische Modifikation (±) Regulator als Stoffwechselsignal Millisekunden Allosterische Modifikation (±) Interaktion zwischen Enzymen Millisekunden Interkonversion, Proteolyse Proteolytische Kaskade Sekunden bis

Minuten Interkonversion, Phosphorylierung/ Dephosphorylierung

Phosphorylierungskaskade, allosterische Modifikation

Sekunden bis Minuten

Kontrolle der Genexpression Aktivierung/Deaktivierung von Transkription oder Translation

Stunden

Totalabbau von Enzym Aktivierung der Ubiquitinierung Stunden

Regulationsmechanismen von Enzymen

Feedback-Hemmung in nur einem Biosyntheseweg

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.34

Vielfältige Feedback-Hemmung

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.35

Allosterische Regulation

Die Bindung eines Effektor-Moleküls ‘X’ an die allosterische Region eines Proteins (nicht im aktiven Zentrum) verändert die Konformation des Proteins wodurch die Bindung von ‘Glucose’ im aktiven Zentrum erleichtert wird.

Es gibt allosterische Aktivatoren aber auch allosterische Inhibitoren (vgl. nicht-kompetitive Enzym-Hemmung).

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.37

Feedback-Hemmung durch Konformationsänderung

Das Endprodukt Cytidintri-phosphat (CTP) deaktiviert ATC

“T-Form“ (T = tensed) Die Substrate Carbamoyl-phosphat und Aspartat aktivieren ATC

“R-Form“ (R = relaxed)

Aspartat-Transcarbamoylase (ATC)

2. Teil ist hardcore, 1. sehr gut

youtube.com/watch?v=5aW0C3-IHVo

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH

K-TYP

V-TYP

Kinetik allosterischer Enzyme in Anwesenheit positiver oder negativer Effektoren

v / vmax = 1 + ( K / [ S ] )n n … Hill-Koeffizient (Kooperativitäts- koeffizient)

1

Löffler/Petrides, Biochemie und Pathobiochemie, 6. Auflage 1998

http://cgi.chemie.tu-darmstadt.de/akplenio/moproc/eisen/Haemoglobin/Haemo%20zusammenfassung.htm

Sauerstoff als allosterischer Aktivator von Hämoglobin – Ergänzung

Sauerstoff als allosterischer Aktivator von Hämoglobin – Ergänzung

Aktivitätsänderung von Enzymen durch limitierte Proteolyse

Aktivierung der Proteasen Trypsin und Chymotrypsin durch limitierte Proteolyse

a) Durch Abspaltung eines N-terminalen Hexapeptides entsteht aus Trypsinogen Trypsin b) Durch Abspaltung zweier Dipeptide entsteht aus Chymotrypsinogen Chymotrypsin. Hierfür werden Trypsin und Chymotrypsin benötigt.

Aktivitätsänderung von Proteinen durch Phosphorylierung

In einer typischen Euka-ryontenzelle sind viele tausend Proteine durch kovalente Bindung einer Phosphatgruppe modifi-ziert.

Dabei werden in den meisten Fällen auch ihre Eigenschaften (Aktivität, Bindung, Lokalisation etc.) verändert.

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.38

GTP-bindende Proteine als molekulare Schalter

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.39

Konformationsänderung nach Hydrolyse eines Nukleotids EF-Tu spielt eine wesentliche Rolle bei der Translation von mRNA in Protein; GTP-Hydrolyse setzt die mit Aminosäure beladene tRNA frei, die anschließend die wachsende Polypeptidkette verlängert.

hardcore:

www.youtube.com/watch?v=rukzo81MGfk&list=PLCi0KMllW4KcYecYkr-ZRJULb2PFuBNrq&index=28

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH

Ein allosterisches Motorprotein

Durch ATP-Hydrolyse wird die Bewegung eines Motorproteins entlang einer ‚Faser‘ (auch Filament) ziel-gerichtet, hier nach rechts. Solche Proteine dienen zum Stofftransport in Zellen.

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.42

Eine 'Protein-Maschine'

ATPase Animation der Folie war ohnehin schlecht youtube.com/watch?v=iD3RUlK9rXU&feature=BFa&list=ULuR4Eysyk5N0&lf=mfu_in_order

allgemein zum Thema Proteinmaschinen youtube.com/watch?NR=1&v=FJ4N0iSeR8U&feature=endscreen

Kinesin http://www.youtube.com/watch?v=YAva4g3Pk6k look up eventually Dynein, Myosin

Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.43